Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК<.>)
Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.142

    Li, Jing.

    The DNA binding domain of the vaccinia virus early transcription factor small subunit is an extended helicase-like motif [Text] / Jing Li, Steven S. Broyles // Nucl. Acids Res. - 1995. - Vol. 23, N 9. - P1590-1596 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Домен связывания с ДНК малой субъединицы фактора ранней транскрипции вируса осповакцины является расширенным геликазоподобным мотивом
Аннотация: Малая субъединица (I) фактора ранней транскрипции VETF вируса осповакцины контактирует с промоторной ДНК. Чтобы идентифицировать остатки I, важные для связывания с ДНК, использован сайт-направленный мутагенез 2 типов последовательностей в I: участков, напоминающих консервативные мотивы геликазного семейства, и положительно заряженных остатков в предсказанных 'альфа'-спиралях. Мутации, влияющие на активацию транскрипции, образуют кластеры в 2 областях I. Связывание с ДНК нарушается: 1) мутацией на N-конце I в предполагаемом кармане связывания АТФ, являющимся геликазным мотивом I (ГМ-I); 2) мутациями в C-концевой трети I, в к-рой находятся ГМ-VI и 2 фланговые 'альфа'-спирали. Эти данные показали, что область связывания с ДНК в I не образует отдельный домен, как у большинства факторов транскрипции, а рассосредоточена по всей I длиной 637 остатков. Предложена модель структуры I, в к-рой активный центр гидролиза АТФ интегрирован с расширенным доменом связывания с ДНК т. обр., что они структурно и функционально влияют друг на друга. США, Dep. Biochem., Purdue Univ., W Lafayette, IN 47907-1153. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
ФАКТОР ТРАНСКРИПЦИИ

РАННИЙ

МАЛАЯ СУБЪЕДИНИЦА

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Broyles, Steven S.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.329

   

    DNA binding properties of the Saccharomyces cerevisiae DAT1 gene product [Text] / Brian J. Reardon [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1995. - Vol. 23, N 23. - P4900-4906 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Свойства в связывании с ДНК продукта гена DAT1 Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Ген DAT1 S. cerevisiae кодирует связывающийся с ДНК белок Dat1p (I), специфически узнающий малую канавку нечередующихся трактов олиго(A)*олиго(T) (II) и имеющий в домене связывания с ДНК (ДСД) 3 идеальных повтора пентапептида GRKPG. Описан быстрый и простой метод очистки ДСД I и изучено взаимодействие ДСД с II. Изучение связывания олигонуклеотидов и сайтов связывания I в геноме дрожжей показало, что I специфически связывается с любой последовательностью длиной 11 н., в к-рой 10 н. являются II. Анализ связывания производных I разного размера показал, что I может функционировать как мономер. Изучение конкуренции при связывании ДНК с использованием поли(I)*поли(C) продемонстрировало, что малой канавки II недостаточно для высокой специфичности связывания I с ДНК. Полученные данные ограничивают возможные модели комплексов I-II, позволяют предположить, что ДСД I в комплексе с ДНК имеет растянутую структуру, и показывают, что сайты связывания I распространены более широко, чем считали ранее. США, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Thomas Jefferson Univ., Philadelphia, PA 19107. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН DAT1

БЕЛОК

DAT1P

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

СВОЙСТВА

SACCHAROMYCES CEREVISIAE


Доп.точки доступа:
Reardon, Brian J.; Gordon, Donna; Ballard, Michelle J.; Winter, Edward


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.12-04В2.425

   

    Mapping of the DNA binding domain of the cooper-responsive transcription factor Mac1 from Saccharomyces cerevisiae [Text] / Laran T. Jensen [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 37. - P23805-23811 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Картирование домена связывания с ДНК отвечающего на медь фактора транскрипции Mac1 из Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Белок Mac1 (I) Saccharomyces cerevisiae активирует транскрипцию генов, включая CTR1, в дефицитных по Cu клетках. С использованием слияний N-концевых фрагментов I с доменом активации белка VP16 вируса простого герпеса показано, что минимальный домен связывания I с ДНК состоит из остатков 1-159. Фрагмент I-(1-159) (IA), очищенный из клеток Escherichia coli, содержит 2 связанных иона Zn{2+}. Методом сдвига ЭФ-подвижности обнаружено прямое и специфич. связывание IA с ДНК, содержащей элемент ТТТГЦТЦА ответа на Cu. Для комплекса IA с днДНК, содержащей 1 промоторный элемент или инвертированный повтор, K[d]=5 нМ. N-концевой сегмент I длиной 40 остатков гомологичен цинковому модулю связывания с ДНК активируемых Cu факторов транскрипции Ace1 и Amt1. Замена цис[11]'-'тир в I вызывает утрату ф-ции I in vivo. Для эффективной активации транскрипции под действием I нужны 2 элемента ТТТГЦТЦА, к-рые действуют синергично. Увеличение числа копий этих элементов вызывает более чем аддитивное усиление экспрессии гена CTR1. США, Dep. Med., Univ. Utah Hlth. Sci. Ctr., Salt Lake City, UT 84132. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ОТВЕЧАЮЩИЙ НА МЕДЬ ФАКТОР MAC1

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

КАРТИРОВАНИЕ

ФУНКЦИИ

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Jensen, Laran T.; Posewitz, Matthew C.; Srinivasan, Chandra; Wing, Dennis R.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.232

    Hwang, J. S.

    Specific contacts between residues in the DNA-binding domain of the TyrR protein and bases in the operator of the tyrP gene of Escherichia coli [Text] / J. S. Hwang, J. Yang, A. J. Pittard // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 8. - P2338-2345 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Специфические контакты между остатками в домене связывания с ДНК белка TyrR и основаниями в операторе гена tyrP Escherichia coli
Аннотация: Предложено изучение контактов между остатками в домене связывания с ДНК репрессора TyrR (I) и основаниями в операторе гена tyrP Escherichia coli. Показано, что почти все основания в палиндромных плечах сильного и слабого блоков важны для связывания I. Очищены мутанты I с заменами H494A и T495A (IA и IB) и методом сдвига Эф-подвижности измерено их сродство к оператору tyrP. Связывание in vitro почти не уменьшилось по сравнению с I дикого типа в случае IB и полностью устранилось в случае IA. Методом отсутствующих остатков показано, что IB образует специфич. контакты с остатками А и Т в положениях '+-'5 блоков TyrR. Австралия, Dep. Microbiol. and Immunol., Univ. Melbourne, Parkville, Victoria 3052. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РЕПРЕССОРЫ
РЕПРЕССОР TYRR

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

ОПЕРАТОР - РЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ОПЕРАТОРЫ

ОПЕРАТОР TYRP

ОСНОВАНИЯ

МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Yang, J.; Pittard, A.J.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.301

   

    Analysis of the DNA-binding domain of Escherichia coli DnaA protein [Text] / Franca Blaesing [et al.] // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 36, N 3. - P557-569 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Анализ домена связывания с ДНК белка DnaA Escherichia coli
Аннотация: За связывание с ДНК белка DnaA Escherichia coli отвечает домен 4 на С-конце DnaA (остатки 374-467). С использованием трансляционного слияния mioC::lacZ, интегрированного в хромосому индикаторного штамма, показано, что изолированный домен 4 является функциональным репрессором in vivo. Методами сайт-направленного и случайного ПЦР-мутагенеза сконструированы мутации домена 4, влияющие на экспрессию mioC::lacZ. Мутации, влияющие на связывание с ДНК, обнаружены по всему домену 4. Они сгруппированы в области основной петли, в спирали В и в высококонсервативной области на N-конце спирали C. Методом поверхностного плазмонного резонанса обнаружено несколько классов мутантов с разной способностью связываться с ДНК. Наиболее сильный дефект по связыванию вызывают замены остатков R399, R407, Q408, H434, T435, T436 и A440. Мутации в области длиной 12 остатков рядом с концом спирали C изменяют специфичность связывания. Дефекты классических температурочувствительных мутантов dnaA204, dnaA205 и dnaA211 являются результатом нестабильности белков DnaA при повышенной температуре. Мутации dnaA71 и dnaA721, являющиеся супрессорами dnaX, картированы в области около спирали C. Они вызывают неспецифическое связывание с ДНК. Германия, Max-Planck-Inst. Mol. Genet., D-14195 Berlin-Dahlem. Библ. 38
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК DNAA

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

АНАЛИЗ

ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Blaesing, Franca; Weigel, Christoph; Welzeck, Michaela; Messer, Walter


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.12-04Б2.270

    Wu, Martin.

    Mapping arm-DNA-binding domain interactions in AraC [Text] / Martin Wu, Robert Schleif // J. Mol. Biol. - 2001. - Vol. 307, N 4. - P1001-1009 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Картирование взаимодействия плечо - домен связывания с ДНК в [белке] AraC
Аннотация: В соответствии с известным механизмом действия регулятора AraC (I) арабинозного оперона Escherichia coli можно найти мутации в его домене связывания с ДНК (ДСД), к-рые ослабляют взаимодействие ДСД с N-концевым плечом (N-КП), выступающим из N-концевого домена димеризации, и делают I конститутивно активатором. Такие мутации получены при рандомизации 3 смежных остатков лей в ДСД и систематич. заменах поверхностных остатков ДНК на алу и глу. Выделены 20 конститутивных мутаций в 10 разных положениях. Они образуют непрерывный след на дистальной от ДНК стороне ДСД и определяют область, в к-рой N-КД контактирует с ДСД. США, Biol. Dep., Johns Hopkins Univ., Baltomore, MD 21218. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
АРАБИНОЗНЫЙ ОПЕРОН

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

РЕГУЛЯТОР ARAC

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

N-КОНЦЕВОЕ ПЛЕЧО

КАРТИРОВАНИЕ

МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Schleif, Robert


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.02-04Б2.311

   

    A protein interaction map for cell polarity development [Text] / Becky L. Drees [et al.] // J. Cell Biol. - 2001. - Vol. 154, N 3. - P549-571 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Карта белковых взаимодействий для развития клеточной полярности
Аннотация: Для более полного изучения белок-белковых взаимодействий, опосредующих развитие клеточной полярности, проведен крупномасштабный анализ в дрожжевой 2-гибридной системе. 64 слияния домена связывания с ДНК белка Gal4 (I) и дрожжевых белков, ассоциированных с актиновым цитоскелетом, септинами, секреторным аппаратом и ГТФазами типа Rho, использованы для скрининга набора трансформантов дрожжей, экспрессирующих 'ЭКВИВ'90% предполагаемых открытых рамок считывания Saccharomyces cerevisiae в виде слияний с доменом активации I. Обнаружено 191 белок-белковое взаимодействие, 128 из к-рых не были описаны ранее. В 44 взаимодействиях участвуют 20 ранее не охарактеризованных белков развития клеточной полярности. Для уточнения роли 13 из этих белков использованы их множественные 2-гибридные взаимодействия и анализ субклеточной локализации. В сеть взаимодействий включены ассоциации путей Cdc42 (II) и Rho2 (III) с белками, участвующими в экзоцитозе, организации септина, сборке актина (IV), организации микротрубочек, аутофагии, цитокинезе и синтезе клеточной стенки. Другие взаимодействия позволили предложить прямые связи между регулируемыми II и III путями, между аппаратом секреции и регуляторами установления полярности, между сборкой IV и контрольной точкой морфогенеза и между аппаратами экзоцитоза и эндоцитоза. В целом, установлена сеть взаимодействий, обеспечивающих интегральный ответ сигнальных белков, цитоскелета и органелл на пространственную информацию, направляющей развитие полярности S. cerevisiae. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Univ California, Berkeley, CA 94720. Библ. 176
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.11.09
Рубрики: КЛЕТОЧНАЯ ПОЛЯРНОСТЬ
РАЗВИТИЕ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

БЕЛОК GAL4

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

СЛИЯНИЕ

БЕЛКИ АССОЦИИРОВАННЫЕ

АКТИНОВЫЙ ЦИТОСКЕЛЕТ

СЕПТИНЫ

СЕКРЕТОРНЫЙ АППАРАТ

ГТФАЗЫ ТИПА RHO

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Drees, Becky L.; Sundin, Bryan; Brazeau, Elizabeth; Caviston, Juliane P.; Chen, Guang-Chao; Guo, Wei; Kozminski, Keith G.; Lau, Michelle W.; Moskow, John J.; Taong, Amy


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 03.02-04В2.174

   

    A protein interaction map for cell polarity development [Text] / Becky L. Drees [et al.] // J. Cell Biol. - 2001. - Vol. 154, N 3. - P549-571 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Карта белковых взаимодействий для развития клеточной полярности
Аннотация: Для более полного изучения белок-белковых взаимодействий, опосредующих развитие клеточной полярности, проведен крупномасштабный анализ в дрожжевой 2-гибридной системе. 64 слияния домена связывания с ДНК белка Gal4 (I) и дрожжевых белков, ассоциированных с актиновым цитоскелетом, септинами, секреторным аппаратом и ГТФазами типа Rho, использованы для скрининга набора трансформантов дрожжей, экспрессирующих 'ЭКВИВ'90% предполагаемых открытых рамок считывания Saccharomyces cerevisiae в виде слияний с доменом активации I. Обнаружено 191 белок-белковое взаимодействие, 128 из к-рых не были описаны ранее. В 44 взаимодействиях участвуют 20 ранее не охарактеризованных белков развития клеточной полярности. Для уточнения роли 13 из этих белков использованы их множественные 2-гибридные взаимодействия и анализ субклеточной локализации. В сеть взаимодействий включены ассоциации путей Cdc42 (II) и Rho2 (III) с белками, участвующими в экзоцитозе, организации септина, сборке актина (IV), организации микротрубочек, аутофагии, цитокинезе и синтезе клеточной стенки. Другие взаимодействия позволили предложить прямые связи между регулируемыми II и III путями, между аппаратом секреции и регуляторами установления полярности, между сборкой IV и контрольной точкой морфогенеза и между аппаратами экзоцитоза и эндоцитоза. В целом, установлена сеть взаимодействий, обеспечивающих интегральный ответ сигнальных белков, цитоскелета и органелл на пространственную информацию, направляющей развитие полярности S. cerevisiae. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Univ California, Berkeley, CA 94720. Библ. 176
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: КЛЕТОЧНАЯ ПОЛЯРНОСТЬ
РАЗВИТИЕ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

БЕЛОК GAL4

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

СЛИЯНИЕ

БЕЛКИ АССОЦИИРОВАННЫЕ

АКТИНОВЫЙ ЦИТОСКЕЛЕТ

СЕПТИНЫ

СЕКРЕТОРНЫЙ АППАРАТ

ГТФАЗЫ ТИПА RHO

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Drees, Becky L.; Sundin, Bryan; Brazeau, Elizabeth; Caviston, Juliane P.; Chen, Guang-Chao; Guo, Wei; Kozminski, Keith G.; Lau, Michelle W.; Moskow, John J.; Taong, Amy


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.03-04Я6.48

   

    A protein interaction map for cell polarity development [Text] / Becky L. Drees [et al.] // J. Cell Biol. - 2001. - Vol. 154, N 3. - P549-571 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Карта белковых взаимодействий для развития клеточной полярности
Аннотация: Для более полного изучения белок-белковых взаимодействий, опосредующих развитие клеточной полярности, проведен крупномасштабный анализ в дрожжевой 2-гибридной системе. 64 слияния домена связывания с ДНК белка Gal4 (I) и дрожжевых белков, ассоциированных с актиновым цитоскелетом, септинами, секреторным аппаратом и ГТФазами типа Rho, использованы для скрининга набора трансформантов дрожжей, экспрессирующих 'ЭКВИВ'90% предполагаемых открытых рамок считывания Saccharomyces cerevisiae в виде слияний с доменом активации I. Обнаружено 191 белок-белковое взаимодействие, 128 из к-рых не были описаны ранее. В 44 взаимодействиях участвуют 20 ранее не охарактеризованных белков развития клеточной полярности. Для уточнения роли 13 из этих белков использованы их множественные 2-гибридные взаимодействия и анализ субклеточной локализации. В сеть взаимодействий включены ассоциации путей Cdc42 (II) и Rho2 (III) с белками, участвующими в экзоцитозе, организации септина, сборке актина (IV), организации микротрубочек, аутофагии, цитокинезе и синтезе клеточной стенки. Другие взаимодействия позволили предложить прямые связи между регулируемыми II и III путями, между аппаратом секреции и регуляторами установления полярности, между сборкой IV и контрольной точкой морфогенеза и между аппаратами экзоцитоза и эндоцитоза. В целом, установлена сеть взаимодействий, обеспечивающих интегральный ответ сигнальных белков, цитоскелета и органелл на пространственную информацию, направляющей развитие полярности S. cerevisiae. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Univ California, Berkeley, CA 94720. Библ. 176
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: КЛЕТОЧНАЯ ПОЛЯРНОСТЬ
РАЗВИТИЕ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

БЕЛОК GAL4

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ С ДНК

СЛИЯНИЕ

БЕЛКИ АССОЦИИРОВАННЫЕ

АКТИНОВЫЙ ЦИТОСКЕЛЕТ

СЕПТИНЫ

СЕКРЕТОРНЫЙ АППАРАТ

ГТФАЗЫ ТИПА RHO

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Drees, Becky L.; Sundin, Bryan; Brazeau, Elizabeth; Caviston, Juliane P.; Chen, Guang-Chao; Guo, Wei; Kozminski, Keith G.; Lau, Michelle W.; Moskow, John J.; Taong, Amy


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)