СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 26
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-26

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.10-04Т1.236

The specific binding site of the volatile anesthetic diiodomethane to purple membrane by X-ray diffraction [Text] / T. Nakagawa [et al.] // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 238, N 3. - P297-301 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Исследование специфического центра связывания средства для ингаляционного наркоза дийодметана в пурпурных мембранах методом рентгеновской дифракции
Аннотация: To determine the binding site of volatile anestheties on purple membrane, diiodomethane (CH[2]I[2]) was used as a label in X-ray diffraction experiments. At less than 3 mM diiodomethane purple membrane retains its two-dimensional erystallinity of bacteriorhodopsin, absorption spectra show only a little blue shift and the decay time of the M-intermediate becomes fast in flash photolysis experiments. These effects are similar to those of other anesthetics previously studied. The position where the anesthetic binds was identified by difference Fourier methods, and refined by model calculations. This study suggests that volatile anesthetics bind specifically to the protein-lipid interfacial region near the surface of membrane. Япония, Dep. Biophys. Eng., Fac. Eng. Sci., Osaka Univ., Toyonaka, Osaka 560. Библ. 22

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.09
Рубрики: АНЕСТЕЗИРУЮЩИЕ ВЕЩЕСТВА
ДИЙОДМЕТАН
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
МЕМБРАНЫ ПУРПУРНЫЕ
ИССЛЕДОВАНИЕ МЕТОДОМ РЕНТГЕНОВСКОЙ ДИФРАКЦИИ

Доп.точки доступа:
Nakagawa, T.; Hamanaka, T.; Nishimura, S.; Uruga, T.; Kito, Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.135

Bueso, Jorge.
Location of the binding site for the allosteric activator IMP in the COOH-terminal domain of Escherichia coli carbamyl phosphate synthetase [Text] / Jorge Bueso, Carol J. Lusty, Vicente Rubio // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 203, N 2. - P1083-1089 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Локализация центра связывания аллостерического активатора ИМФ в С-концевом домене карбамилфосфатсинтетазы Escherichia coli
Аннотация: Карбамилфосфатсинтетаза (КФС) E. coli представляет собой гетеродимер, состоящий из субъединиц с мол. м. 117,7 и 41,4 кД. ИМФ является аллостерическим активатором КФС. Изучали локализацию центра связывания ИМФ в КФС. Методом равновесного диализа показано, что на 1 моль КФС связывается 1 моль ИМФ. Величина К[d] образующегося комплекса составляет 5,5 мкМ. УФ-Облучение комплекса КФС-ИМФ ('лямбда'[max]=254 нм) приводит к ковалентному связыванию активатора с ферментом. Показано, что ИМФ связывается с субъединицей КФС с мол. м. 117,7 кД. Ковалентный комплекс КФС с [{3}H] ИМФ подвергали ограниченному протеолизу протеазой V8 или трипсином в присутствии ДДС-Na. Образующиеся пептиды разделяли с помощью ЭФ в ПААГ и определяли их N-концевые последовательности. Анализ показал, что ИМФ связывается с 20 кД С-концевым доменом большой субъединицы КФС. Испания, Inst. Invest. Citol. Fund. Valenciana Invest. Biomed., 46010 Valencia. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КАРБАМИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
ИМФ
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ АКТИВАТОР
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Lusty, Carol J.; Rubio, Vicente

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.135

Newman, Lisa M.
Purification and characterization of toluene 2-monooxygenase from Burkholderia cepacia G4 [Text] / Lisa M. Newman, Lawrence P. Wackett // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 43. - P14066-14076 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Очистка и характеристика толуол-2-монооксигеназы из Burkholderia cepacia G4
Аннотация: Из культуры B.cepacia G4 выделили и очистили до гомогенного состояния толуол-2-монноксигеназу, которая оказалась трехкомпонентной ферментной системой. Реконструированная ферментная система окисляла толуол в о-крезол и о-крезол в 3-метилпирокатехин (важнейший продукт в случае роста бактерии на толуоле). Равновесные кинетические параметры измеряли на водорастворимом субстрате -- о-креозоле, они были таковы: K[m]=0,8 мкМ и V[max]=131 нмоль/мин * мг белка гидроксилазы. Ферментная система состояла из 3-х белков: 1) 40 кД полипептид, содержащий один ФАД и один [2Fe2AS] кластер; 2) 10,4 кД полипептид, не содержащий металлов и органических факторов; 3) 211 кД полиптид,или 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2]-компонент, содержащий 5-6 атомов железа. Флавожелезо-серный белок окислял NADH и переносили электроны на цитохром c, красители и 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2]-компонент. Он был сходен с компонентами других NADH-оксидоредуктаз, присутствующих в бактериальных моно- и ди-оксигеназах. Белок 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2] по-видимому, содержит центр сильными связывания толуола и гидроксилирования. Это подтверждается: 1) связыванием с толуолом на аффинной колонке; 2) окислением толуола после восстановления белка дитионитом и добавления O[2]; 3) способностью катализировать зависимое от H[2]O[2] окисление толуола и каталазной активностью; 4) спектроскопическим изучением атомов железа в данном белке. Заключают, что 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2] белок содержит 2 бинуклеарных железных центра. В общих чертах толуол 2-монооксигеназа сходна с р-ой метанмонооксигеназой метанотрофных бактерий. США, Dep. Microbiol., Univ. Minnesota, Minneapolis, 55455. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА
ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА
ПОЛИПЕПТИДЫ
ТОЛУОЛ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
BURKHOLDERIA CAPACIA

Доп.точки доступа:
Wackett, Lawrence P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 96.04-04Т5.63

Mimics of the binding sites of opioid receptors obtained by molecular imprinting of enkephalin and morphine [Text] / Lars I. Andersson [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 11. - P4788-4792 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Имитация центра связывания опиоидного рецептора при молекулярном импринтинге энкефалина и морфина
Аннотация: Molecular imprinting of morphine and the endogenous neuropeptide [Leu{5}]enkephalin (Leu-enkephalin) in methacrylic acid-ethylene glycol dimethacrylate copolymers is described. Such molecular imprints possess the capacity to mimic the binding activity of opioid receptors. The recognition properties of the resultant imprints were analyzed by radioactive ligand binding analysis. We demonstrate that imprinted polymers also show high binding affinity and selectivity in aqueous buffers. This is a major breakthrough for molecular imprinting technology, since the binding reaction occurs under conditions relevant to biological systems. The antimorphine imprints showed high binding affinity for morphine, with K[d] values as low as 10{-7} M, and levels of selectivity similar to those of antibodies. Preparation of imprints against Leu-enkephalin was greatly facilitated by the use of the anilide derivative rather than the free peptide as the print molecule, due to improved solubility in the polymerization mixture. Free Leu-enkephalin was efficiently recognized by this polymer (K[d] values as low as 10{-7} M were observed). Four tetra- and pentapeptides, with unrelated amino acid sequences, were not bound. The imprints showed only weak affinity for two D-amino acid-containing analogues of Leu-enkephalin. Enantioselective recognition of the L-enantiomer of phenylalanylglycine anilide, a truncated analogue of the N-terminal end of enkephalin, was observed. Швеция, Dep. Pure Appl. Biochem., Chem. Center, Univ. Lund, P.O. Box 124, S-22100 Lund. Библ. 41

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.11.11
Рубрики: РЕЦЕПТОР ОПИОИДОВ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ИМПРИНТИНГ
ЭНКЕФАЛИН
МОРФИН

Доп.точки доступа:
Andersson, Lars I.; Muller, Ralf; Vlatakis, George; Mosbach, Klaus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.07-04Т1.441

Mimics of the binding sites of opioid receptors obtained by molecular imprinting of enkephalin and morphine [Text] / Lars I. Andersson [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 11. - P4788-4792 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Имитация центра связывания опиоидного рецептора при молекулярном импринтинге энкефалина и морфина
Аннотация: Molecular imprinting of morphine and the endogenous neuropeptide [Leu{5}]enkephalin (Leu-enkephalin) in methacrylic acid-ethylene glycol dimethacrylate copolymers is described. Such molecular imprints possess the capacity to mimic the binding activity of opioid receptors. The recognition properties of the resultant imprints were analyzed by radioactive ligand binding analysis. We demonstrate that imprinted polymers also show high binding affinity and selectivity in aqueous buffers. This is a major breakthrough for molecular imprinting technology, since the binding reaction occurs under conditions relevant to biological systems. The antimorphine imprints showed high binding affinity for morphine, with K[d] values as low as 10{-7} M, and levels of selectivity similar to those of antibodies. Preparation of imprints against Leu-enkephalin was greatly facilitated by the use of the anilide derivative rather than the free peptide as the print molecule, due to improved solubility in the polymerization mixture. Free Leu-enkephalin was efficiently recognized by this polymer (K[d] values as low as 10{-7} M were observed). Four tetra- and pentapeptides, with unrelated amino acid sequences, were not bound. The imprints showed only weak affinity for two D-amino acid-containing analogues of Leu-enkephalin. Enantioselective recognition of the L-enantiomer of phenylalanylglycine anilide, a truncated analogue of the N-terminal end of enkephalin, was observed. Швеция, Dep. Pure Appl. Biochem., Chem. Center, Univ. Lund, P.O. Box 124, S-22100 Lund. Библ. 41

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.57.15.02
Рубрики: РЕЦЕПТОР ОПИОИДОВ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ИМПРИНТИНГ
ЭНКЕФАЛИН
МОРФИН

Доп.точки доступа:
Andersson, Lars I.; Muller, Ralf; Vlatakis, George; Mosbach, Klaus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.122

Weaver, Todd.
Crystallographic studies of the catalytic and a second site in fumarase C from Escherichia coli [Text] / Todd Weaver, Leonard Banaszak // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 44. - P13955-13965 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллографические исследования каталитического и второго центров в фумаразе С из Escherichia coli
Аннотация: Недавно в трехмерной структуре фумаразы С (ФС) E. coli обнаружен центр связывания анионов (вольфрамата), формируемый боковыми группами трех из 4 субъединиц тетрамера [Weaver T. et al. "Nature Struct. Biol", 1995, 2, 654-662]. Такие же боковые группы есть и в 3 самых консервативных участках м-л фумараз класса II. Проведено исследование кристаллов комплексов ФС с ингибиторами и "плохими" субстратами. Подтверждено предположение о локализации активного центра (центра А) и обнаружен второй центр связывания (центр B). В центре A остатки H188, T187, K324, N326, T100, N141, S139 и S140 образуют H-связи с ингибиторами - цитратом и 1,2,4,5-бензолтетракарбоновой к-той. Центр B обнаружен в структуре комплекса ФС с цис-субстратом ('бета'-(триметилсилил)-малеатом). Структура центров A и B различна. Напр., центр B сформирован остатками лишь одной из субъединиц тетрамера, гл. обр. остатками 'пи'-спирали 129-135. Расстояние между центрами равно 'ЭКВИВ'12 A. В центре A имеется прочно связанная м-ла воды. США, Dep. Biochem., Univ. Minnesota, Minneapolis, MN 55455; факс: 612-635-2163; e-mail: "len[-]b

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФУМАРАЗА С
ИНГИБИТОРЫ
КОМПЛЕКСЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Banaszak, Leonard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.99

Weaver, Todd.
Crystallographic studies of the catalytic and a second site in fumarase C from Escherichia coli [Text] / Todd Weaver, Leonard Banaszak // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 44. - P13955-13965 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллографические исследования каталитического и второго центров в фумаразе С из Escherichia coli
Аннотация: Недавно в трехмерной структуре фумаразы С (ФС) E. coli обнаружен центр связывания анионов (вольфрамата), формируемый боковыми группами трех из 4 субъединиц тетрамера [Weaver T. et al. "Nature Struct. Biol", 1995, 2, 654-662]. Такие же боковые группы есть и в 3 самых консервативных участках м-л фумараз класса II. Проведено исследование кристаллов комплексов ФС с ингибиторами и "плохими" субстратами. Подтверждено предположение о локализации активного центра (центра А) и обнаружен второй центр связывания (центр B). В центре A остатки H188, T187, K324, N326, T100, N141, S139 и S140 образуют H-связи с ингибиторами - цитратом и 1,2,4,5-бензолтетракарбоновой к-той. Центр B обнаружен в структуре комплекса ФС с цис-субстратом ('бета'-(триметилсилил)-малеатом). Структура центров A и B различна. Напр., центр B сформирован остатками лишь одной из субъединиц тетрамера, гл. обр. остатками 'пи'-спирали 129-135. Расстояние между центрами равно 'ЭКВИВ'12 A. В центре A имеется прочно связанная м-ла воды. США, Dep. Biochem., Univ. Minnesota, Minneapolis, MN 55455; факс: 612-635-2163; e-mail: "len[-]b

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФУМАРАЗА С
ИНГИБИТОРЫ
КОМПЛЕКСЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Banaszak, Leonard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.69

Spectroscopic characterization of recombinant Cu, Zn superoxide dismutase from Photobacterium leiognathi expressed in Escherichia coli: Evidence for a novel catalytic copper binding site [Text] / Dolly Foti [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 23. - P7109-7113 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопическое свидетельство необычного центра связывания каталитической Cu в рекомбинантной Cu,Zn-супероксиддисмутазе Photobacterium leiognathi, экспрессированной в Escherichia coli
Аннотация: Проведено сравнительное изучение структуры экспрессированной в E. coli Cu,Zn-супероксиддисмутазы P. leiognathi (СОД-1) и аналогичного фермента крупного рогатого скота (СОД-2). Спектр КД у СОД-1 характеризуется наличием узкого минимума при 198 нм и плеча при 'ЭКВИВ'210 нм. Аналогичный спектр СОД-2 имеет только широкий минимум при 210 нм. Это означает, что СОД-1 имеет более высокое содержание неупорядоченной структуры, чем СОД-2. В спектре поглощения СОД-1 в видимой области обнаружены максимумы при 680 нм ('эпсилон'=320 M{-1}см{-1}) и 407 нм ('эпсилон'=410 M{-1}см{-1}), а у СОД-2 - при 680 нм ('эпсилон'=300 M{-1}см{-1}) и 421 нм ('эпсилон'=400 M{-1}см{-1}). Сравнение спектров ЭПР СОД-1 и СОД-2 показывает, что координация каталитической Cu в СОД-1 отличается от координации в СОД-2. В то же время каталитические свойства СОД-1 и СОД-2 практически одинаковы. Италия, Dep. Biol., Univ. Rome "Tor Vergata", 00133 Rome. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
РЕКОМБИНАНТНАЯ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ МЕДЬ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
PHOTOBACTERIUM LEIOGNATHI
КРС

Доп.точки доступа:
Foti, Dolly; Curto, Bruno Lo; Cuzzocrea, Giovanni; Stroppolo, M.Elena; Polizio, Francesca; Venanzi, Mariano; Desideri, Alessandro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.65

Pappu, Kameshwari M.
A new metal-binding site for yeast phosphoglycerate kinase as determined by the use of a metal-ATP analog [Text] / Kameshwari M. Pappu, Baburaj Kunnumal, Engin H. Serpersu // Biophys. J. - 1997. - Vol. 72, N 2. - P928-935 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Новый металл-связывающий центр в дрожжевой фосфоглицераткиназе, определенный с помощью аналога комплекса металл-АТФ
Аннотация: Для картирования центра связывания иона металла в дрожжевой фосфоглицераткиназе использовали 'гамма'-бидентатный комплекс Rh(III)-АТФ. Анализ пептических фрагментов фермента, инактивированного Rh(III)-АТФ, позволил идентифицировать участки, содержащие рутений. Один из таких пептидов соответствует C-концевым остаткам белка, а остальные - спирали V. Из 4 остатков Glu вероятно Glu398 участвует в координации металла. Это частично объясняет значение C-концевого участка в катализе. Координация металла сближает этот C-концевой участок с N-концевым доменом, что и формирует "замкнутый" активный центр. США, Dep. Biochem., Cell & Mol. Biol., M407, Univ. Tennessee, Knoxville, TN 37996-0840. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА
ИОН МЕТАЛЛА
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
КАРТИРОВАНИЕ
АНАЛИЗ ФРАГМЕНТОВ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ФОРМИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Kunnumal, Baburaj; Serpersu, Engin H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 98.07-04М2.217

Localization of an exchange inhibitory peptide (XIP) binding site on the cardiac sodium-calcium exchanger [Text] / Calvin C. Hale [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 236, N 1. - P113-117 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Локализация центра связывания ингибирующего обмен пептида (XIP) в сердечном натрий-кальциевом обменнике
Аннотация: Продукты протеолиза везикул бычьей сердечной сарколеммы фракционировали на аффинной колонке с ингибирующим обмен пептидом XIP. Аффинным оказался фрагмент массой 24 кД. В нем идентифицирована отрицательно заряженная область внутриклеточной петли f Na-Ca-обменника IDDDIFEEDEN (остатки 445-455). Оказалось, что XIP эффективно связывается с этим отрезком (K[d]=5 мкМ), но не связывается с др. отрицательно заряженным отрезком GEDDDDDECGEE. По-видимому, этот отрезок петли f служит центром связывания XIP в Na-Ca-обменнике. США, Dalton Cardiovasc. Res. Ctr, Univ. Missouri, Columbia, MO 65211. Библ. 13

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.02
Рубрики: ОБМЕННИК NA/CA
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hale, Calvin C.; Bliler, Scott; Quinn, Thomas P.; Peletskaya, Elena N.

11.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 98.07-04Н3.95

Campothecin-binding site in human serum albumin and protein transformations induced by drug binding [Text] / Fabrice Fleury [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 411, N 2-3. - P215-220 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Центр связывания кампотецина в сывороточном альбумине человека и превращения в белке, вызываемые связыванием лекарственного вещества
Аннотация: Методы КД и рамановской спектроскопии использованы для выяснения локализации центра связывания кампотецина (КТ) в ЧСА и для идентификации структурных перестроек в белке при связывании КТ. КТ не конкурирует с 3'-азидо-3'-дезокситимидином за связывание в субдомене IIIA ЧСА, но связанный КТ смещается варфарином, связывающимся в субдомене IIA. Связывание КТ не влияет на вторичную структуру ЧСА, однако, по данным рамановской спектроскопии, связывание КТ вызывает локальные перестройки, в т. ч. в конфигурации двух S-S-связей, и переводит Trp214 в более полярное окружение. Это значит, что КТ связывается в междоменной области в субдомене IIA и вызывает взаимное смещение доменов. Франция, Lab. Spectrosc. Biomol., UFR Pharm., Univ. Reims Champaigne-Ardenne, 51096 Reims Cedex. Библ. 20

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.09
Рубрики: КАМПОТЕЦИН
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
АЛЬБУМИНЫ
СЫВОРОТОЧНЫЙ ЧЕЛОВЕКА
КД

Доп.точки доступа:
Fleury, Fabrice; Ianoul, Anatoli; Berjot, Maurice; Feofanov, Alexei; Alix, Alain J.P.; Nabiev, Igor

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 98.07-04Н1.129

Campothecin-binding site in human serum albumin and protein transformations induced by drug binding [Text] / Fabrice Fleury [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 411, N 2-3. - P215-220 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Центр связывания кампотецина в сывороточном альбумине человека и превращения в белке, вызываемые связыванием лекарственного вещества
Аннотация: Методы КД и рамановской спектроскопии использованы для выяснения локализации центра связывания кампотецина (КТ) в ЧСА и для идентификации структурных перестроек в белке при связывании КТ. КТ не конкурирует с 3'-азидо-3'-дезокситимидином за связывание в субдомене IIIA ЧСА, но связанный КТ смещается варфарином, связывающимся в субдомене IIA. Связывание КТ не влияет на вторичную структуру ЧСА, однако, по данным рамановской спектроскопии, связывание КТ вызывает локальные перестройки, в т. ч. в конфигурации двух S-S-связей, и переводит Trp214 в более полярное окружение. Это значит, что КТ связывается в междоменной области в субдомене IIA и вызывает взаимное смещение доменов. Франция, Lab. Spectrosc. Biomol., UFR Pharm., Univ. Reims Champaigne-Ardenne, 51096 Reims Cedex. Библ. 20

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.25.99
Рубрики: КАМПОТЕЦИН
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
АЛЬБУМИНЫ
СЫВОРОТОЧНЫЙ ЧЕЛОВЕКА
КД

Доп.точки доступа:
Fleury, Fabrice; Ianoul, Anatoli; Berjot, Maurice; Feofanov, Alexei; Alix, Alain J.P.; Nabiev, Igor

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 99.10-04М2.7

Moreno, F.
The fluorescent probe Prodan characterizes the warfarin binding site on human serum albumin [Text] / F. Moreno, M. Cortijo, J. Gonzalez-Jimenez // Photochem. and Photobiol. - 1999. - Vol. 69, N 1. - P8-15 . - ISSN 0031-8655
Перевод заглавия: Характеристика центра связывания варфарина в сывороточном альбумине человека с помощью флуоресцентного зонда Продана
Аннотация: Показали, что флуоресцентный зонд, Продан (6-пропионил-2-диметиламинонафталин) образует с сывороточным альбумином человека прочный комплекс. Процесс комплексообразования характеризуется значениями 'ДЕЛЬТА'G{0}, 'ДЕЛЬТА'S{0} и 'ДЕЛЬТА'H{0} при 25'ГРАДУС' -31,90 кдж/моль, 29,89 дж/моль*град. и -22,82 кдж/моль соотв. Полагают, что связывание зонда с белком осуществляется за счет гидрофобных и электростатических взаимодействий. Центр связывания Продана в альбумине совпадает с центром связывания варфарина. Обсуждается возможность использования описанного флуоресцентного зонда для изучения взаимодействия альбумина с различными лекарственными средствами. Испания, Dep. Quimica-Fisica Farm., Fac. Farm., Madrid. Библ. 35

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: ВАРФАРИН
ПРОДАН
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
СЫВОРОТОЧНЫЙ АЛЬБУМИН
ЧЕЛОВЕК
ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСА

Доп.точки доступа:
Cortijo, M.; Gonzalez-Jimenez, J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 00.03-04Т4.160

Localization of the binding site for modified Gb[3] on verotoxin 1 using fluorescence analysis [Text] / William D. Picking [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 22. - P7177-7184 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Определение локализации центра связывания модифицированного глоботриаозилцерамида в веротоксине 1 с помощью флуоресцентного анализа
Аннотация: Методами флуоресцентной спектроскопии и переноса энергии исследовали локализацию аналога глоботриаозилцерамида (Gb[3]) пентамере субъединиц В веротоксина 1 (ВТ1). Судя по переносу энергии от единственного Trp34 в каждой субъединице В на кумариновую метку на ацильной цепи Gb[3], минимальное расстояние между ними равно 'ЭКВИВ'13,3 A. Это расстояние соответствует определенному из трехмерной модели, согласно к-рой Gb[3] находится в области щели субъединицы B BT1. Учет расстояний от Trp34 до остальных м-л Gb[3] на др. субъединицах пентамера показал, что аналог Gb[3] связывается в рецепторном центре связывания II. Снижение при связывании гликолипида Gb[3] доступности Trp34 тушителям с разным зарядом показало, что при связывании Gb[3] увеличивается отрицательный заряд в окрестности Trp34. США, Dep. Biol., St. Louis Univ., St. Louis, MO 63103. Библ. 44

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ТОКСИНЫ
ВЕРОТОКСИН 1
СУБЪЕДИНИЦЫ B
ПЕНТАМЕР
ГЛОБОТРИАОЗИЛЦЕРАМИД
АНАЛОГ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Picking, William D.; McCann, Jameson A.; Nutikka, Anita; Lingwood, Clifford A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.07-04Б2.44

Inhibition of the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica by aliphatic alcohols. Characterization of the hydrophobic substrate recognition site [Text] / Leila Ustynyuk [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 35. - P11433-11439 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Ингибирование аминопептидазы из Aeromonas proteolytica алифатическими спиртами. Характеристика центра связывания гидрофобных субстратов
Аннотация: Для исследования субстратной избирательности аминопептидазы (АП) из A. proteolytica исследовали связывание 7 алифатических и 2 ароматических спиртов. Исследовали влияние на ингибирование длины углеродной цепочки, массивности и формы м-лы ингибитора. По данным КД, спектрофотометрии и спектрофлуорометрии, добавление алифатических спиртов до 20 об.% не изменяло вторичную структуру АП. Все исследованные спирты конкурентно ингибировали АП со значениями K[i] от 860 до 0,98 мМ. При удлинении алифатической цепочки от 1 до 4 атомов C и при ветвлении цепи значение K[i] возрастало, но спирты с массивными группами (трет-бутиловый спирт), как и производные лейцина (3-метил-1-бутанол) не ингибировали АП. Конкурентный характер ингибирования говорит о связывании спиртов и субстрата в одном и том же центре. По данным ЭПР и спектрофотометрии Co(II)-замещенной АП, спирты не связываются в двуядерном металл-содержащем активном центре. Получены данные, что спирты связываются только в гидрофобном участке, связывающем субстрат. США, Dep. Chem. & Biochem., Utah St. Univ., Logan, UT 84322-0300. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
АЛИФАТИЧЕСКИЕ СПИРТЫ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
AEROMONAS PROTEOLYTICA

Доп.точки доступа:
Ustynyuk, Leila; Bennett, Brian; Edwads, Tanya; Holz, Richard C.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.08-04Б1.42

The metal binding site of the hepatitis C virus NS3 protease [Text] / Andrea Urbani [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 30. - P18760-18769 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Центр связывания металла в протеазе NS3 вируса гепатита C. Спектроскопическое исследование
Аннотация: Проведен анализ роли координации иона Zn{2+} в сборке и ферментативной активности сериновой протеазы вируса гепатита C. По изотопному сдвигу в замещенном Co{2+} белке отнесены резонансы спектра ЯМР остатка His149, координирующего металл через м-лу воды. Данные соответствуют участию в координации атома N'дельта' His149. Протонирование His149 при понижении pH от 7 до 5 требует кооперативного связывания не менее 2 протонов. Изменения сигналов ЯМР говорят об изменении структуры в центре связывания металла из замкнутой в открытую форму. Исследования мутантов по His149 показали важное значение этого остатка как для связывания металла, так и для укладки активной структуры протеазы. Координацию металла в Co(II)-протеазе исследовали также методами абсорбционной и КД-спектроскопии. Обнаружена перестройка геометрии координации металла при связывании пептидного кофактора NS4A. Связывание же пептидных субстратов подобных изменений не вызывало. Ионы CN{-} и N[3]{-} вызывали возмущение поля лигандов Co(II), сопровождаемое усилением протеазной активности в 1,5 раза. Италия, Ist. Ric. Biol. Mil. "P. Angeletti", 00040 Pomezia, Roma. Библ. 58

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ПРОТЕАЗА NS3
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ИОН ЦИНКА
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ВИРУС ГЕПАТИТА C

Доп.точки доступа:
Urbani, Andrea; Bazzo, Renzo; Nardi, Chiara Maria; Cicero, Daniel Oscar; de, Francesco Raffaele; Steinkuhler, Christian; Barbato, Gaetano

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.08-04Б3.96

Inhibition of the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica by aliphatic alcohols. Characterization of the hydrophobic substrate recognition site [Text] / Leila Ustynyuk [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 35. - P11433-11439 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Ингибирование аминопептидазы из Aeromonas proteolytica алифатическими спиртами. Характеристика центра связывания гидрофобных субстратов
Аннотация: Для исследования субстратной избирательности аминопептидазы (АП) из A. proteolytica исследовали связывание 7 алифатических и 2 ароматических спиртов. Исследовали влияние на ингибирование длины углеродной цепочки, массивности и формы м-лы ингибитора. По данным КД, спектрофотометрии и спектрофлуорометрии, добавление алифатических спиртов до 20 об.% не изменяло вторичную структуру АП. Все исследованные спирты конкурентно ингибировали АП со значениями K[i] от 860 до 0,98 мМ. При удлинении алифатической цепочки от 1 до 4 атомов C и при ветвлении цепи значение K[i] возрастало, но спирты с массивными группами (трет-бутиловый спирт), как и производные лейцина (3-метил-1-бутанол) не ингибировали АП. Конкурентный характер ингибирования говорит о связывании спиртов и субстрата в одном и том же центре. По данным ЭПР и спектрофотометрии Co(II)-замещенной АП, спирты не связываются в двуядерном металл-содержащем активном центре. Получены данные, что спирты связываются только в гидрофобном участке, связывающем субстрат. США, Dep. Chem. & Biochem., Utah St. Univ., Logan, UT 84322-0300. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
АЛИФАТИЧЕСКИЕ СПИРТЫ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
AEROMONAS PROTEOLYTICA

Доп.точки доступа:
Ustynyuk, Leila; Bennett, Brian; Edwads, Tanya; Holz, Richard C.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.12-04В2.368

Schanappauf, Georg.
Tyrosine and tryptophan act through the same binding site at the dimer interface of yeast chorismate mutase [Text] / Georg Schanappauf, Sven Krappmann, Gerhard H. Braus // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 27. - P17012-17017 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Тирозин и триптофан действуют по одному центру связывания на контактной поверхности субъединиц димерной хоризматмутазы дрожжей
Аннотация: Димерная хоризматмутаза дрожжей активируется триптофаном и ингибируется тирозином. Один из центров связывания этих аминокислот локализован на контактной поверхности субъединиц димерного фермента. С помощью направленного мутагенеза изучали природу остатков, участвующих в связывании регуляторных лигандов. Показано, что в связывании тирозина и триптофана с хоризматмутазой участвуют остатки Gly141, Ser142, Thr145, Arg75 и Arg76. Тирозин и триптофан оказывают различное влияние на конформацию фермента. Германия, Inst. Mikrobiol. Genetik, Georg-August-Univ., D-37077 Gottingen. Библ. 21

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ХОРИЗМАТМУТАЗА
ДИМЕР
ТИРОЗИН И ТРИПТОФАН
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Krappmann, Sven; Braus, Gerhard H.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.12-04В2.449

High-level expression of uniformly {15}N-labeled hen lysozyme in Pichia pastoris and identification of the site in hen lysozyme where phosphate ion binds using NMR measurements [Text] / Shouhei Mine [et al.] // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 448, N 1. - P33-37 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Экспрессия с высоким выходом в Pichia pastoris лизоцима кур, равномерно меченного {15}N, и идентификация методом ЯМР центра связывания иона фосфата в лизоциме кур
Аннотация: Проведена идентификация методом {1}H-{15}N-HSQC центра связывания иона фосфата в меченном {15}N лизоциме, успешно экспрессированном в P. pastoris. Результат показал, что фосфат предпочтительно связывается с остатком Asn103. Япония, Grad. Sch. Pharm. Sci., Kyushu Univ. 62, Fukuoka 812-6582. Библ. 30

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЛИЗОЦИМ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ МЕЧЕННЫЙ {15}N ФЕРМЕНТ
ИОН ФОСФАТА
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЯЙЦА
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Mine, Shouhei; Ueda, Tadashi; Hashimoto, Yoshio; Tanaka, Yoshitsugu; Imoto, Taiji

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 04.03-04М3.312

Crystal structure of 'эта'-crystallin: Adaptation of a class 1 aldehyde dehydrogenase for a new role in the eye lens [Text] / O. A. Bateman [et al.] // Biochemistry. - 2003. - Vol. 42, N 15. - P4349-4356 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллическая структура 'эта'-кристаллина. Приспособление альдегиддегидрогеназы класса 1 к новой роли в хрусталике глаза
Аннотация: 'эта'-Кристаллин ('эта'-К) - это дегидрогеназа сетчатки, которая приобрела роль структурного белка хрусталика глаза у представителей семейства прыгунчиков (древнейший отряд млекопитающих). Хотя 'эта'-К и сохранил небольшую активность по отношению к ретиналю (окисление до ретиноевой кислоты), он приобрел многие специфические особенности в последовательности, соответствующие его роли в хрусталике. Кристаллическая структура 'эта'-K (разрешение 2,4 A; R=17,9%; код в PDB 1OJ9), как и альдегиддегидрогеназ (АДГ) классов 1 и 2, представляет собой димер димеров. 'эта'-К имеет более выраженный центр связывания НАД, чем родственные АДГ класса 1 млекопитающих с кофактором, связанным в положении "гибридного переноса" во всех четырех субъединицах. Хотя активный центр в 'эта'-К хорошо сохранен, центр связывания субстрата в 'эта'-К крупнее и имеется несколько мутаций в туннеле для доступа субстрата, которые могут влиять на связывание и освобождение субстрата и продукта. Возможно для улучшения его функции в хрусталике 'эта'-К потерял подвижность. Прочно связанный кофактор может действовать, как светофильтр в синей и УФ-области спектра. Структура 'эта'-К не только дает представление о "природном мутанте" АДГ класса 1, иллюстрируя адаптивный конфликт, возникающий у многофункциональных белков, но и демонстрирует структуру хорошо организованного центра связывания НАД в этом классе ферментов. Великобритания, Birkbeck Coll., Sch. Crystallogr., London WC1E 7HX. Библ. 48

ГРНТИ	34.39.19

ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: 'ЭТА'-КРИСТАЛЛИН
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
КЛАСС 1
ПРИРОДНЫЙ МУТАНТ
НАД
ФУНКЦИИ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
ПРЫГУНЧИКОВЫЕ

Доп.точки доступа:
Bateman, O.A.; Purkiss, A.G.; van, Montfort R.; Slingsby, C.; Graham, C.; Wistow, G.

1-20 21-26

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска