СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 30
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-30

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.096

The heme-copper oxidase family consists of three distinct types of terminal oxidases and is related to nitric oxide reductase [Text] / der Oost John van [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P1-10 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Семейство гемово-медных оксидаз состоит из трех отдельных типов терминальных оксидаз и родственно редуктазе окиси азота
Аннотация: Обзор. За последнее время описано множество прокариотических терминальных оксидаз. Биохимический анализ выявил различия, касающиеся их субъединичного состава и природы физиологического субстрата, к-рым может служить цитохром C или хинол. При сравнении аминокислотных последовательностей установлено, что цитохром C-оксидаза aa[3]-типа и хинолоксидаза bo[3]-типа являются вариантами одной и той же гемово-медной оксидазы. Третьим членом этого семейства является недавно обнаруженная цитохром c-оксидаза cbb[3]-типа. Все эти мембранные ферменты выполняют функцию протонных помп. Сообщается, что редуктаза окиси азота (цитохром bc-типа), участвующая в денитрификации, по многим важным свойствам близка к терминальным оксидазам. Обсуждаются структурные, функциональные и эволюционные взаимосвязи между этими ферментами. Нидерланды, Dep. Molecul. and Cell. Biol., Bio Centrum Amsterdam, Vrije Univ., 1087, NL-1081 HV Amsterdam. Библ. 34.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОКСИДАЗЫ
ГЕМОВО-МЕДНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ТЕРМИНАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ВАРИАНТЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 34
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ХИНОЛОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
van, der Oost John; de, Boer Anthonius P.N.; de, Gier Jan-Willem L.; Zumft, Walter G.; Stouthamer, Adriaan H.; van, Spanning Rob J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.08-04М5.047

Маслова, М. Н.
Активность мембранных ферментов эритроцитов при различных стрессорных воздействиях [Текст] / М. Н. Маслова // Физиол. ж. - 1994. - Т. 80, N 7. - С. 76-80
Аннотация: Обнаружили влияние стрессорных воздействий на уменьшение активности мембранных ферментов эритроцитов - ацетилхолинэстеразы, Na,K-АТФазы. Эти изменения могут быть связаны с увеличением в крови популяции "старых" эритроцитов, в к-рых активность мембранных ферментов в 1,8-2 раза ниже, чем в "молодых". Предположили, что свой вклад в уменьшение активности Na,K-АТФазы вносит дигоксинподобный ингибитор, содержание к-рого при стрессе в плазме крови увеличивается. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии им. И. М. Сеченова, Санкт-Петербург. Библ. 20.

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: СТРЕСС
ЭРИТРОЦИТЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КРОВЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.11-04И8.55

Войнова, Роза.
Активност на някои мембранни ензими в зависимост от съдържанието на грах в дажби за пилета бройлери [Текст] / Роза Войнова, Янко Профиров, Дона Мирчева // Животновьд. науки. - 1994. - Vol. 31, N 5-6. - С. 169-172 . - ISSN 0514-7441
Перевод заглавия: Активность некоторых мембранных ферментов в зависимости от содержания гороха в рационах цыплят-бройлеров
Аннотация: При замене части соевого шрота горохом в комбикормах для цыплят-бройлеров и добавке синтетических аминокислот DL-метионина и DL-триптофана исследована активность щелочной фосфатазы, Mg, Ca АТФ-азы и аминопептидазы (АП) в мембранах микроворсин, изолированных из энтероцитов тонких кишок. Установлено, что за исключением АП активность мембранных ферментов понижается с увеличением содержания гороха с 20 до 30% в несбалансированных по лимитирующим аминокислотам рационах и повышается после добавки синтетических метионина и триптофана к смесям с 30 и 50% гороха. На активность АП состав испытывавшихся кормов не влиял. Болгария, Ин-т животноводства, Костинброд. Библ. 25

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.25.87.11
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ТОНКАЯ КИШКА
ЭНТЕРОЦИТЫ
КОМБИКОРМА
ГОРОХ
ЦЫПЛЯТА

Доп.точки доступа:
Профиров, Янко; Мирчева, Дона

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.110

Koyama, Noriyuki.
(NH{+}[4] + Na{+})-activated ATPase of a facultatively anaerobic alkaliphile, Amphibacillus xylanus [Text] / Noriyuki Koyama // Anaerobe. - 1996. - Vol. 2, N 2. - P123-128 . - ISSN 1075-9964
Перевод заглавия: Активируемая NH[4]{+}+Na{+} АТФаза факультативно анаэробной алкалофильной Amphibacillus xylanus
Аннотация: Мембранная АТФаза A. xylanus шт. Ep01 солюбилизирована неионным детергентом деканоил-N-метилглюкамидом и очищена последовательной хроматографией на ДЭАЭ-сефарозе и гидроксиапатите. Очищенный фермент содержит пять субъединиц с мол. м. 'ЭКВИВ'78, 59, 40, 22 и 13 кД. Фермент катализирует гидролиз нуклеозидтрифосфатов, максимальная активность наблюдается с АТФ. АТФаза активируется NH[4]{+} и Na{+}, ингибируется 100 мМ KNO[3] или KSCN на 59 и 53%, соотв. NaN[3] в конц-ии 1 мМ не влияет на активность фермента. Субъединицы АТФазы с мол. м. 78 и 59 кД реагируют с антителами к субъединицам А и В АТФазы V-типа из Enterococcus hirae. Авт. считает, что АТФаза A. xylanus относится к АТФазам V-типа. Япония, Dep. of Chem., Fac. of Sci., Chiba Univ., Yayoi, Chiba 263. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AMPHIBACILLUS XYLANUS (BACT.)
АЛКАЛОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
АТФАЗА
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОЧИСТКА
АКТИВАЦИЯ
ИОНЫ
АММОНИЙ
НАТРИЙ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.06-04Б3.93

Koyama, Noriyuki.
(NH{+}[4] + Na{+})-activated ATPase of a facultatively anaerobic alkaliphile, Amphibacillus xylanus [Text] / Noriyuki Koyama // Anaerobe. - 1996. - Vol. 2, N 2. - P123-128 . - ISSN 1075-9964
Перевод заглавия: Активируемая NH[4]{+}+Na{+} АТФаза факультативно анаэробной алкалофильной Amphibacillus xylanus
Аннотация: Мембранная АТФаза A. xylanus шт. Ep01 солюбилизирована неионным детергентом деканоил-N-метилглюкамидом и очищена последовательной хроматографией на ДЭАЭ-сефарозе и гидроксиапатите. Очищенный фермент содержит пять субъединиц с мол. м. 'ЭКВИВ'78, 59, 40, 22 и 13 кД. Фермент катализирует гидролиз нуклеозидтрифосфатов, максимальная активность наблюдается с АТФ. АТФаза активируется NH[4]{+} и Na{+}, ингибируется 100 мМ KNO[3] или KSCN на 59 и 53%, соотв. NaN[3] в конц-ии 1 мМ не влияет на активность фермента. Субъединицы АТФазы с мол. м. 78 и 59 кД реагируют с антителами к субъединицам А и В АТФазы V-типа из Enterococcus hirae. Авт. считает, что АТФаза A. xylanus относится к АТФазам V-типа. Япония, Dep. of Chem., Fac. of Sci., Chiba Univ., Yayoi, Chiba 263. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: AMPHIBACILLUS XYLANUS (BACT.)
АЛКАЛОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
АТФАЗА
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОЧИСТКА
АКТИВАЦИЯ
ИОНЫ
АММОНИЙ
НАТРИЙ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.05-04Т4.73

Jones, David L.
Aluminum interaction with plasma membrane lipids and enzyme metal binding sites and its potential role in Al cytotoxicity [Text] / David L. Jones, Leon V. Kochian // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 400, N 1. - P51-57 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Связывание алюминия с липидами плазматических мембран и местами связывания металлов на ферментах - его потенциальное значение в цитотоксичности этого металла
Аннотация: Установлено, что ионы Al{3+} связываются микросомами различного происхождения с липосомами через липидный компонент мембран. Из липидов наибольшую афинность по отношению к Al{3+} проявлял фосфатидилинозит-4,5-бифосфат. Стохиометрия связывания Al{3+} с этим липидом составляла 1:1. Связывание Al{3+} с липидной частью мембран угнеталось ионами Ca{2+} в конц-ии 1 мМ и выше. Кроме того, такие агенты, как цитрат и малат, предупреждали связывание Al{3+} с липидами мембран. Установлено также, что ионы Al{3+} ингибируют фосфолипазу A[2], но не влияют на активность таких ферментов, как енолаза, пируваткиназа, H{+}-АТФаза, миозин, калпаин, протеиназа K и аргиназа. Обсуждается роль связывания Al{3+} с липидами мембран в цитотоксичности данных ионов. Великобритания, Sch. Agricult. Forest Sci., Univ. Wales, Bangor, Gwynedd, LL57 2UW. Библ. 36

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.15
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
АЛЮМИНИЙ
СВЯЗЫВАНИЕ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЛИЯНИЕ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
ВЗАИМОСВЯЗЬ
МИКРОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Kochian, Leon V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.06-04Я6.224

Jones, David L.
Aluminum interaction with plasma membrane lipids and enzyme metal binding sites and its potential role in Al cytotoxicity [Text] / David L. Jones, Leon V. Kochian // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 400, N 1. - P51-57 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Связывание алюминия с липидами плазматических мембран и местами связывания металлов на ферментах - его потенциальное значение в цитотоксичности этого металла
Аннотация: Установлено, что ионы Al{3+} связываются микросомами различного происхождения с липосомами через липидный компонент мембран. Из липидов наибольшую афинность по отношению к Al{3+} проявлял фосфатидилинозит-4,5-бифосфат. Стохиометрия связывания Al{3+} с этим липидом составляла 1:1. Связывание Al{3+} с липидной частью мембран угнеталось ионами Ca{2+} в конц-ии 1 мМ и выше. Кроме того, такие агенты, как цитрат и малат, предупреждали связывание Al{3+} с липидами мембран. Установлено также, что ионы Al{3+} ингибируют фосфолипазу A[2], но не влияют на активность таких ферментов, как енолаза, пируваткиназа, H{+}-АТФаза, миозин, калпаин, протеиназа K и аргиназа. Обсуждается роль связывания Al{3+} с липидами мембран в цитотоксичности данных ионов. Великобритания, Sch. Agricult. Forest Sci., Univ. Wales, Bangor, Gwynedd, LL57 2UW. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
АЛЮМИНИЙ
СВЯЗЫВАНИЕ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЛИЯНИЕ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
ВЗАИМОСВЯЗЬ
МИКРОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Kochian, Leon V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.32

Kaslin, Sandra A.
Membrane-associated redox activities in Thermotoga neapolitana [Text] / Sandra A. Kaslin, Susan E. Childers, Kenneth M. Noll // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 170, N 4. - P297-303 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Ассоциированные с мембранами окислительно-восстановительные активности Thermotoga neapolitana
Аннотация: Восстановление серы гипертермофильной бактерией Thermotoga neapolitana является альтернативой образованию водорода в ходе ферментации. Этапы передачи электронов от восстановленных кофакторов (ферредоксина, НАДН) на серу еще не исследованы. Один из ферментов, к-рый мог бы участвовать в этом, - НАДН:метилвиологеноксидоредуктаза (НМОР) - активность к-рой ассоциирована с НАДН:ферредоксиноксидоредуктазой у других сбраживающих микроорганизмов. 83% НМОР содержится во фракции осадка мембран, полученного после центрифугирования экстрактов клеток. НМОР не использует ферредоксины Thermotoga и клостридий. НМОР обнаруживалась и в аэробно полученных везикулах, преимущественно на их цитоплазматической поверхности. Кроме того, обнаружена внецитоплазматическая гидрогеназная активность. В отличие от растворимой гидрогеназы, активность этой гидрогеназы полностью подавляется при обработке клеток хлоридом меди. Эта гидрогеназа находится на поверхности везикул, обращенной наружу от цитоплазмы, ее активность стабильна на воздухе и ингибируется низкими конц-иями нитрита. США [NollK. M.], Dep. of Mol. and Cell. Biol., Univ. Connecticut, Storrs, CT 06269-3125. E-mail: noll

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.41
Рубрики: THERMOTOGA NEAPOLITANA (BACT.)
ГИПЕРТЕРМОФИЛЬНАЯ БАКТЕРИЯ
СЕРА
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Childers, Susan E.; Noll, Kenneth M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.12-04Б3.57

Kaslin, Sandra A.
Membrane-associated redox activities in Thermotoga neapolitana [Text] / Sandra A. Kaslin, Susan E. Childers, Kenneth M. Noll // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 170, N 4. - P297-303 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Ассоциированные с мембранами окислительно-восстановительные активности Thermotoga neapolitana
Аннотация: Восстановление серы гипертермофильной бактерией Thermotoga neapolitana является альтернативой образованию водорода в ходе ферментации. Этапы передачи электронов от восстановленных кофакторов (ферредоксина, НАДН) на серу еще не исследованы. Один из ферментов, к-рый мог бы участвовать в этом, - НАДН:метилвиологеноксидоредуктаза (НМОР) - активность к-рой ассоциирована с НАДН:ферредоксиноксидоредуктазой у других сбраживающих микроорганизмов. 83% НМОР содержится во фракции осадка мембран, полученного после центрифугирования экстрактов клеток. НМОР не использует ферредоксины Thermotoga и клостридий. НМОР обнаруживалась и в аэробно полученных везикулах, преимущественно на их цитоплазматической поверхности. Кроме того, обнаружена внецитоплазматическая гидрогеназная активность. В отличие от растворимой гидрогеназы, активность этой гидрогеназы полностью подавляется при обработке клеток хлоридом меди. Эта гидрогеназа находится на поверхности везикул, обращенной наружу от цитоплазмы, ее активность стабильна на воздухе и ингибируется низкими конц-иями нитрита. США [NollK. M.], Dep. of Mol. and Cell. Biol., Univ. Connecticut, Storrs, CT 06269-3125. E-mail: noll

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: THERMOTOGA NEAPOLITANA (BACT.)
ГИПЕРТЕРМОФИЛЬНАЯ БАКТЕРИЯ
СЕРА
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Childers, Susan E.; Noll, Kenneth M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 08.02-04М6.266

Криворучко, А. Ю.
Динамика суточных изменений активности мембранных ферментов в плаценте при воздействии гипоксии [Текст] / А. Ю. Криворучко, А. Ю. Квочко // Циклы природы и общества. - Ставрополь, 2006. - С. 68-70 . - ISBN 5-7329-0390-9
Аннотация: Россия, Ставропольский гос. аграрный ун-т. Библ. 2

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.35.21
Рубрики: ПЛАЦЕНТА
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТЬ
СУТОЧНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
ГИПОКСИЯ
ВЛИЯНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Квочко, А.Ю.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.03-04Б2.90

Identification of a novel class of membrane-bound [NiFe]-hydrogenases in Thermococcus onnurineus NA1 by in silico analysis [Text] / Jae Kyu Lim [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2010. - Vol. 76, N 18. - P6286-6289 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Идентификация нового класса мембрано-связанных [NiFe]-гидрогеназ в Thermococcus onnurineus NA1 путем анализа in silico
Аннотация: Анализ in silico группы 4 [NiFe]-гидрогеназ в Thermococcus onnurineus NA1 выявил новый трехчастевой кластер генов, состоящий из субъединиц дегидрогеназы-гидрогеназы-катион/протонного антипорта, которые можно классифицировать как новую подгруппу 4b [NiFe]-гидрогеназ на основе мотивов последовательностей. Корея, Marine Biotechnology Research Center, Korea Ocean Research and Development Inst. Ansan P.O. Box 29, Seoul 425-600. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
4[NIFE]-ГИДРОГЕНАЗЫ
НОВЫЙ КЛАСС
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ 4[NIFE]-ГИДРОГЕНАЗ
ВЫЯВЛЕНИЕ
IN SILICO
THERMOCOCCUS ONNURINEUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lim, Jae Kyu; Kang, Sung Gyun; Lebedinsky, Alexander V.; Lee, Jung-Hyun; Lee, Hyun Sook

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI11) 11.07-04Б1.218

Иванова, В. В.
Особенности метаболического ответа клеток крови на вирусные инфекции различной этиологии [Текст] : докл. [Сессия Общего собрания СЗО РАМН "Состояние и перспективы сосудистой хирургии в Северо-Западном федеральном округе", Санкт-Петербург, 15 июня, 2010] / В. В. Иванова, Л. В. Говорова // Мед. акад. ж. - 2010. - Т. 10, N 3. - С. 95-100 . - ISSN 1608-4101
Аннотация: Выявлена зависимость ответной реакции процессов ПОЛ и ряда мембранных показателей на вирусную атаку от биологических характеристик самого возбудителя, в частности от наличия липидной оболочки у вируса и особенностей его размножения и выхода вновь синтезированных вирусных частиц из пораженных клеток хозяина (отпочковывание вместе с частью оболочки клетки, лизис клетки хозяина и т.д.). Показана различная реакция системы циклических нуклеотидов на ДНК- и РНК-содержащие вирусы, оусловленная, по-видимому, особенностями размножения последних в пораженных клетках макроорганизма, а также необходимостью выработки ИКК факторов защиты (лимфокины, в т.ч. интерферон, иммуноглобулины). Россия, НИИ детски инфекций ФМБА, Санкт-Петербург. Библ. 17

ГРНТИ	76.03.41

ВИНИТИ 761.03.41.07
Рубрики: ВИРУСНЫЕ ИНФЕКЦИИ
СВОБОДНОРАДИКАЛЬНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ГОРМОНЫ
ЦИКЛИЧЕСКИЕ НУКЛЕОТИДЫ
ФОСФОЛИПИДЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КЛЕТКИ КРОВИ

Доп.точки доступа:
Говорова, Л.В.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.05-04Б4.124

Time-resolved measurements of intracellular ATP in the yeast Saccharomyces cerevisiae using a new type of nanobiosensor [Text] / Veli C. Ozalp [et al.] // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol. 285, N 48. - P37579-37588 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Разрешенные во времени измерения внутриклеточного АТР в дрожжах Saccharomyces cerevisiae при использовании нового типа нанобиосенсоров
Аннотация: При использовании нового основанного на аптамерах АТР-наносенсора, к-рый позволяет проводить мониторинг внутриклеточного содержания АТР при секундном разрешении во времени, показано, что конц-ия АТР в дрожжах максимальна в голодающих клетках и снижается при индукции гликолиза. Это вызвано активностью связанных с мембранами АТРаз, к-рые находятся под контролем содержания глюкозы в клетках. Добавление 2-дезоксиглюкозы приводит только к небольшому снижению конц-ии АТР и ингибирует активацию АТРазы плазматической мембраны после добавлении глюкозы. Дания, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Univ. Southern Denmark, DK5230 Odense M. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.09
Рубрики: АТФ
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ СОДЕРЖАНИЕ
АТФАЗЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТЬ
ГЛЮКОЗА
СОДЕРЖАНИЕ
РЕГУЛЯТОРНАЯ ФУНКЦИЯ
НАНОБИОСЕНСОРЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Ozalp, Veli C.; Pedersen, Tina R.; Nielsen, Lise J.; Olsen, Lars F.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.05-04М2.298

Атаманов, В. М.
Функциональные свойства эритроцитов и перекисное окисление липидов при шемической болезни сердца [Текст] / В. М. Атаманов // Перекис. окисление липидов и антиоксидант. терапия при ишемич. болезни сердца. - Горький, 1988. - С. 14-21
Аннотация: У б-ных ИБС для характеристики перекисного окисления липидов (ПОЛ) аритроцитарных мембран определяли содержание малонового диальдегида в гемолизате, активность антиоксидантной системы изучали с помощью определения каталазной активности эритроцитов (Э), определяли также перекисную резистентность Э, текучесть Э, спонтанную агрегацию Э, активность общей, магниевой и натрий-калиевой АТФаз и липидный профиль плазмы крови. У б-ных острыми формами ИБС (нестабильная стенокардия и острый инфаркт миокарда) по сравнению со здоровыми людьми и б-ными стабильной стенокардией наблюдали усиление ПОЛ и снижение резистентности мембран Э к поражающему действию Н[2] O[2]. Отмечалось повышение жесткости мембран Э и снижение текучести Э, а также понижение клеточного содержания АТФ и активности мембраносвязанных ферментов. Включение в комплексную терапию антиоксиданта приводило к нормализации структурно-функциональных св-в мембран. Библ. 27.

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.63.02
Рубрики: ИШЕМИЧЕСКАЯ БОЛЕЗНЬ СЕРДЦА
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ
ЭРИТРОЦИТЫ
ПЕРЕКИСНАЯ РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ТЕКУЧЕСТЬ
АНТИОКСИДАНТЫ
ЧЕЛОВЕК

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.152

Sugimura, Keijiro.
Purification, characterization, and primary structure of Escherichia coli protease VII with specificity for paired basic residues: Identity of protease VII and OmpT [Text] / Keijiro Sugimura, Tatsuro Nishihara // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - P5625-5632 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и первичная структура протеазы VII из Escherichia coli, специфичность по отношению к сцепленным основным аминокислотным остаткам: идентичность протеазы VII и OmpT
Аннотация: Найдено, что Кл Escherichia coli содержат новую внеклеточную мембраносвязанную протеазу, обозначенную как протеаза VII (I). Разработана методика очистки I до гомогенного состояния. Установлено, что мол. масса I равна 36 000 при использовании метода ЭФ в ПААГ с ДСН и 180 000 при использовании метода хр-фии на колонке с TSK G-3000 SW в присутствии тритона Х-100. I расщепляет пептидные связи в центре сцепленных основных аминокислотных остатков у некоторых пептидов, но не до отдельных аминокислот, чем она и отличается от трипсиноподобных протеаз. Наибольшая активность I наблюдается при рН 6,0. Активность I подавляется диизопропилфторфосфатом, ингибитором сериновых протеаз, а также бивалентными катионами Zn{2}+ Cu{2}+, и Fe{2}+. Полностью определена нуклеотидная последовательность во фрагменте ДНК, несущего ген I. Она содержит две области предполагаемого промотора и предполагаемую Shine-Dalgarno последовательность в дополнение к полному структурному гену, который кодирует протеазу VII, состоящую из 317 аминокислотных остатков с 20 аминокислотными остатками на N-конце, и представляющую собой единственный пептид. Доказано, что I и OmpT идентичны. Библ. 44. Япония, Suntory Inst. for Biomedical Res., Osaka 618.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕАЗА VII
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГЕН ПРОТЕАЗЫ VII
ГЕН ПРОТЕАЗЫ OMPT
ИДЕНТИЧНОСТЬ
КАТАБОЛИЗМ БЕЛКА

Доп.точки доступа:
Nishihara, Tatsuro

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.155

A membrane-bound isobutene-forming enzyme from Rhodotorula minuta [Text] / Takao Fujii [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 58, N 2-3. - P199-202 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Связанный с мембраной образующий изобутен фермент из Rhodotorula minuta
Аннотация: Клеточные экстракты дрожжей Rh. minuta var. texensis IFO 1102 способны катализировать образование изобутена (ИБ) из изовалериановой к-ты. Анализ зависимости выхода ИБ от т-ры (график Аррениуса), а также фракционирование экстрактов показали, что каталитическая активность связана с микросомами и фермент, катализирующий образование ИБ, связан с мебраной. Образование ИБ изолированными микросомами частично подавляют некоторые окисл.-восст. реагенты (феназинметосульфат, цитохром с и др.) и полностью подавляет окись углерода, что предположительно свидетельствует об участии в р-ции цитохрома Р-450. Это предположение подтверждено обнаружением цитохрома Р-450. Это предположение подтверждено обнаружением цитохрома Р-450 и редуктазы цитохрома Р-450 в микросомах, способных катализировать образование ИБ. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 11. Япония, Dep. of Appl. Microbial Technol., Kumamoto Inst. of Technology, Kumamoto.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: RHODOTORULA MINUTA (FUNGI)
ДРОЖЖИ
МИКРОСОМЫ
ИЗОБУТЕН
СИНТЕЗ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТ, ОБРАЗУЮЩИЙ ИЗОБУТЕН
ЦИТОХРОМ Р-450
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Fujii, Takao; Ohga, Yoshinobu; Ogawa, Takahira; Fukuda, Hideo

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.164

The broad-specificity, membranebound lactate dehydrogenase of Neisseria gonorrhoeae: ties to aromatic metabolism [Text] / Raj K. Bhatnagar [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 2. - P353-360 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Мембраносвязанная лактатдегидрогеназа с широкой специфичностью из Neisseria gonorrhoeae: связи с метаболизмом ароматики
Аннотация: Кл N. gonorrhoeae могут превращать фениллактат (I) в фенилаланин, а 4-гидроксифениллактат (II) - в тирозин. I и II могут восполнять потребности в фенилаланине и тирозине, соотв., у штаммов, облигатно нуждающихся в этих аминокислотах. Показано, что энзиматической основой этой необычной способности является наличие у данной бактерии мембраносвязанной, однонаправленной, пиридиннуклеотиднезависимой лактатдегидрогеназы (ЛДГ) с широкой субстратной специфичностью. Частично очищ. ЛДГ (путем ИОХ на ДЭАЭЦ) окисляла лактат (К 0,08 мМ), I (0,33 мМ) и II (0,33 мМ) в присутствии феназинметосульфата и 3-(4,5-диметилтиазол-2-ил)-2,5-дифенилтетразолийбромида. Получены прямые доказательства образования 4-гидроксифенилпирувала и фенилпирувата при окислении II и I соотв. в присутствии ЛДГ, однако обратная р-ция восстановления не обнаружена. Эта ЛДГ, обозначенная иЛДГ, вовлечена в патогенный метаболизм, при к-ром получаемый из Кл хозяина лактат вызывает увеличение поглощения кислорода и транспорта электронов у гонококков. Аналогичная роль II - метаболита, доступного в тканях человека, может обеспечивать селективную основу для объяснения эволюции широкой специфичности иЛДГ у N. gonorrhoeae. Взаимодействие между метаболизмом ароматических соединений и иЛДГ указывает на возможность новых подходов к управлению взаимосвязями хозяин-патоген, в частности, поиска ингибиторов, блокирующих иЛДГ. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 26. США, Dep. of Microbiol. and Cell Sci., Inst. of Food and Agricultural Sci., Univ. of Florida, FL 32611.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: NEISSERIA GONORRHOEAE (BACT.)
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
АРОМАТИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
МЕТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Bhatnagar, Raj K.; Hendry, Anne T.; Shanmugam, K.T.; Jensen, Roy A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.156

Molecular details of Escherichia coli ELL{m}{t}{l} catalyzed mannitol transport and phosphorylation [Text] / G. T. Robillard [et al.] // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P135-142 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Молекулярные характеристики EII{m}{t}{l} Escherichia coli, катализирующего транспорт и фосфорилирование маннита
Аннотация: Рассмотрены особенности молекулярной структуры мембранного фермента EII{m}{t}{l} фосфотрансферазной системы транспорта сахаров у E. coli. Обсуждается роль отдельных элементов его молекулы во взаимодействии с субстратами. Представлены рез-ты реконструкции фермента в протеолипосомы и изучения функционирования полученной модельной системы. Ил. 5. Библ. 17. Нидерланды, Dep. of Physical Chemistry, Univ. of Groningen, Groningen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
МАННИТ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТ EIIMTL
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
МОДЕЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ

Доп.точки доступа:
Robillard, G.T.; Pas, H.H.; Hoeve-Duurkens, R.H.ten; Elferink, M.G.L.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.148

Berndt, P.
Insertion of a membrane protein - cytochrome P-4500'альфа'М[2] in proteoliposomes containing bacteri ophodopsin [Text] / P. Berndt, K. N. Myasoedova // Механизмы регуляции клеточ. активности. - М., 1989. - P165
Перевод заглавия: Включение мембранного белка - цитохрома P-450'альфа'М[2] в протеолипосомы, содержащие бактериородопсин
Аннотация: К недостаткам классических методов реконструкции мембранных ферментов в липосомах, полученных методом диализа холата или УЗ методом, относятся непосредственый контакт реконструируемых белков с большим кол-вом детергента и малые размеры получаемых протеолипосом. Использовали многослойные липосомы, полученные методом "испарения обратной фазы". Простая инкубация высокоочищенного, свободного от детергентов цитохрома P-4500'альфа'М[2] с суспензией этих липосом приводила к низкому уровню его включения в мембрану. Присутствие в инкубационной среде бактериородопсина повышало уровень включения цитохрома P-450'альфа'М[2] в 20 раз. При этом значительно изменялись размеры и структура липосом. Протеолипосомы, полученные методом "испарения обратной фазы", при инкубации с бактериородопсином имели гораздо меньшие размеры, чем в исходной суспензии. Протеолипосомы, полученные с помощью УЗ, наоборот, увеличивались при инкубации с бактериородопсином. Бактериородопсин практически не влиял на спектральные и каталитические св-ва реконструированного P-450'альфа'М[2]' однако интенсивное облучение видимым светом вызывало некоторые необратимые, чувствительные к хлоркарбонилцианидфенилгидразону изменения в области Соре спектра поглощения цитохрома Р-450. Библ. 1. ГДР, KMU Leipzig, Sektion Biowissenschaften, Bereich Biochemie.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ Р-450
ВКЛЮЧЕНИЕ В ПРОТЕОЛИПОСОМЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ВЛИЯНИЕ
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ДЕТЕРГЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Myasoedova, K.N.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.129

Purification and characterization of membrane-bound alcohol dehydrogenase from Acetobacter polyoxogenes sp. nov [Text] / Kenji Tayama [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 32, N 2. - P181-185 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Очистка и характеристика связанной с мембранами алкогольдегидрогеназы из Acetobacter polyoxogenes sp. nov
Аннотация: Из мембранной фракции промышленного штамма, образующего уксус, A. polyoxogenes sp. nov NB11028 выделена связанная с мембраной алкогольдегидрогеназа (I) солюбилизацией Тритоном Х-100 с последующей хр-фией на ДЭАЭ-сефарозе CL-6В и оксиапатите. Очищенная I была гомогенизирована при использовании метода диск-ЭФ в ПААГ. Установлено, что I состоит из 2 субъединиц с мол. массой 72 000 Д и 44 000 Д. Меньшая субъединица определена как цитохром с. Показано присутствие пирролохинолинхинона в очищенном I. I предпочтительно окисляет алифатические спирты с прямой углеродной цепью, исключая метанол. Формальдегид и ацетальдегид также окислялись I. Кажущаяся К для этанола равна 1,2 мМ. Оптимум рН и т-ры были 5,0-6,0 и 40'ГРАДУС' С соответственно. п-Хлормеркурийбензойная к-та и тяжелые металлы, такие как CuSO[4], ингибировали активность I. Феррицианид был эффективным акцептером электронов. Библ. 10.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ACETOBACTER POLYOXOGENES (BACT.)
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Tayama, Kenji; Fukaya, Masahiro; Okumura, Hajime; Kawamura, Yoshiya; Beppu, Teruhiko

1-20 21-30

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска