СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 19
Показаны документы с 1 по 19

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.02-04Б4.105

Поликарпов, Н. А.
Экзонуклеазная активность строго анаэробных бактерий, выделенных у больных и здоровых людей [Текст] / Н. А. Поликарпов, Г. Г. Окропиридзе, А. А. Петраков // Ж. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. - 1994. - N 3. - С. 21-23 . - ISSN 0372-9311
Аннотация: Изучена частота встречаемости и активности образования ферментов экзоДНКазы и РНКазы среди условнопатогенных анаэробных бактерий, выделенных у больных.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
НОРМА
ПАТОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Окропиридзе, Г.Г.; Петраков, А.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.119

Tsurumi, Tatsuya.
Characterization of 3'-to-5' exonuclease activity associated with Epstein-Barr virus DNA polymerase [Text] / Tatsuya Tsurumi // Virology. - 1991. - Vol. 182, N 1. - P376-381 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Характеристика (3''-'5')-экзонуклеазной активности, ассоциированной с ДНК-полимеразой вируса Эпштейна-Барр
Аннотация: Из химически индуцированных клеток В95-8 выделен очищенный в 1200 раз препарат ДНК-полимеразы (I) вируса Эпштейна-Барр (ВЭБ). В препарате один белок с мол. м. 110000 соответствует предсказаннной I, в отличие от 2 других белков с мол. м. 50000 и 48000. Вместе с I в процессе очистки очищается активность (3''-'5')-экзонуклеазы (II), но в отличие от I вируса простого герпеса (5''-'3')-экзонуклеаза не ассоциирована с I ВЭБ после последней стадии очистки - хроматографии на агарозе с однонитевой ДНК. Ассоциированная с I активность II, как и полимеразная активность, стимулируется (NH[4])[2]SO[4]. II проявляет зависящий от ДНК оборот нуклеотидов и преимущественно вырезает концевые ошибочно спаренные нуклеотиды из гибридных полинуклеотидов. Это показывает, что II играет корректорскую роль в процессе катализируемой I полимеризации. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.05-04Б1.112

Processive proofreading by the adenovirus DNA polymerase. Association with the priming protein reduces exonucleolytic degradation [Text] / Audrey J. King [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1997. - Vol. 25, N 9. - P1745-1752 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Процессивная коррекция аденовирусной ДНК-полимеразой. Ассоциация с праймирующим белком понижает эндонуклеолитическую деградацию
Аннотация: Выделен гомогенный препарат ДНК-полимеразы аденовируса (I), экспрессированный в бакуловирусной системе. I обладает (3''-'5')-экзонуклеазной активностью, сопряженной с полимеразной активностью. На частично двунитевом субстрате экзонуклеазная активность I вырезает с 3'-конца преимущественно ошибочно спаренные основания (ОСО) по сравнению с правильно спаренными. Это придает I корректорскую активность. Экзонуклеазное действие I на однонитевую ДНК является дистрибутивным, но во время репликации ДНК удаление ОСО и переключение на синтез происходят без диссоциации I от матрицы. В комплексе с предшественником терминального белка pTP (II) скорость экзонуклеазной реакции понижается в 4 раза. Более того, деградация ДНК идет не так, как в случае свободной I, т. е. проявляются и качественные различия. Эти данные указывают на уменьшение корректорской активности у комплекса I-II, к-рое может влиять на начальные стадии репликации ДНК. Нидерланды, Lab. Physiol. Chem., Univ. Utrecht, 3008 TA Utrecht. Библ. 20

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗЫ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
КОРРЕКТОРСКАЯ
БЕЛОК
PTP
ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСА
ВЛИЯНИЕ
РЕПЛИКАЦИЯ
ИНИЦИАЦИЯ
БАКУЛОВИРУСНАЯ СИСТЕМА

Доп.точки доступа:
King, Audrey J.; Teertstra, Wieke R.; Blanco, Luis; Salas, Margarita; van, der Vliet Peter C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.125

Goldstein, Joshua N.
The exonuclease activity of HSV-1 UL12 is required for in vivo function [Text] / Joshua N. Goldstein, Sanara K. Weller // Virology. - 1998. - Vol. 244, N 2. - P442-457 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Экзонуклеазная активность белка UL12 вируса простого герпеса типа 1 требуется для функции in vivo
Аннотация: Мутант AN-1 вируса простого герпеса типа 1 (ВПГ-1) с разрушенным геном UL12, кодирующим щелочную нуклеазу (I), дефектен по размножению. Сконструированы 2 точечные мутации в консервативной области I (мотиве II). I дикого типа и ее мутанты экспрессированы в бакуловирусной системе и очищены. Обе мутантные I стабильны, растворимы и способны к правильной ядерной локализации, т. е. сохранили нормальную глобальную конформацию. Эти мутанты I лишены экзонуклеазной активности in vitro. Однако оба мутанта утратили эту активность и при экспрессии с ампликонных плазмид и не комплементируют мутант AN-1. Т. обр., утрата экзонуклеазной активности коррелирует с утратой ф-ции I in vivo. США, Dep. Microbiol., Univ. Connecticut Hlth. Ctr., Farmington, CT 06030-3205. Библ. 74

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
БЕЛОК UL12
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЩЕЛОЧНАЯ НУКЛЕАЗА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Weller, Sanara K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.08-04Б2.248

Thoms, Brigitte.
Interaction of RecBCD enzyme with DNA at double-strand breaks produced in UV-irradiated Escherichia coli: Requirement for DNA end processing [Text] / Brigitte Thoms, Wilfried Wackernagel // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 21. - P5639-5645 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Взаимодействие фермента RecBCD с ДНК на двунитевых разрывах, образующихся в УФ-облученной Escherichia coli: потребность в процессинге концов ДНК
Аннотация: Экзонуклеазная активность (ЭА) белка RecBCD (I) по отношению к днДНК значительно уменьшается в клетках Escherichia coli, облученных УФ-светом 135 Дж/м{2}. Уменьшение ЭА увеличивает в 200 раз эффективность посева мутанта 2{-} фага Т4, дефектного по защищающему концы днДНК белку гена 2. Уменьшение ЭА I зависит от способности клеток к эксцизионной репарации и от пострадиац. инкубации, во время к-рой происходит фрагментация хромосомы. Это согласуется с подавлением I во время взаимодействия с фрагментами днДНК, содержащими 'хи'-сайты. Подавление I супрессируется индукцией или перманентной дерепрессией SOS-системы или гиперпродукцией плазмидой ssb{+} белка SSB, к-рый ингибирует деградацию хромосомной ДНК клеточными нуклеазами. Подавление ЭА I нарушается мутациями xonA, recJ и sbcC, особенно в сочетаниях recJ sbcCD и xonA recJ sbcC. Это позволяет предположить, что фрагмент ДНК имеет однонитевые хвосты такой длины, что загрузка I предотвращается, и что в клетках дикого типа эти однонитевые хвосты эффективно удаляются специфичными для нДНК ДНКазами (экзонуклеазой-I, RecJ и SbcC). В результате концы ДНК процессируются в сайты для вхождения I и направляются на путь RecABCD. Германия, Genet., Fachbereich Biol., Univ. Oldenburg, D-26111 Oldenburg. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.21
Рубрики: РЕПАРАЦИЯ
ЭКСЦИЗИОННАЯ РЕПАРАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК РЕПАРАЦИИ RECBCD
ДНК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wackernagel, Wilfried

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.08-04Б1.84

Effects of exonuclease activity and nucleotide selectivity of the herpes simplex virus DNA polymerase on the fidelity of DNA replication in vivo [Text] / Ying T. Hwang [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 7. - P5326-5332 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Влияние экзонуклеазной активности и нуклеотидной избирательности ДНК-полимеразы вируса простого герпеса на точность репликации ДНК in vivo
Аннотация: Для изучения точности репликации ДНК ДНК-полимеразой (I) вируса простого герпеса типа 1 (ВПГ-1) дикого типа и мутантов PAA'5, Y7 и YD12 использована челночная плазмида pHVS1 с маркерным геном SupF и последовательностью ori[s] ВПГ-1. Все 3 мутантных I повышают частоту мутаций в мишенном гене и изменяют их спектр. Относительная частота делеций и сложных мутаций в случае I, дефектной по экзонуклеазной активности (Exo{-}), значительно выше, чем в случае I Exo{+}. С др. стороны, I Exo{-} вызывает гораздо больше замен оснований, особенно трансверсий Г:Ц'-'Т:А, и мутаций в дополнительных горячих точках. Эти данные показали, что при репликации ДНК I может включать ошибочные пары пиримидин-пиримидин и пурин-пурин, к-рые исправляются экзонуклеазной активностью I. США, Dep. Microbiol. and Immunol., Coll. Med., SUNY, Syracuse, NY 13210. Библ. 30

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ДНК-РЕПЛИКАЦИЯ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
НУКЛЕОТИДНАЯ ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hwang, Ying T.; Liu, Bu-Yuan; Hong, Chi-Yuan; Shillitoe, Edward J.; Hwang, Charles B.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.06-04Б2.196

Single-molecule studies of the effect of template tension on T7 DNA polymerase activity [Text] / Gijs J. L. Wulte [et al.] // Nature. - 2000. - Vol. 404, N 6773. - P103-106 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Изучение на уровне отдельных молекул влияния натяжения матрицы на активность ДНК-полимеразы фага Т7
Аннотация: ДНК-полимераза фага Т7 (I) имеет форму "правой руки" с доменами пальцев, ладони и большого пальца. Стадией, лимитирующей скорость репликации, считается конформационный переход из состояния с "открытыми пальцами", в к-ром активный центр собирает включаемые нуклеотиды, в "закрытое состояние", в к-ром происходит включение нуклеотидов. I должна работать как молекулярный мотор, превращающий химич. энергию в механич. силу для движения по матрице. Методом анализа отдельных молекул, основанным на разной упругости онДНК и днДНК, показано, что механич. сила порождается во время лимитирующей скорости стадии и что мотор может справляться с макс. натяжением в матрице, равным 'ЭКВИВ'34 пН. Оценка механич. и энтропийной работы, совершаемой I, показала, что во время каждого каталитич. цикла I организует в центре полимеризации 2 матричных основания ДНК. Показано также, что сила натяжения, превышающая 40 пН, увеличивает экзонуклеолиз под действием I в 100 раз. США, Dep. Phys., Univ. California, Berkeley, CA 94720. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.07.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА ФАЗА T7
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЕ
ВЛИЯНИЕ
НАТЯЖЕНИЕ МАТРИЦЫ
ПОЛИМЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wulte, Gijs J.L.; Smith, Steven B.; Keller, David; Bustamante, Carlos

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 04.12-04А1.145

DNase I footprinting and enhanced exonuclease function of the bipartite Werner syndrome protein (WRN) bound to partially melted duplex DNA [Text] / Amrita Machwe [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 6. - P4492-4504 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Футпринтинг ДНКазой I и повышенная экзонуклеазная функция белка синдрома Вернера (WRN), состоящего из двух частей и связанного с частично расплавленным дуплексом ДНК
Аннотация: Исследовали воздействие белка синдрома Вернера (WRN) на субстрат, содержащий 21-нуклеотидную некомплементарную область, расположенную асимметрично во фрагменте дуплекса ДНК. Обнаружили, что WRN проявляет значительную экзонуклеазную активность на обоих дефосфорилированных концах этого субстрата, тогда как по отношению к полному дуплексному субстрату WRN неактивен. Связывание WRN защищает зону, окружающую область плавления ДНК, от ДНКазы I. АТФ стимулирует, но не требуется для связывания WRN с этой областью. Делеционный мутант WRN, содержащий только экзонуклеазный домен, не связывается и не деградирует этот субстрат. Полученные данные указывают на состоящую из двух частей структуру и функцию WRN, а также на то, что частично раскрученные или некомплементарные области ДНК могут служить физиологической мишенью для WRN. США, Grad. Ctr. Toxicology, Univ. Kentucky, Lexington, KY 40536-0305. Библ. 41

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: БЕЛОК WRN
БЕЛОК СИНДРОМА ВЕРНЕРА
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ДНК
ЧАСТИЧНО РАСПЛАВЛЕННЫЙ ДУПЛЕКС
СВЯЗЫВАНИЕ
СТАРЕНИЕ
ПРЕЖДЕВРЕМЕННОЕ

Доп.точки доступа:
Machwe, Amrita; Xiao, Liren; Theodore, Shaji; Orren, David K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.389

Lecomte, Philippe J.
Nucleotide excision by E. coli DNA polymerase I in proofreading and non-proofreading modes [Text] / Philippe J. Lecomte, Jacques Ninio // Biochim. et Biophys. Acta N. Gene Struct. and Express. - Vol. 22, N 2-3. - P255-260 . - ISSN 0167-4781
Перевод заглавия: Эксцизия нуклеотидов ДНК-полимеразой I E. coli при корректирующем и некорректирующем типах действия
Аннотация: Установлено, что ДНК-полимераза I E. coli (D) существует, по крайней мере, в двух кинетических формах. Кода D присоединяется к матрице, ее корректирующая активность обычно выключается. По мере продвижения фермента вдоль матрицы он становится все более "готовым" к эксцизии. Именно это явление обусловливает последующую связь между корректорской и полимеразной функциями I. Если синтез инициируется на праймере длиной в 15-20 н, наблюдается интересное явление. По-видимому, в этом случае полимеризация начинается с гидролиза праймера до 7-10 н, и только затем начинается снова застройка нуклеотидов в цепь. Это приводит к низкой точности полимеризации, свидетельствуя о том, что несмотря на высокую активность экзонуклеазы, она не вносит вклада в процесс коррекции. Возобновление корректорской функции в D обусловлено, таким образом, координацией двух типов действия фермента - типа D с низкой точностью, когда 3' 5' экзонуклеазная активность, будучи достаточно высокой, не связана с полимеразной и не вносит вклада в коррекцию, и типа 2 - высокоточного процесса, при котором эта экзонуклеаза кинетически связана с полимеразной активностью. Рис. 4. Библ. 20. Франция, Inst. Jacques Monod., Paris.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.13.07
Рубрики: НУКЛЕОТИДЫ
ЭКСЦИЗИЯ
ДНКПОЛИМЕРАЗА I
КОРРЕКТИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОЛИМЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
НЕКОРРЕКТИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
3' 5' ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Ninio, Jacques

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.10-04Б1.177

Patel, Smita S.
Kinetic mechanism of T7 DNA polymerase [Text] / Smita S. Patel, Kenneth A. Johnson // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13Д. - P138 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Кинетический механизм ДНК-полимеразы [фага] Т7
Аннотация: ДНК-полимераза фага Т7 (I) состоит из продукта фагового гена 5 (мол. м. 80 000) и тиоредоксина E. coli (12 000) и обладает (3' 5')-экзонуклеазной активностью. Для изучения механизма действия I использованы синтетические ДНК (затравка-матрица) с определенными последовательностями. Связывание I с ДНК димитируется диффузией и образующийся комплекс I-ДНК имеет очень низкую константу диссоциации. В условиях включения одного нуклеотида скорость включения равна 200 сек1}. Скорость выключения I-ДНК равна 0,1 сек1}. В отсутствие нуклеотидов или правильного следующего нуклеотида 3'-основная затравки непроцессивно гидролизуются экзонуклеазной активностью I. I гидролизует однонитевую ДНК и неспаренные 3'-основания двунитевой ДНК со скоростью 150 сек1}. Скорость вырезания правильно спаренных оснований гораздо ниже (1 сек1}). Показано, что у I есть 2 сайта, между к-рыми быстро переключается 3'-конец затравки-матрицы. США, Molecular and Cellular Biol., Pennsylvania State Univ., University Park, PA16802.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ Т7
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
СТРУКТУРА
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Johnson, Kenneth A.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.10-04Б1.178

Structural and functional dissection of the exonuclease activity of T4 DNA polymerase [Text] / Mary Kay Dolejsi [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13Д. - P140 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Структурный и функциональный анализ экзонуклеазной активности ДНК-полимеразы [фага]Т4
Аннотация: Измерена процессивность экзонуклеазного действия ДНК-полимеразы фага Т4 (I). Экзонуклеаза имеет вероятность 0,85 продолжить разрушение однонитевой ДНК (оДНК), имеющей длину 20 нуклеотидов. Процессивность уменьшается с уменьшением длины субстрата и исчезает при длине 15 нуклеотидов, что соответствует минимальному размеру функционального сайта. В связывании I с оДНК в отсутствие Mg{2}+ участвуют 3-4 электростатических взаимодействия (ЭВ). Однако, для связывания I с функциональным субстратом (комплексом затравка-матрица) достаточно 1-2 ЭВ. Константа связывания K, характеризующая неэлектростатический вклад в свободную энергию связывания, равна 70 М1} для внутренней оДНК и 4* *40{4} М1} для комплексов затравка-матрица. Это позволяет предположить, что I имеет сильную специфичность для структур затравка-матрица, к-рая маскируется при используемых in vitro конц-иях солей. США, Inst. of Molecular Biol., Univ. of Oregon, Engene, OR 97403.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ Т4
ДНКПОЛИМЕРАЗА
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Dolejsi, Mary Kay; Reddy, Michael; Dasso, Mary; Newport, John; von, Hippel Peter H.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.10-04Б1.232

Site-specific mutagenesis of bacteriophage T4 DNA polymerase [Text] / Eloisa DiMayuga [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13D. - P142 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Сайт-специфический мутагенез ДНК-полимеразы бактериофага Т4
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза в ген 43 ДНКполимеразы (I) фага Т4, клонированный на индуцибельном экспрессионном векторе pTL430, введены специфические мутации. Мутации в кодонах, соответствующих остаткам D189 и Е191А, не влияют на полимеразную и (3' 5')-экзонуклеазную активности I, но мутация Е191А придает I слабую мутаторную активность, усиливающуюся в присутствии 2-аминопурина. Мутация-вставка в положении 678 устраняет полимеразную, но не экзонуклеазную активность. Укорачивание I на С-конце до 650 остатков также приводит к устранению полимеразной активности. Эти данные согласуются с гипотезой, согласно к-рой I имеет независимые функциональные домены для полимеразной и (3' 5')-экзонуклеазной активностей. С-концевая треть I содержит остатки, необходимые для синтеза ДНК. США, Dept. of Molecular Biophys. and Biochem., Yale Univ. School of Med., New Haven, СТ06510.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ Т4
ДНКПОЛИМЕРАЗА
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ГЕН 43
ПОЛИМЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
DiMayuga, Eloisa; Lin, Tsung-chung; Konigsberg, William H.; O'Hearn, Donald; Spicer, Eleanor K.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.538

Mikita, Thomas.
Cytosine arabinoside (AraC) in template DNA: mechanism of polymerase arrest [Text] / Thomas Mikita, G.Peter Beardsley // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13D. - P135 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Цитозинарабинозид (AraC) в матрице ДНК: механизм остановки полимеразы
Аннотация: С помощью химического синтеза ввели цитозинарабинозид (AraC) в матрицу ДНК. Известно, что ДНК-полимераза останавливается после введения Г против AraC. Такая остановка связана с экзонуклеазной активностью ДНК-полимеразы. Показали, что мутантный фрагмент Кленова, лишенный экзонуклеазной активности, явно демонстрирует частичную остановку напротив AraC. Исследовали факторы, влияющие на репликатиный обход AraC в матрице ДНК. Установили, что и фрагмент Кленова и ДНК-полимераза фага Т4 быстро производит обмен дНТФ в сайте остановки. Делают вывод, что в остановке ДНК-полимеразы экзонуклеазная активность ее не играет основной роли. США, Dep. of Pediatrics and Pharmacology, Yale Univ. School of Med. New Haven, CT. 06510.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.13.07
Рубрики: РЕПАРАЦИЯ
ДНК
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ЦИТОЗИНАРОБИНОЗИД
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЗАМЕНА НУКЛЕОТИДА

Доп.точки доступа:
Beardsley, G.Peter

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.757

Bessho, Jadayoshi.
Readthrough of chemically induced damages in dna during Klenow fragment-mediated DNA synthesis [Text] / Jadayoshi Bessho, Kazuo Negishi, Hikoya Hayatsu // Environ. and Mol. Mutagenes. - 1989. - Vol. 14, Suppl. - P20 . - ISSN 0893-6692
Перевод заглавия: Считывание химически модифицированной ДНК в процессе синтеза, осуществляемого фрагментом Кленова
Аннотация: Важнейшим результатом индукции в Escherichia coli репаративной системы является рост частоты индуцированных мутаций. По-видимому, возможную роль здесь может играть аномальный синтез ДНК, при котором в качестве матрицы используется участок, содержащий индуцированное первичное повреждение, так называемый "трансповрежденный" синтез. Механизм его остается пока неясным. Используя модифицированную ДНК, содержащую остаток N{4}-амино-5,6-дигидроцитозин-6 сульфоната, доказано непосредственное участие RecA-белка в указанном синтезе. В норме, указанные повреждения блокируют элонгацию на нуклеотиде, предшествующем поврежденному, однако в присутствии RecA-белка фрагмент Кленова (ДНК-полимеразы I) способен считывать это повреждение. Указанное свойство не проявлялось в присутствии ингибитора экзонуклеазной активности фермента. Следовательно, усиление экзонуклеазной активности и связывание RecA-белка с поврежденной ДНК специфически изменяют активность ДНК-полимеразы, и этот феномен может играть ведущую роль в синтезе ДНК по поврежденной матрице, т. е. в развитии мутационного процесса. Япония, Fac. of Pharmaceutical Sci., Gene Res. Center, Okayama Univ., Tsushma, Okayama 700.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.13.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕПАРАЦИЯ ДНК
МЕХАНИЗМ
БЕЛКИ
БЕЛОК RECA
РЕПАРАЦИОННАЯ РОЛЬ
ФЕРМЕНТЫ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА I
ФРАГМЕНТ КЛЕНОВА
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ДНК
ПОВРЕЖДЕННАЯ МАТРИЦА
АКТИВАЦИЯ РЕПАРАЦИИ

Доп.точки доступа:
Negishi, Kazuo; Hayatsu, Hikoya

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.353

Russell, Chris B.
Chromosomal transformation of Escherichia coli recD trains with linearized plasmids [Text] / Chris B. Russell, David S. Thaler, F. W. Dahlquist // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 5. - P2609-2613 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Хромосомная трансформация recD штаммов Escherichia coli линеаризованными плазмидами
Аннотация: Escherichia coli дикого типа устойчива к генетическим трансформациям с помощью очищенной линеаризованной ДНК, отчасти из-за экзонуклеазной активности. Известно, что гены E. coli recB, recC и recD кодируют 3 полипептида, которые образуют сложный белок, обладающий несколькими ферментативными активностями. У E. coli дикого типа Rec BCD способствует гомологичной рекомбинации, мутации recB и recC вызывают уменьшение рекомбинационной активности и чувствительности к УФ. При мутации recD исчезает ExoV. Показано, что E. coli, содержащая мутацию recD, может быть трансформирована линейной ДНК, в данном случае линеаризованными плазмидами. Мутация recD не влияет заметно на бактериальный рост, мутантный по recDштамм может быть Р1-трансдуцирован к исходному rec+штамму. Ил. 1. Табл. 3. Библ. 46. США, Inst. of Molecular Biology, Univ. of Oregon, Eugene, OR 97403.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.07.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ RECD
ТРАНСФОРМАЦИЯ
ДНК ЛИНЕАРИЗОВАННАЯ
БЕЛКИ
ПРОДУКТ ГЕНА RECD
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Thaler, David S.; Dahlquist, F.W.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.431

DNA polymerase from Sulfolobus acidocaldarius replication at high temperature of long stretches of single-stranded DNA [Text] / Samia Salhi [et al.] // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 209, N 4. - P635-644 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: ДНК-полимераза из Sulfolobus acidocaldarius. Репликация при высокой температуре длинных витков однонитевой ДНК

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОЛИМЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ТЕМПЕРАТУРА 70'ГРАДУС' С
ДНК ОДНОНИТЕВАЯ
ТИМУС ТЕЛЕНКА
РЕПЛИКАЦИЯ
МАТРИЦА
ДНК ФАГОВАЯ
ФАГ М13

Доп.точки доступа:
Salhi, Samia; Elie, Christiane; Forterre, Patrick; Recondo, Anne-Marie de; Rossignol, Jean-Michel

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.152

Безуглый, С. В.
Изучение кинетических и функциональных характеристик ДНК-зависимых ДНК-полимераз Acholeplasma laidlawii PG-8 [Текст] / С. В. Безуглый, И. Г. Скрипаль, В. В. Бабичев // Микробиол. ж. - 1993. - N 2. - С. 22-27 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Исследованы кинетич. и функциональных х-ки I и II формы ДНК-зависимых ДНК-полимераз молликута Acholeplasma laidlawii PG-8. I Форма ДНК-полимеразы наряду с 5'-3'-полимеразной обладает 5'-3'-экзонуклеазной активностью и является типичной репликазой; II форма ДНК-полимеразы обладает еще и 3'-5'-экзонуклеазной активностью и является, видимо, репаразой. Обе формы фермента оказывают предпочтение поли (Y)- и поли (А)-матрицам, проявляя на этих полимерах необычайно высокую активность. Ферментативные р-ции, осуществляемые обеими формами ДНК-полимераз, описываются ур-нием I порядка. Рассчитанные константы Михаэлиса - Ментен составили значения 180 и 250 мкМ для I и II форм полимераз соответственно. Это указывает на то, что сродство к субстрату у II формы полимеразы на одну треть выше, чем у I формы фермента. Библ. 7. Украина, Ин-т микробиол. и вирусол. АН Украины, Киев.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДНК-ПОЛИМЕРАЗЫ
ДНК-ЗАВИСИМЫЕ ДНК-ПОЛИМЕРАЗЫ
I ФОРМА
II ФОРМА
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
СРЕДСТВО К СУБСТРАТАМ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ACHOLEPLASMA LAIDLAWII (BACT.)
ШТАММ PG-8

Доп.точки доступа:
Скрипаль, И.Г.; Бабичев, В.В.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.11-04Б1.137

Kinetic characterization of the polymerase and exonuclease activities of the gene 43 protein of bacteriophage T4{+} [Text] / Todd L. Capson [et al.] // Biochemistry. - 1992. - Vol. 31, N 45. - P10984-10994
Перевод заглавия: Кинетическая характеристика полимеразной и экзонуклеазной активностей белка гена из бактериофага Т4
Аннотация: Полимеразная и экзонуклеазная актив. белка гена 43 (I) фага Т4 изучены предстационарными кинетич. методами с использованием в качестве субстрата затравки-матрицы (13/20-мера; II). Последовательность этапов р-ции состоит из упорядоченного присоединения к I сначала II, а затем дАТФ (K=70 нМ и 20 мМ, соотв.) и быстрого превращения комплекса I-II-дАТФ в комплекс I-14/20-мер-пирофосфат (III). Одиночный оборот ограничивает медленная (2 сек{-}{1}) стадия после освобождения III, хотя она обходится при множественных включениях (II 17/20-мер), идущих со скоростью 400 сек{-}{1}. Конкуренция между правильными и неправильными нуклеотидами по отношению к матричной нити II показывает, что для реправильных нуклеотидов K по порядку величины близка к 1 мМ. Т. обр., I, подобно ДНК-полимеразе фага Т7, имеет коэф. дискриминации неправильных нуклеотидов на стадии связывания с II, превышающий 10{3}. США, Dept. of Chem., Pennsylvania State Univ., University Park, PA 16802. Библ. 53.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ Т4
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИМЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Capson, Todd L.; Peliska, James A.; Kaboord, Barbara Fenn; Frey, Michelle West; Lively, Chris; Dahlberg, Michael; Benkovic, Stephen J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 94.12-04Б4.158

Поликарпов, Н. А.
Экзонуклеазная активность строго анаэробных бактерий, выделенных у больных и здоровых людей [Текст] / Н. А. Поликарпов, Г. П. Окропиридзе, А. А. Петраков // Ж. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. - 1994. - N 3. - С. 21-23 . - ISSN 0372-9311
Аннотация: Изучена частота встречаемости и активности образования ферментов экзоДНКазы и РНКазы среди условнопатогенных анаэробных бактерий, выделенных у б-ных, а также среди представителей облигатной аутомикрофлоры, изолированных из испражнений здоровых людей.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПАТОГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Окропиридзе, Г.П.; Петраков, А.А.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска