СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.02-04Б3.81

Биосинтез лейцинаминопептидазы культурой Xanthomonas rubrilineus 67 при варьировании азотсодержащих компонентов среды [Текст] / Е. Г. Коняева [и др.] // Антибиотики и химиотерапия. - 1998. - Т. 43, N 8. - С. 7-10 . - ISSN 0235-2990
Аннотация: Изучена динамика потребления аминного, аммонийного азота и глюкозы в процессе роста Xanthomonas rubrilineans 67 и биосинтеза лейцинаминопептидаз. Показано, что из 16 аминокислот наиболее быстро как источник аминного азота потребляются в процессе ферментации лейцин, аланин и глицин. Внесение этих аминокислот или их смесей в среду на определенной стадии ферментационного процесса повышало биосинтез лейцинаминопептидазы на 50-100%. Аммонийный азот культурой X. rubrilineans 67 не использовался. Глюкоза потреблялась равномерно в течение ферментационного процесса: к 24 ч ферментации в среде содержалось около 10% от исходной конц-ии глюкозы. Определено оптимальное значение т-ры для роста культуры и синтеза лейцинаминопептидазы - 28'ГРАДУС'C, усиление аэрации повышало продуктивность культуры. Россия, Моск. мед. академия им. И. М. Сеченова, Москва. Библ. 7

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: XANTHOMONAS RUBRILINEANS (BACT.)
ШТАММ 67
АМИННЫЙ АЗОТ
АММОНИЙНЫЙ АЗОТ
ГЛЮКОЗА
ПОТРЕБЛЕНИЕ
ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Коняева, Е.Г.; Крестьянова, И.Н.; Иванов, В.П.; Швец, А.В.; Батурина, М.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.64

Биосинтез лейцинаминопептидазы культурой Xanthomonas rubrilineus 67 при варьировании азотсодержащих компонентов среды [Текст] / Е. Г. Коняева [и др.] // Антибиотики и химиотерапия. - 1998. - Т. 43, N 8. - С. 7-10 . - ISSN 0235-2990
Аннотация: Изучена динамика потребления аминного, аммонийного азота и глюкозы в процессе роста Xanthomonas rubrilineans 67 и биосинтеза лейцинаминопептидаз. Показано, что из 16 аминокислот наиболее быстро как источник аминного азота потребляются в процессе ферментации лейцин, аланин и глицин. Внесение этих аминокислот или их смесей в среду на определенной стадии ферментационного процесса повышало биосинтез лейцинаминопептидазы на 50-100%. Аммонийный азот культурой X. rubrilineans 67 не использовался. Глюкоза потреблялась равномерно в течение ферментационного процесса: к 24 ч ферментации в среде содержалось около 10% от исходной конц-ии глюкозы. Определено оптимальное значение т-ры для роста культуры и синтеза лейцинаминопептидазы - 28'ГРАДУС'C, усиление аэрации повышало продуктивность культуры. Россия, Моск. мед. академия им. И. М. Сеченова, Москва. Библ. 7

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: XANTHOMONAS RUBRILINEANS (BACT.)
ШТАММ 67
АМИННЫЙ АЗОТ
АММОНИЙНЫЙ АЗОТ
ГЛЮКОЗА
ПОТРЕБЛЕНИЕ
ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Коняева, Е.Г.; Крестьянова, И.Н.; Иванов, В.П.; Швец, А.В.; Батурина, М.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 03.02-04Т4.195

Взаимодействие белков с молекулярной массой 65 и 62 кДа из апикальных мембран кишечного эпителия личинок Aedes aegypti с эндотоксинами Cry4B и Cry11A Bacillus thuringiensis [Текст] / А. А. Буздин [и др.] // Биохимия. - 2002. - Т. 67, N 5. - С. 648-655 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Белок с молекулярной массой 65 кД является единственным компонентом BBM личинок комара Aedes aegypti, способным специфически связывать москитоцидные токсины Cry4B и Cry11A Bacillus thuringiensis. Он не обладает лейцинаминопептидазной активностью, характерной для токсинсвязывающих белков из мембран гусениц. Cry-Токсины, не активные против личинок A. aegypti, либо не связываются с 65 кД-белком и предположительным продуктом его протеолиза с молекулярной массой 62 кД (Cry1Ab), либо связываются, но не конкурируют за это связывание с москитоцидными белками (Cry9A). Протеолитическое отщепление первых пяти 'альфа'-спиралей в молекуле токсина Cry4B не отражается на его способности связываться с 65 кДа- и 62 кД-белками, но дополнительное удаление 20-30 аминокислот с ее C-конца резко ухудшает это связывание. Остатки моносахаридов не участвуют в связывании 65 кД- и 62 кД-белков с Cry4B, Cry11A и Cry9A. Россия, Федеральное гос. унитарное предприятие "Государственный НИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов", 113545 Москва, 1 Дорожный проезд. 1; факс: (095)315-0501, эл. почта: zalunini@hotmail.com. Библ. 24

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ЭНДОТОКСИНЫ
ТОКСИНЫ
ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ
БАБОЧКИ

Доп.точки доступа:
Буздин, А.А.; Ревина, Л.П.; Костина, Л.И.; Залунин, И.А.; Честухина, Г.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.05-04Б2.291

Identification and initial characterization of a putative mycoplasma gallinarum leucine aminopeptidase gene [Text] / Xiufeng Wan [et al.] // Curr. Microbiol. - 2004. - Vol. 48, N 1. - P32-38 . - ISSN 0343-8651
Перевод заглавия: Идентификация и первоначальная характеристика гена лейцинаминопептидазы Mycoplasma linarium
Аннотация: Аминопептидазы (APN) могут играть роль в колонизации клеток хозяина Mycoplasma linarium. Характеристика APN - активности привела к предположению, что лейцин APN (LAP) M. linarium является металлоаминопептидазой, активируемой Mn2{+}, находящейся в цитозолях и, возможно, связанной с внутренней стороной мембраны. Идентифицированная открытая рамка считывания (ORF) была на 68% по нуклеотидному составу и на 51% по аминокислотному составу идентичной гену LAP M. linarium. Эта ORF экспрессировалась как 1,5 т. п. н. моноцистронный транскрипт и была представлена единственной копией. Экспрессия генной последовательности в E. coli привела к получению 51 кДа белка. Данной ORF отводят главную роль в происхождении LAP активности белковых экстрактов M. linarium

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
MYCOPLASMA LINARIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wan, Xiufeng; Branton, Scott L.; Hanson, Larry A.; Pharr, Gregory T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.12-04Я6.60

AP-2 and Ikaros regulate transcription of human placental leucine aminopeptidase/oxytocinase gene [Text] / Tomomi Ito [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2002. - Vol. 290, N 3. - P1048-1053 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: AP-2 и Ikaros регулируют транскрипцию гена лейцинаминопептидазы/окситоциназы плаценты человека
Аннотация: Экспрессия фермента гидролиза окситоцина лейцинаминопептидазы плаценты (P-LAP) коррелирует у женщин со сроком беременности и ограничена дифференцирующимися трофобластными клетками (T-Кл). Область промотора P-LAP -297/-94 включает 4 участка взаимодействия с белковыми факторами EP1-4, к-рые идентифицированы футпринтингом при инкубации с экстрактом Т-Кл человека. В системе BeWo Кл хориокарциномы, как модели Т-Кл, идентифицировали FP3-взаимодействующие факторы Ikaros и AP-2, последний представлен 'альфа'- и 'гамма'-изоформами. Мутации сайта (AP-2)-связывания супрессируют в Luc-репортерном тесте активность промотора P-LAP на 'ЭКВИВ'40%, мутация Ikaros-сайта оказалась менее значимой, но двойная мутация супрессировала Luc-активность на 70%. Обсуждают AP-2 как главный активатор, а Ikaros - как кооперативно действующий фактор в регуляции экспрессии гена P-LAP. Япония, Nagoya Univ. Sch. Med., Nagoya 466-8550. Библ. 31

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ/ОКСИТОЦИНАЗЫ
ГЕНЫ
P-LAP
РЕГУЛЯЦИЯ
ЧЕЛОВЕК
ПЛАЦЕНТА
БЕРЕМЕННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Ito, Tomomi; Nomura, Seiji; Okada, Mayumi; Katsumata, Yoshinari; Kikkawa, Fumitaka; Rogi, Tomohiro; Tsujimoto, Masafumi; Mizutani, Shigehiko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.09-04Б3.53

Komeda, Hidenobu.
L-Stereoselective amino acid amidase with broad substrate specificity from Brevundimonas diminuta: Characterization of a new member of the leucine aminopeptidase family [Text] / Hidenobu Komeda, Nozomi Hariyama, Yasuhisa Asano // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2006. - Vol. 70, N 4. - P412-421 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: L-стереоселективная амидаза аминокислот с широкой субстратной специфичностью из Brevundimonas diminuta: характеристика нового члена семейства лейцинаминопептидаз

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИДАЗА АМИНОКИСЛОТ
L-СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
BREVUNDIMONAS DIMINUTA
ШТАММ TPU 5720
ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ

Доп.точки доступа:
Hariyama, Nozomi; Asano, Yasuhisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 13.04-04В3.100

Up-regulation of leucine aminopeptidase-A in cadmium-treated tomato roots [Text] / Latifa Boulila-Zoghlami [et al.] // Planta. - 2011. - Vol. 234, N 4. - P857-863 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Активация лейцинаминопетидазы-А (LAP) в обработанных кадмием корнях томата
Аннотация: Трехнедельные растения томата сорта Ibiza росли 10 дн. на фоне 0,3-300 мкМ Cd. Активность гидролиза Leu, Met, Arg, Pro и Lys возрастала в корнях обработанных Cd растений, но расщепление п-нитроанилидного Phe-pNA-субстрата не усиливалось после Cd-обработок. Использование ингибиторов пептидазы показало, что основная гидролитическая активность в отношении Leu-pNA связана с 1 или несколькими металло-аминопептидазами. При обработке растений 0 и 30 мкМ Cd повышались уровни LapA-транскриптов в корнях и не изменялись уровни РНК LapN. Обсуждается роль LAP-A в протеолитической реакции на Cd-стресс

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ
КОРНИ
ТОМАТ
КАДМИЙ

Доп.точки доступа:
Boulila-Zoghlami, Latifa; Gallusci, Philippe; Holzer, Frances M.; Basset, Gilles J.; Djebali, Whabi; Chaibi, Wided; Walling, Linda L.; Brouquisse, Renaud

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 89.12-04М6.697

Malinowska, Aleksandra.
Activity of leucine aminopeptidase (LAP) in biological fluids and organs of sows and their fetuses during pregnancy [Text] / Aleksandra Malinowska, Zdzislaw Gajewski // Ann. Warsaw Agr. Univ. SGGW-AR vet. Med. - 1988. - Vol. 14. - P57-62
Перевод заглавия: Активность лейцинаминопептидазы в биологических жидкостях и органах свиноматок и их плодов в период беременности
Аннотация: Определяли активность лейцинаминопептидазы (I) в Св крови свиноматок (СМ), Св пуповинной крови, амниотической (АЖ) и аллантоисной жидкостей (АЛЖ), в тканях стенки матки, плодной части плаценты, а также в печени, почках и селезенке СМ и их плодов (Пл) с 21-го по 35-й; с 36-го по 56-й; с 57-го по 84-й и с 85-го по 112-й дн беременности (Б) у 9, 8, 6 и 6 СМ, соотв. В качестве контроля использовали 4 несупоросных СМ. Не установлено достоверной разницы между активностью I в Св СМ при Б и в контроле. Активность I в Св пуповинной крови 2 раз превышало этот показатель у СМ. В начале Б активность I низка в АЛЖ и в АЖ, но с 36-го дня резко повышалась в АЖ. В плодной части плаценты активность I возрастала с 21-го дня (с 34,61'+-'20,37 до 73,75'+-'23,52 мкат/кг). Активность I в печени, почках, селезенке СМ при Б не изменялась; наиболее высокий уровень активнсти I отмечали в почках. Начиная с 57-го дня Б активность I в этих органах Пл была сходна с показателями у СМ. ПНР, Katedra Biochem. Liergsat, 02-766 Warszawa.

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.35.11
Рубрики: ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ
АКТИВНОСТЬ В КРОВИ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ ЖИДКОСТИ
ПУПОВИННАЯ КРОВЬ
АМНИОТИЧЕСКАЯ ЖИДКОСТЬ
ПЛОД ЖИВОТНЫХ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Gajewski, Zdzislaw

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска