Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Shih, Jason C. H.$<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI05) 95.01-04И8.003

    Shih, Jason C. H.
    Recent development in poultry waste digestion and feather utilization. A review [Text] / Jason C. H. Shih // Poultry Sci. - 1993. - Vol. 72, N 9. - P1617-1620 . - ISSN 0032-5791
Перевод заглавия: Обзор новейших достижений в области утилизации отходов птицеводства и перьевых отходов
Аннотация: Обзор состоит из следующих разделов: введение; термофильная анаэробная утилизация отходов; использование дешевого утилизатора отходов птицеводства; получение и использование субпродуктов утилизации; контроль за численностью патогенных микроорганизмов; использование бактерий, переваривающих перьевые отходы; использование кератиназы; обсуждение. Для утилизации отходов птицеводства, включающих помет, тушки павших животных, перьевые отходы, убойные отходы и отходы инкубации используют достижения биотехнологии. Для получения биогаза метана, кормовых добавок и минеральных подкормок для растений используют эффективный термофильный анаэробный утилизатор, к-рый кроме того убивает патогенные микроорганизмы. При утилизации перьевых отходов используют термофильные бактерии Bacillus licheniformis штамма PWD-1, к-рые с помощью бактериальной кератиназы, расщепляют перьевые отходы и превращают их в лизат, обогащенный серосодержащими аминокислотами. Кератиназа является протеиназой, способной гидролизовать все белки, включая коллаген, эластин и кератин пера. Добавление кератиназы в рационы, содержащие перьевую муку, увеличивало ее питательную ценность. Обсуждается возможность использования достижений биотехнологии в промышленном птицеводстве и животноводстве. США, Dep. of Poultry Sci., North Carolina State Univ. Raleigh, North Carolina 27695-7608. Библ. 19.
ГРНТИ  
68.03.05
ВИНИТИ 681.03.05.01.05
Рубрики: ПТИЦЕВОДСТВО
УТИЛИЗАЦИЯ ОТХОДОВ
БИОТЕХНОЛОГИЯ
ПЕРО
ПЕРЕРАБОТКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 19
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.70

    Lin, Xiang.
    Hydrolysis of feather keratin by immobilized keratinase [Text] / Xiang Lin, Jason C. H. Shih, Harold E. Swaisgood // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 11. - P4273-4275 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Гидролиз кератина птичьего пера с помощью иммобилизованной кератиназы
Аннотация: Кератиназу (I) из термофильных бактерий Bacillus licheniformis PWD-1 иммобилизовали на бусинах из пористого стекла. Иммобилизованная I (ИI) проявила протеолитическую активность как в отношении нерастворимого кератина, так и растворимого казеина. ИI отличается повышенной термостабильностью и устойчивостью к кислым значениям pH по сравнению со свободной I. В течение 7 дней непрерывной работы при 50'ГРАДУС'C ИI сохраняет 40% первоначальной активности. США, Dep. of Poultry Sci. and Food Sci., North Carolina State Univ. Raleigh, NC 27695-7608. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.05.09
Рубрики: BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
ШТАММ PWD-1
КЕРАТИНАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
АКТИВНОСТЬ
КЕРАТИН
ГИДРОЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Shih, Jason C.H.; Swaisgood, Harold E.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.165

   
    Nucleotide sequence and expression of kerA, the gene encoding a keratinolytic protease of Bacillus licheniformis PWD-1 [Text] / Xiang Lin [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1995. - Vol. 61, N 4. - P1469-1474 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность и экспрессия kerA, гена кодирующего кератинолитическую протеазу Bacillus licheniformis PWD-1
Аннотация: С помощью методов "прогулки по хромосоме" и ПЦР-скрининга определена нуклеотидная последовательность полноразмерного гена кератиназы (kerA) Bacillus licheniformis PWD-1, секретируемой сериновой протеазы, и его фланкирующих районов. Ген kerA на 97% идентичен гену субтилизина B. licheniformis NCIMB 6816. Предполагаемый промотор, сайты связывания рибосом и терминации транскрипции также сходны у 2 зрелых протеаз. При выращивании на различных питательных средах показана транскрипционная регуляция экспрессии KerA. США, Dep. of Poultry Sci. and Microbiol. North Carolina St. Univ., Raleigh, NC 27695-7608. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ КЕРАТИНАЗЫ KERA
ВЫДЕЛЕНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОТЕАЗЫ
СЕРИНОВЫЕ
СЕМЕЙСТВО
BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lin, Xiang; Kelemen, Donald W.; Miller, Eric S.; Shih, Jason C.H.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.03-04Б3.66

    Wang, Jeng-Jie.
    Bioimmobilization of keratinase using Bacillus subtilis and Escherichia coli systems [Text] / Jeng-Jie Wang, Harold E. Swaisgood, Jason C. H. Shih // Biotechnol. and Bioeng. - 2003. - Vol. 81, N 4. - P421-429 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Биоиммобилизация кератиназы при использовании систем Bacillus subtilis и Escherichia coli
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КЕРАТИНАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
КЕРАТИНОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
СЛИТЫЕ БЕЛКИ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Swaisgood, Harold E.; Shih, Jason C.H.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.04-04И9.112

    Lee, Miau-Rong.
    Effect of anaerobic digestion on oocysts of the protozoan Eimeria tenella [Text] / Miau-Rong Lee, Jason C. H. Shih // Appl. and Environ. Microbiol. - 1988. - Vol. 54, N 10. - P2335-2341
Перевод заглавия: Влияние анаэробной ферментации на ооцисты простейшего Eimeria tenella
Аннотация: Разработана система анаэробных ферментеров, в к-рых поступающий куриный навоз перерабатывается микроорганизмами до смеси СН[4] и СО[2] (т. наз. биогаз). Проверяли сохранность ооцист (О) в таких ферментерах при 35 и 50'ГРАДУС'С. При обоих режимах отмечаются морфол. изменения О и утрата ими способности к споруляции. В экспериментах по заражению цыплят показано полное отсутствие инвазионной способности у О, обработанных при 50'ГРАДУС'С, и слабая инвазионная способность у О, выдержанных в ферментерах при 35'ГРАДУС'С. Т. обр. показана возможность использования обработки навоза в анаэробных условиях при высокой т-ре для защиты животных от заражения. США, Biotechnol. Lab., Dept. Poultry Sci., North Carolina State Univ., Raleigh, North Carolina 27695-7608. Библ. 34.
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.15.09.15.21
Рубрики: EIMERIA TENELLA (PROT.)
ООЦИСТЫ
ВЫЖИВАЕМОСТЬ
АНАЭРОБНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
ПРОФИЛАКТИКА

Доп.точки доступа:
Shih, Jason C.H.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.09-04М4.100

    McClelland, Jacquelyn W.
    Prevention of hypercholesterolemia and atherosclerosis in Japanese quail by high intake of soy protein [Text] / Jacquelyn W. McClelland, Jason C. H. Shih // Atherosclerosis. - 1988. - Vol. 74, N 1-2. - P127-138 . - ISSN 0021-9150
Перевод заглавия: Предотвращение гиперхолестеринемии и атеросклероза у японских перепелов под воздействием приема соевого белка
Аннотация: Изучали влияние соевого белка (I) на метаболизм холест-рина (ХС) и развития атеросклероза у японского перепела. Рационы содержали 10, 20, 40 и 60% I с 0,5% ХС или без ХС. Рационы с 40 и 60% I предотвращали развитие атеросклероза аорты, который развивался у птиц при более низком содержании I в рационе и при наличии ХС. Прием больших кол-в I способствует увепличению экскреции нейтральных стеролов (в основном ХС). Возможно это является основным механизмом защитного действия I от развития атеросклероза. США, North Carolina State University, Raleigh, NC 27695-7608. Библ. 52.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.21.15.27
Рубрики: ПИТАНИЕ
БЕЛКИ
СОЯ
ХОЛЕСТЕРИН
АТЕРОСКЛЕРОЗ
ЯПОНСКИЕ ПЕРЕПЕЛЫ

