Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ<.>)
Общее количество найденных документов : 35
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-35 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.391

    Dandekar, Abhaya M.

    A single base pair change in proline biosynthesis genes causes osmotic stress tolerance [Text] / Abhaya M. Dandekar, Sandra L. Uratsu // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - P5943-5945 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Замена единственной пары оснований в гене биосинтеза пролина приводит к устойчивости против осмотического стресса
Аннотация: Мутация pro-74, в первом гене пути биосинтеза пролина Escherichia coli pro B, приводит к нарушению регуляции биосинтеза этой аминокислоты. Мутантные клетки являются сверхпродуцентами пролина и обладают повышенной осмоустойчивостью. Определили последовательность нуклеотидов гена pro B дикого типа и его мутантной аллели pro-74. Показали, что в мутантном гене произошла замена Г на А в положении 672. Эта замена нуклеотида привела к замене аспарагиновой кислоты на аспарагин в положении 107. Установили, что именно эта замена приводит к сверхпродукции пролина и повышению осмоустойчивости клетки. Библ. 18. США, Dept. of Pomology, Univ. of California-Davis, Davis, CA 95616.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.13
Рубрики: ESCHERICHIA COLI K-12 (BACT.)
ГЕНЫ

ГЕН БИОСИНТЕЗА ПРОЛИНА PROB

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

СРАВНЕНИЕ

МУТАЦИИ

МУТАЦИЯ PRO 74

ПРОЛИН

СВЕРХПРОДУКЦИЯ

АДАПТАЦИЯ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ


Доп.точки доступа:
Uratsu, Sandra L.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.221

    Gowrishankar, J.

    Nucleotide sequence of the osmoregulatory proU operon of Escherichia coli [Text] / J. Gowrishankar // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 71, N 4. - P1923-1931 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность осморегулируемого оперона proU Escherichia coli
Аннотация: Оперон proU Escherichia coli кодирует систему транспорта бетаина и является осморегулируемым. Определили нуклеотидную последовательность proU и показатели, что он состоит из 4362 нуклеотидов и содержит 3 открытые рамки считывания, которые соответствуют 3 генам proV, proW и proX. Белок proV содержит лидерный пептид и состоит из 400 аминокислот, его мол. масса составляет 44162 Д. Белок proW является гидрофобным и состоит из 354 аминокислот. Он имеет мол. м. 37619 Д. Белок proX состоит из 309 аминокислот и имеет мол. м. 33729 Д. Обсуждается функция каждого белка в системе транспорта бетаина и проводится сравнение с аналогичными компонентами других транспортных систем. Библ. 56. Индия, Centre for Cellular and Mol. Biol. Hyderabad 500 007.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ IM101

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

ГЕНЫ

ГЕН PROV

ГЕН PROW

ГЕН PROX

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

ОСМОИНДУКЦИЯ



3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.222

    Dattananda, C. S.

    Osmoregulation in Escherichia coli: complementation analysis and gene-protein relationships in the proU locus [Text] / C. S. Dattananda, J. Gowrishankar // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 71, N 4. - P1915-1922 . - ISSN 0022-9193
Перевод заглавия: Осморегуляция в Escherichia coli: комплементационный анализ и соответствие ген-белок в локусе proU
Аннотация: Локус proU Escherichia coli кодирует осмотически индуцируемую транспортную систему для двух субстратов: глицинбетаина и L-пролина, которые накапливаются внутри кл. в ответ на повышение осмолярности окружающей среды. Исследовали структуру локуса proU. Для этого получили proU:: lac мутации и проверили их комплементацию разл. участками ДНК локуса proU клонированными в составе плазмид. Таким образом, идентифицировали 3 класса мутаций, которые были картированы в районе proU локуса. Делают вывод, что оперон proU состоит из трех генов, которые обозначили proV, proW и proX. Они кодируют белки с мол. м. 44, 33 и 35 кД соотв. и необходимы для транспорта глицинбетаина и пролина в кл. при повышении осмолярности среды. Библ. 42. Индия, Centre for Cel. and Mol. Biol., Hyderabad 500 007.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17 + 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС4100

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ГЕНЫ

ГЕН PROV

ГЕН PROW

ГЕН PROX

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ФУНКЦИЯ

КЛОНИРОВАНИЕ

КОМПЛИМЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Gowrishankar, J.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.12-04Б3.130

   

    Физиолого-биохимические особенности дрожжей, адаптированных к хлористому натрию в условиях непрерывного культивирования [Текст] / М. Г. Саубенова [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1989. - Т. 25, N 1. - С. 91-96 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Исследовали физиолого-биохимические изменения, происходящие в культуре дрожжей Candida tropicalis 29-10 в процессе адаптации к возрастающим (от 0 до 110 г/л) конц-иям хлористого натрия при культивировании в нелимитированной компонентами питания зоне pH-стата. Отмечена способность сохранять нормальную проницаемость клеточной стенки для в-в нуклеотидной природы до конц-ии соли в среде 70 г/л. Осмоустойчивость Кл коррелирует с повышением синтеза полисахарида клеточной стенки - маннана (почти в 2 раза), глюкана, аккумуляцией трегалозы (являющейся, по-видимому, в данном случае в-вом-осморегулятором) и снижением в 2,2 раза гликогена. Повышение конц-ии соли до 110 г/л приводит к уменьшению скорости роста 'мю' от 0,68 до 0,17 ч1}, экономического коэффициента Y от 40 до 16%. Показано, что резистентность культуры сохраняется на 60% (по скорости роста) после четырех пересевов на бессолевой среде. СССР, Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ХЛОРИСТЫЙ НАТРИЙ
ВЛИЯНИЕ

КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА

ПРОНИЦАЕМОСТЬ

ПОЛИСАХАРИДЫ

ПОВЫШЕНИЕ СИНТЕЗА

CANDIDA TROPICALIS (FUNGI)

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ


Доп.точки доступа:
Саубенова, М.Г.; Мухамедиева, У.С.; Пузыревская, О.М.; Фуряева, А.В.; Письман, Т.И.; Тушкова, Г.И.; Печуркин, Н.С.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.578

    Cottam, A. N.

    Genetic studies of mutants in a high-affinity methionine transport system in Salmonella typhimurium [Text] / A. N. Cottam, P. D. Ayling // Mol. and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 215, N 2. - P358-363 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Генетические исследования мутантов по системе транспорта метионина с высоким сродством у Salmonella typhimurium
Аннотация: Изучали механизмы транспорта метионина (I) в клетки Salmonella typhimurium. У бактерий известны две системы транспорта I-так называемая чувствительная к шоку система, состоящая из 3-5 белков, один из которых находится в периплазме, и нечувствительная к шоку система, представленная одним белком и получающая энергию за счет протон-движущей силы. Известно также, что клетки S. typhimurium имеют две системы транспорта I, одна из которых кодируется геном metP и характеризуется высоким сродством к I. В данной работе с помощью инсерционного мутагенеза были получены мутанты по этой системе. Методами генетического картирования показано, что ген metP локализуется на 5-ой-6-ой минутах генетической карты хромосомы S. typhimurium. Исследовали также вопрос о наличии чувствительности к арсенату и осмотическому шоку у системы транспорта I, кодируемой metP. Оказалось, что кодируемая metP система обладает некоторыми характеристиками чувствительных к шоку систем транспорта и некоторыми характеристиками нечувствительных к шоку однокомпонентных систем. Библ. 34. Великобритания, Dept. of Applied Biol., Univ. of Hull, Hull HU6 7RX.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ШТАММ HU439

HU 480

ТРАНСПОРТАНЯ СИСТЕМА

МЕТИОЗИН

ГЕНЫ

MET P

МУТАЦИН

ИНСЕРЦИН

АДАПТАЦИЯ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ


Доп.точки доступа:
Ayling, P.D.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.328

    Csonka, Laszlo N.

