СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛЕВАНСАХАРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 56
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-56

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.120

Chen, Mario.
Effect of alteration of charged residues at the N termini of signal peptides on protein export in Bacillus subtilis [Text] / Mario Chen, Vasantha Nagarajan // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 18. - P5796-5801 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Влияние замены заряженных остатков на N-концах сигнальных пептидов на экспорт белков у Bacillus subtilis
Аннотация: Роль положительно заряженных остатков на N-концах сигнальных пептидов щелочной протеазы (I) и нейтральной протеазы (II) изучалась посредством их замены и конъюгирования со зрелой левансахаразой (III). Определяли влияния различных изменений на экспорт III у Bacillus subtilis. Замена положительно заряженных остатков на нейтральные у обоих сигнальных пептидов (I и II) приводила к небольшому изменению экспорта III у B. subtilis. Введение отрицательно заряженного остатка (аспартата) на N-конце сигнального пептида II блокировало экспорт III. Однако, сигнальный пептид I с зарядом - 3 (3 аспартата) все еще был функционально активен. США, V. Nagarajan, Central Res. Development Division, E. I. duPont de Nemours and Company, Wilmington, DE 19880-0328. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
N-КОНЦЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ВЛИЯНИЕ
ЛЕВАНСАХАРАЗА
ЩЕЛОЧНАЯ ПРОТЕАЗА

Доп.точки доступа:
Nagarajan, Vasantha

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.154

Chambert, Regis.
Bacillus subtilis levansucrase; The efficiency of the second stage of secretion is modulated by external effectors assisting folding [Text] / Regis Chambert, El Arbi Haddaoui, Marie-Francoise Petit-Glatron // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 4. - P997-1005 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Левансахараза из Bacillus subtilis: эффективность второй стадии секреции модулируется внешними эффекторами, помогающими сворачиванию
Аннотация: Исследовали роль конц-ий ионов H{+} и Ca{2+} на внешней стороне цитоплазматической мембраны в сопряжении сворачивания и секреции левансахаразы (I) у B. subtilis. В опытах in vitro при 30'ГРАДУС'С в отсутствие Са{2+} равновесие между развернутым и свернутым состояниями I быстро и полностью смещалось в направлении свернутого состояния при небольшом сдвиге рН от 7,4 до 6,0. Ионы Ca{2+} (5 мМ) действовали как катализатор сворачивания при рН '='7. Эксперименты in vivo при 30'ГРАДУС'С показали, что в отсутствие Ca{2+} скорость и выход второй стадии секреции I строго зависели от внешнего рН. В кислой ростовой среде (рН 5,8) секреция была эффективной. Напротив, при рН '='7,0 присутствие Ca{2+} было необходимым для секреции. В бактериях, выращенных при высокой т-ре (48'ГРАДУС'С), как внешний низкий рН, так и Ca{2+} требовались для эффективной секреции. Вариант I с измененным сродством к Са{2+} эффективно секретировался только при культивировании клеток на среде с низким рН. В зависимости от условий культивирования, различия в конц-иях H{+} и Ca{2+}, к-рые поддерживались между противоположными сторонами энергизованной цитоплазматической мембраны, могли быть адекватными для катализирования конформационного перехода, играющего решающую роль во второй стадии секреции I. Франция, Inst. Jacques Monod, CNRS/Univ. Denis Diderot (Paris 7). Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
СОПРЯЖЕНИЕ СВОРАЧИВАНИЯ
СЕКРЕЦИЯ
ИОНЫ ВОДОРОДА
ИОНЫ КАЛЬЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Haddaoui, El Arbi; Petit-Glatron, Marie-Francoise

