Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ОБРАТНАЯ ГИРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.08-04А1.118

   
    Speculations on the origin of life and thermophily: Review of available information on reverse gyrase suggests that hyperthermophilic procaryotes are not so primitive [Text] : pap. 1993 ISSOL Meet., Barcelona, 1993 / Patrick Forterre [et al.] // Orig. Life and Evol. Bios. - 1995. - Vol. 25, N 1-3. - P235-239 . - ISSN 0169-6149
Перевод заглавия: Размышления о происхождении жизни и термофилии: обзор имеющейся информации об обратной гиразе предполагает, что гипертермофильные прокариоты не так уж примитивны
Аннотация: All present-day hyperthermophiles studied so far (either Bacteria or Archaea) contain a unique DNA topoisomerase, reverse gyrase, which probably helps to stabilize genomic DNA at high temperature. Herein the data relating this enzyme is reviewed and discussed from the perspective of the nature of the last detectable common ancestor and the origin of life. The sequence of the gene encoding reverse gyrase from an archaeon, Sulfolobus acidocaldarius, suggests that this enzyme contains both a helicase and a topoisomerase domains (Confalonieri e. a. // Proc. Natl. Acad. Sci. - 1993 . - 90 . - 4735). Accordingly, it has been proposed that reverse gyrase originated by the fusion of DNA helicase and DNA topoisomerase genes. If reverse gyrase is essential for life at high temperature, its composite structure suggests that DNA helicases and topoisomerases appeared independently and first evolved in a mesophilic world. Such scenario contradicts the hypothesis that a direct link connects present day hyperthermophiles to a hot origin of life. The different patterns for the early cellular evolution in which reverse gyrase appeared either before the emergence of the last common ancestor of Archaea, Bacteria and Eucarya, or in a lineage common to the two procaryotic domains are discussed. The latter scenario could explain why all today hyperthermophiles are procaryotes. Франция, Lab. des Archeobacteries. Inst. de Genetique et Microbiologie, CNRS, URA 1354 Universite Paris-Sud, 91405 Orsay. Библ. 65
ГРНТИ  
34.03.25
ВИНИТИ 341.03.25
Рубрики: ПРОИСХОЖДЕНИЕ ЖИЗНИ
ГИПЕРТЕРМОФИЛИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
ПРОКАРИОТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 61

Доп.точки доступа:
Forterre, Patrick; Confalonieri, Fabrice; Charbonnier, Franck; Duguet, Michel

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.31

   
    Speculations on the origin of life and thermophily: Review of available information on reverse gyrase suggests that hyperthermophilic procaryotes are not so primitive [Text] : pap. 1993 ISSOL Meet., Barcelona, 1993 / Patrick Forterre [et al.] // Orig. Life and Evol. Bios. - 1995. - Vol. 25, N 1-3. - P235-239 . - ISSN 0169-6149
Перевод заглавия: Размышления о происхождении жизни и термофилии: обзор имеющейся информации об обратной гиразе предполагает, что гипертермофильные прокариоты не так уж примитивны
Аннотация: All present-day hyperthermophiles studied so far (either Bacteria or Archaea) contain a unique DNA topoisomerase, reverse gyrase, which probably helps to stabilize genomic DNA at high temperature. Herein the data relating this enzyme is reviewed and discussed from the perspective of the nature of the last detectable common ancestor and the origin of life. The sequence of the gene encoding reverse gyrase from an archaeon, Sulfolobus acidocaldarius, suggests that this enzyme contains both a helicase and a topoisomerase domains (Confalonieri e. a. // Proc. Natl. Acad. Sci. - 1993 . - 90 . - 4735). Accordingly, it has been proposed that reverse gyrase originated by the fusion of DNA helicase and DNA topoisomerase genes. If reverse gyrase is essential for life at high temperature, its composite structure suggests that DNA helicases and topoisomerases appeared independently and first evolved in a mesophilic world. Such scenario contradicts the hypothesis that a direct link connects present day hyperthermophiles to a hot origin of life. The different patterns for the early cellular evolution in which reverse gyrase appeared either before the emergence of the last common ancestor of Archaea, Bacteria and Eucarya, or in a lineage common to the two procaryotic domains are discussed. The latter scenario could explain why all today hyperthermophiles are procaryotes. Франция, Lab. des Archeobacteries. Inst. de Genetique et Microbiologie, CNRS, URA 1354 Universite Paris-Sud, 91405 Orsay. Библ. 65
ГРНТИ  
34.27.15
ВИНИТИ 341.27.15.09
Рубрики: ПРОИСХОЖДЕНИЕ ЖИЗНИ
ГИПЕРТЕРМОФИЛИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
ПРОКАРИОТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 61

Доп.точки доступа:
Forterre, Patrick; Confalonieri, Fabrice; Charbonnier, Franck; Duguet, Michel

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.198

    Krah, Regis.
    Reverse gyrase from Methanopyrus kandleri. Reconstitution of an active extremozyme from its two recombinant subunits [Text] / Regis Krah, Mary H. O'Dea, Martin Geller // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 21. - P13986-13990 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Обратная гираза из Methanopyrus kandleri. Реконструкция активного экстремозима из его двух рекомбинантных субъединиц
Аннотация: Обратная гираза Methanopyrus kandleri (I) состоит из субъединиц RgyB (IB) и RgYA (IA) с мол. м. 138 и 43 кД соотв. IВ участвует в гидролизе АТФ, а IА образует ковалентный комплекс с ДНК во время топоизомеразной реакции. IА и IВ экспрессированы в Escherichia coli и очищены. IВ обладает ДНК-зависимой АТФ-азной активностью при 80'ГРАДУС' и не зависит от присутствия IА, к-рая сама не обладает заметной активностью. При добавлении IА к IВ реконструируется способность вызывать положительную суперспирализацию. IА и IB образуют стабильный гетеродимер только после совместного нагревания. США, Lab. of Molecular Biol., NI DDK, NIH, Bethesda, MD 20892-0540. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
СТРУКТУРА
РЕКОНСТРУКЦИЯ
СУБЪЕДИНИЦЫ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ОБРАТНОЙ ГИРАЗЫ RGYAB
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
METHANOPYRUS KANDLERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
O'Dea, Mary H.; Geller, Martin

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.160

    Krah, Regis.
    Reverse gyrase from Methanopyrus kandleri. Reconstitution of an active extremozyme from its two recombinant subunits [Text] / Regis Krah, Mary H. O'Dea, Martin Geller // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 21. - P13986-13990 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Обратная гираза из Methanopyrus kandleri. Реконструкция активного экстремозима из его двух рекомбинантных субъединиц
Аннотация: Обратная гираза Methanopyrus kandleri (I) состоит из субъединиц RgyB (IB) и RgYA (IA) с мол. м. 138 и 43 кД соотв. IВ участвует в гидролизе АТФ, а IА образует ковалентный комплекс с ДНК во время топоизомеразной реакции. IА и IВ экспрессированы в Escherichia coli и очищены. IВ обладает ДНК-зависимой АТФ-азной активностью при 80'ГРАДУС' и не зависит от присутствия IА, к-рая сама не обладает заметной активностью. При добавлении IА к IВ реконструируется способность вызывать положительную суперспирализацию. IА и IB образуют стабильный гетеродимер только после совместного нагревания. США, Lab. of Molecular Biol., NI DDK, NIH, Bethesda, MD 20892-0540. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
СТРУКТУРА
РЕКОНСТРУКЦИЯ
СУБЪЕДИНИЦЫ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ОБРАТНОЙ ГИРАЗЫ RGYAB
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
METHANOPYRUS KANDLERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
O'Dea, Mary H.; Geller, Martin

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.60

   
    Reverse gyrase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima: Properties and gene structure [Text] / La Tour Claire Bouthier De [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 2. - P274-281 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Обратная гираза гипертермофильной бактерии Thermotoga maritima: свойства и структура гена
Аннотация: У гипертермофильной бактерии Thermotoga maritima MSB8 свойства обратной гиразы (ОГ) близки к таковым у ОГ архебактерий. Она катализирует Mg{2+}-АТФ-зависимую положительную сверхспирализацию ДНК. Температурный оптимум активности составляет 90{'ГРАДУС'}C, фермент обладает повышенной термостабильностью. Клонирован и секвенирован соответствующий ген (torR). Ген кодирует белок из 1104 аминокислот с расчетной мол. м. 128 259Да. Мол. масса очищенного фермента по данным ЭФ в ПААГ с ДС-Na близка к этому значению. Как и у гомологичных архебактериальных ферментов, у ОГ Thermotoga maritima есть геликазный и топоизомеразный домены, и ее последовательность гомологична консенсусу шести известных ОГ. Филогенетический анализ свидетельствует, что все ОГ, включая фермент Thermotoga maritima, образуют гомогенную группу, отличающуюся от 5'-топоизомераз типа I подсемейства TopA (ген topA T. maritima). Сосуществование двух различных генов, кодирующих соответственно ОГ и 'омега'-подобную топоизомеразу, наряду с описанием гиразы у T. maritima, свидетельствует о сложном механизме сверхспирализации у этого микроорганизма. Франция, Lab. d'Enzymologie des Acides Nucleiques, Inst. De Genetique et Microbiol., Univ. Paris-Sud, 91405 Orsay Cedex. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THERMOTOGA MARITIMA (BACT.)
ГИПЕРТЕРМОФИЛ
ШТАММ MSB8
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
СВОЙСТВА
ГЕН TORR
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
De, La Tour Claire Bouthier; Portemer, Christiane; Kaltoum, Habib; Duguet, Nichel

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.233

    Chute, Ian C.
    A topA intein in Pyrococcus furiosus and its relatedness to the r-gyr intein of Methanococcus jannaschii [Text] / Ian C. Chute, Zhuma Hu, Xiang-Qin Liu // Gene. - 1998. - Vol. 210, N 1. - P85-92 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Интеин topA Pyrococcus furiosus и его родство с интеином r-gyr Methanococcus jannaschii
Аннотация: Секвенирование гена topA ДНК-топоизомеразы I (I) Pyrococcus furiosus обнаружило последовательность, кодирующую новый интеин topA (II). Этот II имеет длину 373 остатка и расположен на расстоянии 2 остатка от каталитического остатка tyr в I. Он содержит интеиновые блоки C, E и H, связанные с эндонуклеазной активностью II, и блоки A, B, F и G, необходимые для сплайсинга белков. II наиболее похож на интеин обратной гиразы Methanococcus jannaschii. Эти интеины идентичны на 31% и имеют одинаковые сайты вставки в соотв. белки хозяина. Высказано предположение, что гомологичные интеины структурно родственны, но функционально различны. Канада, Biochem. Dep., Dalhousie Univ., Halifax, Nova Scotia, B3H 4H7. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
СПЛАЙСИНГ
ИНТЕИНЫ
ИНТЕИН TOPA
ДНК-ТОПОИЗОМЕРАЗА I
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ИНТЕИН R-GYR
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
СХОДСТВО
PYROCOCCUS FURIOSUS (BACT.)
METHANOCOCCUS JANNASCHII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hu, Zhuma; Liu, Xiang-Qin

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.01-04Б2.69

   
    Three-dimensional electron microscopy of the reverse gyrase from Sulfolobus tokodaii [Text] / Kyoko Matoba [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2002. - Vol. 297, N 4. - P749-755 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Трехмерная электронная микроскопия обратной гиразы Sulfolobus tokodaii
Аннотация: С помощью электронной микроскопии с разрешением 23 A проводили анализ трехмерной карты, изображений отдельных частиц и двумерный анализ обратной гиразы из термофилов Sulfolobus tokodaii и ее комплекса с двунитевой ДНК. Обнаружили, что кристаллическая структура фермента имеет морфологию параллелограмма с размерами 110*87*43 A, которая напоминает структуру обратной гиразы Archaeoglobus fulgidus. С дуплексом ДНК связывается мономерная форма фермента. В начале реакции суперспирализации ДНК связывается в щели между геликазными субдоменами гиразы шириной 10-20 A. Предполагается, что ДНК может проходить через отверстие шириной 20 A у конца щели. Япония, Dep. Struct. Biol., Biomol. Eng. Res. Inst. (BERI), 6-2-3 Furuedai, Suita-city, Osaka 565-0874. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
МОНОМЕР
ДНК
СВЯЗЫВАНИЕ
SULFOLOBUS TOKODAII

Доп.точки доступа:
Matoba, Kyoko; Mayanagi, Kouta; Nakasu, Syo; Kikuchi, Akihiko; Morikawa, Kosuke

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.70

   
    Distribution of reverse gyrase in representative species of eubacteria and archaebacteria [Text] / R. G. Collin [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1988. - Vol. 55, N 2. - P235-239 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Распространение обратной гиразы у [типичных] представителей видов эубактерий и архебактерий
Аннотация: Обратная гираза представляет собой топоизомеразу, к-рая вызывает положительную суперспирализацию замкнутой кольцевой плазмидной ДНК. В результате исследования большого числа штаммов активность обратной гиразы обнаружена только у термоацидофильных архебактерий. Активность этого фермента отсутствует у всех исследованных термофильных метаногенных архебактерий, термофильных эубактерий и мезофильных архе- и эубактерий. Результаты сведетельствуют о том, что обратная гираза существовала уже на ранних стадиях эволюции термоацидофильной группы архебактерий, однако уже после отделения ее от метаногенов и галофилов. Кроме того, наличие активности этого фермента, вероятно, не является необходимой предпосылкой возможности роста при сверхвысоких т-рах, т. к. температурные хар-ки роста некоторых термоацидофильных архебактерий и термофильных эубактерий одинаковы. Библ. 15. Новая Зеландия, Univ. of Waikato, Hamilton.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: АРХЕБАКТЕРИИ
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ
ДНК-ГИРАЗА
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
РАСПРОСТРАНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Collin, R.G.; Morgan, H.W.; Musgrave, D.R.; Daniel, R.M.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.40

    Слесарев, А. И.
    Топоизомераза I из экстремально-термофильных архебактерий. Свойства и биологическая роль [Текст] / А. И. Слесарев // Архебактерии. - Пущино, 1988. - С. 89-95
Аннотация: В связи с обнаружением экстремально термофильных архебактерий, способных расти при т-рах до 110'ГРАДУС', представляет интерес проблема стабилизации вторичных и третичных структур ДНК. Одним из механизмов стабилизации двойной спирали ДНК у экстремальных термофилов является, повидимому, положительная сверхспирализация, возникновение к-рой связано с активностью обратной гиразы (топоизомеразы I). Исследованы специфичность и механизм действия обратной гиразы у экстремально термофильной архебактерии Desulfurococcus amylolyticus. Фермент специфичен к однонитевой ДНК и катализирует однонаправленное вращение нитей двойной спирали ДНК. На основании этого предполагается, что обратная гираза осуществляет перенос одной нити через создаваемый ей временный разрыв в другой нити, причем взаимная ориентация нитей при этом такова, что отвечает созданию одного положительного супервитка. Библ. 16. СССР, Институт молек. генетики АН СССР, Москва.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: АРХЕБАКТЕРИИ
ЭКСТРЕМАЛЬНО ТЕРМОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ
ДНК
ВТОРИЧНЫЕ СТРУКТУРЫ
ТРЕТИЧНЫЕ СТРУКТУРЫ
СТАБИЛИЗАЦИЯ
СВЕРХСПИРАЛИЗАЦИЯ
DESULFUROCOCCUS AMYLOLYTICUS (BACT.)
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.70

   
    Reverse gyrase binding to DNA alters the double helix structure and produces single-strand cleavage in the absence of ATP [Text] / Christine Jaxel [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 10. - P3135-3139 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Присоединение обратной гиразы к ДНК изменяет структуру двойной спирали и производит однонитевые разрывы в отсутствие АТФ
Аннотация: Обратная гираза (ОГ) из термофильной архебактерии Sylfolobus acidocaldarius является топоизомеразой типа I и способна вводить положительные супервитки в замкнутую кольцевую ДНК в ходе АТФ-зависимой р-ции. Для выяснения механизма действия ОГ исследовали стехиометрическое связывание ОГ с двунитевой ДНК плазмиды pBR322, содержащей единственный однонитевой разрыв, при 75'ГРАДУС' С в отсутствие АТФ. После ковалентного сшивания ДНК термофильной лигазой и удаления присоединенных молекул белка детергентом в смеси обнаруживалась отрицательно сверхскрученная ДНК. Этот результат противоположен положительному сверхскручиванию, катализируемому ОГ в присутствии АТФ, и обусловлен присоединением фермента к ДНК при высокой т-ре. Другим последствием стехиометрического присоединения ОГ к ДНК является образование в последней однонитевых разрывов. Подобно эубактериальной топоизомеразе типа I (белок 'омега'), ОГ прочно прикрепляется к 5'-концам расщепленной ДНК. Полученные результаты показывают, что, несмотря на необычные св-ва фермента (зависимость от АТФ), механизм р-ции ОГ обладает такими же особенностями, как и механизм действия др. топоизомераз. Ил. 4. Библ. 25. Франция, Lab. d'Enzymologie des Acides Nucleiques, URA 3 CNRS, Univ. Pierre et Marie Curie, 96 Bd. Raspail, 75006 Paris.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
ТОПОИЗОМЕРАЗА ТИПА I
ПРИСОЕДИНЕНИЕ К ДНК
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ДНК
ДВОЙНАЯ СПИРАЛЬ
ИЗМЕНЕНИЕ СТРУКТУРЫ
SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Jaxel, Christine; Nadal, Marc; Mirambeau, Gilles; Forterre, Patrick; Takahashi, Miho; Duguet, Michel

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.386

    Kikuchl, Akihiko.
    Reverse cyrase and other archaebacterial topoisomerases [Text] / Akihiko Kikuchl // DNA Topol. and Biol. Eff. - Cold Spring Harbor (N. Y.), 1990. - P285-298 . - ISBN 0-87969-348-7
Перевод заглавия: Обратная гираза и другие топоизомеразы орхебактерий
Аннотация: Обзор. Существует позиция, что прокариоты следует разделить на 2 различных царства - эубактерии и архебактери. Последние характеризуются рядом особенностей, к-рые, однако, могут быть следствием их обитания в экстремальных условиях, таких как высокая температура - до 75'ГРАДУС' C для ацидотермофилов, либо крайняя засоленность - 3-4 М KCL для галофитов, либо облигатные условия анаэробиоза для метаногенов. Однако, у микроорганизмов этих трех групп имеется ряд общих свойств, в соответствии с к-рыми они более близки к эукариотам чем к прокариотам. По-видимому, для поддержания жизни им необходимы, в частности, специфические топоизомеразы, к-рые бы создавали стабильные ДНК-белковы,, комплексы в крайних ситуациях. Представлен обзор данных по изучению топоизомераз, включая обратную гиразу, у архебактерий. Библ. 36. Япония, Mitsubischi Kasei Institute of Life Sci. Machida-shi, Tokyo 194.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.07.03 + 341.27.21.09.27
Рубрики: АРХЕБАКТЕРИИ
АНАЛИЗ ОСОБЕННОСТЕЙ
ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
ТОПОИЗОМЕРАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 36.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.550

   
    Reverse gyrase, a hallmark of the hyperthermophilic archaebacteria [Text] / C. Bouthier [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 12. - P6803-6808 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Обратная гираза - отличительный признак гипертермофильных архебактерий
Аннотация: Обратная гираза (I) образует положительные супервитки ДНК. I была обнаружена у сульфогенных гипертермофильных архебактерий (ГА). Исследовали наличие I у разл. штаммов сульфогенных и метилотрофных архебактерий. Показали, что I имеется у ГА обоих групп, но отсутствует у мезофильных архебактерий и у архебактерий со средним уровнем термофильности. С помощью иммунологич. анализа установили, что I имеет одинаковую структуру у всех проверенных ГА рода Sulfolobus и резко отличается от I ГА др. родов. Библ. 41. Франция, Lab. d'Enzymologie des Acides Nucleiques, URA 554 Centre Nat. de la Recherche Sci., Univ. Pierre et Marie Curie, 96, Bd Raspail, 75006 Paris.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.31.02
Рубрики: АРХЕБАКТЕРИИ
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ
БЕЛКИ
АНАЛИЗ
ФИЛОГЕНИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ГИРАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СТРУКТУРА
СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ИММУНОЛОГИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Bouthier, C.; Portemer, Tour C.; Nadal, M.; Ostetter, K.O.; Forterre, P.; Duguet, M.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)