СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК<.>)

Общее количество найденных документов : 124
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.08-04М3.056

Increase in extracellular NCAM and amyloid precursor protein following induction of long-term potentiation in the dentate gyrus of anaesthetized rats [Text] / M. S. Fazeli [et al.] // Neurosci. Lett. - 1994. - Vol. 169, N 1-2. - P77-80 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Увеличение внеклеточного содержания молекул адгезии нервных клеток и амилоидного белкапредшественника в зубчатой извилине после длительной потенциации у наркотизированных крыс
Аннотация: Через 90 мин после высокочастотной стимуляции (250 Гц, 200 мс) в зубчатой извилине обнаружено с помощью нагнетательно-всасывательной канюли увеличение внеклеточной конц-ии молекул адгезии нервных клеток и амилоидного белка-предшественника. Блокада длительной потенциации антагонистом NMDA-рецепторов 5-аминофосфоновалериановой к-той (100 мкМ, перфузия в течение 35 мин до стимуляции) предотвращала эффект. Содержание высокомолекулярного белка нейрофиламентов и активности лизосомального фермента арилфосфатазы (показатели повреждения нейронов) не изменялись. Великобритания, Dep. Experim. Pathol., Guy's Hosp., London SE1 9RT. Библ. 28.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: ЗУБЧАТАЯ ИЗВИЛИНА
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
МОЛЕКУЛЫ АДГЕЗИИ НЕРВНЫХ КЛЕТОК
ДЛИТЕЛЬНАЯ ПОТЕНЦИАЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Fazeli, M.S.; Breen, K.; Errington, M.L.; Bliss, T.V.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.08-04Т1.294

Opposing regulation of amyloid precursor protein by ionotropic and metabotropic glutamate receptors [Text] / Alessandra Valerio [et al.] // NeuroReport. - 1995. - Vol. 6, N 9. - P1317-1321 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Разнонаправленность регуляции амилоидного белка-предшественника ионотропными и метаботропными глутаматными рецепторами
Аннотация: Иммуногистохимическими методами в сочетании с иммуноблоттингом показано, что добавление NMDA в конц-ии 100 мкМ к первичной культуре гранулярных нейронов мозжечка на 15 мин вызывало существенное повышение содержания амилоидного белка-предшественника (АБ) в клеточных телах. Инкубация клеток в присутствии избирательного лиганда метаботропных глутаматных рецепторов, 1S,3R-ACPD, предотвращала стимулированное накопление АБ. Считают, что активация ионотропных и метаботропных глутаматных рецепторов оказывает противоположное воздействие на накопление АБ. Италия, Univ. of Brescia Sch. of Med., 25123 Brescia

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.39
Рубрики: ГЛУТАМАТ
РЕЦЕПТОРЫ
ИОНОТРОПНЫЕ
МЕТАБОТРОПНЫЕ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
СОДЕРЖАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
МОЗЖЕЧОК
ГРАНУЛЯРНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Valerio, Alessandra; Alberici, Antonella; Paterlini, Marta; Grilli, Mariagrazia; Galli, Paola; Pizzi, Marina; Memo, Maurizio; Spano, PierFranco

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.01-04М3.34

Jenden, Malene.
Increased cerebrospinal fluid tau in patients with Alzheimer's disease [Text] / Malene Jenden, Hans Basun, Lars Lannfelt // Neurosci. Lett. - 1995. - Vol. 186, N 2-3. - P189-191 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Увеличение содержания белка тау в спинномозговой жидкости у пациентов с болезнью Альцгеймера
Аннотация: One of the pathological features in Alzheimer's disease (AD) is neurofibrillary tangles in the brain. The main constituent of tangles is the microtubuli-associated protein tau in a huperphosphorylated state. Tau is also released into cerebrospinal fluid (CSF), and in this study we have used an enzyme linked immunosorbent assay to measure tau in CSF from AD and control cases. Our findings show that tau levels in AD cases are significantly elevated compared to healthy control individuals. We suggest that tau may serve as a biochemical marker of Alzheimer's disease

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.19
Рубрики: СПИННОМОЗГОВАЯ ЖИДКОСТЬ
ТАУ БЕЛКИ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Basun, Hans; Lannfelt, Lars

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.09-04М3.116

Kim, Seong-Hun.
Neurotoxicity of a carboxyl-terminal fragment of the Alzheimer's amyloid precursor protein [Text] / Seong-Hun Kim, Yoo-Hun Suh // J. Neurochem. - 1996. - Vol. 67, N 3. - P1172-1182 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Нейротоксичность C-концевого фрагмента предшественника амилоидного белка при болезни Альцгеймера

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
C-КОНЦЕВОЙ ПЕПТИД
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК
МЕХАНИЗМ ЦИТОТОКСИЧНОСТИ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

Доп.точки доступа:
Suh, Yoo-Hun

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 03.02-04Т1.146

Horsburgh, Karen.
Intracortical glutamate perfusion in vivo induces cellular alterations in specific protien kinase C isoforms and amyloid precursor protein [Text] / Karen Horsburgh, Kenneth B. Mackay, James McCulloch // Exp. Neurol. - 1997. - Vol. 143, N 2. - P207-218 . - ISSN 0014-4886
Перевод заглавия: Внутрикортикальная перфузия глутаматом in vivo вызывает клеточные повреждения специфических изоформ протеинкиназы C и амилоидного белка-предшественника
Аннотация: С помощью микродиализа осуществляли внутрикортикальную перфузию у крыс 'MARS''MARS' Sprague-Dawley р-ром натрия глутамата (I) в конц-ии 1 М со скоростью 1,5 мкл/мин на протяжении 90 мин. Иммуногистохимическими методами показано, что содержание иммунореактивных 'альфа'- и 'бета'-изоформ протеинкиназы C в области некротической зоны в коре через 2,5 ч после прекращения инфузии I было снижено, а на границе этой области - повышено. В пограничной зоне обнаружено также повышение иммунореактивности амилоидного белка-предшественника, выявленное с использованием антител к его N-концевому фрагменту. Сделано заключение о существовании взаимосвязи изменения иммунореактивности нек-рых изоформ протеинкиназы C и амилоидного белка-предшественника после воздействия I. Великобритания, Univ. of Glasgow, Glasgow G61 1QH. Библ. 54

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.39 + 341.45.21.15.02
Рубрики: ГЛУТАМАТ
ПРОТЕИНКИНАЗА C
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Mackay, Kenneth B.; McCulloch, James

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.05-04М3.185

Horsburgh, Karen.
Intracortical glutamate perfusion in vivo induces cellular alterations in specific protien kinase C isoforms and amyloid precursor protein [Text] / Karen Horsburgh, Kenneth B. Mackay, James McCulloch // Exp. Neurol. - 1997. - Vol. 143, N 2. - P207-218 . - ISSN 0014-4886
Перевод заглавия: Внутрикортикальная перфузия глутаматом in vivo вызывает клеточные повреждения специфических изоформ протеинкиназы C и амилоидного белка-предшественника
Аннотация: С помощью микродиализа осуществляли внутрикортикальную перфузию у крыс 'MARS''MARS' Sprague-Dawley р-ром натрия глутамата (I) в конц-ии 1 М со скоростью 1,5 мкл/мин на протяжении 90 мин. Иммуногистохимическими методами показано, что содержание иммунореактивных 'альфа'- и 'бета'-изоформ протеинкиназы C в области некротической зоны в коре через 2,5 ч после прекращения инфузии I было снижено, а на границе этой области - повышено. В пограничной зоне обнаружено также повышение иммунореактивности амилоидного белка-предшественника, выявленное с использованием антител к его N-концевому фрагменту. Сделано заключение о существовании взаимосвязи изменения иммунореактивности нек-рых изоформ протеинкиназы C и амилоидного белка-предшественника после воздействия I. Великобритания, Univ. of Glasgow, Glasgow G61 1QH. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ГЛУТАМАТ
ПРОТЕИНКИНАЗА C
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Mackay, Kenneth B.; McCulloch, James

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.01-04М3.217

Calingasan, Noel Y.
Thiamine deficiency alters APP but not presenilin-1 immunoreactivity in vulnerable brain regions [Text] / Noel Y. Calingasan, Samuel E. Gandy, Gary E. Gibson // NeuroReport. - 1997. - Vol. 8, N 11. - P2631-2634 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Дефицит тиамина нарушает [обмен] APP (амилоидного белка-предшественника), не не пресенилина-1 в поврежденных областях головного мозга
Аннотация: Presenilin-1 (PS-1) and amyloid precursor protein (APP) have been linked to the pathogenesis of Alzheimer's disease. While APP accumulation is well documented in several models of brain injury, the role of PS-1 levels in neurodegeneration, if any, remains to be elucidated. The current studies examined PS-1 and APP expression in brain following thiamine deficiency (TD), a nutritional model associated with impaired oxidation and selective neurodegeneration. TD did not alter PS-1 immunoreactivity in any region of rodent brain before or after cell loss. In contrast, APP immunoreactivity accumulated in swollen neurites within, or around lesions in rats, or in abnormal clusters in mice. Thus, alterations in APP but not PS-1 levels are involved in TD-induced neurodegeneration. Библ. 25

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13 + 341.39.15.23
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ПРЕСЕНИЛИН-1
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
НЕЙРОДЕГЕНЕРАЦИЯ
ДЕФИЦИТ ТИАМИНА
ИЗБИРАТЕЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ
КЛЕТКИ ФИБРОБЛАСТОВ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gandy, Samuel E.; Gibson, Gary E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.06-04М3.256

Peraus, Gisela C.
Late compartments of amyloid precursor protein transport in SY5Y cells are involved in 'бета'-amyloid secretion [Text] / Gisela C. Peraus, Colin L. Masters, Konrad Beyreuther // J. Neurosci. - 1997. - Vol. 17, N 20. - P7714-7724 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Роль клеточных компартментов в секреции амилоидного 'бета'-пептида при транспортировке амилоидного белка-предшественника в клетках SY5Y
Аннотация: Амилоидный 'бета'-пептид с мол. м. 4 кД ('бета'A4) образуется в результате протеолиза амилоидного белка-предшественника (APP). Внедрение гибридных белков APP-LAMP и APP-MPR в эндосомальный/лизосомный отдел культивируемых трансфецированных клеток SY5Y (исходный штамм клеток нейробластомы человека SH-SY5Y) сопровождалось ограничением кол-ва высвобождающегося состоящего из 39-43 аминокислотных остатков пептида 'бета'A4. Реконструированные белки APP 695 обеспечивали при этом рециклизацию между транс-Гольджи аппаратом и поверхностью клеток. Эти белки энергично расщеплялись с образованием 'бета'A4. При задержке белков APP 695 в эндоплазматическом ретикулуме секреция 'бета'A4 и активность 'бета'-секретазы ослабевали. Германия, Center for Molecular Biology Heidelberg, The Univ. of Heidelberg, D-69120 Heidelberg. Библ. 45

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-ПЕПТИД
ПРОЦЕССИНГ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ГИБРИДНЫЕ БЕЛКИ
ТРАНСПОРТ
ЛИЗОСОМЫ
ЭНДОСОМЫ
КЛЕТКИ SY5Y

Доп.точки доступа:
Masters, Colin L.; Beyreuther, Konrad

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.11-04М3.173

Acetylcholinesterase is increased in the brains of transgenic mice expressing the C-terminal fragment (CT100) of the 'бета'-amyloid protein precursor of Alzheimer's disease [Text] / Gian Sberna [et al.] // J. Neurochem. - 1998. - Vol. 71, N 2. - P723-731 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Повышение содержания ацетилхолинэстеразы в головном мозге трансгенных мышей, экспрессирующем C-терминальный фрагмент (CT100) 'бета'-амилоидного белка-предшественника при болезни Альцгеймера
Аннотация: При электрофоретическом разделении экстракта головного мозга трансгенных мышей C57BL/6*DBA в полиакриламидном геле обнаружили состоящий из 100 аминокислотных остатков C-терминальный фрагмент (CT100) человека, а также модифицированный фрагмент CT100[V717F], отличающийся от CT100 заменой остатка валина на остаток фенилаланина в положении 717. У 3-дневных 3-месячных или 9-месячных трансгенных мышей с экспрессией CT100 содержание экстрагируемой солевым р-ром из гомогената мозга ацетихолинэстеразы (АХЭ) оказалось соотв. на 30, 35 или 50% больше, чем у нетрансгенных особей того же возраста. По результатам гидрофобной хроматографии повышенным при этом было содержание амфифильной мономерной формы (G[I]{A}) фермента. Характер гликозилирования последнего, судя по результатам связывания ферментной активности конканавалином А и агглютинином зародышей пшеницы, отличался от характера гликозилирования АХЭ у нетрансгенных мышей и был аналогичен гликозилированию данного фермента, экстрагируемого из гомогената коры лобной части мозга больных болезнью Альцгеймера. Активность холинацетилтрансферазы у 3-месячных трансгенных или нетрансгенных мышей была одинаковой. Представлены данные об активности АХЭ и бутилхолинэстеразы в головном мозге людей при синдроме Дауна. Австралия, Univ. of Melbourne. Библ. 46

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПЕПТИДНЫЙ ФРАГМЕНТ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sberna, Gian; Saez-Valero, Javier; Li, Qiao-Xin; Czech, Christian; Beyreuther, Konrad; Masters, Colin L.; McLean, Catriona A.; Small, David H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.02-04Т1.310

Aggressive behaviour in transgenic mice expressing APP is alleviated by serotonergic drugs [Text] / Dieder Moechars [et al.] // NeuroReport. - 1998. - Vol. 9, N 16. - P3561-3564 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Агрессивное поведение у мышей, экспрессирующих амилоидный белок-предшественник (APP), уменьшается серотонинергическими препаратами
Аннотация: Введение трансгенным мышам с избыточной экспрессией амилоидного белка-предшественника (APP), для к-рых было характерным состояние агрессии и когнитивные нарушения, 8-OH-DPAT в дозе 1,25 мг/кг в/б удлиняло латентный период возникновения агрессивной атаки с 109 до 165 с и сокращало частоту атак за период наблюдения с 4,2 до 1 в среднем. Буспирон в дозе 4 мг/кг в/б удлинял латентный период до 160 с и сокращал число атак до 2,2 в среднем. Антиагрессивным действием характеризовался также рисперидон в дозе 0,03 мг/кг. Считают, что трансгенные мыши с избыточной экспрессией APP являются удобной моделью для анализа нек-рых поведенческих характеристик б-ни Альцгеймера. Бельгия, Flemish Inst. for Biotechnology, B-3000 Leuven. Библ. 23

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.05
Рубрики: СЕРОТОНИНЕРГИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
БУСПИРОН
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ
АГРЕССИВНОЕ ПОВЕДЕНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Moechars, Dieder; Gilis, Martine; Kuiperi, Cuno; Laenen, Isabelle; Van, Leuven Fred

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.03-04М3.390

Aggressive behaviour in transgenic mice expressing APP is alleviated by serotonergic drugs [Text] / Dieder Moechars [et al.] // NeuroReport. - 1998. - Vol. 9, N 16. - P3561-3564 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Агрессивное поведение у мышей, экспрессирующих амилоидный белок-предшественник (APP), уменьшается серотонинергическими препаратами
Аннотация: Введение трансгенным мышам с избыточной экспрессией амилоидного белка-предшественника (APP), для к-рых было характерным состояние агрессии и когнитивные нарушения, 8-OH-DPAT в дозе 1,25 мг/кг в/б удлиняло латентный период возникновения агрессивной атаки с 109 до 165 с и сокращало частоту атак за период наблюдения с 4,2 до 1 в среднем. Буспирон в дозе 4 мг/кг в/б удлинял латентный период до 160 с и сокращал число атак до 2,2 в среднем. Антиагрессивным действием характеризовался также рисперидон в дозе 0,03 мг/кг. Считают, что трансгенные мыши с избыточной экспрессией APP являются удобной моделью для анализа нек-рых поведенческих характеристик б-ни Альцгеймера. Бельгия, Flemish Inst. for Biotechnology, B-3000 Leuven. Библ. 23

ГРНТИ	34.39.23

ВИНИТИ 341.39.23.15.41.05
Рубрики: СЕРОТОНИНЕРГИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
БУСПИРОН
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ
АГРЕССИВНОЕ ПОВЕДЕНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Moechars, Dieder; Gilis, Martine; Kuiperi, Cuno; Laenen, Isabelle; Van, Leuven Fred

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.09-04М3.159

Turnover of amloid 'бета'-protein in mouse brain and acute reduction of its level by phorbol ester [Text] / Mary J. Savyge [et al.] // J. Neurosci. - 1998. - Vol. 18, N 5. - P1743-1752 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Обмен амилоидного 'бета'-белка в головном мозге мыши и острое понижение его содержания эфиром форбола
Аннотация: На 6-месячных мышах, используя вводимый в/в {35}S-меченый метионин и иммунопреципитацию белков фракции цитозоля, выделяемой из гомогената головного мозга центрифугированием, установили, что период полуобновления амилоидного 'бета'-белка, белка C99, белкового предшественника амилоида (БПА) и его полностью гликозилированной формы составляет соотв. 1,0-2,5, 3, 3 и 7 ч. Через 6 ч после введения в неокортекс форбол-12-миристат-13-ацетата, активатора протеинкиназы С, содержание амилоидного 'бета'-белка оказывалось, по результатам иммуноферментного анализа, пониженным. Понижение это было обратимым: через 12 ч содержание данного белка нормализовалось. Применение 4'альфа'-аналога упомянутого эфира форбола такого действия не оказывало. Введение последнего вызывало уменьшение содержания 'бета'-БПА, но не оказывало влияния на содержание 'альфа'-БПА. США, Cephalon, Inc., West Chester. Библ. 67

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: АМИЛОИДОЗ
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ФОРБОЛОВЫЙ ЭФИР
ПРОТЕИНКИНАЗА C
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Savyge, Mary J.; Trusko, Stephen P.; Howland, David S.; Pinsker, Leonard R.; Mistretta, Suzanne; Reaume, Andrew G.; Greenberg, Barry D.; Siman, Robert; Scott, Richard W.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.09-04А1.120

Turnover of amloid 'бета'-protein in mouse brain and acute reduction of its level by phorbol ester [Text] / Mary J. Savyge [et al.] // J. Neurosci. - 1998. - Vol. 18, N 5. - P1743-1752 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Обмен амилоидного 'бета'-белка в головном мозге мыши и острое понижение его содержания эфиром форбола
Аннотация: На 6-месячных мышах, используя вводимый в/в {35}S-меченый метионин и иммунопреципитацию белков фракции цитозоля, выделяемой из гомогената головного мозга центрифугированием, установили, что период полуобновления амилоидного 'бета'-белка, белка C99, белкового предшественника амилоида (БПА) и его полностью гликозилированной формы составляет соотв. 1,0-2,5, 3, 3 и 7 ч. Через 6 ч после введения в неокортекс форбол-12-миристат-13-ацетата, активатора протеинкиназы С, содержание амилоидного 'бета'-белка оказывалось, по результатам иммуноферментного анализа, пониженным. Понижение это было обратимым: через 12 ч содержание данного белка нормализовалось. Применение 4'альфа'-аналога упомянутого эфира форбола такого действия не оказывало. Введение последнего вызывало уменьшение содержания 'бета'-БПА, но не оказывало влияния на содержание 'альфа'-БПА. США, Cephalon, Inc., West Chester. Библ. 67

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: АМИЛОИДОЗ
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ФОРБОЛОВЫЙ ЭФИР
ПРОТЕИНКИНАЗА C
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Savyge, Mary J.; Trusko, Stephen P.; Howland, David S.; Pinsker, Leonard R.; Mistretta, Suzanne; Reaume, Andrew G.; Greenberg, Barry D.; Siman, Robert; Scott, Richard W.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.11-04А1.110

Acetylcholinesterase is increased in the brains of transgenic mice expressing the C-terminal fragment (CT100) of the 'бета'-amyloid protein precursor of Alzheimer's disease [Text] / Gian Sberna [et al.] // J. Neurochem. - 1998. - Vol. 71, N 2. - P723-731 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Повышение содержания ацетилхолинэстеразы в головном мозге трансгенных мышей, экспрессирующем C-терминальный фрагмент (CT100) 'бета'-амилоидного белка-предшественника при болезни Альцгеймера
Аннотация: При электрофоретическом разделении экстракта головного мозга трансгенных мышей C57BL/6*DBA в полиакриламидном геле обнаружили состоящий из 100 аминокислотных остатков C-терминальный фрагмент (CT100) человека, а также модифицированный фрагмент CT100[V717F], отличающийся от CT100 заменой остатка валина на остаток фенилаланина в положении 717. У 3-дневных 3-месячных или 9-месячных трансгенных мышей с экспрессией CT100 содержание экстрагируемой солевым р-ром из гомогената мозга ацетихолинэстеразы (АХЭ) оказалось соотв. на 30, 35 или 50% больше, чем у нетрансгенных особей того же возраста. По результатам гидрофобной хроматографии повышенным при этом было содержание амфифильной мономерной формы (G[I]{A}) фермента. Характер гликозилирования последнего, судя по результатам связывания ферментной активности конканавалином А и агглютинином зародышей пшеницы, отличался от характера гликозилирования АХЭ у нетрансгенных мышей и был аналогичен гликозилированию данного фермента, экстрагируемого из гомогената коры лобной части мозга больных болезнью Альцгеймера. Активность холинацетилтрансферазы у 3-месячных трансгенных или нетрансгенных мышей была одинаковой. Представлены данные об активности АХЭ и бутилхолинэстеразы в головном мозге людей при синдроме Дауна. Австралия, Univ. of Melbourne. Библ. 46

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПЕПТИДНЫЙ ФРАГМЕНТ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МЫШИ
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ

Доп.точки доступа:
Sberna, Gian; Saez-Valero, Javier; Li, Qiao-Xin; Czech, Christian; Beyreuther, Konrad; Masters, Colin L.; McLean, Catriona A.; Small, David H.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 02.01-04Т2.142

Kirazov, L.
Influence of protease inhibitors on the secretion and the proteolytic processing of amyloid precursor protein [Text] / L. Kirazov, R. Schliebs, V. Bigl // Докл. Бълг. АН. - 1999. - Vol. 52, N 1-2. - P121-124 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Влияние ингибиторов протеаз на секрецию и протеолитический процессинг амилоидного белка-предшественника
Аннотация: Иммуноферментным методом показано, что инкубация срезов коры больших полушарий крыс 'MARS''MARS' Wistar в отсутствие Ca{2+} сопровождалась секрецией в инкубационную среду амилоидного белка-предшественника (АБП). С помощью электрофореза показано, что АБП представлен 4 фракциями с мол. м. 85-120 кДа. При добавлении к среде инкубации Ca{2+} доля высокомолекулярных фракций снижалась, а низкомолекулярных фракций - возрастала. Считают, что это обусловлено воздействием Ca{2+}-зависимых цистеиновых и сериновых протеиназ. Добавление к среде инкубации смеси апротинина, пепстатина, TLCK, лейпептина и PMSF в конц-ии 10, 0,1, 1 и 13 мкг/мл и 1 мМ суммарное содержание в среде АБП возрастало на 14%. Доля высокомолекулярных фракций при этом незначительно возрастала. Обсуждена роль Ca{2+}-зависимых протеаз в процессинге АБП. Болгария, Bulgarian Academy of Sciences, 1113 Sofia. Библ. 12

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.61
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕАЗ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРОЦЕССИНГ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Schliebs, R.; Bigl, V.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 02.01-04Т1.285

Yin, Ming.
Нейропередача и регуляция процессинга амилоидного белка-предшественника [Text] / Ming Yin, De-Gang Yang // Zhongguo yaolixue tongbao = Chin. Pharmacol. Bull. - 1999. - Vol. 15, N 6. - С. 481-484 . - ISSN 1001-1978
Аннотация: Рассмотрены основные этапы процессинга в нервной клетке амилоидного белка-предшественника. Обсужден вклад глутаматергической нейропередачи в регуляции процессинга. КНР, Second Military Med. Univ., Shanghai 200433. Библ. 17

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРОЦЕССИНГ
НЕЙРОМЕДИАТОРЫ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ

Доп.точки доступа:
Yang, De-Gang

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 02.01-04М7.79

Kirazov, L.
Influence of protease inhibitors on the secretion and the proteolytic processing of amyloid precursor protein [Text] / L. Kirazov, R. Schliebs, V. Bigl // Докл. Бълг. АН. - 1999. - Vol. 52, N 1-2. - P121-124 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Влияние ингибиторов протеаз на секрецию и протеолитический процессинг амилоидного белка-предшественника
Аннотация: Иммуноферментным методом показано, что инкубация срезов коры больших полушарий крыс 'MARS''MARS' Wistar в отсутствие Ca{2+} сопровождалась секрецией в инкубационную среду амилоидного белка-предшественника (АБП). С помощью электрофореза показано, что АБП представлен 4 фракциями с мол. м. 85-120 кДа. При добавлении к среде инкубации Ca{2+} доля высокомолекулярных фракций снижалась, а низкомолекулярных фракций - возрастала. Считают, что это обусловлено воздействием Ca{2+}-зависимых цистеиновых и сериновых протеиназ. Добавление к среде инкубации смеси апротинина, пепстатина, TLCK, лейпептина и PMSF в конц-ии 10, 0,1, 1 и 13 мкг/мл и 1 мМ суммарное содержание в среде АБП возрастало на 14%. Доля высокомолекулярных фракций при этом незначительно возрастала. Обсуждена роль Ca{2+}-зависимых протеаз в процессинге АБП. Болгария, Bulgarian Academy of Sciences, 1113 Sofia. Библ. 12

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.09.07.07
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕАЗ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРОЦЕССИНГ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Schliebs, R.; Bigl, V.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 03.08-04А1.176

Racchi, Marco.
Rationalizing a pharmacological intervention on the amyloid precursor protein metabolism [Text] / Marco Racchi, Stefano Govoni // Trends Pharmacol. Sci. - 1999. - Vol. 20, N 10. - P418-423 . - ISSN 0165-6147
Перевод заглавия: Усовершенствование фармакологического вмешательства в метаболизм предшественника амилоидного белка
Аннотация: Основным белковым компонентом бляшек, образующихся в ткани мозга при болезни Альцгеймера, является 'бета'-амилоидный белок из 39-43 аминокислотных остатков, образующийся из более крупного предшественника. Избыточной продукции 'бета'-амилоидного белка отводится важная роль в патогенезе болезни Альцгеймера. Приведены данные о связи нарушений процессинга 'бета'-амилоидного белка с изменениями сигнальной трансдуцирующей системы, связанной с М[1]-холинорецепторами, сопряженными с биосинтезом инозитфосфатов в кач-ве сигнальных молекул. Считают, что системы вторичных мессенджеров могут служить мишенями фармакотерапии и профилактики болезни Альцгеймера. Италия, Univ. of Pavia, 27100 Pavia. Библ. 17

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
МЕТАБОЛИЗМ
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
М-ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
ВТОРИЧНЫЕ МЕССЕНДЖЕРЫ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА

Доп.точки доступа:
Govoni, Stefano

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 03.07-04Т1.237

Racchi, Marco.
Rationalizing a pharmacological intervention on the amyloid precursor protein metabolism [Text] / Marco Racchi, Stefano Govoni // Trends Pharmacol. Sci. - 1999. - Vol. 20, N 10. - P418-423 . - ISSN 0165-6147
Перевод заглавия: Усовершенствование фармакологического вмешательства в метаболизм предшественника амилоидного белка
Аннотация: Основным белковым компонентом бляшек, образующихся в ткани мозга при болезни Альцгеймера, является 'бета'-амилоидный белок из 39-43 аминокислотных остатков, образующийся из более крупного предшественника. Избыточной продукции 'бета'-амилоидного белка отводится важная роль в патогенезе болезни Альцгеймера. Приведены данные о связи нарушений процессинга 'бета'-амилоидного белка с изменениями сигнальной трансдуцирующей системы, связанной с М[1]-холинорецепторами, сопряженными с биосинтезом инозитфосфатов в кач-ве сигнальных молекул. Считают, что системы вторичных мессенджеров могут служить мишенями фармакотерапии и профилактики болезни Альцгеймера. Италия, Univ. of Pavia, 27100 Pavia. Библ. 17

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
МЕТАБОЛИЗМ
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
М-ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
ВТОРИЧНЫЕ МЕССЕНДЖЕРЫ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА

Доп.точки доступа:
Govoni, Stefano

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 01.12-04Т1.218

Kirazov, L.
Influence of protease inhibitors on the secretion and the proteolytic processing of amyloid precursor protein [Text] / L. Kirazov, R. Schliebs, V. Bigl // Докл. Бълг. АН. - 1999. - Vol. 52, N 1-2. - P121-124 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Влияние ингибиторов протеаз на секрецию и протеолитический процессинг амилоидного белка-предшественника
Аннотация: Иммуноферментным методом показано, что инкубация срезов коры больших полушарий крыс 'MARS''MARS' Wistar в отсутствие Ca{2+} сопровождалась секрецией в инкубационную среду амилоидного белка-предшественника (АБП). С помощью электрофореза показано, что АБП представлен 4 фракциями с мол. м. 85-120 кДа. При добавлении к среде инкубации Ca{2+} доля высокомолекулярных фракций снижалась, а низкомолекулярных фракций - возрастала. Считают, что это обусловлено воздействием Ca{2+}-зависимых цистеиновых и сериновых протеиназ. Добавление к среде инкубации смеси апротинина, пепстатина, TLCK, лейпептина и PMSF в конц-ии 10, 0,1, 1 и 13 мкг/мл и 1 мМ суммарное содержание в среде АБП возрастало на 14%. Доля высокомолекулярных фракций при этом незначительно возрастала. Обсуждена роль Ca{2+}-зависимых протеаз в процессинге АБП. Болгария, Bulgarian Academy of Sciences, 1113 Sofia. Библ. 12

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕАЗ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРОЦЕССИНГ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Schliebs, R.; Bigl, V.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска