СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА<.>)

Общее количество найденных документов : 168
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.03-04Б3.56

Особенности циклоизомеризации хлормуконовых кирслот штаммом Rhodococcus erythropolis 1хф [Текст] / И. П. Соляникова [и др.] // Биотехнол. защиты окруж. среды. - Пущино, 1994. - С. 8-9 . - ISBN 5-201-10594-7
Аннотация: Изучение каталитических свойств хлормуконатциклоизомеразы модифицированного орто-пути из шт. R. erythropolis 1ХФ показало, что лучшими субстратами для этого фермента являлись 3-хлормуконат и 3-фтормуконат. Как аналогичные ферменты из грамотрицательных микроорганизмов, хлормуконатциклоизомераза из шт. R. erythropolis 1ХФ была способна к эффективной циклоизомеризации и дехлорированию 3-хлормуконата и 2,4-дихлормуконата. Однако циклоизомеризация 2-хлормуконата проходила с образованием только одного продукта - 5-хлормуконата. Неспособность хлормуконатциклоизомеразы из шт. R. erythropolis 1ХФ осуществлять дегалогенирование 5-хлормуконолатона делало похожим этот фермент на муконатциклоизомеразы обычного орто-пути из этого штамма и грамотрицательных микроорганизмов. На основании сравнительного изучения циклоизомеризующих ферментов обычного и модифицированного орто-путей из шт. R. erythropolis 1ХФ и грамотрицательных бактерий было предположено их возникновение в результате функциональной конвергентной эволюции. Россия, Ин-т биохимии и физилогии микроорганизмов РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
ХЛОРМУКОНОВЫЕ КИСЛОТЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЦИКЛОИЗОМЕРИЗАЦИЯ
RHODOCOCCUS ORYTHROPOLIS
ШТАММ 1ХФ
ХЛОРМУКОНАТЦИКЛОИЗОМЕРАЗЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Соляникова, И.П.; Мальцева, О.В.; Фольмер, М.Д.; Шлемени, М.; Головлева, Л.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.144

Амбарцумян, А. А.
Валин: пируват-аминотрансфераза Brevibacterium flavum: каталитические свойства [Текст] / А. А. Амбарцумян, Х. О. Безирджян // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 9. - С. 1385-1392 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучены св-ва валин : пируват-аминотрансферазы B. flavum АТСС 14067. Фермент подчиняется механизму би-би пинг-понг. K[m] для L-аланина равна 1,53 мМ, L-валина-0,52 мМ, пирувата-0,41 мМ, 2-кетоизовалериата-0,23 мМ. Константа равновесия для реакции L-аланин + 2-кетоизовалериановая кислота '-' L-валин + пируват равна 0,5. L-Изолейцин и L-циклосерин ингибируют аминотрансферазу конкурентно к L-аланину с K[i], равной 3 мМ и 3 мкМ соответственно, и бесконкурентно к 2-кетоизовалериату. Фермент не требует ионов металлов для проявления каталитической активности. Ионы Fe{3+}, Cu{2+}, Zn{2+} и Cd{2+} ингибируют валин : пируват-аминотрансферазу. Фермент наиболее стабилен при pH 6,0. Аминотрансфераза содержит функционально значимые тиоловые группы. Анионы SO{2-}[4], глицерин и пиридоксальфосфат защищают фермент от термоинактивации. 2-Кетоизовалериат защищает валин : пируват-аминотрансферазу от инактивирующего воздействия 5,5'-дитиобис-(2-нитробензойной) к-ты и n-хлормеркурибензоата. Ни один из субстратов не оказывает заметного термостабилизирующего действия. Армения, НИИ биотехнологии, Ереван. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ВАЛИНПИРУВАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ
ИНГИБИТОРЫ
BREVIBACTERIUM FLAVUM

Доп.точки доступа:
Безирджян, Х.О.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.152

Characterization of aromatic aminotransferases from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus litoralis [Text] / Giuseppina Andreotti [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 2. - P543-549 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Характеристика аминотрансфераз ароматических аминокислот из гипертермофильной архебактерии Thermococcus litoralis
Аннотация: Бесклеточные экстракты Thermococcus litoralis содержат два различных типа аминотрансфераз ароматических аминокислот (КФ 2.6.1.57), к-рые разделены и очищены до электрофоретической гомогенности. Установлено, что оба фермента являются гомодимерами с мол. массами субъединиц 47 и 45 кД. Определено, что при использовании в кач-ве акцептора аминогруппы 2-оксоглутарата каждый фермент катализирует пиридоксаль-5'-фосфат-зависимое трансаминирование 3-х ароматических аминокислот, но не активны по отношению к аспарагиновой к-те, аланину, валину или изолейцину. Из значений K[m] и k[cat] для 2-оксоглутарата, фенилаланина, тирозина и триптофана установлено, что оба фермента наиболее эффективны в трансаминировании фенилаланина. Обнаружено, что фермент из субъединиц с мол. массой 47 кД более активен по отношению к тирозину и триптофану, чем другой фермент. Оба фермента не активны при 30'ГРАДУС'С и максимально активны меду 95-100'ГРАДУС'C. Каталитические свойства двух ферментов отличаются от каталитических свойств аминотрансфераз бактерий, к-рые имеют широкую субстратную специфичность, но аналогичны свойствам двух аминотрансфераз ароматических аминокислот, к-рые играют биосинтетическую роль у метаногенных архебактерий. Предполагается, что один или оба фермента играют катаболическую роль в протеолизе у T. litoralis, в к-ром они образуют глутамат и арилпируват. Эти соединения служат субстратами для глутаматдегидрогеназы и индолпируват-ферредоксиноксидоредуктазы в новом пути утилизации ароматических аминокислот. США, Dep. of Biochem., Life Sci. Bldg., Univ. of Georgia, Athens, GA 30602. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
ОЧИСТКА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АРХЕБАКТЕРИИ ГИПЕРТЕРИОФИЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Andreotti, Giuseppina; Cubellis, Maria Vittoria; Nitti, Gianpaolo; Sannia, Giovanni; Mai, Xuhong; Marino, Gennaro; Adams, Michael W.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.208

Особенности циклоизомеризации хлормуконовых кирслот штаммом Rhodococcus erythropolis 1хф [Текст] / И. П. Соляникова [и др.] // Биотехнол. защиты окруж. среды. - Пущино, 1994. - С. 8-9 . - ISBN 5-201-10594-7
Аннотация: Изучение каталитических свойств хлормуконатциклоизомеразы модифицированного орто-пути из шт. R. erythropolis 1ХФ показало, что лучшими субстратами для этого фермента являлись 3-хлормуконат и 3-фтормуконат. Как аналогичные ферменты из грамотрицательных микроорганизмов, хлормуконатциклоизомераза из шт. R. erythropolis 1ХФ была способна к эффективной циклоизомеризации и дехлорированию 3-хлормуконата и 2,4-дихлормуконата. Однако циклоизомеризация 2-хлормуконата проходила с образованием только одного продукта - 5-хлормуконата. Неспособность хлормуконатциклоизомеразы из шт. R. erythropolis 1ХФ осуществлять дегалогенирование 5-хлормуконолатона делало похожим этот фермент на муконатциклоизомеразы обычного орто-пути из этого штамма и грамотрицательных микроорганизмов. На основании сравнительного изучения циклоизомеризующих ферментов обычного и модифицированного орто-путей из шт. R. erythropolis 1ХФ и грамотрицательных бактерий было предположено их возникновение в результате функциональной конвергентной эволюции. Россия, Ин-т биохимии и физилогии микроорганизмов РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
ХЛОРМУКОНОВЫЕ КИСЛОТЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЦИКЛОИЗОМЕРИЗАЦИЯ
RHODOCOCCUS ORYTHROPOLIS
ШТАММ 1ХФ
ХЛОРМУКОНАТЦИКЛОИЗОМЕРАЗЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Соляникова, И.П.; Мальцева, О.В.; Фольмер, М.Д.; Шлемени, М.; Головлева, Л.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.172

The effect of replacing the conserved active-site residues His-264, Asp-312 and Arg-314 on the binding and catalytic properties of Escherichia coli citrate synthase [Text] / Wai-Jin Man [et al.] // Biochem. J. - 1994. - Vol. 300, N 3. - P765-770 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Влияние замещения консервативных остатков активного центра His264, Asp312 и Arg314 на лиганд-связывающие и каталитические свойства цитратсинтазы Escherichia coli
Аннотация: Первой стадией общего каталитического механизма цитратсинтазы является связывание и поляризация оксалоацетата. В связывании оксалоацетата участвуют остатки активного центра фермента Arg314, Asp312 и His264. Для уточнения роли этих остатков получены мутантные формы цитратсинтазы Arg314Gln, Asp312Asn и His264Asn. Детально изучены кинетические св-ва исходного фермента и мутантных форм. При pH 7 общая активность цитратсинтазы составляет 12 ед/мг. В этих условиях мутант His264Asn не проявляет каталитической активности, а активность мутантов Asp312Asn и Arg314Gln составляет 0,041 и 0,036 ед/мг соотв. При pH 8 активность цитратсинтазы и мутантов равна 81, 0,001, 0,002 и 0,003 ед/мг соотв. Для мутантных форм резко увеличиваются значения K[M] для оксалоацетата и ацетил-CoA. Полагают, что остатки His264, Asp312 и Arg314 играют важную роль как в связывании субстрата, так и в каталитической активности цитратсинтазы. Великобритания, Dept Biochem., Univ. Southampton, Southampton S09 3TU. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТРАТСИНТАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Man, Wai-Jin; Li, Yan; O'Connor, C.David; Wilton, David C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.223

Differences in protein structure and similarities in catalytic function of two L-stereoselective carbonyl reductases from bakers' yeast [Text] / Nobuyoshi Nakajima [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - P2080-2081 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Различие в белковой структуре и сходство каталитических функций двух L-стереоселективных редуктаз из хлебопекарских дрожжей
Аннотация: Очищены и исследованы различия в белковой структуре и сходство каталитических функций двух L-стереоселективных редуктаз из хлебопекарских дрожжей. Одна катализировала только р-цию энантиоселективного восстановления карбонилов, таких как 'бета'-кето-эфиры, др. действовала на 'альфа'-ацетоксикетоны и 'бета'-кетоэфиры. Ферменты имели одинаковую мол. массу и катализировали р-цию L-стереоселективного восстановления карбонилов с одинаковой субстратной специфичностью. Однако их белковая прироа и гены кодирующие их биосинтез, были различны. США, Dept Biochem. and Mol. Biol., Colorado State Univ., Fort Collins, Colorado 80523. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РЕДУКТАЗЫ
L-СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНЫЕ РЕДУКТАЗЫ
ХЛЕБОПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
СТРУКТУРА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СОПОСТАВЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Nakajima, Nobuyoshi; Ishihara, Kohji; Kondo, Shin-ichi; Tsuboi, Sadao; Utaka, Masanori; Nakamura, Kaoru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.09-04К1.35

Catalytic antibodies generated via heterologous immunization [Text] / Hiroaki Suga [et al.] // J. Amer. Chem. Soc. - 1994. - Vol. 116, N 13. - P6025-6026 . - ISSN 0002-7863
Перевод заглавия: Каталитические антитела, полученные путем гетерологической иммунизации

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ПОЛУЧЕНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Suga, Hiroaki; Ersoy, Oguz; Williams, Simon F.; Tsumuraya, Takeshi; Margolis, Michael N.; Sinskey, Anthony J.; Masamune, Satoru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.101

Modification of lipase from Pseudomonas sp. with poly(acryloylmorpholine) and study of its catalytic properties in organic solvents [Text] / Roberto Bovara [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 10. - P1069-1074 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Модификация липазы из Pseudomonas sp. с помощью поли(акрилоилморфолина) и исследование ее каталитических свойств в органических растворителях
Аннотация: Проведена модификация липазы из Pseudomonas sp. с помощью поли(акрилоилморфолина) и исследованы ее каталитические свойства в органических растворителях. Модифицированный фермент содержал около 4,5 полимерных цепей на 1 молекулу, сохранял 54% первоначальной активности, давал при гель-фильтрации на Superdex 75HR один симметричный пик, обладал высокой трансэтерифицирующей способностью. По сравнению с липазой, модифицированной метоксиполи(этиленгликолем), полученный фермент имел более низкую растворимость, но был более активен в органических средах. Италия, Inst. Chim.-degli Ormoni, C.N.R. Via Mario Bianco 9, 201131 Milano. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛИПАЗА
МОДИФИЦИРОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ В ОРГАНИЧЕСКИХ РАСТВОРИТЕЛЯХ

Доп.точки доступа:
Bovara, Roberto; Ottolina, Gianluca; Carrea, Giacomo; Ferruti, Paolo; Veronese, Francesco M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.201

Modification of lipase from Pseudomonas sp. with poly(acryloylmorpholine) and study of its catalytic properties in organic solvents [Text] / Roberto Bovara [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 10. - P1069-1074 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Модификация липазы из Pseudomonas sp. с помощью поли(акрилоилморфолина) и исследование ее каталитических свойств в органических растворителях
Аннотация: Проведена модификация липазы из Pseudomonas sp. с помощью поли(акрилоилморфолина) и исследованы ее каталитические свойства в органических растворителях. Модифицированный фермент содержал около 4,5 полимерных цепей на 1 молекулу, сохранял 54% первоначальной активности, давал при гель-фильтрации на Superdex 75HR один симметричный пик, обладал высокой трансэтерифицирующей способностью. По сравнению с липазой, модифицированной метоксиполи(этиленгликолем), полученный фермент имел более низкую растворимость, но был более активен в органических средах. Италия, Inst. Chim.-degli Ormoni, C.N.R. Via Mario Bianco 9, 201131 Milano. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.12-04Т5.252

Uzbekov, M. G.
Chronic ethanol treatment alters main catalytic properties of brain and liver monoamine oxidase in rat [Text] / M. G. Uzbekov, S. N. Shikhov // Behav. Pharmacol. - 1995. - Vol. 6, Suppl. n 1. - P10 . - ISSN 0955-8810
Перевод заглавия: Хроническое воздействие этанола приводит к нарушению основных каталитических свойств моноаминооксидазы в мозгу и печени крыс
Аннотация: Введение крысам 'MARS''MARS' Wistar этанола в дозе 7,7 г/кг внутрь ежедневно в течение 18 дней приводило к повышению значения К[M] моноаминооксидазы-А(МАО) мозга и печени с 0,27 и 0,24 до 0,34 мМ. Под влиянием Ш величина удельной активности МАО в мозгу не изменялась, а в печени возрастала с 4,43 до 5,18 нмоля/мин на 1 мг белка. В опытах in vitro не обнаружено влияния I в конц-ии до 100 мМ и ацетальдегида в конц-ии до 1000 мкМ на активность МАО. Делают вывод, что длительное введение I вызывает у крыс изменения каталитических свойств МАО мозга и печени. Россия, Москва, Ин-т психиатрии МЗ. Табл. 1

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.15.11.13 + 341.47.67.13.25.11
Рубрики: СПИРТ ЭТИЛОВЫЙ
МОЗГ
ПЕЧЕНЬ
МОНОАМИНОКСИДАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Shikhov, S.N.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.288

Differences in protein structure and similarities in catalytic function of two L-stereoselective carbonyl reductases from bakers' yeast [Text] / Nobuyoshi Nakajima [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - P2080-2081 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Различие в белковой структуре и сходство каталитических функций двух L-стереоселективных редуктаз из хлебопекарских дрожжей
Аннотация: Очищены и исследованы различия в белковой структуре и сходство каталитических функций двух L-стереоселективных редуктаз из хлебопекарских дрожжей. Одна катализировала только р-цию энантиоселективного восстановления карбонилов, таких как 'бета'-кето-эфиры, др. действовала на 'альфа'-ацетоксикетоны и 'бета'-кетоэфиры. Ферменты имели одинаковую мол. массу и катализировали р-цию L-стереоселективного восстановления карбонилов с одинаковой субстратной специфичностью. Однако их белковая природа и гены кодирующие их биосинтез, были различны. США, Dept Biochem. and Mol. Biol., Colorado State Univ., Fort Collins, Colorado 80523. Библ. 15

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: РЕДУКТАЗЫ
L-СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНЫЕ РЕДУКТАЗЫ
ХЛЕБОПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
СТРУКТУРА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СОПОСТАВЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Nakajima, Nobuyoshi; Ishihara, Kohji; Kondo, Shin-ichi; Tsuboi, Sadao; Utaka, Masanori; Nakamura, Kaoru

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.173

Catalytic properties of Escherichia coli polyphosphate kinase: an enzyme for ATP regeneration [Text] / Patricia a. Haeusler [et al.] // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1992. - Vol. 15, N 2. - P125-133 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Каталитические свойства полифосфаткиназы Escherichia coli: фермент для регенерации ATP
Аннотация: Исследованы кинетические свойства полифосфаткиназы (КФ 2.7.4.1) из Escherichia coli. Установлено, что фермент активен в области pH от 5,5 до 8,5 и имеет оптимальное значение V[max] при pH 7,2. Значения K[m] для ADP и полифосфата незначительно изменяются в этой области pH. Обнаружено, что Mg{2+} активирует фермент при концентрациях 1-20 мМ (оптимум - 10 мМ). Фермент активируют также Mn{2+} и Co{2+}, тогда как Zn{2+} и Cu{2+} сильно ингибируют активность. Показано, что фермент наиболее активен с полифосфатами с длиной цепи более 132 фосфорильных единиц. Активность фермента уменьшается с уменьшением длины цепи, причем активность полностью теряется при длине цепи субстрата менее 5 единиц. Обнаружено, что равновестный выход ATP превышает 85% при конц-ии субстрата ниже 1 мМ. Подсчитано, что операционная константа равновесия реакции, определяемая как отношение ATP к ADP+полифосфат, составляет 7,5*10{5} M{-1}. Представленные данные указывают на применимость полифосфаткиназы из E. coli для специфической регенерации ATP. США, Dep. of Chem., Lebanon Valley Coll., Annville, Pennsylvania 17003. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИФОСФАТКИНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Haeusler, Patricia a.; Dieter, Lance; Rittle, Karla J.; Shepler, Laura S.; Paszkowski, Amy L.; Moe, Owen A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.183

Серебрякова, Л. Т.
Каталитические свойства обратимой гидрогеназы Anabaena variabilis ATCC 29413 [Текст] / Л. Т. Серебрякова, И. Н. Гоготов // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 7. - С. 1032-1038 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Показано, что для проявления активности в реакции окисления H[2] гидрогеназа нуждается в восстановительной активации, которая может осуществляться в присутствии H[2]. Конечный уровень активности фермента зависит от E[h] активационной среды. Переход гидрогеназы из неактивного в активное состояние происходит при снижении E[h] от -330 до -390 мВ с E{'}[0]= -355 мВ. Активированный фермент наряду с искусственными донорами-акцепторами электронов способен взаимодействовать с ферредоксином растительного типа, выделенным из клеток этого же микроорганизма, восстанавливая его в атмосфере H[2]. Россия. Лаб. биохим. и биотехнол. фототрофных микроорганизмов Ин-та почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино Московск. обл. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГИДРОГЕНАЗА ОБРАТИМАЯ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ANABAENA VARIABILIS

Доп.точки доступа:
Гоготов, И.Н.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.87

Catalytic behavior of Pseudomonas cepacia lipase in w/o microemulsions [Text] / H. Stamatis [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1995. - Vol. 45, N 1. - P33-41 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Каталитические свойства липазы из Pseudomonas cepacia в водно-органических микроэмульсиях
Аннотация: Исследованы каталитические свойства очищенной липазы из Pseudomonas cepacia в р-ции этерификации различных алифатических спиртов с природными жирными к-тами. Р-ции проводили в микроэмульсиях, образованных в изооктане бис-(2-этилгексил)сульфосукцинатом натрия или тетра-этиленгликольдодециловым эфиром. В первом случае величина K[M] составляла 310 для октанола и 78 для лауриновой к-ты, V[max] - 258 мкмол/минхмг, во втором- K[m] - 76 мМ (октанол) и V[max] - 100 мкмоль/минхмг. Швеция, Dept Biotechnol., Chem. Cent., LundUniv., P.O. Box 124, S-22100 Lund. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ВОДНО-ОРГАНИЧЕСКИЕ МИКРОЭМУЛЬСИИ
PSEUDOMONAS CEPACIA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Stamatis, H.; Xenakis, A.; Dimitriadis, E.; Kolisis, F.N.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.89

Wood, A. N.P.
Characterization of a novel thermostable esterase as an industrial catalyst [Text] / A. N.P. Wood, R. Fernandez-Lafuente, D. A. Cowan // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1995. - Vol. 21, N 3. - P313-322 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Характеристика новой термостабильной эстеразы как промышленного катализатора
Аннотация: Определены субстратная специфичность, стабильность, pH и т-рный оптимумы действия, стабильность, присутствие органических растворителей новой термостабильной эстеразы из Bacillus stearothermophilus Tok19A. Фермент был высоко активен и стабилен при кон-ции C1-C6 спиртов менее 50%; мог быть легко иммобилизован на геле агарозы, обладал широкой субстратной специфичностью использования этой эстеразы в качестве катализатора в промышленных условиях. Великобритания, Dept Biochem. and Mol. Biol., Univ. Coll. London, Gower Street, London WC1E 6BT. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЭСТЕРАЗЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ ЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ ДЕЙСТВИЯ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В ПРОМЫШЛЕННОСТИ

Доп.точки доступа:
Fernandez-Lafuente, R.; Cowan, D.A.

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.04-04Н3.125

Лебедева, З. И.
Молекулярные и каталитические свойства бактерий глутамин(аспарагин)азы [Текст] / З. И. Лебедева, Т. Т. Березов // Вестн. Рос. АМН. - 1995. - N 2. - С. 57-61 . - ISSN 0869-6047

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАМИН (АСПАРАГИН)АЗА
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СВОЙСТВА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Березов, Т.Т.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.05-04Б1.129

The catalytic properties of the reverse transcriptase of the lentivirus equine infectious anemia virus [Text] / Tami Rubinek [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 3. - P977-983 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Каталитические свойства обратной транскриптазы лентивируса - вируса инфекционной анемии лошадей
Аннотация: Сравнены ферментативные свойства обратных транскриптаз (I) ВИЧ-1 (IA) и вируса инфекционной анемии лошадей (IB), к-рые гомологичны на 42%. Обнаружены различия в следующих свойствах 1A и IB: 1) чувствительности к 3'-азидо-2',3'-дидезокси-ТТФ, дидезокси-ТТФ и дидезокси-ГТФ и к ненуклеотидному ингибитору тетрагидроимидазо [4,5,1-jk-1,4]бензодиазепен-2-(1H)-ону и -тиону; 2) зависимости от pH ДНК-полимеразной активности (ДПА) и активности РНК-азы H; 3) чувствительности к ингибированию ДПА N-этилмалеимидом; 4) удельной активности ДПА; 5) чувствительности к ингибированию РНК-азы H о-фенантролином - хелатором Zn{2+}. Однако, по др. признакам: 1) K[M] для ДПА; 2) термостабильности ДПА; 3) удельной активности РНК-азы H - IA ближе к IB, чем к I ВИЧ-2. Израиль, Dep. Cell Biol. and Histol., Sackler Sch. Med., Tel Aviv Univ., 69978 Tel Aviv. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ЛЕНТИВИРУСЫ
ВИРУС ИНФЕКЦИОННОЙ АНЕМИИ ЛОШАДЕЙ

Доп.точки доступа:
Rubinek, Tami; Loya, Shoshana; Shaharabany, Miriam; Hughes, Stephen H.; Clark, Patrick K.; Hizi, Amnon

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.07-04В3.89

Попова, Т. Н.
Каталитические свойства NAD-изоцитратдегидрогеназы из семядолей тыквы [Текст] / Т. Н. Попова, А. Ю. Подопригора // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 11. - С. 1790-1798 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: NAD-специфичная изоцитратдегидрогеназа (NAD-ИДГ) выделена из семядолей тыквы в гомогенном состоянии с удельной активностью 'ЭКВИВ' 2 ед. на 1 мг белка. Очистка включала солюбилизацию фермента из фракции митохондрий, гель-фильтрацию, хроматографию на сфероне и ДЭАЭ-целлюлозе. pH-оптимум для ферментативной р-ции. 7,6, температурный оптимум 50'ГРАДУС', энергия активации 81,5 кДж/моль. Mn{2+} и Mg{2+} являются активаторами, (Mn{2+} более эффективен, чем Mg{2+}). Связывание изоцитрата осуществляется кооперативно. Величина S[05] для изоцитрата равна 0,28 мМ. При конц-иях изоцитрата выше 0,6 мМ имеет место субстратное ингибирование ADP и AMP не влияют на ферментативную активность. ATP, NADH, NADPH. Является ингибиторами NAD-ИДГ. Цитрат активирует фермент. Россия, Воронежский гос. ун-т, Воронеж. Библ. 21

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: НАД-ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СЕМЯДОЛИ
ТЫКВА

Доп.точки доступа:
Подопригора, А.Ю.

19.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 96.08-04В4.473

Попова, Т. Н.
Каталитические свойства NAD-изоцитратдегидрогеназы из семядолей тыквы [Текст] / Т. Н. Попова, А. Ю. Подопригора // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 11. - С. 1790-1798 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: NAD-специфичная изоцитратдегидрогеназа (NAD-ИДГ) выделена из семядолей тыквы в гомогенном состоянии с удельной активностью 'ЭКВИВ' 2 ед. на 1 мг белка. Очистка включала солюбилизацию фермента из фракции митохондрий, гель-фильтрацию, хроматографию на сфероне и ДЭАЭ-целлюлозе. pH-оптимум для ферментативной р-ции. 7,6, температурный оптимум 50'ГРАДУС', энергия активации 81,5 кДж/моль. Mn{2+} и Mg{2+} являются активаторами, (Mn{2+} более эффективен, чем Mg{2+}). Связывание изоцитрата осуществляется кооперативно. Величина S[05] для изоцитрата равна 0,28 мМ. При конц-иях изоцитрата выше 0,6 мМ имеет место субстратное ингибирование ADP и AMP не влияют на ферментативную активность. ATP, NADH, NADPH. Является ингибиторами NAD-ИДГ. Цитрат активирует фермент. Россия, Воронежский гос. ун-т, Воронеж. Библ. 21

ГРНТИ	68.35.51

ВИНИТИ 681.35.51.37.17
Рубрики: НАД-ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СЕМЯДОЛИ
ТЫКВА

Доп.точки доступа:
Подопригора, А.Ю.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.08-04Б2.49

Kinetic and allosteric properties of purified Escherichia coli carbamoylphosphate synthetase: Reaction coupling with purified asparate carbamoyltransferase [Text] : [Rapp.] 159 Reun. Soc. belge biochim. et biol. mol., 11 mars, 1995 / S. Delannay [et al.] // Arch. Physiol. and Biochem. - 1995. - Vol. 103, N 2. - P9 . - ISSN 1381-3455
Перевод заглавия: Кинетические и аллостерические свойства очищенной карбамоилфосфатсинтетазы Escherichia coli в каталитической реакции, сопряженной с очищенной аспартаткарбамоилтрансферазой
Аннотация: Изучали кинетические и аллостерические св-ва карбамоилфосфатсинтетазы (КФС) E. coli в каталитической р-ции, сопряженной с р-цией, катализируемой аспартаткарбамоилтрансферазой. В присутствии 40 мМ Mg-АТФ значения K[M] для глутамина и бикарбоната равны у КФС 0,12 и 1,2 мМ соотв. Кривая субстратного насыщения для Mg-АТФ у КФС имеет сигмоидный характер с [S][0,5] 10,5 мкМ. Орнитин и ИМФ активирует КФС, константы активации равны 40 и 50 нМ соотв. УМФ ингибирует КФС, снижая величину V[m] и повышал [S][0,5] для Mg-АТФ. Бельгия, Lab. Microbiol., Univ. Libre Bruxelles, B-1070 Bruxelles. Библ. 5

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ОЧИСТКА
ESCHERICHIA COLI
СОПРЯЖЕНИЕ
АСПАРТАТКАРБАМОИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЧИЩЕННАЯ

Доп.точки доступа:
Delannay, S.; Stalon, V.; Charlier, D.; Pierard, A.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска