СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СБОРКА ВИРИОНА<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.052

Wilcock, Diane.
Vaccinia virus core protein VP8 is required for virus infectivity, but not for core protein processing or for INV and EEV formation [Text] / Diane Wilcock, Geoffrey L. Smith // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P294-304 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Белок кора VP8 вируса осповакцины (ВОВ) необходим для инфекционности вируса, но не для процессинга корового белка и образования INV и EEV
Аннотация: Сконструирован рекомбинантный ВОВ vDW4, в к-ром ген L4R, кодирующий ДНК-связывающий белок кора VP8, индуцибельно регулировался ИПТГ (изопропил 'бета'-D-тиогалактопиранозидом). В присутствии ИПТГ вирус формировал нормального размера бляшки, в отсутствии индуктора - крошечные бляшки. При репрессии синтеза VP8 продукция инфекционного вирусного потомства уменьшалась на 97%. Под ЭМ были видны незрелые вирионы с дефектом взаимодействия между гранулярной вироплазмой и окружающей вирион мембраной. Однако, несмотря на образование этих аномальных незрелых вирионов, могло происходить созревание вируса с образованием зрелых внутриклеточных "голых" (INV) и внеклеточных "одетых" (EEV) вирусных частиц. Эти зрелые частицы составляли 'ЭКВИВ'80% от уровня дикого типа, однако были примерно в 100 раз менее инфекционны. Из того, что образование зрелых вирионов имело место, следует, что репрессия синтеза VP8 не ингибировала протеолитического процессирования основных коровых белков р4а и p4b. Полученные рез-ты свидетельствуют, что VP8 необходим для правильной ассоциации вироплазмы и оболочки незрелых вирионов и что при сборке вируса для получения полностью инфекционного вирусного потомства необходимо присутствие VP8. Великобритания, Sir William Dunn School of Pathol., Univ. of Oxford, South Parks Road, Oxford. Библ. 50.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
БЕЛКИ КОРОВЫЕ
БЕЛОК VP8
ПРОЦЕССИНГ
СБОРКА ВИРИОНА
ИНФЕКЦИОННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Smith, Geoffrey L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.05-04Б1.82

Affranchino, Jose Luis.
Delection mapping of functional domains in the rotavirus capsid protein VP6 [Text] / Jose Luis Affranchino, Silvia A. Gonzalez // J. Gen. Virol. - 1997. - Vol. 78, N 8. - P1949-1955 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Делеционное картирование функциональных доменов в капсидном белке ротавируса VP6
Аннотация: VP6, основной капсидный белок ротавирусов, олигомеризуется до тримеров, к-рые составляют промежуточную оболочку вирионов. Для картирования функциональных доменов в этом белке в кодирующую область гена 6 ротавируса человека, штамм Wa, были интродуцированы 7 внутренних делеций с удалением от 5 до 13 кодонов из участков VP6, гомологичных для ротавирусов групп А и С. Мутантные белки были экспрессированы в клетках млекопитающих с помощью вируса осповакцины и исследованы на их способность олигомеризоваться в тримеры и собираться в двуслойную вирусоподобную частицу при коэкспрессии с коровым белком ротавируса VP2. Делеции, ведущие к неспособности формировать тримеры, выявили домен (аминокислоты 246-314) внутри более длинной области, к-рая, согласно проведенным ранее исследованиям, является критической для олигомеризации (аминокислоты 105-326). Анализ способности каждого мутанта к сборке в двуслойную вирусоподобную частицу выявил 3 разных фенотипа. Фенотип I был представлен двумя мутантами с нехваткой аминокислот 246-250 и 308-314. Они продуцировали частицы с эффективностью, подобной таковой дикого типа VP6. Фенотип II характеризовался умеренно сниженной эффективностью и включал два мутанта с делециями на С-конце. Фенотип III, с очень сильно сниженной способностью образовывать двуслойные частицы, имел три мутанта. Два из них указывали на ранее не идентифицированный домен сборки (аминокислоты 122-147) на N-конце VP6 ротавируса. Аргентина, Centro de Virol. Animal (CEVAN-CONICET), Serrano 669, 1414 Buenos Aires. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
БЕЛОК VP6
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ДОМЕНЫ
ДЕЛЕЦИОННОЕ КАРТИРОВАНИЕ
ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ
СБОРКА ВИРИОНА

Доп.точки доступа:
Gonzalez, Silvia A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 13.02-04Б1.138

Oligomerization paths of the nucleoprotein of influenza A virus [Text] / B. Tarus [et al.] // Biochimie. - 2012. - Vol. 94, N 3. - P776-785 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Пути олигомеризации нуклеопротеина вируса гриппа А
Аннотация: Исследованы пути олигомеризации нуклеопротеина (NP) вируса гриппа А в присутствие и в отсутствие вирусной РНК. Показано, что в составе РНП вируса гриппа присутствует две формы белка NP. Одна из них отделяется от РНП при низкой концентрации соли и находится в растворе в виде мономера - олигомеризация этой формы NP РНК-зависимая; другая форма NP выделяется только при высокой соли и находится в растворе в виде олигомеров, которые и связываются с вирусной РНК. Обсуждаются клеточные и вирусные факторы, которые могут модулировать и контролировать инапсидирование вирусной РНК белком NP

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39 + 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
СБОРКА ВИРИОНА
ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ NP
ИНКАПСИДИРОВАНИЕ РНК

Доп.точки доступа:
Tarus, B.; Bakowiez, O.; Chenavas, S.; Duchemin, L.; Estrozi, L.F.; Bourdieu, C.; Lejal, N.; Bernard, J.; Moudjou, M.; Chevalier, C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 13.03-04Б1.149

Roles of the coding and noncoding regions of Rift Valley fever virus RNA genome segments in viral RNA packaging [Text] / S. Murakami [et al.] // J. Virol. - 2012. - Vol. 86, N 7. - P4034-4039 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Роль кодирующих и некодирующих областей сегментов геномной РНК вируса долины Рифт (Rift Valley fever virus)
Аннотация: Охарактеризованы элементы РНК-генома вируса долины Рифт (RVFV), принимающие участие в упаковке сегментов L, M и S. Выявлено, что 25 нуклеотидов на 5'-конце каждого из сегментов одинаково компетентны в упаковке РНК и несут сигнал упаковки, который перекрывается с сигналом РНК-репликации. Только делеционные мутанты L-сегмента РНК, но не полноразмерный L-сегмент, способны эффективно упаковываться в вирусные частицы, что указывает на необходимость компактизации вирусной РНК при упаковке. США, Dept. Microbiology & Immunology, Univ. Texas Med. Branch, Galveston, TX

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.31 + 341.25.17.09.07
Рубрики: БУНЬЯВИРУСЫ
ЛИХОРАДКА РИФТ-БАЛЛИ
ГЕНОМНАЯ РНК
СБОРКА ВИРИОНА

Доп.точки доступа:
Murakami, S.; Terasaki, K.; Narayanan, K.; Makino, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 13.08-04Б1.141

Parent, Leslie J.
Beyond plasma membrane targeting: Role of the MA domain of Gag in retroviral genome encapsidation [Text] / Leslie J. Parent, Nicole Gudleski // J. Mol. Biol. - 2011. - Vol. 410, N 4. - P553-564 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Помимо нацеливания на цитоплазматическую мембрану: роль МА домена Gag в инкапсидации генома ретровируса
Аннотация: В упаковке геномных (g) РНК инфекционных ретровирусов в вирион участвует транс-действующий фактор с РНК-связывающей активностью, т.наз. полипротеин Gag, к-рый после сборки и выхода вириноа расщепляется на белки матрикса (МА), капсида (СА) и нуклеокапсида (NC). Суммированы современные представления о роли МА-домена Gag в упаковке gРНК с акцентом на данные для ВИЧ-1, вируса саркомы Рауса (RSV), вируса лейкоза крупного рогатого скота (BLC) и Вируса Т-клеточного лейкоза человека типа I (HTLV-I). Разобраны детали общей модели, рассматривающей роль МА-домена Gag в регуляции связывания gРНК, ее субклеточном перемещении, инкапсидации и общей сборке частицы. Сравнительный анализ четко указыает на существенные отличия этапа опосредованной МА-доменом инкапсидации у различных вирусов. США, Penn St. Coll. Med., M.S. Hershey Med. Ctr., Hershey, PA 17033. Библ. 122

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.02
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ПОЛИПРОТЕИН GAG
ДОМЕН МА
РЕПЛИКАЦИЯ
СБОРКА ВИРИОНА
ИНКАПСИДАЦИЯ ВИРУСНОЙ РНК

Доп.точки доступа:
Gudleski, Nicole

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 14.03-04Б1.35

Disulfide bonds in hepatitis C virus glycoprotein E1 control the assembly and entry functions of E2 glycoprotein [Text] / A. Wahid [et al.] // J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 3. - P1605-1617 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Дисульфидные связи гликопротеина Е1 вируса гепатита С контролируют функции сборки и внедрения гликопротеина Е2
Аннотация: Класс II мембранных белков функции слияния описан у вирусов, у которых белки оболочки появляются из предшественников-полипротеинов, содержащих два трансмембранных гликопротеина. На модели Е1 HCV показана дополнительная функция белка класса II-контроль связывающий способности белка слияния, E2 HCV. Франция, Center Infec. Immun. Lille CIIL, INSERM U1019, CNRS UMR 8204, Inst. Pasteur de Lille, Univ. Lille Nird de France, Lille. Библ. 67

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.29.21
Рубрики: ГЕПАТИТ С
ГЛИКОПРОТЕИНЫ ОБОЛОЧКИ
СБОРКА ВИРИОНА
СВЯЗЫВАНИЕ С РЕЦЕПТОРАМИ
БЕЛКИ
КЛАСС II МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ
ШАПЕРОН Е1 HCV
МУТАГЕНЕЗ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
КОНТРОЛЬ ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ Е2

Доп.точки доступа:
Wahid, A.; Helle, F.; Descamps, V.; Duverlie, G.; Penin, F.; Dubuisson, J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 92.01-04Б1.144

Bruss, Volker.
The role of envelope proteins in hepatitis B virus assembly [Text] / Volker Bruss, Don Ganem // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1991. - Vol. 88, N 3. - P1059-1063 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Роль оболочечных белков в сборке вируса гепатита B
Аннотация: Исследовали роль оболочечных белков (L, M и S) в сборке вириона вируса гепатита В (ВГВ), используя культивируемые Кл гепатомы, трансфицированные геномами мутантного ВГВ, несущими изменениями в обл., кодирующих оболочку. Показано, что нуклеокапсиды ВГВ не выделяются из Кл без экспрессии оболочечных белков, что говорит об активной роли этих белков в морфогенезе вируса. Для образования вирионов необходимы белки L и S, а не М. Гиперэкспрессия L белка подавляет выделение вирионов, а также выделение субвирусных частиц поверхностного АГ ВГ (HBSАГ). Мутантные L-белки, не способные больше удерживать частицы HbSАГ в эндоплазматической сети (ЭС), все же обеспечивают образование вирионов. Это указывает на то, что р-ция ЭС, состоящая в удержании вирионов, не является необходимой для почкования. Для образования вирионов необходимо также миристилирование L-белка. Химерный белок, несущий инородные эпитопы, слитые с S-белком, м. б. включен в вирионы при соэкспрессии с оболочечными белками дикого типа. Германия, Dept. of Med. Microbiol., Univ. of Gottingen, D-3400 Gottingen. Библ. 26.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА В
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
СБОРКА ВИРИОНА
БЕЛКИ
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Ganem, Don

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 16.10-04Б1.97

Defective HIV-1 particle assembly in AP-3-deficient cells derived from patients with Hermansky-Pudlak syndrome type 2 [Text] / L. Liu [et al.] // J. Virol. - 2012. - Vol. 86, N 20. - P11242-11253 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Дефектная сборка частиц ВИЧ-1 в дефицитных по АР-3 клетках от больных синдромом Германски-Пудлака типа 2

ГРНТИ	34.25.19	, 34.25.29

ВИНИТИ 341.25.19.09 + 341.25.29.17.23.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ВИЧ-1
РЕПЛИКАЦИЯ
СБОРКА ВИРИОНА
НАРУШЕНИЕ
ДЕФИЦИТНЫЕ ПО AP-3 КЛЕТКИ
МЕХАНИЗМЫ ИНГИБИРОВАНИЯ
ИНАКТИВАЦИЯ ГЕНА AP3Я
БОЛЬНЫЕ СИНДРОМ ГЕРМАНСКИ-ПУДЛАКА ТИПА 2

Доп.точки доступа:
Liu, L.; Sutton, J.; Woodruff, E.; Villalta, F.; Spearman, P.; Dong, X.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска