Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ<.>)
Общее количество найденных документов : 22
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-22 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.234

   

    The simian virus 40 large T antigen does not inhibit translation of the 14-kDa myelin basic protein mRNA in reticulocyte lysates or in transfected cells [Text] / S. Ueno [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 64, N 2. - P928-931 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Большой Т антиген обезьяньего вируса 40 не ингибирует трансляцию мРНК основного протеина миелина 14 кД в лизатах ретикулоцитов или трансфицированных клетках
Аннотация: Вирусные антигены (АГ) являются транскрибирующими факторами, к-рые ответственны за ингибирование экспрессии мРНК основного протеина миелина (МВР) на трансляционном уровне in vivo и in vitro. Было изучено действие большого Т-АГ SV40 на трансляцию 14 кД МВР. мРНК в ретикулоцитных лизатах и на экспрессию МВР после трансфекции в клетках, к-рые экспрессируют Т-АГ SV40. Т-АГ SV40 не ингибирует трансляцию 14 кД МВР мРНК в клеточно-свободных трансляциях даже в присутствии 30 мкМ (около 600 мкг/мл) Т-АГ. Перманентная трансфекция клеток COS-1, к-рые эндогенно экспрессируют Т-АГ SV40 с помощью 14 кД МВР кДНК привела к экспрессии 14 кД МВР, определенной в вестерн блот. Перманентная трансфекция N20.1 клеток олигодендроцитной линии, иммортализованны температурно-чувствительным Т-АГ SV40, с 14 кД МВР кДНК также кончается экспрессией 14 кД МВР при условиях, при к-рых клетки экспрессировали функциональный Т-АГ SV40. Эти рез-ты показывают, что Т-АГ SV40 не предотвращает экспрессию гена МВР на трансляционном уровне и что в этих иммортализованных олигодендроцитных линиях, к-рые экспрессируют МВР мРНК, но не МВР-протеин, существует иной, не SV40 большой Т-АГ, фактор, ответственный за посттранскрипционную регуляцию. США, UCLA Sch. of Med., Los Angeles, CA 90024. Библ. 24?
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ОБЕЗЬЯНИЙ ВИРУС 40
АНТИГЕН Т БОЛЬШОЙ

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ТРАНСЛЯЦИЯ

ПОДАВЛЕНИЕ

ОТСУТСТВИЕ

SV40


Доп.точки доступа:
Ueno, S.; Foster, L.; Hifumi, G.T.; Tennekoon, G.I.; Campagnoni, A.T.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 96.06-04И4.83

   

    Reevaluation of the growth-permissive substrate properties of goldfish optic nerve myelin and myelin proteins [Text] / Marion Wanner [et al.] // J. Neurosci. - 1995. - Vol. 15, N 11. - P7500-7508 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Переоценка разрешающих рост субстратных свойств миелина зрительного нерва золотой рыбки и миелиновых белков
Аннотация: С помощью прижизненной микроскопии изучали действие in vitro миелина (М) и миелиновых белков (МБ) зрительного нерва золотой рыбки или МБ спинного мозга крыс на рост аксонов (Ак) сетчатки (Се) рыб и ганглиев дорсальных корешков (ГДК) крыс. В присутствии М рыб наблюдали интенсивный рост Ак Се и ГДК; обработка М связывающими ингибиторы роста антителами IN-1 не отражалось на картине роста. При нанесении на конусы роста Ак включенных в липосомы МБ рыб 77% Ак Се и 89% Ак ГДК продолжали рост; обработка липосом антителами IN-1 не повлияла на количественное соотношение растущих и ингибированных Ак. Нанесение на конусы роста липосом, содержащих МБ ЦНС крыс, обусловило остановку роста 73% Ак Се и 93% Ак ГДК; воздействие липосомами, обработанными IN-1, обусловило остановку роста 24% Ак Се. Остановка роста 23% и 24% Ак в присутствии соотв М рыб и нейтрализованных посредством IN-1 МБ крыс указывает на наличие в составе М неидентифицированных ингибиторов роста. Отмечают, что М рыб не является оптимальным субстратом для роста Ак (на подложке из полилизина Ак Се и ГДК обладают лучшим показателями роста). Германия, Fac. of Biol., Univ. of Konstanz, D-78434 Konstanz. Ил. 7. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.15.23
Рубрики: МИЕЛИН
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