Доп.точки доступа:
Shih, Jason C.H.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 89.11-04И8.298

    McClelland, Jacuelyn W.
    Prevention of hypercholesterolemia and atherosclerosis in Japanese quail by high intake of soy protein [Text] / Jacuelyn W. McClelland, Jason C. H. Shih // Atherosclerosis. - 1988. - Vol. 74, N 1-2. - P127-138 . - ISSN 0021-9150
Перевод заглавия: Предотвращение гиперхолестеринемии и атеросклероза у японских перепелов под воздействием приема соевого белка
Аннотация: Изучали влияние соевого белка (I) на метаболизм холестерина (ХС) и развития атеросклероза у японского перепела. Рационы содержали 10, 20, 40 и 60% I с 0,5% ХС или без ХС. Рационы с 40 и 60% I предотвращали развитие атеросклероза аорты, который развивался у птиц при более низком содержании I в рационе и при наличии ХС. Прием больших кол-в I способствует увеличению экскреции нейтральных стеролов (в основном ХС). Возможно это является основным механизмом защитного действия I от развития атеросклероза. США, North Carolina State University, Raleigh, NC 27695-7608. Библ. 52.
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.25.33.25
Рубрики: ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
ХОЛЕСТЕРИН
ЯПОНСКИЕ ПЕРЕПЕЛКИ
КОРМОВЫЕ ДОБАВКИ
СОЕВЫЙ БЕЛОК

Доп.точки доступа:
Shih, Jason C.H.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.11-04Б1.667

    Shih, Jason C. H.
    Discovery of noninfectious viral genes complementary to Marek's disease herpes virus in quail susceptible to cholesterol-induced atherosclerosis [Text] / Jason C. H. Shih, Roman Pyrzak, James S. Guy // J. Nutr. - 1989. - Vol. 119, N 2. - P294-298 . - ISSN 0022-3166
Перевод заглавия: Обнаружение неинфекционных вирусных генов, комплементарных герпесвирусу болезни Марека, у перепелов, чувствительных к индуцированному холестерином атеросклерозу
Аннотация: Японских перепелов, генетически селекционированных по чувствительности к атеросклерозу, заражали герпесвирусом болезни Марека (ВБМ). С помощью ДНК гибридизации в атеросклеротических аортах чувствительных (Чув) перепелов выявляли вирусную ДНК. С помощью блот гибридизации по Саузерну показано, что рестрикционное картирование ДНК аорты было специфичным и отличалось от такового ВБМ. Скрининг перепелиных эмбрионов с помощью точечной блот гибридизации выявил, что ДНК ВБМ существует в 100% тестированных Чув перепелов. Устойчивые (Уст) перепела представляли собой смешанную популяцию, в к-рой 16% эмбрионов напоминали Чув группу. Функциональный ВБМ не был найден с помощью ряда методов, включая выделение вируса, серологический тест и совместное выращивание цыплят SPF с Чув перепелами. Считают, что Чув перепела несут геном ВБМ в герминативной линии и вирусные гены были селекционированы совместно с генами чувствительности к атеросклерозу, вызываемому холестерином. США, Dept. of Poultry Science North Carolina State Univ., Raleigh, NC 27695.
ГРНТИ  
34.25.29
ВИНИТИ 341.25.29.17.09
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ВИРУС БОЛЕЗНИ МАРЕКА
ЯПОНСКИЕ ПЕРЕПЕЛА
СЕЛЕКЦИЯ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ К АТЕРОСКЛЕРОЗУ
ДНК
РЕСТРИКЦИОННОЕ КАРТИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Pyrzak, Roman; Guy, James S.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.11-04М4.182

    McClelland, Jacquelyn W.
    Prevention of hypercholesterolemia and atherosclerosis in Japanese quail by high intake of soy protein [Text] / Jacquelyn W. McClelland, Jason C. H. Shih // Atherosclerosis. - 1988. - Vol. 74, N 1-2. - P127-138 . - ISSN 0021-9150
Перевод заглавия: Предупреждение гиперхолестеринемии и атеросклероза у японских перепелов рационами с высоким содержанием соевого белка
Аннотация: Взрослым (6 нед.) перепелам в течение 12 нед. давали рационы с 10; 20; 40 или 60% соевого белка (СБ, рационы 1-4 соотв.) без добавления или с добавлением 0,5% холестерина (I). Атеросклеротич. изменений аорты не было у птиц на рационах без I, на на рационах с I они были, причем наиболее выраженные на рационах 1 и 2. Конц-ия I в плазме крови при питании рационами 1-4 без I составляла 384, 335, 309 и 252 мг/100 мл соотв., на рационах 1-4 с I она была 1419, 760, 401 и 327 мг/100 мл соотв., конц-ия I в ткани аорты птиц без I составляла 4,8; 5,5; 6,0 и 5,5 мг/г соотв., у птиц на рационах с I она была 10,3; 8,5; 6,6 и 5,4 мг/г соотв. Всасывание I в кишечнике не зависело от содержания СБ в рационе, но снижалось с 40 (контроль) до 30% при рационах с I. Делают вывод, что высокое содержание СБ в рационе оказывает гипохолестеринемическое и противосклеротич. действие. США, North Carohna State University, Raleigh, NC 27695-7608. Библ. 52.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.21.15.27
Рубрики: ПИТАНИЕ
ХОЛЕСТЕРИН
СОЯ
АТЕРОСКЛЕРОЗ
ЯПОНСКИЕ ПЕРЕПЕЛЫ

Доп.точки доступа:
Shih, Jason C.H.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.09-04Б3.220

   
    Isolation, identification, and characterization of a feather-degrading bacterium [Text] / C. M. Williams [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1990. - Vol. 56, N 6. - P1509-1515 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Выделение, идентификация и характеристика бактерий, деградирующих перья
Аннотация: Из биореактора для переработки помета цыплят выделена культура бактерий, использующая перья как единственный источник углерода, серы и энергии, представляющая собой грамвареабельную, каталазоположительную палочку, являющуюся факультативным термофилом. Наиболее высокая скорость роста наблюдается на питательном бульоне при температуре 45-50'ГРАДУС' С и рН 7,5. Внутри клеток образуются кристаллы. Выделенный штамм идентифицирован как Bacillus licheniformis PWD-1. Гидролиз порошка из перьев сопровождается образованием и накоплением аминокислот в среде. Наиболее эффективно ферментация протекает, когда перья смешивают с культурой B. licheniformis (10{7} кл/мл) в соотношении 1:2 и инкубируют 6 дней при 50'ГРАДУС' С. Полученные результаты свидетельствуют о возможности разработки биологического метода деградации кератина. Библ. 18. Univ. Biotechnol. Program and Development of Poultry Sci., Raleigh, North Carolina 27695.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.17
Рубрики: BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
ШТАММ PWD-1
ВЫДЕЛЕНИЕ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ОТХОДЫ ПРОИЗВОДСТВА
КУРИНЫЕ ПЕРЬЯ
КЕРАТИН

Доп.точки доступа:
Williams, C.M.; Richter, C.B.; MacKenzie, J.M.; Shih, Jason C.H.
11.
Патент 4959311 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 P 21/00.

    Shih, Jason C. H.
    Method of degrading keratinaceous material and bacteria useful therefore [Текст] / Jason C. H. Shih, C.Michael Williams ; North Carolina State University. - № 175476 ; Заявл. 31.03.1988 ; Опубл. 25.09.1990
Перевод заглавия: Метод деградации кератинизированного материала и используемые для этого бактерии
Аннотация: Способ деградации кератинизированного материала включает культивирование Bacillus licheniformis PWD-1 первоначально в аэр. условиях с последующей анаэр. ферментацией и обеспечивает получение аминокислот, а также продукта гидролизованных перьев, пригодного для использования в животноводстве в кач-ве кормовых добавок.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ОТХОДЫ
ЖИВОТНОВОДСТВО
ПЕРЬЯ
КЕРАТИНСОДЕРЖАЩИЕ МАТЕРИАЛЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ PWD-1
АЭРОБНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
АНАЭРОБНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТЫ
ГИДРОЛИЗАТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ
КОРМОВЫЕ ДОБАВКИ
ПАТЕНТЫ
КЕРАТИН

Доп.точки доступа:
Williams, C.Michael; North Carolina State University
Свободных экз. нет
12.
Патент 4908220 Соединенные Штаты Америки, МКИ A 23 K 1/10.

    Shih, Jason C. H.
    Feather-lysate, a hydrolyzed feather feed ingredient and animal feeds containing the same [Текст] / Jason C. H. Shih, Michael Williams ; North Catolina State University. - № 176069 ; Заявл. 31.03.1988 ; Опубл. 13.03.1990
Перевод заглавия: Лизат перьев, гидролизованные перья, как компонент корма и животные корма, содержащие эти компоненты
Аннотация: Патентуется способ получения аминокислот, пептидов и растворимого протеина из перьев при их гидролизе под действием микроорганизма Bacillus licheniformis PWD-1 (АТСС 53 757) и использования этих продуктов в качестве компонентов корма. Процесс гидролиза предпочтительнее проводить в анаэробных условиях при к-рых отсутствует рост B. licheniformis, что предотвращает расход образовавшихся аминокислот для роста клеток микроорганизма. После окончания процесса гидролиза клетки B. licheniformis убивали нагреванием среды до 125'ГРАДУС' С в течение 15 мин, и среду высушивали в течение 48 ч при 60'ГРАДУС'. Полученный продукт при добавке к корму увеличивал прирост у цыплят.
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.93.07.33
Рубрики: КОРМОВЫЕ ДОБАВКИ
ЛИЗАТЫ ПЕРЬЕВ
ПОЛУЧЕНИЕ
КОРМЛЕНИЕ КУР
ЖИВАЯ МАССА

Доп.точки доступа:
Williams, Michael; North Catolina State University
Свободных экз. нет
13.
Патент 5063161 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/20.

    Shih, Jason C. H.
    Method of degrading keratinaceous material and bacteria useful therefor [Текст] / Jason C. H. Shih, C.Michael Williams ; North Carolina State University. - № 581681 ; Заявл. 13.09.1990 ; Опубл. 05.11.1991
Перевод заглавия: Способ деградации кератинсодержащих материалов и используемые для этой цели бактерии
Аннотация: Запатентован способ расщепления кератинсодержащих материалов (предпочтительно перья) и используемые с этой целью бактерии Bacillus licheniformis (предпочтительно шт. PWD). Подобраны условия культивирования бактерий для макс. образования аминокислот из кератинсодержащих материалов. Показана возможность гидролиза последних фильтратом глубинной культуры Bacillus licheniformis шт. PWD. Применение продуктов деградации перьев в кач-ве добавок к кормам цыплят увеличивало их привес. Nprth Carolina State University, Raleigh, N.C.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.17.17
Рубрики: КЕРАТИН
КЕРАТИНСОДЕРЖАЩИЕМАТЕРИАЛЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
BACILLUSLICHENIFORMIS
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Williams, C.Michael; North Carolina State University
Свободных экз. нет
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.168

   
    Purification and characterization of a keratinase from a feather-degrading Bacillus licheniformis strain [Text] / Xiang Lin [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 10. - P3271-3275 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и характеристика кератиназы из штамма Bacillus licheniformis, осуществляющего деградацию перьев
Аннотация: Кератиназа (I), секретируемая штаммом B. licheniformis PWD-1, способным расти на среде с перьями в качестве главного органич. субстрата, очищена до гомогенности. Очистка состояла в ультрафильтрации, ИОХ на КМЦ и гель-фильтрации на сефадексе G-75. Активность I измеряли по скорости гидролиза азокератина. Очищенная I является мономером с Mr 33 000, имеет pI 7,25 и оптимумы для активности при pH 7,5 и т-ре 50'ГРАДУС' С. I была стабильна при -20'ГРАДУС' С, гидролизовала широкий спектр субстратов (бычий сывороточный альбумин, казеин, коллаген, эластин, кератин из перьев), а ее протеолитич. активность была выше, чем у большинства протеаз. В ходе гидролитич. действия I на кератин не происходило восстановления дисульфидных связей до сульфгидрильных. Практич. значение I состоит в возможном ее использовании для улучшения переваримости перьевой муки. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 24. США, Dep. of Poultry Scie. and Univ. Biotechnol. Program, North Carolina State Univ., Raleigh, NC 27695-7608.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КЕРАТИНАЗА
ОЧИСТКА
ГИДРОЛИЗ АЗОКЕРАТИНА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
ШТАММ PWD-1

Доп.точки доступа:
Lin, Xiang; Lee, Chung-Ginn; Casale, Ellen S.; Shih, Jason C.H.
15.
Патент 5171682 Соединенные Штаты Америки, МКИ GOIN 9/52.

    Shih, Jason C. H.
    Purified Bacillus licheniformis PWD-1 keratinase [Текст] / Jason C. H. Shih, C.Michael Williams ; North Carolina State University. - № 769553 ; Заявл. 01.10.1991 ; Опубл. 15.12.1992
Перевод заглавия: Очищенная кератиназа Bacillus licheniformis PWD-1
Аннотация: Изучают особенности в знач. степени очищенной кератиназы (I) из Bacillus licheniformis PWD-1. Показано, что мол. масса I составляет 33 кD, изоэлектрическая точка 7,25, оптимум pH 7,5, температурный оптимум 45-50'ГРАДУС'C. Фермент характеризуется термостабильностью в области низких т-р
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КЕРАТИНАЗА
ОЧИЩЕННАЯ
МОЛЕКУЛЯРНАЯМАССА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUSLICHENIFORMIS
ШТАММPWD-1

Доп.точки доступа:
Williams, C.Michael; North Carolina State University
Свободных экз. нет
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 94.03-04И8.148

    Lin, Xiang.
    Isolation of a featherdegrading keratinase from Bacillus licheniformis PWD-1 [Text] / Xiang Lin, C. G. Lee, Jason C. H. Shih // Poultry Sci. - 1991. - Vol. 70, Suppl. N1. - P74 . - ISSN 0032-5791
Перевод заглавия: Выделение кератиназы, переваривающей перья, из Bacillus licheniformis PWD-1
Аннотация: Культуру Bacillus licheniformis PWD-1 выращивали на птичьих перьях; кератиназу (I) выделяли из внеклеточной культуральной жидкости, к-рую концентрировали путем фильтрации через мембрану с диам. пор 0,45 мкм для удаления бактериальных клеток с последующей фильтрацией через мембранный фильтр для молекул с мол. м. 10 кД. Для очистки I использовали методы ионобменной хроматографии на СМ-целлюлозе и гель-хроматографии на сефадексе G-75. Удельная активность очищенной I составляла 5000-7000 ед./мг белка, что было в 200 раз выше активности фермента в культуральном концентрате. По данным гель-электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия очищенная I имела мол. м. 30 кД. Изучены оптимальные значения pH, реакционной т-ры, изоэлектрическая точка и стабильность фермента. Определена аминокислотная последовательность I, необходимая для клонирования гена I. I, полученная биотехнологическими методами, может использоваться в качестве кормовой добавки в рационы, содержащие перьевую муку, для улучшения переваримости последней. США, Dep. of Poultry Sci., N. C. State Univ., Raleigh, NC 27695-7608.
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.53.81
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КЕРАТИНАЗА
ПЕРЕВАРИМОСТЬ
ПЕРЬЕВАЯ МУКА
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Lee, C.G.; Shih, Jason C.H.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)