Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Inouye, Satoshi$<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.205

    Inouye, Satoshi.
    NAD(P)H-flavin oxidoreductase from the bioluminescent bacterium, Vibrio fischeri ATCC 7744, is a flavoprotein [Text] / Satoshi Inouye // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 347&(!&), N 2-3. - P163-168 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: НАД(Ф)H-флавиноксидоредуктаза из биолюминесцентной бактерии Vibrio fischeri ATCC 7744 является флавопротеином
Аннотация: Ген НАД(Ф)H-флавиноксидоредуктазы из биолюминесцентной бактерии V. fischeri ATCC 7744 был экспрессирован в клетках Escherichia coli. Фермент очистили из сырого экстракта при помощи аффинной хр-фии с применением колонки Cibacron Blue 3G-A. Спектр поглощения очищенного фермента имел пики при 375 и 455 нм и плечо при 360 и 475 нм, что типично для флавопротеина. ФМН был идентифицирован как простетич. группа, не ковалентно связанная с молярным соотношением 1:1. Фермент катализировал перенос электрона от НАДH через ФМHH[2] к различным электронным акцепторам (например, метиленовый голубой, менадион, феррицианид и др.). Восстановленный флавин, продуцируемый флавинредуктазой, участвует в следующих р-циях: H[2]O[2]-образующая НАДH оксидазо-подобная, не чувствительная к кислороду нитроредуктазо-подобная, диафоразо (хинонредуктазо)-подобная, и бактериальные люциферазные реакции. Япония, Yokohama Res. Ctr, Chisso Corp., Kanazawa-ku, Yokahama 236. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
НАД(Ф)H
ФЛАВОПРОТЕИН
VIBRIO FISCHERI

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.309

   
    The heparin binding site of follistatin is involved in its interaction with activin [Text] / Shoji Sumitomo [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 208, N 1. - P1-9 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Гепарин-связывающий сайт фоллистатина участвует в его взаимодействии с активином
Аннотация: Для того чтобы установить взаимодействие гепарин-связывающего сайта в фоллистатине (FS) с активином смесь рекомбинантных FS человека наносили на аффинную колонку с активином и исследовали профиль элюции белков при их ступенчатой элюции. В качестве элюантов использовали 4М и 8М мочевину, 1М и 2М гуанидин*HCl в присутствии гепарина и без него. Установили, что C-конец FS нужен для его связывания с активином. Мутации в сайте связывания FS с гепарином меняют его сродство к активину; этот сайт участвует во взаимодействии FS с активином и может оказывать влияние на биологическую активность FS. США, Dep. of Mol. Endocrinol., The Wittier Inst. for Diabetes and Endocrinol., La Jolla, California 92037. Библ. 22
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.65.37.13
Рубрики: ФОЛЛИСТАТИН
ГЕПАРИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ САЙТ
ВОВЛЕЧЕНИЕ
АКТИВИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Sumitomo, Shoji; Inouye, Satoshi; Liu, Xin-Jun; Ling, Nicholas; Shimasaki, Shunichi

3.
Патент 5618722 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 15/53.

   
    Photuris firefly luciferese gene [Текст] / Shuhei Zenno [и др.] ; Chisso Corp. - № 231729 ; Заявл. 20.04.1994 ; Опубл. 08.04.1997 ; Приор. 21.04.1993, № 5-119050 (Япония)
Перевод заглавия: Ген люциферазы огненного муравья Photuris
Аннотация: Из геномной клонотеки огненного муравья Photuris sp. выделена, клонирована и секвенирована нуклеотидная последовательность гена, кодирующего люциферазу. Выведенная аминокислотная последовательность состоит из 553 аминок-т. В значительном числе кодонов существует несмысловая изменчивость, функциональное значение чего обсуждается. Получен рекомбинантный продукт. Япония, Chisso Corp., Osaka
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
ОГНЕННЫЕ МУРАВЬИ
PHOTURIS

Доп.точки доступа:
Zenno, Shuhei; Shiraishi, Shinji; Inouye, Satoshi; Saigo, Kaoru; Chisso Corp.
Свободных экз. нет
4.
Патент 5578476 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/02.

    Zenno, Shuhei.
    Flavin reductase gene [Текст] / Shuhei Zenno, Satoshi Inouye, Kaoru Saigo ; Chisso Corp. - № 518223 ; Заявл. 23.08.1995 ; Опубл. 26.11.1996 ; Приор. 27.05.1993, № 5-151076 (Япония)
Перевод заглавия: Ген флавинредуктазы
Аннотация: Клонирован и секвенирован ген флавинредуктазы (I) люминесцентной бактерии Xenorhabdus luminescens, кодирующий белок длиной 233 остатка (мол. м. 26439). Сконструирован экспрессионный вектор pXRF1, экспрессирующий I в Escherichia coli. Описано выделение рекомбинантной I, уд. активность к-рой равна соотв. 116, 55 и 124 нмоль/мин/мг белка для ФМН, ФАД и рибофлавина. Библ. 6
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЛАВИНРЕДУКТАЗА
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН ФЛАВИНРЕДУКТАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПАТЕНТЫ
США
1995
XENORHABDUS LUMINESCENS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Inouye, Satoshi; Saigo, Kaoru; Chisso Corp.
Свободных экз. нет
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 12.11-04И9.224

    Oba, Yuichi.
    Functional conversion of fatty acyl-CoA synthetase to firefly luciferase by site-directed mutagenesis: A key subctitution responsible for luminescence activity [Text] / Yuichi Oba, Koichiro Iida, Satoshi Inouye // FEBS Lett. - 2009. - Vol. 583, N 12. - P2004-2008 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Функциональная конверсия жировой ацил-КоА-сиснтетазы в люциферазу у ос-крошек с помощью сайт-направленного мутагенеза: ключевое замещение, ответственное за люминисцентную активность
Аннотация: Проведена функциональная конверсия ацил-КА-синтетазы (ЖАКС) в люциферазу с помощью замещения 1 аминокислоты на серин. Этот остаток серина консервируется в люциферазе и взаимодействует с люциферином. Мутанты по ЖАКС у несветящихся A. binodulus и D. melanogaster усиливают люминисценцию. Япония, E-mail:oba@agr.nagoya-u.ac.jp. Библ. 16
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛЮЦИФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЛЮМИНИСЦЕНЦИЯ
LUCIOLA CRUCIATA (DIPT.)

Доп.точки доступа:
Iida, Koichiro; Inouye, Satoshi

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.281

    Aoyama, Shigeyuki.
    Cloning, sequencing and expression of the lipase gene from Pseudomonas fragi IFO-12049 in E. coli [Text] / Shigeyuki Aoyama, Naoyuki Yoshida, Satoshi Inouye // FEBS Lett. - 1988. - Vol. 242, N 1. - P36-40 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Клонирование, определение нуклеотидной последовательности и экспрессия гена липазы из Pseudomonas fragii IFO-12049 в E. coli
Аннотация: Из библиотеки генов Pseudomonas fragii IFO-12049, полученной в E. coli IM 83, при использовании вектора pUC9, выделен клон, несущий ген липазы. Определена нуклеотидная последовательность 3, т. п. н. фрагмента SAu3А ДНК Ps. fragii, включенного в плазмиду данного рекомбинантного клона. На основании нуклеотидной последовательности открытой рамки считывания, обнаруженной в составе данного фрагмента, была предсказана аминокислотная последовательность липазы. Фермент состоит из 277 аминокислотных остатков (M[r] 29,966). Показано, что уровень экспрессии гена липазы в E. coli близок к естественному уровню синтеза этого фермента в микроорганизме-хозяине. Библ. 22. Япония, Res. Center, Chisso Petrochemical Corporation, Goi kaigan, Ichihara, Chiba 290.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: PSEUDOMONAS FRAGII (BACT.)
ШТАММ IFO-12049
ЛИПАЗА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН ЛИПАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Yoshida, Naoyuki; Inouye, Satoshi

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.09-04К1.294

   
    Binding of murine monoclonal antibodies to the active and inactive configurations of aequorin [Text] / Michiko Watanabe [et al.] // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 246, N 1-2. - P73-77 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Связывание мышиных моноклональных антител с активной и с неактивной конфигурациями экворина
Аннотация: Получили 2 мышиных моноклональных антитела (монАТ) Aq-11 и Aq-12 против фотопротеина рыб экворина. Показали, что монАТ Aq-11 реагирует с неактивной формой экворина с мол. м. 23,5 кД. МонАТ Aq-12 реагирует с активной формой экворина с молек. весом 25 кД, включающим в свой состав хромофор коэлентеразин. Т. обр. данные монАТ позволяют оценивать количеств. соотношение разл. функц. форм данного фотопротеина. Библ. 18. Dep. Microbiol., Sikei Univ. Sch. Med., 3-25-8 Nishishinbashi, Minato-ku, Tokyo 105, JP.
ГРНТИ  
34.43.33
ВИНИТИ 341.43.33.27 + 343.43.17.19
Рубрики: АНТИТЕЛА МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЭКВОРИН
АКТИВНАЯ КОНФИГУРАЦИЯ
НЕАКТИВНАЯ КОНФИГУРАЦИЯ
СВЯЗЫВАНИЕ
PHOTOPROTEIN
FISH

Доп.точки доступа:
Watanabe, Michiko; Kurihara, Satoshi; Inouye, Satoshi; Ohno, Tsuneya

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.01-04М6.277

   
    Recombinant expression of human follistatin with 315 and 288 amino acids: chemical and biological comparison with native porcine follistatin [Text] / Satoshi Inouye [et al.] // Endocrinology. - 1991. - Vol. 129, N 2. - P815-823 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Рекомбинантная экспрессия фоллистатина человека с 315 и 288 аминокислотами; химическое и биологическое сравнение с нативным фоллистатином свиньи
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.65.37.13
Рубрики: ФОЛЛИКУЛЯРНАЯ ЖИДКОСТЬ
БЕЛОК ФОЛЛИСТАТИН
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 39

Доп.точки доступа:
Inouye, Satoshi; Guo, Yili; DePaolo, Louis; Shimonaka, Motoyuki; Ling, Nicholas; Shimasaki, Shunichi

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.04-04М6.330

   
    Follistatin binds to both activin and inhibin through the common beta-subunit [Text] / Motoyuki Shimonaka [et al.] // Endocrinology. - 1991. - Vol. 128, N 6. - P3313-3315 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Фоллистатин связывается с активином и ингибином через общую 'бета'-субъединицу
Аннотация: Из фолликулярной жидкости (ФЖ) яичников были выделены и охарактеризованы 3 семейства белков - ингибин (ИГ), активин (АК) и фоллистатин (Ф), способные регулировать секрецию ФСГ. О физиол. роли Ф данные практически отсутствуют. Изучали природу связывания Ф с АК и с ИГ, к-рый имеет сходную с АК 'бета'-субъединицу. С помощью блоттинга с использованием 2 меченых лигандов установили, что полученный из ФЖ свиней АК А содержит 2, а ИГ - одно место связывания для Ф. Полагают, что Ф связывается с АК и ИГ через общую 'бета'субъединицу. США, The Whirrier Inst. for Diabetes and Endocrinology, La Colla, CA 92037. Библ. 20.
ГРНТИ  
34.39.37
ВИНИТИ 341.39.37.27.29.11.02
Рубрики: ФОЛЛИСТАТИН
АКТИВИН
ИНГИБИН
СУБЪЕДИНИЦА БЕТА
ФОЛЛИКУЛЯРНАЯ ЖИДКОСТЬ
БЕЛКИ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Shimonaka, Motoyuki; Inouye, Satoshi; Shimasaki, Shunichi; Ling, Nicholas

10.
Патент 5139937 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 3/22.

    Inouye, Satoshi.
    Process for producing apoaequorin [Текст] / Satoshi Inouye, Shigeynki Aoyama, Yoshiyuki Sakaki ; Chisso Corp. - № 272900 ; Заявл. 18.10.1988 ; Опубл. 18.08.1992 ; Приор. 18.10.1987, № 62-291640 (Япония)
Перевод заглавия: Процесс для продукции апоэкворина
Аннотация: Патентуется процесс для продукции апоэкворина, включающий культивирование штамма E. coli, трансформированного вектором экспрессии pip-HE, в культуральной среде; фильтрование культуральной среды для извлечения фильтра, содержащего апоэкворин; подкисление фильтрата до pH 4,7 или менее для получения белого преципитата; извлечение белого преципитата, содержащего апрокворин. Процесс может далее включать растворение белого преципитата в буферном р-ре, сопровождаемое обработкой полученного р-ра восстанавливающим агентом. Процесс может включать дальнейшую адсорбцию обработанного восстановителем белого преципитата посредством анионообменной хроматографии, и последующую гель-фильтрацию полученного апоэкворина
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: БИОТЕХНОЛОГИЯ
АПОЭКВОРИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Aoyama, Shigeynki; Sakaki, Yoshiyuki; Chisso Corp.
Свободных экз. нет
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)