РОСТОВЫЕ СУБСТРАТНЫЕ СВОЙСТВА

ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ

АКСОНЫ

РОСТ

СЕТЧАТКА

ЗОЛОТАЯ РЫБКА


Доп.точки доступа:
Wanner, Marion; Lang, Dirk M.; Bandtlow, Christine E.; Schwab, Martin E.; Bastmeyer, Martin; Stuermer, Claudia A.O.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.06-04М1.417

   

    Reevaluation of the growth-permissive substrate properties of goldfish optic nerve myelin and myelin proteins [Text] / Marion Wanner [et al.] // J. Neurosci. - 1995. - Vol. 15, N 11. - P7500-7508 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Переоценка разрешающих рост субстратных свойств миелина зрительного нерва золотой рыбки и миелиновых белков
Аннотация: С помощью прижизненной микроскопии изучали действие in vitro миелина (М) и миелиновых белков (МБ) зрительного нерва золотой рыбки или МБ спинного мозга крыс на рост аксонов (Ак) сетчатки (Се) рыб и ганглиев дорсальных корешков (ГДК) крыс. В присутствии М рыб наблюдали интенсивный рост Ак Се и ГДК; обработка М связывающими ингибиторы роста антителами IN-1 не отражалось на картине роста. При нанесении на конусы роста Ак включенных в липосомы МБ рыб 77% Ак Се и 89% Ак ГДК продолжали рост; обработка липосом антителами IN-1 не повлияла на количественное соотношение растущих и ингибированных Ак. Нанесение на конусы роста липосом, содержащих МБ ЦНС крыс, обусловило остановку роста 73% Ак Се и 93% Ак ГДК; воздействие липосомами, обработанными IN-1, обусловило остановку роста 24% Ак Се. Остановка роста 23% и 24% Ак в присутствии соотв М рыб и нейтрализованных посредством IN-1 МБ крыс указывает на наличие в составе М неидентифицированных ингибиторов роста. Отмечают, что М рыб не является оптимальным субстратом для роста Ак (на подложке из полилизина Ак Се и ГДК обладают лучшим показателями роста). Германия, Fac. of Biol., Univ. of Konstanz, D-78434 Konstanz. Ил. 7. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.41.35.25.09.09
Рубрики: МИЕЛИН
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

РОСТОВЫЕ СУБСТРАТНЫЕ СВОЙСТВА

ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ

АКСОНЫ

РОСТ

СЕТЧАТКА

ЗОЛОТАЯ РЫБКА


Доп.точки доступа:
Wanner, Marion; Lang, Dirk M.; Bandtlow, Christine E.; Schwab, Martin E.; Bastmeyer, Martin; Stuermer, Claudia A.O.


4.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.06-04М7.122

    Bongarzone, E. R.

    Increased susceptibility to degradation by trypsin and subtilisin of in vitro peroxidized myelin proteins [Text] / E. R. Bongarzone, E. F. Soto, J. M. Pasquini // Neurochem. Res. - 1995. - Vol. 20, N 4. - P421-426 . - ISSN 0364-3190
Перевод заглавия: Повышенная чувствительность миелиновых белков, подвергнутых перекисному окислению, к деградации с помощью трипсина и субтилизина
Аннотация: Исследована возможность того, что перекисное окисление миелиновых белков ЦНС с помощью реактивных окислительных препаратов может изменить чувствительность этих белков к протеолитическому действию протеаз, таких как трипсин и субтилизин. Очищенные миелиновые мембраны, полученные из мозга взрослой крысы, были подвергнуты действию двух ферментных систем: F{3+} с аскорбиновой кислотой и Cu{2+} с перекисью водорода. Миелиновые белки были подвергнуты перекисному окислению. Результатом явилось увеличение кол-ва карбонильных групп (СО), сопровождающееся усилением чувствительности к деградации миелинового белка и основного протеолипидного белка упомянутыми протеазами. Возможно, эффект деградации миелинового белка является следствием появления в его структуре перестроек, связанных с перекисным окислением, к-рые участвуют в распознавании протеолитических ферментов. Предположение поддерживается фактом, что, если перекисное окисление миелиновых волокон происходит в присутствии EDTA, то формирование как карбонильных групп, так и повышенной чувствительности к ферментной деградации не происходит. Сделано предположение, что появление аномальных посттрансляционных изменений в миелиновой мембране, связанных с перекисным окислением, может представлять собой основной механизм, модулирующий чувствительность миелиновых белков к протеазам. Аргентина, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.03.49.27.41
Рубрики: ГОЛОВНОЙ МОЗГ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ

ТРИПСИН

СУБТИЛИЗИН

ПОВЫШЕННАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Soto, E.F.; Pasquini, J.M.


5.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.07-04М7.6

    Snipes, G. Jackson

    Molecular anatomy and genetics of myelin proteins in the peripheral nervous system [Text] / G.Jackson Snipes, Ueli Suter // J. Anat. - 1995. - Vol. 186, N 3. - P483-494 . - ISSN 0021-8782
Перевод заглавия: Молекулярная анатомия и генетика миелиновых белков в периферической нервной системе
Аннотация: Обзор литературы, который включает в себя следующие разделы: 1. Введение. 1. Структура миелина. 3. Биохимия миелиновых белков. 4. Генетические дефекты миелиновых белков. Обзор написан на основании анализа 120 работ. США, Stanford Univ. School of Med., Stanford, California. Библ. 120
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.03.49.01.29
Рубрики: НЕРВНАЯ СИСТЕМА
ПЕРИФЕРИЧЕСКИЕ НЕРВЫ

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

МОЛЕКУЛЯРНАЯ АНАТОМИЯ

ГЕНЕТИКА


Доп.точки доступа:
Suter, Ueli


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.01-04М3.219

    Bongarzone, E. R.

    Increased susceptibility to degradation by trypsin and subtilisin of in vitro peroxidized myelin proteins [Text] / E. R. Bongarzone, E. F. Soto, J. M. Pasquini // Neurochem. Res. - 1995. - Vol. 20, N 4. - P421-426 . - ISSN 0364-3190
Перевод заглавия: Повышенная чувствительность миелиновых белков, подвергнутых перекисному окислению, к деградации с помощью трипсина и субтилизина
Аннотация: Исследована возможность того, что перекисное окисление миелиновых белков ЦНС с помощью реактивных окислительных препаратов может изменить чувствительность этих белков к протеолитическому действию протеаз, таких как трипсин и субтилизин. Очищенные миелиновые мембраны, полученные из мозга взрослой крысы, были подвергнуты действию двух ферментных систем: F{3+} с аскорбиновой кислотой и Cu{2+} с перекисью водорода. Миелиновые белки были подвергнуты перекисному окислению. Результатом явилось увеличение кол-ва карбонильных групп (СО), сопровождающееся усилением чувствительности к деградации миелинового белка и основного протеолипидного белка упомянутыми протеазами. Возможно, эффект деградации миелинового белка является следствием появления в его структуре перестроек, связанных с перекисным окислением, к-рые участвуют в распознавании протеолитических ферментов. Предположение поддерживается фактом, что, если перекисное окисление миелиновых волокон происходит в присутствии EDTA, то формирование как карбонильных групп, так и повышенной чувствительности к ферментной деградации не происходит. Сделано предположение, что появление аномальных посттрансляционных изменений в миелиновой мембране, связанных с перекисным окислением, может представлять собой основной механизм, модулирующий чувствительность миелиновых белков к протеазам. Аргентина, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.09
Рубрики: ГОЛОВНОЙ МОЗГ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ

ТРИПСИН

СУБТИЛИЗИН

ПОВЫШЕННАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Soto, E.F.; Pasquini, J.M.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.05-04М1.309

   

    Modulation of the inhibitory substrate properties of oligodendrocytes by platelet-derived growth factor [Text] / Dirk M. Lang [et al.] // J. Neurosci. - 1996. - Vol. 16, N 18. - P5741-5748 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Модуляция ингибиторно-субстратных свойств олигодендроцитов фактором роста тромбоцитов
Аннотация: На культивируемых клетках зрительного нерва 7- 10-дневных крыс (совместно глиальных и нервных клеток) исследовали влияние ростового фактора тромбоцитов (РФТ) на способность конусов роста (КР) расти в присутствии галактоцереброзидпозитивных олигодендроцитов O[1] (ОД). КР разрушались при соприкосновении с ОД, если росли в обычной питательной среде, но могли пересекать ОД при росте в течение 8-10 дней в среде, содержащей РФТ (10 нм/мл). При перенесении ОД из нормальной среды в среду, содержащую РФТ, на 8-10 дней КР соотв. изменяли свою р-цию на встречу с ОД. Если ОД, обработанные РФТ, помещали затем в нормальную среду, то КР разрушались при контакте с этими клетками. ОД теряли свое разрушающее действие на КР при росте в среде, кондиционированной астроцитами, к-рые, как известно, вырабатывают РФТ. Было получено антитело ИН-I против ингибиторов роста нейритов, белков 35 и 250 кДа на поверхности O[1] ОД, вызывающих разрушение КР. ИН-I-иммунореактивность была значительно снижена в РФТ-обработанных ОД. В то же время, как контрольные, так и РФТ-обработанные ОД содержали ассоциированный с миелином гликопротеин, протеолипид и основный белок миелина, к-рые были выявлены с помощью иммунной р-ции. Т. обр., при росте в присутствии РФТ изменяется экспрессия ингибиторов роста нейритов, но не изменяется экспрессия маркерных белков миелина. Вероятно, РФТ прямо или опосредовано регулирует экспрессию ингибиторов роста. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.41.15.17.15
Рубрики: ФАКТОР РОСТА ТРОМБОЦИТОВ
ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

ПОТЕРЯ ИНГИБИТОРНЫХ СВОЙСТВ

АНТИТЕЛА

КОНУС РОСТА

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Lang, Dirk M.; Hille, Michael G.; Schwab, Martin E.; Stuermer, Claudia A.O.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.06-04Я6.471

   

    Modulation of the inhibitory substrate properties of oligodendrocytes by platelet-derived growth factor [Text] / Dirk M. Lang [et al.] // J. Neurosci. - 1996. - Vol. 16, N 18. - P5741-5748 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Модуляция ингибиторно-субстратных свойств олигодендроцитов фактором роста тромбоцитов
Аннотация: На культивируемых клетках зрительного нерва 7- 10-дневных крыс (совместно глиальных и нервных клеток) исследовали влияние ростового фактора тромбоцитов (РФТ) на способность конусов роста (КР) расти в присутствии галактоцереброзидпозитивных олигодендроцитов O[1] (ОД). КР разрушались при соприкосновении с ОД, если росли в обычной питательной среде, но могли пересекать ОД при росте в течение 8-10 дней в среде, содержащей РФТ (10 нм/мл). При перенесении ОД из нормальной среды в среду, содержащую РФТ, на 8-10 дней КР соотв. изменяли свою р-цию на встречу с ОД. Если ОД, обработанные РФТ, помещали затем в нормальную среду, то КР разрушались при контакте с этими клетками. ОД теряли свое разрушающее действие на КР при росте в среде, кондиционированной астроцитами, к-рые, как известно, вырабатывают РФТ. Было получено антитело ИН-I против ингибиторов роста нейритов, белков 35 и 250 кДа на поверхности O[1] ОД, вызывающих разрушение КР. ИН-I-иммунореактивность была значительно снижена в РФТ-обработанных ОД. В то же время, как контрольные, так и РФТ-обработанные ОД содержали ассоциированный с миелином гликопротеин, протеолипид и основный белок миелина, к-рые были выявлены с помощью иммунной р-ции. Т. обр., при росте в присутствии РФТ изменяется экспрессия ингибиторов роста нейритов, но не изменяется экспрессия маркерных белков миелина. Вероятно, РФТ прямо или опосредовано регулирует экспрессию ингибиторов роста. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ФАКТОР РОСТА ТРОМБОЦИТОВ
ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

ПОТЕРЯ ИНГИБИТОРНЫХ СВОЙСТВ

АНТИТЕЛА

КОНУС РОСТА

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Lang, Dirk M.; Hille, Michael G.; Schwab, Martin E.; Stuermer, Claudia A.O.


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.06-04М3.102

   

    Modulation of the inhibitory substrate properties of oligodendrocytes by platelet-derived growth factor [Text] / Dirk M. Lang [et al.] // J. Neurosci. - 1996. - Vol. 16, N 18. - P5741-5748 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Модуляция ингибиторно-субстратных свойств олигодендроцитов фактором роста тромбоцитов
Аннотация: На культивируемых клетках зрительного нерва 7- 10-дневных крыс (совместно глиальных и нервных клеток) исследовали влияние ростового фактора тромбоцитов (РФТ) на способность конусов роста (КР) расти в присутствии галактоцереброзидпозитивных олигодендроцитов O[1] (ОД). КР разрушались при соприкосновении с ОД, если росли в обычной питательной среде, но могли пересекать ОД при росте в течение 8-10 дней в среде, содержащей РФТ (10 нм/мл). При перенесении ОД из нормальной среды в среду, содержащую РФТ, на 8-10 дней КР соотв. изменяли свою р-цию на встречу с ОД. Если ОД, обработанные РФТ, помещали затем в нормальную среду, то КР разрушались при контакте с этими клетками. ОД теряли свое разрушающее действие на КР при росте в среде, кондиционированной астроцитами, к-рые, как известно, вырабатывают РФТ. Было получено антитело ИН-I против ингибиторов роста нейритов, белков 35 и 250 кДа на поверхности O[1] ОД, вызывающих разрушение КР. ИН-I-иммунореактивность была значительно снижена в РФТ-обработанных ОД. В то же время, как контрольные, так и РФТ-обработанные ОД содержали ассоциированный с миелином гликопротеин, протеолипид и основный белок миелина, к-рые были выявлены с помощью иммунной р-ции. Т. обр., при росте в присутствии РФТ изменяется экспрессия ингибиторов роста нейритов, но не изменяется экспрессия маркерных белков миелина. Вероятно, РФТ прямо или опосредовано регулирует экспрессию ингибиторов роста. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.21
Рубрики: ФАКТОР РОСТА ТРОМБОЦИТОВ
ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

ПОТЕРЯ ИНГИБИТОРНЫХ СВОЙСТВ

АНТИТЕЛА

КОНУС РОСТА

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Lang, Dirk M.; Hille, Michael G.; Schwab, Martin E.; Stuermer, Claudia A.O.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.09-04М3.95

    Eichberg, Joseph.

    Phosphorylation of myelin proteins: Recent advances [Text] / Joseph Eichberg, Srinivas Iyer // Neurochem. Res. - 1996. - Vol. 21, N 4. - P527-535 . - ISSN 0364-3190
Перевод заглавия: Фосфорилирование миелиновых белков: последние достижения
Аннотация: Since it was first described 25 years ago, phosphorylation has come to be recognized as a widespread and dynamic post-translational modification of myelin proteins. In this review, the phosphorylation characteristics of myelin basic protein, zero (P[0]), myelin-associated glycoprotein and 2'3' cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase are summarized. Emphasis is placed on recent advances in our knowledge concerning the protein kinases involved and the sites of phosphorylation in the amino acid sequences, where known. The possible roles of myelin protein phosphorylation in modulating myelin structure, the process of myelin assembly and mediation of signal transduction events are discussed. Библ. 84
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.09
Рубрики: МИЕЛИН
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

СБОРКА

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ПРОТЕИНКИНАЗЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 84


Доп.точки доступа:
Iyer, Srinivas


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.10-04М3.52

   

    Tyrosine phosphorylation of myelin protein P[o] [Text] / Srinivas Iyerr [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1996. - Vol. 46, N 5. - P531-539 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Фосфорилирование тирозина в миелиновом белке P[o]
Аннотация: Сегменты седалищного нерва, взятые у взрослых крыс Sprague-Dawley, инкубировали в присутствии {32}P-ортофосфата. При тонкослойной хроматографии или тонкослойном электрофорезе продуктов кислотного гидролиза выделенного из сегментов белка P[o] идентифицировали присутствие среди них фосфотирозина. При инкубации сегментов нерва в присутствии ванадия или перванадата, ингибиторов тирозинфосфатазы, фосфорилирование остатков тирозина в белке P[o] происходило и в отсутствие 4'бета'-форбол-12,13-дибутирата. Судя по результатам иммуноблоттинга с применением моноклональных антител, в составе названного белка может происходить фосфорилирование нескольких остатков тирозина. США, Univ. of Houston, Houston, Texas. Библ. 31
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.09
Рубрики: МИЕЛИН
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ФОСФОТИРОЗИН

ПЕРВАНАДАТ

СЕДАЛИЩНЫЙ НЕРВ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Iyerr, Srinivas; Rowe-Rendleman, Cheryl L.; Bianchi, Roberto; Eichberg, Joseph


12.

Деп. 334-Уi96


    Соколова, Л. И.

    Некоторые аспекты патогенеза и диагностики рассеянного склероза на современном этапе [Текст] : деп. Нац. мед. ун-т 19961225, N 334-Уi96 / Л. И. Соколова ; депонент Нац. мед. ун-т (Киев). - Введ. с 19961225. - [Б. м. : б. и.], 1996. - 35 с.
Аннотация: Обзор литературы по современным представлениям о патогенезе рассеянного склероза с позиции биомембранной патологии. Рассмотрен состав белков миелина и их роль в сенсибилизации организма. Детально освещены механизмы и значение нейроспецифических и специфических иммунных реакций при демиелинизации. Приведен ряд работ по изучению антигенов ГКГС при рассеянном склерозе и возможности их участия в патогенезе заболевания. Обсуждается значение иммунологических и иммуногенетических исследований для диагностики рассеянного склероза. Украина, Нац. мед. ун-т, Киев
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.55.11.11
Рубрики: РАССЕЯННЫЙ СКЛЕРОЗ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

АУТОСЕНСИБИЛИЗАЦИЯ

ГКГС

СВЯЗЬ С ЗАБОЛЕВАНИЕМ

ОБЗОР


Доп.точки доступа:
Нац. мед. ун-т (Киев)
Свободных экз. нет

13.

Деп. 334-Уi96


    Соколова, Л. И.

    Некоторые аспекты патогенеза и диагностики рассеянного склероза на современном этапе [Текст] : деп. Нац. мед. ун-т 19961225, N 334-Уi96 / Л. И. Соколова ; депонент Нац. мед. ун-т (Киев). - Введ. с 19961225. - [Б. м. : б. и.], 1996. - 35 с.
Аннотация: Обзор литературы по современным представлениям о патогенезе рассеянного склероза с позиции биомембранной патологии. Рассмотрен состав белков миелина и их роль в сенсибилизации организма. Детально освещены механизмы и значение нейроспецифических и специфических иммунных реакций при демиелинизации. Приведен ряд работ по изучению антигенов ГКГС при рассеянном склерозе и возможности их участия в патогенезе заболевания. Обсуждается значение иммунологических и иммуногенетических исследований для диагностики рассеянного склероза. Украина, Нац. мед. ун-т, Киев
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.03.49.02.09
Рубрики: РАССЕЯННЫЙ СКЛЕРОЗ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

АУТОСЕНСИБИЛИЗАЦИЯ

ГКГС

СВЯЗЬ С ЗАБОЛЕВАНИЕМ

ОБЗОР


Доп.точки доступа:
Нац. мед. ун-т (Киев)
Свободных экз. нет

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.05-04М3.205

    Bronstein, J. M.

    Oligodendrocyte-specific protein (OSP) is a major component of CNS myelin [Text] / J. M. Bronstein, P. E. Micevych, K. Chen // J. Neurosci. Res. - 1997. - Vol. 50, N 5. - P713-720 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Олигодендроцит-специфический белок (OSP) - главный компонент миелина в ЦНС
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.09
Рубрики: МИЕЛИН
ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ПОЛИКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

ГОЛОВНОЙ МОЗГ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Micevych, P.E.; Chen, K.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 05.02-04М3.53

    Вахитова, Ю. В.

    Влияние ладастена на активность cAMP-зависимых протеинкиназ и фосфорилирование белков в клетках головного мозга крыс [Текст] / Ю. В. Вахитова, М. Х. Салимгареева, С. Б. Середенин // Эксперим. и клин. фармакол. - 2004. - Т. 67, N 3. - С. 7-9 . - ISSN 0869-2092
Аннотация: Исследована временная зависимость влияния ладастена в дозе 50 мг/кг на активность сАМР-зависимых протеинкиназ (протеинкиназа А, РКА) в растворимой фракции белков головного мозга крыс. Установлены изменения активности этих ферментов в первые часы действия препарата. Ладастен повышал уровень фосфорилирования одной из изоформ основного белка миелина и протеолипидного белка. Выявлено участие в реализации фармакологического действия ладастена как сАМР-зависимых, так и сАМР-независимых сигнальных систем. Россия, НИИ фармакологии РАМН, Москва. Библ. 12
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.23
Рубрики: ЛАДАСТЕН
ПРОТЕИНКИНАЗЫ

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ГОЛОВНОЙ МОЗГ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Салимгареева, М.Х.; Середенин, С.Б.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 05.02-04Т1.282

    Вахитова, Ю. В.

    Влияние ладастена на активность cAMP-зависимых протеинкиназ и фосфорилирование белков в клетках головного мозга крыс [Текст] / Ю. В. Вахитова, М. Х. Салимгареева, С. Б. Середенин // Эксперим. и клин. фармакол. - 2004. - Т. 67, N 3. - С. 7-9 . - ISSN 0869-2092
Аннотация: Исследована временная зависимость влияния ладастена в дозе 50 мг/кг на активность сАМР-зависимых протеинкиназ (протеинкиназа А, РКА) в растворимой фракции белков головного мозга крыс. Установлены изменения активности этих ферментов в первые часы действия препарата. Ладастен повышал уровень фосфорилирования одной из изоформ основного белка миелина и протеолипидного белка. Выявлено участие в реализации фармакологического действия ладастена как сАМР-зависимых, так и сАМР-независимых сигнальных систем. Россия, НИИ фармакологии РАМН, Москва. Библ. 12
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: ЛАДАСТЕН
ПРОТЕИНКИНАЗЫ

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ГОЛОВНОЙ МОЗГ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Салимгареева, М.Х.; Середенин, С.Б.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI32) 08.06-04Т1.231

   

    Recombinant DNA vaccine encoding multiple domains related to inhibition of neurite outgrowth: A potential strategy for axonal regneration [Text] / Gang Xu [et al.] // J. Neurochem. - 2004. - Vol. 91, N 4. - P1018-1023 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Вакцина на основе рекомбинантной ДНК, кодирующей множественные домены, связанные с ингибированием роста нейритов: потенциальная стратегия для аксональной регенерации
Аннотация: Известно, что ряд белков миелина ингибирует регенерацию ЦНС. Сообщается о разработке вакцины на основе рекомбинантной ДНК, кодирующей множественные домены миелиновых ингибиторов. Показано, что вакцинация крыс с повреждением спинного мозга стимулировала аксональную регенерацию. Обсуждены перспективы использования вакцины для стимуляции регенерации ЦНС. Сингапур, Singapore General Hospital, Singapore
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: ВАКЦИНЫ
РЕКОМБИНАНТНАЯ ДНК

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ТЕНАСЦИН-R

РЕГЕНЕРАЦИЯ АКСОНОВ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Xu, Gang; Nie, Du-Yu; Chen, Ju-Tao; Wang, Chao-Yang; Yu, Feng-Gang; Sun, Li; Liu, Xue-Gang; Ahmed, Sohail; David, Samuel; Xiao, Zhi-cheng


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.03-04Б1.671

   

    Myelin basic protein in the cerebrospinal fluid of patients infected with HIV [Text] / H. W. Plister [et al.] // J. Neurol. - 1989. - Vol. 236, N 5. - P288-291 . - ISSN 0340-5354
Перевод заглавия: Основной белок миелина в спинномозговой жидкости больных, инфицированныхв ирусом иммунодефицита человека
Аннотация: Оценивали значение основного белка миелина спинномозговой жидкости в качестве раннего маркера энцефалопатий, ассоциированных с инфекцией вирусом иммунодефицита человека. Обследовали пробы спинномозговой жидкости 40 б-ных, инфицированных вирусом иммунодефицита человека. Повышение уровней основного белка миелина отметили у 2 б-ных (5 и 5,3 нг/мл) с признаками энцефалопатии. У остальных 38 б-ных регистрировали пограничные уровни основного белка миелина (12 чел.). Конц-ия белка не превышала нормальный уровень у 26 из обследованных б-ных. Полученные факты показывают, что показатель уровня основного белка миелина в спинномозговой жидкости не является чувствительным маркером энцефалопатии при СПИД. ФРГ, Neurologische Klinik der Univ. Munchen, Klinikum Grosshadern, Marchioninistrasse 15, D-8000 Munchen 70. Библ. 25.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.39
Рубрики: СПИД
ЭНЦЕФАГОПАТИИ

РАННИЕ МАРКЕРЫ

БЕЛКИ

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

СПИННОМОЗГОВАЯ ЖИДКОСТЬ

БОЛЬНЫЕ


Доп.точки доступа:
Plister, H.W.; E, K.M.; Wiek, M.; Fateh-Moghadam, A.; Huber, M.; Schielke, E.; Goebel, F.D.; Matuschke, A.; Heinrich, B.; Bogner, J.R.; Froschl, M.; Pfa, W.; Ackenheil, M.


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.06-04М1.170

    Persson, Hakan.

    Isoelectric focusing of membrane proteins: High resolution separation of myelin proteins [Text] / Hakan Persson, Olle Corneliuson // Electrophorisis. - 1989. - Vol. 10, N 11. - P747-751 . - ISSN 0173-0835
Перевод заглавия: Изоэлектрическая фокусировка мембранных белков: высокое разрешение разделения миелиновых белков
Аннотация: Для солюбилизации миелиновых белков использовали смесь детергентов тритона Х-100 и 3-[(холамидопропил)диметиламмонио]-1-пропансульфонаты (CHAPS), 9 М мочевины и амфолитов. Большинство белков имели pJ=5-7,5. Обнаружили заметный пик в области рН 8,7-9,3. Близко к катоду обнаружили сильно основной белок с pJ=10,5. Данный метод позволяет быстро и с высоким разрешением разделять белки. Швеция, Sect. of Neuroanat., Dep. of Anat. S-40033, Goteborg. Ил. 2. Библ. 39.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.09.09
Рубрики: БИОМЕМБРАНЫ
БЕЛКИ

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

РАЗДЕЛЕНИЕ

ЭЛЕКТРОФОРЕЗ

ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЕ ФОКУСИРОВАНИЕ

МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ


Доп.точки доступа:
Corneliuson, Olle


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 90.10-04М5.113

   

    Pattern of myelin proteins in moderate hypoxia [Text] / M. Wender [et al.] // Exp. Pathol. - 1990. - Vol. 39, N 1. - P45-48 . - ISSN 0232-1513
Перевод заглавия: Распределение миелиновых белков в условиях умеренной гипоксии
Аннотация: Белые крысы Wistar находились в условиях умеренной гипоксии (УГ) (7% кислорода во вдыхаемой газовой смеси) в течение 30 мин и затем были декапитированы через 4 часа, 24 часа, 14 дней и 2 мес после УГ. Фракции миелиновых белков (МБ) получали методом электрофореза в непрерывном градиенте сахарозы на полиакриламидном геле. Содержание высокомолекулярного Wolfgram белка уменьшалось уже через 4 ч после УГ и оставалось сниженным в последующие временные интервалы. Содержание главных МБ Folch Lees протеолипида и Agraval снижалось через 2 мес после УГ. В то же время, начиная с 24 ч происходило относительное увеличение доли щелочных МБ. По-видимому изменения в распределении МБ зависят от природы токсического воздействия. Польша, Dept of Neurol., School of Med., Poznan. Библ. 12.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.03.35.31
Рубрики: ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
ГИПОКСИЯ

БЕЛКИ

МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ

ЛИПИДЫ

ПРОТЕОЛИНИД

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Wender, M.; Adamczewska-Goncerzewicz, Z.; Talkowska, D.; Pankrac, J.; Grochowalska, A.


 1-20    21-22 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)