СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 26
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-26

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.079

Chen, Jianch.
The osmotic lysis of spiroplasma cells and its use in enzyme studies [Text] / Jianch Chen, C. J. Chang // Can. J. Microbiol. - 1994. - Vol. 40, N 9. - P791-794 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Осмотический лизис клеток спироплазм и его использование для ферментативных исследований
Аннотация: Предложен простой и эффективный метод осмотич. лизиса для исследования ферментов ЦТК у спироплазм. Клетки, выращенные до экспоненциальной фазы, осаждали центрифугированием (19 600 g, 30 мин) и отмывали каппа-буферной смесью, содержащей сахарозу в конц-ии 0,23 М и поддерживающей спиральную форму клеток спироплазм. Осмотич. лизис проводили в Н-буфере, не содержащем сахарозы. Сахароза в низких конц-иях (0,004 М) сильно повышала устойчивость спироплазм к осмотическому лизису. В лизатах клеток Spiroplasma floricola шт. 23-6, S. citri шт. R8А2, S. apis шт. SR3 и S. melliferum шт. AS 576 найдены НАДН-оксидаза, лактатдегидрогеназа и малатдегидрогеназа. В лизатах S. floricola шт. 23-6 не обнаружено цитратсинтазы, аконитазы, изоцитратдегидрогеназы, 'альфа'-кетоглутаратдегидрогеназы, сукцинил-КоА-синтетазы, сукцинатдегидрогеназы и фумаразы. НАДН-оксидаза и малатдегидрогеназа найдены в цитоплазме, тогда как лактатдегидрогеназа слабо ассоциирована с мембраной. Библ. 27.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.19.13.07
Рубрики: SPIROPLASMA FLORICOLA (BACT.)
ШТАММ 23-6
ФЕРМЕНТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОСМОТИЧЕСКИЙ ЛИЗИС

Доп.точки доступа:
Chang, C.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.119

Increased thermal stability of the enzyme content in permeabilized whole cells from the fission yeast Schizosaccharomyces pombe by exogenous trehalose and other compounds [Text] / J. Fernandez [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 10. - P936-941 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Усиление термостабильности ферментов, содержащихся в пермеабилизованных целых клетках почкующихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe, под действием экзогенной трегалозы и других соединений
Аннотация: Исследование проводили с использованием клеток Schizosaccharomyces pombe с увеличенной проницаемостью под действием обработки толуолом - этанолом. Пермеабилизованные клетки теряли основную долю внутриклеточного пула трегалозы, тогда как щелочная фосфатаза, инвертаза, альфа - глюкозидаза и нейтральная трегалаза оставались внутри. Эта система использовалась для анализа in situ участия трегалозы в ферментативной защите в ходе термической обработки. Добавление трегалозы к суспензиям пермеабилизованных клеток приводило к появлению зависимой от сахара защиты от термоинактивации внутриклеточных маркерных ферментов. Этот подход позволил показать, что в целых клетках почкующихся дрожжей трегалоза играет физиологическую роль: ее молекулы защищают клеточные ферменты от термической денатурации. Испания, M. Gacto, Dep. Genet. & Microbiol., Fac. de Biol., Univ. Murcia, 30071 Murcia. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (FUNGI)
ПЕРМЕАБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ПОВЫШЕНИЕ
ТРЕГАЛОЗА
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Fernandez, J.; Soto, T.; Vicente-Soler, J.; Cansado, J.; Gacto, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.105

Increased thermal stability of the enzyme content in permeabilized whole cells from the fission yeast Schizosaccharomyces pombe by exogenous trehalose and other compounds [Text] / J. Fernandez [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 10. - P936-941 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Усиление термостабильности ферментов, содержащихся в пермеабилизованных целых клетках почкующихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe, под действием экзогенной трегалозы и других соединений
Аннотация: Исследование проводили с использованием клеток Schizosaccharomyces pombe с увеличенной проницаемостью под действием обработки толуолом - этанолом. Пермеабилизованные клетки теряли основную долю внутриклеточного пула трегалозы, тогда как щелочная фосфатаза, инвертаза, альфа - глюкозидаза и нейтральная трегалаза оставались внутри. Эта система использовалась для анализа in situ участия трегалозы в ферментативной защите в ходе термической обработки. Добавление трегалозы к суспензиям пермеабилизованных клеток приводило к появлению зависимой от сахара защиты от термоинактивации внутриклеточных маркерных ферментов. Этот подход позволил показать, что в целых клетках почкующихся дрожжей трегалоза играет физиологическую роль: ее молекулы защищают клеточные ферменты от термической денатурации. Испания, M. Gacto, Dep. Genet. & Microbiol., Fac. de Biol., Univ. Murcia, 30071 Murcia. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (FUNGI)
ПЕРМЕАБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ПОВЫШЕНИЕ
ТРЕГАЛОЗА
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Fernandez, J.; Soto, T.; Vicente-Soler, J.; Cansado, J.; Gacto, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.173

Increased thermal stability of the enzyme content in permeabilized whole cells from the fission yeast Schizosaccharomyces pombe by exogenous trehalose and other compounds [Text] / J. Fernandez [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 10. - P936-941 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Усиление термостабильности ферментов, содержащихся в пермеабилизованных целых клетках почкующихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe, под действием экзогенной трегалозы и других соединений
Аннотация: Исследование проводили с использованием клеток Schizosaccharomyces pombe с увеличенной проницаемостью под действием обработки толуолом - этанолом. Пермеабилизованные клетки теряли основную долю внутриклеточного пула трегалозы, тогда как щелочная фосфатаза, инвертаза, альфа - глюкозидаза и нейтральная трегалаза оставались внутри. Эта система использовалась для анализа in situ участия трегалозы в ферментативной защите в ходе термической обработки. Добавление трегалозы к суспензиям пермеабилизованных клеток приводило к появлению зависимой от сахара защиты от термоинактивации внутриклеточных маркерных ферментов. Этот подход позволил показать, что в целых клетках почкующихся дрожжей трегалоза играет физиологическую роль: ее молекулы защищают клеточные ферменты от термической денатурации. Испания, M. Gacto, Dep. Genet. & Microbiol., Fac. de Biol., Univ. Murcia, 30071 Murcia. Библ. 27

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (FUNGI)
ПЕРМЕАБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ПОВЫШЕНИЕ
ТРЕГАЛОЗА
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Fernandez, J.; Soto, T.; Vicente-Soler, J.; Cansado, J.; Gacto, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 00.12-04М2.52

Otsubo, Hiroko.
Определение проточной цитометрией активности внутриклеточных ферментов в нейтрофилах больных, находящихся на гемодиализе и продолжительном амбулаторном перитонеальном диализе [Text] / Hiroko Otsubo, Ken Kaito, Kohya Shiba // Kansenshogaku zasshi = J. Jap. Assoc. Infec. Diseases. - 2000. - Vol. 74, N 1. - С. 73-81 . - ISSN 0387-5911
Аннотация: Обследовано 30 б-ных. Показано, что в нейтрофилах при длительном диализе подавлен окислительный взрыв и снижена активность эластазы и катепсина. Нарушенная р-ция на фактор-'альфа' некроза опухоли коррелировала с дисфункцией нейтрофилов. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.11
Рубрики: ЛЕЙКОЦИТЫ
НЕЙТРОФИЛЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ДИАЛИЗ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kaito, Ken; Shiba, Kohya

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 01.02-04К1.382

Otsubo, Hiroko.
Определение проточной цитометрией активности внутриклеточных ферментов в нейтрофилах больных, находящихся на гемодиализе и продолжительном амбулаторном перитонеальном диализе [Text] / Hiroko Otsubo, Ken Kaito, Kohya Shiba // Kansenshogaku zasshi = J. Jap. Assoc. Infec. Diseases. - 2000. - Vol. 74, N 1. - С. 73-81 . - ISSN 0387-5911
Аннотация: Обследовано 30 б-ных. Показано, что в нейтрофилах при длительном диализе подавлен окислительный взрыв и снижена активность эластазы и катепсина. Нарушенная р-ция на фактор-'альфа' некроза опухоли коррелировала с дисфункцией нейтрофилов. Библ. 21

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.55.35
Рубрики: ЛЕЙКОЦИТЫ
НЕЙТРОФИЛЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ДИАЛИЗ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kaito, Ken; Shiba, Kohya

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.29

Purification and properties of two intracellular aminopeptidases produced by Brevibacterium linens SR3 [Text] / J. Fernandez [et al.] // Int. Dairy J. - 2000. - Vol. 10, N 4. - P241-248 . - ISSN 0958-6946
Перевод заглавия: Очистка и свойства двух внутриклеточных аминопептидаз, образованных Brevibacterium linens SR3
Аннотация: Выделены из разрушенных клеток Brevibacterium linens SR две аминопептидазы и очищены до электрофоретической гомогенности с помощью ионообменной хроматографии на ряде различных сефароз: фенил-, ДЭАЕ-, Q-, CL-68. Очищенные ферменты имели мол. массу 14 и 18 кD, K[m] для L-лейцин-п-нитроамида 1,0 и 0,25 мМ, оптимум действия при температуре 45 и 37'ГРАДУС'С и pH 8,5 и 8,0, соответственно. Ферменты активировались ионами Co{2+}, Ni{2+}, ингибировались Ca{2+}, Cu{+}, Fe{2+}, ЭДТА, 1,10-фенантролином и цистеином. Испания, Dep. Tecnol. Alimentos, Carretera de La Coruna Km 7, INIA, Madrid. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BREVIBACTERIUM LINENS (BACT.)
ШТАММ SR3
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Fernandez, J.; Mohedano, A.F.; Gaya, P.; Medina, M.; Nunez, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.10-04Б3.57

Purification and properties of two intracellular aminopeptidases produced by Brevibacterium linens SR3 [Text] / J. Fernandez [et al.] // Int. Dairy J. - 2000. - Vol. 10, N 4. - P241-248 . - ISSN 0958-6946
Перевод заглавия: Очистка и свойства двух внутриклеточных аминопептидаз, образованных Brevibacterium linens SR3
Аннотация: Выделены из разрушенных клеток Brevibacterium linens SR две аминопептидазы и очищены до электрофоретической гомогенности с помощью ионообменной хроматографии на ряде различных сефароз: фенил-, ДЭАЕ-, Q-, CL-68. Очищенные ферменты имели мол. массу 14 и 18 кD, K[m] для L-лейцин-п-нитроамида 1,0 и 0,25 мМ, оптимум действия при температуре 45 и 37'ГРАДУС'С и pH 8,5 и 8,0, соответственно. Ферменты активировались ионами Co{2+}, Ni{2+}, ингибировались Ca{2+}, Cu{+}, Fe{2+}, ЭДТА, 1,10-фенантролином и цистеином. Испания, Dep. Tecnol. Alimentos, Carretera de La Coruna Km 7, INIA, Madrid. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BREVIBACTERIUM LINENS (BACT.)
ШТАММ SR3
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Fernandez, J.; Mohedano, A.F.; Gaya, P.; Medina, M.; Nunez, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.03-04Б3.78

Изучение продукции трегалозы внутриклеточными ферментами бактерии D-97 с использованием ВЭЖХ/RI и ВЭЖХ/ESI-MS [Text] / Shao-feng Rong [et al.] // Sepu = Chin. J. Chromatogr. - 2002. - Vol. 20, N 3. - С. 197-201 . - ISSN 1000-8713

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ТРЕГАЛОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
МЕТОДЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Rong, Shao-feng; Zhang, Hai-ping; Duan, Zuo-ying; Yang, Jin; Mao, Zhong-gui; Dai, Jun

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.12-04Б3.61

Production of 'бета'-galactosidases from Sporotrichum thermophile [Text] / S. D. Petrova [et al.] // Biotechnol. and Biotechnol. Equip. - 2002. - Vol. 16, N 2. - P127-131 . - ISSN 1310-2818
Перевод заглавия: Получение 'бета'-галактозидаз из Psorotrichum thermophile
Аннотация: Изучали способность некоторых штаммов Sporotrichum thermophile расти и продуцировать гликозидазные активности на минимальной среде дополненной различными факторами роста. Штамм Sp. thermophile ATCC 34628 оказался лучшим продуцентом 'бета'-галактозидазных активностей. При культивировании на среде, содержащей 2% лактозу в качестве источника углерода и 1% галактоманнам или 0,5% арабиногалактан как индуктор этот штамм продуцировал внутри- и внеклеточные 'бета'-галактозидазы. Штамм ATCC 34628 был подвергнут мутагенной обработке. Наивысшие уровни 'бета'-галактозидазной активности демонстрировали два мутантных штамма. Активности внеклеточных 'бета'-галактозидаз у мутантных штаммов достигали 21,3 и 26,3 IU/мг белка, соответственно, через 2 дн. роста. Через 27 ч культивирования активности внутриклеточных 'бета'-галактозидаз у этих же штаммов составляли 70 и 60 IU/мг белка, соответственно. Болгария, Univ. Sofia, Dep. Biochem., Fac. Biol., Sofia. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SPOROTRICHUM THERMOPHILE (FUNGI)
ШТАММ ATCC 34628
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ
'БЕТА'-ГАЛАКТОЗИДАЗЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Petrova, S.D.; Bakalova, N.G.; Ilieva, S.Z.; Atev, A.P.; Bhat, M.K.; Kolev, D.N.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.07-04Б3.52

Получение внутриклеточных ферментов для синтеза и трансформации бета-лактамных антибиотиков [Текст] / А. В. Скляренко [и др.] // 3 Московский международный конгресс "Биотехнология: состояние и перспективы развития", Москва, 14-18 марта, 2005. - М., 2005. - Ч.1. - С. 129 . - ISBN 5-7237-0372-2
Аннотация: Разработаны и оптимизированы методы получения внутриклеточных ферментов, используемых для трансформации бета-лактамных антибиотиков: пенициллинамидаза из Escherichia coli, синтетаза цефалоспоринов-кислот из Escherichia sp. и аминоцефалоспоринсинтетаза из Xanthomonas sp. Для извлечения фермента из бактериальных клеток разработан оригинальный метод, основанный на мягком направленном воздействии не смешивающегося с водой растворителя на клеточные стенки и места локализации фермента, что обеспечивает предпочтительную экстракцию целевого фермента. Количество растворителя, используемого на стадии извлечения фермента, зависит от его растворимости в водной суспензии биомассы клеток. Разработанный метод, в отличие от обычной процедуры тотальной дезинтеграции клеток, позволяет уже на стадии извлечения фермента получать ферментные препараты с высокой специфической активностью. Использование изложенных подходов позволило выбрать технологические параметры оптимизированного процесса получения каждого из указанных ферментов, в зависимости от используемого штамма-продуцента и типа процесса биосинтеза, и достичь на стадии извлечения фермента из биомассы клеток выхода активности 85-100% при 4-8-кратной степени очистки фермента. Россия, ГНЦ по антибиотикам, Москва, 117105

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕНИЦИЛЛИНАМИДАЗА
СИНТЕТАЗА ЦЕФАЛОСПОРИНОВ-КИСЛОТ
АМИНОЦЕФАЛОСПОРИНСИНТЕТАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
АНТИБИОТИКИ
'БЕТА'-ЛАКТАМНЫЕ АНТИБИОТИКИ
ФЕРМЕНТНАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ
СИНТЕЗ
БИОКОНВЕРСИЯ

Доп.точки доступа:
Скляренко, А.В.; Курочкина, В.Б.; Сатарова, Д.Э.; Егоров, А.М.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.09-04Б3.62

Получение внутриклеточных ферментов для синтеза и трансформации бета-лактамных антибиотиков [Текст] / А. В. Скляренко [и др.] // 3 Московский международный конгресс "Биотехнология: состояние и перспективы развития", Москва, 14-18 марта, 2005. - М., 2005. - Ч.2. - С. 215 . - ISBN 5-7237-0372-2
Аннотация: Разработаны и оптимизированы методы получения внутриклеточных ферментов, используемых для трансформации бета-лактамных антибиотиков: пенициллинамидаза из Escherichia coli, синтетаза цефалоспоринов-кислот из Escherichia sp. и аминоцефалоспоринсинтетаза из Xanthomonas sp., предусматривающие: (1) биосинтез фермента; (2) извлечение фермента из биомассы клеток; (3) осаждение фермента путем высаливания, комплексообразования или обработки органическим растворителем. Оптимизация процесса выделения фермента основана на количественном описании стадий (2) и (3) с учетом взаимовлияния всех стадий. Для оценки эффективности стадий (1) и (2) предложено использовать коэффициенты распределения фермента - K{E}[dist] и балластных белков - K{pr}[dist] между биомассой клеток и водной фазой. Стадия осаждения фермента контролируется растворимостью целевого фермента - S[E] и балластных белков - S[pr]. Для извлечения фермента из бактериальных клеток разработан оригинальный метод, основанный на мягком направлении воздействии не смешивающегося с водой растворителя на клеточные стенки и места локализации фермента, что обеспечивает предпочтительную экстракцию целевого фермента. Количество растворителя, используемого на стадии извлечения фермента, зависит от его растворимости в водной суспензии биомассы клеток. Разработанный метод, в отличие от обычной процедуры тотальной дезинтеграции клеток, позволяет уже на стадии извлечения фермента получать ферментные препараты с высокой специфической активностью. Россия, ГНЦ по антибиотикам, Москва, 117105

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
'БЕТА'-ЛАКТАМНЫЕ АНТИБИОТИКИ
СИНТЕЗ
ТРАНСФОРМАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Скляренко, А.В.; Курочкина, В.Б.; Сатарова, Д.Э.; Егоров, А.М.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.02-04Б2.52

The 'pH optimum anomaly' of intracellular enzymes of Ferroplasma acidiphilum [Text] / Olga V. Golyshina [et al.] // Environ. Microbiol. - 2006. - Vol. 8, N 3. - P416-425 . - ISSN 1462-2912
Перевод заглавия: "Аномалия оптимума pH" внутриклеточных ферментов Ferroplasma acidiphilum
Аннотация: Большое кол-во микроорганизмов, т. наз. ацидофилов, обитает в кислых местообитаниях и растет лучше всего при pH 0-3. Внутриклеточный pH этих организмов, однако, близок к нейтр. или слабокислому. Можно ожидать, что активности ферментов, предназначенных для внеклеточных функций, должны быть приспособлены к преобладанию низкого pH окружающей среды (0-3), в то время как внутриклеточные ферменты должны стать более всего активны при околонейтр. р цитоплазмы (4,6-7,0). Гены нескольких внутриклеточных или связанных с клеткой ферментов, карбоксилэстеразы и 3 'альфа'-глюкозидаз, из F. acidiphilum, лишенного клеточной стенки ацидофильного архея с оптим. рН для роста 1,7, были клонированы и экспрессированы в E. coli, а их продукты очищены и охарактеризованы. 'альфа'-Глюкозидазы из Ferroplasma не обнаружили сходства последовательностей с известными гликозилгидролазами. Все ферменты функционировали и были стабильны in vitro в диапазоне pH 1,7-4,0 и имели рН оптимум гораздо ниже, чем средний внутриклеточный рН 5,6. Эта "аномалия оптимума рН" означает существование не определенной до сих пор компартментализации, обеспечивающей неоднородность рН в цитоплазме и низкий pH окружающей среды для анализированных авт. ферментов. Германия, Div. of Microbiol., GBF-German Res. Centre for Biotechnol., Braunschweig

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КАРБОКСИЭСТЕРАЗА
'АЛЬФА'-ГЛЮКОЗИДАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
РН ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ
НЕОДНОРОДНОСТЬ
FERROPLASMA ACIDIPHILUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Golyshina, Olga V.; Golyshin, Peter N.; Timmis, Kenneth N.; Ferrer, Manuel

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.06-04Б3.43

The 'pH optimum anomaly' of intracellular enzymes of Ferroplasma acidiphilum [Text] / Olga V. Golyshina [et al.] // Environ. Microbiol. - 2006. - Vol. 8, N 3. - P416-425 . - ISSN 1462-2912
Перевод заглавия: "Аномалия оптимума pH" внутриклеточных ферментов Ferroplasma acidiphilum
Аннотация: Большое кол-во микроорганизмов, т. наз. ацидофилов, обитает в кислых местообитаниях и растет лучше всего при pH 0-3. Внутриклеточный pH этих организмов, однако, близок к нейтр. или слабокислому. Можно ожидать, что активности ферментов, предназначенных для внеклеточных функций, должны быть приспособлены к преобладанию низкого pH окружающей среды (0-3), в то время как внутриклеточные ферменты должны стать более всего активны при околонейтр. р цитоплазмы (4,6-7,0). Гены нескольких внутриклеточных или связанных с клеткой ферментов, карбоксилэстеразы и 3 'альфа'-глюкозидаз, из F. acidiphilum, лишенного клеточной стенки ацидофильного архея с оптим. рН для роста 1,7, были клонированы и экспрессированы в E. coli, а их продукты очищены и охарактеризованы. 'альфа'-Глюкозидазы из Ferroplasma не обнаружили сходства последовательностей с известными гликозилгидролазами. Все ферменты функционировали и были стабильны in vitro в диапазоне pH 1,7-4,0 и имели рН оптимум гораздо ниже, чем средний внутриклеточный рН 5,6. Эта "аномалия оптимума рН" означает существование не определенной до сих пор компартментализации, обеспечивающей неоднородность рН в цитоплазме и низкий pH окружающей среды для анализированных авт. ферментов. Германия, Div. of Microbiol., GBF-German Res. Centre for Biotechnol., Braunschweig

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КАРБОКСИЭСТЕРАЗА
'АЛЬФА'-ГЛЮКОЗИДАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
РН ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ
НЕОДНОРОДНОСТЬ
FERROPLASMA ACIDIPHILUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Golyshina, Olga V.; Golyshin, Peter N.; Timmis, Kenneth N.; Ferrer, Manuel

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 10.11-04К1.54

Артемьев, С. А.
Возрастные различия структурно-метаболических параметров иммунокомпетентных клеток детей [Текст] / С. А. Артемьев, Г. В. Булыгин, Н. И. Камзалакова // Бюл. сиб. мед. - 2008. - Т. 7, N 4. - С. 11-14 . - ISSN 1682-0363
Аннотация: Иммунохимическими методами изучено состояние липидного спектра и активность внутриклеточных ферментов лимфоцитов у детей 1-5 и 6-10 лет. Установлено, что функциональные особенности лимфоцитов детей разных возрастных групп обусловлены не только количественными различиями, но и структурно-метаболическими характеристиками компетентных клеток. Россия, Красноярская краевая, клиническая больница, Красноярск. Библ. 10

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ИММУНИТЕТ
ЛИМФОЦИТЫ
МЕТАБОЛИЗМ
ЛИПИДНЫЙ СОСТАВ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ДЕТИ

Доп.точки доступа:
Булыгин, Г.В.; Камзалакова, Н.И.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 15.01-04Б1.126

Булыгин, В. Г.
Липидный спектр и активность ферментов в лимфоцитах у детей и взрослых при хроническом гепатите С [Текст] / В. Г. Булыгин, В. А. Дударев, Г. В. Булыгин // Инфекц. болезни. - 2014. - Т. 12, N 2. - С. 26-29 . - ISSN 1729-9225
Аннотация: Цель: изучение уровней активности внутриклеточных ферментов и определение показателей липидного состава в лимфоцитах у детей и взрослых, больных хроническим гепатитом С, с последующим сравнением полученных параметров между разными возрастными группами больных. Обследовано 16 детей в возрасте 12-16 лет и 34 взрослых в возрасте 19-40 лет, больных хроническим гепатитом С. У всех обследованных в лимфоцитах, выделенных из венозной крови, определялась активность метаболических ферментов биолюминесцентным методом и изучались показатели липидного состава с помощью тонкослойной хроматографии на силуфоле с экстракцией из клеток липидных фракций и последующей денситометрией. Установлено, что возможности глутатионовой системы антиоксидантной защиты в лимфоцитах детей, больных хроническим гепатитом С (ХГС), определяются на менее высоком уровне, чем в лимфоцитах взрослых с этим заболеванием: активность глутатионредуктазы у них ниже, чем у взрослых (0,33 '+-' 0,12 и 1,03 '+-' 0,07 мкЕ/10 000 кл соответственно; p 0,001). У детей содержание фосфолипидов в клетках определяется достоверно выше, чем у взрослых (23,85 '+-' 2,68 и 17,33 '+-' 0,70% соответственно; p 0,01). Доля холестерина в лимфоцитах не зависит от возраста, а количество его эфиров у детей определяется на более высоком уровне, чем в лимфоцитах взрослых больных (у детей - 43,34 '+-' 3,82%, у взрослых - 25,64 '+-' 0,89%; p 0,001). В то же время, у детей ниже, по сравнению со взрослыми, содержание свободных жирных кислот (СЖК) (5,01 '+-' 0,66 и 20,53 '+-' 0,66% соответственно; p 0,001) и триацилглицеридов (ТАГ) (5,85 '+-' 0,78 и 16,65 '+-' 0,68%, соответственно; p 0,001), как и соотношение СЖК/ТАГ (0,87 '+-' 0,18 и 1.31 '+-' 0,07% соответственно; p '

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.21 + 341.25.23.02
Рубрики: ГЕПАТИТ C
ХРОНИЧЕСКИЙ
ДЕТИ/ВЗРОСЛЫЕ
ЛИМФОЦИТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИПИДНЫЙ СОСТАВ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМЫ ПАТОГЕНЕЗА
КЛИНИЧЕСКИЙ МОНИТОРИНГ

Доп.точки доступа:
Дударев, В.А.; Булыгин, Г.В.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 15.01-04М5.274

Булыгин, В. Г.
Липидный спектр и активность ферментов в лимфоцитах у детей и взрослых при хроническом гепатите С [Текст] / В. Г. Булыгин, В. А. Дударев, Г. В. Булыгин // Инфекц. болезни. - 2014. - Т. 12, N 2. - С. 26-29 . - ISSN 1729-9225
Аннотация: Цель: изучение уровней активности внутриклеточных ферментов и определение показателей липидного состава в лимфоцитах у детей и взрослых, больных хроническим гепатитом С, с последующим сравнением полученных параметров между разными возрастными группами больных. Обследовано 16 детей в возрасте 12-16 лет и 34 взрослых в возрасте 19-40 лет, больных хроническим гепатитом С. У всех обследованных в лимфоцитах, выделенных из венозной крови, определялась активность метаболических ферментов биолюминесцентным методом и изучались показатели липидного состава с помощью тонкослойной хроматографии на силуфоле с экстракцией из клеток липидных фракций и последующей денситометрией. Установлено, что возможности глутатионовой системы антиоксидантной защиты в лимфоцитах детей, больных хроническим гепатитом С (ХГС), определяются на менее высоком уровне, чем в лимфоцитах взрослых с этим заболеванием: активность глутатионредуктазы у них ниже, чем у взрослых (0,33 '+-' 0,12 и 1,03 '+-' 0,07 мкЕ/10 000 кл соответственно; p 0,001). У детей содержание фосфолипидов в клетках определяется достоверно выше, чем у взрослых (23,85 '+-' 2,68 и 17,33 '+-' 0,70% соответственно; p 0,01). Доля холестерина в лимфоцитах не зависит от возраста, а количество его эфиров у детей определяется на более высоком уровне, чем в лимфоцитах взрослых больных (у детей - 43,34 '+-' 3,82%, у взрослых - 25,64 '+-' 0,89%; p 0,001). В то же время, у детей ниже, по сравнению со взрослыми, содержание свободных жирных кислот (СЖК) (5,01 '+-' 0,66 и 20,53 '+-' 0,66% соответственно; p 0,001) и триацилглицеридов (ТАГ) (5,85 '+-' 0,78 и 16,65 '+-' 0,68%, соответственно; p 0,001), как и соотношение СЖК/ТАГ (0,87 '+-' 0,18 и 1.31 '+-' 0,07% соответственно; p '

ГРНТИ	34.39.51

ВИНИТИ 341.39.51.25
Рубрики: ГЕПАТИТ C
ХРОНИЧЕСКИЙ
ДЕТИ/ВЗРОСЛЫЕ
ЛИМФОЦИТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИПИДНЫЙ СОСТАВ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМЫ ПАТОГЕНЕЗА
КЛИНИЧЕСКИЙ МОНИТОРИНГ

Доп.точки доступа:
Дударев, В.А.; Булыгин, Г.В.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.112

Абелян, В. А.
Характеристика внутриклеточной L-аспартатбета-декарбоксилазы Pseudomonas sp. и Alcaligenes sp [Текст] / В. А. Абелян, А. В. Мхитарян, А. П. Антонян // Биол. ж. Армении. - 1988. - Т. 41, N 12. - С. 1015 . - ISSN 0366-5119
Аннотация: Выделены, очищены и охарактеризованы внутриклеточные L-аспартат-бета-декарбоксилазы Pseudomonas sp. и Alcaligenes sp. Для этого Кл разрушали УЗ, из надосадочной жидкости высаливали ферменты и после диализа и лиофильного высушивания пропускали через колонку с биогелем Р-150. Получали однородные по гель-электрофорезу ферменты, имеющие высокую ферментативную активность - 90- 93 ед/мин на 1 мг белка. Оптим. т-ра для L-аспартат-бетадекарбоксилазы Pseudomonas sp. - 55'ГРАДУС', а для Alcaligenes sp. -45'ГРАДУС'. Для обоих ферментов оптим. является рН 5,5, K[m] и V[m][a][x] определяли с помощью графиков зависимости скорости р-ции от конц-ии субстрата в координатах Лайнуивера-Берка. Для фермента из Pseudomonas sp. K[m]=0,1 М, а V[m][a][x]=0,33 мМ/мин, в то время как для Alcaligenes sp. 0,15 М, 1,0 мМ/мин соответственно. Опыты по изучению аминокислотного состава, выявили различия в содержании аспарагиновой и глутаминовой к-т, аланина, валина, изолейцина.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: АСПАРТАТ-4-ДЕКАРБОКСИЛАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ
ALCALIGENES (BACT.)
PSEUDOMONAS (BACT.)
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Мхитарян, А.В.; Антонян, А.П.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.12-04Б4.173

Абелян, В. А.
Характеристика внутриклеточной L-аспартатбета-декарбоксилазы Pseudomonas sp. и Alcaligenes sp [Текст] / В. А. Абелян, А. В. Мхитарян, А. П. Антонян // Биол. ж. Армении. - 1988. - Т. 41, N 12. - С. 1015 . - ISSN 0366-5119
Аннотация: Выделены, очищены и охарактеризованы внутриклеточные L-аспартат-бета-декарбоксилазы Pseudomonas sp. и Alcaligenes sp. Для этого клетки разрушали УЗ, из надосадочной жидкости высаливали ферменты и после диализа и лиофильного высушивания пропускали через колонку с биогелем Р-150. Получали однородные по гель-электрофорезу ферменты, имеющие высокую ферментативную активность - 90-93 ед/мин на 1 мг белка. Оптим. т-ра для L-аспартат-бета-декарбоксилазы Pseudomonas sp. - 55'ГРАДУС', а для Alcaligenes sp. - 45'ГРАДУС'. Для обоих ферментов оптим. является рН 5,5, К[m] и V[m][a][x] определяли с помощью графиков зависимости скорости р-ции от конц-ии субстрата в координатах Лайнуивера-Берка. Для фермента из Pseudomonas sp. K[m]=0,1 М, а V[m][a][x]=0,33 мМ/мин, в то время как для Alcaligenes sp. 0,15 М, 1,0 мМ/мин соответственно. Опыты по изучению аминокислотного состава, выявили различия в содержании аспарагиновой и глутаминовой к-т, аланина, валина, изолейцина.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: АСПАРТАТ-4-ДЕКАРБОКСИЛАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ
ALCALIGENES (BACT.)
PSEUDOMONAS (BACT.)
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Мхитарян, А.В.; Антонян, А.П.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.05-04Б3.90

Вилу, Р.
О возможности количественного описания роста клеток [Текст] / Р. Вилу // Лимитирование и ингибирование роста микроорганизмов. - Пущино, 1989. - С. 157-158

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: МИКРООРГАНИЗМЫ
УДЕЛЬНАЯ СКОРОСТЬ РОСТА
ЭКОНОМИЧЕСКИЙ КОЭФФИЦИЕНТ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
БИОМАССА
СОСТАВ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТЬ
МАТЕМАТИЧЕСКОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ
КОНФЕРЕНЦИИ
ВСЕСОЮЗНАЯ КОНФЕРЕНЦИЯ
СССР
ПУЩИНО
1989 ГОД

1-20 21-26

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска