Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМ B[5]<.>)
Общее количество найденных документов : 64
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-64 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.395

    Zhang, Minli.
    Cytochrome b[5] involvement in cytochrome P450 monooxygenase activities in house fly microsomes [Text] / Minli Zhang, Jeffrey G. Scott // Arch. Insect Biochem. and Physiol. - 1994. - Vol. 27, N 3. - P205-216 . - ISSN 0739-4462
Перевод заглавия: Участие цитохрома b[5] в активности цитохром P-450 монооксигеназы в микросомах комнатной мухи
Аннотация: Участие цитохрома b[5] в действии системы цитохром P450 монооксигеназы и пальмитоил КоА десатуразы в микросомах из устойчивых к инсектицидам комнатных мух (УИКМ) исследовали с помощью специфической поликлональной антисыворотки к цитохрому b[5] комнатной мухи. Эта антисыворотка тормозила редукцию цитохрома b[5] NADH-цитохром b[5] редуктазой. Она также тормозила активности пальмитоил КоА десатуразы, метоксикумарин-О-деметилазы (MCOD), этоксикумарин-О-дезэтилазы (ECOD) и бензопирен гидроксилазы (АНН). Однако, активности метоксирезоруфин-О-деметилазы (MROD), и этоксирезоруфин-О-дезэтилазы (EROD) не менялись под влиянием антисыворотки. Результаты показывают, что цитохром b[5] участвует в активностях жирной ацил КоА десатуразы и в нек-рых активностях цитохром Р-450 монооксигеназы (MCOD, ECOD и AHH) в микросомах УИКМ, в то время как др. активности цитохром Р450 монооксигеназы (MROD и EROD) могут не нуждаться в цитохроме b[5]. Можно предположить, что участие цитохрома b[5] в активностях цитохром P-450 монооксигеназы зависит от участвующих изоформ цитохрома Р-450. США, Dep. of Entomology, Cornell Univ., Ithaca, New York. Библ. 52.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ Р-450
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ИЗОФОРМЫ
ЦИТОХРОМ B[5]
MUSCA DOMESTICA (DIPT.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Scott, Jeffrey G.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.08-04В3.074

    Davioud, Elisabeth.
    Purification of microsomal native cytochrome b[5] from potato tubers (Solanum tuberosum L.) [Text] / Elisabeth Davioud, Florence Lederer, Jean-Claude Kader // J. Plant Physiol. - 1995. - Vol. 145, N 1-2. - P181-184 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Очистка микросомного нативного цитохрома b[5] из клубней картофеля
Аннотация: С помощью ИОХ на ДЭАЭ-сефацеле, гель-фильтрации на сефадексе G-50 и ВЭЖХ на Mono Q детергентсолюбилизированный цитохром b[5] из микросом клубней картофеля был очищен в 469 раз с выходом 9,2% и получен в нативной форме. Высокоочищенный цитохром b[5] по данным ЭФ в ПААГ с ДДС Na имеет мол. м. 17 кД. Франция, Lab. de chimie organique biologique, Univ. Pierre et Marie Curie, Four 53. Библ. 16.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ B[5]
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КЛУБЕНЬ
КАРТОФЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Lederer, Florence; Kader, Jean-Claude
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.26

   
    Purification and characterization of cytochrome b[5] form Rhodotorula minuta [Text] / Hideo Fukuda [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 3. - P475-476 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика цитохрома b[5] из Rhodotorula minuta
Аннотация: Предложена методика очистки цитохрома b[5] из Rhodotorula minuta, определены некоторые характеристики очищенного цитохрома b[5]. Япония, Dept Appl. Microbiol. Technol., The Kumamoto Inst. Technol., Kumamoto 860. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ЦИТОХРОМ B[5]
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
RHODOTORULA MINUTA

Доп.точки доступа:
Fukuda, Hideo; Nakamura, Kiminori; IwataMakoto, IwataMakoto; Ogawa, takahira; Fujii, Takao
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.50

   
    Investigation of the rate limiting step for electron transfer from NADPH: Cytochrome P450 reductase to cytochrome b[5]: A laser flash-photolysis study [Text] / Anjan K. Bhattacharyya [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 310, N 2. - P318-324 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Исследование скорость-лимитирующей стадии для переноса электрона от НАДФH:цитохром P450 редуктазы к цитохрому b[5]. Изучение с помощью лазерного флеш-фотолиза
Аннотация: С помощью лазерного флеш-фотолиза исследовали кинетику восстановления одноэлектронно восстановленного комплекса цитохром P450 редуктаза:цитохром b[5](P450R[1e]:b[5ox]). В качестве восстановителя использовали семихинон 5-деазарибофлавина (5dRfH*). Исследование кинетич. свойств индивидуальных компонентов при 470 нм показало, что P450 R[1e] и b[5ox] были восстановлены 5dRfH* согласно кинетике второго порядка с константами скорости 1*10{8} м{-1}c{-1} и 4,2*10{8} м{-1} c{-1} соответственно. Внутримолек. перенос электрона от ФАДH к ФМНH измерили при 585 нм и установили константу скорости первого порядка - 36 с{-1}. Восстановление преобразованного комплекса P450R[1e]:b[5оx] 5dRfH* было двухфазным, и для быстрой и медленной фаз восстановления получили константы скорости второго порядка 5,4*10{8} м{-1}c{-1} и 7,5*10{7}м{-1}c{-1}. Разрешенный во времени индуцированный вспышкой разностный спектр включает одновременное прямое восстановление (5dRfH*) связанного с белком флавина и гема и последующий дополнительный медленный с кинетикой первого порядка внутрикомплексный перенос электрона (k[Lim] = 37 с{-1}) от связанного с белком флавинсемихинона к гему. Результаты показывают, что генерированная лазером двуэлектронно восстановленная форма цитохром P450 редуктазы является каталитически компетентной в переносе восстановленных эквивалентов к окисленному цитохрому b[5]. Предполагают, что образование ФМНН[2] как результат внутреннего переноса электрона от ФАДH* к ФМНH* внутри P450 R[1e] является скорость-лимитирующей стадией в восстановлении цитохрома b[5] цитохром P450 редуктазой. K[d] комплекса цитохром P450 редуктаза:цитохром b[5] примерно составляет 1,5*10{-6}м. Библ. 34. США, Dept. Anesthesiology Univ. California, San Francisco, CA 94121
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: НАДФH: ЦИТОХРОМ P450 РЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ B[5]
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНА
СЕМИХИНОН 5-ДЕАЗАРИБОФЛАВИН
ВОССТАНОВИТЕЛЬ
FAD
FMN

Доп.точки доступа:
Bhattacharyya, Anjan K.; Hurley, John K.; Tollin, Gordon; Waskell, Lucy
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.05-04М6.133

   
    The effect of cytochrome b[5] on progesterone metabolism in the ovine adrenal [Text] : pap. Present. 6th Conf. Adrenal Cortex, Ardmore, Okla, June 21-24, 1994 / Pieter Swart [et al.] // Endocrine Res. - 1995. - Vol. 21, N 1-2. - P297-306 . - ISSN 0743-5800
Перевод заглавия: Влияние цитохрома b[5] на метаболизм прогестерона в надпочечниках овцы
Аннотация: Используя препарат овечьего цитохрома b[5] (cyt b[5]) и антитела к нему, изучали влияние cyt b[5] на метаболизм прогестерона (I) в изолированных микросомах надпочечников овцы. Присутствие cyt b[5] в инкубационной среде подавляло активность микросомной Р450-стероид-17'альфа'-гидроксилазы, тогда как антитела к cyt b[5], напротив, стимулировали 17'альфа'-гидроксилирование прогестерона. Активности 17,21-лиазы по отношению к прогестерону в микросомах не обнаружили. ЮАР, Inst. of Biotechnology, Univ. of Stellenbosch, Stellenbosch 7600. Библ. 12
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.53.02 + 341.39.39.21.65.37.13
Рубрики: ПРОГЕСТЕРОН
МЕТАБОЛИЗМ
ЦИТОХРОМ B[5]
ЭФФЕКТ
НАДПОЧЕЧНИКИ
ОВЦЫ

Доп.точки доступа:
Swart, Pieter; Engelbrecht, Yolande; Bellstedt, Dirk U.; de, Villiers Coral A.; Dreesbeimdieke, Chantal
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.06-04И8.243

   
    The effect of cytochrome b[5] on progesterone metabolism in the ovine adrenal [Text] : pap. Present. 6th Conf. Adrenal Cortex, Ardmore, Okla, June 21-24, 1994 / Pieter Swart [et al.] // Endocrine Res. - 1995. - Vol. 21, N 1-2. - P297-306 . - ISSN 0743-5800
Перевод заглавия: Влияние цитохрома b[5] на метаболизм прогестерона в надпочечниках овцы
Аннотация: Используя препарат овечьего цитохрома b[5] (cyt b[5]) и антитела к нему, изучали влияние cyt b[5] на метаболизм прогестерона (I) в изолированных микросомах надпочечников овцы. Присутствие cyt b[5] в инкубационной среде подавляло активность микросомной Р450-стероид-17'альфа'-гидроксилазы, тогда как антитела к cyt b[5], напротив, стимулировали 17'альфа'-гидроксилирование прогестерона. Активности 17,21-лиазы по отношению к прогестерону в микросомах не обнаружили. ЮАР, Inst. of Biotechnology, Univ. of Stellenbosch, Stellenbosch 7600. Библ. 12
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.79.41
Рубрики: ПРОГЕСТЕРОН
МЕТАБОЛИЗМ
ЦИТОХРОМ B[5]
ЭФФЕКТ
НАДПОЧЕЧНИКИ
ОВЦЫ

Доп.точки доступа:
Swart, Pieter; Engelbrecht, Yolande; Bellstedt, Dirk U.; de, Villiers Coral A.; Dreesbeimdieke, Chantal
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.10-04Я6.63

    Browne, R.
    Targeting of cytochrome b[5] to the ER membrane [Text] : abstr. Annu. Meet. Soc. Exp. Biol., St. Andrews, Apr., 1995 / R. Browne, A. K. Stobart, J. A. Napier // J. Exp. Bot. - 1995. - Vol. 46, Suppl. - P34 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Адресная доставка цитохрома b[5] к эндоплазматической сети
Аннотация: Cytochrome b[5] is a small haem protein (16KDa) located on the cytoplasmic face of the endoplasmic reticulum (ER) membrane of higher plants, animals and fungi. The protein is involved in a variety of oxidation/reduction reactions, including cholesterol biosynthesis and the desaturation of acyl-CoA substrates in animals. In plants, cytochrome b[5] is involved in the 'ЛАПЛАС'12 desaturation of oleic acid in the developing oilseeds of Safflower (Carthamus tinctorius) and the 'ЛАПЛАС'12 hydroxylation of oleic acid in castor bean (Ricinus communis). In vitro transcription and deletion studies have demonstrated that the protein is inserted into the ER membrane in a manner which is independant of the signal recognition particle (SRP)/SRP receptor complex and that the hydrophobic C-terminus of the protein is required for membrane insertion. To investigate the role of the C-terminus in the targeting of the protein to the ER membrane, we have expressed a number of mutated forms of cytochrome b[5] in yeast. To aid the detection of these mutants the c-myc epitope tag was introduced into the N-terminus of the protein. Three deletion mutants were created by PCR and a number of conserved amino acid residues found within the last ten amino acids of the C-terminus were substituted with lysine. We have also generated a mutant containing a glycosylation site to determine the orientation of the C-terminus within the ER membrane. The expression and subcellular location of these mutants will help determine the signals involved in cytochrome b[5] targeting. Великобритания, IACR Long Ashton and Biol. Sciences, Univ. of Bristol
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
АДРЕСНАЯ ДОСТАВКА
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ B[5]

Доп.точки доступа:
Stobart, A.K.; Napier, J.A.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.10-04Т1.107

    Barham, H. M.
    Enzymology of the bioreduction of the pyrazine mono-N-oxide RB90740: Roles for cytochrome P450 reductase and cytochrome b[5] release [Text] : [Pap. Conf.] Brit. Pharmacol. Soc. Clin. Pharmacol. Sec., Canterbury, 5-7 Apr., 1995 / H. M. Barham, I. J. Stratford // Brit. J. Clin. Pharmacol. - 1995. - Vol. 40, N 2. - P181-182 . - ISSN 0306-5251
Перевод заглавия: Энзимология биовосстановления пиразин-моно-N-оксида RB90740: роль цитохром P450-редуктазы и цитохрома b[5]
Аннотация: Опыты поставлены на изолированных микросомах печени мышей С3H. Показано, что НАДH и НАДФH в конц-ии 1 мМ в анаэробных условиях поддерживали образование из B90740 одноэлектронного свободного радикала RB92816 (I) со скоростью 0,72 и 1,06 нмоль * мин{-1} * мг{-1} белка соотв. Эффект НАДH и НАДФH не характеризовался аддитивностью. Метирапон (5 мМ), C0 и метимазол (1 мМ) не влияли на НАДФH-зависимое образование I. Преинкубация микросом с антителами к цитохром P450-редуктазе тормозила образование I на 50%. Ингибиторы цитохром b[5]-редуктазы, п-гидроксимеркурийбензоат и 5-пропилтиоурацил, полностью блокировали НАДH- и НАДФH-зависимое восстановление RB90740 в I. Считают, что образование I происходит с участием цитохрома b[5], осуществляющего транспорт электронов от НАДH или НАДФH. Великобритания, MRC Radiobiology Unit, Chilton, Oxon. OX11 ORD
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: БИОЛОГИЧЕСКИЕ АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ЦИТОХРОМ B[5]
ЦИТОХРОМ-P450-РЕДУКТАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ВОССТАНОВЛЕНИЕ
НАДФН
ПИРАЗИН-МОНО-N-ОКСИД
МИКРОСОМЫ
ПЕЧЕНЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Stratford, I.J.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.08-04Т4.233

   
    Role of cytochrome b[5] in the oxidative metabolism of polychlorinated biphenyls catalyzed by cytochrome P450 [Text] / K. Matsusue [et al.] // Xenobiotica. - 1996. - Vol. 26, N 4. - P405-414 . - ISSN 0049-8254
Перевод заглавия: Роль цитохрома b[5] в окислительном метаболизме полихлорированных бифенилов, катализируемом цитохромом P-450
Аннотация: Изучали роль цитохрома b[5] (I) в P-450-зависимом гидроксилировании изомеров тетрахлорбифенила (ТХБФ) на реконструированной системе, включающей CYP 2B1, 1A1 и микросомы из печени крыс (линия Wistar, самцы), индуцированных фенобарбиталом и 3-метилхолантреном. В присутствии I (0,1 нмоль) и CYP 2B1 отмечено 6-кратное возрастание р-ции 3-гидроксилирования 2,5,2',5'-ТХБФ и 2,5,3',4'-ТХБФ, но 3- и 5-гидроксилирование 2,4,3',4'-ТХБФ было, напротив, снижено (примерно на 50% ). На системе с CYP 1A1 все типы гидроксилирования 3,3,3',4'-ТХБФ, 2,5,3',4'-ТХБФ и 2,4,3',4'-ТХБФ были снижены в присутствии I. Отмечено также, что в присутствии I выявленные изменения в окислении NADPH и эффективности сопряжения зависели от положения атомов хлора в молекулах ТХБФ и изоформ Р-450 в системе. Япония, Fac. Pharmac. Sci., Kyushu Univ., Fukuoka 812-82. Библ. 39
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.17.15
Рубрики: ПОЛИХЛОРБИФЕНИЛЫ
МЕТАБОЛИЗМ
ЦИТОХРОМ B[5]
РОЛЬ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Matsusue, K.; Ariyoshi, N.; Oguri, K.; Koga, N.; Yoshimura, H.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.06-04В3.118

    Rahier, Alain.
    The role of cytochrome b[5] in 4'альфа'-methyl-oxidation and C5(6) desaturation of plant sterol precursors [Text] / Alain Rahier, Mark Smith, Maryse Taton // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 236, N 2. - P434-437 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Роль цитохрома b[5] в окислении 4'альфа'-метильной группы и C-5(6)-десатурации предшественника растительных стеринов
Аннотация: Исследовали необходимость цитохрома b[5] для транспорта восстановительных эквивалентов от NAD(P)H к 4,4-диметилстерин-4'альфа'-метил-оксидазе (4,4-DMSO), 4'альфа'-метилстерин-4'альфа'-метил-оксидазе (4'альфа'-MSO) и 'ДЕЛЬТА'{7}-стерин-C5(6-десатуразе) (5-DES) в опытах с очищенными препаратами IgG, полученными против цитохрома b[5]. Активности всех трех ферментов: 4,4-DMSO, 4'альфа'-MSO и 5-DES, катализирующих окислительные р-ции без участия цитохрома P-450, сильно и конкурентно подавлялись антителами в микросомальных препаратах из кукурузы. Кроме того, испытанные IgG ингибировали зависимое от цитохрома C восстановление в тех же препаратах. Эти данные позволяют заключить, что связанный с мембранами цитохром b[5] в микросомах кукурузы является обязательным переносчиком электронов от NAD(P)H к 4,4-DMSO, 4'альфа'-MSO и 5-DES. Франция, Dep. Enzymol. Cell. et Mol., Inst. Biol. Mol. Plantes, CNRS UPR 406, 67083 Strasbourg Cedex. Библ. 22
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ B[5]
НЕОБХОДИМОСТЬ
СТЕРИН-4'АЛЬФА'-ОКСИДАЗА
СТЕРИН C5(6)-ДЕСАТУРАЗА
СТЕРИНЫ
БИОСИНТЕЗ
МИКРОСОМЫ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Smith, Mark; Taton, Maryse
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.09-04Т4.118

   
    Effect of trichloroethylene on cytochrome P450 enzymes in the rat liver [Text] / N. Hanioka [et al.] // Bull. Environ. Contam. and Toxicol. - 1997. - Vol. 58, N 4. - P628-635 . - ISSN 0007-4861
Перевод заглавия: Влияние трихлорэтилена на ферменты [системы] цитохрома P450 в печени крысы
Аннотация: Через 24 ч после последнего ежедневного введения трихлорэтилена (I) в дозе 800 или 1200 мг/кг в/б на протяжении 4 дней содержание цитохрома P450 в микросомах печени крыс 'MARS''MARS' Wistar было повышено по сравнению с контролем с 0,68 до 0,78 и 0,76 нмоля/мг белка соотв. Повышение содержания цитохрома b[5] отмечено только после введения I в дозе 800 мг/кг. Активность НАДФH-цитохром c-редуктазы после введения I в дозе 800 или 1200 мг/кг возрастала с 0,23 до 0,29 и 0,26 нмоля/мг белка соотв. Методом иммуноблоттинга показано, что введение I в дозе 800 мг/кг вызывало повышение содержания в микросомах печени изоформ CYP2B1/2, CYP2E1, CYP3A2/1 и CYP4A1 в 1,9, 1,2, 1,28 и 2,07 раза соотв. Сделан вывод, что I индуцирует у крыс синтез конститутивных изоформ цитохрома P450. Япония, National Institute of Health Sciences, Tokyo 158. Ил. 1. Табл. 4. Библ. 29
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: ТРИХЛОРЭТИЛЕН
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
ЦИТОХРОМ P450
ЦИТОХРОМ B[5]
НАДФН-ЦИТОХРОМ C-РЕДУКТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ИНДУКЦИЯ
МЕХАНИЗМ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hanioka, N.; Omae, E.; Yoda, R.; Jinno, H.; Nishimura, T.; Ando, M.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.02-04Т4.126

    Суходуб, А. Л.
    Мембранотропный эффект бензола в микросомах печени крыс [Текст] / А. Л. Суходуб // Биополимеры и клетка. - 1996. - Т. 12, N 6. - С. 116-119 . - ISSN 0233-7657
Аннотация: Показано, что двукратное введение бензола крысам 'MARS''MARS' линии Вистар не приводит к существенным изменениям в содержании микросомных гемопротеидов. Однако наблюдается достоверное длинноволновое смещение макс. поглощения дифференциального спектра цитохрома P-450, а также инактивация глюкозо-6-фосфатной активности (Г-6-Фазы) и увеличение степени тушения флюоресценции АНС ионами Cu(II). Инкубация микросомной суспензии в условиях in vitro приводила к повышенному накоплению малонового диальдегида (МДА) и к инактивации Г-6-Фазы. Инкубация в аналогичных условиях, но в присутствии I также вызывала уменьшение содержания Г-6-Фазы, однако интенсивность накопления МДА была значительно меньше. Добавка в среду инкубации помимо I НАДФH существенно ослабляла его инактивирующее действие на Г-6-Фазу. Высказано предположение о том, что введение I приводит к одновременному протеканию в мембранах микросом процессов распада определенных изоформ цитохрома P-450 и синтеза новых, при этом происходят определенные изменения в организации фосфолипидного бислоя. Результаты опытов in vitro позволяют сделать вывод о том, что активация процессов метаболизма I существенно ослабляет его мембранотропное действие. Украина, Харьковский гос. ун-т. Библ. 12
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.17.13
Рубрики: БЕНЗОЛ
ПЕЧЕНЬ
МИКРОСОМЫ
ЦИТОХРОМ P450
ЦИТОХРОМ B[5]
КРЫСЫ
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.06-04В2.166

   
    Biosynthesis of C[18] polyunsaturated fatty acids in microsomal membrane preparations from the filamentous fungus Mucor circinelloides [Text] / Frances M. Jackson [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 252, N 3. - P513-519 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Биосинтез C[18]-полиненасыщенных жирных кислот в микросомальных мембранных препаратах из нитчатого гриба Mucor circinelloides
Аннотация: В микросомальных мембранных препаратах из гриба M. circinelloides обнаружили активности 'ДЕЛЬТА'{9}-, 'ДЕЛЬТА'{12}- и 'ДЕЛЬТА'{6}-десатураз. У 'ДЕЛЬТА'{9}-десатуразы, прочно связанной с мембранами и использующей в качестве субстрата стеароил-КоА, обнаружили общие свойства с 'ДЕЛЬТА'{9}-десатуразами дрожжей и животных. Цитохром b[5] (в р-римой форме без 20-и гидрофобных аминок-т С-конца) стимулировал десатурацию и был идентифицирован как главный цитохромный компонент мембран. Сходство с ферментами животных и дрожжей подтвердили, обнаружив высокую феррицианид-редуктазную активность грибного фермента, связанную с ингибированием его цианидом. Обнаружили, что [1-{14}Cl-олеоил-KoA [18:1(9)] переносится в положение sn-2 фосфатидилхолина (PtdCho) и десатурируется в линолеоил-PtdCho, чем доказали, что олеоил-KoA является субстратом 'ДЕЛЬТА'{12}-десатуразы. Присоединение олеата в этом положении фосфолипида ускоряется в присутствии активной лизо-PtdCho:ацил-КоА ацилтрансферазы (LPCAT), переносящей олеат с олеоил-КоА на лизо-PtdCho. Десатурацию олеата в sn-1 положении PtdCho продемонстрировали также после присоединения олеата к фосфолипиду с помощью ферментов пути Кеннеди. Активность LPCAT была значительно выше, чем активность лизофосфатидилэтаноламин:ацил-КоА ацилтрансферазы, что указывает на меньшее использование олеата в биосинтезе фосфатидилэтаноламина. Заключают, что присоединение субстратов к PtdCho через LPCAT и синтез линолеата [18:2(9,12)] и 'гамма'-линолеата [18:3(6,9,12)] на этом фосфолипиде сходны с таковыми, показанными на мембранах масличных семян. Великобритания, Sch. Biol. Sci. Univ. Bristol, Bristol. Библ. 35
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
C[18]-ПОЛИНЕНАСЫЩЕННЫЕ
БИОСИНТЕЗ
ДЕСАТУРАЗЫ
ЦИТОХРОМ B[5]
УЧАСТИЕ
МИКРОСОМАЛЬНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
MUCOR CIRCINELLOIDES

Доп.точки доступа:
Jackson, Frances M.; Fraser, Thomas C.M.; Smith, Mark A.; Lazarus, Colin; Stobart, A.Keith; Griffiths, Gareth
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.11-04Т4.82

    Kowski, Andrzej.
    Cytochrome P450 enzyme activities in the Australian brushtail possum trichosurus vulpesula: A comparison with the rat, rabbit, sheep and chicken [Text] / Andrzej Kowski, Ravi Gooneratne, Charles Eason // Vet. and Hum. Toxicol. - 1998. - Vol. 40, N 2. - P70-76 . - ISSN 0145-6296
Перевод заглавия: Активность цитохром P-450-зависимых ферментов у австралийского опоссума (Trichosurus vulpesula): сравнение с крысой, кроликом, овцой и курицей
Аннотация: Показали, что у млекопитающих изученных видов, включая опоссума, уровни P-450, b[5] и активность цитохромредуктазы в микросомах печени значительно выше, чем у курицы. У опоссума величины V[m] в P-450-зависимых р-циях были равными или выше таковых у кролика, крысы или овцы, а величины K[M] варьировали в очень широком интервале. В р-ции 7-гидроксилирования кумарина K[M] была макс. у крыс (4,87 мМ), а у опоссума эта величина была ниже в р-циях ароматического гидроксилирования анилина, N-метилирования N,N-диметиланилина и N-диметиланилина; но выше в р-циях O-деметилирования 7-метоксикумарина, 7-гидроксилирования кумарина и O-деэтилирования ацетофенетидина. Заключают, что у опоссума активность ферментов 1-й фазы метаболизма ксенобиотиков такая же или выше, чем у млекопитающих остальных изученных видов. Н. Зеландия, FRCPath. Linvoln Univ., Canterbury. Библ. 35
ГРНТИ  
34.47.03
ВИНИТИ 341.47.03.29
Рубрики: ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ КУМАРИНА
ДЕМЕТИЛИРОВАНИЕ 7-МЕТОКСИКУМАРИНА
СРАВНИТЕЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЦИТОХРОМ P450-РЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ B[5]
КАТАЛИЗ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
ВИДОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ

Доп.точки доступа:
Gooneratne, Ravi; Eason, Charles
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 99.12-04И8.84

    Kowski, Andrzej.
    Cytochrome P450 enzyme activities in the Australian brushtail possum trichosurus vulpesula: A comparison with the rat, rabbit, sheep and chicken [Text] / Andrzej Kowski, Ravi Gooneratne, Charles Eason // Vet. and Hum. Toxicol. - 1998. - Vol. 40, N 2. - P70-76 . - ISSN 0145-6296
Перевод заглавия: Активность цитохром P-450-зависимых ферментов у австралийского опоссума (Trichosurus vulpesula): сравнение с крысой, кроликом, овцой и курицей
Аннотация: Показали, что у млекопитающих изученных видов, включая опоссума, уровни P-450, b[5] и активность цитохромредуктазы в микросомах печени значительно выше, чем у курицы. У опоссума величины V[m] в P-450-зависимых р-циях были равными или выше таковых у кролика, крысы или овцы, а величины K[M] варьировали в очень широком интервале. В р-ции 7-гидроксилирования кумарина K[M] была макс. у крыс (4,87 мМ), а у опоссума эта величина была ниже в р-циях ароматического гидроксилирования анилина, N-метилирования N,N-диметиланилина и N-диметиланилина; но выше в р-циях O-деметилирования 7-метоксикумарина, 7-гидроксилирования кумарина и O-деэтилирования ацетофенетидина. Заключают, что у опоссума активность ферментов 1-й фазы метаболизма ксенобиотиков такая же или выше, чем у млекопитающих остальных изученных видов. Н. Зеландия, FRCPath. Linvoln Univ., Canterbury. Библ. 35
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.25.87.11
Рубрики: ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ КУМАРИНА
ДЕМЕТИЛИРОВАНИЕ 7-МЕТОКСИКУМАРИНА
СРАВНИТЕЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЦИТОХРОМ P450-РЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ B[5]
КАТАЛИЗ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
ВИДОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ

Доп.точки доступа:
Gooneratne, Ravi; Eason, Charles
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 99.12-04И7.160

    Kowski, Andrzej.
    Cytochrome P450 enzyme activities in the Australian brushtail possum trichosurus vulpesula: A comparison with the rat, rabbit, sheep and chicken [Text] / Andrzej Kowski, Ravi Gooneratne, Charles Eason // Vet. and Hum. Toxicol. - 1998. - Vol. 40, N 2. - P70-76 . - ISSN 0145-6296
Перевод заглавия: Активность цитохром P-450-зависимых ферментов у австралийского опоссума (Trichosurus vulpesula): сравнение с крысой, кроликом, овцой и курицей
Аннотация: Показали, что у млекопитающих изученных видов, включая опоссума, уровни P-450, b[5] и активность цитохромредуктазы в микросомах печени значительно выше, чем у курицы. У опоссума величины V[m] в P-450-зависимых р-циях были равными или выше таковых у кролика, крысы или овцы, а величины K[M] варьировали в очень широком интервале. В р-ции 7-гидроксилирования кумарина K[M] была макс. у крыс (4,87 мМ), а у опоссума эта величина была ниже в р-циях ароматического гидроксилирования анилина, N-метилирования N,N-диметиланилина и N-диметиланилина; но выше в р-циях O-деметилирования 7-метоксикумарина, 7-гидроксилирования кумарина и O-деэтилирования ацетофенетидина. Заключают, что у опоссума активность ферментов 1-й фазы метаболизма ксенобиотиков такая же или выше, чем у млекопитающих остальных изученных видов. Н. Зеландия, FRCPath. Linvoln Univ., Canterbury. Библ. 35
ГРНТИ  
34.33.27
ВИНИТИ 341.33.27.21.27.17
Рубрики: ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ КУМАРИНА
ДЕМЕТИЛИРОВАНИЕ 7-МЕТОКСИКУМАРИНА
СРАВНИТЕЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЦИТОХРОМ P450-РЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ B[5]
КАТАЛИЗ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
ВИДОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ

Доп.точки доступа:
Gooneratne, Ravi; Eason, Charles
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.07-04М4.47

    Боровикова, Г. В.
    Влияние рентгеновского облучения в разных дозах на содержание микросомных гемопротеидов в печени крыс [Текст] / Г. В. Боровикова // Радиац. биол. Радиоэкол. - 1999. - Т. 39, N 4. - С. 399-403 . - ISSN 0869-8031
Аннотация: В опытах использовали белых беспородных крыс-самцов массой 160-190 г. За 24 ч до опыта их лишали пищи, не ограничивая потребления воды. Крыс облучали в дозах 4, 8 и 12 Гр на установке "РУМ-17". Установлено, что облучение независимо от величины дозы уже в первые часы после его воздействия вызывает изменения в содержании цитохромов P-450 и b[5], однако через 1 сут (24 ч) после облучения в дозах 4, 8 и 12 Гр количественные изменения содержания цитохрома P-450 приобретают дозозависимый характер, что, по-видимому, связано с развитием дифференцированного системного ответа гепатоцитов на облучение разной интенсивности, к-рый формируется в зависимости от степени нарушения биосинтеза белка, РНК, ДНК, систем энергообеспечения и детоксикации и интенсивности их восстановления и активации. Табл. 2. Библ. 24
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ P-450
ЦИТОХРОМ B[5]
МИКРОСОМЫ
ПЕЧЕНЬ
ОБЩЕЕ ОБЛУЧЕНИЕ
РЕНТГЕНОВСКОЕ ИЗЛУЧЕНИЕ
КРЫСЫ
ЖИВОТНЫЕ
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 00.07-04А4.37

    Боровикова, Г. В.
    Влияние рентгеновского облучения в разных дозах на содержание микросомных гемопротеидов в печени крыс [Текст] / Г. В. Боровикова // Радиац. биол. Радиоэкол. - 1999. - Т. 39, N 4. - С. 399-403 . - ISSN 0869-8031
Аннотация: В опытах использовали белых беспородных крыс-самцов массой 160-190 г. За 24 ч до опыта их лишали пищи, не ограничивая потребления воды. Крыс облучали в дозах 4, 8 и 12 Гр на установке "РУМ-17". Установлено, что облучение независимо от величины дозы уже в первые часы после его воздействия вызывает изменения в содержании цитохромов P-450 и b[5], однако через 1 сут (24 ч) после облучения в дозах 4, 8 и 12 Гр количественные изменения содержания цитохрома P-450 приобретают дозозависимый характер, что, по-видимому, связано с развитием дифференцированного системного ответа гепатоцитов на облучение разной интенсивности, к-рый формируется в зависимости от степени нарушения биосинтеза белка, РНК, ДНК, систем энергообеспечения и детоксикации и интенсивности их восстановления и активации. Табл. 2. Библ. 24
ГРНТИ  
34.49.21
ВИНИТИ 341.49.21.11.15
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ P-450
ЦИТОХРОМ B[5]
МИКРОСОМЫ
ПЕЧЕНЬ
ОБЩЕЕ ОБЛУЧЕНИЕ
РЕНТГЕНОВСКОЕ ИЗЛУЧЕНИЕ
КРЫСЫ
ЖИВОТНЫЕ
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.08-04Т1.66

    MUller-Enoch, Dieter.
    Investigations of the role of cytochrome b[5] and divalent cations in the maximal nifedipine oxidase activity of human liver [Text] / Dieter MUller-Enoch // Arzneim.-Forsch. - 1999. - Vol. 49, N 5. - P470-475 . - ISSN 0004-4172
Перевод заглавия: Изучение роли цитохрома b[5] и двухвалентных катионов в максимальной активности оксидазы нифедипина в печени человека
Аннотация: Скорость окисления нифедипина(I) под действием гомогенного препарата CYP3A4, включенного в фосфолипидные везикулы, составляла около 8 нмоль/мин/нмоль CYP3A4. В присутствии Ca{2+} или Mg{2+} в конц-ии 5 мМ эта величина достигала 20 нмоль/мин/нмоль. Включение цитохрома b[5] в везикулярную систему содержащую CYP3A4 и НАДФН-цитохром P450-редуктазу, незначительно тормозило окисление I. Считают, что цитохром b[5] не является обязательным компонентом системы окисления I в печени человека. ФРГ, Univ. Ulm, D-89069 Ulm. Библ. 26
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: НИФЕДИПИН
ОКИСЛЕНИЕ
ЦИТОХРОМ B[5]
ДВУХВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ
ЦИТОХРОМ P450
ПЕЧЕНЬ
ЧЕЛОВЕК
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.09-04М4.12

    Manyusa, Susan.
    Defining folding and unfolding reactions of apocytochrome b[5] using equilibrium and kinetic fluorescence measurements [Text] / Susan Manyusa, David Whitford // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 29. - P9533-9540 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Характеристика процессов укладки и разворачивания апоцитохрома b[5] с помощью равновесных и кинетических измерений флуоресценции
Аннотация: Измерена кинетика денатурации и ренатурации растворимого домена (остатки 1-104) апоцитохрома (АЦХ) b[5]. Денатурация хлоридом гуанидиния обратима. Структурная стабильность при 10'ГРАДУС'С в отсутствие денатуранта равна 11,6'+-'1,5 кДж/моль; середина перехода при 1,6 М денатуранта. Стабильность АЦХ b[5] ниже чем его голо-формы ('ЭКВИВ'25 кДж/моль). Кинетические данные подтвердили модель перехода между двумя состояниями как для денатурации, так и для ренатурации с экспоненциальной зависимостью скорости от конц-ии денатуранта. Полученные из кинетики значения коэф. m для разворачивания (m[ku]) и укладки (m[kf]) свидетельствуют о том, что переходное состояние близко к нативной форме по доступности многих нековалентных контактов в апо-форме. Значение изменения теплоемкости при ренатурации ('ДЕЛЬТА'C[pf]=-3,6 кДж*моль{-1}*K{-1}) подтверждает такой характер переходного состояния. Великобритания, Struct. Biochem., Mol. & Cell. Biol., Biochem. Sci., Queen Mary & Westfield Coll., London E1 4NS. Библ. 38
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ЦИТОХРОМ B[5]
АПОФОРМА
РАСТВОРИМЫЙ ДОМЕН
ДЕНАТУРАЦИЯ
РЕНАТУРАЦИЯ
КИНЕТИКА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Whitford, David
 1-20    21-40   41-60   61-64 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)