СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ<.>)

Общее количество найденных документов : 41
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-41 41-41

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.08-04Я6.168

Wieland, Felix.
Mechanisms of vesicle formation: Insights from the COP system [Text] / Felix Wieland, Cordula Harter // Curr. Opinion Cell Biol. - 1999. - Vol. 11, N 4. - P440-446 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Механизм формирования пузырьков. Значение COP-системы
Аннотация: Обзор. Окаймленные клатрином пузырьки (Пз) в клетках эукариот доставляют специфические "грузы" к определенным местам назначения и тем самым регулируют устойчивое равновесие клеточной эндомембранной системы. Главное внимание уделено строению и молекулярным механизмам образования Пз и представлена модель отделения транспортных Пз от системы COP (coated protein). В этом процессе существенная роль принадлежит малым ГТФазам. На начальных этапах формирования Пз происходит связывание гетероолигомерных белковых комплексов с плазматической мембраной, и на поверхности клеток появляются окаймленные клатрином впячивания мембраны. Сборка Пз зависит от характера переносимых ими грузов. Графически представлена наглядная модель формирования Пз и их связи с COP-системой, с p23 мембран аппарата Гольджи и липосомами. Подчеркивается, что конформационные изменения белков, выстилающих Пз, связаны с соответствующими рецепторами и с характером в-в, поступающих в составе этих Пз. Германия, Ruprecht-Karls-Univ., D-69120 Heidelberg, felix.wieland@urz.uni.-heidelberg.de. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: СЕКРЕТОРНЫЕ ПУТИ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54

Доп.точки доступа:
Harter, Cordula

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.01-04Я6.221

Walch-Solimena, Christiane.
Sec2p mediates nucleotide exchange on Sec4p and is involved in polarized delivery of post-Golgi vesicles [Text] / Christiane Walch-Solimena, Ruth N. Collins, Peter J. Novick // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 137, N 7. - P1495-1509 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Белок Sec2p опосредует обмен нуклеотидов на Sec4p и участвует в поляризованной доставке везикул пост-Гольджи
Аннотация: У Saccharomyces cerevisiae маленькая ГТФаза Sec4p (I) требуется для везикулярного транспорта на стадии пост-Гольджи в секреции. Мутации в существенном гене SEC2, к-рый действует на той же стадии секреторного пути, вызывают неправильную локализацию I в результате случайного, а не поляризованного накопления везикул. I непосредственно взаимодействует с белком Sec2p (II), к-рый предпочитает свободную от нуклеотидов форму I. II функционирует как фактор обмена гуаниновых нуклеотидов, катализирующий диссоциацию ГДФ от I и способствующий связыванию ГТФ. Высказано предположение, что II сопрягает активацию I с поляризованной доставкой везикул к месту экзоцитоза. США, Dep. of Cell Biol., Yale Univ. School of Med., New Haven, CT 06510. Библ. 59

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ЭКЗОЦИТОЗ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ГТФАЗА SEC4P
БЕЛОК SEC2P
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Collins, Ruth N.; Novick, Peter J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.09-04Я6.11

VAP-33 localizes to both an intracellular vesicle population and with occludin at the tight junction [Text] / Lynne A. Lapierre [et al.] // J. Cell Sci. - 1999. - Vol. 112, N 21. - P3723-3732 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: VAP-33 локализуется как в популяции внутриклеточных везикул, так и в плотных контактах вместе с окклюдином
Аннотация: Авт. получили антитела против VAP-33 (I), интегрального белка клеточной мембраны, к-рый ранее был идентифицирован как компонент системы транспорта/докинга везикул внутри клеток (Кл). В различных линиях Кл и в Кл из различных тканей с помощью этих антител была выявлена локализация I вместе с окклюдином в плотных контактах. Небольшая часть I (около 14%) обнаруживается в везикулярном пуле. Сделано предположение, что I участвует в таргетинге везикул к плотным клеточным контактам и/или контролирует локализацию окклюдина. США, Dep. Internal Med. and Cell Biol. and the Yale Liver Center, Yale Univ., New Haven, CT. Библ. 34

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.15
Рубрики: ПЛОТНЫЕ КОНТАКТЫ
ОКЛЮДИН
БЕЛОК VAP-33
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ

Доп.точки доступа:
Lapierre, Lynne A.; Tuma, Pamela L.; Navarre, Jennifer; Goldenring, James R.; Anderson, James M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.01-04Я6.169

Transport of ER vesicles on actin filaments in neurons by myosin V [Text] / Joel S. Tabb [et al.] // J. Cell Sci. - 1998. - Vol. 111, N 21. - P3221-3234 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Транспорт везикул эндоплазматической сети на актиновых филаментах в нейронах миозином V
Аннотация: Разработан метод выделения эндоплазматич. сети (ЭС) после экструзии аксоплазмы из гигантских аксонов кальмара и реконструкции его движения in vitro. Изолированные везикулы ЭС движутся на эндогенных актиновых филаментах (АФ) без добавления растворимых факторов. Это показало, что миозин прочно связан и не экстрагируется в процессе выделения. Найдено, что везикулы принадлежат гладкой ЭС и содержат миозин V (МV) и тяжелую цепь кинезина. С использованием 2 специфичных для МV антител показано, что моторная активность МV требуется для транспорта везикул на АФ в аксоплазме. Одно антитело узнает пептид в глобулярном хвостовом домене, а второе - фрагмент глобулярной головки МV. Оба антитела ингибируют транспорт везикул на АФ более, чем на 90%. Эти данные подтвердили роль АФ в быстром аксонном транспорте и впервые показали, что в этом процессе участвует МV. США [GM. L], Dep. Biol. Sci., Dartmouth Coll., Hannover, NH 03755-3576. Библ. 76

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
МИОЗИН V
АКСОНАЛЬНЫЙ ТРАНСПОРТ
ГИГАНТСКИЕ АКСОНЫ
КАЛЬМАРЫ

Доп.точки доступа:
Tabb, Joel S.; Molyneaux, Bradley J.; Cohen, Darien L.; Kuznetsov, Sergei A.; Langford, George M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.01-04М1.229

Transport of ER vesicles on actin filaments in neurons by myosin V [Text] / Joel S. Tabb [et al.] // J. Cell Sci. - 1998. - Vol. 111, N 21. - P3221-3234 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Транспорт везикул эндоплазматической сети на актиновых филаментах в нейронах миозином V
Аннотация: Разработан метод выделения эндоплазматич. сети (ЭС) после экструзии аксоплазмы из гигантских аксонов кальмара и реконструкции его движения in vitro. Изолированные везикулы ЭС движутся на эндогенных актиновых филаментах (АФ) без добавления растворимых факторов. Это показало, что миозин прочно связан и не экстрагируется в процессе выделения. Найдено, что везикулы принадлежат гладкой ЭС и содержат миозин V (МV) и тяжелую цепь кинезина. С использованием 2 специфичных для МV антител показано, что моторная активность МV требуется для транспорта везикул на АФ в аксоплазме. Одно антитело узнает пептид в глобулярном хвостовом домене, а второе - фрагмент глобулярной головки МV. Оба антитела ингибируют транспорт везикул на АФ более, чем на 90%. Эти данные подтвердили роль АФ в быстром аксонном транспорте и впервые показали, что в этом процессе участвует МV. США [GM. L], Dep. Biol. Sci., Dartmouth Coll., Hannover, NH 03755-3576. Библ. 76

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.19
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
МИОЗИН V
АКСОНАЛЬНЫЙ ТРАНСПОРТ
ГИГАНТСКИЕ АКСОНЫ
КАЛЬМАРЫ

Доп.точки доступа:
Tabb, Joel S.; Molyneaux, Bradley J.; Cohen, Darien L.; Kuznetsov, Sergei A.; Langford, George M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.01-04Я6.189

Tracking down lipid flippases and their biological functions [Text] / Thomas Pomorski [et al.] // J. Cell Sci. - 2004. - Vol. 117, N 6. - P805-813 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Прослеживание флиппаз липидов и их биологических функций
Аннотация: Обзор, рассматривающий мембраны клеток эукариот, различие в их строении, распределение листков и трансбилиарное движение липидов. В мембранах эндоплазматической сети фосфолипиды двигаются через бислой с помощью мембранных белков. В плазматических мембранах позднего Гольджи и компартментах эндосом движение фосфолипидов осуществляется так называемым способом "flip-flop" (скачком, сальто-мортале). Это динамический процесс, зависимый от АТФ. Рассматривают белки дрожжей, паразитов и млекопитающих в качестве кандидатов на роль липидных флиппаз и обсуждают их биологическую роль. Германия, Inst. Biol., Humboldt-Universitat zu Berlin, 10115 Berlin. e-mail: thomas.pomorski@rz.hu-berlin.de. Библ. 82

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭНДОЦИТОЗ/ЭКЗОЦИТОЗ
ДИНАМИКА МЕМБРАН
ТРАНСПОРТ ФОСФОЛИПИДОВ
ФЛИППАЗЫ ЛИПИДОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 82

Доп.точки доступа:
Pomorski, Thomas; Holthuis, Joost C.M.; Herrmann, Andreas; van, Meer Gerrit

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.200

The mammalian protein (rbet1) homologous to yeast bet1p is primarily associated with the pre-Golgi intermediate compartment and is involved in vesicular transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus [Text] / Tao Zhang [et al.] // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 139, N 5. - P1157-1168 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Белок млекопитающих rbet1, гомологичный белку Bet1p дрожжей, первично ассоциирован с промежуточным компартментом пре-Гольджи и участвует в везикулярном транспорте из эндоплазматической сети в аппарат Гольджи
Аннотация: С использованием кроличьих антител к цитоплазматич. домену белка rbet1 (I) млекопитающих, являющемуся гомологом дрожжевого SNARE-белка Bet1p, показано, что в нормальных клетках крысы большая часть I ассоциирована не с аппаратом Гольджи (АГ), меченным маннозидазой II (II), а с везикулярными структурами (ВС), к-рые сосредоточены в области пре-Гольджи (оПГ), но содержатся и в цитоплазме. Эти ВС локализуются вместе с KDEL-рецептором (III) и ERLIG-3, к-рые содержатся в промежуточных компартментах. При фрагментации АГ обработкой нокадазолом значительная часть I не локализуется в структурах, меченных II или III. Ассоциация I с цитоплазматич. ВС не изменяется после преинкубации клеток при 15'ГРАДУС', но при последующем переносе на 37'ГРАДУС' I концентрируется в оПГ. I локализуется вместе с гликопротеином G вируса везикулярного стоматита на пути из эндоплазматич. сети (ЭС) в АГ. Антитела к I ингибируют транспорт гликопротеина G из ЭС в Аг. Это ингибирование нейтрализуется преинкубацией I с антителами. Антитела к I ингибируют транспорт гликопротеина G из ЭС в АГ только при добавлении перед стадией, чувствительной к ЭГТА. Эти данные позволяют предположить, что I участвует в процессе швартовки везикул, происходящих из ЭС, в мембрану цис-Гольджи. Сингапур, Membrane Biol. Lab., Inst. Mol. and Cell Biol., Singapore 119076. Библ. 74

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ПРЕ-ГОЛЬДЖИ
БЕЛОК RBET1 МЛЕКОПИТАЮЩИХ

Доп.точки доступа:
Zhang, Tao; Wong, Siew Heng; Tang, Bor Luen; Xu, Yue; Peter, Frank; Subramaniam, V.Nathan; Hong, Wanjin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.03-04Я6.51

Stow, Jennifer L.
Budding roles for myosin II on the Golgi [Text] / Jennifer L. Stow, Karl R. Fath, David R. Burgess // Trends Cell Biol. - 1998. - Vol. 8, N 4. - P138-141 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Многообещающая роль миозина II в мембранах Гольджи
Аннотация: Библ. 38

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ТРАНС-ГОЛЬДЖИ СЕТЬ
МИОЗИН II
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 38

Доп.точки доступа:
Fath, Karl R.; Burgess, David R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.08-04Я6.158

Retromer function in endosome-to-Golgi retrograde transport is regulated by the yeast Vps34 PtdIns 3-kinase [Text] / Patricie Burda [et al.] // J. Cell Sci. - 2002. - Vol. 115, N 20. - P3889-3900 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Ретромерная функция ретроградного транспорта от эндосом к Гольджи регулируется Vps34 дрожжей - PtdIns 3-киназой
Аннотация: Фосфорилированные формы фосфатидилинозита (PtdIns) служат вторичными мессенджерами в сигнальной трансдукции, пролиферации клеток, в организации цитоскелета и в регуляции транспорта мембран. У дрожжей Vps34 - фосфатидилинозит-3-фосфаткиназа (PtdIns3-киназа) участвует в сортировке белков, идущих от trans-цистерн Гольджи к вакуолям. У дрожжей были идентифицированы гены VPS34, кодирующие PtdIns3-киназу, ответственную за синтез PtdIns3-фосфата (PtdIns3P). Vps34p связывается с Vps15p и с Vps30p и 38р в многомерный комплекс, обозначаемый как II. Было показано, что Vps10p (рецептор растворимой протеазы вакуолей CPY) и Kex2p (эндопротеаза аппарата Гольджи) локализуются на мембранах Гольджи в мутантных дрожжевых клетках, лишенных Vps30p или Vps38p. Vps5p и Vps17p - субъединицы ретромерного комплекса, обеспечивающего ретроградный транспорт макромолекул от эндосом к аппарату Гольджи. Оба эти белка содержат Phox-гомологичный домен (РХ) - недавно идентифицированный мотив, связанный с фосфоинозитидом. В данной работе показано, что этот РХ-домен специфически связывается с PtdIns3P in vivo и in vitro. Сделан вывод том, что комплекс PtdIns3-киназа/II, направляя синтез эндосомного пула PtdIns3P, тем самым активирует ретромерный комплекс, обеспечивающий полноценный ретроградный транспорт макромолекул от эндосом к аппарату Гольджи. США [S. Emr], Univ. of California at San Diego, CA 92093-0668, semr@ucsd.edu. Библ. 65

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
РЕТРОГРАДНЫЙ ТРАНСПОРТ
ЭНДОСОМЫ
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ФОСФАТИДИЛИНОЗИТ-3-ФОСФАТКИНАЗА
PHOX-ДОМЕН
ИДЕНТИФИКАЦИЯ/ФУНКЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Burda, Patricie; Padilla, Steven M.; Sarkar, Srimonti; Emr, Scott D.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.11-04Я6.117

Protein interactions regulating vesicle transport between the endoplasmic reticulum and Golgi apparatus in mammalian cells [Text] / Jese C. Hay [et al.] // Cell. - 1997. - Vol. 89, N 1. - P140-158 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Взаимодействия белков, регулирующие транспорт везикул между эндоплазматическим ретикулумом и аппаратом Гольджи в клетках млекопитающих
Аннотация: Выделен комплекс белков, включающий интермедиат(ы) р-ций переноса от эндоплазматического ретикулума (ЭР) к аппарату Гольджи. Охарактеризованы два новых белка, sec22b крыс и мембрин, участвующих в транспорте везикул и имеющих цитоплазматическую ориентацию. Чувствительный к N-этилмалеимиду фактор сильно изменял организацию комплекса за счет нарушения белковых взаимодействий. Комплекс состоял из двух или более субкомплексов с теми же членами (sec22b и синтаксин 5) или другими (rbet1 и GOS-28). Сделан вывод о том, что белковые взаимодействия между компонентами комплекса определяют судьбу везикул в ЭР и аппарате Гольджи. США, Dep. Mol. Cell. Physiol. Stanford Univ. Sch. Med. Stanford, California 94305-5428. Библ. 26

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: БЕЛОК SEC22B
МЕМБРИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ
АППАРАТ ГОЛЬДЖИ

Доп.точки доступа:
Hay, Jese C.; Chao, Daniel S.; Kuo, Christin S.; Scheller, Richard H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.10-04Я6.44

Phosphorylation of the vesicle-tethering protein p115 by a casein kinase II-like enzyme is required for Golgi reassembly from isolated mitotic fragments [Text] / A.Barbara Dirac-Svejstrup [et al.] // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 150, N 3. - P475-487 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Фосфорилирование связанного с везикулами белка p115 посредством фермента, сходного с казеинкиназой II, необходимо для возобновления сборки аппарата Гольджи из изолированных митотических фрагментов
Аннотация: Гольджины - сем-во спирально закрученных белков, локализованных в аппарате Гольджи и впервые идентифицированных в сыворотке б-ных с аутоиммунными заболеваниями. Терминальные участки молекул этих белков NH[2] и COOH взаимодействуют с клеточными мембранами. Гольджины активно участвуют в сборке мембран аппарата Гольджи и в прохождении через него везикул, отделяющихся от шероховатой эндоплазматической сети. Эти транспортные везикулы окаймлены белком I (COPI) и связаны с мембранами Гольджи такими белками, как p115, гиантин и GM130. Белок p115 функционирует в качестве мостика, связывающего гиантин на везикулах с GM130 на мембранах Гольджи. Это связывание опосредовано COOH-терминальным доменом p115. Фосфорилирование серина 941 в этом кислотном домене усиливает связывание и соединение мембран между собой. Оно обусловлено казеинкиназой или подобной ей киназой. NH[2]-терминальный домен p115 не участвует в этих процессах и не требуется для функционирования NSF (N-этилмалеимид-чувствительного фузионного белка), катализирующего возобновление сборки цистерн Гольджи из отдельных фрагментов мембран в бесклеточной системе. Т. обр., способность p115 соединять GM130 с гиантином и фосфорилирование p115 в области серина 941 необходимы для сборки цистерн Гольджи при посредстве NSF. США [G. Warren], Yale Univ. School of Med., New Haven, CT 06520-8002, graham.warren@yale.edu. Библ. 58

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
БЕЛКИ ГОЛЬДЖИНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ/ФУНКЦИЯ
БЕЛОК P115
КАЗЕИНКИНАЗА 2
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ

Доп.точки доступа:
Dirac-Svejstrup, A.Barbara; Shorter, James; Waters, M.Gerard; Warren, Craham

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.12-04Я6.119

Novick, Peter.
The diversity of Rab proteins in vesicle transport [Text] / Peter Novick, Marino Zerial // Curr. Opinion Cell Biol. - 1997. - Vol. 9, N 4. - P496-504 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Разнообразие белков Rab в транспорте везикул
Аннотация: Обзор. Белки Rab (I) образуют самое большое семейство среди маленьких ГТФаз и участвуют в различных аспектах транспорта везикул. Рассмотрены следующие вопросы: 1) функциональный цикл I; 2) изопренилирование I в неактивном состоянии; 3) гидролиз ГТФ под действием I; 4) возможные функции I; 5) эффекторы I. Хотя функциональный ГТФазный переключатель I высококонсервативен, функциональные механизмы действия различных I очень разнообразны. США, Dep. of Cell Biol., Yole Univ. School of Med., New Haven, CT 06520-8002. Библ. 78

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
БЕЛКИ RAB
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 78

Доп.точки доступа:
Zerial, Marino

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.06-04Я6.188

Nickel, Walter.
Vesicular transport: The core machinery of COPI recruitment and budding [Text] / Walter Nickel, Britta Brugger, Felix T. Wieland // J. Cell Sci. - 2002. - Vol. 115, N 16. - P3235-3240 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Везикулярный транспорт. Центральный механизм восполнения и почкования COPI
Аннотация: Краткий обзор. Существует 3 вида транспортных везикул. Окаймленные клатрином везикулы образуются и от плазматической мембраны и от trans-сети аппарата Гольджи и обеспечивают транспорт везикул внутри эндосомной мембранной системы. COPI-везикулы широко используются в качестве модельной системы для исследования молекулярного механизма биогенеза транспортных везикул, т. к. они могут образовываться от выделенных мембран Гольджи in vitro. Происходящие из аппарата Гольджи одетые клатрином везикулы участвуют в различных транспортных процессах, включая двухнаправленный транспорт внутри системы Гольджи и рециклирование в эндоплазматической сети. Оболочка COPI-везикул состоит из гептамерного протеинового комплекса (коатомера) и малой ГТФазы ARF1, к-рые полимеризуются и формируют макромолекулярную структуру вокруг этих пузырьков. Описан процесс почкования COPI-везикул. Подчеркивается, что белки p23 и p24 опосредуют сборку оболочки этих везикул, в транспорте к-рых участвуют гетеротримерные G-белки, CDC42, Arp2/3, mAbp1 и протеинкиназа C. Намечены перспективы дальнейших исследований транспортных внутриклеточных пузырьков и их биогенеза. Представлены наглядные схематические рисунки, иллюстрирующие механизмы взаимодействия COPI-везикул с другими мембранными структурами клетки. Германия, Biochmie-Zentrum Heidelberg, H. 69120, walter.nickel@urz.uni-heidelberg.de. Библ. 72

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
БИОГЕНЕЗ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 72

Доп.точки доступа:
Brugger, Britta; Wieland, Felix T.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.04-04Я6.156

Mayer, Andreas.
Membrane fusion in eukaryotic cells [Text] / Andreas Mayer // Annual Reveiw of Cell and Developmental Biology. - Palo Alto (Calif.), 2002. - 2002, Vol. 18. - P289-314 . - ISBN 0-8243-3118-4
Перевод заглавия: Слияние мембран в клетках эукариот
Аннотация: Обзор. Слияние мембран - фундаментальный биохимический процесс и конечный этап транспорта пузырьков в клетках. Большинство внутриклеточных органелл - эндоплазматическая сеть, аппарат Гольджи, эндосомы, лизосомы и плазматическая мембрана - участвуют в этом процессе. Продукты обмена и синтеза доставляются в форме пузырьков, мембраны к-рых сливаются с мембранами компартментов-акцепторов. В последние годы подробно исследовался механизм слияния мембран эндоцитозного и секреторного путей. Распознавание между пузырьками и слияние двуслойных мембран - эволюционно-консервативный механизм. Однако до сих пор детально не исследованы многочисленные факторы, участвующие в регулируемом эндоцитозе. Представлен обзор данных о переносе белков и липидов между мембранными компартментами клетки, о роли сигнальных молекул и рецепторов. В контролируемых р-циях слияния мембран участвуют гормоны, нейротрансмиттеры, факторы роста и рецепторы. Обсуждается роль микобактерий и сальмонелл, к-рые сохраняются в активном состоянии внутри фагосом, в слиянии мембран клетки-хозяина. Эти организмы способны подавлять процесс слияния фагосом с лизосомами. Отдельные главы посвящены обзору данных о функциональной роли эндоплазматического ретикулума, о значении белков SNARE, Rab-ГТФаз, подробному рассмотрению данных о секреторном и эндоцитозном путях и др. Представлена модель слияния внутриклеточных мембран. Особое внимание уделено участию в слиянии мембран белка Ca{2+}-кальмодулина, липидов. Намечены перспективы дальнейших исследований механизмов слияния мембран и регуляции этого процесса. Германия, Max-Planck-Gesellschaft, 72076 Tubingen, andreas.mayer@tuebingen.mpg.de. Библ. 180Ы

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭКЗОЦИТОЗ
ЭНДОЦИТОЗ
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ
ЭУКАРИОТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 180

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 11.09-04М4.10

Mansbach, Charles M.
The biogenesis of chylomicrons [Text] / Charles M. Mansbach, Shadab A. Siddiqi // Annual Review of Physiology. Vol. 72. 2010. - Palo Alto (Calif.), 2010. - P315-333 . - ISBN 0066-4278
Перевод заглавия: Биогенез хиломикронов
Аннотация: Обзор. Находящиеся в просвете кишечника жирные к-ты и моноацилглицериды связываются внутриклеточными белками и/или утилизируются с образованием триацилглицеридов (ТАГ), утрачивая при этом способность вызывать деструкцию цитомембран. Формирующиеся в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) ТАГ либо образуют прехиломикроны, либо депонируются. Транспортируемые специальными везикулами прехиломикроны покидают ЭР, поступая в аппарат Голжи. Затем после переработки прехиломикроны транспортируются везикулярной системой в базолатеральную мембрану с их последующим экзоцитозом в lamina propria кишечной стенки. ТАГ, формирующиеся из поступающих в энтероциты через базолатеральную мембрану моноглицеридов и жирных к-т, депонируются (вероятность депонирования ТАГ, формирующиеся из поступающих в энтероциты через базолатеральную мембрану моноглицеридов и жирных к-т, депонируются (вероятность депонирования ТАГ, формирующихся из жирных к-т и моноглицеридов, поступающих в энтероциты через апикальную мембрану, по-видимому, мала). США, The Univ. Tennessee Health Science, Mernplis. Библ. 129

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИДЫ
ХИЛОМИКРОНЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
КИШЕЧНАЯ СТЕНКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 129

Доп.точки доступа:
Siddiqi, Shadab A.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.04-04Я6.186

Lowe, Martin.
Membrane transport: Thethers and TRAPPs [Text] / Martin Lowe // Curr. Biol. - 2000. - Vol. 10, N 11. - PR407-R409 . - ISSN 0960-9822
Перевод заглавия: Транспорт мембран. Ограничения и TRAPPs
Аннотация: Краткий обзор. Транспорт макромолекул в клетках происходит в составе везикул-носителей, отделяющихся от одних компартментов и сливающихся с другими. Направленное движение везикул обусловлено интегральными мембранными белками, локализованными в везикулах (v-SNARE), или белками мембран-мишеней (t-SNARE). Однако не только эти белки определяют стыковку везикул с тем или иным компартментом. Так, недавно был описан TRAPP-комплекс, состоящий из 10 субъединиц и представляющий собой фактор связывания отделяющихся от эндоплазматической сети везикул с мембранами аппарата Гольджи. Субъединицы этого фактора - Bet3p и Bet5p - взаимодействуют с белками SNARE, Uso1p (фактором связывания с мембранами Гольджи) и Yprt1p (Rab-ГТФазой). Обсуждается вопрос о роли этих факторов в секреторном и эндоцитозном процессах, состыковке различных везикул друг с другом и с разными клеточными мембранами и в пространственной и временной регуляции мембранного таргетинга. Великобритания, Univ. of Manchester, M13, 9PT, lowe@man.ac.uk. Библ. 19

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
МАКРОМОЛЕКУЛЫ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
TRAPP-КОМПЛЕКС
СУБЪЕДИНИЦЫ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭНДОЦИТОЗ
СЕКРЕЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 19

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.07-04Я6.156

Lippincott-Schwartz, Jennifer.
Unravelling Golgi membrane traffic with green fluorescent protein chimeras [Text] / Jennifer Lippincott-Schwartz, Nelson Cole, John Presley // Trends Cell Biol. - 1998. - Vol. 8, N 1. - P16-20 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Объяснение транспорта мембран Гольджи с помощью химер зеленого флуоресцирующего белка
Аннотация: Библ. 47

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ЗЕЛЕНЫЙ ФЛУОРЕСЦЕНТНЫЙ БЕЛОК
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 47

Доп.точки доступа:
Cole, Nelson; Presley, John

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04Я6.78

Le nouvel age de la cellule [Text] / Michel Bornens [et al.] // M/S: Med. sci. - 1996. - Vol. 12, Num. spec. - P50-66 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: [Новое о клетке.] Обзор

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: КЛЕТКА
СТРУКТУРА БЕЛКОВ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ФЕРМЕНТЫ
ОБЗОРЫ

Доп.точки доступа:
Bornens, Michel; Comonis, Jacques; Goud, Bruno; Thiery, Kean-Paul; Louvard, Daniel

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.337

LB-AUT7, a novel symbiosis-regulated gene from an ectomycorrhizal fungus, Laccaria bicolor, is functionally related to vesicular transport and autophagocytosis [Text] / Sung-Jae Kim [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 6. - P1963-1967 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новый регулируемый симбиозом ген LB-AUT7 из экзомикоризного гриба Laccaria bicolor имеет функциональное отношение к транспорту везикул и аутофагоцитозу
Аннотация: Идентифицирован ген LB-AUT7, дифференциально экспрессирующийся через 6 ч после эктомикоризного взаимодействия между грибом Laccaria bicolor и Pinia resinosa. Белок LB-AUT7p функционально комплементирует его гомолог AUT7 из Saccharomyces cerevisiae, участвующий в прикреплении аутофагосом к микротрубочкам. Эти данные позволили предположить индукцию похожего на аутофагоцитоз транспорта везикул во время эктомикоризного взаимодействия. США, Dep. Biol. Sci., Michigan Technological Univ., Houghton, MI 49931. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: АУТОФАГОЦИТОЗ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН LB-AUT7
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
СИМБИОЗ
ГРИБЫ LACCARIA BICOLOR (FUNGI)
PINIA RESINOSA
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kim, Sung-Jae; Bernreuther, Daniela; Thumm, Michael; Podila, Gopi K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.08-04В2.577

LB-AUT7, a novel symbiosis-regulated gene from an ectomycorrhizal fungus, Laccaria bicolor, is functionally related to vesicular transport and autophagocytosis [Text] / Sung-Jae Kim [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 6. - P1963-1967 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новый регулируемый симбиозом ген LB-AUT7 из экзомикоризного гриба Laccaria bicolor имеет функциональное отношение к транспорту везикул и аутофагоцитозу
Аннотация: Идентифицирован ген LB-AUT7, дифференциально экспрессирующийся через 6 ч после эктомикоризного взаимодействия между грибом Laccaria bicolor и Pinia resinosa. Белок LB-AUT7p функционально комплементирует его гомолог AUT7 из Saccharomyces cerevisiae, участвующий в прикреплении аутофагосом к микротрубочкам. Эти данные позволили предположить индукцию похожего на аутофагоцитоз транспорта везикул во время эктомикоризного взаимодействия. США, Dep. Biol. Sci., Michigan Technological Univ., Houghton, MI 49931. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.23
Рубрики: АУТОФАГОЦИТОЗ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН LB-AUT7
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
СИМБИОЗ
ГРИБЫ LACCARIA BICOLOR (FUNGI)
PINIA RESINOSA
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kim, Sung-Jae; Bernreuther, Daniela; Thumm, Michael; Podila, Gopi K.

1-20 21-41 41-41

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска