СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.11-04Б2.277

Вишняков, Н. Е.
Регуляция экспрессии гена глутамилэндопептидазы Bacillus intermedius [Текст] / Н. Е. Вишняков, Д. Р. Сафина, Л. А. Габдрахманова // Биология - наука XXI века: 7 Пущинская школа-конференция молодых ученых, Пущино, 14-18 апр., 2003. - Пущино, 2003. - С. 317-318

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ
КОНТРОЛЬ
СИСТЕМА DEGS-DEGU
BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Сафина, Д.Р.; Габдрахманова, Л.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.05-04Б2.72

Глутамилэндопептидазы, секретируемые на разных фазах роста Bacillus pumitus KMM 62 [Текст] / О. А. Мовчан [и др.] // Международная конференция студентов, аспирантов и молодых ученых "Ломоносов - 2007", Москва, 11-14 апр., 2007. Секция "Биология". - М., 2007. - С. 133-134 . - ISBN 978-5-317-01925-9
Аннотация: Целью работы явилось исследование особенностей биосинтеза глутамилэндопептидазы Bacillus pumilus KMM 62 на разных стадиях роста культуры. В культуральной жидкости B. pumilus с помощью специфического субстрата нами впервые идентифицирована глутамилэндопептидаза. Исследование динамики синтеза фермента на синтетической среде SMM показало наличие двух максимумов накопления протеиназы на 22 (протеиназа 1) и 48 (протеиназа 2) ч роста культуры. Согласно модели Колемана, глутамилэндопептидаза 1 является катаболическим ферментом, поскольку максимальный синтез протеиназы наступает в период замедления роста культуры и перехода ее в стационарную фазу. Для установления вклада азотной катаболитной репрессии в регуляцию синтеза глутамилэндопептидаз, исследовали влияние легкометаболизируемого источника азота - хлорида аммония на продукцию фермента. Внесение этой соли приводило к ингибированию синтеза обеих протеиназ на 80%. Показано, что экспрессия генов глутамилэндопептидаз B. pumilus может регулироваться механизмом азотной катаболитной репрессии и индукцией субстратами. Некоторые различия во влиянии источников азота на синтез протеиназ на поздних стадиях роста могут свидетельствовать о смене механизмов регуляции экспрессии гена фермента в период клеточной дифференцировки бацилл

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS PUMILUS (BACT.)
ШТАММ KMM62
СЕКРЕЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗА
ОСОБЕННОСТИ БИОСИНТЕЗА
ГЕН ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ
РЕГУЛЯЦИЯ ЭКСПРЕССИИ

Доп.точки доступа:
Мовчан, О.А.; Фрузенкова, Е.И.; Маликова, Л.А.; Марданова, А.М.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.06-04Б2.213

Гетерологичная экспрессия гена глутамилэндопептидазы Bacillus intermedius штаммами Bacillus subtilis, дефектными по регуляторным белкам [Текст] / Е. И. Шагимарданова [и др.] // Микробиология. - 2007. - Т. 76, N 5. - С. 645-651 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Исследована экспрессия гена глутамилэндопептидазы Bacillus intermedius (gseBi), клонированного на плазмиде pV, в рекомбинантных штаммах Bacillus subtilis с мутациями по регуляторным белкам, участвующим в спорогенезе и прорастания спор. Установлено, что инактивация SpoOA регуляторного белка, участвующего в инициации споруляции приводила к снижению уровня экспрессии гена gseBi в среднем на 65%. Мутация в гене сенсорной гистидинкиназы kinA не влияла на биосинтез фермента. Инактивация Ger-белков, регулирующих прорастание бактериальной споры, приводила к снижению активности глутамилэндопептидазы в 1,5-5 раз. Сделано заключение, что экспрессия гена глутамилэндопептидазы B. intermedius с плазмиды pV рекомбинантными клетками B. subtilis находится под ослабленным контролем регуляторной системы SpoOA-фосфопередачи, участвующей в инициации споруляции. Регуляторные Ger-белки, ответственные за прорастание спор, также оказывают влияние на экспрессию гена фермента. Россия, Казанский ГУ. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.05.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ GSEBI
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНАЯ СИСТЕМА SPOOA-ФОСФОПЕРЕДАЧИ
BACILLUS INTERME BIUS (BACT.)
ДОНОРНЫЕ ШТАММЫ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
РЕЦИПИЕНТНЫЕ ШТАММЫ
СПОРУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Шагимарданова, Е.И.; Частухина, И.Б.; Шамсутдинов, Т.Р.; Балабан, Н.П.; Марданова, А.М.; Костров, С.В.; Шарипова, М.Р.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 08.11-04Б3.33

Питательная среда для эффективной продукции глутамилэндопептидаз, секретируемых в стационарной фазе роста Bacillus amyloliquefaciens H2 [Текст] / Л. А. Маликова [и др.] // Учен. зап. Казан. гос. ун-та. Сер. Естеств. н. - 2007. - Т. 149, N 1. - С. 79-88 . - ISSN 1815-6169
Аннотация: В стационарной фазе роста бактерии Bacillus amyloliquefaciens секретируют глутамилэндопептидазы, относящиеся к классу сериновых протеиназ. Анализ динамики роста и накопления фермента в культуральной жидкости B. amyloliquefaciens показал, что максимальная протеолитическая активность обнаруживается в ранней стационарной фазе на 22-й час (глутамилэндопептидаза 1) и в поздней стационарной фазе на 46-й час роста (глутамилэндопептидаза 2). В двухфакторных экспериментах подобраны оптимальные для биосинтеза ферментов соотношения концентраций основных компонентов питательной среды - пептона и неорганического фосфата. Исследовано влияние дополнительных источников азота и углерода на уровень активности протеиназ в культуральной жидкости. Установлено, что ионы аммония, внесенные в питательную среду в виде хлорида аммония, значительно снижают продукцию глутамилэндопептидаз B. amyloliquefaciens. Цитрат аммония индуцирует синтез обеих протеиназ, повышая продуктивность культуры в 1.5-2 раза. Показано, что глюкоза, внесенная в питательную среду перед засевом, ингибирует биосинтез глутамилэндопептидаз по типу катаболитной репрессии. Внесение глюкозы в позднюю стационарную фазу роста не влияет на уровень продукции ферментов. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ
ПРОДУКЦИЯ
BACILLUS AMYLOLIQUEFACIENS (BACT.)
СТАЦИОНАРНАЯ ФАЗА РОСТА
СЕКРЕЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ОПТИМИЗАЦИЯ СОСТАВА

Доп.точки доступа:
Маликова, Л.А.; Балабан, Н.П.; Габдрахманова, Л.А.; Марданова, А.М.; Шарипова, М.Р.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 08.11-04Б3.64Д

Маликова, Л. А.
Протеиназы и альдолазы: принципиальные подходы к получению практически значимых бактериальных ферментов [Текст] : автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук / Л. А. Маликова ; Казан. гос. ун-т, Казань. - Казань, 2007. - 26 с. : ил.
Аннотация: Выделены и охарактеризованы глутамилэндопептидазы и субтилизиноподобные протеиназы, секретируемые штаммами B. amyloliquefaciens H2 и B. pumilus KMM 62. Определены условия для эффективного биосинтеза ферментов и разработаны питательные среды для получения протеиназ в препаративных количествах. Установлено, что субтилизиноподобные протеиназы B. amyloliquefaciens и B. pumilus обладают тромболитическими и антикоагулянтными свойствами. Получены приоритетные данные о наличии тромболитической, фибринолитической, антикоагулянтной активности у глутамилэндопептидаз B. amyloliquefaciens. Показано, что фруктозо-6-фосфат-альдолаза с мутацией в активном центре A129S, выделенная из рекомбинантных клеток E. coli, способна эффективно катализировать реакцию образования ксилулозы из дигидроксиацетона и гликольальдегида

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS AMYLOLIQUEFACIENS (BACT.)
BACILLUS PUMILUS (BACT.)
ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИЛИЗИНОПОДОБНЫЕ
ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ
АЛЬДОЛАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КСИЛУЛОЗА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Казан. гос. ун-т, Казань
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.04-04Б2.181

Тойменцева, А. А.
ВЛИЯНИЕ ДЕЛЕЦИЙ В ПРОМОТОРЕ НА ЭКСПРЕССИЮ ГЕНА ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ BACILLUS INTERMEDIUS [Текст] / А. А. Тойменцева // Учен. зап. Казан. гос. ун-та. Сер. Естеств. н. - 2010. - Т. 152, N 3. - С. 149-158 . - ISSN 1815-6169
Аннотация: Исследована экспрессия гена глутамилэндопептидазы Bacillus intermedius с различной длиной 5'-нетранслируемой области. Установлено, что изменение длины промотора приводит к снижению уровня экспрессии гена gseBi и сдвигу максимумов накопления фермента в среде относительно контроля. Обнаружено, что общие закономерности биосинтеза фермента в условиях солевого стресса не зависят от длины промотора гена, однако при полноценном промоторе продуктивность штамма в 1.5 раза выше. Установлено, что делеции в регуляторной области гена на расстоянии более 300 п.о. от точки инициации транскрипции, содержащие потенциальные сайты взаимодействия с регуляторными белками Spo0A, DegU, CcpA, приводят к потере чувствительности экспрессии гена gseBi в отношение глюкозо-катаболитной репрессии

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ПРОМОТОРЫ ДЕЛЕЦИИ
ВЛИЯНИЕ НА
ГЕНЫ ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ GSEBI
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)
ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗА
СИНТЕЗ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.08-04Б2.110

Штаммы Bacillus pumilus c инактивированными генами внеклеточных сериновых протеиназ [Текст] / А. А. Тойменцева [и др.] // Микробиология. - 2013. - Т. 82, N 1. - С. 59-68 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Получены штаммы Bacillus pumilus с инактивированными генами двух внеклеточных сериновых протеиназ - субтилизиноподобной протеиназы и глутамилэндопептидазы. Инактивация генов привела к увеличению размеров клеток, изменениям формы колоний, ускорению лизиса клеток, который начинался в фазе замедления роста культуры. Беспротеазные штаммы частично изменяли способность разлагать углеводы, характеризовались снижением устойчивости к изменениям температуры культивирования и не отзывались на колебания концентрации источника фосфата в среде. Инактивация генов протеиназ приводила к изменению уровня секреции других гидролаз этих бактерий. Россия, Казанский (Приволжский) федеральный университет. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИЛИЗИН-ПОДОБНАЯ
ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ
ГЕНЫ
НОКАУТ
BACILLUS PUMILUS (BACT.)
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Тойменцева, А.А.; Ахметов, А.И.; Каримова, М.Р.; Нямсурэн, Ч.; Пономарева, Ю.О.; Шагимарданова, Е.И.; Ризванов, А.А.; Шарипова, М.Р.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 15.04-04Б2.231

ОПРЕДЕЛЕНИЕ РЕГУЛЯТОРНЫХ ЭЛЕМЕНТОВ ГЕНОВ СЕРИНОВЫХ ПРОТЕИНАЗ BACILLUSPUMILUS 7Р [Текст] / А. М. Черемин [и др.] // Вестн. Казан. технол. ун-та. - 2014. - Т. 17, N 23. - С. 245-247 . - ISSN 1998-7072
Аннотация: Бактерии рода Bacillus в постэкспоненциальной фазе роста продуцируют в среду различные гидролазы, в том числе внеклеточные протеиназы. Среди них наиболее широко используемыми в практике являются сериновые протеиназы. Направление и стартовая точка транскрипции (TSS) дают базисное понимание структуры промоторных областей. С помощью методов биоинформатики, идентифицированы потенциальные стартовые точки и направление транскрипции генов сериновых протеиназ Bacillus pumilus - субтилизиноподобной протеиназы (AY754946.2) и глутамилэндопептидазы (Y15136.1). Методами in vitro показано, что транскрипция генов сериновых протеиназ Bacillus pumilus происходит в направлении 5'-3'. Установлены нуклеотиды, с которых начинается транскрипция генов

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ГЕНЫ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
НАПРАВЛЕНИЕ 5''-'3'
ПОТЕНЦИАЛЬНЫЕ СТАРТОВЫЕ ТОЧКИ
СУБТИЛИЗИНПОДОБНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ
BACILLUS (BACT.)
ПРОДУКЦИЯ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Черемин, А.М.; Захарова, М.В.; Рудакова, Н.Л.; Михайлова, Е.О.; Шарипова, М.Р.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска