СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КРОТОКСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 64
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-64

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 95.06-04Н3.084

VRCTC-310-А novel compound of purified animal toxins separates antitumor efficacy from neurotoxicity [Text] / Robert A. Newman [et al.] // Invest. New Drugs. - 1993. - Vol. 11, N 2-3. - P151-159 . - ISSN 0167-6997
Перевод заглавия: VRCTC-310 - новый препарат очищенных токсинов животных - позволяет отделить противоопухолевое действие от нейротоксичности
Аннотация: VRCTC-310 - смесь кротоксина (I) (яда южноамериканской гремучей змеи Crotalus durissus terrificus) и кардиотоксина (яда тайваньской кобры Naja naja atra) в массовом соотношении 1 : 1. VRCTC-310 обладает цитотоксической активностью в панели культур клеток опухоли человека со средней IC[5][0]=3,3 мкг/мл, причем для опухолей ЦНС, меланомы и мелкоклеточного рака легких наблюдается синергическое взаимодействие компонентов VRCTC-310. Введение возрастающих доз VRCTC-310 I-резистентным мышам с карциномой легких Льюис позволяет достичь дозы VRCTC-310 6,3 мг/ /кг/сут, что в 7 раз превышает LD[5][0] для VRCTC-310. При этом объем опухоли уменьшается по сравнению с контролем в 7 раз без развития нейротоксических побочных эффектов I. Заключают, что применение кардиотоксина в комбинации с I позволяет усилить противоопухолевую активность и уменьшить нейротоксичность I. США, Univ. Texas, M. D. Anderson Cancer Center, Houston, TX 77030. Библ. 35.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВАЯ АКТИВНОСТЬ
КРОТОКСИН
VRCTC-310
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Newman, Robert A.; Vidal, Juan C.; Viskatis, Luis J.; Johnson, Jill; Etcheverry, Martin A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.06-04Т4.137

Araujo, D. A.M.
Effects of crotoxin on the action potential kinetics of frog skeletal muscle [Text] / D. A.M. Araujo, P. S.L. Beirao // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1993. - Vol. 26, N 10. - P1111-1121
Перевод заглавия: Влияние кротоксина на кинетику потенциала действия скелетной мышцы лягушки
Аннотация: В опытах на изолированной скелетной мышце лягушки Rana catesbeiana показано, что кротоксин (I) в конц-ии 230 нМ пролонгировал потенциал действия (ПД) с 1,1 до 1,6 мс и снижал скорость деполяризации с 282 до 196 V/c и реполяризации - с 81,4 до -55,6 V/c зависимым от конц-ии образом в интервале 90-460 нМ. Фосфолипазный компонент I оказался в 5 раз менее эффективным. При повышении конц-ии в среде KCl с 1,6 до 2,5 мМ влияния I на ПД не обнаружено. Снижение т-ры среды до 12'ГРАДУС' не влияло на эффекты I. Считают, что влияние I на ПД обусловлено торможением Na{+}-тока. Бразилия, Univ. Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte, MG. Библ. 22.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
CROTALUS TERRIFICUS
КРОТОКСИН
СКЕЛЕТНАЯ МЫШЦА
ПОТЕНЦИАЛ ДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Beirao, P.S.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.217

Araujo, D. A.M.
Effects of crotoxin on the action potential kinetics of frog skeletal muscle [Text] / D. A.M. Araujo, P. S.L. Beirao // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1993. - Vol. 26, N 10. - P1111-1121 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Влияние кротоксина на кинетику потенциала действия в скелетной мышце лягушки
Аннотация: В опытах на изолированной мышце лягушки Rana catesbeiana показано, что кротоксин (I в конц-ии 230 нМ) пролонгировал потенциал действия (ПД) с 1,1 до 1,6 мс и снижал скорость деполяризации с 282 до 196 V/c и реполяризации - с -81,4 до -55,6 V/с зависимым от конц-ии образом в интервале 90-460 нМ. Фосфолипазный компонент I оказался в 5 раз менее эффективным. При повышении конц-ии в среде KCl c 1,6 до 2,5 мМ влияния I на ПД не обнаружено. Снижение т-ры среды до 12'ГРАДУС'С не влияло на эффекты I. Считают, что влияние I на ПД обусловлено торможением Na{+}-тока. Бразилия, Inst. Cienclas Biol., Univ. Federae Minas Gerals, 30160-042 Belo Horizonte

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: КРОТОКСИН
ПОТЕНЦИАЛ ДЕЙСТВИЯ
МЫШЦЫ
ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Beirao, P.S.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.03-04Т4.304

Meng, Jianxin.
Specificity and binding affinity of an anti-crotoxin combinatorial antibody selected from a phage-displayed library [Text] / Jianxin Meng, Ted R. John, Ivan I. Kaiser // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 50, N 12. - P1969-1977 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Специфичность и аффинность анти-кротоксиновых комбинаторных антител, извлеченных из библиотеки фагов
Аннотация: С использованием Фармакологической Системы рекомбинантных фаговых антител (Pharmacia's Recombinant Phage Antibody System) получена вариабельная область (scFv) кротоксин-специфичного моноклонального высоко-аффинного одноцепочечного антитела. Высокоаффинный клон, названный A10G, был выделен и последовательность его ДНК определена. Протеин A10G обладал высокой реакционной специфичностью. Ген, кодирующий A10G, был субклонирован в экспрессионный вектор и в результате экспрессии протеин, названный A10GPE выделен и очищен до гомогенности. Константы диссоциации A10G с интактным кротоксином и с основной субъединицей кротоксина были определены как 7*10\=10 и 6*8*10\=9 M соотв. Когда A10GPE был преинкубирован с основной субъединицей, либо с нативным кротоксином при молекулярном соотношении 5:1, ингибирования фосфолипазной активности не наблюдалось. Протеин, полученный в результате экспрессии, может частично нейтрализовать летальное действие Mojane-токсина, гомолога кротоксина в опытах на мышах. США, Univ. of Wyoming, Laramie, WY. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 46

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
John, Ted R.; Kaiser, Ivan I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.09-04Т4.335

Effect of gamma irradiation on the behanioral properties of crotoxin [Text] / E. G. Moreira [et al.] // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1997. - Vol. 30, N 2. - P245-249 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Влияние гамма-облучения на изменение поведенческих реакций под действием кротоксина
Аннотация: Кротоксин (К), один из компонентов яда бразильской змеи Crotalus durissus terrificus, облучали 'гамма'-лучами {60}Co в дозе 2000 Гр. Крысам вводили в/б необлученный К в дозах 100, 250 или 500 мкг/кг и облученный К в дозах 1000 или 2500 мкг/кг и через 2 ч проводили тесты, позволяющие оценить изменение поведенческих р-ций. Установлено, что необлученный К значительно изменял поведенческие р-ции крыс, в то время как облученный К не влиял на них. Делается вывод о возможности использования облученного К для получения сыворотки против яда указанной змеи. Бразилия, Departamentos de Farmacologia, Univ. Estadual Paulista, 18618-000 Botucatu, SP. Ил. 1. Табл. 1. Библ. 19

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЗМЕИНЫЙ ЯД
ТОКСИН
КРОТОКСИН
РАДИАЦИОННАЯ ИНАКТИВАЦИЯ
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
РАДИАЦИОННАЯ ОБРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Moreira, E.G.; Nascimento, N.; Rosa, G.J.M.; Rogero, J.R.; Vassilieff, V.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 97.10-04А4.337

Effect of gamma irradiation on the behanioral properties of crotoxin [Text] / E. G. Moreira [et al.] // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1997. - Vol. 30, N 2. - P245-249 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Влияние гамма-облучения на изменение поведенческих реакций под действием кротоксина
Аннотация: Кротоксин (К), один из компонентов яда бразильской змеи Crotalus durissus terrificus, облучали 'гамма'-лучами {60}Co в дозе 2000 Гр. Крысам вводили в/б необлученный К в дозах 100, 250 или 500 мкг/кг и облученный К в дозах 1000 или 2500 мкг/кг и через 2 ч проводили тесты, позволяющие оценить изменение поведенческих р-ций. Установлено, что необлученный К значительно изменял поведенческие р-ции крыс, в то время как облученный К не влиял на них. Делается вывод о возможности использования облученного К для получения сыворотки против яда указанной змеи. Бразилия, Departamentos de Farmacologia, Univ. Estadual Paulista, 18618-000 Botucatu, SP. Ил. 1. Табл. 1. Библ. 19

ГРНТИ	34.49.47

ВИНИТИ 341.49.47.99
Рубрики: ЗМЕИНЫЙ ЯД
ТОКСИН
КРОТОКСИН
РАДИАЦИОННАЯ ИНАКТИВАЦИЯ
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
РАДИАЦИОННАЯ ОБРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Moreira, E.G.; Nascimento, N.; Rosa, G.J.M.; Rogero, J.R.; Vassilieff, V.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.12-04Т4.77

Regulation of epidermal growth factor receptor activity by crotoxin, a snake venom phospholipase A[2] toxin: A novel growth inhibitory mechanism [Text] / Nicholas J. Donato [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1996. - Vol. 51, N 11. - P1535-1543 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Регуляция активности рецептора эпидермального фактора роста кротоксином, фосфолипазой А[2] яда змей: Новый механизм ингибирования роста
Аннотация: Кротоксин (I), фосфолипаза A[2], изолированная из яда змеи Crotalus durissus terrificus, в конц-ии 10 мкг/мл ингибировал пролиферацию клеток А431 и ME-180R, характеризующихся высоким уровнем экспрессии рецептора (Рц) эпидермального фактора роста, на 80% и 50% соотв. После инактивации фосфолипазной активности I воздействием 1,4'-дибромацетофенона ингибирования пролиферации не наблюдали. Величина IC[50] I, оцениваемая по ингибированию пролиферации клеток DiFi и HT-29 с высоким и низким уровнем экспрессии Рц, составляла 2,2 и 42 мкг/мл соотв. Кардиотоксин, являющийся также компонентом яда змеи, но лишенный активности фосфолипазы А[2], не обладал ингибиторной активностью. Считают, что Рц является клеточной мишенью воздействия I. США, Univ. of Texas M. D. Anderson Cancer Center, Houston, TX 77030. Ил. 10. Библ. 39

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS
КРОТОКСИН
ФОСФОЛИПАЗА А2
КАРДИОТОКСИН
КЛЕТКИ А431
КЛЕТКИ ME-180R
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА
РЕЦЕПТОР

Доп.точки доступа:
Donato, Nicholas J.; Martin, Christopher A.; Perez, Margot; Newman, Robert A.; Vidal, Juan C.; Etcheverry, Martin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 98.01-04И5.48

Regulation of epidermal growth factor receptor activity by crotoxin, a snake venom phospholipase A[2] toxin: A novel growth inhibitory mechanism [Text] / Nicholas J. Donato [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1996. - Vol. 51, N 11. - P1535-1543 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Регуляция активности рецептора эпидермального фактора роста кротоксином, фосфолипазой А[2] яда змей: Новый механизм ингибирования роста
Аннотация: Кротоксин (I), фосфолипаза A[2], изолированная из яда змеи Crotalus durissus terrificus, в конц-ии 10 мкг/мл ингибировал пролиферацию клеток А431 и ME-180R, характеризующихся высоким уровнем экспрессии рецептора (Рц) эпидермального фактора роста, на 80% и 50% соотв. После инактивации фосфолипазной активности I воздействием 1,4'-дибромацетофенона ингибирования пролиферации не наблюдали. Величина IC[50] I, оцениваемая по ингибированию пролиферации клеток DiFi и HT-29 с высоким и низким уровнем экспрессии Рц, составляла 2,2 и 42 мкг/мл соотв. Кардиотоксин, являющийся также компонентом яда змеи, но лишенный активности фосфолипазы А[2], не обладал ингибиторной активностью. Считают, что Рц является клеточной мишенью воздействия I. США, Univ. of Texas M. D. Anderson Cancer Center, Houston, TX 77030. Ил. 10. Библ. 39

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.02
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS
КРОТОКСИН
ФОСФОЛИПАЗА А2
КАРДИОТОКСИН
КЛЕТКИ А431
КЛЕТКИ ME-180R
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА
РЕЦЕПТОР

Доп.точки доступа:
Donato, Nicholas J.; Martin, Christopher A.; Perez, Margot; Newman, Robert A.; Vidal, Juan C.; Etcheverry, Martin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.06-04Т4.152

Shen, G. -G.
'бета'-Agkistrodotoxin shares binding sites with crotoxin in the rat brain [Text] : abstr. 4th Asia-Pacif. Congr. Anim. Plant and Microb. Toxins, Kunming, 24-28 June, 1996 / G. -G. Shen, K. Xu // Toxicon. - 1997. - Vol. 35, N 4. - P478 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Общность участков связывания 'бета'-агкистродотоксина и кротоксина в мозгу крысы
Аннотация: Значения K[D] и B[макс.] связывания {125}I-'бета'-агкистродотоксина (I) с изолированными синаптосомами мозга крыс составляли 0,67 нМ и 57 фмолей/мг белка соотв. Величина IC[50] ингибирования немеченым I связывания радиолиганда составляла 1,4 нМ. Для кротоксина (II) эта величина составляла 70 нМ. Сделан вывод об общности участков связывания I и II в мозгу крыс. КНР, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 20031

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН
'БЕТА'-АГКИСТРОДОТОКСИН
МОЗГ
СИНАПТОСОМЫ
СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Xu, K.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.11-04Т4.154

Crotoxin-induced behavioral effects in rats [Text] / E. G. Moreira [et al.] // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1996. - Vol. 29, N 5. - P629-632 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Вызываемые кротоксином поведенческие эффекты у крыс
Аннотация: Взрослым крысам Wistar 'MARS''MARS' (180-220 г) за два до тестирования поведенческих изменений в/б вводили 100, 250 и 500 мкг/кг кротоксина (I). В тесте открытого поля I в дозах 250 и 500 мкг вызывал увеличение времени застывания (от 3,22 с до 10,75 с и 11,2 с) и прихорашивания (с 13,44 с до 22,75 с и 21,22 с) и уменьшал передвижение. В дозе 500 мкг/кг I в тесте hole-board уменьшал опускание головы. Все поведенческие эффекты I снимались анксиолитической дозой диазепама (1,5 мг/кг в/б за 30 мин до тестирования). Эти тесты продемонстрировали, что I снижает активность в открытом поле и также исследовательское поведение. Бразилия, Univ. Estadual Paulista, Botucatu, SP. Табл. 2. Библ. 20

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН
ПОВЕДЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ В ОТКРЫТОМ ПОЛЕ
ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Moreira, E.G.; Nascimento, N.; Rosa, G.J.M.; Rogero, J.R.; Vassilieff, V.S.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.05-04Т4.151

Cardi, B. A.
Irradiation of Crotalus durissus terrificus crotoxin with {60}Co 'гамма'-rays induces its uptake by macrophages through scavenger receptors [Text] / B. A. Cardi, N. Nascimento, H. F. Andrade // Int. J. Radiat. Biol. - 1998. - Vol. 73, N 5. - P557-564 . - ISSN 0955-3002
Перевод заглавия: Облучение кротоксина Crotalus durissus terrificus 'гамма'-лучами {60}Co индуцирует его захват макрофагами с помощью рецепторов
Аннотация: Очищенный кротоксин облучали 'гамма'-квантами {60}Co в дозе 2 кГр и изучали влияние облучения на захват кротоксина изолированными перитонеальными макрофагами мыши. Показали, что облучение кротоксина увеличивает его захват макрофагами, причем это увеличение блокируется специфическими антагонистами рецепторов пробуколом и декстрансульфатом, но не неспецифическим блокатором (плодной сывороткой крупного рогатого скота). Захват нативного кротоксина блокируется сывороткой, но не пробуколом или декстрансульфатом. Т. обр. индуцированные облучением изменения конформации кротоксина делают его лигандом для рецепторов макрофагов. Бразилия, Inst. Med. Tropical de Sao Paulo FMUSP, 05403-000 Sao Paulo. Библ. 32

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: КРОТОКСИН
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS
ГАММА-ОБЛУЧЕНИЕ
РЕЦЕПТОРЫ
МАКРОФАГИ
ЗАХВАТ

Доп.точки доступа:
Nascimento, N.; Andrade, H.F.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 99.06-04А4.39

Cardi, B. A.
Irradiation of Crotalus durissus terrificus crotoxin with {60}Co 'гамма'-rays induces its uptake by macrophages through scavenger receptors [Text] / B. A. Cardi, N. Nascimento, H. F. Andrade // Int. J. Radiat. Biol. - 1998. - Vol. 73, N 5. - P557-564 . - ISSN 0955-3002
Перевод заглавия: Облучение кротоксина Crotalus durissus terrificus 'гамма'-лучами {60}Co индуцирует его захват макрофагами с помощью рецепторов
Аннотация: Очищенный кротоксин облучали 'гамма'-квантами {60}Co в дозе 2 кГр и изучали влияние облучения на захват кротоксина изолированными перитонеальными макрофагами мыши. Показали, что облучение кротоксина увеличивает его захват макрофагами, причем это увеличение блокируется специфическими антагонистами рецепторов пробуколом и декстрансульфатом, но не неспецифическим блокатором (плодной сывороткой крупного рогатого скота). Захват нативного кротоксина блокируется сывороткой, но не пробуколом или декстрансульфатом. Т. обр. индуцированные облучением изменения конформации кротоксина делают его лигандом для рецепторов макрофагов. Бразилия, Inst. Med. Tropical de Sao Paulo FMUSP, 05403-000 Sao Paulo. Библ. 32

ГРНТИ	34.49.19

ВИНИТИ 341.49.19.99
Рубрики: КРОТОКСИН
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS
ГАММА-ОБЛУЧЕНИЕ
РЕЦЕПТОРЫ
МАКРОФАГИ
ЗАХВАТ

Доп.точки доступа:
Nascimento, N.; Andrade, H.F.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.09-04Т4.181

Structure-function relationship of crotoxin, a dimeric 'бета'-neurotoxin from snake venom [Text] : abstr. 4th Asia-Pacif. Congr. Anim. Plant and Microb. Toxins, Kunming, 24-28 June, 1996 / G. Faure [et al.] // Toxicon. - 1997. - Vol. 35, N 4. - P477 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Взаимосвязь структура-активность молекулы кротоксина, димерного бета-нейротоксина из яда змеи
Аннотация: Кротоксин и аммодитоксин (ATX-С), сильные фосфолипазные A2 (PLA2) нейротоксины, к-рые блокируют нейромышечную передачу на пресинаптическом уровне, в качестве радиолигандов были использованы для экспериментов по идентификации участков связывания на синаптосомальных мембранах Torpedo marmorata. Для обоих токсинов наблюдались 2 типа связывающих участков. Связывающие участки с высоким сродством (Kd=8 нМ, Bmax=4 пМ/мг мембранных белков, для ATX-С; Kd=40 нМ, Bmax=-10 пМ/мг мембранных белков для кротоксина), как было показано, ассоциированы с мембранными белками, т. к. они разрушаются под действием протеаз и/или при тепловой обработке. Связывающие участки с низким сродством, к-рые устойчивы к действию протеаз и высоких т-р, по мнению авт., ассоциированы с фосфолипидными структурами. Кротоксин и ATX-С не способны ингибировать друг друга в связывании с присущими им участками связывания (с высоким сродством). Ингибирование их связывания различными 'бета'-нейротоксинами также совершенно различно, предполагая, что кротоксин и ATX-С не занимают одни и те же связывающие участки на синаптических мембранах электрического органа Torpedo. Словения, Jozef Stefan Inst., Ljubljana

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН
АММОДИТОКСИН С
СИНАПТОСОМЫ
МЕМБРАНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ЗАВИСИМОСТЬ СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Faure, G.; Krizaj, I.; Gubensek, F.; Bon, C.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.11-04Т4.252

Freitas, T. V.
Encapsulation of native crotoxin in liposomes: A safe approach for the production of antivenom and vaccination against Crotalus durissus Terrificus venom [Text] / T. V. Freitas, F. Frezard // Toxicon. - 1997. - Vol. 35, N 1. - P91-100 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Инкапсулирование нативного кротоксина в липосомы: безопасные подходы для получения противоядия и вакцинации против яда Crotalus durissus terrificus
Аннотация: Кротоксин, нейротоксичный компонент яда Crotalus durissus terrificus (Cdt), обладающий фосфолипаза A2 активностью, был успешно инкапсулирован в везикулы, полученные методом дегидратации-регидратации (DRV/кротоксин) и везикулы, полученные упариванием на обращенной фазе из сфингомиелина и холестерина (REV/кротоксин). Эффективность инкапсулированного нативного кротоксина была выше у DRV/кротоксин, по сравнению с REV/кротоксин. DRV/кротоксин были нетоксичны когда вводились в/в мышам при дозе кротоксина в них в 91 раз превышающей его LD50 или при п/к введении при дозе кротоксина в них превышающей в 42 раза его LD50. С др. стороны, высвобождаемый из DRV/кротоксин кротоксин сохранял свою природную токсичность. REV/ кротоксин были, по крайней мере, в 1,9 раза более токсичными, чем в DRV/кротоксин. DRV/кротоксин при п/к инъекции мышам вызывал образование антикротоксиновых антител, которые защищали животных от летальной дозы Cdt яда. Иммунизация введением трех доз DRV/кротоксин (3*20 мкг кротоксина/мышь) защищала 75% мышей от действия 8*LD50 Ctd яда. При сравнении DRV/кротоксин с кротоксином, эмульгированным в адьювант Фрейда (FCA/кротоксин) было установлено, что DRV/кротоксин был менее токсичен, чем FCA/кротоксин и вызывал образование более низкого уровня антикротоксиновых антител. Одинаковые уровни защиты наблюдались при введении высоких доз (20 или 70 мкг кротоксина/мышь). Бразилия, Centro Pesquisa Desenvolv., Fund. Ezequiel Dias (FUNED), Belo Horizonte. Табл. 4. Библ. 41

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS
КРОТОКСИН
ЛИПОСОМЫ
ИНКАПСУЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Frezard, F.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 99.12-04И5.60

Freitas, T. V.
Encapsulation of native crotoxin in liposomes: A safe approach for the production of antivenom and vaccination against Crotalus durissus Terrificus venom [Text] / T. V. Freitas, F. Frezard // Toxicon. - 1997. - Vol. 35, N 1. - P91-100 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Инкапсулирование нативного кротоксина в липосомы: безопасные подходы для получения противоядия и вакцинации против яда Crotalus durissus terrificus
Аннотация: Кротоксин, нейротоксичный компонент яда Crotalus durissus terrificus (Cdt), обладающий фосфолипаза A2 активностью, был успешно инкапсулирован в везикулы, полученные методом дегидратации-регидратации (DRV/кротоксин) и везикулы, полученные упариванием на обращенной фазе из сфингомиелина и холестерина (REV/кротоксин). Эффективность инкапсулированного нативного кротоксина была выше у DRV/кротоксин, по сравнению с REV/кротоксин. DRV/кротоксин были нетоксичны когда вводились в/в мышам при дозе кротоксина в них в 91 раз превышающей его LD50 или при п/к введении при дозе кротоксина в них превышающей в 42 раза его LD50. С др. стороны, высвобождаемый из DRV/кротоксин кротоксин сохранял свою природную токсичность. REV/ кротоксин были, по крайней мере, в 1,9 раза более токсичными, чем в DRV/кротоксин. DRV/кротоксин при п/к инъекции мышам вызывал образование антикротоксиновых антител, которые защищали животных от летальной дозы Cdt яда. Иммунизация введением трех доз DRV/кротоксин (3*20 мкг кротоксина/мышь) защищала 75% мышей от действия 8*LD50 Ctd яда. При сравнении DRV/кротоксин с кротоксином, эмульгированным в адьювант Фрейда (FCA/кротоксин) было установлено, что DRV/кротоксин был менее токсичен, чем FCA/кротоксин и вызывал образование более низкого уровня антикротоксиновых антител. Одинаковые уровни защиты наблюдались при введении высоких доз (20 или 70 мкг кротоксина/мышь). Бразилия, Centro Pesquisa Desenvolv., Fund. Ezequiel Dias (FUNED), Belo Horizonte. Табл. 4. Библ. 41

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.15.27.35
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS
КРОТОКСИН
ЛИПОСОМЫ
ИНКАПСУЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Frezard, F.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 02.02-04Т4.156

Interaction of the neurotoxic and nontoxic secretory phospholipases A[2] with the crotoxin inhibitor from Crotalus serum [Text] / Grazyna Faure [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2000. - Vol. 267, N 15. - P4799-4808 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Взаимодействие нейротоксичной и нетоксичной фосфолипазы A[2] с ингибитором кротоксина из сыворотки Crotalus
Аннотация: Кровь змеи Crotalus durissus terrificus содержит ингибитор кротоксина (ИК), главного токсина ее яда. ИК ингибирует фосфолипазу A[2] (ФЛА2) кротоксина. Исследовали специфичность ИК к ФЛА2 'бета'-нейротоксинов из ядов змей и к нетоксичным ФЛА2 млекопитающих. ИК не влияет на активность панкреатических и непанкреатических ФЛА2 млекопитающих, ФЛА2 пчелиного яда и 'бета'-нейротоксинов ядов семейства аспидовых змей, но сильно ингибирует активность 'бета'-нейротоксинов гадюковых. По данным поверхностного плазмонного резонанса и ЭФ в ПААГ, ИК образует комплексы с мономерными и мультимерными 'бета'-нейротоксинами гадюковых, но не взаимодействует с нетоксичными ФЛА2. В случае гетеродимерных 'бета'-нейротоксинов гадюковых ИК не реагирует с некаталитической субъединицией, но прочно связывается с субъединицей ФЛА2, вызывая диссоциацию гетеродимера. Опыты на синаптосомах Torpedo выявили защитное действие ИК против влияния нейротоксинов гадюковых, но не других нейротоксинов с ФЛА2, на первичное и вызванное освобождение ацетилхолина. Франция, Unite Venins, Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15. Библ. 51

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА A[2]
СЕКРЕТОРНЫЕ НЕТОКСИЧНАЯ И НЕЙРОТОКСИЧНАЯ ФОРМЫ
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИТОРЫ
КРОТОКСИН
МЕХАНИЗМ ИНГИБИРОВАНИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
CROTALUS DURISSUS

Доп.точки доступа:
Faure, Grazyna; Villela, Christina; Perales, Jonas; Bon, Cassian

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 02.02-04И5.139

Interaction of the neurotoxic and nontoxic secretory phospholipases A[2] with the crotoxin inhibitor from Crotalus serum [Text] / Grazyna Faure [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2000. - Vol. 267, N 15. - P4799-4808 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Взаимодействие нейротоксичной и нетоксичной фосфолипазы A[2] с ингибитором кротоксина из сыворотки Crotalus
Аннотация: Кровь змеи Crotalus durissus terrificus содержит ингибитор кротоксина (ИК), главного токсина ее яда. ИК ингибирует фосфолипазу A[2] (ФЛА2) кротоксина. Исследовали специфичность ИК к ФЛА2 'бета'-нейротоксинов из ядов змей и к нетоксичным ФЛА2 млекопитающих. ИК не влияет на активность панкреатических и непанкреатических ФЛА2 млекопитающих, ФЛА2 пчелиного яда и 'бета'-нейротоксинов ядов семейства аспидовых змей, но сильно ингибирует активность 'бета'-нейротоксинов гадюковых. По данным поверхностного плазмонного резонанса и ЭФ в ПААГ, ИК образует комплексы с мономерными и мультимерными 'бета'-нейротоксинами гадюковых, но не взаимодействует с нетоксичными ФЛА2. В случае гетеродимерных 'бета'-нейротоксинов гадюковых ИК не реагирует с некаталитической субъединицией, но прочно связывается с субъединицей ФЛА2, вызывая диссоциацию гетеродимера. Опыты на синаптосомах Torpedo выявили защитное действие ИК против влияния нейротоксинов гадюковых, но не других нейротоксинов с ФЛА2, на первичное и вызванное освобождение ацетилхолина. Франция, Unite Venins, Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15. Библ. 51

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.35
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА A[2]
СЕКРЕТОРНЫЕ НЕТОКСИЧНАЯ И НЕЙРОТОКСИЧНАЯ ФОРМЫ
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИТОРЫ
КРОТОКСИН
МЕХАНИЗМ ИНГИБИРОВАНИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
CROTALUS DURISSUS

Доп.точки доступа:
Faure, Grazyna; Villela, Christina; Perales, Jonas; Bon, Cassian

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 02.11-04Т4.180

Effects of chemical modifications of crotoxin B, the phospholipase A[2] subunit of crotoxin from Crotalus durissus terrificus snake venom, on its enzymatic and pharmacological activities [Text] / Andreimar M. Soares [et al.] // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 2001. - Vol. 33, N 9. - P877-888 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Влияние химических модификаций на ферментативную и фармакологическую активность кротоксина B - фосфолипазной субъединицы кротоксина из яда змеи Crotalus durissus terrificus
Аннотация: Кротоксин B (КТВ) имеет свойства Asp49-фосфолипазы A[2]. Исследовали влияние на его ферментативные и фармакологические свойства химических модификаций остатков гистидина, тирозина, триптофана и лизина, а также бромцианового расщепления и ингибирования ЭДТА. После модификации остатков гистидина и лизина, а также бромцианового расщепления летальность действия КТВ снижалась. После модификации гистидина и инкубации с ЭДТА ферментативная активность полностью исчезала. Модификация лизина или тирозина либо расщепление частично снижает ферментативную активность. Антикоагулянтная активность изменяется подобно ферментативной, что говорит о зависимости фармакологического действия КТВ от его каталитической активности. Миотоксичность снижается после модификации гистидина и лизина либо расщепления. ЭДТА слабее снижал миотоксичность. Бактерицидность КТВ значительно снижалась только после модификации лизина и расщепления. Способность вызывать отек частично подавлялась ЭДТА или алкилированием гистидина и сильно снижалась после ацетилирования лизина и расщепления. Модификация гистидина или тирозина и расщепление лишь частично подавляли способность разрывать липосомы. Модификация триптофана лишь частично снижала летальность и миотоксичность КТВ. Эти результаты показали, что ферментативная активность важна для летальности, миотоксичности и антикоагулянтного действия, но КТВ имеет иные, чем активный центр, участки поверхности, определяющие его токсические и фармакологические свойства. Бразилия, Dep. Bioqu'иота'm. & Immunol., Fac. Med., Univ. Sao Paulo, USP 14049-900, Ribeirao Preto. Библ. 51

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН B
ФОСФОЛИПАЗА A[2]
ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
CROTALUS DURISSUS

Доп.точки доступа:
Soares, Andreimar M.; Mancin, Adriana C.; Cecchini, Alessandra L.; Arantes, Eliane C.; Franca, Suzelei C.; Gutierrez, Jose M.; Giglio, Jose R.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 02.12-04И5.50

Effects of chemical modifications of crotoxin B, the phospholipase A[2] subunit of crotoxin from Crotalus durissus terrificus snake venom, on its enzymatic and pharmacological activities [Text] / Andreimar M. Soares [et al.] // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 2001. - Vol. 33, N 9. - P877-888 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Влияние химических модификаций на ферментативную и фармакологическую активность кротоксина B - фосфолипазной субъединицы кротоксина из яда змеи Crotalus durissus terrificus
Аннотация: Кротоксин B (КТВ) имеет свойства Asp49-фосфолипазы A[2]. Исследовали влияние на его ферментативные и фармакологические свойства химических модификаций остатков гистидина, тирозина, триптофана и лизина, а также бромцианового расщепления и ингибирования ЭДТА. После модификации остатков гистидина и лизина, а также бромцианового расщепления летальность действия КТВ снижалась. После модификации гистидина и инкубации с ЭДТА ферментативная активность полностью исчезала. Модификация лизина или тирозина либо расщепление частично снижает ферментативную активность. Антикоагулянтная активность изменяется подобно ферментативной, что говорит о зависимости фармакологического действия КТВ от его каталитической активности. Миотоксичность снижается после модификации гистидина и лизина либо расщепления. ЭДТА слабее снижал миотоксичность. Бактерицидность КТВ значительно снижалась только после модификации лизина и расщепления. Способность вызывать отек частично подавлялась ЭДТА или алкилированием гистидина и сильно снижалась после ацетилирования лизина и расщепления. Модификация гистидина или тирозина и расщепление лишь частично подавляли способность разрывать липосомы. Модификация триптофана лишь частично снижала летальность и миотоксичность КТВ. Эти результаты показали, что ферментативная активность важна для летальности, миотоксичности и антикоагулянтного действия, но КТВ имеет иные, чем активный центр, участки поверхности, определяющие его токсические и фармакологические свойства. Бразилия, Dep. Bioqu'иота'm. & Immunol., Fac. Med., Univ. Sao Paulo, USP 14049-900, Ribeirao Preto. Библ. 51

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.35
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН B
ФОСФОЛИПАЗА A[2]
ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
CROTALUS DURISSUS

Доп.точки доступа:
Soares, Andreimar M.; Mancin, Adriana C.; Cecchini, Alessandra L.; Arantes, Eliane C.; Franca, Suzelei C.; Gutierrez, Jose M.; Giglio, Jose R.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 06.01-04М3.156

Inhibition of crotoxin phospholipase A[2] activity by manoalide associated with inactivation of crotoxin toxicity and dissociation of the heterodimeric neurotoxic complex [Text] / Frederic Dorandeu [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 2002. - Vol. 63, N 4. - P755-761 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Ингибирование кротоксинового [комплекса] фосфолипазы A[2] маноалидом, связанное с инактивацией токсичности кротоксина и диссоциацией гетеродимерного нейротоксического комплекса
Аннотация: Кротоксин (I) является гетеродимерным 'бета'-нейротоксином, представляющим собой нековалентную ассоциацию токсической субъединицы СВ фосфолипазы A[2] и некаталитической нетоксической субъединицы СА. Введение крысам 'МАРС''МАРС' Wistar нативного I в дозе 7 пмоль в желудочки мозга вызывало быстрое возникновение клонико-тонических судорог и гибель животных. Инкубация I с маноалидом (II) в 368-кратном молярном избытке при pH8 и 40'ГРАДУС' сопровождалась на протяжении до 10 мин полной инактивацией фосфолипазной активности и торможением его проконвульсантной активности. Методом электрофореза в полиакриламидном геле в неденатурирующих условиях показано, что II вызывал диссоциацию I. Обсуждено участие ферментативной активности I в его эпилептогенных св-вах. Франция, Centre de Recherches du Service de Sante des Armees, F-38702 La Tronche Cedex. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 35

ГРНТИ	34.39.17

ВИНИТИ 341.39.17.55
Рубрики: КРОТОКСИН
МАНОАЛИД
ФОСФОЛИПАЗА A[2]
СУДОРОГИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Dorandeu, Frederic; Hesters, Remi; Girard, Fabien; Four, Elise; Foquin, Annie; Bon, Cassian; Lallement, Guy; Faure, Grazyna

1-20 21-40 41-60 61-64

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска