Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТИОРЕДОКСИН<.>)
Общее количество найденных документов : 279
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.01-04В3.043

    Umbach, Ann L.

    Effect of thioredoxin on the intermolecular disulfide bond of the alternative oxidase dimer [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / Ann L. Umbach, James N. Sidow // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P66 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Влияние тиоредоксина на межмолекулярную дисульфидную связь у димера альтернативной оксидазы
Аннотация: Цианидоустойчивый альтернативный оксидазный белок растительных митохондрий существует в димерной форме на мембранах либо в межмолекулярном дисульфидно-связанном состоянии, относительно малоактивном, либо в более активном состоянии в случае восстановления дисульфидов. Присутствие в растительных митохондриях тиоредоксина свидетельствует о возможности существования механизма, управляющего внутренними превращениями окислительно-восстановительного потенциала дисульфидных связей при определенных физиологических кондициях. Используя иммуноосаждение, исследовали влияние восстанавливающего дитиотрейтол фактора Esherichia coli ThR на дисульфидную связь альтернативной оксидазы в митохондриях изолированных семядолей сои и в субмитохондриальных частицах этих же митохондрий. Для субмитохондриальных частиц 20 мкМ ThR полностью восстанавливал дисульфидную связь белка альтернативной оксидазы. Некоторая активность ThR проявлялась и при более низких конц-иях. Для интактных митохондрий, не проницаемых для ThR, 20 мкМ последнего не оказывали влияния на дисульфидную связь. Дисульфид альтернативной оксидазы чувствителен к восстановлению экзогенным ThR. Выясняется вопрос о том, может ли ThR действовать как физиологический восстановитель дисульфидной связи альтернативной оксидазы. США, Dept. of Botany, Duke Univ., Duam, NC 27708.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.19
Рубрики: ОКСИДАЗА АЛЬТЕРНАТИВНАЯ
ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

СОЯ

ТИОРЕДОКСИН


Доп.точки доступа:
Sidow, James N.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.135

   

    The thioredoxin system of Penicillium chrysogenum and its possible role in penicillin biosynthesis [Text] / Gerald Cohen [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 4. - P973-984 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Система тиоредоксина Penicillium chrysogenum и ее возможная роль в биосинтезе пенициллина
Аннотация: Из Penicillium chrysogenum выделена и охарактеризована дисульфидредуктаза (ДСР) широкого спектра действия, эффективно восстанавливающая дисульфид 'дельта'-(L-'альфа'-аминоадипил)-L-цистеинил-D-валина (бис-ACV) до тиолового мономера. При сопряжении с изопенициллин-N-синтазой ДСР превращает бис-ACV в изопенициллин N и, следовательно, может играть роль в биосинтезе пенициллина. ДСР состоит из двух белковых компонентов: 72 кД NADPH-зависимой редуктазы, состоящей из 2 идентичных субъединиц, и белка-восстановителя дисульфидов с мол. массой 12 кД. Последний восстанавливает дисульфидные связи в низкомолекулярных соединениях и белках. Гены, кодирующие систему редуктазы, клонированы и секвенированы. Оба содержат интроны. Сравнительный анализ предсказанных аминокислотных последовательностей показывает, что белок с мол. массой 12 кД на 26-60% гомологичен тиоредоксинам, и что субъединица с мол. массой 36 кД на 44-49% гомологична известным бактериальным тиоредоксинредуктазам. Для NADPH-зависимой редуктазы тиоредоксин может служить субстратом. Т. обр., ДСР является членом семейства тиоредоксиновых оксидоредуктаз. Израиль, Dep. Mol. Microbiol. Biotechnol., George S. Wise Fac. Life Sci., Tel-Aviv Univ., Ramat Aviv 69978. Библ. 43.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PENICILLIUM CHRYSOGENUM (FUNGI)
ДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА

ТИОРЕДОКСИН

ТИОРЕДОКСИНРЕДУКТАЗА

ХАРАКТЕРИСТИКА

КЛОНИРОВАНИЕ ГЕНОВ

ПЕНИЦИЛЛИН

БИОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Cohen, Gerald; Argaman, Anat; Schreiber, Rachel; Mislovati, Margarita; Aharonowitz, Yair


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.55

   

    The thioredoxin system of Penicillium chrysogenum and its possible role in penicillin biosynthesis [Text] / Gerald Cohen [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 4. - P973-984 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Система тиоредоксина Penicillium chrysogenum и ее возможная роль в биосинтезе пенициллина
Аннотация: Из Penicillium chrysogenum выделена и охарактеризована дисульфидредуктаза (ДСР) широкого спектра действия, эффективно восстанавливающая дисульфид 'дельта'-(L-'альфа'-аминоадипил)-'альфа'-цистеинил-D-валина (бис -ACV) до тиолового мономера. При сопряжении с изопенициллин-N-синтазой ДСР превращает бис-ACV в изопеницилин N и, следовательно, может играть роль в биосинтезе пенициллина. ДСР состоит из двух белковых компонентов: 72 кД NADPH-зависимой редуктазы, состоящей из 2 идентичных субъединиц, и белка-восстановителя дисульфидов с мол. массой 12 кД. Последний восстанавливает дисульфидные связи в низкомолекулярных соединениях и белках. Гены, кодирующие систему редуктазы, клонированы и секвенированы. Оба содержат интроны. Сравнительный анализ предсказанных аминокислотных последовательностей показывает, что белок с мол. массой 12 кД на 26-60% гомологичен тиоредоксинам, и что субъединица с мол. массой 36 кД на 44-49% гомологична известным бактериальным тиоредоксинредуктазам. Для NADPH-зависимой редуктазы тиоредоксин может служить субстратом. Т. обр., ДСР является членом семейства тиоредоксиновых оксидоредуктаз. Израиль, Dep. Mol. Microbiol. Biotechnol., George S.Wise Fac. Life Sci., Tel-Aviv Univ., Ramat Aviv 69978. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.23
Рубрики: PENICILLIUM CHRYSOGENUM
ДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА

ТИОРЕДОКСИН

ТИОРЕДОКСИНРЕДУКТАЗА

ХАРАКТЕРИСТИКА

КЛОНИРОВАНИЕ ГЕНОВ

ПЕНИЦИЛЛИН

БИОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Cohen, Gerald; Argaman, Anat; Schreiber, Rachel; Mislovati, Margarita; Aharonowitz, Yair


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.07-04В3.015

    Quciroz-Claret, Claudine.

    Light activation of sedoheptulose-1,7-bisphosphatase by a reconstituted thylakoid system compared with DTT activation. Evidence for protein-enzyme interactions [Text] / Claudine Quciroz-Claret, Jean Claude Meunier // J. Plant Physiol. - 1995. - Vol. 145, N 1-2. - P45-49 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Активация светом седогептулозо-1,7-бисфосфатазы в реконструированной тилакоидной системе в сравнении с активацией дитиотрейтолом. Доказательство взаимодействия белок-фермент
Аннотация: В модельной реконструированной системе, включающей выделенные тилакоиды шпината, ферредоксин (ФД), тиоредоксин (ТД) и ФД-ТД-редуктазу (ФТР), изучали механизм работы седогептулозо-1,7-бисфосфатазы (СВФазы), а также активацию СВФазы либо светом, либо дитиотрейтолом (ДТТ) в качестве восстановителя при наличии или отсутствии различных компонентов цепи тиолов. In vitro обнаружена активация светом СБФазы. Изучение кинетики СВФазы в присутствии ДТТ выявило лагфазу, к-рая исчезала при добавлении ТД и ФД в ходе активации. Это явление сопровождалось ростом активности СБФазы, что особенно сильно стимулировало добавление ФТР. Авторы считают, что в ходе активации СБФазы наблюдается ассоциация фермента с ФД и ТД, а также фермента с ФТР. Сделан вывод, что активация светом СБФазы в реконструированной тилакоидной системе включает в себя образование множества стабильных комплексов между компонентами ФД-ФТР-ТД-СБФаза цепи переноса электронов и конформационные изменения. Функциональная значимость этих изменений может заключаться в оптимизации и повышении эффективности ответной реакции на световой сигнал. Франция, Chimie Biol., Inst. Nat. Agr. F-78850 Thiverval-Grignon. Библ. 21.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.37
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ЦИКЛ КАЛЬВИНА

СЕДОГЕПТУЛЕЗО-1,7-БИСФОСФАТАЗА

АКТИВАЦИЯ

МОДЕЛЬ IN VITRO

ФЕРРЕДОКСИН

ТИОРЕДОКСИН


Доп.точки доступа:
Meunier, Jean Claude


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.127

   

    A set of endoplasmic reticulum proteins possessing properties of molecular chaperones includes Ca{2+}-binding proteins and members of the thioredoxin superfamily [Text] / Sanjay K. Nigam [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 3. - P1744-1749 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Набор белков эндоплазматического ретикулума, обладающих свойствами молекулярных шаперонов, включает Ca{2+}-связывающие белки и члены суперсемейства тиоредоксинов
Аннотация: Полагают, что главные белки просвета эндоплазматического ретикулума служат для удержания Ca{2+} и в качестве молекулярных шаперонов при сворачивании и сборке мембранных или секретируемых белков. На основе способности многих молекулярных шаперонов связывать селективно развернутые белки и диссоциировать от них при гидролизе АТФ развит метод аффинной хроматографии для выделения белков с этими характеристиками из эндоплазматического ретикулума клеток печени и поджелудочной железы. Обнаружено, что семь белков эндоплазматического ретикулума селективно связываются на колонке с денатурированным белком и специфически элюируются АТФ (10{-6} М), но не негидролизуемым аналогом АТФ. Эти белки были идентифицированы с помощью антител и микросеквенирования как шаперон BiP (grp78), grp94, кальретикулин и новый белок 46 кД, который связывает азидо-АТФ, а также как члены суперсемейства тиоредоксина: протеиндисульфидизомераза, ERp72 и белок 50 кД (p50). Полагают, что эти белки функционируют как Ca{2+}-зависимые шапероны, что может объяснять требование наличия Ca{2+} и АТФ для сворачивания белков в эндоплазматическом ретикулуме. США, Dept Cell. Mol. Physiol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 40
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ

БЕЛОК КАЛЬЦИЙ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ

ТИОРЕДОКСИН

ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ


Доп.точки доступа:
Nigam, Sanjay K.; Goldberg, Alfred L.; Ho, Siew; Rohde, Michael F.; Bush, Kevin T.; Sherman, Michael Yu.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.182

    Lozano, Rosa M.

    Thioredoxin-linked reductive inactivation of venom neurotoxins [Text] / Rosa M. Lozano, Boihon C. Yee, Bob B. Buchanan // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 309, N 2. - P356-362 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Связанная с тиоредоксином восстановительная инактивация нейротоксинов ядов змей
Аннотация: Изучали действие тиоредоксина (ТД) на различные очищенные нейротоксины (НТ) ядов змей. Найдено, что ТД, восстановленный ферментативно НАД-PH и НАД-P-тиоредоксинредуктазой или химически с помощью дитиотреитола или липоевой к-ты, специфически восстанавливает НТ и другие дисульфиды в различных белках. ТД инактивирует 'бета'-бунгаротоксин, действующий пресинаптически, 'альфа'-бунгаротоксин и эрабутоксин b, действующие постсинаптически. ТД действует и на другие яды змей, скорпиона и пчел. Другие клеточные SH-соединения (глутатион, глутаредоксин) яды не инактивируют. Тиоредоксины бактериального, растительного и животного происхождения восстанавливают все нейротоксины, но различаются по эффективности. Восстановление НТ сопровождается усилением их чувствительности к триптическому протеолизу и снижением активности фосфолипазы A[2] и связывания с рецептором ацетилхолина. Библ. 28. США, Univ. California, Berkeley, California 94720
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ТИОРЕДОКСИН
СВЯЗЬ

НЕЙРОТОКСИНЫ

ИНАКТИВАЦИЯ

ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ

ACETYLCHOLINE RECEPTOR


Доп.точки доступа:
Yee, Boihon C.; Buchanan, Bob B.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.137

   

    Two additional glutaredoxins exit in Escherichia coli: Glutaredoxin 3 is a hydrogen donor for ribonucleotide reductase in a thioredoxin/glutaredoxin 1 double mutant [Text] / Fredrik Aslund [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 21. - P9813-9817 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Два дополнительных тиоредоксина существуют у Escherichia coli: глутаредоксин-3 - новый донор водорода для рибонуклеотидредуктазы у двойного мутанта по тиоредоксину/глутаредоксину-1
Аннотация: Известно, что тиоредоксин-1 (Тр1) и глутаредоксин-1 (Гр1) являются донорами водорода для рибонуклеотидредуктазы (PP) - ключевого фермента биосинтеза дезоксирибонуклеотидов. В связи с описанием жизнеспособного двойного мутанта E. coli, не содержащего Тр1 и Гр1, возникает предположение о существовании 3-го неидентифицированного донора водорода для РР. Из клеток этого мутанта с помощью аффинной хр-фии на глутатион-содержащей тиолсефарозе выделены 2 белка с активностью Гр с оксиэтил-дисульфидом как субстратом. Эти белки (Гр2 и Гр3) имеют соответственно мол. м. 27 кД и 10 кД и отличаются от Гр1 по аминок-тным последовательностями с сохранением консервативного активного центра Гр - Cys-Pro-Tyr-Cys. Гр3 имеет ту же K[m] в р-ции с РР, что и Гр1, но макс. скорость этой р-ции с Гр3 составляет лишь 5% скорости с Гр1. Швеция. Med. Nobel Inst. Med., Dep. Med. Biochem., Biophys., Karolinska Inst., S-171 77 Stockholm. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТИОРЕДОКСИН 1
ГЛУТАРЕДОКСИН 1

ДОНОР ВОДОРОДА

РИБОНУКЛЕОТИДРЕДУКТАЗА

ДВОЙНОЙ МУТАНТ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Aslund, Fredrik; Ehn, Barbro; Miranda-Vizuete, Antonio; Pueyo, Carmen; Holmgren, Arne


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.03-04В3.42

   

    Thioredoxin h is one of the major proteins in rice phloem sap [Text] / Yutaka Ishiwatari [et al.] // Planta. - 1995. - Vol. 195, N 3. - P456-463 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Тиоредоксин h один из главных белков во флоэмном соке риса
Аннотация: Проведено клонирование кДНК для 13 кД белка, представленного в значительных кол-вах в чистом флоэмном соке риса. На основании рассчитанной аминокислотной последовательности этот белок был идентифицирован как тиоредоксин. У него не было обнаружено временного сигнального пептида. Антисыворотка к тиоредоксину h пшеницы давала перекрестную реакцию с 13 кД белком из флоэмного сока риса. 13 кД белок, экспрессируемый в E. coli, был реакционноспособен с антисывороткой к пшеничному тиоредоксину h. 13 кД белок, как из флоэмного сока, так и экспрессируемый E. coli, катализировал восстанавление дисульфидных связей инсулина в присутствии дитиотреитола. Предполагается, что активный тиоредоксин является главным белком, перемещающимся в ситовидных трубках риса. Япония, Dep. of Applied Biol. Chem., Univ. of Tokyo, Tokyo 113. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛКИ
ТИОРЕДОКСИН H

РИС

ФЛОЭМНЫЙ СОК


Доп.точки доступа:
Ishiwatari, Yutaka; Honda, Chokago; Kawashima, Ichiro; Nakamura, Shin-ichi; Hirano, Hisashi; Mori, Satoshi; Fujiwara, Toru; hayashi, Hiroaki; Chino, Mitsuo


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.05-04В3.58

   

    Cloning of a pea cDNA fragment coding for thioredoxin m [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore., July 30- Aug. 3, 1994 / Javier L. Jaramillo [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P87 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Клонирование фрагмента кДНК, кодирующей тиоредоксин m гороха
Аннотация: Иммуноскринингом библиотеки кДНК гороха в векторе 'лямбда'gt11 антителами против тиоредоксина m Tdm выделили клон из 853 п. н. При сопоставлении кодируемого продукта с белком из шпината идентифицировали транзитный пептид из 60 аминокислотных остатков и зрелый продукт из 112 остатков с мол. м. 12503 Д. В результате посттрансляционной модификации у Tdm отщепляется 4-членный N-концевой пептид His-Ala-Arg-Glu. Степень гомологии продукта гороха с Tdm шпината, Chlamydomonas и Anacystic составляет 50-71%. Отличительной чертой Tdm гороха является Cys[120] (3-й во всей последовательности), отсутствующий у др. гомологов. Испания, Estacion Exp. Zaidin (CSIC), 18008-Granada
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.35
Рубрики: ТИОРЕДОКСИН
ТИОРЕДОКСИН M

ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ

ФРАГМЕНТ

КЛОНИРОВАНИЕ

СЕКВЕНИРОВАНИЕ

ГОРОХ

РАСТЕНИЯ


Доп.точки доступа:
Jaramillo, Javier L.; Chueca, Ana; Sahrawy, Mariam; Hermoso, Rosario; Lazaro, Juan J.; Prado, Fernando E.; Gorge, Julio L.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.356

   

    The thioredoxin system of Penicillium chrysogenum and its possible role in penicillin biosynthesis [Text] / Gerald Cohen [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 4. - P973-984 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Система тиоредоксина Penicillium chrysogenum и ее возможная роль в биосинтезе пенициллина
Аннотация: Из Penicillium chrysogenum выделена и охарактеризована дисульфидредуктаза (ДСР) широкого спектра действия, эффективно восстанавливающая дисульфид 'дельта'-(L-'альфа'-аминоадипил)-'альфа'-цистеинил-D-валина (бис -ACV) до тиолового мономера. При сопряжении с изопенициллин-N-синтазой ДСР превращает бис-ACV в изопеницилин N и, следовательно, может играть роль в биосинтезе пенициллина. ДСР состоит из двух белковых компонентов: 72 кД NADPH-зависимой редуктазы, состоящей из 2 идентичных субъединиц, и белка-восстановителя дисульфидов с мол. массой 12 кД. Последний восстанавливает дисульфидные связи в низкомолекулярных соединениях и белках. Гены, кодирующие систему редуктазы, клонированы и секвенированы. Оба содержат интроны. Сравнительный анализ предсказанных аминокислотных последовательностей показывает, что белок с мол. массой 12 кД на 26-60% гомологичен тиоредоксинам, и что субъединица с мол. массой 36 кД на 44-49% гомологична известным бактериальным тиоредоксинредуктазам. Для NADPH-зависимой редуктазы тиоредоксин может служить субстратом. Т. обр., ДСР является членом семейства тиоредоксиновых оксидоредуктаз. Израиль, Dep. Mol. Microbiol. Biotechnol., George S.Wise Fac. Life Sci., Tel-Aviv Univ., Ramat Aviv 69978. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PENICILLIUM CHRYSOGENUM
ДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА

ТИОРЕДОКСИН

ТИОРЕДОКСИНРЕДУКТАЗА

ХАРАКТЕРИСТИКА

КЛОНИРОВАНИЕ ГЕНОВ

ПЕНИЦИЛЛИН

БИОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Cohen, Gerald; Argaman, Anat; Schreiber, Rachel; Mislovati, Margarita; Aharonowitz, Yair


11.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.07-04Н1.142

   

    A CD4{+} T cell line-secreted factor, growth promoting for normal and leukemic B cells, identified as thioredoxin [Text] / Anders Posen [et al.] // Int. Immunol. - 1995. - Vol. 7, N 4. - P625-633 . - ISSN 0953-8178
Перевод заглавия: Фактор, секретируемый CD{+} T-клетками, промотирующий рост нормальных и лейкозных клеток, идентифицирован как тиоредоксин
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.15.25.25
Рубрики: T-ЛИМФОЦИТЫ
ФАКТОРЫ РОСТА

ТИОРЕДОКСИН


Доп.точки доступа:
Posen, Anders; Lundman, Pia; Carlsson, Mats; Bhavani, Kasibhatla; Srinivasa, Bachally R.; Kjellstrom, Gunilla; Nilsson, Kenneth; Holmgren, Arne


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.07-04Т2.52

   

    Proline, ascorbic acid, or thioredoxin affect jaundice and mortality in long evans cinnamon rats [Text] / Richard L. Hawkins [et al.] // Pharmacol., Biochem. and Behav. - 1995. - Vol. 52, N 3. - P509-515 . - ISSN 0091-3057
Перевод заглавия: Влияние пролина, аскорбиновой кислоты или тиоредоксина на течение желтухи и смертность у крыс Long Evans Cinnamon
Аннотация: The Long Evans Cinnamon (LEC) rat spontaneously develops fulminant hepatitis, which is usually lethal due to excess copper accumulation in the liver and is considered an animal model of Wilson's disease. LEC rats show a strong appetite for proline solution. Daily oral (p. o.) administration of proline resulted in significant delay of mortality. Feeding a copper-deficient diet greatly delayed the onset of jaundice and mortality and voluntary consumption or p.o. administration of proline further delayed jaundice and prevented mortality. LEC rats also consume ascorbic acid solutions, and p.o. administration of ascorbate also results in a significant delay in the appearance of jaundice and mortality. Combined treatment with ascorbic acid and proline is additive to delay further jaundice and mortality. An endogenous antioxidant protein, thioredoxin, when infused by minipump IP, could also inhibit the incidence of jaundice. These results indicate that antioxidant treatment combined with proline may be of benefit in Wilson's disease and possibly other forms of hepatic dysfunction. Япония, Torii Nutrient-stasis Project Exploratory Research for Advanced Technology, Research Development Corporation of Japan, Yokohama, 221. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.39 + 341.45.21.55
Рубрики: ГЕПАТОПРОТЕКТОРЫ
АНТИОКСИДАНТЫ

ПРОЛИН

КИСЛОТА АСКОРБИНОВАЯ

ТИОРЕДОКСИН

ЖЕЛТУХА

СМЕРТНОСТЬ

КРЫСЫ LONG EVANS CINNANON


Доп.точки доступа:
Hawkins, Richard L.; Mori, M.; Inoue, M.; Torii, K.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.08-04Б4.83

   

    Versatile E. coli thioredoxin specific monoclonal antibodies afford convenient analysis and purification of prokaryote expressed soluble fusion protein [Text] / Richard R. Dickason [et al.] // J. Immunol. Meth. - 1995. - Vol. 185, N 2. - P237-244 . - ISSN 0022-1759
Перевод заглавия: Изменчивые E. coli тиоредоксиноспецифичные моноклональные антитела являются пригодными для проведения анализа и очистки экспрессированных прокариотами растворимых белков слияния
Аннотация: A recently developed E. coli thioredoxin (Trx) gene fusion expression system has circumvented the difficulties associated with inclusion body formation. Although ample quantities of soluble recombinant protein can be expressed using this system, no universal means of quantifying or purifying the fusion product exists. To facilitate the study of Trx fusion proteins, anti-E. coli Trx monoclonal antibodies (mAb) were generated. Two distinct Trx epitopes were defined by competitive ELISA. Both mAb were capable of detecting Trx fusion proteins by sandwich ELISA, and by immunoblot analysis under reducing and non-reducing conditions. In addition, these mAb enabled purification of Trx fusion proteins by immunoprecipitation, as well as affinity chromatography. This report provides the first description of anti-Trx antibodies. These reagents represent a major advance in the isolation and analysis of prokaryote expressed recombinant Trx fusion proteins. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ТИОРЕДОКСИН

ИММУНОБЛОТИНГ

ХРОМАТОГРАФИЯ

ELISA


Доп.точки доступа:
Dickason, Richard R.; Edwards, Robert A.; Bryan, Joseph; Huston, David P.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.08-04К1.464

   

    A CD4{+} T cell line-secreted factor, growth promoting for normal and leukemic B cells, identified as thioredoxin [Text] / Anders Posen [et al.] // Int. Immunol. - 1995. - Vol. 7, N 4. - P625-633 . - ISSN 0953-8178
Перевод заглавия: Фактор, секретируемый CD{+} T-клетками, промотирующий рост нормальных и лейкозных клеток, идентифицирован как тиоредоксин
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.37.99
Рубрики: T-ЛИМФОЦИТЫ
ФАКТОРЫ РОСТА

ТИОРЕДОКСИН


Доп.точки доступа:
Posen, Anders; Lundman, Pia; Carlsson, Mats; Bhavani, Kasibhatla; Srinivasa, Bachally R.; Kjellstrom, Gunilla; Nilsson, Kenneth; Holmgren, Arne


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.10-04В3.11

    Scheibe, R.

    Redox modification of stromal enzymes: Variations of a regulatory principle during oxygenic photosynthesis [Text] : abstr. 9th Congr. Fed. Eur. Soc. Plant Physiol., Brno, 3-8 July, 1994 / R. Scheibe // Biol. plant. - 1994. - Vol. 36, Suppl. - P162 . - ISSN 0006-3134
Перевод заглавия: Редокс модификация стромальных ферментов: изменение регуляторных принципов кислородом фотосинтеза
Аннотация: Различные ферменты хлоропластов подвержены ковалентным модификациям окисления/восстановления, определяемым работой системы ферредоксин/тиоредоксин. Такая обратимая реакция связана с фотосинтетическим потоком электронов и присутствием O[2]. В этом ключе рассматриваются фруктозо-1,6-бисфосфотаза, НАДФ-малатдегидрогеназа и НАДФ-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа. Германия, Plant Physiology, Fac. of Biology and Chemistry, Univ. of Osnabruck
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.02
Рубрики: ХЛОРОПЛАСТЫ
ФОТОСИНТЕЗ

КИСЛОРОД

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТАЗА

НАДФ-ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

НАДФ-МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФЕРРЕДОКСИН-ТИОРЕДОКСИН



16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.12-04М6.350

   

    Pre-eclampsia and intra-uterine growth retardation: A consequence of chronic thioredoxin deficiency? [Text] : [Abstr.] 172nd Meet. Pathol. Soc. Gr. Brit. and Irel., London, 3-5 Jan., 1996 / J. M. Stark [et al.] // J. Pathol. - 1996. - Vol. 178, Suppl. - P32 . - ISSN 0022-3417
Перевод заглавия: Преэклампсия и задержка роста плода: следствие хронической недостаточности тиоредоксина?
Аннотация: Система тиоредоксин-тиоредоксинредуктаза (Т-ТР) регулирует активацию ядерного фактора каппа B, к-рый в свою очередь, стимулирует транскрипцию фактора некроза опухолей и др. белков острой фазы и цитокинов. При преэклампсии наблюдали повышение конц-ий фактора некроза опухолей и его рецептора, а также активацию фактора каппа В в ядрах клеток плаценты. Выдвигают гипотезу об участии системы Т-ТР в нормальном протекании беременности. США, Univ. of Wales College of Medicine, Cardiff, CF4 4XN
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.37.27.29.35.31
Рубрики: БЕРЕМЕННОСТЬ
ПРЕЭКЛАМПСИЯ

ПЛОД ЧЕЛОВЕКА

ЗАДЕРЖКА РОСТА

ТИОРЕДОКСИН

НЕДОСТАТОЧНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Stark, J.M.; Jasani, B.; Neale, M.L.; Woodhead, S.; Johansen, K.A.; Shaw, R.W.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.65

   

    The thioredoxin system of Penicillium chrysogenum and its possible role in penicillin biosynthesis [Text] / Gerald Cohen [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 4. - P973-984 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Система тиоредоксина Penicillium chrysogenum и ее возможная роль в биосинтезе пенициллина
Аннотация: Из Penicillium chrysogenum выделена и охарактеризована дисульфидредуктаза (ДСР) широкого спектра действия, эффективно восстанавливающая дисульфид 'дельта'-(L-'альфа'-аминоадипил)-'альфа'-цистеинил-D-валина (бис -ACV) до тиолового мономера. При сопряжении с изопенициллин-N-синтазой ДСР превращает бис-ACV в изопеницилин N и, следовательно, может играть роль в биосинтезе пенициллина. ДСР состоит из двух белковых компонентов: 72 кД NADPH-зависимой редуктазы, состоящей из 2 идентичных субъединиц, и белка-восстановителя дисульфидов с мол. массой 12 кД. Последний восстанавливает дисульфидные связи в низкомолекулярных соединениях и белках. Гены, кодирующие систему редуктазы, клонированы и секвенированы. Оба содержат интроны. Сравнительный анализ предсказанных аминокислотных последовательностей показывает, что белок с мол. массой 12 кД на 26-60% гомологичен тиоредоксинам, и что субъединица с мол. массой 36 кД на 44-49% гомологична известным бактериальным тиоредоксинредуктазам. Для NADPH-зависимой редуктазы тиоредоксин может служить субстратом. Т. обр., ДСР является членом семейства тиоредоксиновых оксидоредуктаз. Израиль, Dep. Mol. Microbiol. Biotechnol., George S.Wise Fac. Life Sci., Tel-Aviv Univ., Ramat Aviv 69978. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.13
Рубрики: PENICILLIUM CHRYSOGENUM
ДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА

ТИОРЕДОКСИН

ТИОРЕДОКСИНРЕДУКТАЗА

ХАРАКТЕРИСТИКА

КЛОНИРОВАНИЕ ГЕНОВ

ПЕНИЦИЛЛИН

БИОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Cohen, Gerald; Argaman, Anat; Schreiber, Rachel; Mislovati, Margarita; Aharonowitz, Yair


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.06-04В2.47

    Navarro, Francisco.

    The cyanobacterial thioredoxin gene is required for both photoautotrophic and heterotrophic growth [Text] / Francisco Navarro, Francisco J. Florencio // Plant Physiol. - 1996. - Vol. 111, N 4. - P1067-1075 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Цианобактериальный ген тиоредоксина требуется для фотоаутотрофного и гетеротрофного роста
Аннотация: Ген trxA тиоредоксина (I) факультативно гетеротрофной цианобактерии Synechocystis sp. РСС 6803 клонирован с использованием гибридизации с зондом ДНК гена trxM I из Anabaena nidulans. Секвенирование показало, что ген trxA кодирует белок с мол. м. 11750, высокогомологичный I цианобактерий и другим I класса m фотосинтетич. эукариотов. Ген trxA экспрессирован в Escherichia coli с образованием функционального I с такой же мол. массой, как и в Synechocystis. При транскрипции гена trxA образуется одна мРНК длиной 450 н., к-рая накапливается в одинаковом кол-ве при выращивании Synechocystis в фотосинтетич. и гетеротрофных условиях. Ген trxA разрушили вставкой кассеты устойчивости к канамицину. Полная сегрегация разрушенного гена достигается лишь при одновременной экспрессии клонированного гена trxM из A. nidulans. Эти данные показали, что I играет существенную роль не только в фотоавтотрофном, но и в гетеротрофном росте. Испания, Dep. de Bioguimica Vegetal y Biol. Molecular, Univ. de Sevilla, 41-80 Sevilla. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)

ТИОРЕДОКСИН

ГЕН

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Florencio, Francisco J.


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04Я6.155

    Mills, J. D.

    Thioredoxin and control of F[0]F[1]: Function and distribution [Text] / J. D. Mills, P. A. Austin, J. S. Turton // Biochem. Soc. Trans. - 1995. - Vol. 23, N 4. - P775-780 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Тиоредоксин и контроль F[0]F[1]-АТФазы. Функции и распределение
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: АТФАЗА F[0]F[1]
ТИОРЕДОКСИН

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Austin, P.A.; Turton, J.S.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.137

    Gleason, Florence K.

    Glucose-6-phosphate dehydrogenase from the cyanobacterium, Anabaena sp. PCC 7120: Purification and kinetics of redox modulation [Text] / Florence K. Gleason // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 334, N 2. - P277-283 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа из цианобактерии Anabaena sp. PCC-7120: очистка и кинетика редокс-модуляции
Аннотация: Из бесклеточного экстракта цианобактерии Anabaena sp. PCC-7120 выделили глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу, катализирующую первую стадию окислительного пентозофосфатного цикла и с помощью хр-фии на 2",5"-ADP-Сефарозе очистили ее до гомогенного состояния. В зависимости от конц-ии в р-ре и величины pH фермент существовал в различных состояниях агрегации или конформации. При pH 8,0 и низкой ионной силе фермент проявлял низкую активность и сигмоидную кинетику связывания субстрата и кофактора (NADP{+}). При pH 7,0 его активность увеличивалась и кинетика приобретала классический гиперболический вид. При более низких значениях pH дегидрогеназа ингибировалась каталитическими кол-вами тиоредоксина-1 из Anabaena sp. Второй тиоредоксин из цианобактерии был значительно менее эффективен, хотя его ингибирующее действие было все еще больше, чем у низкомолекулярных восстанавливающих агентов, например глутатиона. При pH 8,0 глутамин активировал дегидрогеназу. Заключают, что недостаток в клетке восстановительного кофактора в условиях фиксации азота преодолевается pH-дезактивацией дегидрогеназы. США, Dept Plant Biol., Univ. Minnesota, St. Paul, MN 55108. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

КИНЕТИКА

ТИОРЕДОКСИН

PH

ВЛИЯНИЕ

АЗОТФИКСАЦИЯ

ANABAENA



 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)