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.220

Chen, Mario.
Effect of alteration of charged residues at the N termini of signal peptides on protein export in Bacillus subtilis [Text] / Mario Chen, Vasantha Nagarajan // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 18. - P5796-5801 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Влияние замены заряженных остатков на N-концах сигнальных пептидов на экспорт белков у Bacillus subtilis
Аннотация: Роль положительно заряженных остатков на N-концах сигнальных пептидов щелочной протеазы (I) и нейтральной протеазы (II) изучалась посредством их замены и конъюгирования со зрелой левансахаразой (III). Определяли влияния различных изменений на экспорт III у Bacillus subtilis. Замена положительно заряженных остатков на нейтральные у обоих сигнальных пептидов (I и II) приводила к небольшому изменению экспорта III у B. subtilis. Введение отрицательно заряженного остатка (аспартата) на N-конце сигнального пептида II блокировало экспорт III. Однако, сигнальный пептид I с зарядом - 3 (3 аспартата) все еще был функционально активен. США, V. Nagarajan, Central Res. Development Division, E. I. duPont de Nemours and Company, Wilmington, DE 19880-0328. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.145

Scotti, Pier A.
Kinetics of the unfolding-folding transition of Bacillus subtilis levansucrase precursor [Text] / Pier A. Scotti, Regis Chambert, Marie-Francoise Petit-Glatron // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 360, N 3. - P307-309 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Кинетика денатурации - ренатурации предшественника левансахаразы Bacillus subtilis
Аннотация: При физиологических значениях pH и т-ры проведено сравнительное исследование обратимого перехода денатурации-ренатурации зрелой формы и предшественника левансахаразы из B. subtilis. Зрелая форма несколько более устойчива к денатурации мочевиной, а присутствие сигнального пептида или предшественника не изменяет скорость ее ренатурации. Однако, возможно, пути ренатурации этих двух форм различаются, т. к. один из доменов зрелой левансахаразы претерпевает независимый переход, к-рый не наблюдается при ренатурации прелевансахаразы. Франция, Inst. Jacques Monod, CNRS, Univ. Paris VII Lab. Genet. Membr., 75251 Paris Cedex 05. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
КИНЕТИКА РЕНАТУРАЦИИ-ДЕНАТУРАЦИИ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Chambert, Regis; Petit-Glatron, Marie-Francoise

Патент 5334524 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/00.

Charles, Robert L.
Process for producing levan sucrase using Bacillus licheniformis [Текст] / Robert L. Charles, Jsyarama K. Shetty ; Solvay Eazymes, Inc. - № 884183 ; Заявл. 18.05.1992 ; Опубл. 02.08.1994
Перевод заглавия: Процесс получения левансахаразы с использованием Bacillus licheniformis
Аннотация: Левансазараза (ЛС) разлагает сахарозу с одновременным образованием полифруктанов (леванов). Фермент находит широкое применение в пищевой, медицинской и химической промышленности. Выделен микроорганизм Bacillus licheniformis APMC 84 (NRRL B-18962), способный продуцировать кислотоустойчивую ЛС в отсутствие сахарозы, являющейся индуктором ЛС у большинства др. бактерий. Фермент имеет т-рный и pH оптимумы 55'ГРАДУС'C и 5,5 соотв. и сохраняет не менее 50% макс. активности при pH 4,0

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
КИСЛОТОУСТОЙЧИВАЯ
БИОСИНТЕЗ
BACILLUS LICHENIFORMIS
ПРОДУЦЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Shetty, Jsyarama K.; Solvay Eazymes; Inc.
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
КИСЛОТОУСТОЙЧИВАЯ
БИОСИНТЕЗ
BACILLUS LICHENIFORMIS
ПРОДУЦЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Shetty, Jsyarama K.; Solvay Eazymes; Inc.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 96.04-04В5.106