    Physiological and genetic responses of bacteria to osmotic stress [Text] / Laszlo N. Csonka // Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 53, N 1. - P121-147 . - ISSN 0146-0749
Перевод заглавия: Физиологический и генетический ответ бактерий на осмотический стресс
Аннотация: Обзор. Рассмотрены процессы, возникающие в клетке в ответ на осмотический стресс. Приводятся данные исследования зависимости между тургорным давлением и растягиванием клеточной стенки, а так же влияния гипер- и гипоосмотического стресса на бактерию. Указаны свойства совместимых растворов и осмопротекторов бактерий. Описана роль мембраносвязанных олигосахаридов в осморегуляции периплазматического пространства бактерий. Специальный раздел посвящен осморегуляции транскрипции оперонов бактерий: kdp, proU, ompF и ompC. В заключении рассматривают основные проблемы, которые стоят перед исследователями в изучении осморегуляции. Автор отмечает, что до настоящего времени нет данных о едином механизме индукции оперонов клетки в ответ на осмотический стресс. Библ. 276. США, Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ. West Lafayette, IN 47907.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.13
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОРЕГУЛЯЦИЯ

ТРАНСКРИПЦИЯ

ГЕНЫ

ГЕНЫ КАР

PROU

ГЕН PROV

GEN OMPF

ГЕН OMPC

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 276



7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.231

    Tsung, Kangla.

    Identification of the DNA-binding domain of the OmpR protein reguired for transcriptional activation of the ompF and ompC genes of Escherichia coli by in vivo DNA footprinting [Text] / Kangla Tsung, Renee E. Brissette, Masayori Inouye // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 7. - P10104-10109 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация домена связывания ДНК белка Omp R, который требуется для активации транскрипции генов omp F и omp C Escherichia coli с помощью метода футпринтинга ДНК in vivo
Аннотация: Белок Omp R является регулятором транскрипции генов белков-поринов Omp F и Omp C при изменении осмолярности внешней среды. Белок Omp R содержит два домена: домен взаимодействующий с белком-сенсором Env Z и домен связывания с ДНК. Домен связывания с ДНК узнает специфичную нуклеотидную последовательность перед промоторами генов omp F и omp C. Использовали модифицированный метод химического (диметилсульфат) ДНКфутпринтинга для изучения in vivo взаимодействия белка Omp R с ДНК. Обнаружили, что две различные нуклеотидные последовательности защищаются белком Omp R в промоторных районах генов omp F и omp C. Обе последовательности узнаются C-концевым доменом белка Omp R, который состоит из 117 аминокислотных остатков. Связывание этого домена с ДНК не приводит к активации транскрипции обоих генов. Делают вывод, что C-концевой домен белка Omp R необходим для связывания с ДНК, а домен активации транскрипции регулируемых генов находится на его N-конце, который, как полагают, взаимодействует и с белком Env Z и с РНК-полимеразой. Библ. 22. США, Dep. of Biochem., Robert Wood JOhnson Med School at Rutgers, Univ. of Med. and Dentistry of New Jersey, Piscataway, N 08854.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ГЕНЫ

ГЕН БЕЛКА-ПОРИНА OMP F

ГЕН БЕЛКА-ПОРИНА OMP C

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛКИ

БЕЛКИ-РЕГУЛЯТОРЫ

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК-РЕГУЛЯТОР OMPR

СТРУКТУРА

СПЕЦИФИЧНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Brissette, Renee E.; Inouye, Masayori


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.428

    Gutierrez, J. A.

    Salmonella typhimurium mutants that are not stimulated by glycinebetaine in media of elevated osmolarity [Text] / J. A. Gutierrez, L. N. Csonka // Environ. Stress Plants. - Berlin etc., 1989. - P89-98 . - ISBN 3-540-18559-3
Перевод заглавия: Мутанты Salmonella typhimurium, которые не стимулируются глицинбетаином в среде с повышенной осмолярностью
Аннотация: Экзогенный глицинбетаин (I) стимулирует скорость роста бактерий Salmonella typhimurium в среде с высокой осмолярностью. I поглощается клеткой с помощью двух транспортных систем ProP и ProU. Получили мутанты (bet) S.typhimurium, рост которых не стимулируется I на среде с высокой осмолярностью, но они могут нормально накапливать I. Полагают, что накапливания I недостаточно, чтобы это соединение было осмопротектором. Возможно ген, поврежденный мутацией bet, кодирует регуляторный белок, который обязательно должен взаимодействовать с I для того, чтобы он выполнял роль осмопротектора. Библ. 13.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03
Рубрики: SALMONELLA TUPHIMURIUM (BCT.)
ШТАММ TLI 179

РОСТ

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОЛЯРНОСТЬ

МЕХАНИЗМ

МУТАНТЫ

МУТАНТ BET

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

ОТСУТСТВИЕ

БЕТАИН

ПОГЛОЩЕНИЕ

НАЛИЧИЕ


Доп.точки доступа:
Csonka, L.N.


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.258

   

    Nucleotide sequence of the transcriptional control region of the osmotically regulated proU operon of Salmonella typhimurium and identification of the 5' endpoint of the proU mRNA [Text] / David G. Overdier [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 9. - P4694-4706 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность района, контролирующего транскрипцию осмотически регулируемого оперона proU Salmonella typhimurium и идентификации 5'-конца
Аннотация: Оперон proU (I) E. coli состоит из трех генов proU, proW и proX, к-рые кодируют белки транспорта бетаина. Транскрипция I является осморегулируемой. Исследовали регуляцию транскрипции I. Определили нуклеотидную последовательность района I, ответственного за регуляцию транскрипции и показали, что он содержит сайты негативной регуляции транскрипции I. Библ. 54. США, Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47906.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ СН 710

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ОПЕРОНЫ

ОПЕРОН ТРАНСПОРТА БЕТАИНА PROU

СТРУКТУРА

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ


Доп.точки доступа:
Overdier, David G.; Olson, Eric R.; Erickson, Bruce D.; Ederer, Martina M.; Csonka, Laszlo N.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.260

   

    Location of phosphorylation site nd DNA-binding site of a positive regulator, OmpR, involved in activation of the osmoregulatory genes of Eschirichia coli [Text] / Masashi Kato [et al.] // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 249, N 2. - P168-172 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Локализация сайта фосфорилирования и сайта связывания ДНК позитивного регулятора, ompR, участвующего в активации осморегулируемых генов Escherichia coli
Аннотация: Белки OmpR и EnvZ участвуют в регуляции транскрипции генов поринов внешней мембраны Escherichia coli ompF и ompC. Белок OmpR взаимодействует и с промоторными участками генов ompF и opmC и с белком EnvZ, который его фосфорилирует. Исследовали участки белка OmpR, взаимодействующие с протеинкиназой EnvZ и с ДНК. Для исследования сконструировали рекомбинантные ompR гены, которые содержат раздельно N-конец и С-конец гена ompR. Показали, что сайт фосфорилирования расположен на N-конце белка OmpR, а его С-конец содержит сайт связывания с промоторами генов OmpC и OmpF. Библ. 15. Япония, Lab. of Microbiol., School of Agriculture, Nagoya Univ. Chikusa-ku, Nagoya 464.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АДАПТАЦИЯ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

ГЕНЫ

ГЕН ПОРИНА OMPF

ГЕН ПОРИНА OMPC

ГЕН БЕЛКА-РЕГУЛЯТОРА OMPR

ГИБРИДНЫЕ ГЕНЫ

БЕЛКИ

ПРОТЕИНКИНАЗА ENVZ

БЕЛОК-РЕГУЛЯТОР OMPR

СТРУКТУРА


Доп.точки доступа:
Kato, Masashi; Aiba, Hirofumi; Tate, Shin-ichi; Nishimura, Yoshifumi; Mizuno, Takeshi


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.247

    Aiba, Hirofumi.

    Transfer of phosphoryl group between two regulatory proteins involved in osmoregulatory expression of the ompF and ompC genes in Escherichia coli [Text] / Hirofumi Aiba, Takeshi Mizuno, Shoji Mizushima // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 15. - P8563-8567 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Перенос фосфатной группы между двумя регуляторными белками, которые включаются в осморегулируемую экспрессию генов omp F и omp C Escherichia coli
Аннотация: Сенсорный белок Env Z Escherichia coli входит в состав цитоплазматической мембраны клетки и реагирует на изменение осмолярности внешней среды. Взаимодействуя с регуляторным белком Omp R, белок Env Z участвует в осморегулируемой экспрессии генов белков-поринов Omp F и Omp C. Исследовали механизм взаимодействия белка Env Z S [м]ELKOM Omp R. Получили усеченную форму белка Env Z (Env Z*), которая содержит 82% последовательности белка Env Z со стороны C-конца. Очистили белок Env Z* до гомогенного состояния. Показали, что очищенный белок Env Z* аутофосфорилируется в присутствии АТФ и фосфатная группа Env Z* легко передается белку Omp R. В присутствии АТФ фосфорилированный белок Omp R легко дефосфорилируется. Делают вывод, что белок Env Z является протеинкиназой, а белок Omp R ее специфичным субстратом. Перенос фосфатной группы между белками Env Z и Omp R играет важную роль в осморегуляции транскрипции генов белков-поринов. Библ. 34. Япония, Lab. of Microbiol., School of Agriculture Nagoya Univ., Chikusa-ku, Nagoya 464.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ AT 142

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

АДАПТАЦИЯ

МЕХАНИЗМ

ТРАНСКРИПЦИЯ

ГЕН БЕЛКА-ПОРИНА OMP F

ГЕН БЕЛКА-ПОРИНА OMP C

ОСМОРЕГУЛЯЦИЯ

МЕХАНИЗМ

МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК ENV Z

БЕЛОК-РЕГУЛЯТОР OMP R

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ТРАНСКРИПЦИЯ

АКТИВАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Mizuno, Takeshi; Mizushima, Shoji


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.205

   

    Analysis and DNA sequence of the osmoregulated treA gene encoding the periplasmic trehalase of Escherichia coli K12 [Text] / Claude Gutierrez [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 217, N 2-3. - P347-354 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Анализ и последовательность ДНК осморегулируемого гена tre A, кодирующего периплазматическую трегалазу Escherichia coli K12
Аннотация: Ген tre A Escherichia coli К12 кодирует периплазматическую трегалазу, которая индуцируется при выращивании клеток в среде с высокой осмолярностью. Исследовали механизм регуляции активности гена tre A. Клонировали ген tre A, определили его нуклеотидную последовательность и синтезировали в миниклетках кодируемый им белок. Установили, что ген tre A состоит из 1695 п. н., которые кодируют 565 аминокислотных остатков. Первые 31 аминокислотный остаток представляют типичный сигнальный пептид. Получили слияние гена tre A с геном щелочной фосфотазы pho A и локализовали гибридный белок в периплазме. Определили, что при высокой осмолярности нормальный путь поглощения и утилизации трегалозы блокирован. Делают вывод, что периплазматическая трегалаза обеспечивает клетку трегалазой в этих условиях. Библ. 33. Франция, Centre de Recherche de Biochim et de Genet. Cellulaire du C. N. R. S., 118 route de Narbonne, F-31062 Toulouse Cedex.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ГЕНЫ

ГЕН ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ ТРЕГАЛАЗЫ TRE А

КЛОНИРОВАНИЕ

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ

СЛИТЫЕ ГЕНЫ

ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФОТАЗЫ PHO A


Доп.точки доступа:
Gutierrez, Claude; Ardourel, Maryvonne; Bremer, Erhard; Middendorf, Anke; Boos, Winfried; Ehmann, Ulrike


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.159

   

    Физиолого-биохимические особенности дрожжей, адаптированных к хлористому натрию в условиях непрерывного культивирования [Текст] / М. Г. Саубенова [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1989. - Т. 25, N 1. - С. 91-96 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Исследовали физиолого-биохимические изменения, происходящие в культуре дрожжей Candida tropicalis 29-10 в процессе адаптации к возрастающим (от 0 до 110 г/л) конц-иям хлористого натрия при культивировании в нелимитированной компонентами питания зоне рН-стата. Отмечена способность сохранять нормальную проницаемость клеточной стенки для в-в нуклеотидной природы до конц-ии соли в среде 70 г/л. Осмоустойчивость Кл коррелирует с повышением синтеза полисахарида клеточной стенки - маннана (почти в 2 раза), глюкана, аккумуляцией трегалозы (являющейся, по-видимому, в данном случае в-вомосморегулятором) и снижением в 2,2 раза гликогена. Повышение конц-ии соли до 110 г/л приводит к уменьшению скорости роста 'мю' от 0,68 до 0,17 ч1}, экономического коэффициента Y от 40 до 16%. Показано, что резистентность культуры сохраняется на 60% (по скорости роста) после четырех пересевов на бессолевой среде. СССР, Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: ХЛОРИСТЫЙ НАТРИЙ
ВЛИЯНИЕ

КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА

ПРОНИЦАЕМОСТЬ

ПОЛИСАХАРИДЫ

ПОВЫШЕНИЕ СИНТЕЗА

CANDIDA TROPICALIS (FUNGI)

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ


Доп.точки доступа:
Саубенова, М.Г.; Мухамедиева, У.С.; Пузыревская, О.М.; Фуряева, А.В.; Письман, Т.И.; Тушкова, Г.И.; Печуркин, Н.С.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.608

   

    micF RNA in ompB mutants of Escherichia coli: Different pathways regulate micF RNA levels in response to osmolarity and temperature change [Text] / James Coyer [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 8. - P4143-4150 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: micF-РНК в мутантах ompB Escherichia coli: различные пути регуляции уровней micF-РНК в ответ на изменение осмолярности и температуры
Аннотация: РНК micF (I) является репрессорной РНК длиной 93 нуклеотида. I играет важную роль в регуляции экспрессии гена белка-порина OmpF в ответ на изменение температуры, осмолярности и др. параметры среды. Локус ompB, кодирует 2 регуляторных белка EzvZ и OmpR, к-рые также регулируют синтез белков-поринов OmpF и OmpC. Исследовали экспрессию гена I в мутантных Кл Е. coli, имеющих дефект в локусе ompB. Для исследования использовали метод ДНК-РНК-гибридизации и слитые гены micF-lacZ. Показали, что в среде, имеющей среднюю осмолярность, при 24'ГРАДУС' С экспрессия и уровень I широко варьируют в различных мутантах по данному локусу. Однако, при 37'ГРАДУС' С эти параметры не отличаются у мутантов и штаммов дикого типа. Полагают, что существует несколько различных путей регуляции гена I в ответ на осмотический стресс. Библ. 37. США, Dep. of Microbiol., School of Med., State Univ. of New York at Stony Brook, Stony Brook, NY 11794.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС4100

РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ

ГЕН РЕПРЕССОРНОЙ РНК MICF

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

ТЕРМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ДНК-РНК ГИБРИДИЗАЦИЯ

АДАПТАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Coyer, James; Andersen, Janet; Forst, Steven A.; Inouye, Masayori; Delihas, Nicholas


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.254

    Whatmore, Adrian M.

    The effects of osmotic upshock on the intracellular solute pools of Bacillus subtilis [Text] / Adrian M. Whatmore, John A. Chudek, Robert H. Reed // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 12. - P2527-2535 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Воздействие осмотического шока на пулы внутриклеточных растворов Bacillus subtilis
Аннотация: В ответ на повышение осмолярности среды бактерии накапливают осмопротекторы. С помощью метода {1}{3}C-ЯМР исследовали влияние осмотич. шока на изменение состава внутриклеточного р-ра грамположительной бактерии Bacillus subtilis. Обнаружили, что основным в-вом, усиленно синтезируемым B. subtilis при осмошоке, является пролин. Кроме того, Кл усиленно поглощает ионы К{+} в данных экстремальных условиях. Обнаружили, что конц-ия К{+} в Кл начинает увеличиваться уже через час после помещения бактерии в гиперосмотич. среду, а увеличение конц-ии пролина отмечали только через 5-9 ч. Полагают, что определенная предельная конц-ия ионов К{+} служит сигналом для начала синтеза пролина. Присутствие глицинбетаина в среде с повышенной осмолярностью приводит к усиленному его поглощению Кл В. subtilis, а усиленного синтеза пролина при этом не наблюдается. Библ. 36. Великобритания, Dep. of Biol. Sci., Univ. of Dundee, Dundee DD1 4HN.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ NCIB 1650

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ОСМОПРОТЕКТОРЫ

ПРОЛИН

БЕТАИН

АККУМУЛИРОВАНИЕ

ЯМР


Доп.точки доступа:
Chudek, John A.; Reed, Robert H.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.559

    Botsford, James L.

    Analysis of protein expression in response to osmotic stress in Escherichia coli [Text] / James L. Botsford // FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 72, N 3. - P355-360 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Анализ экспрессии белков в ответ на осмотический стресс в Escherichia coli
Аннотация: Исследовали механизм плейотропного влияния осмотич. шока на разл. процессы в клетке и участие в этом механизме цАМФ. Два изогенных штамма E. cherichia coli СА 8306, имеющих различия только по гену cya (аденилатциклаза), выращивали с Met {3}{5}S и Cys в среде с минимальным уровнем глюкозы и содержащей NaCl 600 мМ. Меченые белки разделили с помощью двумерного электрофореза и кол-во каждого из них определили с помощью флюорографии. Обнаружили, что среди 263 основных белков в штамме cya+ 41 белок синтезируются в 10 более интенсивно в условиях осмотич. стресса, чем в нормальной среде. Однако, радиоактивность 31 белка снижается при росте клетки в среде повышенной осмолярности. Полагают, что цАМФ не требуется постоянно для жизнедеятельности клетки в условиях осмотич. стресса. Библ. 24. США, Dep. of Biol., New Mexico State Univ., Las Cruces, NM.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ CA8306

CYA+

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ПОВЫШЕННАЯ ОСМОЛЯРНОСТЬ

ВЛИЯНИЕ

АМФ

ПОТРЕБНОСТЬ



17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.254

    Jung, Heinrich.

    L-Carnitine metabolization and osmotic stress response in Escherichia coli [Text] / Heinrich Jung, Kirsten Jung, Hans-Peter Kleber // J. Basic Microbiol. - 1990. - Vol. 30, N 6. - P409-413
Перевод заглавия: Метаболизм L-карнитина и ответ на осмотический стресс в Escherichia coli
Аннотация: Одним из ответов энтеробактерий на повышение осмолярности среды является поглощение и синтез осмопротекторных соединений. Различные виды энтеробактерий способны превращать L-карнитин (I) в 'гамма'-бутиробетаин (II) в анаэр. условиях. Исследовали метаболизм I в E. coli 044 К74 в ответ на осмотический шок в зависимости от конц-ии соли в среде. Синтез ферментов метаболизма I полностью репрессирован в среде с высокой концентрацией NaCl. Полагают, что метаболизм I не играет роли в механизме осморегуляции E. coli 044 К74. Библ. 17. Германия, Bereich Biochemie der Sektion Biowissenschaften der Karl-Marx-Universitat Leipzig.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.13.09 + 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ 044 K 74

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

МЕТАБОЛИЗМ

КАРНИТИН*L-

ФУНКЦИЯ

АНАЭРОБНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ

СИНТЕЗ ФЕРМЕНТОВ


Доп.точки доступа:
Jung, Kirsten; Kleber, Hans-Peter


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.411

   

    The osmZ (bglY) gene encodes the DNA-binding protein H-NS (Н1а), a component of the Escherichia coli K12 nucleoid [Text] / Gerhard May [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1990. - Vol. 224, N 1. - P81-90 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Ген osmZ (bglTY) кодирует белок H-NS (H1a), связывающий ДНК, который является компонентом нуклеотида Escherichia coli
Аннотация: Продукт гена osmZ+ Escherichia coli участвует в осморегуляции активности оперона proU, кодирующего систему транспорта бетаина. Клонировали ген osmZ+, определили его нуклеотидную последовательность и последовательность аминокислот, кодируемого им продукта. Ген кодирует белок с мол. м. 15 530 Д, состоящий из 137 аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот белка OsmZ идентична последовательности белка Н-NS (Н1а). Этот белок является связывающим ДНК, он влияет на топологию ДНК и связан с нуклеоидом бактерии. Увеличение дозы гена osmZ+ приводит к формированию филаментов, изменению экспрессии генов и уменьшению частоты фимбриальных фазовых вариаций. Полагают, что белок H-NS (Н1а) играет критическую роль в экспрессии генов и в определении структуры нуклеоида. Библ. 52. ФРГ, Dep. of Biol., Univ. of Konstanz, P. O. Box 5560, D-7750 Konstanz.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MC 4100

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

РЕГУЛЯЦИЯ

НУКЛЕОИД

СТРУКТУРА

РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ

РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН OSMZ

КЛОНИРОВАНИЕ

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК OSMZ

АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

БЕЛОК Н-NS

СРАВНЕНИЕ

ДНК ТОПОЛОГИЯ


Доп.точки доступа:
May, Gerhard; Dersch, Petra; Haardt, Martin; Middendorf, Anke; Bremer, Erhard


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.641

    Bernardini, Maria L.

    The two-component regulatory system OmpR-EnvZ controls the virulence of Shigella flexneri [Text] / Maria L. Bernardini, Annick Fontaine, Philippe J. Sansonetti // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 11. - P6274-6281 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Двухкомпонентная регуляторная система Omp R-EnvZ контролирует вирулентность Shigella flexneri
Аннотация: Исследовали механизм вирулентности Shigella flexneri. Данная бактерия является возбудителем бациллярной дизентерии человека. И размножается в эпителиальных клетках. Получили 2 мутанта envZ ::Tn 10 и 'ДЕЛЬТА'omp В. Показали, что локус omp B (содержит гены omp R и env Z) регулирует экспрессию генов vir, продукты к-рых отвечают за проникновение бактерии в Кл эпителия. Кроме того, установили, что экспрессия генов vir происходит в условиях повышенной осмолярности среды (300 mos M). Библ. 55. Франция, Unite de Pathogenie Microb. Moleculaire, Inst. Nat. de la Sante de la Recherche Med., Unite 199, Inst. Pasteur, 28, Rue du Dr. Roux, 75724 Paris Cedex 15.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.33.99
Рубрики: SHIGELLA FLEXNERI (BACT.)
ШТАММ ВС184

ВИРУЛЕНТНОСТЬ

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ГЕНЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ VIR

РЕГУЛЯЦИЯ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ

ГЕН OMPR

ГЕН ENV Z

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ФУНКЦИЯ


Доп.точки доступа:
Fontaine, Annick; Sansonetti, Philippe J.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.514

    Ramirez, Robert M.

    Osmotic signal transduction to proU is independent of DNA supercoiling in Escherichia coli [Text] / Robert M. Ramirez, Merna Villarejo // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 2. - P879-885 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Осмотическая сигнальная трансдукция proU является независимой от суперскрученности ДНК
Аннотация: Оперон proU (I) Escherichia coli кодирует высоко эффективную систему транспорта осмопротектора бетаина. Транскрипция I стимулируется гиперосмотич. стрессом и репрессируется экзогенным глицинбетаином. Ранее было показано, что экспрессия оперона I регулируется изменением сверхспиральности ДНК. В данной работе провели проверку этих выводов. Обнаружили, что плазмиды, в составе к-рых был клонирован I, выделенные из клеток, выросших на среде с повышенной осмолярностью, имеют большую суперскрученность, чем плазмиды, выделенные из клеток, выращенных на нормальной среде. Однако, плазмиды с большей суперскрученностью не активировали экспрессию I в условиях in vitro. Мутация по гену гиразы gyr A 96 и анаэробные условия, к-рые влияют на суперскрученность ДНК, не изменяют экспрессию I в данных условиях. Ингибиторы гиразы коумермицин и новобиоцин не снижают экспрессию I. Делают вывод, что изменение суперскрученности ДНК не влияет на экспрессию I. Библ. 54. США, Dep. of Biochemistry and Biophysics, Univ. of California, Davis, CA 95616.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС4100

УСТОЙЧИВОСТЬ

ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ОПЕРОНЫ

ОПЕРОН PROU

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

СУПЕРСКРУЧЕННОСТЬ ДНК

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Villarejo, Merna


 1-20    21-35 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)