СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОЛЛАГЕН ТИПА I<.>)

Общее количество найденных документов : 68
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-68

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.349

Deletion of the Pro-'альфа'1(I) N-propeptide affects secretion of type I collagen in chinese hamster lung cells but not in Mov-13 mouse cells [Text] / Seung-Taek Lee [et al.] // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 33. - P24126-24133 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Делеция про-'альфа'1 (I) N-пропептида влияет на секрецию коллагена типа I в клетках легких китайского хомячка, но не в клетках мыши mov-13
Аннотация: Используя в кач-ве стартового материала полноразмерную кДНК проколлагена (I) 'альфа'1 человека получили мутантные кДНК с делецией всего N-пропептидного 139-членного домена или 114 аминок-т этого домена. Полученными кДНК трансфицировали культивируемые клетки (Кл) легких китайского хомячка CHL, не экспрессирующие эндогенный I типа I, и Кл мыши mov-13, экспрессирующие эндогенные цепи про-(I) 'альфа'2, но не про (I) 'альфа'1. Показали, что ни одна из мутаций не нарушала внутриклеточной сборки тройной спирали гомотримера (I) 'альфа'1 человека в Кл CHL или химерных структур I мыши и человека в Кл Mov-13. В клетках CHL секреция мутантных гомотримеров I типа I оказалась резко подавленной и эти гомотримеры накапливались в крупных везикулярных выростах гладкого эндоплазматич. ретикулума, но в Кл Mov-13 делеция N-пропептида не влияла на секрецию химерных тримеров, содержащих цепи I типа I человека. США, Dep. Pathol., and Lab. Med. and Program in Cell and Mol. biol., Univ. Wisconsin, Madison WI 53706. Библ. 41

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: КОЛЛАГЕН
КОЛЛАГЕН ТИПА I
ЭКЗОЦИТОЗ
МУТАЦИИ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛЕГКОЕ
КЛЕТКИ MOV-13

Доп.точки доступа:
Lee, Seung-Taek; Lee, Seungbok; Peters, Donna P.; Hoffman, Guy G.; Stacey, Alex; Reenspan, Daniel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.409

Mg{2+} and Ca{2+} differentially regulate 'бета'[1] integrin-mediated adhesion of dermal fibroblasts and keratinocytes to various extracellular matrix proteins [Text] / Thilo Sascha Lange [et al.] // Exp. Cell Res. - 1994. - Vol. 214, N 1. - P381-388 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Mg{2+} и Ca{2+} по-разному регулируют опосредованную интегринами адгезию фибробластов и кератиноцитов дермы к различным белкам внеклеточного матрикса
Аннотация: Исследовали адгезию фибробластов (ФБ) и кератиноцитов (КЦ) человека к твердому субстрату, покрытому различными компонентами внеклеточного матрикса. Прикрепление Кл к коллагену 1-го типа и ламинину усиливается под действием Mg{2+}, тогда как Ca{2+} препятствует усилению адгезии Кл к этим субстратам. Действие катионов начинает проявляться через 2-10 мин. и достигает максимума через 20 мин. Mg{2+} улучшает также адгезию Кл к фибронектину, и Ca{2+} не препятствует этому процессу. На коллагене Mg{2+} воздействует на интегрины (Ин) 'альфа'[1]'бета'[1] и 'альфа'[2]'бета'[1]ФБ и Ин'альфа'[2]'бета'[1]КЦ. На ламинине активируются Ин 'альфа'[2]'бета'[1] и 'альфа'[6]'бета'[1], а на фибронектине - 'альфа'[5]'бета'[1]. Поскольку катионы не изменяют экспрессии Ин на клеточной поверхности, постольку предполагается, что изменения адгезивного поведения Кл определяются конформационными перестройками Ин. Германия [K.S.-K.], Dep. Dermatol., Univ. Cologne, 50931 Cologne. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
КОЛЛАГЕН ТИПА I
ЛАМИНИН
ФИБРОБЛАСТЫ
КЕРАТИНОЦИТЫ
ВЛИЯНИЕ MG{2+}/CA{2+}

Доп.точки доступа:
Lange, Thilo Sascha; Bielinsky, Anja Katrin; Kirchberg, Katja; Bank, Ilan; Herrmann, Konrad; Krieg, Thomas; Scharfetter-Kochanek, Karin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.418

Cell-matrix interaction in bone: Type I collagen modulates signal transduction in osteoblast-like cells [Text] / Jacob Green [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1995. - Vol. 268, N 5. - P1090-1103 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Взаимодействие клетки с матриксом в кости: коллаген I типа изменяет передачу сигнала в остеобластоподобных клетках
Аннотация: В первичных культурах клеток (Кл) свода черепа новорожденной крысы и в Кл UMR-106 остеосаркомы, индуцированный агонистом зависимый от потенциала подъем внутриклеточной конц-ции Ca{2+}, измеряемый с помощью fura-2, слабее выражен в культурах на коллагене I типа по сравнению с культурами на пластмассе. В Кл UMR-106 этот эффект воспроизводится растворимым коллагеном I типа и небольшими пептидами, содержащими мотив Arg-Gly-Asp. В Кл на коллагене усилено накопление цАМФ под действием паратгормона, холерного токсина или форсколина. Эффекты коллагена в Кл UMR-106 ослабляется при подавлении или истощении пула протеинкиназы C. Под действием коллагена удваивается содержание протеинкиназы C в мембране, но не в цитозоле. США, Dep. Med., Cedars-Sinai Med. Ctr, UCLA, Los Augeles CA 90048. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07
Рубрики: ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
КОЛЛАГЕН ТИПА I
КОСТИ
ОСТЕОБЛАСТЫ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
КАЛЬЦИЙ

Доп.точки доступа:
Green, Jacob; Schotland, Sandra; Stauber, Deborah J.; Kleeman, Charles R.; Clemens, Thomas L.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.03-04Н1.65

Suppressed collagen gene expression and induction of 'альфа'2'бета'1 integrin-type collagen receptor in tumorigenic derivatives of human osteogenic sarcoma (HOS) cell line [Text] / Pia Santala [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P1276-1283 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Подавленная экспрессия генов коллагена и индукция рецептора коллагена - интегрина типа 'альфа'2'бета'1 в онкогенных вариантах линии клеток HOS [происходящих] из остеогенной саркомы человека
Аннотация: В опытах на онкогенных клонах остеогенной саркомы HOS человека, полученных вирусной или химической трансформацией, исследовали экспрессию генов нек-рых белков внеклеточного матрикса и их клеточных рецепторов. Показано, что трансформация вызывает снижение содержания мРНК 'альфа'1 (I)-коллагена (К) и индукцию генов, кодирующих рецептор К - интегрин типа 'альфа'2'бета'1 (Ин). 5-Азацитидин или его комбинация с трансформирующим фактором-'бета' роста и интерлейкином-'бета' не влияют на экспрессию гена 'альфа'2-Ин в исходных клетках HOS, но стимулирует ее в онкогенных клонах. Предполагают, что экспрессия этого гена контролируется не только метилированием промотора, но и дополнительными механизмами, к-рые нарушаются при злокачественной трансформации клеток. Оба типа трансформации (вирусная и химическая) имеют следствием повышение способности клеток к адгезии на К типа I. Финляндия, Dep. Med. Biochem., Univ., SF-20520. Turku. Библ. 56

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.19
Рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
БЕЛОК ВНЕКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА
КОЛЛАГЕН
РЕЦЕПТОР КОЛЛАГЕНА
ТРАНСФОРМАЦИЯ КЛЕТОК
ВИРУСНАЯ
ХИМИЧЕСКАЯ
АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
КОЛЛАГЕН ТИПА I
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
САРКОМА ОСТЕОГЕННАЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Santala, Pia; Larjava, Hannu; Nissinen, Liisa; Riikonen, Terhi; Maatta, Arto; Heino, Jyrki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.08-04Я6.134

Induction of interstitial collagenase in human keratinocytes during wound repair requires contact with native type I collagen [Text] : abstr. 5th Int. Conf. Mol. Biol. and Pathol. Matrix, Philadelphia, Pa, June 19-22, 1994 / W. C. Parks [et al.] // Matrix Biol. - 1994. - Vol. 14, N 5. - P379 . - ISSN 0945-153X
Перевод заглавия: Для индукции интерстициальной коллагеназы в кератиноцитах человека при заживлении раны нужен контакт с нативным коллагеном I типа
Аннотация: В первичном эксплантате кератиноцитов человека среди изученных компонентов внеклеточного матрикса лишь нативный коллаген I типа поддерживает адгезию клеток (Кл) и опосредует индукцию в них экспрессии коллагеназы. Таким действием не обладают др. белки из состава базальной мембраны, интерстициального или провизорного матрикса. Денатурированный нагреванием и подвергшийся ферментативной деградации коллагена I типа способствует прикреплению Кл, но не индукции экспрессии в них коллагеназы. Т. обр., нативный коллаген I типа, с к-рым первично контактируют кератиноциты в начале реэпителизации, детерминирует индукцию в них экспрессию коллагеназы. Для индукции коллагеном транскрипции конструкции (коллагеназа - экспрессируемый промотор) необходимо участие Tyr-протеинкиназы. По желатину кератиноциты мигрируют быстрее, чем по нативному коллагену I типа. США, Dep. Med., Washington Univ. Sch. Med., St Louis MO 63110

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.03 + 341.19.21.01
Рубрики: КЕРАТИНОЦИТЫ
РАНА
ФЕРМЕНТЫ
КОЛЛАГЕНАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
КОЛЛАГЕН ТИПА I

Доп.точки доступа:
Parks, W.C.; Sudbeck, B.D.; Saariahlo-Kere, U.S.; Pentland, A.P.; Welgus, H.G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.990

Induction of interstitial collagenase in human keratinocytes during wound repair requires contact with native type I collagen [Text] : abstr. 5th Int. Conf. Mol. Biol. and Pathol. Matrix, Philadelphia, Pa, June 19-22, 1994 / W. C. Parks [et al.] // Matrix Biol. - 1994. - Vol. 14, N 5. - P379 . - ISSN 0945-153X
Перевод заглавия: Для индукции интерстициальной коллагеназы в кератиноцитах человека при заживлении раны нужен контакт с нативным коллагеном I типа
Аннотация: В первичном эксплантате кератиноцитов человека среди изученных компонентов внеклеточного матрикса лишь нативный коллаген I типа поддерживает адгезию клеток (Кл) и опосредует индукцию в них экспрессии коллагеназы. Таким действием не обладают др. белки из состава базальной мембраны, интерстициального или провизорного матрикса. Денатурированный нагреванием и подвергшийся ферментативной деградации коллагена I типа способствует прикреплению Кл, но не индукции экспрессии в них коллагеназы. Т. обр., нативный коллаген I типа, с к-рым первично контактируют кератиноциты в начале реэпителизации, детерминирует индукцию в них экспрессию коллагеназы. Для индукции коллагеном транскрипции конструкции (коллагеназа - экспрессируемый промотор) необходимо участие Tyr-протеинкиназы. По желатину кератиноциты мигрируют быстрее, чем по нативному коллагену I типа. США, Dep. Med., Washington Univ. Sch. Med., St Louis MO 63110

ГРНТИ	34.39.45

ВИНИТИ 341.39.45
Рубрики: КЕРАТИНОЦИТЫ
РАНА
ФЕРМЕНТЫ
КОЛЛАГЕНАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
КОЛЛАГЕН ТИПА I

Доп.точки доступа:
Parks, W.C.; Sudbeck, B.D.; Saariahlo-Kere, U.S.; Pentland, A.P.; Welgus, H.G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.05-04Б4.160

Rantamaki, Liisa K.
Phenotypic characterization of Streptococcus dysgalactiae isolates from bovine mastitis by their binding to host derived proteins [Text] / Liisa K. Rantamaki, Hans-Peter Muller // Vet. Microbiol. - 1995. - Vol. 46, N 4. - P415-426 . - ISSN 0378-1135
Перевод заглавия: Фенотипическая характеристика Streptococcus dysgalactiae, выделенного от коров с маститом, по их способности связываться с белками хозяина
Аннотация: Изучена способность 80 культур Streptococcus dysgalactiae связываться с белками плазмы и соединительной ткани: фибронектин, витронектин, коллаген типа I, фибриноген, 'альфа'[2] макроглобулин, IgG и альбумин. Все изоляты связывали коровий фибриноген, козлиный альбумин, довольно часто коровий 'альфа'[2] макроглобулин-трипсиновый комплекс и козлиный IgG. Связывание человеческого витронектина отмечалось в 55% случаев и только в 20% - коллагена типа I. Ни один из изолятов стрептококка не связывал нативный 'альфа'[2] макроглобулин. Комбинация связывающей активности стрептококка была стабильной у штаммов, выделенных из одних и тех же источников и существенно различалась при их ином происхождении. Высказывается мнение о возможности использования этого подхода как эпидемиологической метки штаммов возбудителя. Финляндия, Dep. of Microbiology and Epizootology, Helsinki

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: STREPTOCOCCUS DYSGALAETIAE (BACT.)
ФЕНОТИПИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ФИБРОНЕКТИН
ВИТРОНЕКТИН
КОЛЛАГЕН ТИПА I

Доп.точки доступа:
Muller, Hans-Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.07-04Я6.199

The involvement of metalloproteinases in the wound repair of human respiratory epithelium [Text] : [Pap.] Colloq. Soc. biol. cell. Fr. et ATIPE-CNRS- biol. dev. "Unicell. pluricell.", Lyon, 8-10 mars, 1995 / Anne-Cecile Buisson [et al.] // Biol. Cell. - 1995. - Vol. 84, N 1-2. - P100 . - ISSN 0248-4900
Перевод заглавия: Участие металлопротеиназ в заживлении раны эпителия дыхательных путей у человека
Аннотация: В поверхностных эпителиоцитах из полипов носовой полости человека, культивируемых в геле из коллагена I типа, миграция клеток в дефект плотного монослоя ведет к позитивной регуляции желатиназы B 92 кД и стромелизинов, но не желатиназы A 72 кД; максим. активность отмечена при закрытии дефекта. Методом иммунофлуоресцентного исследования показана локализация желатиназы B в части базальных клеток, распознаваемых с помощью антитела к цитокератину-14. Внесение в среду антитела, подавляющего желатиназу B, снижает скорость миграции клеток. Т. обр., металлопротеиназы внеклеточного матрикса участвуют в перестройке дыхательного эпителия у человека. Франция, INSERM U314, Univ. Reims. Библ. 1

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.17 + 341.19.19.07.13
Рубрики: ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК
РАНА
КОЛЛАГЕН
КОЛЛАГЕН ТИПА I
ГЕЛЬ
ПРОТЕИНАЗЫ
ЖЕЛАТИНАЗА B
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Buisson, Anne-Cecile; Pierrot, Denis; Zahm, Jean-Marie; Birembaut, Philippe; Puchelle, Edith; Tournier, Jean-Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.11-04Я6.276

Cellular contraction of collagen lattices is inhibited by nonenzymatic glycation [Text] / Eric W. Howard [et al.] // Exp. Cell Res. - 1996. - Vol. 228, N 1. - P132-137 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Клеточное сокращение решеток коллагена ингибируется неферментативным гликированием
Аннотация: Высокие концентрации глюкозы (I) при диабете вызывают неферментативное гликирование (НФГ) белков. Восстанавливающие сахара ковалентно связываются со свободными аминогруппами, подвергаются перестройке и сшиваются с другими модифицированными I белками. Сшивка коллагена типа I (II) при инкубации с различными концентрациями глюкозо-6-фосфата (III) в течение до 5 дней приводит к образованию недеформируемой решетки II. Негликированный II является полностью сократимым. Фибробласты, выращиваемые на негликированном II, способны вызывать сокращение решетки II в течение 5 дней. Однако фибробласты на II, гликированном 50 мМ III, не вызывают сокращения. Фибробласты на обоих типах II вначале не имеют организованных пучков микрофиламентов актина или стресс-фибрилл (СФ). На гликированных решетках II в клетках со временем образуются СФ. Эти данные позволяют предположить, что сшивка фибрилл II в результате НФГ изменяет физич. свойства внеклеточного матрикса, что приводит к изменению организации внутриклеточного актинового цитоскелета. США, Dep. of Pathol., Univ. of Oklahoma Health Sci. Center, Oklahoma City, OK 73104. Библ. 23

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07
Рубрики: КОЛЛАГЕН ТИПА I
МЕХАНИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ГЛИКИРОВАНИЕ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
ФИБРОБЛАСТЫ
ЦИТОСКЕЛЕТ
СТРЕСС-ФИБРИЛЛЫ

Доп.точки доступа:
Howard, Eric W.; Benton, Richard; Ahern-Moore, Joan; Tomasek, James J.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.03-04М1.272

Retinoic acid stimulates matrix calcification and initiates type I collagen synthesis in primary cultures of avian weight-bearing growth plate chondrocytes [Text] / Licia N. Y. Wu [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1997. - Vol. 65, N 2. - P209-230 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Ретиноевая кислота стимулирует кальцификацию матрикса и инициирует синтез коллагена типа I в первичных культурах птичьих "Weight-Bearing Growth Plate" хондроцитов
Аннотация: Изучали действие ретиноевой к-ты (РК) на клеточный рост, активность щелочной фосфатазы (ЩФ), накопление минералов, на синтез компонентов матрикса в хондроцитах ростовой пластинки хряща берцовой кости цыпленка в первичной культуре. Найдено, что Рк стимулирует пролиферацию и ускоряет процессы гипертрофии и минерализации. РК снижает синтез специфических для хряща белков, и вызывает переход от преобладающего синтеза коллагенов типа II и X к синтезу коллагена типа I, связанного с регуляторными событиями дифференцировки ростовой пластинки и последующим образованием кости. США, Univ. South Carolina, Columbia, South Carolina. Библ. 73

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.13
Рубрики: РЕТИНОЕВАЯ КИСЛОТА
ВЛИЯНИЕ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
АКТИВНОСТЬ
МИНЕРАЛИЗАЦИЯ
КОЛЛАГЕН ТИПА I
СИНТЕЗ
ХОНДРОЦИТЫ
ПТИЦЫ

Доп.точки доступа:
Wu, Licia N.Y.; Ishikawa, Yoshinori; Nie, Daotai; Genge, Brian R.; Wuthier, Roy E.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.06-04М1.243

Inage, Toshihiko.
Gene expression of TGF-'бета'1 and elaboration of extracellular matrix using in situ hybridization and EM radioautography during dentinogenesis [Text] / Toshihiko Inage, Yoshihisa Toda // Anat. Rec. - 1996. - Vol. 245, N 2. - P250-266 . - ISSN 0003-276X
Перевод заглавия: Экспрессия гена трансформирующего фактора роста 'бета'1 и образование внеклеточного матрикса: анализ во время дентиногенеза при помощи гибридизации in situ и ЕМ радиоавтографии
Аннотация: Проведен анализ экспрессии во время дентиногенеза гена трансформирующего фактора роста (TGF-'бета'1) и коллагена типа I и секреции фосфобелков клетками пульпы зуба с использованием методов гистохимической гибридизации in situ и введения в пульпу зуба меченых аминок-т. Оказалось, что гены коллагена и TGF-'бета'1 активно экспрессируются в пре- и постодонтобластах -, но в области формирования собственно дентина экспрессия этих генов относительно низка. В этой области идет активный процесс формирования секреторных гранул, содержащих фосфобелки дентина. Процесс секреции в пульпе зуба идет очень быстро - содержание секреторных гранул достигает максимума уже через 20 мин после введения меченых аминок-т - серина или пролина. Япония, Dep. Anatomy, Sch. Dentistry, Nihon Univ., Chiyoda-ku Tokyo 101. Библ. 91

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.09.11
Рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ТРАНСФОРМИРУЮЩИЙ ФАКТОР РОСТА 'БЕТА'1
КОЛЛАГЕН ТИПА I
СЕКРЕЦИЯ
ФОСФОБЕЛКИ
ДЕНТИНОГЕНЕЗ
ПУЛЬПА ЗУБА
ОДОНТОБЛАСТЫ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОЧНАЯ

Доп.точки доступа:
Toda, Yoshihisa

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.08-04Я6.103

Inage, Toshihiko.
Gene expression of TGF-'бета'1 and elaboration of extracellular matrix using in situ hybridization and EM radioautography during dentinogenesis [Text] / Toshihiko Inage, Yoshihisa Toda // Anat. Rec. - 1996. - Vol. 245, N 2. - P250-266 . - ISSN 0003-276X
Перевод заглавия: Экспрессия гена трансформирующего фактора роста 'бета'1 и образование внеклеточного матрикса: анализ во время дентиногенеза при помощи гибридизации in situ и ЕМ радиоавтографии
Аннотация: Проведен анализ экспрессии во время дентиногенеза гена трансформирующего фактора роста (TGF-'бета'1) и коллагена типа I и секреции фосфобелков клетками пульпы зуба с использованием методов гистохимической гибридизации in situ и введения в пульпу зуба меченых аминок-т. Оказалось, что гены коллагена и TGF-'бета'1 активно экспрессируются в пре- и постодонтобластах -, но в области формирования собственно дентина экспрессия этих генов относительно низка. В этой области идет активный процесс формирования секреторных гранул, содержащих фосфобелки дентина. Процесс секреции в пульпе зуба идет очень быстро - содержание секреторных гранул достигает максимума уже через 20 мин после введения меченых аминок-т - серина или пролина. Япония, Dep. Anatomy, Sch. Dentistry, Nihon Univ., Chiyoda-ku Tokyo 101. Библ. 91

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ТРАНСФОРМИРУЮЩИЙ ФАКТОР РОСТА 'БЕТА'1
КОЛЛАГЕН ТИПА I
СЕКРЕЦИЯ
ФОСФОБЕЛКИ
ДЕНТИНОГЕНЕЗ
ПУЛЬПА ЗУБА
ОДОНТОБЛАСТЫ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОЧНАЯ

Доп.точки доступа:
Toda, Yoshihisa

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 98.09-04М2.16

The proteoglycan decorin links low density lipoproteins with collagen type I [Text] / Markku O. Pentikainen [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 12. - P7633-7638 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Протеогликан декорин связывает липопротеины низкой плотности с коллагеном типа I
Аннотация: Для изучения взаимодействия между декорином (протеогликан дерматансульфат), липопротеинами низкой плотности (LDL) и коллагеном типа I использовали твердофазные системы, включающие колонку с LDL-Сефарозой или иммобилизованные на плашках для титрования LDL, декорин или коллаген. Установлено, что LDL связывает декорин за счет ионных взаимодействий; после обработки хондроитиназой ABC декорин не связывает LDL. Потеря способности связывать декорин после обработки LDL циклогександионом или ацетилирования указывает на важное значение для связывания остатков Lys и Arg. Коллаген слабо связывается с LDL, однако у комплексов коллагена с декорином способность связывать LDL увеличивается в 10 раз. Обсуждаются способы образования комплексов декорина с LDL и коллагеном типа I и механизм накопления LDL в богатых коллагеном атеросклеротических бляшках. Финляндия, Wihuri Res. Inst., SF-00140 Helsinki. Библ. 53

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: ДЕКОРИН
ЛИПОПРОТЕИНЫ НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ
КОЛЛАГЕН ТИПА I
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КОМПЛЕКСЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Pentikainen, Markku O.; Oorni, Katariina; Lassila, Riitta; Kovanen, Petri T.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.09-04М4.62

The proteoglycan decorin links low density lipoproteins with collagen type I [Text] / Markku O. Pentikainen [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 12. - P7633-7638 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Протеогликан декорин связывает липопротеины низкой плотности с коллагеном типа I
Аннотация: Для изучения взаимодействия между декорином (протеогликан дерматансульфат), липопротеинами низкой плотности (LDL) и коллагеном типа I использовали твердофазные системы, включающие колонку с LDL-Сефарозой или иммобилизованные на плашках для титрования LDL, декорин или коллаген. Установлено, что LDL связывает декорин за счет ионных взаимодействий; после обработки хондроитиназой ABC декорин не связывает LDL. Потеря способности связывать декорин после обработки LDL циклогександионом или ацетилирования указывает на важное значение для связывания остатков Lys и Arg. Коллаген слабо связывается с LDL, однако у комплексов коллагена с декорином способность связывать LDL увеличивается в 10 раз. Обсуждаются способы образования комплексов декорина с LDL и коллагеном типа I и механизм накопления LDL в богатых коллагеном атеросклеротических бляшках. Финляндия, Wihuri Res. Inst., SF-00140 Helsinki. Библ. 53

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ДЕКОРИН
ЛИПОПРОТЕИНЫ НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ
КОЛЛАГЕН ТИПА I
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КОМПЛЕКСЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Pentikainen, Markku O.; Oorni, Katariina; Lassila, Riitta; Kovanen, Petri T.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.144

Han, Yuqi.
Integrins 'альфа'1'бета'1 and 'альфа'2'бета'1 mediated smooth muscle cell migration on collagen type I [Text] : abstr. Annu. Fall Meet. Biomed. Eng. Soc., San Diego, Calif., Oct. 2-5, 1997 / Yuqi Han, Don Ingber, Doug Lauffenburger // Ann. Biomed. Eng. - 1997. - Vol. 25, Suppl. n1. - P37 . - ISSN 0090-6964
Перевод заглавия: Интегрины 'альфа'1'бета'1 и 'альфа'2'бета'1 опосредуют миграцию гладкомышечных клеток на коллагене типа I

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ
МИГРАЦИЯ
КОЛЛАГЕН ТИПА I
ИНТЕГРИНЫ 'АЛЬФА'1'БЕТА'1 И 'АЛЬФА'2'БЕТА'1

Доп.точки доступа:
Ingber, Don; Lauffenburger, Doug

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.05-04Я6.139

The activity of collagenase-1 is required for keratinocyte migration on a type I collagen matrix [Text] / Brian K. Pilcher [et al.] // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 137, N 6. - P1445-1457 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Активность коллагеназы-1 необходима для миграции кератиноцитов на матриксе из коллагена типа I
Аннотация: Первичную культуру нормальных кератиноцитов человека высевали на коллаген типа I (I) и наблюдали за миграцией клеток (Кл) по субстрату. Обнаружено, что локомоция Кл зависит от экспрессии коллегеназы-1 (II). Действительно, ингибиторы каталитической активности II и антитела против II блокируют клеточную миграцию. Кл оказываются неспособными мигрировать по мутантному I, лишенному сайтов расщепления под действием II. Кератиноциты линии HaCaTs, не экспрессирующие II в ответе на I, приобретают способность мигрировать по I только после предварительной обработки Кл эпидермальным фактором роста, индуцирующим в этих Кл синтез II. Усиление экспресси II в р-ции кератиноцитов с I осуществляется по сигнальному пути с участием интегрина 'альфа'2'бета'1. США [W. C. P.], Barnes-Jewish Hosp., 216 S. Kingshighway. St. Louis. MO 63110. Библ. 43

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЕРАТИНОЦИТЫ
МИГРАЦИЯ
КОЛЛАГЕНАЗА I
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ
КОЛЛАГЕН ТИПА I

Доп.точки доступа:
Pilcher, Brian K.; Dumin, Jo Ann; Sudbeck, Barry D.; Krane, Stephen M.; Welgus, Howard G.; Parks, William C.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.06-04М4.813

Cleavage of native type I collagen by human neutrophil elastase [Text] / Wa'el Kafienah [et al.] // Biochem. J. - 1998. - Vol. 330, N 2. - P897-902 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Расщепление нативного коллагена типа I эластазой нейтрофилов человека
Аннотация: Изучали действие очищенной эластазы нейтрофилов человека на нативный коллаген типа I. Препарат растворимого коллагена человека, крупного рогатого скота или крысы инкубировали с эластазой в течение 16 ч при 25'ГРАДУС'. Каталитическую р-цию останавливали 3,4-дихлоризокумарином. С помощью ЭФ показано, что эластаза способна расщеплять нативный коллаген типа I. В этом отношении эластаза действует аналогично интерстиционной коллагеназе. С помощью специфичных ингибиторов [1,10-фенантролина, ЭДТА и L-транс-эпоксисукцинил-лейциламидо-(4-гуанидино)бутана] доказано, что коллагенолитическая активность присуща самой эластазе и не связана с возможными примесями металлопротеиназы или цистеиновой протеиназы. Обсуждается возможное участие эластазы в повреждении соединительных тканей. Великобритания, Dep. Human Metabol. Clin. Biochem., Univ. Sheffield Med. Sch., Sheffield S10 2RX. Библ. 39

ГРНТИ	34.39.47

ВИНИТИ 341.39.47.07
Рубрики: ЭЛАСТАЗА
АКТИВНОСТЬ
КОЛЛАГЕН ТИПА I
РАСЩЕПЛЕНИЕ
НЕЙТРОФИЛЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kafienah, Wa'el; Buttle, David J.; Burnett, David; Hollander, Anthony P.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.08-04М1.283

Chondrogenesis in a cell-polymer-bioreactor system [Text] / L. E. Freed [et al.] // Exp. Cell Res. - 1998. - Vol. 240, N 1. - P58-65 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Хондрогенез в системе клетка-полимер-биореактор
Аннотация: Изолированные суставные хондроциты (Хц) теленка культивировали во вращающихся сосудах биореактора. При исследовании хондрогенеза использовали инвертируемый микроскоп и видеокамеру; на срезах определяли глюкозаминогликаны (ГАГ), а также коллаген типа II иммуногистохимически. Исследовали также распределение Хц и их кол-во включающих {3}H-тимидин. Установлено, что через 40 сут культивирования ГАГ составляли 68% и коллаген типа II - 33% по сравнению с содержанием этих в-в в хряще теленка. Плотность Хц через 4 и 12 сут культивирования в опыте выше на периферии, а через 40 сут была одинаковой в центре и на периферии. Прогрессирующий хондрогенез в опыте сходен с таковым in vitro и в развивающейся конечности in vivo. Полимерное устройство обеспечивало образование трехмерных пространственных структур, установление клеточных контактов и образование соответствующего микроокружения при формировании хрящевой ткани. Полученные данные свидетельствуют о возможности использования тканевой инженерии для исследования клеточных взаимодействий и дифференцировки. Великобритания, M. I. T. E25-342 77 Mass. Ave. Cambridge, MA 02139. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 29

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.09.09
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ХОНДРОЦИТЫ
ХОНДРОГЕНЕЗ
ПРОТЕОГЛИКАНЫ
КОЛЛАГЕН ТИПА I
БИОРЕАКТОРЫ
ТКАНЕВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

Доп.точки доступа:
Freed, L.E.; Hollander, A.P.; Martin, I.; Barry, J.R.; Langer, R.; Vunjak-Novakovic, G.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.09-04Я6.233

Effects of collagenase-cleavage of type I collagen on 'альфа'[2]'бета'[1] integrin-mediated cell adhesion [Text] / Anthea J. Messent [et al.] // J. Cell Sci. - 1998. - Vol. 111, N 8. - P1127-1135 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Действие коллагеназы коллагена типа I на адгезию клеток, опосредованную интегрином 'альфа'[2]'бета'[1]

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07.03
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
ЭКСПРЕССИЯ ИНТЕГРИНА 'АЛЬФА'[2]'БЕТА'[1]
КОЛЛАГЕН ТИПА I
КОЛЛАГЕНАЗА 3
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ ФИБРОСАРКОМЫ НТ1080

Доп.точки доступа:
Messent, Anthea J.; Tuckwell, Danny S.; Knauper, Vera; Humphries, Martin J.; Murphy, Gillian; Gavrilovic, Jelena

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.09-04Я6.245

Chondrogenesis in a cell-polymer-bioreactor system [Text] / L. E. Freed [et al.] // Exp. Cell Res. - 1998. - Vol. 240, N 1. - P58-65 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Хондрогенез в системе клетка-полимер-биореактор
Аннотация: Изолированные суставные хондроциты (Хц) теленка культивировали во вращающихся сосудах биореактора. При исследовании хондрогенеза использовали инвертируемый микроскоп и видеокамеру; на срезах определяли глюкозаминогликаны (ГАГ), а также коллаген типа II иммуногистохимически. Исследовали также распределение Хц и их кол-во включающих {3}H-тимидин. Установлено, что через 40 сут культивирования ГАГ составляли 68% и коллаген типа II - 33% по сравнению с содержанием этих в-в в хряще теленка. Плотность Хц через 4 и 12 сут культивирования в опыте выше на периферии, а через 40 сут была одинаковой в центре и на периферии. Прогрессирующий хондрогенез в опыте сходен с таковым in vitro и в развивающейся конечности in vivo. Полимерное устройство обеспечивало образование трехмерных пространственных структур, установление клеточных контактов и образование соответствующего микроокружения при формировании хрящевой ткани. Полученные данные свидетельствуют о возможности использования тканевой инженерии для исследования клеточных взаимодействий и дифференцировки. Великобритания, M. I. T. E25-342 77 Mass. Ave. Cambridge, MA 02139. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 29

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.99
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ХОНДРОЦИТЫ
ХОНДРОГЕНЕЗ
ПРОТЕОГЛИКАНЫ
КОЛЛАГЕН ТИПА I
БИОРЕАКТОРЫ
ТКАНЕВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

Доп.точки доступа:
Freed, L.E.; Hollander, A.P.; Martin, I.; Barry, J.R.; Langer, R.; Vunjak-Novakovic, G.

1-20 21-40 41-60 61-68

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска