Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.49

    Bennett, Vann.
    Ankyrins. Adaptors between diverse plasma membrane proteins and the cytoplasm [Text] / Vann Bennett // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 13. - P8703-8706 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Анкирины: адапторы между различными белками плазматической мембраны и цитоплазмы
Аннотация: Обзор. Рассмотрена доменная организация анкирина на примере белка из мембран эритроцитов. Анкирины кодируются генами ANK1 и ANK2. Изучены особенности узнавания анкирином ряда белков. Ген ANK1 вовлечен в возникновение сфероцитозов у человека и мышей, в дегенерацию клеток Пуркинье мозжечка и в образование аксонов. Анкирины взаимодействуют in vitro с белками натриевых каналов и с Na{+}/K{+}-АТФазой. США, Dept Biochem., Duke Univ. Med. Ctr. Durham, NC27710. Библ. 77
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.02
Рубрики: АНКИРИН
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ГЕНЫ
КОДИРОВАНИЕ
МЕМБРАНЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ
ЭРИТРОЦИТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 77

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.154

   
    Analysis by limited proteolysis of domain organization and GSH-site arrangement of bacterial glutathione transferase B1-1 [Text] / Antonio Aceto [et al.] // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1995. - Vol. 27, N 10. - P1033-1041 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Анализ доменной организации GSH-центра бактериальной глутатионтрансферазы В1-1 с помощью ограниченного протеолиза
Аннотация: Методом ограниченного протеолиза изучали доменную организацию G-центра глутатионтрансферазы В1-1 (ГТ). Под действием трипсина происходит расщепление ГТ по пептидным связям Lys35-Lys36 и Phe43-Leu44, в рез-те чего образуются фрагменты с мол. м. 20 и 3 кД, а также в следовых кол-вах - фрагмент с мол. м. 10 кД. В присутствии 1-хлор-2,4-динитробензола стимулируется образование фрагментов 20 и 20 кД. Обсуждается структурная организация G-центра ГТ. Италия, Inst. Biochem. Scis, Univ. "G. D'Annunzio" Chieti, 66100 Chieti. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА B1-1
G-ЦЕНТР
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ОГРАНИЧЕННЫЙ ПРОМЕОЛИЗ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Aceto, Antonio; Dragani, Beatrice; Allocati, Nerino; Angelucci, Stefania; Bucciarelli, Tonino; Sacchetta, Paolo; Di, Ilio Carmine; Martini, Filippo

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.271

   
    Analysis of the architecture of the transcription factor 'сигма'{N} ('сигма'{54}) and its domains by circular dichroism [Text] / S. Missailidis [et al.] // Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 24, N 3. - P653-664 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Анализ архитектуры фактора транскрипции 'сигма'{N} ('сигма'{54}) и его доменов [методом] кругового дихроизма
Аннотация: Методом кругового дихроизма (КД) изучена структура альтернативного фактора транскрипции 'сигма'{N} (I) из Klebsiella pneumoniae. I и его домены структурированы в отсутствие субъединиц миним. фермента РНК-полимеразы или промоторной ДНК. Анализ изменений КД при тепловой денатурации I обнаружил одновременную утрату вторичной и третичной структур с т-рой плавления 36'ГРАДУС'. Кривая плавления вторичной структуры является 2-стадийной со второй T[m]=85'ГРАДУС'. N-концевая обл.-I (0-I) с доменом активации и кислая 0-II не вносят вклад в 2-стадийное плавление, для к-рого требуется целостность С-концевого домена связывания с ДНК. Измерение pKb также показало, что С-концевая часть I, но не 0-I или 0-I+0-II, требуется для структурной целостности I при высоком pH. Измерение pK[a] позволило предположить, что 'альфа'-спиральные структуры I важны для установления элементов третичной структуры. Сигналы третичной структуры в ближней УФ-области спектра КД не требуют 0-I или 0-I+0-II, но сильно уменьшаются при укорачивании I с С-конца. Связывание с промоторной ДНК вызывает изменение конформации I, что позволяет оценить константу связывания (K[a]=9*10{-5} М). После связывания I промоторная ДНК находится в типичной В-конфигурации. Обсуждаются модульная доменная организация I, ф-ция С-концевого домена, коммуникация между доменами и ее роль в активации транскрипции. Великобритания, Biol. Dep., Imp. Coll. Sci., Technol. and Med., London, SW7 2BB. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ФАКТОР 'СИГМА'{54}
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ
KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Missailidis, S.; Cannon, W.V.; Drake, A.; Wang, X.Y.; Buck, M.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.244

    Fernandes, Norvin D.
    Cloning, sequencing and characterization of a fatty acid synthase-encoding gene from Mycobacterium tuberculosis var. bovis BCG [Text] / Norvin D. Fernandes, Pappachan E. Kolattukudy // Gene. - 1996. - Vol. 170, N 1. - P95-99 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Клонирование, секвенирование и характеристика гена, кодирующего синтазу жирных кислот из Mycobacterium tuberculosis var. bovis BCG
Аннотация: Из космидной клонотеки генома Mycobacterium tuberculosis var. bovis BCG клонировали ген fas, кодирующий синтазу жирных к-т. Космидный клон содержит открытую рамку считывания для белка из 2797 аминок-т с мол. м. 301 кД. В результате сравнения аминокислотной последовательности этого белка структурой белков Fas и поликетидсинтаз идентифицировали функциональные каталитические домены. Эти домены расположены в следующем порядке: ацилтрансферазный, еноилредуктазный, дегидратазный, малонил/пальмитоилтрансферазный, ацил-переносящий, 'бета'-кеторедуктазный, 'бета'-кетоацилсинтазный. Доменная организация Fas M. tuberculosis var. bovis подобна организации 2 субъединиц Fas дрожжей, соединенных голова к хвосту. США, Neurobiotechnol. Ctr and Dep. Biochem., Ohio St. Univ., Columbus, OH 4310. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
СИНТЕТАЗА ЖИРНЫХ КИСЛОТ
ГЕН FAS
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS VAR. BOVIS BCG

Доп.точки доступа:
Kolattukudy, Pappachan E.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.08-04Б2.368

    Uesono, Yukifumi.
    Ssd1p of Saccharomyces cerevisiae associates with RNA [Text] / Yukifumi Uesono, Akio Toh-e, Yoshiko Kikuchi // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 26. - P16103-16109 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ssd1 Saccharomyces cerevisiae ассоциируется с РНК
Аннотация: Ген SSD1 был выделен как однокопийный супрессор многих мутаций у дрожжей Saccharomyces cerevisiae, таких как sit4, slk1/bck1, pde2 и rpc31. Ssd1p содержит домены, проявляющие небольшую, но значимую гомологию с РНКазой II (Рз) Escherichia coli и родственными ей белками Cyt4p Neurospora crassa, Dss1p S. cerevisiae, VacB Shigella flexneri, участвующими в модификации РНК. Обнаружено, что Ssd1 способен связываться с РНК, предпочтительно с поли(rA), а также с онДНК. Оказалось, что наиболее консервативный домен у белков, родственных Рз, не участвует во взаимодействиях с РНК. Используя непрямую иммунофлуоресценцию, показали, что Ssd1 локализуется преимущественно в цитоплазме. Анализ седиментации в градиенте сахарозы не обнаружил кофракционирования Ssd1 с рибосомами, что указывает на отсутствие особой ассоциации Ssd1 с трансляционно активной субпопуляцией мРНК в цитоплазме. Япония, Dep. Biol. Sci., Graduate Sch. Sci., Univ. Tokyo, 7-3-1 Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 46
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН SSD1
КЛОНИРОВАНИЕ
БЕЛОК
БЕЛОК SSD1
СУПРЕССОР МУТАЦИЙ
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ФУНКЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Toh-e, Akio; Kikuchi, Yoshiko

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.10-04Т4.210

   
    Термодинамический анализ доменной организации токсинов Bacillus thuringiensis [Текст] / О. И. Лосева [и др.] // Биоорган. химия. - 1996. - Т. 22, N 12. - С. 900-906 . - ISSN 0132-3423
Аннотация: Методом дифференциальной сканирующей микрокалориметрии исследована структура 'дельта'-эндотоксинов Bacillus thuringiensis CryIA(c) и CryIIIA. Анализ молекулярного плавления показал, что C- и N-концевые половины в молекуле протоксина CryIA(c) из B. thuringiensis подвида kurstaki HD-73 являются термодинамически независимыми субъединицами, причем C-концевой фрагмент денатурирует при значительно более низкой температуре, чем N-концевой. Третичная структура N-концевого фрагмента не изменяется при переходе протоксин-токсин. Плавление нативной структуры токсина CryIA(c) при pH 9,7-11,0 свидетельствует о существовании в его молекуле двух доменов. У CryIIIA из B. thuringiensis подвида tenebrionis в щелочных условиях (pH 9,7-11,0) переход из нативного состояния в денатурированное происходит по принципу "two state", т. е. белок плавится как единый кооперативный домен. Процесс плавления токсина CryIIIA при pH 2,2-3,5 описывается двумя перекрывающимися по температуре переходами, что указывает на наличие двух доменов. Россия, Гос. науч. центр прикладной микробиологии, 142279, пос. Оболенск Моск. обл. Библ. 42
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ТОКСИНЫ
'ДЕЛЬТА'-ЭНДОТОКСИНЫ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
BACILLUS THURINGIENSIS

Доп.точки доступа:
Лосева, О.И.; Киркитадзе, М.Д.; Добрица, А.П.; Потехин, С.А.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.82

    Webster, Ailsa.
    Domain organization of the adenovirus preterminal protein [Text] / Ailsa Webster, Ian R. Leith, Ronald T. Hay // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 1. - P539-547 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Доменная организация аденовирусного претерминального белка
Аннотация: Получены моноклональные антитела (МКА) к претерминальному белку рТР (I) аденовируса (АВ). Узнаваемые ими эпитопы идентифицированы с использованием синтетических пептидов. Частичный протеолиз I показал, что I состоит из 3 доменов, разделенных 2 чувствительными к протеазам областями, к-рые расположены в сайтах процессинга I протеазой АВ (II) и являются поверхностными петлями, хорошо узнаваемыми МКА. I защищается от протеолитического расщепления после связывания с ДНК-полимеразой АВ (III). Это позволило предположить, что III контактирует с I во многих точках или вызывает изменение конформации I. Два МКА к I вызывают диссоциацию гетеродимера I-III и ингибируют инициацию репликации ДНК АВ in vitro. МКА, связывающиеся рядом с первичными сайтами процессинга под действием II, ингибируют связывание I с ДНК. УФ-сшивка показала, что N-концевой, устойчивый к II домен I контактирует с ДНК. МКА, узнающие эпитопы в С-концевой области I длиной 60 остатков, стимулируют связывание I с ДНК, уменьшая константу скорости диссоциации. Эти данные показали, что I имеет большую поверхность, требующуюся для контакта с III, N-концевой домен взаимодействия с ДНК и С-концевой регуляторный домен. Великобритания, Sch. Biol. and Med. Sci., Univ. St. Andrews, Fife KY16 9AL. Библ. 49
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ПРЕТЕРМИНАЛЬНЫЙ БЕЛОК
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Leith, Ian R.; Hay, Ronald T.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 00.02-04И1.66

   
    Characterization and phylogenetic analysis of a cDNA encoding the Fes/FER related, non-receptor protein-tyrosine kinase in the marine sponge Sycon raphanus [Text] / Helena Cetkovic [et al.] // Gene. - 1998. - Vol. 216, N 1. - P77-84 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Характеристика и филогенетический анализ кДНК морской губки Sycon raphanus, кодирующей нерецепторную тирозиновую протеинкиназу, родственную [протеинкиназам] Fes/FER
Аннотация: Определена полная нуклеотидная последовательность кДНК Sycon raphanus, кодирующей белок из 879 аминокислотных остатков с мол. м. 100 кД, первичная структура и доменная организация которого сходны со структурой нерецепторных тирозинкиназ семейства Fes/FER. Белок, названный Fes/FER[-]SR, имеет высококонсервативный C-концевой тирозинкиназный домен из 260 аминокислотных остатков. В направлении N-конца по отношению к каталитическому домену расположен SH2-домен (85 остатков). N-концевая область включает более 500 п. н. и обладает гомологией только с N-концевыми доменами Fes/FER-тирозинкиназ. Белки семейства Fes/FER имеют в среднем 58% гомологии с Fes/FER[-]SR (идентичность и сходство). У доменов TK, SH2 и N-концевого гомология составляет в среднем 78, 65 и 49% соотв. Филогенетический анализ указывает на то, что протеинкиназа S. raphanus является наиболее древней из известных протеинкиназ Fes/FER. Роль этих протеинкиназ в передаче сигнала у высших животных непонятна - они присутствуют и в ядре, и в цитоплазме, а FER найдена во всех исследованных типах клеток. Германия, Inst. Physiol. Chemie, Abteilung Angewandte Molekularbiol., Univ. Mainz, D-55099 Mainz. Библ. 36
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.11.99
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ТИРОЗИНКИНАЗА FES/FER[-]SR
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ФИЛОГЕНИЯ
ОНКОГЕНЫ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
МОРСКИЕ ГУБКИ
SYCON RAPHANUS

Доп.точки доступа:
Cetkovic, Helena; Muller, Isabel M.; Muller, Werner E.G.; Gamulin, Vera

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.05-04Б2.281

   
    Substrate complexes and domain organization of the Salmonella flagellar export chaperones FlgN and FliT [Text] / John C. Q. Bennett [et al.] // Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 39, N 3. - P781-791 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Субстратные комплексы и доменная организация шаперонов жгутикового экспорта FlgN и FliT Salmonella
Аннотация: У Salmonella typhimurium жгутиковые белки FlgN (I) и FliT (II) считаются шаперонами экспорта, облегчающими включение белков крюка FlgK (III) и FlgL (IV) в жгутики. У мутантов flgN и fliT экспорт III и IV уменьшен и невключившийся флагеллин секретируется в среду. Гель-фильтрация экстрактов клеток дикого типа обнаружила стабильные фонды I и II в цитоплазме, но не их комплексы с субстратами. Тем не менее такие стабильные комплексы собираются in vitro при инкубации I и II с III и IV, очищенными из рекомбинантных клеток Escherichia coli. Размер этих комплексов показал, что во всех случаях гомодимер шаперона связывает мономер субстрата. I предотвращает in vitro агрегацию мономеров III. Рекомбинантные белки, включающие амфипатич. C-концевые области I или II, не комплементируют в транс-положении дефекты мутантов flgN и fliT. Однако сборка жгутиков восстанавливается гомодимерными трансляционными слияниями этих доменов с глутатион-S-трансферазой. Эти комплексы связывают III и IV так же, как I дикого типа. Полученные данные подтвердили шапероновые ф-ции I и II и показали, что эти шапероны имеют общие N- и C-концевые домены, участвующие соотв. в гомодимеризации и в связывании III и IV. Показано также, что мутация flgN специфически комплементируется гибридным шапероном, состоящим из N-концевой половины II и C-концевой половины I. Великобритания, Dep. Pathol., Univ. Cambridge, Cambridge CB2 1QP. Библ. 40
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
ЭКСПОРТ ЖГУТИКОВЫЕ БЕЛКИ FLGN
FLIT
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
БЕЛКИ КРЮКА FLGK
FLGL
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bennett, John C.Q.; Thomas, Joanne; Fraser, Gillian M.; Hughes, Colin

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.175

   
    Domain organization and molecular characterization of 13 two-component systems identified by genome sequencing of Streptococcus pneumoniae [Text] / Roland Lange [et al.] // Gene. - 1999. - Vol. 237, N 1. - P223-234 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Доменная организация и молекулярная характеристика 13 двухкомпонентных систем, идентифицированных секвенированием генома Streptococcus pneumoniae
Аннотация: В геномной последовательности вирулентного штамма Streptococcus pneumoniae идентифицированы 13 генов гистидиновых протеинкиназ и 13 генов регуляторов ответа (РО) потенциальных 2-компонентных систем (2-КС) передачи сигнала. Сравнение с белковыми последовательностями в базах данных показало, что из 13 пневмококковых 2-КС две были описаны ранее (ciaRH и comDE) и две гомологичны генам yycFG и phoRP 2-КС Bacillus subtilis. Все РО пневмококков содержит потенциальные сайты связывания с ДНК в C-концевом выходном домене, т. е. могут участвовать в регуляции транскрипции. Два из этих РО являются первыми представителями нового подсемейства, содержащего домены связывания с ДНК типа AraC. Методом инсерционного мутагенеза разрушен каждый из 13 генов РО. Два гена РО не удалось инактивировать, так что они могут регулировать существенные ф-ции. У остальных жизнеспособных мутантов с разрушенными генами РО изучены рост in vitro, компетентность и вирулентность в экспериментальных системах. Швейцария, F. Hoffmamm-La Roche Ltd, Pharm. Res. Preclinical Infectious Diseases, CH-4070 Basel. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ ДВУХКОМПОНЕНТНЫХ СИСТЕМ
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ФУНКЦИЯ
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lange, Roland; Wagner, Christian; de, Saizieu Antoine; Flint, Nicholas; Molnos, Juliette; Stieger, Martin; Caspers, Patrick; Kamber, Markus; Keck, Wolfgang; Amrein, Kurt E.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.05-04Б4.112

   
    Erp, an extracellular protein family specific to mycobacteria [Text] / Mendonca-Lima Leila de [et al.] // Microbiology. - 2001. - Vol. 147, N 8. - P2315-2320 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Семейство внеклеточных белков Erp, специфичное для микобактерий
Аннотация: Экспортируемый белок Erp (I), описанный как фактор вирулентности Mycobacterium tuberculosis, считался специфичным для M. leprae и группы TB. Показано, что I обнаруживается у всех изученных видов микобактерий. Белки I имеют модульную организацию и состоят из 3 доменов: высококонсервативного N-концевого домена с сигнальной последовательностью, вариабельной центральной области с повторами, основанными на мотиве PGLTS, и консервативного C-концевого домена, богатого остатками про и ала. Число и точность повторов PGLTS в центральной области неодинаково у разных видов микобактерий. Однако эта область идентична у всех изученных клинич. изолятов M. tuberculosis. Мутант M. smegmatis erp::aph имеет измененную морфологию и комплементируется всеми испытанными ортологами I. Геномные последовательности, фланкирующие ген erp, содержат гены, имеющие отношение к клеточной стенке, и высококонсервативны у сапрофитных и патогенных микобактерий. Франция, Unite Genet. Mycobacterienne, Inst. Pasteur, 75724 Paris. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: ВИРУЛЕНТНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК ERP ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ERP
СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К МИКОБАКТЕРИЯМ
MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
de, Mendonca-Lima Leila; Picardeau, Mathieu; Raynaud, Catherine; Rauzier, Jean; Goguet, de la Salmoniere Yves-Olivier; Barker, Lucia; Bigi, Fabiana; Cataldi, Angel; Gicquel, Brigitte; Reyrat, Jean-Narc

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 05.01-04А3.924

   
    Recent improvements to the PROSITE database [Text] / Nicolas Hulo [et al.] // Nucl. Acids Res. - 2004. - Vol. 32, прил. Dat. Iss. - P134-137 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Последние усовершенствования в базе данных PROSITE
Аннотация: База данных PROSITE содержит большой набор биологически значимых признаков белков, описанных в форме мотивов или профилей. Каждый признак снабжен документацией, несущей информацию о белковых семействах, доменах или функциональных центрах, идентифицируемых данным признаком. Сетевая страница PROSITE (http://www.expasy.org/prosite) перепроектирована и дополнена несколькими программами, помогающими пользователю обнаруживать новые консервативные области в собственных белках и визуализировать доменную организацию. Введена возможность поиска в PDB по коду PROSITE или по введенному пользователем признаку и визуализации положения признаков в трехмерной структуре. Версия PROSITE от 30 ноября 2003 года содержит 1676 файлов. Швейцария, Swiss Inst. Bioinformatics, CMU, Univ. Geneva, 1211 Geneva 4. Библ. 18
ГРНТИ  
34.05.25
ВИНИТИ 341.05.25.15.17
Рубрики: БЕЛОК
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
МОТИВЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ВИЗУАЛИЗАЦИЯ
БАЗА ДАННЫХ PROSITE
УСОВЕРШЕНСТВОВАННАЯ ВЕРСИЯ
АДРЕС В ИНТЕРНЕТЕ

Доп.точки доступа:
Hulo, Nicolas; Sigrist, Christian A.; Le, Saux Virginie; Langendijk-Geneveaux, Petra S.; Bordoli, Lorenza; Gattiker, Alexandre; De, Castro Edouard; Bucher, Philipp; Bairoch, Amos

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 16.11-04Б1.73

   
    Flavivirus NS1 structures reveal surfaces for associations with membranes and the immune system [Text] / David L. Akey [et al.] // Science. - 2014. - Vol. 343, N 6173. - P881-885. - 26 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: В структуре [белка] NS1 флавивирусов обнаружены поверхности для взаимодействия с мембранами и иммунной системой
Аннотация: Описана кристаллическая структура полноразмерного гликолизированного NS1 вирусов Денге и Западного Нила. В структуре NS1 выявлены различные домены ассоциации димеров с мембраной и взаимодействия с компонентами иммунной системы, что определяет молекулярные механизмы функционирования NS1. США, Life Sci. Inst., Univ. Michigan, Ann Arbor, MI 48109.
ГРНТИ  
34.25.17
,    34.25.29
,    34.25.05
ВИНИТИ 341.25.17.09.17 + 341.25.29.17.28 + 341.25.05.99
Рубрики: ФЛАВИВИРУСЫ
ВИРУС ДЕНГЕ
ВИРУС ЗАПАДНОГО НИЛА
НЕСТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ
NS1
ПОЛНОРАЗМЕРНЫЙ БЕЛОК
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ САЙТОВ СВЯЗЫВАНИЯ
МЕМБРАНА КЛЕТКИ
КОМПОНЕНТЫ ИММУННОЙ СИСТЕМЫ

Доп.точки доступа:
Akey, David L.; Brown, W.Clay; Dutta, Simnath; Konwerski, Jamie; Jose, Joyce; Jurkiw, Thomas J.; DelProposto, James; Ogata, Craig M.; Skiniotis, Georgios; Kuhn, Richard J.; Smith, Janet L.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)