Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЛИНИЯ А 431<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.77

   

    A431 cell variants lacking the blood group A antigen display increased high affinity epidermal growth factor-receptor number, proteintyrosine kinase activity, and receptor turnover [Text] / L. H.K. Defize [et al.] // J. Cell. Biol. - 1988. - Vol. 107, N 3. - P939-949 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Варианты клеток A 431, не содержащие антигена группы крови A, эксконируют увеличенное число рецепторов с высоким сродством к эпидермальному фактору роста, имеют повышенную активность протеин-тирозинкиназы и увеличенную скорость оборачиваемости рецепторов
Аннотация: Из культуры Кл А431 эпидермальной карциномы, имеющих рецепторы (Рц) к эпидермальному фактору роста (ЭФР) выделены 2 клона Кл - экспрессирующие (А+) и не экспрессирующие (А} АГ группы крови А. Кл Ане содержали УДФGalNAc:Cal-трансферазу. Сравнение функционирования Рц к ЭФР в Кл Аи А+ показало, что первые содержат 6,3% Рц, обладающих высоким сродством к ЭФР, а вторые- 3,2%. При этом в Кл Анаблюдалось параллельное повышение активности протеин-тирозинкиназы. Скорость автофосфорилирования Рц и фосфорилирования пептидов, содержащих тирозин, была в Кл Ав 2-3 раза выше, чем в Кл А+. Время полураспада Рц в Кл Асоставляло 10 ч, а в Кл А+ - 17 ч. Предполагают, что остаток галактозамина принимает участие в связывании ЭФР с Рц, влияет на скорость оборачиваемости Рц и на активность протеин-тирозинкиназы. Нидерланды, Hubrecht Lab., Netherlands Inst. for Dev. Biol. Uppsalalaan 8, 3584 CT Utrecht. Библ. 42.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ А 431

АНТИГЕНЫ

ГРУППОВОЙ А-АНТИГЕН

ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ

ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА

ПРОТЕИНКИНАЗЫ

ТИРОЗИНКИНАЗА


Доп.точки доступа:
Defize, L.H.K.; Arndt-Jovin, D.J.; Jovin, T.M.; Boonstra, J.; Meisenhelder, J.; Hunter, T.; de, Hey H.T.; de, Laat S.W.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.08-04М1.217

   

    Рециклирование ЭФР-рецепторных комплексов в клетках А431 [Текст] / А. Д. Соркин [и др.] // Цитология. - 1989. - Т. 31, N 3. - С. 300-311 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Ранее (Teslenko et al., 1987) было показано, что в Кл А431 эпидермальный фактор роста (ЭФР) способен рециклировать в связанном с мембраной состоянии. В настоящей работе представлены доказательства выхода ЭФР на поверхность Кл из эндосом в составе рецепторного комплекса. С помощью ЭФР, меченного родамином, обнаружено, что в рециклировании могут участвовать эндосомы, расположенные на периферии Кл в районе комплекса Гольджи. Показано, что из всех испытанных агентов, блокирующих деградацию ЭФР, существенное ингибирующее влияние на рециклирование оказывал только примаквин (300 мкМ). Снижение температуры до 17'ГРАДУС' С вело к практически полному ингибированию деградации и значительному замедлению рециклирования ЭФР. Данные свидетельствуют об относительной независимости рециклирования ЭФР-рецепторных комплексов от их деградации. СССР. Ин-т цитол. АН СССР, Ленинград. Библ. 30.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ А 431

ЭНДОЦИТОЗ

ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА - РЕЦЕПТОР

РЕЦИКЛИРОВАНИЕ

РОДАМИН

ЭНДОСОМЫ

ГОЛЬДЖИ АППАРАТ

ПРИМАХИН

ПОНИЖЕННАЯ ТЕМПЕРАТУРА


Доп.точки доступа:
Соркин, А.Д.; Богданова, Н.П.; Сорокин, А.Б.; Тесленко, Л.В.; Никольский, Н.Н.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.10-04М1.458

    Mozhayeva, G. N.

    Epidermal growth factor activates calcium-permeable channels in A 431 cells [Text] / G. N. Mozhayeva, A. P. Naumov, Yu. A. Kuryshey // Biochim. et biophys. acta Mol. Cell. Res. - 1989. - Vol. 1011, N 2-3. - P171-175 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Эпидермальный фактор роста активирует кальций-проницаемые каналы в клетках A431
Аннотация: Изучали характеритики ионных каналов, участвующих в Ca{2}+-опосредованной передаче сигнала эпидермального фактора роста (I) в Кл эпидермоидной карциномы человека А431. С помощью метода patch clamp записаны единичные входящие токи со средней проводимостью 2,8 pS и обратным потенциалом +25,5 В, определенным экстраполяцией. Добавление I в среду культивирования приводило к кратковременному увеличению вероятности обнаружения открытого состояния Ca{2}+-каналов. Наблюдаемый эффект развивался с задержкой около 20 сек и продолжался в среднем 36 сек. Предполагается, что обнаруженные каналы опосредуют индуцируемое I возрастание конц-ии свободного Ca{2}+ в цитоплазме Кл А431. СССР, Acad. of Sciences of the U.S.S.R., Inst. of Cytology, 4. Tikhoretsky Avenue, 194064 Leningrad. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.23.11 + 341.19.19.21
Рубрики: ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ЛИНИЯ А 431

КЛЕТОЧНАЯ ПРОНИЦАЕМОСТЬ

КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ

БИОАКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА

ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА

ЭПИДЕРМОИДНАЯ КАРЦИНОМА

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Naumov, A.P.; Kuryshey, Yu.A.


4.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.11-04Н1.93

   

    The TGF-'альфа' precursor expressed on the cell surface binds to the EGF receptor on adjacent cells, leading to signal transduction [Text] / Sharon Wong [et al.] // Cell. - 1989. - Vol. 56, N 3. - P495-506 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Предшественник 'альфа'-трансформирующего фактора роста ('альфа'-ТФР), экспрессированный на поверхности клеток, связывается с рецептором 'альфа'-ТФР соседних клеток, что ведет к передаче сигнала
Аннотация: Сконструировали ген 'альфа'-ТФР, в к-ром была введена замена в сайт-протеолитического расщепления предшественника и методом трансфекции получили вариант Кл линии ВНК, к-рые не секретировали зрелой 'альфа'-ТФР в среду, но имели высокий уровень нерасщепленного 'альфа'-ТФР, предшественника на клеточной поверхности. При совместной инкубации таких Кл с Кл линии А 431 обнаружили аутофосфорилирование рецептора и быстрый подъем уровня Ca+{2} в Кл А 431. США, Univ. of North Carolina School of Medicine Chapel Hill, North Carolina 27514. Библ. 49.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.02.31
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ ВНК

ЛИНИЯ А 431

ФАКТОР РОСТА ТРАНСФОРМИРУЮЩИЙ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 49


Доп.точки доступа:
Wong, Sharon; Winchell, LisaF.; McCune, Bryan K.; Earp, H.Shelton; Teixido, Joaquin; Massaque, Joan; Herman, Brian; Lee, David C.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.12-04М1.86

   

    Ligand-induced association of epidermal growth factor receptor to the cytoskeleton of A431 cells [Text] / Bergen en Henegouwen P. M.P. van [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Vol. 39, N 4. - P455-465 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Индуцированная лигандом ассоциация рецептора фактора роста эпидермиса с цитокскелетом клеток А431
Аннотация: Изучены св-ва рецептора (Ре) эпидермального фактора роста (ЭФР), связанного с цитоскелетом (ЦС) Кл эпидермоидного рака А431. Показано, что эти Кл содержат два типа Ре ЭФР - высокоаффинные с К=0,7 нМ, их 7,5 10{4}/Кл и низкоаффинные с К=8,5 нМ, их 1,9*10{6}/Кл. Обнаружены также быстро и медленно диссоциирующие сайты их связывания. Препараты ЦС Кл А431 экстрагировали 0,5% тритоном Х-100 и показали, что 'ЭКВИВ'5% общего числа Ре ЭФР ассоциировано с ЦС через высокоаффинные сайты и содержат как быстро (их 65%), так и медленно (их 35%) диссоциирующий компонент. Инкубация Кл А431 2 ч при 4'ГРАДУС' С в присутствии ЭФР увеличивала число Ре ЭФР в ЦС с К=7 нМ. Т. обр., при 4'ГРАДУС' С ЭФР вызывает ассоциацию низкоаффинных, быстродиссоциирующих Ре ЭФР с ЦС. Нидерланды, Department of Molecular Cell Biology, University of Utrecht, 3584 CH Utrecht. Илл. 4. Библ. 29.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.09 + 341.19.17.23 + 341.19.19.13.07.09.25
Рубрики: ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
РАК КОЖИ

ЛИНИЯ А 431

ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ

ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА

ЦИТОСКЕЛЕТ


Доп.точки доступа:
van, Bergen en Henegouwen P.M.P.; Defize, L.H.K.; de, Kroon J.; van, Damme H.; Verkleij, A.J.; Boonstra, J.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.08-04М1.61

   

    Second messenger modulation of epidermal growth factor receptor function does not occur at the level of receptor dimerization [Text] / Gijs F. Verheijden [et al.] // Biochem. J. - 1990. - Vol. 271, N 1. - P215-221 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Модуляция функций рецептора фактора роста эпидермиса вторичными мессенджерами происходит не на уровне димеризации рецепторов
Аннотация: Авт. считают, что вызываемая фактором роста эпидермиса (I) димеризация рецепторов (Рц) I может быть мех-ом активации ассоциированной с Рц тирозиновой протеинкиназы (ТПК) и инициации последующей передачи сигнала. Показано, что иономицин и тетрадеканоилфорболацетат (ТФА), действуя на интактные Кл линии А431 непосредственно перед I, ингибируют ТПК; увеличение конц-ии внутрикл. Ca{2}+ в пермеабилизованных Кл А431 приводит к такому же рез-ту. В отличие от ТФА, действие Ca{2}+ не опосредовано протеинкиназой С. Ни иономицин, ни ТФА не влияли на димеризацию Рц. Более того, на димеризацию Рц не влияли повышение конц-ии цАМФ, внутриклет. рН, изменение трансмембранного потенциала плазматич. мембраны, осмолярность среды и степень гликозилировния Рц. Нидерланды, Div. of Cell. Biochemistry, The Netherlands Cancer Inst., Piesmaniaan 121, CX Amsterdam. Библ. 41.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

ЛИНИЯ А 431

ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА

ВТОРИЧНЫЕ ЛИССЕНДЖЕРЫ

РЕГУЛЯЦИЯ


Доп.точки доступа:
Verheijden, Gijs F.; Verlaan, Ingrid; Van, Iersel Martin J.; Moolenaar, Wouler H.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.06-04Я6.403

    Dadabay, Carolyn Y.

    Lack of correlation between changes in polyphosphoinositide levels and actin/gelsolin complexes in A431 cells treated with epidermal growth factor [Text] / Carolyn Y. Dadabay, Elizabeth Patton, John A. Pike Linda J. Cooer // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 112, N 6. - P1151-1156 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Отсутствие корреляции между изменениями уровня полифосфоинозитидов и комплексами актин/гельзолин в клетках А 431, обработанных эпидермальным ростовым фактором
Аннотация: Предполагается, что полифосфоинозитиды (PIP и PIP[2]) обладают способностью регулировать полимеризацию актина in vivo, поскольку in vitro они диссоциируют комплексы актин/гельзолин. Эту гипотезу проверяли, сравнивая способность эпидермального фактора роста (ЭФР) и брадикинина изменять метаболизм фосфоинозитидов (ФИ) и актиновый цитоскелет в Кл А 431. Показано, что ЭФР, но не брадикинин, индуцирует диссоциацию актин/гельзолиновых комплексов в этих Кл. При этом как ЭФР, так и брадикинин стимулируют аккумуляцию ФИ в меченных {3}H-инозитолом Кл, что свидетельствует о том, что стимуляция обмена ФИ недостаточна для индукции изменений в комплексах актин/гельзолин. ЭФР стимулирует двукратное увеличение уровня PIP в Кл А 431, при этом кол-во др. ФИ не изменилось. Обработка Кл холерным токсином аннулирует вызванное ЭФР увеличение уровня PIP, но не влияет на диссоциацию актина и гельзолина. Т. обр. увеличение конц-ии PIP и/или PIP[2] не является необходимым для диссоциации комплексов актин/гельзолин. Более того, маловероятно, чтобы действие ЭФР на актиновый цитоскелет в КЛ А 431 опосредовалось через уровень PIP или PIP[2]. США, Howard Hughes Med. Inst., Washington Univ. School of Med., St. Louis, MI 63110. Библ. 44.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ А 431

ФАКТОРЫ РОСТА

ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА

АКТИН

МИКРОФИЛАМЕНТЫ

ИНОЗИТОЛФОСФАТЫ


Доп.точки доступа:
Patton, Elizabeth; Cooer, John A.Pike Linda J.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.08-04М6.120

   

    Thyroid hormone decreases the expression of epidermal growth factor receptor [Text] / Prabakaran Kesavan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 16. - P10282-10286 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Тиреоидный гормон вызывает снижение экспрессии рецептора фактора роста эпидермиса
Аннотация: Исследовали взаимоотношения между уровнями экспрессии генов рецептора (Рц) эпидермального фактора роста (ЭФР) и Рц Т[3] в Кл линии А431 человека. Показано, что при добавлении Т[3] к Кл скорость транскрипции гена Рц ЭФР не изменяется, но стац. конц-я его мРНК резко снижается (через 8 ч после добавления Т[3]) с послед. нормализацией (через 48-72 ч). Т[3] специфически стимулирует деградацию мРНК 5,6 т. н., кодирующей полноразмерный трансмембранный Рц ЭФР и не влияет на конц-ию мРНК 2,6 т. н., к-рая кодирует укороченный по С-концу Рц ЭФР. Кроме того, Т[3] подавляет синтез полноразмерного Рц ЭФР. Обсуждается роль РТ[3] в понижающей регуляции экспрессии гена Рц ТРФ под действием Т[3]. США, Univ. Sch. Med., Philadelphia, PA 19104. Библ. 65.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.39.21.37.23
Рубрики: ТИРЕОИДНЫЕ ГОРМОНЫ
ТРИЙОДТИРОНИН

ЭФФЕКТ

ФАКТОРЫ РОСТА

ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА

РЕЦЕПТОР

ЭКСПРЕСИЯ

ЛИНИЯ А 431

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Kesavan, Prabakaran; Mukhopadhoyay, Sunil; Murphy, Stephanie; Rengaraju, Marthrasalam; Lazar, A.Mitchell; Das, Manjusri


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)