Geier, Gebhard.
Die Levansucrase ais Virulenzfaktor bei der Feuerbrandentstehung [Text] : [Pap.] Wiss. Tag. Uber Feuerbrand, Ladenburg, 13.-14. Juni, 1991 / Gebhard Geier, Klaus Geider // Mitt. Biol. Bundesanst. Land- und Forstwirt. Berlin-Dahlem. - 1992. - Vol. 282. - S78-81 . - ISSN 0067-5849
Перевод заглавия: Левансахараза как фактор вирулентности при появлении бактериального ожога
Аннотация: Экстрацеллюлярные полисахариды (ЭПС) являются факторами вирулентности многих микроорганизмов, в т. ч. и фитопатогенных бактерий. Erwinia amylovora обладает способностью синтезировать как минимум два типа ЭПС: гетерополисахарид амиловоран и гомополимер фруктозы. Последний представляет собой типичный леван-'бета'-2,6-фруктофуран, предшественником к-рого является сахароза. При заражении растения E. amylovora синтез левана осуществляется из сахарозы хозяина экстрацеллюлярным ферментом патогена левансахаразой (6-фруктотрансфераза; Е.С.2.4.1.10) путем трансфруктосилирования с высвобождением глюкозы. Фермент представляет собой кислый белок с мол. м. 46 кД. Введение транспортной формы левансахаразной активности в проростки груши вызывало развитие типичных симптомов бактериального ожога. Это свидетельствует о том, что левансахараза является фактором вирулентности E. amylovora. Германия, Max-Planck-Inst. fur medizinische Forschung, Abteilung Biophysik, D-6900 Heidelberg. Библ. 14

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.17.09.29
Рубрики: ERWINIA AMYLOVORA
ЭКЗАПОЛИСАХАРИДЫ
ЛЕВАНСАХАРАЗА
ВИРУЛЕНТНОСТЬ
ПЛОДОВЫЕ КУЛЬТУРЫ

Доп.точки доступа:
Geider, Klaus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.114

Hettwer, Ursula.
Purification and characterization of an extracellular levansucrase from Pseudomonas syringae pv phaseolicola [Text] / Ursula Hettwer, Michael Gross, Klaus Rudolph // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 10. - P2834-2839 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внеклеточной левансахаразы из Pseudomonas syringae pv. phaseolicola
Аннотация: Внеклеточная левансахараза (I) из P. syringae pv. phaseolicola очищена до гомогенности с помощью хроматографии на TMAE-фрактогеле и бутил-фрактогеле. Величина M[r] составила 45 000 по данным ЭФ в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия и 68 льтатам гель-фильтрации. Величины pI равны 3,55 и 3,6. Оптимумы для активности I при pH 5,8-6,6 и 60'ГРАДУС'C. I обладает высокий устойчивостью к денатурирующим агентам, протеазам и повторяющемуся замораживанию-оттаиванию. Мол. масса образующегося левана зависела от т-ры, конц-ии солей и конц-ии сахарозы. I имеет леванрасщепляющую активность и не используют раффинозу в качестве субстрата. N-Концевая аминокислотная последовательность I (остатки с 5 по 20) из этой псевдомонады гомологична N-концевым последовательностям в I из Erwinia amylovara (на 88%) из Zymomonas mobilis (на 69%), но не гомологична I из грамположительных бактерий. Предполагается, что I важна на ранней стадии инфекционного процесса, т. к. создает разделяющий слой левана между бактериями и растительной клеточной стенкой, защищая эту патогенную бактерию от узнавания. Германия, (Rudolph K.) Inst. fur Pflanzenpathologie und Pflanxenschutz der Univ. Gottingen, D-37077 Gottingen. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЛЕВАН
ОБРАЗОВАНИЕ
PSEUDOMONAS SYRINGAL (BACT.)
PV. PHASEOLICOLA

Доп.точки доступа:
Gross, Michael; Rudolph, Klaus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.05-04Б3.65

Hettwer, Ursula.
Purification and characterization of an extracellular levansucrase from Pseudomonas syringae pv phaseolicola [Text] / Ursula Hettwer, Michael Gross, Klaus Rudolph // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 10. - P2834-2839 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внеклеточной левансахаразы из Pseudomonas syringae pv. phaseolicola
Аннотация: Внеклеточная левансахараза (I) из P. syringae pv. phaseolicola очищена до гомогенности с помощью хроматографии на TMAE-фрактогеле и бутил-фрактогеле. Величина M[r] составила 45 000 по данным ЭФ в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия и 68 льтатам гель-фильтрации. Величины pI равны 3,55 и 3,6. Оптимумы для активности I при pH 5,8-6,6 и 60'ГРАДУС'C. I обладает высокий устойчивостью к денатурирующим агентам, протеазам и повторяющемуся замораживанию-оттаиванию. Мол. масса образующегося левана зависела от т-ры, конц-ии солей и конц-ии сахарозы. I имеет леванрасщепляющую активность и не используют раффинозу в качестве субстрата. N-Концевая аминокислотная последовательность I (остатки с 5 по 20) из этой псевдомонады гомологична N-концевым последовательностям в I из Erwinia amylovara (на 88%) из Zymomonas mobilis (на 69%), но не гомологична I из грамположительных бактерий. Предполагается, что I важна на ранней стадии инфекционного процесса, т. к. создает разделяющий слой левана между бактериями и растительной клеточной стенкой, защищая эту патогенную бактерию от узнавания. Германия, (Rudolph K.) Inst. fur Pflanzenpathologie und Pflanxenschutz der Univ. Gottingen, D-37077 Gottingen. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЛЕВАН
ОБРАЗОВАНИЕ
PSEUDOMONAS SYRINGAL (BACT.)
PV. PHASEOLICOLA

Доп.точки доступа:
Gross, Michael; Rudolph, Klaus

10.

Патент 5380661 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/20.

Charles, Robert L.
Bacillus licheniformis NRRL B-18962 capable of producing levan sucrase in the absence of sucrose [Текст] / Robert L. Charles, Jayarama K. Shetty ; Solray Enzymes, Inc. - № 138004 ; Заявл. 19.10.1993 ; Опубл. 10.01.1995
Перевод заглавия: Bacillus licheniformis NRRL S-18962, способный к образованию левансахаразы при отсутствии сахарозы
Аннотация: Получен новый штамм Bacillus licheniformis NRRL S-18962, способный к образованию кислотоустойчивой левансахаразы на соответствующей среде при отсутствии сахарозы. Разработана методика получения фермента и определен композитный состав образующихся при действии последнего на сахарозу продуктов

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫЙ ФЕРМЕНТ
ОБРАЗОВАНИЕ
BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
ШТАММ NRRL S-18962 - ПРОДУЦЕНТ
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Shetty, Jayarama K.; Solray Enzymes; Inc.
Свободных экз. нет

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.139

Kushibe, Sachiko.
Production of novel branched cyclofructans by Bacillus subtilis MCI-2834 [Text] / Sachiko Kushibe, Makoto Ueda, Yuuki Morimoto // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 10. - P1677-1680 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Получение новых разветвленных циклофруктанов с помощью Bacillus subtilis MCI-2834
Аннотация: Синтезированы с помощью ферментов из Bacillus subtilis MCI-2834 новые разветвленные циклофруктаны. Структура последних установлена после кислотного и ферментативного гидролиза методами десорбционной масс-спектрометрии с ионизацией быстрыми атомами, ЯМР и ВЭЖХ. Япония, Mitsubishi Chemical Co. Res. and Devel. Div. Yokohama Res. Ctr. 1000, Kamoshida, Aoba-ku, Yokohama 227. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ЦИКЛОФРУКТАНЫ
РАЗВЕТВЛЕННЫЕ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ЛЕВАНСАХАРАЗА

Доп.точки доступа:
Ueda, Makoto; Morimoto, Yuuki

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.6

Muntean, Vasile.
Research on enxymes catalysing the synthesis and hydrolysis of levans and dextrans in salt lake sediments [Text] / Vasile Muntean // Stud. Univ. Babes-Bolyai. Biol. - 1996. - Vol. 41, N 1-2. - P205-215
Перевод заглавия: Исследование ферментов, катализирующих синтез и гидролиз декстранов в донных отложениях соленого озера
Аннотация: Показано, что в образцах донных отложений двух соленых озер (лечебные грязи) происходит накопление ферментов левансахаразы, декстрансахаразы, леваназы, декстраназы. Между образцами выявлены различия в интенсивностях проявления ферментативных активностей (более активны образцы оз. Привигеторий близ г. Турды, чем образцы, отобранные из оз. Бэиле, уезд Клуж), причем в этих образцах активность леван- и декстран-синтетических ферментов превосходит гидролитические активности. Румыния, Inst. of Biol. Res., 3400 Cluj. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.09
Рубрики: ДОННЫЕ ОТЛОЖЕНИЯ
СОЛЕНЫЕ ОЗЕРА
ДЕКСТРАНЫ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТИ
ЛЕВАНСАХАРАЗА
ДЕКСТРАНСАХАРАЗА
ЛЕВАНАЗА
ДЕКСТРАНАЗА

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.17

Muntean, Vasile.
Research on enxymes catalysing the synthesis and hydrolysis of levans and dextrans in salt lake sediments [Text] / Vasile Muntean // Stud. Univ. Babes-Bolyai. Biol. - 1996. - Vol. 41, N 1-2. - P205-215
Перевод заглавия: Исследование ферментов, катализирующих синтез и гидролиз декстранов в донных отложениях соленого озера
Аннотация: Показано, что в образцах донных отложений двух соленых озер (лечебные грязи) происходит накопление ферментов левансахаразы, декстрансахаразы, леваназы, декстраназы. Между образцами выявлены различия в интенсивностях проявления ферментативных активностей (более активны образцы оз. Привигеторий близ г. Турды, чем образцы, отобранные из оз. Бэиле, уезд Клуж), причем в этих образцах активность леван- и декстран-синтетических ферментов превосходит гидролитические активности. Румыния, Inst. of Biol. Res., 3400 Cluj. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.23

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.09-04Б3.167

Muntean, Vasile.
Research on enxymes catalysing the synthesis and hydrolysis of levans and dextrans in salt lake sediments [Text] / Vasile Muntean // Stud. Univ. Babes-Bolyai. Biol. - 1996. - Vol. 41, N 1-2. - P205-215
Перевод заглавия: Исследование ферментов, катализирующих синтез и гидролиз декстранов в донных отложениях соленого озера
Аннотация: Показано, что в образцах донных отложений двух соленых озер (лечебные грязи) происходит накопление ферментов левансахаразы, декстрансахаразы, леваназы, декстраназы. Между образцами выявлены различия в интенсивностях проявления ферментативных активностей (более активны образцы оз. Привигеторий близ г. Турды, чем образцы, отобранные из оз. Бэиле, уезд Клуж), причем в этих образцах активность леван- и декстран-синтетических ферментов превосходит гидролитические активности. Румыния, Inst. of Biol. Res., 3400 Cluj. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.02
Рубрики: ДОННЫЕ ОТЛОЖЕНИЯ
СОЛЕНЫЕ ОЗЕРА
ДЕКСТРАНЫ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТИ
ЛЕВАНСАХАРАЗА
ДЕКСТРАНСАХАРАЗА
ЛЕВАНАЗА
ДЕКСТРАНАЗА

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.12-04Б3.122

Levan and fructosyl derivatives formation by a recombinant levansucrase from Rahnella aquatilis [Text] / Min Gon Kim [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1998. - Vol. 20, N 4. - P333-336 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Образование левана и фруктозильных производных рекомбинантной левансахаразой из Rahnella aquatilis
Аннотация: Леван, фруктоолигосахарид, и фруктозильные производные были образованы из сахарозы при использовании рекомбинантной левансахаразы из Rahnella aquatilis. Образование левана было оптимальным при 30'ГРАДУС'C, выход левана составлял 57% от теоретического. Оптимальной конц-ией субстрата для образования левана была конц-ия 200 г сахарозы/л. Олигосахариды накапливались исключительно при высоких конц-иях субстрата. Усиления образования левана и олигосахаридов не происходит при добавлении несмешиваемых с водой органических растворителей. Алкильные фруктозиды синтезировались из различных спиртов как фруктозильных акцепторов при действии левансахаразы R. aquatilis. Корея, Applied Microbiol. Res. Div. and Bioprocess Technol. Res. Div., Korea Res. Inst. Biosci. and Biotechnol., P. O. Box 115, Yusong, Taejon 305-600. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ЛЕВАН
ФРУКТОЗИЛОЛИГОСАХАРИД
ФРУКТОЗИЛЬНЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
ОБРАЗОВАНИЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛЕВАНСАХАРАЗА
RAHNELLA AQUATILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kim, Min Gon; Woo, Seo Jeong; Song, Ki-Bang; Kim, Chul-Ho; Chung, Bong-Hyun; Rhee, Sang-Ki

16.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 00.01-04В5.81

Cloning, nucleotide sequence, and expression in Escherichia coli of levansucrase genes from the plant pathogens Pseudomonas syringae pv. glycinea and P. syringae pv. phaseolicola [Text] / Ursula Hettwer [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 9. - P3180-3187 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Клонирование, нуклеотидная последовательность и экспрессия в Escherichia coli генов левансахаразы из растительных патогенов pseudomonas syringae pv. glycinea и P. syringae pv. Phaseolicola
Аннотация: Патогенные бактерии синтезируют внеклеточные полисахариды, которые могут действовать как факторы вирулентности, участвующие в развитии болезней, вызываемых этими бактериями. В клетках Pseudomonas syringae, Erwinia amylovora и др. бактерий внеклеточный полисахарид леван синтезируется ферментом левансахарозой. Клонировали гены lsc, кодирующие левансахаразу P. syringae pv. glycinea PG180 и P. syringae pv. phaseolicola NCPPB 1321, и определили их нуклеотидную последовательность. Ген lsc экспрессировали в клетках Escherichia coli. Показали, что синтез левана в E. coli обеспечивал PstI-фрагмент, общий для всех клонов. Анализ нуклеотидной последовательности выявил присутствие открытой рамки считывания длиной 1248 п. н. в шт. PG4180 и 1296 п. н. в шт. NCPPB 1321. Обе рамки обладали сходством с генами lsc E. amylovora и Zymomonas mobilis на уровне нуклеотидной и выведенной аминокислотной последовательности. Синтезируемая левансахараза локализовалась в периплазме клеток E. coli. Экспрессия гена lsc зависела от промотора Plac, что указывает на неактивность собственного промотора lsc в E. coli. Германия, MPI fur Terrestrische Mikrobiologie, 35043 Marburg. Библ. 51

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.17.02
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
ГЕНЫ
ГЕН LSC
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
ESCHERICHIA COLI
ПОЛИСАХАРИДЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ
ЛЕВАН
БИОСИНТЕЗ
PSEUDOMONAS SYRINGAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hettwer, Ursula; Jaeckel, Frank R.; Boch, Jens; Meyer, Manfred; Rudolph, Klaus; Ullrich, Matthias S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.202

Cloning, nucleotide sequence, and expression in Escherichia coli of levansucrase genes from the plant pathogens Pseudomonas syringae pv. glycinea and P. syringae pv. phaseolicola [Text] / Ursula Hettwer [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 9. - P3180-3187 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Клонирование, нуклеотидная последовательность и экспрессия в Escherichia coli генов левансахаразы из растительных патогенов pseudomonas syringae pv. glycinea и P. syringae pv. Phaseolicola
Аннотация: Патогенные бактерии синтезируют внеклеточные полисахариды, которые могут действовать как факторы вирулентности, участвующие в развитии болезней, вызываемых этими бактериями. В клетках Pseudomonas syringae, Erwinia amylovora и др. бактерий внеклеточный полисахарид леван синтезируется ферментом левансахарозой. Клонировали гены lsc, кодирующие левансахаразу P. syringae pv. glycinea PG180 и P. syringae pv. phaseolicola NCPPB 1321, и определили их нуклеотидную последовательность. Ген lsc экспрессировали в клетках Escherichia coli. Показали, что синтез левана в E. coli обеспечивал PstI-фрагмент, общий для всех клонов. Анализ нуклеотидной последовательности выявил присутствие открытой рамки считывания длиной 1248 п. н. в шт. PG4180 и 1296 п. н. в шт. NCPPB 1321. Обе рамки обладали сходством с генами lsc E. amylovora и Zymomonas mobilis на уровне нуклеотидной и выведенной аминокислотной последовательности. Синтезируемая левансахараза локализовалась в периплазме клеток E. coli. Экспрессия гена lsc зависела от промотора Plac, что указывает на неактивность собственного промотора lsc в E. coli. Германия, MPI fur Terrestrische Mikrobiologie, 35043 Marburg. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ЛЕВАНСАХАРАЗА
ГЕНЫ
ГЕН LSC
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
ESCHERICHIA COLI
ПОЛИСАХАРИДЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ
ЛЕВАН
БИОСИНТЕЗ
PSEUDOMONAS SYRINGAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hettwer, Ursula; Jaeckel, Frank R.; Boch, Jens; Meyer, Manfred; Rudolph, Klaus; Ullrich, Matthias S.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.215

Наумов, Д. Г.
Гомологичный локус геномов Bacillus subtilis и Bacillus stearothermophilus, содержащий гены левансахаразы и леваназы [Текст] / Д. Г. Наумов // Молекул. биол. - 1999. - Т. 33, N 2. - С. 207-210 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Обзор. Система утилизации сахарозы изучена у Bacillus subtilis. 'бета'-Фруктозидаза-левансахараза (SacB) и леваназа (SacC) вовлечены в синтез и деградацию леванов. Сходная система утилизации сахарозы обнаружена у Bacillus stearothermophilus ATCC 12980, где фрагмент 3129 п.н. содержит последовательности, кодирующие левансахаразу (SurB) и леваназу (SucC), локализованные в одном локусе, в отличие от Bacillus subtilis. Отмечено сходство на 97% между SurB и SacB и частичная гомология (43%) между SurC и SacC. Сравнены нуклеотидные последовательности всего секвенированного участка B. stearothermophilus и участка B. subtilis с геном sacB. Показана идентичность на 98%, где ген SurC гомологичен открытой рамке считывания yveB B. subtilis. Сравнение их последовательностей выявило 2 сдвига рамки, считывания в гене surC. Предполагают, что эти сдвиги следствие ошибок секвенирования. Если с помощью делеции и вставки "исправить" эти сдвиги, то это приводит к появлению вместо SurC открытой рамки считывания (SurD). Подробно рассмотрена и сравнены последовательности SurD. Впервые показано, что консервативный блок IX не обязателен для 'бета'-фруктозидазной активности. Подробно рассмотрены отличия на аминокислотном уровне белки SacB и SurC, что ведет к изменению соотношения структуры - функции. В отличие от ранее известных локусов B. stearothermophilus секвенированный фрагмент имеет высокую гомологию с соответствующим участком генома B. subtilis, что по мнению авторов свидетельствует о недавнем горизонтальном переносе этого локуса, причем перенос направлен в сторону генома B. subtilis. Россия, Гос. научный центр "ГосНИИгенетика", Москва 113545. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ГЕН SACB 'БЕТА'-ФРУКТОЗИДАЗА-ЛЕВАНСАХАРАЗА
ГЕН ЛЕВАНАЗЫ SACC
ГОМОЛОГИЯ
ГЕН SURB
ГЕН SUCC
BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS
ПЕРЕНОС ГЕНОВ
САХАРОЗА
УТИЛИЗАЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 10

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.271

Kinetics of the secretion of Bacillus subtilis levanase overproduced during the exponential phase of growth [Text] / Laurence Leloup [et al.] // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 3. - P613-619 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Кинетика секреции леваназы Bacillus subtilis, сверхпродуцированной во время экспоненциальной фазы роста
Аннотация: При изучении общего механизма секреции белков у Bacillus subtilis возникают вопросы: 1) коррелирует ли степень гидрофобности сигнальной последовательности секретируемых белков с эффективностью транслокации; 2) влияет ли молекулярная масса пептида на скорость его переноса через клеточную стенку, или эта скорость зависит от кинетики сворачивания белка? В штамме B. subtilis degU32 (Hy) экспрессия генов amyE ('альфа'-амилазы) и sacC (леваназы) под контролем индуцируемого сахарозой лидерного района гена левансахаразы sacR приводит к сверхпродукции указанных ферментов (до 0,5% суммарного белка). Изучая кинетику высвобождения созревших белков и кинетику разворачивания-сворачивания белковых молекул, удалось показать, что процессинг предшественников происходит более эффективно у леваназы и 'альфа'-амилазы, чем у левансахаразы. Однако, ключевой этап секреции этих трех белков - перенос через клеточную стенку - зависит от скорости сворачивания белковой молекулы и не зависит от молекулярных масс транслоцируемых пептидов. Франция, (Clambert R.) Inst. Jacques Monod - CNRS, Univ. Paris 6 et Paris 7, Lab. Genet. et Membranes, Tour 43-2, place Jussieu, F-75251 Paris Cedex 05. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ DEGU32(HY)
ГЕНЫ
ГЕН SACC
ГЕН ЛЕВАНАЗЫ
ГЕН AMYE
ГЕН 'АЛЬФА'-АМИЛАЗЫ
ГЕН SACR
ГЕН ЛИДЕРНОГО РАЙОНА ЛЕВАНСАХАРАЗЫ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ЛЕВАНАЗА
АМИЛАЗА*A-
ЛЕВАНСАХАРАЗА
СЕКРЕЦИЯ
КИНЕТИКА
МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ

Доп.точки доступа:
Leloup, Laurence; Le, Saux Jerome; Petit-Glatron, Marie-Francoise; Chambert, Regis

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.289

Mesnage, Stephane.
Production and cell surface anchoring of functional fusions between the SLH motifs of the Bacillus anthracis S-layer proteins and the Bacillus subtilis levansucrase [Text] / Stephane Mesnage, Evelyne Tosi-Couture, Agnes Fouet // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 31, N 3. - P927-936 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Продукция и прикрепление к клеточной поверхности функциональных слияний между мотивами SLH белков S-слоя Bacillus anthracis и левансахаразой Bacillus subtilis
Аннотация: Bacillus anthracis синтезирует 2 белка S-слоя (I), каждый из к-рых имеет в N-концевой части 3 мотива SLH гомологии с S-слоем. При обработке протеиназой K образуются I, лишенные этих мотивов. Стабильные I с 3 мотивами SLH, продуцированные в Escherichia coli, способны связываться in vitro с клеточными стенками Bac. anthracis. Это показало, что 3 мотива SLH организованы в домен прикрепления к клеточной поверхности. Сконструированы химерные гены, к-рые кодируют слияния доменов SLH с обычно секретируемой левансахарозой (II) Bac. subtilis. Показано, что домена с 3 мотивами SLH достаточно для эффективного прикрепления II у клеточной поверхности с сохранением ферментативных и антигенных св-в II. Белки, состоящие из слияний с II укороченных доменов SLH, нестабильны и плохо ассоциируются с поверхностью клеток. Франция, Toxines et Pathogenie Bacteriennes, Inst. Pasteur, 75724 Paris. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛЕВАНСАХАРАЗА
ПРИКРЕПЛЕНИЕ
КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
БЕЛОК
БЕЛОК S-СЛОЯ SLH
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Tosi-Couture, Evelyne; Fouet, Agnes

1-20 21-40 41-56

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска