СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.47

Kurz, Jeffrey C.
Protein componenet of Bacillus subtilis RNase P specivically enhances the affinity for precursor-tRNA{Asp} [Text] / Jeffrey C. Kurz, S. Niranjanakumari, Carol A. Fierke // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 8. - P2393-2400 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Белковый компонент РНКазы P Bacillus subtilis специфически повышает ее сродство к предшественнику тРНК{Asp}
Аннотация: Методами стационарной и переходной кинетики и анализа сродства к лигандам исследовали сравнительно холофермент РНКазы Р из B. subtilis и ее РНК-компонент, к-рый сам по себе имеет каталитическую активность. Показано, что белок - компонент РНКазы Р повышает константу диссоциации тРНК{Asp}, сродство к тРНК и константу скорости гидролиза фосфодиэфирной связи в пре-тРНК{Asp}-субстрате, а также вызывает 10{4}-кратное увеличение сродства к пре-тРНК. Обсуждается роль белка РНКазы Р в ее каталитических функциях. США, Dep. Biochem., Box 3711, Duke Univ. Med. Ctr., Durham NC 27710. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РНКАЗА Р
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
БЕЛКОВЫЙ КОМПОНЕНТ
РОЛЬ
СРОДСТВО
ПРЕДШЕСТВЕННИК ТРНК{ASP}
BACILLUS SUBTILIS

Доп.точки доступа:
Niranjanakumari, S.; Fierke, Carol A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.12-04В3.105

Phosphoenolpyruvate carboxylase: A new era of structural biology [Text] / Katsura Izui [et al.] // Annual Review of Plant Biology. - Palo Alto (Calif.), 2004. - 2004, Vol. 55. - P69-84 . - ISBN 0-8243-0655-4
Перевод заглавия: Фосфоенолпируваткарбоксилаза. Новая эра в структурной биологии
Аннотация: Обзор. Содержание: Введение. Первичная структура и кинетика действия фосфоенолпируваткарбоксилаз (ФЕПК) (Первичные структуры. Кинетические свойства.). Трехмерная структура ФЕПК (Общая структура. Структура мономеров. Локализация функциональных центров.). Молекулярные механизмы каталитических и регуляторных функций (Роль подвижных петель. Механизм каталитической реакции. Механизмы активации и фосфорилирования. Остатки и отрезки, характерные для C[4]-ФЕПК.). Киназа ФЕПК (Регуляторное фосфорилирование ФЕПК в разных условиях. Клонирование кДНК и свойства киназы ФЕПК. Регуляция киназы ФЕПК.). Заключения и перспективы на будущее. Япония, Lab. Plant Physiol., Grad. Sch. Biostudies, Kyoto Univ., Kyoto 606-8502. Библ. 70

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.13
Рубрики: ФОСФОЕНОЛПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ЦЕНТРЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
МЕХАНИЗМЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 70

Доп.точки доступа:
Izui, Katsura; Matsumura, Hiroyoshi; Furumoto, Tsuyoshi; Kai, Yasushi

РЖ ВИНИТИ 68 (BI02) 89.07-04В8.47

Зубкова, Т. А.
О каталитических функциях глинистых минералов в почвах [Текст] / Т. А. Зубкова // Почвоведение. - 1989. - N 3. - С. 21-31
Аннотация: На основе обширного материала показано, что каталитическая активность минералов зависит от строения и свойства катализатора и условий среды. Предложена схема каталитических превращений органических веществ на поверхности глинистых минералов почвы. СССР, МГУ, ф-т почвоведения. Библ. 66.

ГРНТИ	68.05.39

ВИНИТИ 681.05.39.09
Рубрики: ГЛИНИСТЫЕ МИНЕРАЛЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ОРГАНИЧЕСКОЕ ВЕЩЕСТВО
ПРЕВРАЩЕНИЕ
СССР

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.467

High-level expression of fully active yeast flavocytochrome b[2] in Escherichia coli [Text] / Michael T. Black [et al.] // Biochem. J. - 1989. - Vol. 258, N 1. - P255-259 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Сверхэкспрессия полностью активного дрожжевого флавоцитохрома b[2] в Esherichia coli
Аннотация: Флавоцитохром b[2] (L-лактат:цитохром с-оксидоредуктазы КФ 1.1.2.3) (I) из дрожжей Saccharomyces cerevisiae дикого типа и трех однозамещенных мутантов (F254, R349 и К376) был экспрессирован в E. coli. I, выделенный из дрожжей (I-Д) и E. coli (I-Е) содержал протогем IX и ФМН соотв. Электронные спектры I-E и I-Д были идентичны, также как и мол. м., равные 57 000. N-концевая последовательность I-E на 5 аминокислотных остатков короче таковой I-D и начинается с метионина, но это укорочение не влияет на катализируемое I-E окисление лактата. Величины К для I-E и I-Д идентичны и равны 'ПРИБЛ='0,5 мМ, причем сходные кинетич. данные получены для I-E из мутанта F254, но не для I-E из мутантов R349 и К376, I-Е из этих мутантов не обладал активностью. Выход I-E из E. coli был в 500- 1000 раз больше, чем из дрожжей, что подтверждается высоким содержанием ФМН в I-E из шт. R349. Библ. 17.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ФЛАВОЦИТОХРОМ
СИНТЕЗ IN VITRO
ЭЛЕКТРОННЫЕ СПЕКТРЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ГЕНЫ
ГЕН ФЛАВОЦИТОХРОМА
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT)

Доп.точки доступа:
Black, Michael T.; White, Scott A.; Reid, Graeme A.; Chapman, Stephen K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 91.12-04М2.2

Huang, Zhong-xiang.
Может ли антитело обладать каталитической ферментной функцией? [Text] / Zhong-xiang Huang // Шэнминдэ хуасюэ = Chem. Life. - 1991. - Vol. 11, N 1. - С. 26-29 . - ISSN 1000-1336

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.02
Рубрики: КРОВЬ
АНТИТЕЛА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.04-04Б1.120

Shaharabany, Miriam.
The catalytic functions of chimeric reverse transcriptase of human immunodeficiency viruses type 1 and type 2 [Text] / Miriam Shaharabany, Amnon Hizi // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 6. - P3674-3678 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Каталитические функции химерных обратных транскриптаз вирусов иммунодефицита человека типа 1 и типа 2
Аннотация: Обратные транскриптазы (I) вирусов иммунодефицита человека типов 1 и 2 (I-1 и I-2) родственны, но значительно отличаются друг от друга по каталитич. свойствам. Сконструированы химерные I, состоящие из комплементарных аминокислотных последовательностей I-1 и I-2. Изунены их ферментативные активн. и чувствительность к [4,5,1-jk]-[1,4]-бензодиазепин-2[1Н]-ону и -тиону ТВО (II), избирательно ингибирующему только I-1. Активные препараты I использованы для картирования сайта связывания II и последовательностей, ответственных за более высокую активн. РНК-азы Н (III) у I-1 по сравнению с I-2. II взаимодействует с участком в обл. остатка 200 в ДНК-полимеразном домене I-1, имеющем низкую гомологию с I-2. Различия в активн. III обусловлены участком в ДНК-полимеразном домене I, а не в домене III. Из 12 химерных I четыре полностью активны или гиперактивны, 3 утратили большинство каталитич. активн., а остальные 5 полностью неактивны. Эти данные можно объяснить моделью начального сворачивания I с образованием 3 разных, независимо сворачивающихся обл., каждая из к-рых может быть образована последовательностями, происходящими исключительно от I-1 или I-2. Израиль, Dept. of Cell Biol. and Histology, Sackler School of Med., Tel Aviv Univ., Tel. Aviv 69978. Библ. 33.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ТИП 2
ОБРАТНЫЕ ТРАНСКРИПТАЗЫ
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Hizi, Amnon

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска