СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=НЕЙРОТОКСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 340
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.02-04М3.180

Zagrodzka, J.
Changes of emotional behavior in DSP4 treated rats [Text] / J. Zagrodzka, H. Suchocka // J. of Neuroscience. - 1994. - Vol. 14, N 5. - P2476-2484 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Изменения эмоционального поведения у крыс, получавших DSP4
Аннотация: Изучали влияния селективного норадренергического нейротоксина DSP4 на социальное поведение и ответ на стрессорное воздействие у крыс. DSP4 вводили в/б в дозе 60 мг/кг. Показано, что в-во вызывает неадекватный ответ на средовые факторы в большей степени, чем стимулирует собственно агрессию. Польша, Nencki Inst. Exp. Biol., Pasteura 3, 02-093 Warsaw.

ГРНТИ	34.39.23

ВИНИТИ 341.39.23.15.41.21
Рубрики: ПОВЕДЕНИЕ
СОЦИАЛЬНОЕ
АГРЕССИВНОЕ ПОВЕДЕНИЕ
ЭМОЦИОНАЛЬНЫЕ РЕАКЦИИ
НОРАДРЕНАЛИН
НЕЙРОТОКСИН DSP4
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Suchocka, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.212

Kamata, Yoichi.
Involvement of phospholipids in the intoxication mechanism of botulinum neurotoxin [Text] / Yoichi Kamata, Yukiko Kimura, Shunji Kozaki // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1994. - Vol. 1199, N 1. - P65-68 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Участие в механизме интоксикации нейротоксином бутулизма фосфолипидов
Аннотация: После инкубации (30 мин 37'ГРАДУС') таких отрицательно заряженных фосфолипидов, как фосфатидилсерин (I) и фосфатидилинозит (II), в присутствии нейротоксина Е (III) последний при внутривенном введении его мышам оказывался полностью лишенным токсичности. Инкубация III в присутствии лишенного заряда фосфатидилхолина (IV) или в присутствии положительно заряженного фосфатидилэтаноламина (V) такого эффекта не давала. При тонкослойной хроматографии с использованием иммунохимических реакций констатировали связывание III с I или с II и отсутствие связывания III молекулами IV или V. При связывании I молекулами III фосфолипид занимает три домена токсина L, Н-1 и Н-2, тогда как II занимает только один домен Н-1. Япония, Dep. Veterinary Science, College of Agriculture, Univ. Osaka Prefecture, Sakai, Osaka 593. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН E
СВЯЗЫВАНИЕ
ФОСФОЛИПИДЫ
МЫШИ
PHOSPHATIDYLSERINE

Доп.точки доступа:
Kimura, Yukiko; Kozaki, Shunji

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.211

Both neurotoxin II from venom of Naja naja oxiana and its endogeneous analogue induce apoptosis in tumor cells [Text] / B. N. Strizhkov [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 340, N 1-2. - P22-24 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: В опухолевых клетках апоптоз индуцируют нейротоксин II из яда Naja naja oxiana и его эндогенный аналог
Аннотация: Для культивируемых опухолевых клеток L929 и K562 токсичен нейротоксин II из яда N. naja oxiana в концентрации 0,01-1 мкМ. Цитотоксичность регистрировали по фрагментации ДНК. Таким же действием на опухолевые клетки обладают частично очищенные белки 20-30 кД из головного мозга свиньи, перекрестно реагирующие с антителами к нейротоксину II. Сходные с нейротоксином II по иммунореактивности белки изолированы методами хроматографии на HW-50 и CM-Toyopearl. Таким образом, нейротоксин из яда змеи и сходный с ним аналог из головного мозга вызывают апоптоз в опухолевых клетках. Россия, Ин-т биоорган. хим. им. М. М. Шемякина РАН, Москва

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН II
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Strizhkov, B.N.; Blishchenko, E.Yu.; Satpaev, D.K.; Karelin, A.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.193

Kamata, Yoichi.
The light chain of botulinum neurotoxin forms channels in a lipid membrane [Text] / Yoichi Kamata, Shunji Kozaki // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 205, N 1. - P751-757 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Легкая цепь ботулинического нейротоксина образует каналы в липидной мембране
Аннотация: Изучена способность ботулинического нейротоксина (БНТ) и его изолированных субъед., тяжелой и легкой цепей, связываться с липидной мембраной (ЛМ) и образовывать в ней каналы. При pH 4,0 БНТ вызывал агрегацию содержащих кальцеин липосом, что указывает на связь БНТ с поверхностью ЛМ. За агрегацией следовало освобождение кальцеина, что свидетельствует об образовании каналов. Тяжелая цепь вызывала те же изменения в суспензии липосом, что и БНТ. Добавление легкой цепи не вызывало агрегацию липосом, но сопровождалось выходом из них кальцеина. По-видимому, каналобразующая способность легкой цепи выше, чем тяжелой или БНТ. Новое св-во легкой цепи БНТ может помочь пониманию механизма его действия. Япония, Dep. Veterinary Science, College of Agriculture, Univ. of Osaka Prefecture, 1-1 Gakuen-chi, Sakai-shi, Osaka 593. Библ. 15

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.11
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН БОТУЛИЗМА
ИОННЫЕ КАНАЛЫ
ФОРМИРОВАНИЕ
ЛЕГКАЯ ЦЕПЬ
УЧАСТИЕ
ЛИПОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Kozaki, Shunji

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.204

Nath, Jayasree.
Involvement of a botulinum toxin-sensitive 22-kDa G protein in stimulated exocytosis of human neutrophils [Text] / Jayasree Nath, Annette Powledge, Daniel G. Wright // J. Immunol. - 1994. - Vol. 152, N 3. - P1370-1379 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Участие чувствительного к токсину ботулинуса G-белка с молекулярной массой 22 кД в стимулированном экзоцитозе человеческих нейтрофилов.
Аннотация: Показано, что нейротоксин D ботулизма (БТ-D) АДФ-рибозилирует G-белок с мол. м. 22 кД (G[22к] полиморфноядерных нейтрофилов (ПЯН) периф. крови человека и подавляет стимулированный FMLP экзоцитоз как специф., так и азурофильных гранул. Вызванное БТ-D подавление экзоцитоза в ПЯН коррелировало с уровнем необратимого АДФ-рибозилирования G[22к]. Значит. подавление секреции наблюдалось только после модификации по крайней мере 85% содержащегося в ПЯН G[22к]. Коклюшный токсин также подавлял экзоцитоз в стимулированных FMLP ПЯН; оба токсина оказывали аддитивный эффект. Коклюшный токсин и БТ-D подавляли также Ca{2+}/ТТФ/ТТФ'гамма'S-индуцированную секрецию в обработанных дигитонином ПЯН, но между эффектами двух токсинов наблюдались четкие различия. В противоположность БТ-D, экзотоксин ботулинуса СЗ АДФ-рибозилировал гл. обр. белки нейтрофилов с мол. м. 24-25 кД и не подавлял Са{2+} и ГТФ-индуцированную секрецию в обработанных дигитонином ПЯН. Ультраструктурные исследования ПЯН, обработанных БТ-D, показали, что после стимуляции FMLP в периф. участках клеток происходит накопление разл. связанных с мембраной органелл; это указывает на индуцированную токсином блокировку слияния органелл с плазм. мембраной. Заключено, что чувствительный к БТ-D G[22к] играет функц. роль в стимулированном экзоцитозе полиморфноядерных лейкоцитов. Библ. 53. США, Dept Hematol., Div. Med., Watter Reed Army Inst. Res., WA, DC 20307.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: НЕЙТРОФИЛЫ
ЭКЗОЦИТОЗ
НЕЙРОТОКСИН БОТУЛИНУСА
БЕЛОК G
СТИМУЛЯЦИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Powledge, Annette; Wright, Daniel G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.344

Identification of protein receptor for Clostridium botulinum type B neurotoxin in rat brain synaptosomes [Text] / Tei-ichi Nishiki [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 14. - P10498-10503 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация белкового рецептора для нейротоксина Clostridium botulinum типа B в синаптосомах головного мозга крысы
Аннотация: The protein receptor for Clostridium botulinum type B neurotoxin was purified 340-fold from rat synaptosomes by successive chromatography on DEAE-Sepharose, phenyl-Toyopearl, and heparin-Toyopearl columns. {125}I-Labeled neurotoxin bound to lipid vesicles containing the protein receptor and ganglioside G[Tib] or G[Dia]. The reconstituted receptor showed the same affinities as the native receptor on synaptosomes. Chemical crosslinking of {125}I-toxin to the receptor in the presence of gangliosides resulted in formation of a cross-linked product of 161 kDa under reducing conditions. Crosslinking was specific, as it was inhibited by the presence of excess unlabeled toxin. A monoclonal antibody against the purified 58-kDa receptor protein and a monoclonal antibody against the heavy chain (103 kDa) of the neurotoxin reacted with the cross-linked product of 161 kDa in immunoblotting experiments. We determined partial amino acid sequences of the 58-kDa protein, which were identical to synaptotagmin, a synaptic vesicle membrane protein. In addition, the monoclonal antibody against the 58-kDa receptor protein recognized recombinant rat synaptotagmin. These results suggest that synaptotagmin in association with ganglioside G[Tib] or G[Dia] may be a natural receptor for C. botulinum type B neurotoxin at the nerve terminals. Япония, Dep. Veterinary Sci., Coll. Agriculture, Univ. Osaka Pref., Sakai, Osaka 593. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: РЕЦЕПТОР НЕЙРОТОКСИНА
НЕЙРОТОКСИН CLOSTRIDIUM BOTULINUM
ТИПА B
СИНАПСЫ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Nishiki, Tei-ichi; Kamata, Yoichi; Nemoto, Yasuo; Omori, Akira; Ito, Tomoko; Takahashi, Masami; Kozaki, Shunji

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.12-04М3.497

Крыжановский, Г. Н.
Новая модель экспериментального депреcсивного синдрома у крыс, вызванного системным введением животным 1-метил-4-фенил-1,2,3,6-тетрагидропиридина [Текст] / Г. Н. Крыжановский, Н. А. Крупина, В. Г. Кучеряну // Ж. высш. нерв. деят-сти. - 1995. - Т. 45, N 2. - С. 377-387 . - ISSN 0044-4677
Аннотация: Исследована динамика возникновения и сохранения эмоционально-поведенческих расстройств у крыс-самцов популяции Вистар на фоне и по окончании многократного введения крысам нейротоксина МФТП в дозе 15 мг/кг (внутрибрюшинно, ежедневно в течение 18 дней). На фоне введения МФТП у животных наблюдалось снижение двигательной и исследовательской активности в тесте открытого поля, снижение уровня ежедневного потребления жидкости и предпочтения потребления раствора сахарозы перед водой, увеличение длительности иммобилизации и рост индекса депрессивности в тесте принудительного плавания с изменением структуры плавательного поведения по типу дезадаптации. Изменения в поведении крыс сохранялись не менее недели после отмены введения препарата. Данные свидетельствуют о возникновении и развитии у животных состояния снижения мотивационной деятельности в сочетании с агедонией и "поведенческим отчаянием" в ответ на введение МФТП, что позволяет рассматривать данное состояние как новую экспериментальную модель дофаминзависимого депрессивного синдрома у крыс. Россия, НИИ общей патологии и патофизиологии РАМН, Москва. Библ. 24

ГРНТИ	34.39.23

ВИНИТИ 341.39.23.15.09
Рубрики: ОРИЕНТИРОВОЧНО-ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ
ОТКРЫТОЕ ПОЛЕ
ДВИГАТЕЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ДЕПРЕССИЯ
ДОФАМИН
НЕЙРОТОКСИН МФТП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Крупина, Н.А.; Кучеряну, В.Г.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 95.12-04Н3.7

Both neurotoxin II from venom of Naja naja oxiana and its endogeneous analogue induce apoptosis in tumor cells [Text] / B. N. Strizhkov [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 340, N 1-2. - P22-24 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: В опухолевых клетках апоптоз индуцируют нейротоксин II из яда Naja naja oxiana и его эндогенный аналог
Аннотация: Для культивируемых опухолевых клеток L929 и K562 токсичен нейротоксин II из яда N. naja oxiana в концентрации 0,01-1 мкМ. Цитотоксичность регистрировали по фрагментации ДНК. Таким же действием на опухолевые клетки обладают частично очищенные белки 20-30 кД из головного мозга свиньи, перекрестно реагирующие с антителами к нейротоксину II. Сходные с нейротоксином II по иммунореактивности белки изолированы методами хроматографии на HW-50 и CM-Toyopearl. Таким образом, нейротоксин из яда змеи и сходный с ним аналог из головного мозга вызывают апоптоз в опухолевых клетках. Россия, Ин-т биоорган. хим. им. М. М. Шемякина РАН, Москва

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.02
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН II
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Strizhkov, B.N.; Blishchenko, E.Yu.; Satpaev, D.K.; Karelin, A.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.12-04Т1.282

Крыжановский, Г. Н.
Новая модель экспериментального депреcсивного синдрома у крыс, вызванного системным введением животным 1-метил-4-фенил-1,2,3,6-тетрагидропиридина [Текст] / Г. Н. Крыжановский, Н. А. Крупина, В. Г. Кучеряну // Ж. высш. нерв. деят-сти. - 1995. - Т. 45, N 2. - С. 377-387 . - ISSN 0044-4677
Аннотация: Исследована динамика возникновения и сохранения эмоционально-поведенческих расстройств у крыс-самцов популяции Вистар на фоне и по окончании многократного введения крысам нейротоксина МФТП в дозе 15 мг/кг (внутрибрюшинно, ежедневно в течение 18 дней). На фоне введения МФТП у животных наблюдалось снижение двигательной и исследовательской активности в тесте открытого поля, снижение уровня ежедневного потребления жидкости и предпочтения потребления раствора сахарозы перед водой, увеличение длительности иммобилизации и рост индекса депрессивности в тесте принудительного плавания с изменением структуры плавательного поведения по типу дезадаптации. Изменения в поведении крыс сохранялись не менее недели после отмены введения препарата. Данные свидетельствуют о возникновении и развитии у животных состояния снижения мотивационной деятельности в сочетании с агедонией и "поведенческим отчаянием" в ответ на введение МФТП, что позволяет рассматривать данное состояние как новую экспериментальную модель дофаминзависимого депрессивного синдрома у крыс. Россия, НИИ общей патологии и патофизиологии РАМН, Москва. Библ. 24

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.05
Рубрики: ОРИЕНТИРОВОЧНО-ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ
ОТКРЫТОЕ ПОЛЕ
ДВИГАТЕЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ДЕПРЕССИЯ
ДОФАМИН
НЕЙРОТОКСИН МФТП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Крупина, Н.А.; Кучеряну, В.Г.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.12-04Т4.188

Identification of protein receptor for Clostridium botulinum type B neurotoxin in rat brain synaptosomes [Text] / Tei-ichi Nishiki [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 14. - P10498-10503 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация белкового рецептора для нейротоксина Clostridium botulinum типа B в синаптосомах головного мозга крысы
Аннотация: The protein receptor for Clostridium botulinum type B neurotoxin was purified 340-fold from rat synaptosomes by successive chromatography on DEAE-Sepharose, phenyl-Toyopearl, and heparin-Toyopearl columns. {125}I-Labeled neurotoxin bound to lipid vesicles containing the protein receptor and ganglioside G[Tib] or G[Dia]. The reconstituted receptor showed the same affinities as the native receptor on synaptosomes. Chemical crosslinking of {125}I-toxin to the receptor in the presence of gangliosides resulted in formation of a cross-linked product of 161 kDa under reducing conditions. Crosslinking was specific, as it was inhibited by the presence of excess unlabeled toxin. A monoclonal antibody against the purified 58-kDa receptor protein and a monoclonal antibody against the heavy chain (103 kDa) of the neurotoxin reacted with the cross-linked product of 161 kDa in immunoblotting experiments. We determined partial amino acid sequences of the 58-kDa protein, which were identical to synaptotagmin, a synaptic vesicle membrane protein. In addition, the monoclonal antibody against the 58-kDa receptor protein recognized recombinant rat synaptotagmin. These results suggest that synaptotagmin in association with ganglioside G[Tib] or G[Dia] may be a natural receptor for C. botulinum type B neurotoxin at the nerve terminals. Япония, Dep. Veterinary Sci., Coll. Agriculture, Univ. Osaka Pref., Sakai, Osaka 593. Библ. 42

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.11
Рубрики: РЕЦЕПТОР НЕЙРОТОКСИНА
НЕЙРОТОКСИН CLOSTRIDIUM BOTULINUM
ТИПА B
СИНАПСЫ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Nishiki, Tei-ichi; Kamata, Yoichi; Nemoto, Yasuo; Omori, Akira; Ito, Tomoko; Takahashi, Masami; Kozaki, Shunji

11.

Патент 5281693 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 13/00.

Jackson, J. R.Hunter
Isolation of spider toxins [Текст] / J. R.Hunter Jackson, Thomas N. Parks ; University of Utah Research Foundation. - № 523797 ; Заявл. 15.05.1990 ; Опубл. 25.01.1994
Перевод заглавия: Выделение токсинов паука
Аннотация: Выделен белок, обусловливающий действие яда паука Agelenopsis aperta (в частности, в результате блокировки кальциевых каналов). Белок-токсин состоит из 48 аминокислот: его мол. масса - 5274 Д. Описан метод идентификации, выделения и клонирования гена, кодирующего токсин: представлена его полная нуклеотидная последовательность. Предлагается метод получения рекомбинантного продукта и экспрессионная система, пригодная для этой цели. Рассматривается возможность использования токсина в терапии различных неврологических синдромов, включая врожденную патологию центральной нервной системы. Предложен ряд алгоритмов использования токсина в исследованиях функций кальциевых каналов мозга. США, Univ. Utah Res. Found., Salt Lake City, UT. Библ. 53

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН
ЯД ПАУКА
КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
AGELENOPSIS APERTA

Доп.точки доступа:
Parks, Thomas N.; University of Utah Research Foundation
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.03-04М3.143

The induction of serotonin[3]-like receptor supersensitivity and dopamine receptor subsensitivity in the rat medial prefrontal cortex after the intraventricular administration of the neurotoxin 5,7-dihydroxytryptamine: A microiontophoretic study [Text] / C. R. Ashby [et al.] // Neuroscience. - 1994. - Vol. 60, N 2. - P453-462 . - ISSN 0306-4522
Перевод заглавия: Индукция серотонин-3-подобной рецепторной суперчувствительности и суперчувствительности дофаминовых рецепторов в медиальной префронтальной коре крыс после внутрижелудочкового введения нейротоксина 5,7-дигидрокситриптамина: исследование методом микроионофореза
Аннотация: Изучали влияние в/ж введения нейротоксина 5,7-дигидрокситриптамина (ГОТА, 200 мкг/20 мкл в аскорбиновой к-те, 0,1 мг/мл) на 1А, 2, 3 рецепторы (СР1А, СР2, СР3, соотв.) серотонина (СТ) медиальной префронтальной коры (МПК) крыс, используя in vivo внеклеточную регистрацию от отдельной клетки и ионофорез (ИФ). ИФ агонистов СР1А, СР1С2 и СР3: ('+-')-8-гидрокси-(ди-н-пропил)-аминотетралина (АТ), ('+-')-4-(2,5-диметокси-4-иодофенил)-2-аминопропана (АП) и 2-метилсеротонина (МСТ) соотв. вызывал зависимую от тока супрессию базальной скорости разрядов клеток МПК у контрольных крыс и крыс с ГОТА-повреждением. Супрессия, вызываемая МСТ и СТ, была выше у ГОТА крыс по сравнению с контролем. Не обнаружено достоверных различий спонтанной активности в МПК-клетках между опытными и контрольными животными после АТ-ИФ или АП-ИФ. Не обнаружено различий между группами в ответе МПК-клеток на ГАМК-ИФ. Ответ МПК-клеток на ИФ дофамина (ДА) ослаблен у ГОТА-крыс по сравнению с контрольными. Т. обр., ГОТА-вызываемая деиннервация избирательно повышает чувствительность СР3-подобных рецепторов в МПК. Ослабление ответа на ДА после ГОТА-повреждения свидетельствует о том, что ингибирующее влияние ДА в МПК зависит от СТ-тонуса. США, Univ. of Maryland at Baltimore, Baltimore, MD 21100. Библ. 43

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: СЕРОТОНИН
ДОФАМИН
РЕЦЕПТОРЫ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
НЕЙРОТОКСИН
ВНУТРИЖЕЛУДОЧКОВОЕ ВВЕДЕНИЕ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ashby, C.R.; Zhang, J.Y.; Edwards, E.; Wang, R.Y.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.173

Jablonsky, Michael J.
Solution structure of an old world-like neurotoxin from the venom of the new world scorpion Centruroides sculpturatus ewing [Text] / Michael J. Jablonsky, Dean D. Watt, N.Rama Krishna // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 248, N 2. - P449-458 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура в растворе нейротоксина скорпиона из яда Centruroides sculpturatus Ewing из Нового Света, подобного нейротоксину из Старого Света
Аннотация: Методами ЯМР определена структура в р-ре 'альфа'-токсина CsE-V из яда американского скорпиона C. sculpturatus Ewing. Этот токсин, в отличие от др. токсинов Нового Света, имеет инсерции и делеции в тех же местах, что и токсины Старого Света. С помощью геометрии расстояний и динамического симулированного отжига созданы 70 структур CsE-V в р-ре. Среднеквадратичные отклонения позиций скелетных и всех атомов в этих структурах от их положений в усредненной минимизированной по энергии структуре равны соотв. 0,74 и 1,32A (кроме разупорядоченного C-концевого дипептида). Как и в токсинах др. скорпионов, вторичная структура CsE-V содержит 'альфа'-спираль, трехцепочечный антипараллельный 'бета'-листок, 4 'бета'-поворота и гидрофобный участок на поверхности, выложенный "елочкой" из остатков тирозина. Все остатки пролина имеют транс-конфигурацию, а 'альфа'-спираль несколько длиннее, чем в белках CsE-v3 и CsE-v1. Структура CsE-V ближе к структуре 'альфа'-токсина AaH-II из Androctonus australis из Старого Света (средние отклонения скелетных атомов 1,59A), чем 'альфа'-токсина CsE-v3 Нового света (отклонение 1,91A). США, CHSB-19 B-31, NMR Core Facility, Univ. Alabama Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 30

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯД СКОРПИОНА
CENTRUROIDES SCULPTURATUS EWING

Доп.точки доступа:
Watt, Dean D.; Krishna, N.Rama

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.181

The origin of the diversity of crotoxin isoforms in the venom of Crotalus durissus terrificus [Text] / Crazyna Faure [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 1. - P161-164 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Природа разнообразия изоформ кротоксина в яде Crotatus durissus terrificus
Аннотация: Главным токсином яда южноамериканской змеи C. durissus terrificus является 'бета'-нейротоксин в состав к-рого входит субъединица В, обладающая активностью фосфолипазы А[2], и субъединица А, лишенная ферментативной активности. При анализе гетерогенности субъединиц 'бета'-нейротоксина в яде C. durissus terrificus установили, что эта гетерогенность обусловлена как посттрансляционными модификациями предшественников субъединиц, так и использованием различных мРНК для их трансляции. Показали, что две изоформы В-субъединиц 'бета'-нейротоксина (c и a[2]), обнаруживаемые в одном препарате яда и синтезируемые на разных мРНК, различаются по фармакологическим и биохимическим св-вам. Франция, Unit Venins, Inst. Pasteur, Paris. Библ. 20

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН БЕТА
ФОСФОЛИПАЗА А[2]
АКТИВНОСТЬ
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS

Доп.точки доступа:
Faure, Crazyna; Choumet, Valerie; Bouchier, Christiane; Camoin, Luc; Guillaume, Jean-Luc; Monegier, Bertrand; Vuilhorgne, Marc; Bon, Cassian

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.04-04И5.100

The origin of the diversity of crotoxin isoforms in the venom of Crotalus durissus terrificus [Text] / Crazyna Faure [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 1. - P161-164 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Природа разнообразия изоформ кротоксина в яде Crotatus durissus terrificus
Аннотация: Главным токсином яда южноамериканской змеи C. durissus terrificus является 'бета'-нейротоксин в состав к-рого входит субъединица В, обладающая активностью фосфолипазы А[2], и субъединица А, лишенная ферментативной активности. При анализе гетерогенности субъединиц 'бета'-нейротоксина в яде C. durissus terrificus установили, что эта гетерогенность обусловлена как посттрансляционными модификациями предшественников субъединиц, так и использованием различных мРНК для их трансляции. Показали, что две изоформы В-субъединиц 'бета'-нейротоксина (c и a[2]), обнаруживаемые в одном препарате яда и синтезируемые на разных мРНК, различаются по фармакологическим и биохимическим св-вам. Франция, Unit Venins, Inst. Pasteur, Paris. Библ. 20

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.23.23
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН БЕТА
ФОСФОЛИПАЗА А[2]
АКТИВНОСТЬ
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS

Доп.точки доступа:
Faure, Crazyna; Choumet, Valerie; Bouchier, Christiane; Camoin, Luc; Guillaume, Jean-Luc; Monegier, Bertrand; Vuilhorgne, Marc; Bon, Cassian

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.04-04М3.408

Parent, Marise B.
Footshock facilitates the expression of aversively motivated memory in rats given post-training amygdala basolateral complex lesions [Text] / Marise B. Parent, Eloise Avila, James L. McGaugh // Brain Res. - 1995. - Vol. 676, N 2. - P235-244 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Электрическое раздражение лап облегчает воспроизведение аверсивной памяти у крыс с разрушенной после обучения базолатеральной амигдалой
Аннотация: Ранее было показано, что интенсивное обучение пассивному избеганию частично восстанавливает амнезию, вызванную значит. разрушениями амигдалы, проведенными через 1 неделю после обучения. Данная работа исследует влияние интенсивности предоперационного обучения на сохранность аверсивной памяти у крыс с разрушенной базолатеральной амигдалой (БЛА). Крысы получали 1 или 10 тренировочных сеансов на модели пассивного избегания. Через 1 нед. после обучения у животных или с помощью эл. тока, или с помощью нейротоксина разрушали БЛА. Через 4 дня после операции у крыс тестировали показатели пассивного избегания, а затем через 2 дня подвергали обучению на модели множественного предъявления эл. тока в условиях избегания темнового отсека (МПЭТ). Разрушения БЛА достоверно уменьшали сохранность навыка у крыс независимо от количества сеансов обучения. Однако, после дополнит. воздействия эл. током на модели МПЭТ, показатели пассивного избегания у оперир. крыс восстановились до предоперац. уровня. Показано, что разрушения БЛА увеличивали локомоторную активность в открытом поле, что могло неспецифически уменьшать латенцию захода в темновой отсек у опериров. крыс. Рез-ты работы свидетельствуют, что интактная БЛА не является критической областью мозга для сохранения навыка пассивного избегания. Библ. 39

ГРНТИ	34.39.23

ВИНИТИ 341.39.23.15.33
Рубрики: ОБУЧЕНИЕ
РЕАКЦИЯ ИЗБЕГАНИЯ
ПАССИВНАЯ
ЛИМБИЧЕСКАЯ СИСТЕМА
МИНДАЛИНА
РАЗРУШЕНИЕ
НЕЙРОТОКСИН
ПАМЯТЬ
АВЕРСИВНАЯ
ОТКРЫТОЕ ПОЛЕ
ЛОКОМОТОРНАЯ АКТИВНОСТЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Avila, Eloise; McGaugh, James L.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.07-04Т4.215

Chemical modification of cationic groups of a novel 'альфа'-neurotoxin (Oh-4) from king cobra (Ophiophagus hannah) Venom [Text] / Shinne-Ren Lin [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 118, N 2. - P297-301 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Химическая модификация катионных групп нового 'альфа'-нейротоксина (Ох-4) из яда королевской кобры Ophiophagus hannah
Аннотация: Изучали модификацию остатков Arg и Lys в новом 'альфа'-нейротоксине змеиного яда Ох-4. Остатки Arg модифицировали с помощью п-гидроксифенилглиоксаля, а остатки Lys - с помощью тринитробензосульфоновой к-ты. Модификация Arg-35 приводит к снижению нейротоксичности Ох-4 на 25%. Еще большее снижение активности Ох-4 наблюдается после совместной модификации Arg-35, Arg-9 и Arg-37. У Ох-4, модифицированного по Arg-35, частично сохраняются антигенные св-ва, но эти св-ва полностью утрачиваются после совместной модификации Arg-35, Arg-9 и Arg-37. Тринитрофенилирование Lys-51 снижает нейротоксичность Ох-4 на 77% и на 83% подавляет его антигенные св-ва. Сделан вывод, что Arg-35 и Lys-51 являются существенными для нейротоксичности, а Arg-9, Arg-35, Arg-37 и Lys-51 определяют антигенные св-ва Ох-4. Библ. 21

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: 'АЛЬФА'-НЕЙРОТОКСИН
НОВЫЙ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
OPHIOPHAGUS HANNAH

Доп.точки доступа:
Lin, Shinne-Ren; Chi, Shu-Hwa; Chang, Long-Sen; Kuo, Kou-Wha; Chang, Chun-Chang

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.08-04Т4.104

Голованов, А. П.
Уточнение пространственной структуры нейротоксина II из яда Naja naja oxiana [Текст] / А. П. Голованов, А. С. Арсеньев // Биоорган. химия. - 1995. - Т. 21, N 8. - С. 571-579 . - ISSN 0132-3423
Аннотация: Путем минимизации конформационной энергии с ограничениями, полученными из экспериментальных данных {1}H-ЯМР, рассчитан набор из 19 пространственных моделей нейротоксина II Naja naja oxiana. Среднее попарное среднеквадратичное отклонение положений атомов в полученном наборе структур составило 0.86 A для тяжелых атомов основной цепи и 1.48 A для всех тяжелых атомов. Для объяснения относительно медленных скоростей дейтерообмена амидных протонов Val45 и Leu51, экспонированных согласно рассчитанным структурам в растворитель, предложена модель димера нейротоксина II. Полученные модели как мономерной, так и димерной формы нейротоксина II в дальнейшем могут быть использованы для детального изучения его функциональных, гидрофобных и электростатических свойств. Россия, Ин-т биоорганич. химии РАН, Москва. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН II
СТРУКТУРА
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA OXIANA

Доп.точки доступа:
Арсеньев, А.С.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.09-04Т4.361

Эффекты частично очищенных нейротоксинов из яда скорпиона Buthus martensii на натриевые потоки клеток GH3 [Text] / Peiai Zhou [et al.] // Beijing daxue xuebao = Acta sci. natur. univ. pekinensis. - 1995. - Vol. 31, N 4. - С. 490-498 . - ISSN 0479-8023
Аннотация: 2 частично очищенных нейротоксина, пики 1 и 2, получены из нативного яда скорпиона Buthus martensii фракционированием на сефадексе G-50. Биоанализ на тараканах и мышах показал, что пик 1 более токсичен для тараканов и менее - для мышей; пик 2 показывал противоположные результаты. Исследованы эффекты этих 2 нейротоксинов на натриевые потоки клеток переднего гипофиза крыс (GH3 клетки). Пик 2 показывал значительное замедление Na{+} инактивации, которая является типичным ответом на действие 'альфа'-типа токсина из яда скорпиона. Пик 1 сильно сдвигал потенциалзависимую активацию натриевых потоков к более отрицательным значениям потенциалов, что типично для 'бета'-типа токсинов из яда скорпиона. Германия, Physiol. Inst., Hamburg. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 12

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: ЯД СКОРПИОНА
BUTHUS MARTENSII
НЕЙРОТОКСИН
КЛЕТКИ GH3
НАТРИЕВЫЕ ПОТОКИ

Доп.точки доступа:
Zhou, Peiai; Cheng, Huiwen; Luo, Liner; Chen, Qun; Bauer, C.k.; Krylov, B.; Schwarz, J.R.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.09-04Т4.363

Properties of the venom from the South American "Armed" spider Phoneutria nigriventer (Keyserling, 1891) [Text] / Marta do Nascimento Cordeiro [et al.] // J. Toxicol. Toxin Rev. - 1995. - Vol. 14, N 3. - P309-326 . - ISSN 0731-3837
Перевод заглавия: Свойства яда южно-американского "вооруженного" паука Phoneutria nigriventer (Keyserling, 1891)
Аннотация: Обзор. Ядовитые железы южно-американского паука Phoneutria nigriventer продуцируют комплексную смесь основных нейротоксичных полипептидов (2-16 кДа). С использованием метода полуколичественного биоанализа, комбинированного с последовательными FPLC и HPLC хроматографическими ступенями, авт. выделили из яда и очистили 25 нейротоксичных белковых компонентов, различающихся по химическим и фармакологическим свойствам. Установлены первичные структуры 9 из этих выделенных протеинов. Установлено структурное сходство последовательностей при цистеиновом остатке молекул P. nigriventer нейротоксинов с опубликованными ранее последовательностями нейротоксичных протеинов, выделенных из др. видов пауков или из др. организмов, в особенности в распределении и локализации этих остатков. Бразилия, Univ. Fed. Minas Gerais, Belo Horizonte, M.G. Табл. 2. Библ. 58

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: ЯДЫ ПАУКОВ
PHONEUTRIA NIGRIVENTER
НЕЙРОТОКСИН
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Cordeiro, Marta do Nascimento; Richardson, Michael; Gilroy, John; Figueiredo, Gomes de; Beirao, Paulo S.L.; Diniz, Carlos Ribeiro

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска