СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Hase, Toshiharu$<.>)

Общее количество найденных документов : 35
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-35

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.61

Genetic analysis of the light-independent reduction of protochlorophyllide in the cyanobacterium Plectonema boryanum [Text] / Yuichi Fujita [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S.l., 1994. - P42
Перевод заглавия: Генетический анализ не зависящего от света восстановления протохлорофиллида у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: В не зависящем от света восстановлении протохлорофиллида у нитчатой цианобактерии Plectonema boryanum участвуют гены chlL и chlN. Секвенирование области длиной 7,6 т. п. н., содержащей chlLN, обнаружило еще 5 генов. С использованием гена ORF513 хлоропластов печеночника в качестве зонда гена chlB клонирован фрагмент ДНК. P. boryanum длиной 6,2 т. п. н., содержащий открытую рамку считывания, высокогомологичную ORF513. Япония, Inst. of Protein Research, Osaka Univ., Snita 565

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОХЛОРОФИЛЛИД
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ НЕ ЗАВИСЯЩЕГО ОТ СВЕТА ВОССТАНОВЛЕНИЯ ФОТОХЛОРОФИЛЛИДА CHL
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fujita, Yuichi; Mikami, Aki; Takahashi, Yasuhiro; Hase, Toshiharu; Matsubara, Hiroshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.66

Fujita, Yuichi.
Functional differentiation of two protochlorophyllide reductases in cyanobacteria [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Yuichi Fujita, Hidenori Takagi, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P51 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональная дифференциация двух протохлорофиллидредуктаз в цианобактериях
Аннотация: Большинство фотосинтезирующих в присутствии O[2] организмов, за исключением покрытосеменных, располагает 2 различными пигментами для восстановления протохлорофиллида (Px) как ступени биосинтеза хлорофилла (Хл): светозависимой Px-редуктазой (LPOR) и светонезависимой Px-редуктазой (DPOR). Клонированы 3 гена (chlL, chlN и chlB) DPOR и ген por LPOR цианобактерии Plectonema boryanum и получены мутанты, дефицитные по каждому гену. Для проверки дифференциации 2 Px-восстанавливающих систем у этой цианобактерии проведено сравнительное изучение мутантов с диким типом в условиях фотоавтотрофного роста и оценки содержания Хл при различном освещении. При слабом освещении (400 лк) обе системы компенсировали одна другую и у мутантов, и у дикого типа. При сильной освещенности (4 клк) рост por-дефицитного мутанта существенно замедлялся по сравнению с диким типом и chlL-дефицитным мутантом. Т. е., LPOR играет важную роль в достижении максимального роста при интенсивном освещении. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita 565

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИДРЕДУКТАЗЫ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Takagi, Hidenori; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.62

Physiological roles of glutamate synthase isozymes in the cyanobacterium. Plectonema boryanum [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Hiroaki Okuhara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P49 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Физиологическая роль изоферментов глутаматсинтазы у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: Выделена пара мутантов Plectonema boryanum с инактивацией одного из генов, контролирующих дифференциацию изоферментов глутаматсинтазы (GOGAT). Оба мутанта, и ферредоксин-зависимый HOF-12 Fd-GOGAT, и HOB-12 НАДН-зависимого фермента НАД*Н-GOGAT, росли, как и дикий тип, в течение 50 ч и 65 ч в фотоавтотрофных условиях при низкой освещенности (400 лк) и в гетеротрофных условиях в темноте. Т. е., оба GOGAT-изофермента компенсировали друг друга в этих условиях. Цианобактерия отличалась быстрым ростом при повышении конц-ии CO[2] до 2% и освещенности до 3-8 клк, но HOF-12 существенно отставал от HOB-12 и дикого типа. Задержка роста HOF-12 сопровождалась разрушением фикобилипротеинов. Т. обр., Fd-GOGAT нужен для достижения максимального роста при высоком содержании CO[2] и высоком уровне освещения, когда может интенсивно ассимилироваться N благодаря обеспеченности С-скелетами. Япония, Inst. for Protein Research, Osaka Univ., Suita, Osaka 565

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ГЛУТАМАТСИНТЕТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Okuhara, Hiroaki; Matsumura, Tomohiro; Fujita, Yuichi; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.04-04В2.18

Fujita, Yuichi.
Functional differentiation of two protochlorophyllide reductases in cyanobacteria [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Yuichi Fujita, Hidenori Takagi, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P51 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональная дифференциация двух протохлорофиллидредуктаз в цианобактериях
Аннотация: Большинство фотосинтезирующих в присутствии O[2] организмов, за исключением покрытосеменных, располагает 2 различными пигментами для восстановления протохлорофиллида (Px) как ступени биосинтеза хлорофилла (Хл): светозависимой Px-редуктазой (LPOR) и светонезависимой Px-редуктазой (DPOR). Клонированы 3 гена (chlL, chlN и chlB) DPOR и ген por LPOR цианобактерии Plectonema boryanum и получены мутанты, дефицитные по каждому гену. Для проверки дифференциации 2 Px-восстанавливающих систем у этой цианобактерии проведено сравнительное изучение мутантов с диким типом в условиях фотоавтотрофного роста и оценки содержания Хл при различном освещении. При слабом освещении (400 лк) обе системы компенсировали одна другую и у мутантов, и у дикого типа. При сильной освещенности (4 клк) рост por-дефицитного мутанта существенно замедлялся по сравнению с диким типом и chlL-дефицитным мутантом. Т. е., LPOR играет важную роль в достижении максимального роста при интенсивном освещении. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita 565

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИДРЕДУКТАЗЫ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Takagi, Hidenori; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.04-04В2.19

Physiological roles of glutamate synthase isozymes in the cyanobacterium. Plectonema boryanum [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Hiroaki Okuhara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P49 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Физиологическая роль изоферментов глутаматсинтазы у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: Выделена пара мутантов Plectonema boryanum с инактивацией одного из генов, контролирующих дифференциацию изоферментов глутаматсинтазы (GOGAT). Оба мутанта, и ферредоксин-зависимый HOF-12 Fd-GOGAT, и HOB-12 НАДН-зависимого фермента НАД*Н-GOGAT, росли, как и дикий тип, в течение 50 ч и 65 ч в фотоавтотрофных условиях при низкой освещенности (400 лк) и в гетеротрофных условиях в темноте. Т. е., оба GOGAT-изофермента компенсировали друг друга в этих условиях. Цианобактерия отличалась быстрым ростом при повышении конц-ии CO[2] до 2% и освещенности до 3-8 клк, но HOF-12 существенно отставал от HOB-12 и дикого типа. Задержка роста HOF-12 сопровождалась разрушением фикобилипротеинов. Т. обр., Fd-GOGAT нужен для достижения максимального роста при высоком содержании CO[2] и высоком уровне освещения, когда может интенсивно ассимилироваться N благодаря обеспеченности С-скелетами. Япония, Inst. for Protein Research, Osaka Univ., Suita, Osaka 565

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ГЛУТАМАТСИНТЕТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Okuhara, Hiroaki; Matsumura, Tomohiro; Fujita, Yuichi; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.04-04В2.48

Study of the photosynthetic ability of a transgenic cyanobacterium whose intracellular concentration of ferredoxin is controllable [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Toshiharu Hase [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P209 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Изучение фотосинтетической способности трансгенной цианобактерии с контролируемой концентрацией ферредоксина внутри клетки
Аннотация: Ферредоксин (Фд) как главный акцептор электронов в фотосистеме I служит донором электронов для ряда ферментов хлоропласта, участвующих в ассимиляции N, S и регуляции метаболизма С. Распределение электронов между этими Фд-зависимыми ферментами - конкурентная стадия ассимиляций неорганических в-в. Разрабатывается экспериментальная система изучения контрольных механизмов поступления фотовосстановителей в фотосинтезирующие клетки. Осуществлен целевой мутагенез гена petF у цианобактерии Plectonema boryanum. У полученного petF-дисруптанта отсутствовал собственный фотосинтетический Фд, вместо к-рого был включен с помощью плазмида Фд кукурузы в контролируемых кол-вах. Фотоавтотрофный рост клеток мутанта зависел от экспрессии Фд кукурузы. По мере снижения конц-ии Фд снижалась активность всей фотосинтетической цепи ассимиляции CO[2] при отсутствии видимых дефектов в фотосистемах I и II. Т. е., внутриклеточная конц-ия Фд контролируема, в результате чего распределение электронов через Фд становится лимитирующей ступенью фотосинтетического метаболизма. Япония, Inst. for Protein Research, Osaka Univ.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ТРАНСГЕННАЯ ВОДОРОСЛЬ
ФОТОСИНТЕЗ
ФЕРРЕДОКСИН
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu; Matsumura, Tomohiro; Kada, Shigeki; Fujita, Yuichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.05-04В3.39

Molecular characterization of a nitrate-induced ferredoxin isoprotein in maize root [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Tomohiro Matsumura [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P148 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика нитрат-индуцируемых ферредоксинизопротеинов в корнях кукурузы
Аннотация: Исследовали характеристики изопротеина ферредоксина (ИФ) FdVI. В корнях кукурузы на среде без нитратов единственным ИФ оказался FdIII. При индукции нитратом увеличивалось кол-во FdVI в корнях при постоянном содержании FdIII. Кинетика накопления мРНК FdVI была сходна с таковой для транскриптов нитритредуктазы и Fd-НАДФ-редуктазы. Сделан вывод об участии FdVI в транспорте электронов от НАДФН к ферментам ассимиляции нитрата

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: МИНЕРАЛЬНОЕ ПИТАНИЕ
АЗОТ
ГЕНЕТИКА
КУКУРУЗА
БЕЛКИ
ФЕРРЕДОКСИНИЗОПРОТЕИД
ZEA MAYS (MONOCOT.)

Доп.точки доступа:
Matsumura, Tomohiro; Sakakibara, Hitoshi; Sugiyama, Tatsuo; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.49

Kada, Shigeki.
The light-dependent greening process in "Etiolated" cyanobacteria [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Shigeki Kada, Yuichi Fujita, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P52 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Светозависимый процесс позеленения в "этиолированных" цианобактериях
Аннотация: Восстановление протохлорофиллида, одна из стадий биосинтеза хлорофилла, может осуществляться у цианобактерий с участием 2 механизмов и катализироваться 2 ферментами, один из к-рых зависит (I), а другой не зависит от света (II). Мутант, не имеющий II активности, синтезирует хлорофилл светозависимым путем, подобно покрытосеменным растениям. При росте мутанта в темноте биосинтез хлорофилла прекращается на стадии восстановления протохлорофиллида, что приводит к "этиолированию" (обесцвечиванию), напоминающему этиолирование у покрытосеменных растений. При включении света этиолированные клетки начинают синтезировать хлорофилл a и "зеленеют". Авт. проследили изменение содержания некоторых белков, связанных с фотосинтетическим аппаратом, у не имеющих II активности мутанта YFC2 Plectonema boryanum. При переносе клеток мутанта на свет содержание в них хлорофилла a начинало возрастать и за 24 ч достигало около 80% от содержания в клетках дикого типа. Белок с массой 33 кД, связанный с фотосистемой 2, присутствовал в этиолированных клетках, и его содержание во время позеленения практически не изменялось. Напротив, белок, связанный с фотосистемой 1, (psa c), в этиолированных клетках обнаружить не удавалось, однако при синтезе хлорофилла его количество быстро возрастало. Это позволяет предполагать важную роль биосинтеза хлорофилла в биогенезе фотосистемы 1. Япония, Dep. Biol. Fac. Sci., Kyushu Univ., Fukuoka 810

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)
МУТАНТ YFC2
ХЛОРОФИЛЛ
БИОСИНТЕЗ
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИД
СВЕТ
ВЛИЯНИЕ
ФОТОСИСТЕМА 1

Доп.точки доступа:
Fujita, Yuichi; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.06-04В3.29

Fe-S cluster formation of ferredoxin in chloroplast stroma [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Kazuaki Nishio [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P43 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Образование Fe-S кластера ферредоксина в строме хлоропласта
Аннотация: Проанализировано in vitro образование Fe-S кластера с использованием субфракций хлоропластов и апоферредоксина экстрактов проростков пшеницы. Кластер-образующая активность обнаружена в виде одного пика при ионообменной колоночной хроматографии с мол. массой 160 кД. Эти результаты подтверждают, что белковые факторы принимают участие в образовании Fe-S кластера ферредоксина стромальной фракции. Япония, Div. Enzymol., Inst. Protein Res., Osaka Univ. Suita 565

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
КЛАСТЕРЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Nishio, Kazuaki; Fujita, Yuichi; Nakai, Masato; Hase, Toshiharu

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.03-04В3.113

Sakakibara, Hitoshi.
Identification of amino acid residue that involves in differences in the stability of maize glutamine synthetases [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Hitoshi Sakakibara, Toshiharu Hase, Tatsuo Sugiyama // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P39 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Идентификация аминокислотного фрагмента, участвующего в стабильности глутаминсинтетазы кукурузы

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.17
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АМИНОКИСЛОТЫ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu; Sugiyama, Tatsuo

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.04-04В3.118

Hase, Toshiharu.
Molecular analysis of sulfite reduction systems in photosynthetic and non-photosynthetic organs [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Toshiharu Hase, Keiko Sakakibara-Yonekura // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P5 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярный анализ системы восстановления сульфита в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органах
Аннотация: Изучение ферментативной р-ции сульфитредуктазы с ферредоксиновыми (ФД) изобелками и их рекомбинатными производными показало, что ФД с окислительно-восстановительными потенциалами около - 420 мв и 350 мв функционируют как эффективные физиологические доноры электронов в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органов соотв., а соединения с потенциалами -300 мв не участвуют в р-ции. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita 565-0871

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.15.21
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЕРРИДОКСИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФОТОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Sakakibara-Yonekura, Keiko

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 00.04-04Т4.348

Molecular characterization of tobacco sulfite reductase: Enzyme purification, gene cloning, and gene expression analysis [Text] / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // J. Biochem. - 1998. - Vol. 124, N 3. - P615-621 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика сульфитредуктазы табака: очистка фермента, клонирование гена и анализ экспрессии гена
Аннотация: Из библиотеки кДНК табака (Nicotiana tabacum сорт SR1) выделен NtSiR1 клон кДНК, кодирующий предшественник ферредоксин-зависимой сульфитредуктазы. Показано, что Thr62 белка-предшественника является N-концевой аминок-той зрелого фермента. Зрелый фермент содержит 632 аминок-ты. Фермент табака обнаруживает 82%, 77% и 48% идентичности с сульфитредуктазами из Zea mays, Arabidopsis thaliana и цианобактериями, соответственно. Значительное сходство в области активного сайта фермента выявлено с НАДФН-зависимой сульфидредуктазой Escherichia coli. С помощью Нозерн-гибридизации обнаружено одинаковое содержание транскрипта NtSiR1 в листьях, стеблях, корнях и лепестках. Выделен также геномный клон сульфитредуктазы - gNtSiR1. Показано, что он состоит из 8 экзонов и 7 интронов и содержится, по крайней мере, в двух копиях на геном табака. Япония, Inst. Fundamental Res., Suntory Ltd., 1-1-1 Wakayama-dai, Shimamoto-cho, Mishima, Osaka 618-8503. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.27.11
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА
АНАЛИЗ
NICOTIANA TABACUM

Доп.точки доступа:
Yonekura-Sakakibara, Keiko; Ashikari, Toshihiko; Tanaka, Yoshikazu; Kusumi, Taka-aki; Hase, Toshiharu

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 00.04-04Т5.323

Molecular characterization of tobacco sulfite reductase: Enzyme purification, gene cloning, and gene expression analysis [Text] / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // J. Biochem. - 1998. - Vol. 124, N 3. - P615-621 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика сульфитредуктазы табака: очистка фермента, клонирование гена и анализ экспрессии гена
Аннотация: Из библиотеки кДНК табака (Nicotiana tabacum сорт SR1) выделен NtSiR1 клон кДНК, кодирующий предшественник ферредоксин-зависимой сульфитредуктазы. Показано, что Thr62 белка-предшественника является N-концевой аминок-той зрелого фермента. Зрелый фермент содержит 632 аминок-ты. Фермент табака обнаруживает 82%, 77% и 48% идентичности с сульфитредуктазами из Zea mays, Arabidopsis thaliana и цианобактериями, соответственно. Значительное сходство в области активного сайта фермента выявлено с НАДФН-зависимой сульфидредуктазой Escherichia coli. С помощью Нозерн-гибридизации обнаружено одинаковое содержание транскрипта NtSiR1 в листьях, стеблях, корнях и лепестках. Выделен также геномный клон сульфитредуктазы - gNtSiR1. Показано, что он состоит из 8 экзонов и 7 интронов и содержится, по крайней мере, в двух копиях на геном табака. Япония, Inst. Fundamental Res., Suntory Ltd., 1-1-1 Wakayama-dai, Shimamoto-cho, Mishima, Osaka 618-8503. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.51

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.05-04В2.166

Preferential degradation of photosystem I during "etiolation" process in a cyanobacterial mutant lacking the chlL gene [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Shigeki Kada [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P1 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Преимущественное разрушение фотосистемы-I в процессе этиоляции цианобактериального мутанта с отсутствием гена chlL
Аннотация: При росте мутанта цианобактерии Plectonema boryanum, YFC2, с отсутствием гена chlL для светонезависимой протохлорофиллид (Pchlide)-редуктазы в темноте биосинтез хлорофилла (Chl) приостанавливался на стадии Pchlide-восстановления, что вело к появлению "этиолированных" клеток с экстремально низким уровнем Chl. Анализируют содержание Chl и фотосистем в клетках YFC2 в ходе этиоляции и изучают механизм сборки фотосистем при поступлении Chl. В этиолированных клетках не обнаружены PsaA/B и PsaC для ФС-I, а протеин CP-47 с мол. массой 33 кДа присутствовал на том же уровне, что и до этиоляции. ФС I деградировала быстрее, чем ФС-II в ответ на дефицит Chl. Снижение содержания Chl в этиолированных клетках было строго пропорциональным скорости размножения клеток. Т. е., исходные молекулы Chl были стабильны, и, будучи связаны с ФС I, перераспределялись к ФС II или другим Chl-связанным белкам напрямую или через гипотетический белковый Chl-переносчик. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita Osaka 565, Dept. Life Sci., Fac. Sci., Himeji Inst. Tech., Hyogo 678-12

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОСИСТЕМА I
РАЗРУШЕНИЕ
ГЕН

Доп.точки доступа:
Kada, Shigeki; Fujita, Yuichi; Koike, Hiroyuki; Satoh, Kazuhiko; Hase, Toshiharu

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.06-04В2.22

Fujita, Yuichi.
Cloning of the gene encoding a protochlorophyllide rebuctase: The physiological significance of the co-existence of light-dependent and -independent protochlorophyllide reduction systems in the cyanobacterium Plectonema boryanum [Text] / Yuichi Fujita, Hidenori Takagi, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, N 2. - P177 -185 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Клонирование гена, кодирующего протохлорофиллидредуктазу: физиологическое значение сосуществования зависящей и не зависящей от систем восстановления протохлорофиллида у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: У цианобактерий имеются 2 протохлорофиллидредуктазы POR (I): зависящая (IA) и не зависящая (IB) от света. На EcoRI-фрагменте ДНК Plectonema boryanum длиной 2131 п. н. обнаружена открытая рамка считывания ORF322. Доказано, что она является геном por, кодирующим IA. Выделен мутант YFP12 с разрушенным геном por. При низкой интенсивности света (10-25 мкэрг*М{-2}*сек{-1}) он растет нормально, но при более высокой интенсивности (85-130 мкэрг*м{-2}*сек{-1}) его рост замедлен из-за значительного понижения содержания хлорофиллидов (II). При интенсивности 170 мкэрг*м{-2}*сек{-1} мутант YFP12 перестает расти. Мутант YFC2 с разрушенным геном chlL, кодирующим IB, нормально растет при любой интенсивности света. Эти данные показали, что: 1) хотя IA и IB вносят вклад в синтез II в клетках, растущих на свету, вклад IA увеличивается с повышением интенсивности света; 2) в отсутствие IA клетки неспособны расти при интенсивности света 130 мкэрг*м{-2}*сек{-1}. Япония, Div. Enzymol., Inst. Protein Res., Osaka Univ., Osaka 565. Библ. 34

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИДРЕДУКТАЗА
ГЕН
КЛОНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Takagi, Hidenori; Hase, Toshiharu

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.09-04В3.102

Analysis of interaction between ferredoxin-NADP{+} oxidoreductase and ferredoxin from maize leaves and roots [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Yayoi Onda [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P19 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ взаимодействия между НАДФ{+}-ферредоксиноксидоредуктазой и ферредоксином в листьях и корнях кукурузы
Аннотация: Исследовали влияние тканеспецифичности комбинации НАДФ{+}-ферредоксиноксидоредуктазы (ФДО) и ферредоксина (ФД) на эффективность электронного обмена между ними. Клонировали два ДНК предшественника кДНК ФДО из листьев и корней кукурузы. Фрагменты ДНК, соответствующие предполагаемым зрелым белкам обеих ФДО вставлялись в вектор экспрессии, и экспрессировали в E. coli. Рекомбинантные ФДО были активны при взаимодействии с ФД. Было очищено около 10 мг ФДО из листьев и корней. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita Osaka 565-0871

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: НАДФ{+}-ФЕРРЕДОКСИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ФЕРРЕДОКСИН
ЛИСТ
КОРЕНЬ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Onda, Yayoi; Sakakibara, Hitoshi; Matsumura, Tomohiro; Hase, Toshiharu

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.165

Fujita, Yuichi.
Differential operation of two protochlorophyllide reductases in cyanobacteria [Text] / Yuichi Fujita, Hidenori Takagi, Toshiharu Hase // 9th Int. Symp. Phototroph. Prokaryotes, Vienna, Sept. 6-12, 1997. - [Vienna], 1997. - P97
Перевод заглавия: Дифференциальная работа двух протохлорофиллидредуктаз у цианобактерий
Аннотация: Выделены мутанты Plectonema boryanum YFC2 ('ДЕЛЬТА'chlL) и YFP12 ('ДЕЛЬТА'por), у к-рых инактивированы соотв. гены не зависящей от света протохлорофиллидредуктазы (I) ChlLNB (IA) или зависящей от света I Por (IB). При высокой интенсивности света (4000 люкс) заметно задержан фотоаутотрофный рост мутанта YFP12, к-рый имеет пониженное содержание хлорофилла (II). Мутант YFC2 растет нормально и содержит нормальное кол-во II. Оба мутанта растут фотоаутотрофно и имеют нормальное содержание II при низкой интенсивности света (400 люкс). В хемогетеротрофных условиях только мутант YFC2 не синтезирует II и накапливает протохлорофиллид. Т. обр. IA и IB по-разному регулируются в ответ на интенсивность света. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., Suita 565

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИДРЕДУКТАЗЫ
ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНАЯ РАБОТА
МЕХАНИЗМ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ПО ГЕНАМ РЕДУКТАЗ CHLLNB
МУТАНТЫ ПО ГЕНАМ РЕДУКТАЗ POR
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Takagi, Hidenori; Hase, Toshiharu

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.08-04В3.108

Differential interaction of maize root ferredoxin:NADP{+} oxidoreductase with photosynthetic and non-photosynthetic ferredoxin isoproteins [Text] / Yayoi Onda [et al.] // Plant Physiol. - 2000. - Vol. 123, N 3. - P1037-1045 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Разное взаимодействие корневой ферредоксин:НАДФ{+} оксидоредуктазы с фотосинтетическими и нефотосинтетическими ферредоксиновыми изобелками у кукурузы
Аннотация: Клонировали новые кДНК, кодирующие ферредоксин (Fd): НАДФ{+} оксидоредуктазу (ФНР) из листьев (л-ФНР) и корней (к-ФНР) кукурузы. Получили их рекомбинантные белки, к-рые сравнивали по физ.-хим. свойствам. Установили, что л-ФНР отличается от к-ФНР по способности к транспорту электронов и по взаимодействию с белком фотосинтетического Fd (FdI) и нефотосинтетическому Fd (FdIII). Константа диссоциации комплекса к-ФНР: FdIII была в 10 раз меньше константы диссоциации комплекса к-ФНР: FdI. У л-ФНР таких различий во взаимодействии с FdI и FdIII не наблюдали. Япония, Division of Enzymology, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka, 565-0871. Библ. 40

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
НАДФ{+}
ФЕРРЕДОКСИНЫ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Onda, Yayoi; Matsumura, Tomohiro; Kimata-Ariga, Yoko; Sakakibara, Hitoshi; Sugiyama, Tatsuo; Hase, Toshiharu

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.09-04В3.110

Analysis of electron donor systems for sulfite reductase in photosynthetic and nonphotosynthetic organs in maize [Text] : pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999 / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - P37 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ электрон-донорных систем для сульфитредуктазы в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органах кукурузы
Аннотация: Использовали сульфитредуктазу (SiR) из кукурузы и экспрессированные через E. coli изобелки ферредоксина (Fd) и Fd-НАДФ-редуктазы для составления различных восстановительных систем. Установили, что для наиболее эффективного поддержания электронного транспорт от НАДФ к сульфитредуктазе требовалось сочетание Fd III/R-FNR/SiR. Япония, Inst. Fund. Res. Suntory, Osaka 618-8503

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
КУКУРУЗА
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

Доп.точки доступа:
Yonekura-Sakakibara, Keiko; Onda, Yavoi; Tanaka, Yoshikazu; Kusumi, Taka-aki; Hase, Toshiharu

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.03-04В3.46

Hanke, Guy.
Analysis of the higher plant ferredoxin proteome [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Guy Hanke, Yoko Kimata-Ariga, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P168 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ ферредоксина протеом высших растений
Аннотация: Изучали семейство генов, кодирующих ферредоксин. Последний является транспортным белком, содержащим 2Fe и 2S и участвующим в качестве донора электронов во многих метаболических процессах. Был получен от Arabidopsis thaliana очищенный белок ферредоксина и были определены его физические константы, электронно-транспортные свойства и белковые взаимодействия. Установили, что ферредоксин обладает специфическими функциями для некоторых белков и принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях у всех высших растений. Япония, Divis. of Ensymol. Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
ГЕНЫ
СВОЙСТВА
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
Kimata-Ariga, Yoko; Hase, Toshiharu

1-20 21-35

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска