Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.10-04М6.231

   

    Expression of messenger ribonucleic acid encoding tissue inhibitor of metalloproteinases-2 within ovine follicles and corpora lutea [Text] / G. W. Smith [et al.] // Endocrinology. - 1995. - Vol. 136, N 2. - P570-576 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Экспрессия мРНК, кодирующей тканевой ингибитор металлопротеиназы-2 в желтых телах и фолликулах овцы
Аннотация: Из предовуляторных фолликулов (ПФ) до и после индуцированного ЛГ-РГ выброса гонадотропина и из желтых тел (ЖТ) крыс на разных стадиях проэструса выделяли общую РНК и с помощью Нозерн-блот-анализа определяли содержание мРНК тканевого ингибитора металлопротеиназы-2 (ТИМ-2). Содержание этой мРНК в ПФ не изменялось при выбросе гонадотропина. Используя метод гибридизации in situ, показали, что мРНК ТИМ-2 локализуется гл. обр. в теке ПФ. Отметили диффузное распределение мРНК ТИМ-2 в ЖТ на 2-й и 10-й дни проэструса. Конц-ия мРНК ТИМ-2 в ЖТ в раннем проэструсе была выше, чем в позднем (16-й день). Эта мРНК обнаруживалась как в мелких, так и в крупных клетках ЖТ, но в крупных клетках ее конц-ия была выше. США, Dep. Animal Sci., Univ. Missouri. Columbia, Missouri 65211. Библ. 42.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.37.27.29.11.17
Рубрики: ЯИЧНИКИ
ФОЛЛИКУЛЫ

ЖЕЛТОЕ ТЕЛО

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

ЭКСПРЕССИЯ МРНК

ОВЦЫ


Доп.точки доступа:
Smith, G.W.; McCrone, S.; Petersen, S.L.; Smith, M.F.

2.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.02-04Н1.147

   

    Expression of integrin 'альфа'[v]'бета'[3] correlates with activation of membrane-type matrix metalloproteinase-1 (MT1-MMP) and matrix metalloproteinase-2 (MMP-2) in human melanoma cells in vitro and in vivo [Text] / Uta B. Hofmann [et al.] // Int. J. Cancer. - 2000. - Vol. 87, N 1. - P12-19 . - ISSN 0020-7136
Перевод заглавия: Экспрессия интегрина 'альфа'[v]'бета'[3] коррелирует с активацией металлопротеиназы-1 мембранного типа и металлопротеиназы-2 в клетках человеческой меланомы человека in vitro и in vivo
Аннотация: Изучали экспрессию и взаимодействия металлопротеиназы-1 мембранного типа (I), металлопротеиназы-2 (II) и тканевого ингибитора II (III) у постоянной линии BLM, характеризующейся отсутствием экспрессии интегрина 'альфа'[v]'бета'[3] (IV), и ее подлиний BLM-'бета'[3], полученной путем трансфекции клеток (Кл) BLM субъединицей 'бета'[3] IV и экспрессирующей IV. Общая экспрессия I, II и III была одинаковой у Кл BLM и BLM-'бета'[3]. Выявили, однако значительные различия в содержании активных I и II. Зимографическое изучение лизатов Кл BLM и BLM-'бета'[3] показало, что активная II содержалась только в Кл BLM-'бета'[3], а также в гетеротрансплантатах этой подлинии у мышей BALB/c nu/nu. Т. обр., IV связан с функцией II. С помощью "западного" электрофореза установили, что превращение про-III в активированную форму III у Кл BLM-'бета'[3] усилено. Отношение содержания активного III к содержанию неактивного III в 3 раза выше в Кл BLM-'бета'[3] по сравнению с Кл BLM. По данным иммунофлуоресцентной лазерной конфокальной лазерной микроскопии с использованием мечения моноклональными антителами LM609 к IV и моноклональными соединенными с флуоресцеинизотиоцианатом моноклональными козьими антикроличьими и антимышиными антителами к II, III и IV располагались рядом на поверхности Кл BLM-'бета'[3]. Нидерланды, Univ. Hosp., 6500 HB Nijmegen. Библ. 22
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.99
Рубрики: МЕЛАНОМА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

ПОСТОЯННАЯ ЛИНИЯ BLM

ПОДЛИНИЯ BLM-'БЕТА'[3]

МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-1 И -2

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

ИНТЕГРИН 'АЛЬФА'[V]'БЕТА'[3]

ГЕТЕРОТРАНСПЛАНТАЦИЯ КУЛЬТИВИРУЕМЫХ КЛЕТОК

МЫШИ BALB/С NU/NU

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Hofmann, Uta B.; Westphal, Johan R.; Van, Kraats Annemieke A.; Ruiter, Dirk J.; Van, Muijen Goos N.P.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.255

   

    Expression of integrin 'альфа'[v]'бета'[3] correlates with activation of membrane-type matrix metalloproteinase-1 (MT1-MMP) and matrix metalloproteinase-2 (MMP-2) in human melanoma cells in vitro and in vivo [Text] / Uta B. Hofmann [et al.] // Int. J. Cancer. - 2000. - Vol. 87, N 1. - P12-19 . - ISSN 0020-7136
Перевод заглавия: Экспрессия интегрина 'альфа'[v]'бета'[3] коррелирует с активацией металлопротеиназы-1 мембранного типа и металлопротеиназы-2 в клетках человеческой меланомы человека in vitro и in vivo
Аннотация: Изучали экспрессию и взаимодействия металлопротеиназы-1 мембранного типа (I), металлопротеиназы-2 (II) и тканевого ингибитора II (III) у постоянной линии BLM, характеризующейся отсутствием экспрессии интегрина 'альфа'[v]'бета'[3] (IV), и ее подлиний BLM-'бета'[3], полученной путем трансфекции клеток (Кл) BLM субъединицей 'бета'[3] IV и экспрессирующей IV. Общая экспрессия I, II и III была одинаковой у Кл BLM и BLM-'бета'[3]. Выявили, однако значительные различия в содержании активных I и II. Зимографическое изучение лизатов Кл BLM и BLM-'бета'[3] показало, что активная II содержалась только в Кл BLM-'бета'[3], а также в гетеротрансплантатах этой подлинии у мышей BALB/c nu/nu. Т. обр., IV связан с функцией II. С помощью "западного" электрофореза установили, что превращение про-III в активированную форму III у Кл BLM-'бета'[3] усилено. Отношение содержания активного III к содержанию неактивного III в 3 раза выше в Кл BLM-'бета'[3] по сравнению с Кл BLM. По данным иммунофлуоресцентной лазерной конфокальной лазерной микроскопии с использованием мечения моноклональными антителами LM609 к IV и моноклональными соединенными с флуоресцеинизотиоцианатом моноклональными козьими антикроличьими и антимышиными антителами к II, III и IV располагались рядом на поверхности Кл BLM-'бета'[3]. Нидерланды, Univ. Hosp., 6500 HB Nijmegen. Библ. 22
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.21.99
Рубрики: МЕЛАНОМА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

ПОСТОЯННАЯ ЛИНИЯ BLM

ПОДЛИНИЯ BLM-'БЕТА'[3]

МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-1 И -2

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

ИНТЕГРИН 'АЛЬФА'[V]'БЕТА'[3]

ГЕТЕРОТРАНСПЛАНТАЦИЯ КУЛЬТИВИРУЕМЫХ КЛЕТОК

МЫШИ BALB/С NU/NU

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Hofmann, Uta B.; Westphal, Johan R.; Van, Kraats Annemieke A.; Ruiter, Dirk J.; Van, Muijen Goos N.P.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.258

    Higashi, Shouichi.

    Reactive site-modified tissue inhibitor of metalloproteinases-2 inhibits the cell-mediated activation of progelatinase A [Text] / Shouichi Higashi, Kaoru Miyazaki // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 15. - P10497-10504 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Модифицированный по реактивному центру тканевый ингибитор металлопротеиназ 2 ингибирует опосредованную клеткой активацию прожелатиназы A
Аннотация: Обработка тканевого ингибитора металлопротеиназ 2 - TIMP-2 - цианатом ведет к потере ингибиторной активности по отношению к матрилизину или желатиназе A. Потеря активности сопровождается карбамилированием 'альфа'NH[2]-группы Cys 1 в TIMP-2. При добавлении модифицированного TIMP-2 в культуральную среду клеток фибросаркомы HT1080, стимулированных конканавалином A, наблюдается частичное торможение превращения эндогенной прожелатиназы A в промежуточную форму, а превращение последней в зрелую желатиназу A тормозится полностью. Модифицированный по реактивному центру TIMP-2 предотвращает также накопление активной желатиназы A на поверхности клетки. Предполагают, что связывание модифицированного TIMP-2 гемопексин-подобным доменом желатиназы A приводит к нарушению ее ассоциации с поверхностью клетки и тем самым предотвращает аутокаталитическое превращение промежуточной формы желатиназы A в зрелую форму. Япония, Div. Cell Biol. Kihara Inst. Biol. Res. Yokohama City Univ. Yokohama. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.21.99
Рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
ПРОЦЕССИНГ

АКТИВАЦИЯ

МЕХАНИЗМ

ИНГИБИТОРЫ

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

ВЛИЯНИЕ

ИЗУЧЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Miyazaki, Kaoru

5.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 02.02-04Н1.96

   

    Role of matrix metalloproteinase-9 in progression of mouse skin carcinogenesis [Text] / Alexandra S. Papathoma [et al.] // Mol. Carcinogenes. - 2001. - Vol. 31, N 2. - P74-82 . - ISSN 0899-1987
Перевод заглавия: Роль матриксной металлопротеиназы-9 в прогрессии канцерогенеза кожи мышей
Аннотация: Исследовали экспрессию и активность двух желатиназ - матриксных металлопротеиназ (MMP) -2 и -9 и экспрессию тканевого ингибитора металлопротеиназ-2 (TIMP-2) на разных стадиях канцерогенеза. В качестве объекта исследования использовали клетки рака кожи мышей, индуцированного химическими мутагенами. При изучении 5 линий клеток обнаружено, что в веретенообразных клетках (ВК) карциномы экспрессия MMP-9 вовлечена в прогрессию канцерогенеза. Уровень MMP-2 во всех линиях клеток оказался одинаков, а уровень TIMP-2 увеличен в нормальных и ВК. Полученные данные свидетельствуют о важной роли MMP-9, но не MMP-2 в метастатической активности мышиных кератиноцитов. Греция, Inst. Biol., Res. Biothechnol. Nat. Hellenic Res. Foukel, Athens. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.03.25.19
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНЫЕ ПРОТЕАЗЫ-9 И -2

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

ЭКСПРЕССИЯ

АКТИВНОСТЬ

СТАДИИ КАНЦЕРОГЕНЕЗА

КЛЕТКИ РАКА КОЖИ

МЫШИ


Доп.точки доступа:
Papathoma, Alexandra S.; Zoumpourlis, Vassilis; Balmain, Allan; Pintzas, Alexander

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.03-04М4.712

   

    Role of matrix metalloproteinase-9 in progression of mouse skin carcinogenesis [Text] / Alexandra S. Papathoma [et al.] // Mol. Carcinogenes. - 2001. - Vol. 31, N 2. - P74-82 . - ISSN 0899-1987
Перевод заглавия: Роль матриксной металлопротеиназы-9 в прогрессии канцерогенеза кожи мышей
Аннотация: Исследовали экспрессию и активность двух желатиназ - матриксных металлопротеиназ (MMP) -2 и -9 и экспрессию тканевого ингибитора металлопротеиназ-2 (TIMP-2) на разных стадиях канцерогенеза. В качестве объекта исследования использовали клетки рака кожи мышей, индуцированного химическими мутагенами. При изучении 5 линий клеток обнаружено, что в веретенообразных клетках (ВК) карциномы экспрессия MMP-9 вовлечена в прогрессию канцерогенеза. Уровень MMP-2 во всех линиях клеток оказался одинаков, а уровень TIMP-2 увеличен в нормальных и ВК. Полученные данные свидетельствуют о важной роли MMP-9, но не MMP-2 в метастатической активности мышиных кератиноцитов. Греция, Inst. Biol., Res. Biothechnol. Nat. Hellenic Res. Foukel, Athens. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.45
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНЫЕ ПРОТЕАЗЫ-9 И -2

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

ЭКСПРЕССИЯ

АКТИВНОСТЬ

СТАДИИ КАНЦЕРОГЕНЕЗА

КЛЕТКИ РАКА КОЖИ

МЫШИ


Доп.точки доступа:
Papathoma, Alexandra S.; Zoumpourlis, Vassilis; Balmain, Allan; Pintzas, Alexander

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.01-04Я6.105

   

    Cellular activation of proMMP-13 by MT1-MMP depends on the C-terminal domain of MMP-13 [Text] / Vera Knauper [et al.] // FEBS Lett. - 2002. - Vol. 532, N 1-2. - P127-130 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Клеточная активация проMMP-13 под действием MT1-MMP зависит от C-концевого домена MMP-13
Аннотация: В клетках, экспрессирующих матриксную металлопротеиназу мембранного типа 1 (MT1-MMP), проформа матриксной металлопротеиназы 13 (проMMP-13) подвергается процессингу, тогда как проMMP-13, лишенная C-концевого гемопексинового домена, и химера, состоящая из N-концевого домена MMP-13 и C-концевого домена MMP-19, не подвергаются процессингу. Это свидетельствует о важности для активации C-концевого домена MMP-13. Активация проMMP-13 под действием MT1-MMP, в отличие от активации проMMP-2, не зависит от тканевого ингибитора металлопротеиназ 2. Великобритания, Sch. Biol. Sci Univ. E. Anglia, Norwich
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНАЯ ФОРМА МЕМБРАННОГО ТИПА 1

ПРОФОРМА МАТРИКСНОЙ МЕТАЛЛОПРОТЕАЗЫ 13

C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН

ПРОЦЕССИНГ

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2


Доп.точки доступа:
Knauper, Vera; Bailey, Louise; Worley, Joanna R.; Soloway, Paul; Patterson, Margaret L.; Murphy, Gillian

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 09.03-04Т1.211

    Jaworski, Diane M.

    Tissue Inhibitor of Metalloproteinase-2 (TIMP-2) expression is regulated bu multiple neural differentiation signals [Text] / Diane M. Jaworski, Leonor Perez-Martinez // J. Neurochem. - 2006. - Vol. 98, N 1. - P234-247 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Регуляция экспрессии тканевого ингибитора металлопротеиназы-2(TIMP-2) множественными сигналами нейрональной дифференцировки
Аннотация: Показано, что факторы, контролирующие пролиферацию (bFGF и EGF) и дифференцировку (ретиноевая к-та и NGF) стимулируют экспрессию тканевого ингибитора матричной металлопротеиназы-2(ИМП) в нейрональных клетках-предшественниках и в линейных клетках нейробластомы. Экспрессия ИМП сопровождалась появлением содержащих нейрофиламенты нейронов, что отражало его участие в нейрогенезе. Наличие ИМП обнаружено только на клетках, содержащих 'альфа'[3]-интегрин, что свидетельствует о том, что его эффекты реализуются взаимодействием с рецепторами интегрина. США, Univ. of Vermont College of Med., Burlington, Vermont
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: ИНТЕГРИН
ФАКТОРЫ РОСТА

НЕЙРОГЕНЕЗ

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

КЛЕТКИ PC12


Доп.точки доступа:
Perez-Martinez, Leonor

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 09.11-04Я6.96

   

    Role of the hemopexin domain of matrix metalloproteinases in cell migration [Text] / Antoine Dufour [et al.] // J. Cell. Physiol. - 2008. - Vol. 217, N 3. - P643-651 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Роль гемопексинового домена матриксных металлопротеиназ в миграции клеток
Аннотация: Установлена важная роль гемопексинового домена прометаллопротеиназы-9 в миграции клеток. Взаимодействующий с доменом тканевый рецептор металлопротеиназы 1 ингибировал миграцию, тогда как TIMP-2 не влиял на нее. Миграция не зависела от протеолитической активности фермента, но регулировалась киназой МАПК и фосфоинозитол-3-киназой
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНАЯ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА-9

ПРОФОРМА

ГЕМОПЕКСИНОВЫЙ ДОМЕН

РЕЦЕПТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-1

ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

МИГРАЦИЯ КЛЕТОК

РЕГУЛЯЦИЯ


Доп.точки доступа:
Dufour, Antoine; Sampson, Nicole S.; Zucker, Stanley; Cao, Jian

10.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 12.01-04Н1.172

    Strongin, Alex Y.

    Proteolytic and non-proteolytic roles of membrane type-1 matrix metalloproteinase in malignancy [Text] / Alex Y. Strongin // Biochim. et biophys. acta. Mol. Cell Res. - 2010. - Vol. 1803, N 1. - P133-141 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Протеолитическая и непротеолитическая роли мембранных матриксных металлопротеиназ 1 типа в злокачественном процессе
Аннотация: Установлена потенциально важная роль активации мембранных матриксных металлопротеиназ типа 1 и внутриклеточных сигнальных механизмов, генерируемых их каталитически инертными комплексами с тканевым ингибитором металлопротеиназы-2, в миграции раковых клеток. Эффективность этих процессов зависит от взаимодействия между клеточными фурин-подобным белком и родственным липопротеину белком-1. Высокий уровень тканевого ингибитора металлопротеиназы-2 коррелирует с неблагоприятным прогнозом у раковых больных
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: МАТРИКСНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2

ФУРИН

БЕЛОК 1, РОДСТВЕННЫЙ ЛИПОПРОТЕИНУ

МИГРАЦИЯ РАКОВЫХ КЛЕТОК

МЕТАСТАЗЫ


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)