Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА<.>)
Общее количество найденных документов : 596
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.31

   
    Grystal structure of the complex between a single chain antibody and neuraminidase: A basis for rational protein engineering [Text] : [Abstr.] Miami Bio/Technol. Winter Symp. "Adv. Gene Technol.: Protein Eng. and Beyond" 1993. Vol. 3 / Robyn L. Malby [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, Suppl. - P85 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Кристаллическая структура комплекса между отдельной цепью антитела и нейраминидазой: основание для рациональной белковой инженерии
Аннотация: Методом РСА определяли структуру комплекса, образованного фрагментом отдельной цепи Fv монАТ NC10 (scFv) и нейраминидазой (NA) вируса гриппа; уточняли с разрешением 2,2 A. Фрагмент scFv получен методом белковой инженерии. Искусственно созданный ген позволил получить scFv-фрагмент, в к-ром VH- и VL-домены соединены пептидом из 15 аминокислотных остатков, а к C-концу пришит пептид из 8 остатков. Кристаллы комплекса scFv-NA получали методом сидящей капли; пространственная группа P42[1]2, a=b=141,0, c=217,9 A. Измерение констант связывания показало, что сродство scFv NC 10 к NA всего в 3 раза ниже, чем сродство Fab-фрагмента NC10. Использованное разрешение позволяет следить за влиянием введения пептидной связи и пептидного хвоста на конфигурацию связывания. Австралия, Biomol. Res. Inst., Parkville, 3052, Victoria. Библ. 7
ГРНТИ  
34.43.33
ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
НЕЙРАМИНИДАЗА
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
AMINO ACID RESIDUES

Доп.точки доступа:
Malby, Robyn L.; Lawrence, Michael C.; Tulip, William R.; Harley, Vincent R.; Webster, Robert G.; Hudson, Peter J.; Colman, Peter M.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.27

   
    Expression, characterization and crystal structure of a recombinant antineuraminidase single-chain antibody [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / Robyn L. Malby [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P1008-1009 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Экспрессия, характеристика и кристаллическая структура одноцепочечного рекомбинантного антитела к нейраминидазе
Аннотация: С разрешением 2,2 A уточняли кристаллическую структуру комплекса, образованного отдельной цепью фрагмента Fv (scFv) монАТ NC 10 с нейраминидазой (NA) вируса гриппа. ScFv получали методом белковой инженерии; в этом фрагменте V[H]- и V[L]-домены NC 10 соединялись пептидом из 15 аминокислотных остатков, а к C-концу V[L] присоединялся "хвост" из 8 остатков. Предварительный РСА scFv-NA показал, что моды комплексов Fab-NA и scFv-NA очень сходны. Австралия, Biomol. Res. Inst. Parkville, 3052, Victoria
ГРНТИ  
34.43.33
ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
НЕЙРАМИНИДАЗА
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЭКСПРЕССИЯ
МЕТОД БЕЛКОВОЙ ИНЖЕНЕРИИ

Доп.точки доступа:
Malby, Robyn L.; Lawrence, Michael C.; Tulip, William R.; Ivancic, Neva; Kortt, Alec A.; Webster, Robert G.; Colman, Peter M.; Hudson, Peter J.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.77

    Gotoh, Makoto.
    Improved synthesis and the crystal structure of methyl 4,6-dideoxy-4-(3-deoxy-l-glycero-tetronamido)-'альфа'-d-mannopyranoside, the methyl 'альфа'-glycoside of the intracatenary repeating unit of the O-polyssaccharide of Vibro cholerae O:1 [Text] / Makoto Gotoh, Charles N. Barnes, Pavol Kovac // Carbohydr. Res. - 1994. - Vol. 260, N 2. - P203-218 . - ISSN 0008-6215
Перевод заглавия: Улучшенный синтез и кристаллическая структура метил 4,6-дидезокси-4-(3-дезокси-L-глицеро-тетронамидо)-'альфа'-D- маннопиранозида, метил 'альфа'-глюкозида повторяющегося звена полисахарида из Vibrio cholerae 0:1
Аннотация: Продукт дезаминирования L-гомосерина ацетилируют и полученным 2-OAc-3-дезокси-L-глицеро-тетронолактоном N-ацетилируют метилперозаминид (4-NH[2]-4,6-дидезокси-Man-'альфа'-OMe), дезацетилирование к-рого дает целевое соед. Установлена кристаллическая структура этого соединения и нек-рых его аналогов, приведены спектральные характеристики. США, NIDDR, Nat. Inst. Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.09
Рубрики: ГОМОСЕРИН
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Barnes, Charles N.; Kovac, Pavol
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.09-04Т2.236

   
    An X-ray crystallographic study of the nonsteroidal contraceptive agent centchroman [Text] / Suprabhat Ray [et al.] // J. Med. Chem. - 1994. - Vol. 37, N 5. - P696-700 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Рентгенокристаллографическое изучение нестероидного контрацептива центхромана
Аннотация: Изучали кристаллическую структуру N-метилйодидного производного (I) центхромана. Отмечены особенности структуры I по сравнению с тамоксифеном и нафоксидином. Сделано заключение, что биоактивный l-энантиомер I обладает 3R,4R-абсолютной конфигурацией. Индия, Central Drug Research Inst., Lucknou-226001. Библ. 28
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.69
Рубрики: ЦЕНТХРОМАН
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
РЕНТГЕНОКРИСТАЛЛОГРАФИЯ
ПРОТИВОЗАЧАТОЧНЫЕ СРЕДСТВА

Доп.точки доступа:
Ray, Suprabhat; Tandon, Amita; Dwivedy, Indra; Wilson, Scott R.; O'Neil, James P.; Katzenellenbogen, John A.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.119

   
    Crystal structures of mutant Pseudomonas aeruginosa p-hydroxybenzoate hydroxylases: the Tyr201Phe, Tyr385Phe, and Asn300Asp variants [Text] / Myoung Soo Lah [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 6. - P1555-1564 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллическая структура мутантных п-гидроксибензоатгидроксилаз из Pseudomonas aeruginosa: варианты Tyr201Phe, Tyr385Phe и Asn300Asp
Аннотация: Структуру мутантов п-гидроксибензоатгидроксилазы (PHBH) из P. aeruginosa определяли с помощью РСА и уточняли, используя в кач-ве модели структуру фермента из P. fluorescens. Мутанты Tyr201Phe, Tyr385Phe и Asn300Asp кристаллизовали в комплексе с субстратом п-гидроксибензоатом (p-OHB). Кристаллы орторомбические, пространственная группа C222[1], a=71,7-71,9, b=146,3-146,6, c=87,9-88,3 A; разрешение от 2,3 до 2,1 A в зависимости от мутанта. Подтвердили полученные ранее данные о том, что замена Tyr'-'Phe в положениях 385 и 201 приводят к разрушению системы H-связей с участием гидроксила субстрата. Других изменений в структуре фермента не наблюдалось, в отличие от варианта Asn300Asp, в к-ром в результате введения Asp меняется дипольное взаимодействие 'альфа'-спирали H10 с флавиновым кольцом. Увеличение значений pK связывания p-OHB мутантами Asn300Asp и Tyr201Phe указывает на то, что мутации приводят к снижению электростатического потенциала вблизи субстрата. США, Dep. Biol. Chem. Biophysics Res. Div., Univ. Michigan, Ann Arbor, MI 48109. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГИДРОКСИБЕНЗОАТГИДРОКСИЛАЗА П
МУТАНТЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Lah, Myoung Soo; Palfey, Bruce A.; Schreuder, Herman A.; Ludwig, Martha L.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.164

   
    Crystal structures of the inhibitory and latent conformations of human antithrombin at 3A [Text] : abstr. Pap. Annu. Sci. Meet. Brit, Soc. Haematol., Harrogate, 25-28 Apr., 1994 / M. R. Wardell [et al.] // Brit. J. Haematol. - 1994. - Vol. 86, Suppl. n 1. - P7 . - ISSN 0007-1048
Перевод заглавия: Кристаллические структуры ингибиторной и латентной конформаций антитромбина человека с разрешением 3 А
Аннотация: Изучали кристаллическую объемную структуру антитромбина (АТ). Показано, что кристаллы содержали два различных конформационных состояния (КС) АТ, образующих димеры. Одно КС ингибиторной петли соответствует активному состоянию АТ, второе КС - способности АТ "запирать" реагирующие с АТ протеазы. Великобритания, Univ. Cambridge
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.37.25
Рубрики: АНТИКОАГУЛЯНТЫ
АНТИТРОМБИНЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Wardell, M.R.; Stein, P.E.; Fermi, G.; Skinner, R.; Whisstock, J.C.; Carrell, R.W.
7.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.639

    Waksman, Gabriel.
    Crystal structure of the phosphotyrosine recognition domain SH2 of the Src oncogene product complexed with tyrosine-phosphorylated peptides [Text] / Gabriel Waksman // Cell. and Mol. Biol. - 1994. - Vol. 40, N 5. - P611-618 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Кристаллическая структура фосфотирозин-узнающего домена SH2 продукта онкогена Src в комплексе с фосфорилированными по тирозину пептидами
Аннотация: SH2-домены - это белковые модули, специализирующиеся в узнавании фосфорилированных остатков тирозина. Методом рентгеноструктурного анализа изучали механизм этого узнавания. США, Washington Univ. Sch. Med., Dept Biochem. and Mol. Biophys., Saint-Louis, MO63108. Библ. 32
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: БЕЛОК
SH2-ДОМЕНЫ
ПРОДУКТ ОНКОГЕНА SRC
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.12-04Т2.417

   
    Polymorphism-structure relationship of rifamexil, an antibiotic rifamycin derivative [Text] / Alessia Bacchi [et al.] // Mol. Pharmacol. - 1995. - Vol. 47, N 3. - P611-623 . - ISSN 0026-895X
Перевод заглавия: Соотношение полиморфизм-структура для рифамексила, являющегося производным рифампицина
Аннотация: The polymorphism of rifamexil, a rifamycin derivative, has been investigated by thermomicroscopy, differential thermal analysis (differential scanning calorimetry-thermogravimetry), IR spectroscopy, and X-ray powder diffraction. Two crystalline forms, an amorphous material, and three solvates have been studied. The crystal structures of two solvates have also been determined by single-crystal X-ray techniques. Although the overall conformation of rifamexil is very similar in the two compounds, marked differences occur between the two crystal packings, due to differences both in the mutual orientation of the molecules and in the rifamexil-solvent interactions. Multivariate statistical methods have been used to identify the principal structural parameters determining the biological activity of the rifamycins. Библ. 37
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.95.11.45
Рубрики: РИФАМПИЦИН
ПРОИЗВОДНЫЕ
РИФАМЕКСИЛ
ПОЛИМОРФИЗМ
АМОРФНОЕ СОСТОЯНИЕ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Bacchi, Alessia; Mori, Giovanni; Pelizzi, Giancarlo; Pelosi, Giorgio; Nebuloni, Marino; Panzone, Gian Battista
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.160

    Yoder, Marilyn D.
    The refined three-dimensional structure of pectate lyase C from Erwinia chrysanthemi at 2.2 Angstrom resolution [Text] / Marilyn D. Yoder, Frances Jurnak // Plant Physiol. - 1995. - Vol. 107, N 2. - P349-354 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Уточненная трехмерная структура пектатлиазы C из Erwinia chrysanthemi при разрешении 2,2 Ангстрема. Значения для ферментативного механизма
Аннотация: Уточненная кристаллическая структура пектатлиазы C из энтеробактерии E. chrysanthemi установлена с помощью методов молекулярной динамики при разрешении 2,2 A до кристаллографического R-фактора 17,97%. Конечная модель состоит из 352 (из общего числа 353) остатков аминокислот и 114 молекул растворителя. Среднее квадратичное отклонение от идеальности составляет 0,009 A для длин связей и 1,768'ГРАДУС' для углов между связями. Прояснена также структура комплекса пектатлиазы C с ионом лантаноидного элемента лютеция (Lu{3+}), используемого в качестве аналога кальция. Лютеций ингибирует активность фермента, а в комплексе с ферментом располагается в Ca{2+}-связывающем сайте. Лигандами для иона лютеция служат пять атомов из боковой цепи фермента, содержащей остатки: асп-129, асп-131, глу-166, асп-170 и арг-218. На основании анализа на атомном уровне моделей этих двух белковых структур сделаны предположения о механизме действия фермента. США (Jurnak.), Dep. of Biochem., Univ. of California, Riverside, CA 92521. Библ. 66
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ERWINIA CHRYSANTHEMI (BACT.)
ПЕКТАТЛИАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЛЮТЕЦИЙ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Jurnak, Frances
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.182

   
    X-ray crystal structure analysis of oligo-1,6-glucosidase [Text] / Kunihiko Watanabe [et al.] // KEK Progr. Rept. - 1994. - N 94-2. - P87 . - ISSN 0912-1803
Перевод заглавия: Рентгеновский анализ кристаллической структуры олиго-1,6-глюкозидазы
Аннотация: Кристаллическая структура олиго-1,6-глюкозидазы (I) из Bacillus cereus ATCC 7064 установлена с разрешением 2,0 A до R-фактора 19,6% с помощью методов молекулярной динамики. Молекула I состоит из трех доменов: N-концевого, C-концевого и субдомена. N-Концевой домен имеет структуру ('альфа'/'бета')[8]-цилиндра. C-Концевой домен обладает 'бета'-цилиндрической структурой, составленной из восьми антипараллельных 'бета'-цепей, тогда как структура субдомена богата петлями с небольшими 'альфа'-спиралью и 'бета'-листком. Исследована структурная организация предполагаемых каталитических остатков (асп-199, глу-255, асп-329) и остатков, ответственных за термостабильность. Япония, Dep. of Agr. Chem., Kyoto Prefectural Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 4
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОЛИГО-1,6-ГЛЮКОЗИДАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
BACILLUS CEREUS (BACT.)
ШТАММ ATCC 7064

Доп.точки доступа:
Watanabe, Kunihiko; Hata, Yasuo; Kizaki, Hidekazu; Katsube, Yukiteru; Suzuki, Yuzuru
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.185

   
    Data collection from crystals of Escherichia coli 'бета'-calactosidase [Text] / R. H. Jacobson [et al.] // KEK Progr. Rept. - 1994. - N 94-2. - P79 . - ISSN 0912-1803
Перевод заглавия: Сбор данных о кристаллах 'бета'-галактозидазы из Escherichia coli
Аннотация: Тонкая кристаллическая структура 'бета'-галактозидазы (I) из E. coli исследована с разрешением 3,5 A до R-фактора 21,3%. Конечная модель показала, что I является тетрамером, в каждый мономер состоит из пяти существенно независимых доменов. Четыре из этих доменов имеют ранее описанную топологию, тогда как пятый представляет собой новый тип сворачивания цепи. Ключевые остатки каталитического центра расположены в кармане, образованном петлями, соединяющими C-концы тяжей 'бета'-структур с окружающими 'альфа'-спиралями в 'альфа'/'бета'-цилиндре. Подтверждено присутствие иона Mg{2+} в активном центре I. Планируется сбор данных о комплексах I с аналогами субстрата с целью анализа каталитического механизма. США, Inst. of Molec. Biol., Univ. of Oregon. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БЕТА-ГАЛАКТОЗИДАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jacobson, R.H.; Blaber, M.; Dubose, R.F.; Matthews, B.W.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.04-04И5.28

    Trikha, Jaishree.
    High resolution crystal structures of amphibian red-cell L ferrritin: Potential roles for structural plasticity and solvation in funciton [Text] / Jaishree Trikha, Elizabeth C. Theil, Norma M. Allewell // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 248, N 5. - P949-967 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллические структуры с высоким разрешением для ферритина L эритроцитов земноводных. Возможная роль в функции структурной пластичности и сольватации
Аннотация: С высоким разрешением определены кристаллические структуры рекомбинантного ферритина L из эритроцитов земноводных и его двух мутантов в различных условиях. Один из мутантов (Glu 56, 57, 58 и 60 заменены на Ala) имеет лаг-фазу в кинетике связывания железа, а у второго (H25Y) несколько изменены функциональные свойства. Все структуры содержат бетаин возле оси второго порядка рядом с центром связывания гема др. ферритинов L. Выявлены две подвижные области в м-ле, возможно связанные с функцией. Положение и взаимодействия 10-18 боковых групп, гл. обр. на внутренней поверхности м-лы, чувствительны как к растворителю, так и к заменам Glu'-'Ala. Часть этих остатков и цепочка м-л растворителя вытянуты от окрестностей Glu 56-60 в канал и возможно участвуют в транспорте железа или протонов. Замены Glu'-'Ala разрушают эту структуру гидратной воды. Замена же H25Y смещает положение атомов по всей структуре, но наибольшие сдвиги наблюдаются в петле DE и спирали E ('ЭКВИВ'10A от точки мутации). Это означает, что для функции ферритина важны сольватация, пластичность структуры и кооперативные структурные изменения. Отмечены аналоги со структурой и функцией таких канальных белков как аннексины. США, Dep. Biochem., Univ. Minnesota, St. Paul, MN 55108. Библ. 43
ГРНТИ  
34.33.27
ВИНИТИ 341.33.27.17.15.15.35
Рубрики: ФЕРРИТИНЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЭРИТРОЦИТЫ
ЗЕМНОВОДНЫЕ

Доп.точки доступа:
Theil, Elizabeth C.; Allewell, Norma M.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.167

   
    Crystal structure of a complex between Serratia marcescens metallo-protease and an inhibitor from Erwinia chrysanthemi [Text] / Ulrich Baumann [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 248, N 3. - P653-661 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллическая структура комплекса между металлопротеазой из Serratia marcescens и ингибитором из Erwinia chrysanthemi
Аннотация: Методом молекулярного замещения на базе известной структуры металлоэндопротеазы (50 кД) из Serratia marciscens определена кристаллическая структура комплекса этой протеазы с ингибитором из Erwinia chrysanthemi. Структура уточнена до разрешения 2,30 А (R=0,195). Молекула ингибитора образует антипараллельный 'бета'-бочонок из 8 цепей с простой топологией, присущей, напр., представителям семейства ретинол-связывающих белков. Ингибитор взаимодействует с протеазой гл. обр. посредством 5N-концевых остатков, входящих в щель активного центра и занимающих центры S'. Остаток SerII частично отщепляется протеазой, а Ser12 образует H-связь с каталитически активным Glu177. В дополнительных взаимодействиях участвуют цепи 3, 4 и 5 ингибитора и отрезок 218-228, находящийся сразу после характерного "Met-поворота" протеазы. Германия, Inst. Org. Chem. & Biochem., Univ. Freiburg, 79104 Freiburg. Библ. 38
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
SERRATIA MARCESCENS
КОМПЛЕКС
ИНГИБИТОРЫ
ERWINIA CHRYSANTHEMI

Доп.точки доступа:
Baumann, Ulrich; Bauer, Margit; Letoffe, Sulvie; Delepelaire, Philippe; Wandersman, Cecile
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.06-04В3.97

   
    Crystal structure of glycyl endopeptidase from Carica papaya: A cysteine endopeptidase of unusual substrate specificity [Text] / Bernard P. O'Hara [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 40. - P13190-13195 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллическая структура глицил-эндопептидазы из Carica papaya: эндопептидаза с необычной субстратной специфичностью
Аннотация: Проведена кристаллизация глицил-эндопептидазы (ГЭ) из Carica papaya, цистеиновой эндопептидазы семейства папаина, вместе с субстрат-подобным ингибитором, ковалентно связанным с цистеином активного центра. Анализ структуры субстрат-связывающего S[1]-участка исследуемого фермента выявил, что ГЭ отличается от папаина замещением глицинов в позициях 23 и 65 (у папаина) соответственно на глутаминовую к-ту и аргинин. Боковые цепи этих остатков формируют барьер поперек связывающего кармана, эффективно препятствуя связыванию с S[1] остатков субстрата с большими боковыми цепями. Т. обр. выявлена структурная основа для понимания необычных свойств изученной ГЭ. Великобритания, Sect. Struct. Biochem., Dep. Biochem. Mol. Biol., Univ. Coll. London, London WC1E 6BT. Библ. 31
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ГЛИЦИЛ-ЭНДОПЕПТИДАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
CARCIA PAPAYA

Доп.точки доступа:
O'Hara, Bernard P.; Hemmings, Andrew M.; Buttle, David J.; Pearl, Laurence H.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.163

   
    Penicillin acylase has a single-amine-acid catalytic centre [Text] / Helen J. Duggleby [et al.] // Nature. - 1995. - Vol. 373, N 6511. - P264-268 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Пенициллинацилаза имеет каталитический центр, состоящий из одного аминокислотного остатка
Аннотация: Используя метод множественного изоморфного замещения, исследовали кристаллическую структуру пенициллинацилазы с разрешением 1,9 A. Кристаллы относятся к пространственной группе Р1; а=52,2, b=65,1, c=76,3 A, 'альфа'=100,2'ГРАДУС', 'бета'=111,4'ГРАДУС', 'гамма'=105,8'ГРАДУС'. Молекула содержит А- и В-цепи, соединенные фрагментом из 54 остатков. N-концевой Ser B-цепи (69В) реагирует с ингибитором фенилметилсульфонилфторидом, что согласуется с представлением о его каталитической активности. В отличие от сериновых протеиназ, в ферменте отсутствует активный His. Ближайшим основанием в области ОН-группы Ser является 'альфа'-аминогруппа этого же Ser69. NH[2]- и ОН-группы Ser69 связаны через молекулу Н[2]O. Свободная NH[2]-группа имеет рК[a] 'ЭКВИВ'6,8-7,9, таким образом, протон от Н[2]O передается на незаряженную NH[2]-группу, а на молекулу воды, в свою очередь, переносится протон с гидроксильной группы серина. Великобритания, Dep. Chem., Univ. York, York Y01 5DD. Библ. 25
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИНАЦИЛАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ЦЕНТР
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Duggleby, Helen J.; Tolley, Shirley P.; Hill, Christopher P.; Dodson, Eleanor J.; Dodson, Guy; Moody, Peter C.E.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.190

    West, Ann H.
    Crystal structure of the catalytic domain of the chemotaxis receptor methylesterase, CheB [Text] / Ann H. West, Erik Martinez-Hackert, Ann M. Stock // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 250, N 2. - P276-290 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллическая структура каталитического домена металэстеразы CheB хемотаксического рецептора
Аннотация: Сигнальная активность бактериальных хемотаксических трансмембранных рецепторов модулируется обратимой ковалентной модификацией некоторых остатков глутамата. Уровень метилирования рецептора зависит от активностей специфичной S-аденозилметионин-зависимой метилтрансферазы CheR и метилэстеразы CheB, которая катализирует гидролиз боковых цепей глутамина или метилглутамата рецептора до глутаминовой кислоты. Определена кристаллическая структура каталитического домена метилэстеразы CheB из Salmonella typhimurium с разрешением 1,75 A. Домен имеет модифицированную, завитую вдвое 'альфа'/'бета'-складку, в к-рой одна из спиралей заменена на антипараллельную 'бета'-шпильку. Активный участок метилэстеразы, по-видимому, является щелью на C-конце 'бета'-пластины, содержащей остатки Ser164, His190 и Asp286. США, Dep. Biochem., Univ. Med. Dent. New Jersey-Robert Wood Johnson Med. Sch., Piscataway, NJ 08854-5638. Библ. 68
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТИЛЭСТЕРАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Martinez-Hackert, Erik; Stock, Ann M.
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.07-04Б4.177

    Emsley, Paul.
    The X-ray crystal structure of pertactin: A membrane-associated protein from Bordetella pertussis [Text] : [Abstr.] Miami Bio/Technol. Winter Symp. "Adv. Gene technol.: Protein Eng. and Struct. Biol.", Miami, Fla, Febr. 4-9, 1995 / Paul Emsley, Neil W. Isaacs // Protein Eng. - 1995. - Vol. 8, Suppl. - P116 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Рентгенокристаллическая структура пертактина: связанный с мембраной белок из Bordetella pertussis
Аннотация: Бактерии B. pertussis связываются с эпителиальными клетками посредством белков адгезии: токсина, гемагглютинина (ГА) и пертактина (ПТ), два последних имеют RGD-последовательность. Методом РСА с разрешением 2,8 А определена кристаллическая структура ПТ (600 остатков), состоящего из 16 вытянутых параллельных 'бета'-спиралей (каждая из 18-25 остатков) с двумя Pro-богатыми петлями. Приведена модель связывания ПТ и ГА с респираторными эпителиальными клетками человека. Великобритания, Dep. Chem., Univ. Glasgow, Glasgow G12 8QQ. Библ. 5
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.15
Рубрики: ПЕРТАКТИН
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Isaacs, Neil W.
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.07-04Б4.259

   
    Crystal structure of a superantigen staphylococcal entertoxin type A [Text] / E. M. Schad [et al.] // EMBO Journal. - 1995. - Vol. 14, N 14. - P3292-3301 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Кристаллическая структура суперантигенного стафилококкового энтеротоксина A
Аннотация: Кристаллическая структура стафилококкового энтеротоксина A (27 кД, мономерный белок) определена с 1.9 разрешением и R-фактором 19.9% с множественными изоморфными заменами. Этот двухдоменный белок состоит из 'бета'-ручки и 'бета'-бочоночного мотива, демонстрируя структурное сходство со стафилококковыми энтеротоксинами B и TSST-1. Особенностью данного энтеротоксина является район связывания цинка, участвующий в связывании с главным комплексом гистосовместимости класса 2. Обнаружено, что остатки Ser1, His187, His225 и Asp227 прямо координируют ион цинка. Это первый цинк-связывающий энтеротоксин, структура которого определена. Швеция, Mol. Biophys., Chem. Ctr., Lund Univ., POB 124, S-22100 Lund. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ЭНТЕРОТОКСИН A
СТАФИЛОКОККОВЫЙ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Schad, E.M.; Zaitseva, I.; Zaitsev, V.N.; Dohlsten, M.; Kalland, T.; Schlievert, P.M.; Ohlendorf, D.H.; Svensson, L.A.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.07-04Т4.222

   
    Crystal structure of a superantigen staphylococcal entertoxin type A [Text] / E. M. Schad [et al.] // EMBO Journal. - 1995. - Vol. 14, N 14. - P3292-3301 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Кристаллическая структура суперантигенного стафилококкового энтеротоксина A
Аннотация: Кристаллическая структура стафилококкового энтеротоксина A (27 кД, мономерный белок) определена с 1.9 разрешением и R-фактором 19.9% с множественными изоморфными заменами. Этот двухдоменный белок состоит из 'бета'-ручки и 'бета'-бочоночного мотива, демонстрируя структурное сходство со стафилококковыми энтеротоксинами B и TSST-1. Особенностью данного энтеротоксина является район связывания цинка, участвующий в связывании с главным комплексом гистосовместимости класса 2. Обнаружено, что остатки Ser1, His187, His225 и Asp227 прямо координируют ион цинка. Это первый цинк-связывающий энтеротоксин, структура которого определена. Швеция, Mol. Biophys., Chem. Ctr., Lund Univ., POB 124, S-22100 Lund. Библ. 44
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.29.15.02
Рубрики: ЭНТЕРОТОКСИН A
СТАФИЛОКОККОВЫЙ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Schad, E.M.; Zaitseva, I.; Zaitsev, V.N.; Dohlsten, M.; Kalland, T.; Schlievert, P.M.; Ohlendorf, D.H.; Svensson, L.A.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.08-04Б4.157

   
    The 2.4 A crystal structure of cholera toxin B subunit pentamer: Choleragenoid [Text] / Rong-Guang Zhang [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 251, N 4. - P550-562 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллическая структура пентамерной субъединицы B холеротоксина с разрешением 2,4 A: холерагеноид
Аннотация: Гексамерный (AB[5]) энтеротоксин Vibrio cholera (холеротоксин) состоит из ферментативной субъединицы A и пентамерной субъединицы B, к-рая служит для связывания энтеротоксина с ганглиозидом GM1 на поверхности клеток кишечного эпителия. Методом РСА с разрешением 2,4 А установлена кристаллическая структура пентамера B[5], к-рая имеет вид полого цилиндра (32*31 A) и близка к найденным для интактных энтеротоксинов. Связывание пентамера B[5] с субъединицей A и рецепторным пентасахаридом GM1 лишь незначительно изменяет конформацию холерагеноида. США, Ctr. Mech. Biol. Biotechnol., Argonne Nat. Lab., Argonne, IL 60439. Библ. 85
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ХОЛЕРНЫЙ ТОКСИН
СУБЪЕДИНИЦЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Zhang, Rong-Guang; Westbrook, Mary L.; Westbrook, Edwin M.; Scott, David L.; Otwinowski, Zbyszek; Maulik, Prakas R.; Reed, Robert A.; Shipley, G.Graham
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)