СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК MIND<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.07-04Б2.208

Hu, Zonglin.
Topological regulation of cell division in Escherichia coli involves rapid pole to pole oscillation of the division inhibitor MinC under the control of MinD and MinE [Text] / Zonglin Hu, Joe Lutkenhaus // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 34, N 1. - P82-90 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: В топологической регуляции клеточного деления у Escherichia coli участвует быстрая осцилляция от полюса к полюсу ингибитора клеточного деления MinC под контролем MinD и MinE
Аннотация: Система min, блокирующая использование потенциальных сайтов деления на полюсах клетки, включает ингибитор MinC (I), к-рый активируется MinD (II) и топологически регулируется MinE (III). Для изучения локализации I использовано функциональное слияние I с зеленым флуоресцентным белком GFP (IV). В отсутствие др. белков Min I-IV находится в цитоплазме. Добавление периферич. мембранного белка II, взаимодействующего с I, вызывает появление I-IV на мембране. В присутствии II и III обнаружена быстрая осцилляция I-IV между 2 половинами клетки. Т. обр. положение I устанавливается II и III динамич. образом так, что I может ингибировать сборку Z-кольца за пределами центральной области клетки. США, Dep. Microbiol., Mol. Genet. and Immunol. Univ. Kansas Med. Ctr., Kansas City, KS 66160. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.05.05
Рубрики: КЛЕТОЧНОЕ ДЕЛЕНИЕ
ТОПОЛОГИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ИНГИБИТОР КЛЕТОЧНОГО ДЕЛЕНИЯ MINC
БЫСТРАЯ ОСЦИЛЛЯЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК MIND
БЕЛОК MINE
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lutkenhaus, Joe

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.06-04Б2.292

Hu, Zonglin.
Analysis of MinC reveals two independent domains involved in interaction with MinD and FtsZ [Text] / Zonglin Hu, Joe Lutkenhaus // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 14. - P3965-3971 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Анализ белка MinC обнаруживает два независимых домена, участвующих во взаимодействии с MinD и FtsZ
Аннотация: Показано, что белок MinC(I) Escherichia coli состоит из 2 функциональных доменов, соединенных коротким линкером. N-концевой домен (N-КД) I в форме слияния с белком MalE (II) может ингибировать деление клеток и предотвращать сборку белка FtsZ (III) in vitro. С-КД I взаимодействует с белком MinD (IV). Экспрессия слияния С-КД с II в клетках дикого типа нарушает ф-цию Min и вызывает образование миниклеток. Показано, что I является олигомером (вероятно, димером). Хотя С-КД достаточно для олигомеризации I, N-КД также способствует олигомеризации. Эти данные показали, что I состоит из 2 независимых доменов: N-КД, способного блокировать сборку III, и С-КД, ответственного за локализацию I за счет взаимодействия с IV. Для топологич. регуляции образования Z-кольца III требуется слияние этих 2 доменов. США, Dep. Microbiol., Mol. Genet. and Immunol., Univ. Kansas Med. Ctr., Kansas City, KS 66160. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК MINC
ДОМЕНЫ
УЧАСТИЕ
СЛИЯНИЕ С
БЕЛОК MALE
БЕЛОК FTSZ
СБОРКА
ПРЕДОТВРАЩЕНИЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С
БЕЛОК MIND
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Lutkenhaus, Joe

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.08-04Б4.81

Hu, Zonglin.
A conserved sequence at the C-terminus of MinD is required for binding to the membrane and targeting MinC to the septum [Text] / Zonglin Hu, Joe Lutkenhaus // Mol. Microbiol. - 2003. - Vol. 47, N 2. - P345-355 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Консервативная последовательность на C-конце белка MinD необходима для связывания с мембраной и адресования MinC к перегородке при делении клетки
Аннотация: У E. coli удаление 3 и 10 аминокислот C-конца MinD резко снижает способность MinD локализоваться на мембране и пространственно регулировать деление клеток. Укороченные MinD связываются с MinC, но неспособны адресовать MinC к перегородке; in vitro они димеризуются, но не связываются с фосфолипидными пузырьками и не подвержены MinE-стимуляции. Предложена модель, согласно которой АТФ-зависимая димеризация MinD изменяет конформацию C-концевой области (потенциально амфипатической спирали), инициируя связывание с мембраной. США, Dep. Microbiol., Mol. Genetics & Immunol., Univ. Kansas Med. Ctr., Kansas City KS 66160. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: БЕЛОК MIND
СВЯЗЫВАНИЕ С МЕМБРАНОЙ
ДИМЕРИЗАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
C-КОНЦЕВАЯ ОБЛАСТЬ
КОНСЕРВАТИВНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Lutkenhaus, Joe

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.09-04Я6.76

Hu, Zonglin.
A conserved sequence at the C-terminus of MinD is required for binding to the membrane and targeting MinC to the septum [Text] / Zonglin Hu, Joe Lutkenhaus // Mol. Microbiol. - 2003. - Vol. 47, N 2. - P345-355 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Консервативная последовательность на C-конце белка MinD необходима для связывания с мембраной и адресования MinC к перегородке при делении клетки
Аннотация: У E. coli удаление 3 и 10 аминокислот C-конца MinD резко снижает способность MinD локализоваться на мембране и пространственно регулировать деление клеток. Укороченные MinD связываются с MinC, но неспособны адресовать MinC к перегородке; in vitro они димеризуются, но не связываются с фосфолипидными пузырьками и не подвержены MinE-стимуляции. Предложена модель, согласно которой АТФ-зависимая димеризация MinD изменяет конформацию C-концевой области (потенциально амфипатической спирали), инициируя связывание с мембраной. США, Dep. Microbiol., Mol. Genetics & Immunol., Univ. Kansas Med. Ctr., Kansas City KS 66160. Библ. 28

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: БЕЛОК MIND
СВЯЗЫВАНИЕ С МЕМБРАНОЙ
ДИМЕРИЗАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
C-КОНЦЕВАЯ ОБЛАСТЬ
КОНСЕРВАТИВНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Lutkenhaus, Joe

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 09.03-04Б4.140

Lipid spirals in Bacillus subtilis and their role in cell division [Text] / Imrich Barak [et al.] // Mol. Microbiol. - 2008. - Vol. 68, N 5. - P1315-1327 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Липидные спирали у Bacillus subtilis и их роль в делении клеток
Аннотация: Описали открытие липидных спиралей у B. subtilis, которые ко-локализованы с белком MinD, меченным белком зеленой флуоресценции. Эти спирали обогащены анионными фосфолипидами; по-видимому, механизм связывания MinD с мембраной основан на комплементарности зарядов. Словакия, Inst. Mol. Biol., 845 51 Bratislava 45. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: ЛИПИДЫ
ФОСФОЛИПИДЫ
АНИОННЫЕ ФОРМЫ
ЛИПИДНЫЕ СПИРАЛИ
БЕЛОК MIND
МЕХАНИЗМ СВЯЗЫВАНИЯ
BACILLUS SUBTILIS

Доп.точки доступа:
Barak, Imrich; Muchova, Katarina; Wilkinson, Anthony J.; O'Toole, Peter J.; Pavlendova, Nada

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска