СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 21
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.066

Протонная помпа бактериородопсин как рецептор "цветного зрения" у Halobacterium salinarium [Текст] / Р. Н. Гришанин [и др.] // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 10. - С. 1598-1607 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Система фоторецепции Halobacterium salinarium, основанная на функционировании двух составляющих: светозависимого генератора 'ДЕЛЬТА''мю' -бактериородопсина и неидентифицированного рецептора 'ДЕЛЬТА''мю' может выступать в роли сенсора, способного не только регистрировать свет в широком диапазоне длин волн как аттрактантный фактор, но и опосредованно через интермедиат М[4][1][2] фотоцикла воспринимать синий свет как репеллент. Р-ция запускается быстрорелаксирующим паденим разности потенциалов на бактериальной мембране, к-рое обусловлено внутримембранным переносом протона при индуцированном синим светом превращении интермедиата М[4][1][2] в форму bR[5][6][8]. Россия, Ин-т физико-химической биол. им. А. Н. Белозерского, МГУ, Москва. Библ. 26.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29 + 341.27.17.07.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОРЕЦЕПЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
ФОТОТАКСИС
HALOBACTERIUM SALINARIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Гришанин, Р.Н.; Бибиков, С.И.; Каулен, А.Д.; Скулачев, В.П.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.28

Ek, Margareta Svensson.
Oxidation of ubiquinol by cytochrome bo[3] from Escherichia coli: KInetics of electron and proton transfer [Text] / Margareta Svensson Ek, Peter Brzezinski // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 18. - P5425-5431 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Окисление убихинола цитохромом bo[3] из Escherichia coli: кинетика переноса электронов и протонов
Аннотация: Исследован перенос электронов и протонов в процессе р-ции между цитохромом bo[3] со связанным убихинолом и O[2]. В бактериальном ферменте 3 кинетические фазы с временными константами в 45 мкс, 700 мкс и 4 мс связаны с реакциями переноса электронов. Первая фаза связана с окислением гемов b и o[3] и формированием "перокси" промежуточного продукта. Вторая и третья фазы не наблюдаются после добавления гербицида 2-н-гептил-4-гидроксихинолон-N-оксида, к-рый замещает убихинол в его участке связывания. Эти фазы связаны с переносом электронов от убихинола до гема b и от гема b до биядерного центра. За начальным переносом электронов следует медленное поглощение 0,9'+-'0,3 протонов на молекулу фермента. Вторая р-ция переноса электронов сопровождается полным освобождением 1,1'+-'0,3 протонов, что связано с освобождением протонов в процессе окисления убихинола. Затем следует медленное поглощение 1,2'+-'0,4 протонов в процессе переноса четвертого электрона к биядерному центру. Швеция, Dep. Biochem. and Biophys., Univ. Goteborg and Chalmers Univ. Technol., Medicinaregatan 9C, S-413 90 Goteborg. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: ЦИТОХРОМ BO[3]
ОКИСЛЕНИЕ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Brzezinski, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.36

Relationship between effect of ethanol on proton flux across plasma membrane and ethanol tolerance, in Pichia stipitis [Text] / Valerie Meyrial [et al.] // Anaerobe. - 1997. - Vol. 3, N 6. - P423-429 . - ISSN 1075-9964
Перевод заглавия: Связь между влиянием этанола на поток протонов через плазматическую мембрану и устойчивостью к этанолу у Pichia stipitis
Аннотация: У Pichia stipitis на пассивный вход протонов (П) внутрь клеток, выращенных на глюкозе или ксилозе, не влияют физилогические конц-ии этанола (Э). Напротив, на активный вынос П Э влияет в зависимости от катаболизируемого источника углерода. Так, в клетках, выращенных на глюкозе, скорость выноса П снижается невысокими конц-иями Э, тогда как у клеток, выращенных на ксилозе, скорость выноса П снижается только при нефизиологических конц-иях Э. Таким образом, ингибирующее действие Э на его образование и рост клеток, возможно, обусловлено снижением выноса П. Сравнение скоростей тока П с относительной активностью АТФазы in vitro свидетельствует о новом механизме регуляции протонной помпы-мембранной АТФазы (КФ 3.6.1.3) P. stipitis глюкозой и Э. Глюкоза активирует как гидролиз АТФ, так и П-переносящую активность АТФазы, тогда как Э вызывает разобщение между гидролизом АТФ и П-переносящей активностью. Это разобщение может служить причиной подавления Э роста выращенных на глюкозе клеток. Германия, Inst. fur Mikrobiol., Heinrich Heine Univ., Dusseldorf. E-mail: fonty

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.11.09
Рубрики: PICHIA STIPITIS (FUNGI)
РОСТ
ГЛЮКОЗА
КСИЛОЗА
ЭТАНОЛ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ

Доп.точки доступа:
Meyrial, Valerie; Delgenes, Jean-Philippe; Davison, John; Salmon, Jean-Michel; Moletta, Rene; Gounot, Anne-Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.08-04Б3.63

Relationship between effect of ethanol on proton flux across plasma membrane and ethanol tolerance, in Pichia stipitis [Text] / Valerie Meyrial [et al.] // Anaerobe. - 1997. - Vol. 3, N 6. - P423-429 . - ISSN 1075-9964
Перевод заглавия: Связь между влиянием этанола на поток протонов через плазматическую мембрану и устойчивостью к этанолу у Pichia stipitis
Аннотация: У Pichia stipitis на пассивный вход протонов (П) внутрь клеток, выращенных на глюкозе или ксилозе, не влияют физилогические конц-ии этанола (Э). Напротив, на активный вынос П Э влияет в зависимости от катаболизируемого источника углерода. Так, в клетках, выращенных на глюкозе, скорость выноса П снижается невысокими конц-иями Э, тогда как у клеток, выращенных на ксилозе, скорость выноса П снижается только при нефизиологических конц-иях Э. Таким образом, ингибирующее действие Э на его образование и рост клеток, возможно, обусловлено снижением выноса П. Сравнение скоростей тока П с относительной активностью АТФазы in vitro свидетельствует о новом механизме регуляции протонной помпы-мембранной АТФазы (КФ 3.6.1.3) P. stipitis глюкозой и Э. Глюкоза активирует как гидролиз АТФ, так и П-переносящую активность АТФазы, тогда как Э вызывает разобщение между гидролизом АТФ и П-переносящей активностью. Это разобщение может служить причиной подавления Э роста выращенных на глюкозе клеток. Германия, Inst. fur Mikrobiol., Heinrich Heine Univ., Dusseldorf. E-mail: fonty

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: PICHIA STIPITIS (FUNGI)
РОСТ
ГЛЮКОЗА
КСИЛОЗА
ЭТАНОЛ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ

Доп.точки доступа:
Meyrial, Valerie; Delgenes, Jean-Philippe; Davison, John; Salmon, Jean-Michel; Moletta, Rene; Gounot, Anne-Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.11-04Б4.74

Effects of site-directed mutagenesis of protolytic residues in subunit I of Bacillus subtilis aa[3]-600 quinol oxidase. Role of lysine 304 in proton translocation [Text] / Gaetano Villani [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 8. - P2287-2294 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Эффекты сайт-адресованного мутагенеза протолитических остатков в субъединице I хинолоксидазы aa[3]-600 Bacillus subtilis: роль лизина-304 в транслокации протонов
Аннотация: Исследовали функциональные последствия сайт-адресованного мутагенеза с заменами протолитических остатков на гидрофобные в субъединице I aa[3]-600-хинолоксидазы (ХО) B. subtilis. Идентифицированы 2 мутации (Y284F и K304L), нарушающие биоэнергетические функции этого микроорганизма. Мутация Y284F подавляет электрон-транспортную активность ХО и нарушает ее взаимодействие с CO и с H[2]H[2], т. е. вызывает деструкцию двухъядерного домена ХО. Мутация K304L не нарушает этих функций ХО, но блокирует активность ХО как протонного насоса. Сделан вывод, что остаток K304 консервативен для всех гем-медь-оксидаз и необходим для протон-транслоцирующей активности этих ферментов. Италия, Inst. Med. Biochem., Chem., Univ., Bari. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: ХИНОЛОКСИДАЗА AA[3]-600
СУБЪЕДИНИЦА I
РОЛЬ LYS-304
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
BACILLUS SUBTILIS

Доп.точки доступа:
Villani, Gaetano; Capitanio, Nazzareno; Bizzoca, antonella; Palese, Luigi L.; Carlino, Valeria; Tattoli, Maria; Glaser, Philippe; Danchin, Antoine; Papa, Sergio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.52

Kannt, Aimo.
The coupling of electron transfer and proton translocation: Electrostatic calculations on Paracoccus denitrificans cytochrome c oxidase [Text] / Aimo Kannt, C. Roy D. Lancaster, Hartmut Michel // Biophys. J. - 1998. - Vol. 74, N 2. - P708-721 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Взаимосвязь переноса электрона и транслокации протона: электростатические расчеты цитохрос-c-оксидазы Paracoccus denitrificans
Аннотация: Рассчитан электростатический потенциал и энергия взаимодействия ионизируемых групп. С использованием непрерывной электростатической модели и техники конечной разности проанализирован ответ белкового окружения при редокс-изменениях цит.-c-оксидазы. Показано, что гидроксидный ион связывается с бинуклеарным сайтом Cu[8] и протонируется с образованием воды при переносе первого электрона. Рассчитано, что процесс протонирования оказывает влияние на последующее восстановление центра гема a[3]-Cu[8] путем захвата протона при взаимодействии кластера и Glu{II-78}. Показано, что при образовании трехэлектронного восстановленного состояния (P[1]), His{325} переходит в альтернативную ориентацию от Cu[8], становясь протонированным. Эти результаты согласуются с экспериментальными данными. Германия, Abteil. Mol. Membran., MPF Biophys., Frankfurt am Main D-60528. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДАЗА
РЕДОКС-СОСТОЯНИЯ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ

Доп.точки доступа:
Lancaster, C.Roy D.; Michel, Hartmut

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.07-04Б2.12

Observation of the protonated semiquinone intermediate in isolated reaction centers from Rhodobacater sphaeroides: Implications for th e mechanism of electron and proton transfer in proteins [Text] / M. S. Graige [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 35. - P11465-11473 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Выявление протонированного семихинонового интермедиата в изолированных реакционных центрах из Rhodobacter sphaeroides. Приложения для исследования механизма переноса электронов и протонов в белках
Аннотация: Сравнение спектров абсорбции OH{*} в р-ре и спектра семихинона в реакционных центрах (РЦ) R. sphaeroides, содержащих родохинон (RQ) в связывающем вторичный акцептор (Q[B]) участке, свидетельствует об образовании Q[B]H. Анализ зависимости от рН спектра семихинона и скорости переноса второго электрона, k{2}[AB], позволил предложить механизм сопряженного с H{+} переноса электронов и определить K[ET] переноса электронов, а также нижнюю границу K[H{+}]. Сделан вывод о том, что полученные результаты соответствуют только РЦ с RQ[B]. Однако благодаря сходству RQ и Q[10] авторы считают, что полученные результаты могут быть применены и для нативного РЦ. США, Dep. Phys., 0319, Univ. California, San Diego, La Jolla, California 92093-0319. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
МЕХАНИЗМ
ФОТОСИНТЕЗ
RHODOBACTER SPHAEROIDES

Доп.точки доступа:
Graige, M.S.; Paddock, M.L.; Feher, G.; Okamura, M.Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.08-04Б2.251

In Rhodobacter sphaeroides reaction centers, mutation of proline L209 to aromatic residues in the vicinity of a water channel alters the dynamic coupling between electron and proton transfer processes [Text] / Julia Tandori [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 40. - P13179-13187 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: В реакционных центрах Rhodobacter sphaeroides мутация пролина L209 в ароматические остатки вблизи водного канала изменяет динамическое сопряжение между процессами переноса электронов и протонов
Аннотация: Замена пролина L209, локализованного вблизи водного канала, на остатки ароматических аминок-т сопровождалась снижением сопряженного поглощения H{+} по сравнению с диким типом. Температурная зависимость скоростей переноса электронов и сопряженного поглощения H{+} выявила сходные значения энергий активации в диком типе и почти всех мутантах, за исключением L209PW и L209PF, у которых обнаружено снижение констант скоростей переноса электронов по сравнению с диким типом и другими мутантами. Сделан вывод о том, что динамическая организация связи переноса электронов и H{+} прочно сопряжена с транспортом электронов, который кинетически ограничен протонированием и/или конформационными изменениями внутри белка. Франция, Ctr Genet. Mol., CNRS, Gif/Yvette. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
МУТАЦИИ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
ЭЛЕКТРОНОВ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Tandori, Julia; Sebban, Pierre; Michel, Hartmut; Baciou, Laura

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.10-04М4.12

Rastogi, Vinit K.
Structural changes linked to proton translocation by subunit C of the ATP synthase [Text] / Vinit K. Rastogi, Mark E. Girvin // Nature. - 1999. - Vol. 402, N 6759. - P263-268 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Структурные изменения, связанные с транслокацией протона субъединицей c АТФсинтазы
Аннотация: Трансмембранный протонный градиент позволяет F[1]F[O]-АТФсинтазам обеспечивать синтез клеточной АТФ; известно строение цитозольной части F[1] фермента. Описали изменения структуры транслоцирующей протон субъединицы с F[O], вызванные депротонированием Asp, участвующих в протонном транспорте. Различия конформации протонированной и депротонированной форм субъединицы выявляют структурные основы механизма сопряжения транслокации протона при участии F[O] и вращения субъединиц в коровой части F[1]; это вращение вызывает конформационные изменения в активных центрах F[1], ведущие к синтезу АТФ. США, Bioch. Dep., a. Einstein Coll. Med., Bronx NY 10461. Библ. 50

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АТФСИНТАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
КОНФОРМАЦИЯ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Girvin, Mark E.

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 01.10-04М7.148

Haviv, Y. S.
Hereditary distal renal tubular acidosis associated with deafness and cataract [Text] / Y. S. Haviv // Clin. Nephrol. - 2000. - Vol. 54, N 5. - P431-432 . - ISSN 0301-0430
Перевод заглавия: Наследственный дистальный почечный тубулярный ацидоз с глухотой и катарактой
Аннотация: Дистальный почечный тубулярный ацидоз (ДПТА) - редкое заболевание, характеризующееся гипокалиемией, мочекаменной болезнью и относительным алкалозом мочи на фоне метаболического ацидоза. Изолированный ДПТА имеет аутосомно-доминантный тип наследования, ДПТА с нейросенсорной глухотой (НСГ) - аутосомно-рецессивный. Наблюдали мужчину 21 г., наблюдающегося в течение 20 лет с диагнозом семейного тубулярного ацидоза типа 3, принимающего перорально калий и щелочные растворы. В 8-летнем возрасте у него была обнаружена мочекаменная болезнь, в 9-летнем - прогрессирующая НСГ, в 20-летнем - подкапсулярная катаракта (ПК). Родители были кузенами. У младшего брата имели место те же симптомы, кроме ПК, двое сибсов были здоровы. ПК при ДПТА с НСГ ранее не описывалась, ее формирование связывают с метаболическим ацидозом (обсуждают механизм процесса). Ген ДПТА с НСГ недавно был обнаружен, он кодирует 'бета'-субъединицу протонного насоса апикальной мембраны, отвечающей за секрецию кислот в дистальном отделе нефрона. Израиль, Nephrology anf Hypertension Services, Hadassah-Hebrew Univ. Medical Center, POB 12000, Jerusalem, 91120. Библ. 9

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.29.25
Рубрики: ПОЧКИ
ДИСТАЛЬНЫЙ ТУБУЛЯРНЫЙ АЦИДОЗ
ГЛУХОТА
НЕЙРОСЕНСОРНАЯ
ГЛАЗ
КАТАРАКТА
СЕМЕЙНЫЙ СЛУЧАЙ
КРОВНОРОДСТВЕННЫЙ БРАК
МУТАЦИИ
ГЕН ATP6B1
ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ПРОНИЦАЕМОСТЬ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
СЕМЕЙСТВО АТФАЗ
ЧЕЛОВЕК

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.11-04Я6.330

Haviv, Y. S.
Hereditary distal renal tubular acidosis associated with deafness and cataract [Text] / Y. S. Haviv // Clin. Nephrol. - 2000. - Vol. 54, N 5. - P431-432 . - ISSN 0301-0430
Перевод заглавия: Наследственный дистальный почечный тубулярный ацидоз с глухотой и катарактой
Аннотация: Дистальный почечный тубулярный ацидоз (ДПТА) - редкое заболевание, характеризующееся гипокалиемией, мочекаменной болезнью и относительным алкалозом мочи на фоне метаболического ацидоза. Изолированный ДПТА имеет аутосомно-доминантный тип наследования, ДПТА с нейросенсорной глухотой (НСГ) - аутосомно-рецессивный. Наблюдали мужчину 21 г., наблюдающегося в течение 20 лет с диагнозом семейного тубулярного ацидоза типа 3, принимающего перорально калий и щелочные растворы. В 8-летнем возрасте у него была обнаружена мочекаменная болезнь, в 9-летнем - прогрессирующая НСГ, в 20-летнем - подкапсулярная катаракта (ПК). Родители были кузенами. У младшего брата имели место те же симптомы, кроме ПК, двое сибсов были здоровы. ПК при ДПТА с НСГ ранее не описывалась, ее формирование связывают с метаболическим ацидозом (обсуждают механизм процесса). Ген ДПТА с НСГ недавно был обнаружен, он кодирует 'бета'-субъединицу протонного насоса апикальной мембраны, отвечающей за секрецию кислот в дистальном отделе нефрона. Израиль, Nephrology anf Hypertension Services, Hadassah-Hebrew Univ. Medical Center, POB 12000, Jerusalem, 91120. Библ. 9

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.05
Рубрики: ПОЧКИ
ДИСТАЛЬНЫЙ ТУБУЛЯРНЫЙ АЦИДОЗ
ГЛУХОТА
НЕЙРОСЕНСОРНАЯ
ГЛАЗ
КАТАРАКТА
СЕМЕЙНЫЙ СЛУЧАЙ
КРОВНОРОДСТВЕННЫЙ БРАК
МУТАЦИИ
ГЕН ATP6B1
ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ПРОНИЦАЕМОСТЬ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
СЕМЕЙСТВО АТФАЗ
ЧЕЛОВЕК

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.04-04Б3.38

Aldarf, Mazen.
Carbon and nitrogen substrates consumption, ammonia release and proton transfer in relation with growth of Geotrichum candidum and Penicillium camemberti on a solid medium [Text] / Mazen Aldarf, Abdeltif Amrane, Yves Prigent // J. Biotechnol. - 2002. - Vol. 95, N 2. - P99-108 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Потребление углеродных и азотных субстратов, высвобождение аммиака и перенос протонов в связи с ростом Geotrichum candidum и Penicillium camemberti на твердой среде
Аннотация: В опытах с Geotrichum candidium и Penicillium camemberti, растущими на желированной среде, включающей молочную кислоту и пептон, изучали взаимосвязь между кинетическими параметрами роста, потреблением субстратов и высвобождением метаболитов. В отличие от P. camemberti, пептон являлся предпочтительным источником углерода и энергии для G. candidium. В обоих случаях общее число протонов потребленных во время роста было близко к сумме числа молей метаболизированной молочной кислоты и образованного аммиака. Показано, что в чистых твердых культурах концентрация биомассы обоих видов грибов может быть установлена либо по 'ДЕЛЬТА'pH, либо по снижению концентрации субстрата. Оценка биомассы G. candidum в смешанной культуре может быть сделана при определении количества высвобождающегося аммиака. Франция, Lab. Proced. Separat., Univ. Rennes, CS 74205, 35042 Rennes

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: БИОМАССА
ГРИБНАЯ БИОМАССА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ТВЕРДЫХ СРЕД
ТРУДНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЯ БИОМАССЫ
GEOTRICHUM CANDIDUM (FUNGI)
PENICILLIUM CAMEMBERTI (FUNGI)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ОЦЕНКА РОСТА
ОСОБЕННОСТИ РОСТА
ПОТРЕБЛЕНИЕ СУБСТРАТОВ
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ АММИАКА
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ

Доп.точки доступа:
Amrane, Abdeltif; Prigent, Yves

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.11-04Я6.118

Chen, Xinpu.
Five residues in the HtrI transducer membrane-proximal domain close the cytoplasmic proton-conducting channel of sensory rhodopsin I [Text] / Xinpu Chen, John L. Spudich // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol. 279, N 41. - P42964-42969 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Пять остатков мембранного проксимального домена трансдуктора HtrI закрывают цитоплазматический проводящий протоны канал сенсорного родопсина I
Аннотация: В отсутствие трансдуктора сенсорные родопсины (СР) в мембранах Halobacterium salinarium осуществляют фотоиндуцируемый транспорт протонов. Связывание трансдуктора превращает протонный насос в устройство передачи сигнала и подавляет транспорт. Связывание СР I со специфическим трансдуктором HtrI подавляет транспорт, закрывая цитоплазматический вход в проводящий протоны канал. Для исследования закрытия канала создана серия мутантов HtrI с укороченной мембранной проксимальной цитоплазматической частью молекулы и продукты их слияния с СР I экспрессированы в мембранах H. salinarium. Показано, что связывания погруженной в мембрану части HtrI недостаточно для закрытия канала, а расширение из 13 остатков второй трансмембранной спирали HtrI с цитоплазматической стороны блокирует проводимость канала с такой же эффективностью, как и HtrI полной длины. Эффективным для закрытия канала оказались 5 концевых остатков этого расширения из 13 остатков. Каждый из этих 5 остатков вносит свой вклад в снижение проводимости. Более того, эти 5 остатков в темновых условиях ступенчато и пропорционально увеличивали pK[a] Asp76, служащего противоионом протонированного хромофора шиффова основания в погруженной в мембрану фотоактивной части CP I. По-видимому, этот критический участок HtrI изменяет темновую структуру СР I и фотоиндуцируемое открытие канала. Эти 5 остатков HtrI соответствуют 5 остаткам в гомологичном HtrII, которые взаимодействуют с петлей E-F рецептора СР II [Yang C.-S. et al. "J. Biol. Chem." 2004, 279, 42970-42976]. Это говорит о взаимодействии мембранной проксимальной области белков Htr с цитоплазматической частью специфичных СР, что обеспечивает сигнальную функцию пар этих белков. Запросы по адресу: John.L.Spudich@uth.tmc.edu. Библ. 42

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
РОДОПСИН I
БЕЛОК HTRI
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
ГАЛОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Spudich, John L.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 08.03-04А3.2

Фролов, А. Е.
Влияние фотоиндуцированных изменений pH стромы и внутритилакоидного пространства на кинетику электронного транспорта в хлоропластах. Математическая модель [Текст] / А. Е. Фролов, А. Н. Тихонов // Биофизика. - 2007. - Т. 52, N 4. - С. 656-666 . - ISSN 0006-3029
Аннотация: Построена математическая модель электронного и протонного транспорта в хлоропластах высших растений, учитывающая фотоиндуцированные изменения pH в строме и во внутритилакоидном пространстве хлоропласта. В модели рассматриваются ключевые стадии переноса электронов от фотосистемы II к НАДФ{+} - конечному акцептору фотосистемы I, синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата, сопряженный с процессами трансмембранного переноса протонов, потребление НАДФH и АТФ в цикле Кальвина. Учет влияния фотоиндуцированных изменений pH внутритилакоидного пространства и стромы на скорость электронного транспорта на пластохиноновом участке цепи и на акцепторной стороне фотосистемы I позволил описать особенности сложной кинетики переноса электронов в интактных хлоропластах. Расчеты показали, что ускорение оттока электронов на акцепторном участке фотосистемы I, обусловленное активацией реакций цикла Кальвина за счет фотоиндуцированного увеличения pH стромы, может служить одной из причин многофазной кинетики окислительно-восстановительных превращений первичного донора электрона фотосистемы I P[700], характерной для адаптированных к темноте цианобактерий, водорослей и интактных хлоропластов высших растений. Россия, МГУ, Москва. Библ. 42

ГРНТИ	34.55.15

ВИНИТИ 341.55.15.09
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
ФЕРМЕНТЫ ЦИКЛА КАЛЬВИНА
АКТИВАЦИЯ
ХЛОРОПЛАСТЫ
МАТЕМАТИЧЕСКОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Тихонов, А.Н.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.05-04М4.106

Mechanisms of enzyme action [Text] / Irwin A. Rose [et al.] ; Inst. Cancer. Res. Amer. Oncol. Hosp. // Sci. Rept, 1986-1987. - Philadelphia (Pa), Б.г. - P32-35
Перевод заглавия: Механизмы энзиматического действия
Аннотация: Представлены краткие сообщения, касающиеся исследований, направленных на понимание механизмов, посредством к-рых катализируются в природе хим. р-ции. Рассмотрены рез-ты исследования механизма р-ций, включающих перенос протонов. Обсуждается процесс деградации белков, для к-рого необходимы убиквитин и АТФ. Убиквитин образует ковалентные конъюгаты с др. белками, обеспечивая тем самым сигнал для их гидролитич. деструкции. Обсуждаются вопросы: как образуются эти конъюгаты, и какие факторы важны для идентификации белков-мишеней. Очищены ферменты, ответственные за регенерацию убиквитина из его различных конъюгатных форм, и изучен механизм их действия. Представлены данные по распределению глюкозо-1,6-дифосфатсинтазы в 70 областях мозга мыши и 8 слоях сетчатки обезьяны. В различных областях мозга уровни синтазы коррелировали с уровнями глюкоза-1,6дифосфата. США, Univ. of Missouri, Columbia, MO. Библ. 4.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39 + 341.39.15.37.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
БЕЛКИ
ГИДРОЛИЗ
УБИКВИТИН
ДИФОСФАТСИНТАЗА*ГЛЮКОЗО-1,6-
РЕГИОНАРНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
СЕТЧАТКА
МЫШИ
ОБЕЗЬЯНЫ

Доп.точки доступа:
Rose, Irwin A.; Kuo, Donald J.; Warms, Jessie V.B.; Hershko, Avram; Heller, Hannah; Rigbi, Meir; Wixom, Robert L.; Wixom, Patricia M.; Fung, Wen-Jian; Reiss, Yuval; Sherwood, Laurence T.; Burton, Betsy

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.05-04Т6.317

Bennett, Lawrence K.
Molecular orbital calculations of proton transfer energetics in model systems: The interaction of opiate agonists and antagonists with opiate receptors [Text] / Lawrence K. Bennett, Robert L. Beamer // J. Pharm. Sci. - 1988. - Vol. 77, N 11. - P986-990 . - ISSN 0022-3549
Перевод заглавия: Расчет энергетики переноса протона [методом] молекулярных орбиталей в модельных системах: взаимодействие опиоидных агонистов и антагонистов с опиоидными рецепторами
Аннотация: Полуэмпирич. метод молекулярных орбиталей CNDO, основанный на предварит. исслед. модели взаимодействия морфина с рецептором (Рц), применен для изучения Рц в системе, где в качестве моделей опиоидных и неопиоидных агонистов (Аг) использовались триметил- и диметиламины, а опиоидные антагонисты (Ант) - леваллорфан, налоксон, налорфин и пентазоцин - были представлены серией аллили диметилаллиламинов. График потенциальной энергии для всех изученных систем имеет 2 минимума при расстоянии между ядрами 0,275 нм. При расстоянии 0,2731 нм (оптим. длина связи N-N) для некоторых систем также существует минимум потенциальной энергии. В случае Аг оптим. энергетич. кривая наблюдается для конформеров с экваториальным расположением связи N-H. Неопиатные Аг обладают макс. потенциалом переноса - оптим. условие для проявления анальгетич. активности. Энергетич. кривая модельных Ант характеризуется пониженным барьером для переноса протона. Получ. результаты позволяют предположить, что депротонирование лиганда следует за протонированием Рц. США, Doty Sci. Inc., Columbia, SC 29223. Библ. 26.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.15.57.02
Рубрики: ОПИОИДЫ
ОПИОИДНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
АГОНИСТЫ
АНТАГОНИСТЫ
РЕЦЕПТОРНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
РАСЧЕТ ЭНЕРГЕТИКИ
МЕТОД МОЛЕКУЛЯРНЫХ ОРБИТАЛЕЙ
МОДЕЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ

Доп.точки доступа:
Beamer, Robert L.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.113

Schulten, K.
The theory of electron transfer in bacterial reaction centers [Text] / K. Schulten ; Hoppe. Seyler. // Biol. Chem. - 1990. - Vol. 371, N 3. - P176 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Теория переноса электронов в бактериальных реакционных центрах
Аннотация: Эффективность первичных процессов в реакционных центрах зависит от след. факторов: 1) контроль окислительно-восстановительной энергетики посредством электростатических взаимодействий; 2) быстрый диэлектрический ответ на перенос электронов (для стабилизации нового состояния) и 3) структурный ответ на перенос электронов для оптимизации последующих этапов переноса. Кратко описаны рез-ты исследования методами моделирования молек. динамики этих факторов на примере реакционных центров Rhodopseudomonas viridis.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS (BACT.)
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ПЕРВИЧНЫЕ ПРОЦЕССЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ТЕОРИЯ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
СУБЪЕДИНИЦА*H
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.62

Koch, Arthur L.
The sacculus contraction/expansion model for gliding motility [Text] / Arthur L. Koch // J. Theor. Biol. - 1990. - Vol. 142, N 1. - P95-112 . - ISSN 0022-5193
Перевод заглавия: Модель расширения/сокращения саккул для скользящего передвижения
Аннотация: Предложена новая модель механизма передвижения скользящих микроорганизмов, предполагающая расширение саккул при создании протонного градиента на цитоплазматической мембране. Происходит выброс протонов в рез-те фотосинтетической генерации протондвижущей силы или АТФазы, в Кл образуется избыток отрицательных зарядов, к-рые нейтрализуются протонами, способными вернуться в Кл благодаря устр-ву, обозначенному авт. как "переводные стрелки". Когда эти "стрелки" активированы, происходит ряд физ. процессов, рез-том к-рых является расширение областей саккул, там, где их нет, расширения не происходит. Такое периодическое расширение и сокращение саккул приводит к направленному движению Кл. Обсуждается приложение модели для жгутиковой подвижности бактерий. Библд. 56. Dep. of Biol., Indiana Univ., Bloomington, IN 47405.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.07
Рубрики: ТАКСИСЫ
СКОЛЬЗЯЩИЕ БАКТЕРИИ
СКОЛЬЖЕНИЕ
МОДЕЛЬ
САККУЛЫ
РАСШИРЕНИЕ
СОКРАЩЕНИЕ
МЕХАНИЗМЫ
ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА
ГРАДИЕНТ ПРОТОНОВ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.70

Deppenmeier, Uwe.
H[2]: Heterodisulfide oxidoreductase, a second energy-conserving system in the methanogenic strain Go1 [Text] / Uwe Deppenmeier, Michael Blaut, Gerhard Gottschalk // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 3. - P272-277 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: H[2]: гетеродисульфид-оксидоредуктаза, вторая запасающая энергию система метаногенного штамма Go1
Аннотация: Отмытые мембранные везикулы метаногена Go1 (DSM 3647) катализируют H[2]-зависимое восстановление гетеродисульфида 2-меркаптоэтансульфоната (HS-KoM) и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфата (HS-МГФ) - КоМ-S-S-МГФ. Этот процесс не зависит от кофермента F[4][2][0] и сопряжен с переносом протона через цитоплазматическую мембрану (макс. отношение Н+/КоМ-S-S-МГФ равно 2), что в свою очередь индуцирует образование АТФ из АДФ и Ф[н][e][o][p][г] (стехиометрия 1АТФ/2КоМ-S-S-МГФ), последнее ингибируется разобщителем, ДЦКД, НS-KoM и HS-МГФ. В мембране Methanolobu tindarius обнаружена F[4][2][0]H[2]-зависимая, но не обнаружена Н[2]-зависимая гетеродисульфидоксидоредуктаза. Ни одна из этих активностей не обнаружена в мембране Methanococcus thermolithotrophicus. Библ. 21. ФРГ, Ins. fur Mikrobiologie, Georg-August-Univ. Gottingen, W-3400 Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
АРХЕБАКТЕРИИ
ШТАММ GO1
H2:ГЕТЕРОДИСУЛЬФИД-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
СИНТЕЗ АТФ
ЗАПАСНЫЕ ЭНЕРГИИ
METHANOLOBUS TINDARIUS (BACT.)
METHANOCOCCUS THERMOLITHOTROPHICUS (BACT.)
КОФЕРМЕНТ F 420

Доп.точки доступа:
Blaut, Michael; Gottschalk, Gerhard

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.103

The Rhodospirillum rubrum cytochrome bc[1] complex: Redox properties, inhibitor sensitivity and proton pumping [Text] : [Abstr.] 35th Annu. Meet. Biophys. Soc., Francisco, Calif., Febr. 24-28, 1991 / S. Guner [et al.] // Biophys. J. - 1991. - Vol. 59, N 2. - P524 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Цитохром bc[1] комплекс из Rhodospirillum rubrum: окислительно-восстановительные свойства, чувствительность к ингибиторам и перекачка протонов
Аннотация: Исследовано влияние ряда ингибиторов на солюбилизированный с помощью детергентов цитохром bc[1]-комплекс, выделенный из фотосинтезирующих бактерий Rhodospirillum rubrum. Изучение концентрационных зависимостей ингибирования показало высокую чувствительность комплекса к стигмателлину, миксотиазолу, антимицину А. Обнаружен сдвиг 'альфа'-полосы восстановленного цитохрома под действием антимицина А, а также изменение окислительно-восстановительных св-в и характеристик спектров ЭПР комплекса в присутствии стигмателлина. Показано, что солюбилизированный комплекс способен к сопряжению электронного транспорта с трансмембранным переносом протонов при встраивании в липосомы. США, Dep. of Chemistry & Biochemistry, Texas Tech Univ., Lubbock, TX.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ BC[1]-КОМПЛЕКС
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
ИНГИБИТОРЫ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Guner, S.; Robertson, D.E.; Yu, L.; Qiu, Z.-H.; Yu, C.-A.; Knaff, D.B.

1-20 21-21

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска