СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

А.с. 1526226 СССР, МКИ C12N 9/64.

Способ получения коллагеназы [Текст] / Ю. И. Сахаров [и др.] ; НИЛ биол. актив. веществ гидробионтов МЗ СССР, Тихоокеан. ин-т биоорган. химии Дальневост. отд-ния АН СССР. - № 4340904/13 ; Заявл. 09.12.1987 ; Опубл. 07.05.1993
Аннотация: Изобретение относится к БТ, касается препаративной БТ и м.б. использовано для получения очищенной коллагеназы животного происхождения для применения в клеточной БТ, меховой и кожевенной пром-сти, парфюмерии и медицине. Целью изобретения является повышение удельной активности. Препарат фермента очищают осаждением сульфатом аммония (50-80% насыщения) с последующей ИОХ на ДЭАЭ-носителе. Причем сорбцию ведут при pH 5-7, а десорбцию - добавлением в буфер 1 моль NaCl

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КОЛЛАГЕНАЗА
ОЧИСТКА
МЕТОД
ОСАЖДЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Сахаров, Ю.И.; Литвин, Ф.Е.; Артюков, А.А.; Кофанова, Н.Н.; НИЛ биол. актив. веществ гидробионтов МЗ СССР; Тихоокеан. ин-т биоорган. химии Дальневост. отд-ния АН СССР
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.84

Purification and properties of NADP-dependent glutamate dehydrogenase from Streptomyces fradiae [Text] / I. Vancurova [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 12. - P3311-3318 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и свойства NADP-зависимой глутаматдегидрогеназы из Streptomyces fradiae
Аннотация: Streptomyces fradiae содержит 2 хроматографически различимые формы глутаматдегидрогеназы (GDH): одна использует в кач-ве кофермента NAD, другая - NADP. Содержание обеих форм GDH регулируется конц-мей N. Их макс. удельная активность наблюдается при 25 мМ NH[4]+ в кач-ве источника N. Предварительную очистку NDAPспецифичной GDH проводили методом ИОХ на DEAEцеллюлозе, затем дегидрогеназы разделяли на анионообменнике Mono Q. T. o. NADP-GDH была очищена в 560 раз; процедуру очистки повторяли трижды. Мол. масса фермента составила 200 кД, в то время как ЭФ в ПААГ с ДДС-Na показал наличие одной полосы, соотв. мол. м. 49 кД. Повидимому, молекула NADP-GDH является тетрамером. Фермент высокоспецифичен к 2-оксоглутарату и 'альфа'-глутамату в кач-ве субстратов; NAD не может использоваться как кофактор вместо NADP. Оптимум рН для окислительного дезаминирования глутамата равен 9,2; для восстановительного аминирования 2-оксоглутарата - 8,4. Константа Михаэлиса (K[m]) для 'альфа'-глутамата - 28,6 мМ, для NADP - 0,12 мМ. K[m] р-ции аминирования 2-оксоглутарата - 1,54 мМ, для NADP - 0,07 мМ, для NH[4]+ - 30,8 М. Ферментативная активность значительно подавлялась АМФ, АДФ и АТФ; частично - ингибиторами групп SH. Библ. 28. ЧССР, Inst. Microbiol., Prague.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
NADP-ЗАВИСИМАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
STEPTOMYCES FRADIAE
ДВЕ ФОРМЫ ФЕРМЕНТА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
CHROMATOGRAPHY

Доп.точки доступа:
Vancurova, I.; Vancura, A.; Volc, J.; Kopecky, J.; Neuzil, J.; Basarova, G.; Behal, V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.237

Tikhomirova, N. K.
Purification of transketolase from Baker's yeast by an immunoadsorbent [Text] / N. K. Tikhomirova, G. A. Kochetov // Biochem. Int. - 1990. - Vol. 22, N 1. - P31-36 . - ISSN 0158-5231
Перевод заглавия: Очистка транскетолазы из пекарских дрожжей с помощью иммуноадсорбента
Аннотация: С помощью иммуноаффинной хроматографии на агарозе и ИОХ на ДЭАЭ-целлюлозе очищена в 482 раза транскетолаза из пекарских дрожжей. Очищ. фермент имел уд. активность 12-60 ед./мг, был электрофоретически гомогенен, состоял из двух изоформ, дававших при ЭФ в ПААГ с ДДС-Na при рН 8,9 две полосы. Отмечается, что новый способ очистки транскетолазы из пекарских дрожжей более прост и обеспечивает более высокую активность, равную 78%, чем распространенный в настоящее время модифицированный метод Racker. Библ. 12. СССР, A. N. Belozersky Laboratory of Molecular Biology and Bioorganic Chemistry, Moscow State University, Moscow 119899.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ТРАНСКЕТОЛАЗА
ОЧИСТКА
ДРОЖЖИ
ПЕКАРСКИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИММУНОАФФИННАЯ
АГАРОЗА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ДЭАЭ-ЦЕЛЛЮЛОЗА
AFFINITY CHROMATOGRAPHY
ION-EXCHANGE CHROMATOGRAPHY

Доп.точки доступа:
Kochetov, G.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.76

Purification and properties of NADP-dependent glutamate dehydrogenase from Streptomyces fradiae [Text] / Ivana Vancurova [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 12. - P3311-3318 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и свойства NADP-зависимой глутаматдегидрогеназы из Steptomyces fradiae
Аннотация: Streptomyces fradiae содержит две хроматографически различимые формы глутаматдегидрогеназы (GDH): одна использует в кач-ве кофермента NAD, другая-NADP. Содержание обеих форм GDH регулируется концентрацией азота. Их макс. удельная активность наблюдается при 25 мМ HH[4]+ в кач-ве источника азота. Предварительную очистку NADP-специфичной GDH проводили методом ИОХ на ДЭАЭ-целлюлозе, затем дегидрогеназы разделяли на анионообменнике Mono Q. Т. о. NADP-GDH была очищена в 560 раз; процедуру очистки повторяли трижды. Мол. масса полученного фермента составила 200 кД, в то время как ЭФ в ПААГ с ДДС-Na показал наличие одной полосы, соотв. мол. м. 49 кД. По-видимому, молекула NADP-GDH является тетрамером. Фермент высокоспецифичен к 2-оксоглутарату и L-глутамату в кач-ве субстратов; NAD не может использоваться как кофактор вместо NADP. Оптимум pH для окислительного дезаминирования глутамата равен 9,2; для восстановительного аминирования 2-оксоглутарата-8,4. Константа Михаэлиса (K[m]) для L-глутамата-28,6 мМ, для NADP=0,12 мМ. К[m] реакции аминирования 2-оксоглутарата=1,54 мМ, для NADPH-0,07 мМ, для NH[2]-30,8 мМ. Ферментативная активность значительно подавлялась АМР, ADP и АТР; частичноингибиторами групп SH. Библ. 28. ЧСФР, Inst. Microbiol., Prague.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
NADP-ЗАВИСИМАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
STEPTOMYCES FRADIAE
ДВЕ ФОРМЫ ФЕРМЕНТА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
CHROMATOGRAPHY

Доп.точки доступа:
Vancurova, Ivana; Vancura, Ales; Volc, Jindrich; Kopecky, Jan; Neuzil, Jiri; Basarova, Gabriela; Behal, Vladislav

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.07-04Б4.226

Yakubu, D. E.
A novel fimbrial haemagglutinin produced by a strain of Salmonella of serotype Salinatis [Text] / D. E. Yakubu, В. Щ. Ф.К182гемагглютинасениор, Д. Ц. Олд // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 57, N 1. - P23-33 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Новый тип фимбриального гемагглютинина, продуцируемый одним из штаммов Salmonella, относящимся к серотипу Salinatis
Аннотация: При культивировании Salmonella enterica (S. e.) шт. S263 серотип Salinatis, 12 шт. S. e. c. Duiburg и 4 шт. S. e. серотип Sandiego на забуференной фосфатами (pH=7,0) жидкой среде в течение 48 ч или плотной среде в течение 24 ч только S. e. шт. S263 серотип Salinatis вызывали маннозорезистентную гемагглютинацию эритроцитов кур, морской свинки и осла, не агглютинируя при этом эритроциты лошади, человека, свиньи и барана. Поскольку, в отличие от маннозорезистентных гемагглютининов, индентифицированных ранее у некоторых штаммов S. e., подобные структуры у S. e. шт. S263 не появлялись при т-ре роста 18'ГРАДУС' и элюировали с поверхности агглютинированных эритроцитов при повышении т-ры агглютинационной смеси до 60'ГРАДУС', они индентифицированы как самостоятельный тип "маннозорезистентных элюируюмых гемагглютининов- (МРЭГА). С помощью электронной микроскопии установлена корреляция между продукцией МРЭГА у S. e. и наличием у них тонких фимбрий с внешним диаметром 3,6 нм, не имеющих канала и аксиллярного отверстия. Фимбрии, выделенные из супернатантов культур S. e. шт. S263 методом анион-обменной хроматографии на колонке моно-Q, имели по данным ЭФ в SDS-ПААГ мол. в 19 кД. Считают, что из 2200 известных серотипов сальмонелл только сальмонеллы серотипа Salinatis продуцируют МРЭГА, отличающиеся однако от МРЭГА др. микроорганизмов. Ил. 2. Библ. 21. Великобритания, Univ. of Dundee Med. Sch. Ninewells Hospital, Dundee DDI 9SY.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.11
Рубрики: SALMONELLA EUTRICA (BACT.)
СЕРОТИП SALINATIS
ФИМБРИИ
МОРФОЛОГИЯ
ГЕМАГГЛЮТИНАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ

Доп.точки доступа:
Ф.К182гемагглютинасениор, В.Щ.; Олд, Д.Ц.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.01-04Б4.336

Keen, Mark G.
Characterization of a Legionella pneumophila extracellular protease exhibiting hemolytic and cytotoxic activities [Text] / Mark G. Keen, Paul S. Hoffman // Infec. and Immun. - 1989. - Vol. 57, N 3. - P732-738 . - ISSN 0099-9567
Перевод заглавия: Характеристика внеклеточной протеазы Legionella pneumophila, обладающей гемолитической и цитотоксической активностью
Аннотация: Для изучения взаимосвязи протеолитической и гемолитической активности у легионелл авт. с помощью транспозонового мутагенеза получили мутантный шт. L. pneumophila PRT8, дефицитный по экзопротеазе 38 кД. Штамм не обладал также гемолитической активностью на кровяном агаре с эритроцитами морской свинки. По всем серологическим и биохимическим св-вам штамм был гомологичен исходному штамму, за исключением синтеза экзопротеазы. Выделенный и очищенный с помощью ионообменной хроматографии фермент обладал выраженной гемолитической и цитотоксической активностью. Мутантный шт. PRT8 такой активностью не обладал. В иммуноблотинге показано, что АТ к экзопротеазе содержатся в Св б-ных легионеллезом. Данные подтверждают, что экзопротеаза является важным фактором патогенности легионелл. Библ. 28. США, Dept. Microbiol. and Immunol., Univ. of Tennessee, Memphis IN 38163.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: LEGIONELLA PNEUMOPHILA (BACT.)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
ЭКЗОПРОТЕАЗЫ
ГЕМОЛИЗИНЫ
ЦИТОТОКСИНЫ
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ

Доп.точки доступа:
Hoffman, Paul S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.242

Suye, Shin-Ichiro.
Purification and desalting of reduced form nicotinamide-adenine dinucleotide from bio-reaction products [Text] / Shin-Ichiro Suye, Shusei Inuta // Chem. Express. - 1990. - Vol. 5, N 8. - P613-616 . - ISSN 0911-9566
Перевод заглавия: Очистка и обессоливание восстановленной формы никотинамид-адениндинуклеотида, полученного из продуктов биопроцесса
Аннотация: Описывается способ выделения НАДН из продуктов трансформации НАД+ малик-ферментом, полученным из пермеабилизованных клеток Ps. diminuta в биореакторе, в к-рый подается 14 мМ НАД+, 23 мМ L-малат, 50 мМ хлорид магния и 35 Е/л фермента. Смесь инкубируют 4 ч при 30'ГРАДУС' С, при этом степень конверсии НАД+ составляет 98,6%. Выделение синтезированного в биореакторе НАДН проводят после удаления клеток центрифугированием методом ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-Тойоперле, уравновешенным 50 мМ раствором NaHCO[3]. После промывки колонки стартовым буфером связанный НАДН элюируют линейным градиентом бикарбоната с 50 до 400 мМ. Пик с наибольшим поглощением при 260 нм соотв. НАДН. Чистота полученного при ионообменной хроматографии продукта составляет 98,6%. Полученный препарат НАДН обессоливают обратным осмосом на мембране типа RO Nitto NTR-7250 S2 при давлении 20 атм и скорости потока 10-15 л/мин. Раствор НАДН концентрируют до 5 л и затем разбавляют водой до 50 л, такую процедуру повторяют 3 раза. После обессоливания продукт лиофилизуют, промывают ацетоном и диэтиловым эфиром, высушивают в вакууме. Чистота полученного препарата составляет 100% по соотношению поглощенной при 340 и 260 нм и 98,6% по энзиматическому тесту. Библ. 9. Япония, Dept Chem. Eng., Nara Nat. Coll. Tech., Yata, Yamato-Koriyama, Nara 639-11.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: НИКОТИНАМИД-АДЕНИНДИНУКЛЕОТИД
ВОССТАНОВЛЕННАЯ ФОРМА
ОЧИСТКА
ОБЕССОЛИВАНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
МЕМБРАНЫ
ОБРАТНЫЙ ОСМОС
CHOMATOGRAPHY
REVERSE OSMOSIS

Доп.точки доступа:
Inuta, Shusei

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.12-04Б4.299

Purification and characterization of S layer proteins from Clostridium difficile GAI 0714 [Text] / Aya Takeoka [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 2. - P261-267 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и характеристика S-слоя белков из Clostridium difficile GAI 0714
Аннотация: Показали методом ЭФ в ПААГ, что S слой C. difficile шт. GAY 0714 состоит из двух белков с мол. м. 32 кД и 45 кД. Эти белки экстрагировали 8 М мочевиной (рН 8,3) из препаратов клеточной стенки и очищали методом хроматографии на ДЭАЭ-сефарозе CL-6В, а затем методом ВЭЖХ гельфильтрации. При растворении в 0,1 М мочевине оба белка образовывали димерные формы с мол. м. 61 и 99 кД. Хотя по аминокислотному составу белки различались, оба они имели высокое содержание кислых аминок-т, очень низкое содержание гистидина и метионина, и не имели цистеина. Белок 32 кД имел несколько и. э. т. в интервале рН от 3,7 до 3,9, а белок 45 кД - при рН 3,3. Используя метку {1}{2}{5}I и конъюгат белка А с коллоидным золотом выявили, что оба белка расположены по всей поверхности бактериальной клетки. Белок 32 кД оказался штаммоспецифическим АГ, а белок 45 кД - группоспецифическим. Ил. 8. Табл. 1. Библ. 23. Япония, Dept. of Food Microbiology, Tokushima Univ. Sch. of Med. Tokushima 770.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: COSTRIDIUM DIFFICILE (BACT.)
УЛЬТРАСТРУКТУРА
АНТИГЕНЫ
БЕЛКИ
АНТИГЕНЫ ВИДОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
АНТИГЕНЫ ШТАММОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ИЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
ИММУНОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ИММУНОДИФФУЗИЯ
РАДИОАКТИВНАЯ МЕТКА

Доп.точки доступа:
Takeoka, Aya; Takumi, Kenji; Koga, Tetsuro; Kawata, Tomio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 92.01-04Б4.335

Purification and partial characterization of a soluble hemagglutinin from Yersinia pseudotuberculosis [Text] / Kenji Takumi [et al.] // Microbiol. and Immunol. - 1991. - Vol. 35, N 4. - P343-347 . - ISSN 0385-5600
Перевод заглавия: Очистка и некоторые характеристики растворимого гемагглютинина из Jersinia pseudotuberculosis
Аннотация: Из Jersinia pseudotuberculosis шт. Inoue серотипа 5b выделен растворимый гемагглютинин. Очистку препарата осуществляли осаждением сульфатом аммония при 30% насыщения с последующей гельхроматографией на сефарозе CL-6В и анионообменнике высокого разрешения ДЭАЭ-5РW. Степень чистоты белка подтвердили методом ЭФ в ПААГ-SDS. Гемагглютинин представляет собой белок с мол. м. 14,5 кД и pJ 4,5'+-'0,2. Установлено, что он состоит из 133 аминокислотных остатков, причем 35% их являются гидрофобными. Определена N-концевая последовательность белка из 38 аминокислотных остатков. Попытки обнаружить какую-либо гомологию между отдельными участками молекулы гемагглютинина и фимбриальными белками E. coli остались безрезультативными. Ил. 2. Библ. 7. Япония, Dept. of Food Microbiology, Tokushima Univ., Tokushima 770.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: YERSINIA PSEUDOTUBERCULOSIS (BACT.)
КЛИНИЧЕСКИЕ ШТАММЫ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
АНТИГЕНЫ РАСТВОРИМЫЕ
ГЕМАГГЛЮТИНИН
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
СТРУКТУРА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ

Доп.точки доступа:
Takumi, Kenji; Koga, Tetsuro; Oka, Tatsuzo; Takeoka, Aya; Tsudokura, Misao; Sheng, Yao Jian

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.11-04Б4.309

Lai, Char-Huei.
Purification and characterization of an outer membrane protein adhesin from Haemophilus parainfluenzae HP-28 [Text] / Char-Huei Lai, Cynthia Bloomquist, William F. Liljemark // Infec. and Immun. - 1990. - Vol. 58, N 12. - P3833-3839 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Очистка и характеристика белкового адгезина Haemophilus parainfluenzae штамма HP-28
Аннотация: Наружные мембраны выделяли из Haemophilus parainfluenzae (Н. р.) шт. НР-28 при тщательном их перемешивании в р-ре, содержащем 150 мМ ацетата лития и 10 мМ ЭДТА, в присутствии стеклянных бус в течение 90 мин при т-ре 42'ГРАДУС' и после удаления клеток осаждали центрифугированием при 100 000g в течение 2 ч при т-ре 4'ГРАДУС', растворяли в 0,5%-ном диоксихолате Na, содержащем 2 мМ ЭДТА и 0,05 мМ глицина в течение 1 ч при комнатной т-ре и разделяли на фракции гельхроматографией на сефадексе D-150. Во фракции, выходящей в свободном объеме колонки и тормозящей адгезию Н. р. шт. НР-28 к покрытым слюной частицам гидроксилаппатита (СГА), идентифицировали основной белковый компонент с мол. м. 34 кД (Б34), к-рый очищали аффинной хроматографией на колонке, содержащей IgD АТ против Б34, иммобилизованные на сефарозе 6В, конъюгированной с протеином А. При ЭФ в SDS-ПААГ, иммуноблотинге, высокоэффективной жидкостной хроматографии и изоэлектрофокуссировании показана гомогенность очищенного Б34. Очищенный Б34 тормозил на 50% адгезию Н. р. к СГА в дозе 1 мкг, тогда как нативный и частично очищенный препараты вызывали такое же действие в дозах, соответственно, более 150 мкг и 30 мкг. Моноспецифические АТ против Б34 и Fab фрагменты этих АТ, в отличие от F[c] фрагмента, также значительно тормозили адгезию Н. р. шт. НР-28 к СГА и коагглютинацию Н. р. и Streptococcus sanguis шт. А-1. Считают, что Б34 нанужной мембраны Н. р. является адгезином, к-рый связывается с рецепторами слюны на экспериментальной поверхности и представляет собой лектиноподобный белок, взаимодействующий с поверхностным полисахаридом S. sanguis. Ил. 4. Табл. 3. Библ. 44. США, Univ. Minnesota, Minneapolis, MI 55455.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: HAEMOPHILUS PARAINFLUENZAE (BACT.)
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛКИ
ЛЕКТИНЫ
АНТИСЫВОРОТКИ
АДГЕЗИНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММУНОБЛОТИНГ

Доп.точки доступа:
Bloomquist, Cynthia; Liljemark, William F.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.07-04Б4.212

Konagawa, Ryosuke.
Immunochemical characterization of type i carbohydrate antigen of "Streptococcus milleri" (Streptococcus anginosus) [Text] / Ryosuke Konagawa, Tsuyoshi Yakushiji, Masakazu Inoue // Zbl. Bakterio-. - 1990. - Vol. 274, N 1. - P40-49 . - ISSN 0934-8840
Перевод заглавия: Иммунохимическая характеристика углеводного антигена типа i Streptococcus milleri (Streptococcus anginosus)
Аннотация: Из клеточной стенки "Streptococcus milleri" серотипа i (S. m. i.) выделили типоспецифический углеводный АГ (I). Очищенный хроматографией на колонках с ДЭАЭсефадексом А-25 и сефадексом G-100 I давал единственную линию преципитации с гомологичной типоспецифической АС, к-рая совпадала с линией преципитации полученного автоклавированием экстракта клеток типичного штамма. I представляет собой полисахарид, состоящий из рамнозы, галактозы и глюкозы в молярном соотношении 1,6:6,8:1,0. В колич. тесте ингибирования преципитации с различными гаптенами наибольшую активность проявили галактоза и лактоза. Галактоза обнаружена также в экстрактах всех 15 исследованных штаммов S. m. i. Т. обр., установлено, что галактоза в терминальном бета-сцеплении является детерминантной иммуноспецифичности I S. m. i. Библ. 29. Япония, Kagoshima Univ. Dental Sch., Kagoshima 890.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS MILLERI (BACT.)
АНТИГЕНЫ
АНТИГЕНЫ ТИПОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
УГЛЕВОДЫ
АНТИГЕННЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ
АНТИСЫВОРОТКИ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
ИММУНОДИФФУЗИЯ

Доп.точки доступа:
Yakushiji, Tsuyoshi; Inoue, Masakazu

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.09-04Б4.249

Rhodes, Judith C.
Isolation and characterization of an elastinolytic proteinase from Aspergillus flavus [Text] / Judith C. Rhodes, Thomas W. Amlung, Matthew S. Miller // Infec. and Immun. - 1990. - Vol. 58, N 8. - P2529-2534 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Выделение и характеристика эластинолитической протеиназы Aspergillus flavus
Аннотация: Охарактеризованы физ. и биохим. св-ва эластинолитической протеиназы Aspergillus flavus. Сравнивали два метода очистки: ионообменную хроматографию и преципитацию сульфатом аммония при нейтральном рН. Полученный неочищенный фермент подвергали гельфильтрации и абсорбционной хроматографии. В результате выход высоко очищенной эластазы составил от 5 до 10%. Фермент оказался протеином мол. м. 25 кД с коэф. продуктивности 7,6. Активность фермента значительно угнеталась ионами металлов. Эластаза грибов становилась металлопротеиназой (ЕС 3.4.24.Х), что подтверждается ее чувствительностью к 1,10-фенантролину. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 34. США, Sch. of Med., Wright State Univ., Dayton, OH 45435.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: ASPERGILLUS FLAVIS (FUNGI)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНАЗЫ
ЭЛАСТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ

Доп.точки доступа:
Amlung, Thomas W.; Miller, Matthew S.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.216

Separation of the components of pectinolytic complex produced by Polyporus squamosus in submerged culture [Text] / D. Pericin [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1992. - Vol. 14, N 2. - P127-130 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Разделение компонентов пектинолитического комплекса, продуцируемого Polyporus squamosus в погруженной культуре
Аннотация: Polyporus squamosus продуцирует пектинолитические ферменты в погруженной культуре при использовании в качестве источника углерода яблочные выжимки. Путем проведения ионообменной хроматографии на ДЕАЕ-фрактогеле были получены 7 пиков, содержащих активность гидролазы. Были выделены и частично охарактеризованы 4 фермента PG I, PG II, PG VI и PG VII, очищенные в 25, 7, 12,7 и 30 раз соотв. Мол. массы выделенных ферментов составили: PG I - 17000; PG II - 13000; PG VI и PG VII - 25000. Югославия, Fac. Technol. and Fac. Sci., Inst. Chem., Univ. Novi Sad, 21000 Novi Sad. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНОЛИТИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС
РАЗДЕЛЕНИЕ КОМПОНЕНТОВ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
POLYPORUS SQUAMOSUS
ПОГРУЖЕННАЯ КУЛЬТУРА

Доп.точки доступа:
Pericin, D.; Kevresan, S.; Banka, L.; Antov, M.; Skrinjar, M.

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.741

A novel cytokine exhibiting megakaryocyte potentiating activity from a human pancreatic tumor cell line HPC-Y5 [Text] / Nozomi Yamaguchi [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P805-808 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новый цитокин, обнаруживающий потенцирующую мегакариоциты активность, из клеток линии HPC-Y5 опухоли поджелудочной железы человека
Аннотация: Исследовав кондиционированные среды 64 линий клеток, нашли 6 линий из опухолей человека с активностью, потенцирующей мегакариоциты. Из среды клеток HPC-Y5 с наибольшей активностью методами ионообменной хроматографиии, гельфильтрации и высокоэффективной жидкостной хроматографии с обращенной фазой очистили потенцирующий мегакариоциты фактор MPF, близкий по активности интерлейкину-6 в присутствии интерлейкина-3. MPF представлен гликопротеином 32 кД, содержащим не менее одной N-присоединенной углеводной цепочки; его N-концевая аминокислотная последовательность не соответствует N-концевым последовательностям других ранее изученных белков. Япония, Dept Cell Biol., Res. Inst. Neurol. Dis., Kyoto Prefect. Univ. Med., Kyoto 602. Библ. 22

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.23.02
Рубрики: ФАКТОР ПОТЕНЦИРУЮЩИЙ МЕГАКАРИОЦИТЫ
ФАКТОР MPF
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ HPC-95
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Yamaguchi, Nozomi; Hattori, Kunihiro; Oh-eda, Masayoshi; Kojima, Tetsuo; Imai, Nobuo; Ochi, Norimichi

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.24

Separation of egg yolk immunoglobulins using an automated liquid chromatography system [Text] / J. Fichtali [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1992. - Vol. 40, N 11. - P1388-1394 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Очистка иммуноглобулина желтка куриного яйца с помощью автоматизированной системы жидкостной хроматографии
Аннотация: Была разработана автоматизированная система жидкостной хроматографии на катионообменной среде для очистки иммуноглобулина желтка куриного яйца. Желток куриного яйца был разведен в 10 раз дистиллированной водой; после установления pH 5,5 водорастворимые белки были отделены от липопротеинов путем осаждения. Профильтрованный супернатант был внесен в колонку с катионообменником. Макс. гомогенность фракций составила 80%. Выход на хроматографическом этапе очистки составил около 65%; чистота препарата при использовании линейного или ступенчатого градиента составила 60%. Общий выход процесса - 34%, если отделение липопротеинов производилось в один этап разведения/экстракции, и 51% при использовании двух этапов разведения/экстракции. При отделении липопротеинов путем центрифугирования выход процесса может быть повышен до 60%. Канада, Dep. Bio-Resource Eng., The Univ. British Colombia, Vancouver, BC V6T 1Z4. Библ. 18

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: АНТИТЕЛА
ИЗ ЖЕЛТКА КУРИНЫХ ЯИЦ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
АВТОМАТИЗИРОВАННЫЕ СИСТЕМЫ

Доп.точки доступа:
Fichtali, J.; Charter, E.A.; Lo, K.V.; Nakai, S.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.56

Экстракция L-аргинина из бродильной жидкости с помощью ионообменной хроматографии [Text] / Weimin Zhang [et al.] // Weishengwuxue tongba = Microbiology. - 1992. - Vol. 19, N 5. - С. 273-277 . - ISSN 0253-2654
Аннотация: Показано, что емкость адсорбции L-аргинина сильно-кислой смолы 001*7 составляла 1,135 мэкв на мл влажной смолы при скорости течения жидкости 1/52 vvm; эффективность элюирования была выше при использовании в качестве элюента аммиачной воды, текущего со скоростью 1/50 vvm. Около 150 мл вышеназванного элюата было обесцвечено 10 мл смолы 201*4, прозрачность обесцвеченного элюата составила свыше 90%, адсорбция L-аргинина смолой 201*4 отсутствовала. Выход экстракции L-аргинина составил свыше 95%. Китай, Inst. Zhurhou Pharm. Factory, Hunan 412000. Библ. 5

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: АРГИНИН L
ПОЛУЧЕНИЕ
ЭКСТРАКЦИИ ИЗ БРОДИЛЬНОГО БУЛЬОНА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhang, Weimin; Shen, Ming; Yan, Chunhong; Tong, Xuanxia; Ding, Jiuyuan; Gong, Jianhua

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.83

Separation of the components of pectinolytic complex produced by Polyporus squamosus in submerged culture [Text] / D. Pericin [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1992. - Vol. 14, N 2. - P127-130 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Разделение компонентов пектинолитического комплекса, продуцируемого Polyporus squamosus в погруженной культуре
Аннотация: Polyporus squamosus продуцирует пектинолитические ферменты в погруженной культуре при использовании в качестве источника углерода яблочные выжимки. Путем проведения ионообменной хроматографии на ДЕАЕ-фрактогеле были получены 7 пиков, содержащих активность гидролазы. Были выделены и частично охарактеризованы 4 фермента PG I, PG II, PG VI и PG VII, очищенные в 25, 7, 12,7 и 30 раз соотв. Мол. массы выделенных ферментов составили: PG I - 17000; PG II - 13000; PG VI и PG VII - 25000. Югославия, Fac. Technol. and Fac. Sci., Inst. Chem., Univ. Novi Sad, 21000 Novi Sad. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНОЛИТИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС
РАЗДЕЛЕНИЕ КОМПОНЕНТОВ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
POLYPORUS SQUAMOSUS
ПОГРУЖЕННАЯ КУЛЬТУРА

Доп.точки доступа:
Pericin, D.; Kevresan, S.; Banka, L.; Antov, M.; Skrinjar, M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.08-04Т2.78

Volpi, Nicola.
Characterization of heparins with different relative molecular masses (from 11 600 to 1600) by various analytical technigues [Text] / Nicola Volpi // J. Chromatogr. Biomed. Appl. - 1993. - Vol. 622, N 1. - P13-20 . - ISSN 0378-4347
Перевод заглавия: Характеристики гепаринов с различными молекулярными массами (от 11600 до 1600), полученные разными аналитическими методами
Аннотация: Методами химического анализа, гель-фильтрации, ИОХ, ВЭЖХ и электрофореза в агарозе изучены свойства гепаринов, выделенных из слизистой оболочки кишечника быка. Суммарная фракция гепаринов состоит из 11 компонентов (с мол. весами от 1,6 до 11,6 кД), из них пять наиболее крупных находятся в сульфированной форме. Основной структурной единицей всех гепаринов является дисахарид, состоящий из пиранозных форм глюкозы и глюкуроновой кислоты; сульфированными могут быть как один, так и оба остатка. Снижение мол. массы гепаринов коррелирует с убылью в них трисульфированных и накоплением моно- и дисульфированных форм дисахаридов, а также со снижением соотношения сульфат/карбоксил и увеличением доли компонентов с высокой электрофоретической подвижностью. Основную часть нативных гепаринов (до 65%) в суммарной фракции составляют высокомолекулярные (8-11 кД) ди- и трисульфированные формы. Италия, Dept. Animal Biol., Cgair Biol. Chem., Univ. Modena, 41100 Modena. Библ. 38

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.43.09.09
Рубрики: ГЕПАРИН
СВОЙСТВА
ХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.02-04Б4.299

Meador, James (III).
Purification and characterization of toxin B from Clostridium difficile [Text] / James (III) Meador, Rodney K. Tweten // Infec. and Immun. - 1988. - Vol. 56, N 7. - P1708-1714 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Получение и характеристика токсина В Clostridium difficile
Аннотация: Описан метод получения токсина В (ТВ) Clostridium difficile (С. d.) в виде гомогенного препарата и некоторые его св-ва. Шт. C. d. 10463 выращивали в течение 72 ч при т-ре 35'ГРАДУС' в диализном мешке, погруженном в среду BHI. Бесклеточный фильтрат содержимого диализного мешка концентрировали и диализовали, при этом отмечали 50%-ное снижение исходной токсической активности. При последующей гельфильтрации через Sephacryl S-300 от белкового комплекса отделяли высокомолекулярную ДНК-содержащую фракцию, ингибирующую активность ТВ. Фракции, обладающие цитотоксической активностью, очищали ионообменной хроматографией на колонке с Acull QMA, уравновешенной 10 мМ tris-HCl буфером (рН 8,0) с 50 мМ CaCl[2], элюируя линейным градиентом NaCl от 0 до 0,5 М. Процедуру повторяли, после чего проводили заключительный этап отчистки на Mono Q HR 5/5. При исследовании полученного белка методом ЭФ в ПААГ-SDS выявлен один компонент с мол. м. 250 кД. Определили последовательность аминокислот N-терминального участка молекулы ТВ. Цитотоксическая активность ТВ для диплоидных фибробластов составляла 0,2 - 0,8 пг/15000-30000 клеток. Библ. 15. США, Univ. of Oklahoma Health Sci. Cent., Oklahoma City, 73190.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: CLOSTRIDIUM DIFFICILE (BACT.)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЙ ФИЛЬТРАТ
ФРАКЦИОНИРОВАНИЕ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ЭНТЕРОТОКСИНЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Tweten, Rodney K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.04-04Б4.365

Morinaga, Naoko.
Changes in binding of staphylococcal leukocidin to HL-60 cells during differentiation induced by dimethyl sulfoxide [Text] / Naoko Morinaga, Michiko Nagamori, Iwao Kato // Infec. and Immun. - 1988. - Vol. 56, N 9. - P2479-2483
Перевод заглавия: Изменения в связывании стафилококкового лейкоцита к клеткам HL-60 при их дифференцировке, вызванной диметилсульфоксидом
Аннотация: Стафилококковый лейкоцидин (СЛ) выделяли из культурального фильтрата 22-часовой культуры Staphylococcus aureus шт. V-8 преципитацией ZnCl[2], гель-фильтрацией через карбоксиметил-сефадекс С-50 и гель-фильтрацией через сефадекс G-100 и разделяли ионообменной хроматографией на колонке карбоксиметилсефадекса С-50 при линейном градиенте конц-ий NaCl от 0,2 М до 1,2 М на S и F компоненты, к-рые метили {1}{2}{5}I. Клетки HL-60 в экспоненциальной фазе роста нативные (I) или обработанные 1,25%-ным р-ром диметилсульфоксида ДС) в течение 1-9 дней (II) инкубировали с меченными S и F компонентами СЛ в течение 10 мин при т-ре 37'ГРАДУС' и измеряли уровень радиоактивности клеток после удаления несвязанного {1}{2}{5}I-СЛ. Процент морфологически измененных клеток определяли с помощью фазово-контрастной микроскопии и рассчитывали 50%-ную цитотоксическую дозу СЛ. ДС вызывал постепенную дифференцировку клеток I, к-рая достигала максимума через 6 дн. инкубации и сопровождалась повышением чувствительности клеток II к СЛ. Идентифицировано 2 типа рецепторов для S компонента СЛ на I: с высоким аффинитетом к СЛ, кол-во к-рых составляло 730 на 1 клетку, а константа диссоциации-3,39 нМ и с низким аффинитетом к СЛ. Клетки II через 7 дн. инкубации имели только один тип рецепторов с константой диссоциации 6,78 нМ, кол-во к-рых составляло 6920 на 1 клетку. Связывание F компонента клетками II примерно в 2 раза превышало связывание его I. Однако в присутствии немеченного S-компонента, связывание F было значительно большим. Считают, что повышенная чувствительность клеток II к СЛ обусловлена увеличением на них числа рецепторов с высоким аффинитетом к S компоненту и связывания F компонента СЛ. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 12. Япония, Chiba Univ., 1-8-1 Inohana, Chiba 280.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ЛЕЙКОЦИДИНЫ
СТРУКТУРА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
РАДИОАКТИВНАЯ МЕТКА
МИКРОСКОПИЯ ФАЗОВО-КОНТРАСТНАЯ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ

Доп.точки доступа:
Nagamori, Michiko; Kato, Iwao

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска