Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-37 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 14.03-04А3.86К

    Кузнецова, Т. А.
    Биокатализаторы на основе метилотрофных бактерий и выделенных из них ферментов как распознающие элементы амперометрических биосенсоров [Текст] : автореф. дис. на соиск. уч. степ. канд. хим. наук / Т. А. Кузнецова. - М. : [б. и.], 2013. - 27 с. : ил.
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЕ БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКА
МЕТАНОЛ
ДЕТЕКЦИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
Свободных экз. нет
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.04-04Б3.5К

    Кузнецова, Т. А.
    Биокатализаторы на основе метилотрофных бактерий и выделенных из них ферментов как распознающие элементы амперометрических биосенсоров [Текст] : автореф. дис. на соиск. уч. степ. канд. хим. наук / Т. А. Кузнецова. - М. : [б. и.], 2013. - 27 с. : ил.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЕ БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКА
МЕТАНОЛ
ДЕТЕКЦИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
Свободных экз. нет
3.
Патент 2299909 Российская Федерация, МКИ C12P 13/04.

    Ясуеда, Хисаси.
    Бактерия рода Bacillus, продуцирующая L-аминокислоту, и способ получения L-аминокислоты [Текст] / Хисаси Ясуеда, Рио Такесита ; Адзиномото Ко., Инк. - № 2002123836/13 ; Заявл. 05.09.2002 ; Опубл. 27.05.2007
Аннотация: Изобретение относится к биотехнологии и представляет собой способ получения L-аминокислоты посредством культивирования бактерии рода Bacillus, обладающей способностью продуцировать L-аминокислоту, в среде, содержащей метанол в качестве источника углерода, и сбора L-аминокислоты из среды или клеток указанной бактерии. При этом используют бактерию, в которую введен ген метанолдегидрогеназы, а активности гексулозофосфатсинтазы и фосфогексулоизомеразы усилены. Изобретение позволяет получать L-аминокислоты с высокой степенью эффективности
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
BACILLUS SP. (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
РОСТ НА МЕТАНОЛЕ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕКСУЛОЗОФОСФАТСИНТАЗА
ФОСФОГЕКСУЛОИЗОМЕРАЗА
ВВЕДЕНИЕ ГЕНОВ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Такесита, Рио; Адзиномото Ко.; Инк.
Свободных экз. нет
4.
Патент 53447768 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 17/18,C12P 17/16.

    Urakami, Teizi.
    Process for the preparation of pyrrolo-quinoline quinone [Текст] / Teizi Urakami ; Mitsubishi Gas Chemical Co., Inc. - № 91884 ; Заявл. 14.07.1993 ; Опубл. 06.09.1994 ; Приор. 24.04.1985, № 60-88255 (Япония)
Перевод заглавия: Процесс получения пирролохинолинхинона
Аннотация: Пирролохинолинхинон (I) (2,7,9-трикарбокси-1Н-пирроло[2,3-f]хинолин-4,5-дион) - кофермент метанолдегидрогеназы, образуемый использующими метанол бактериями. I применяют в медицине как фактор, усиливающий ферментные р-ции и активирующий метаболизм. Предложено получать I микробиологическим способом менее сложным и дорогим, чем обычно используемый химический синтез. Бактерии - Methylobacterium, Ancylobacter, Thiobacillus, Xanthobacter, Hyphomicrobium, Microcyclus и Achromobacter - выращивают на средах, содержащих в качестве единственного источника углерода метанол и(или) метиламин. Прочие компоненты среды определяются потребностями используемой бактерии. I выделяют из супернатанта или фильтрата культуральной жидкости
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН
КОФЕРМЕНТ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Mitsubishi Gas Chemical Co.; Inc.
Свободных экз. нет
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.141

    Croes, L. M.
    Regulation of methanol oxidation and carbon dioxide fixation in Xanthobacter strain 25a grown in continuous culture [Text] / L. M. Croes, W. G. Meijer, L. Dijkhuizen // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 2. - P159-163 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Регуляция окисления метанола и фиксации диоксида углерода у [бактерии] Xanthobacter штамм 25a, выращенной в непрерывной культуре
Аннотация: В бесклеточных экстрактах из хемостатной культуры Xanthobacter шт. 25а, растущей на среде, содержащей только один субстрат - ацетат, не обнаружено активности метанолдегидрогеназы (МД), формиатдегидрогеназы (ФД) и рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилазы/оксигеназы (РДО). Добавление формиата или метанола приводит к немедленной индукции МД и ФД. Синтез МД и ФД регулируется "гетеротрофными" субстратами, такими, как ацетат. Регуляция синтеза РДО осуществляется по механизму репрессии-дерепрессии. Библ. 27. Нидерланды, Dep. of Microbiology, Univ. of Groningen, Kerklaan 30, 9751 NN Haren.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: XANTHOBACTER (BACT.)
ШТАММ 25A
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
МЕТАНОЛ
ОКИСЛЕНИЕ
УГЛЕКИСЛОТА
ФИКСАЦИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
РИБУЛОЗО-1,5-ДИФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА/ОКСИГЕНАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Meijer, W.G.; Dijkhuizen, L.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.098

   
    Synthesis of poly(3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyvalerate) from methanol and n-amyl alcohol by the methylotrophic bacteria Paracoccus denitrificans and Methylobacterium extorquens [Text] / Shunsaku Ueda [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 11. - P3574-3579 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Синтез поли (3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалерата) из метанола и н-амилового спирта метилотрофными бактериями Paracococcus denitrificans и Methylobacterium extorquens
Аннотация: В среде, лимитированной по азоту, метилотрофные бактерии 2 типов Paracococcus denitrificans ATCC 17741 и Methylobacterium extorquens K синтезируют поли(3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалерат. Указанный полиэфир значительно отличается по составу у 2 штаммов. У P. denitrificans он обогащен 3-гидроксивалератом, содержание к-рого возрастает при увеличении конц-ии н-амилового спирта и достигает в оптимальных условиях 91,5 мол%, тогда как у M. extorquens не превращает 38,2 мол%. 3-Гидроксивалерат образуется одновременно из н-амилового и метилового спиртов. В отсутствие последнего выход 3-гидроксивалерата составляет 10 мол%. При конции н-амилового спирта 0,05% выход полиэфира равен 0,968 г/г. Предполагается, что метанолдегидрогеназа окисляет оба спирта на первой стадии синтеза. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 24. Япония, (Yamane Tsuneo), Lab. of Bioreaction Engineering, Dep. of Food Sci. and Technol., School of Agric. Sci., Nagoya Univ., Nagoya 464-01.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: PARACOCOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
ШТАММ ATCC 17741
METHYLOBACTERIUM EXTORQUENS (BACT.)
ШТАММ K
ГИДРОКСИВАЛЕРАТ *3-
ГИДРОКСИБУТИРАТ *3-
СОПОЛИМЕРЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Ueda, Shunsaku; Matsumoto, Seiji; Takagi, Aya; Yamane, Tsuneo

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.02-04Б2.294

    Cavanaugh, Colleen M.
    Evidence for methylotrophic symbionts in a hydrothermal vent mussel (Bivalvia: Mytilidae) from the Mid-Atlantic ridge [Text] / Colleen M. Cavanaugh, Carl O. Wirsen, H. W. Jannasch // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 12. - P3799-3803 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Метилотрофные симбиотические бактерии обнаружены в [эпителиальных клетках] моллюсков (Bivalvia: Mytilidae), собранных в районе гидротермальных выходов Срединно-Атлантического хребта
Аннотация: В районе гидротермальных выходов Срединно-Атлантического хребта обнаружены моллюски сем. Mytilidae (новый вид), у к-рых в эпителиальных клетках жабер найдены симбиотич. метилотрофные бактерии. С помощью электронного микроскопа показано, что в клетках присутствовали грамотрицательные бактерии двух типов, различающиеся по морфологии и ультраструктуре: мелкие кокковидные или палочковидные бактерии и более крупные кокковидные с интрацитоплазматич. мембранами, типичными для бактерий, использующих метан. Гистохимич. методами в клетках жабер найдена метанолдегидрогеназа, но не обнаружена рибулезо-1,5-дифосфаткарбоксилаза. Анализ изотопного состава углерода в органич. в-ве тканей моллюска показал, что величина 'дельта'{1}{3}C была в пределах от -32,7 до -32,5%%, характерных для подобных симбионтов (моллюски-хемолитоавтотрофные бактерии) из гидротермальных участков Тихого океана. Библ. 40. США, Woods Hole Oceanographic Inst., Woods Hole, MA 02543.
ГРНТИ  
34.27.23
ВИНИТИ 341.27.23.17 + 341.27.23.09
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБНАРУЖЕНИЕ
ЖАБРЫ МОЛЛЮСКОВ
СИМБИОЗ
СИМБИОТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Wirsen, Carl O.; Jannasch, H.W.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.97

    Dijkhuizen, L.
    Methanol metabolism in thermotolerant methylotrophic Bacillus species [Text] / L. Dijkhuizen, N. Arfman // FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 87[], N 3-4 Spec. Issue. - P215-219 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Метаболизм метанола у термотолерантных метилотрофных видов Bacillus
Аннотация: Выделены чистые культуры бацилл, способные расти на минер. среде, содержащей метанол (М), при 35-60'ГРАДУС' С. Для полученных изолятов характерна наибольшая среди метилотрофов скорость роста при оптим. т-рах. Ассимиляция атома углерода М происходит с помощью рибулозомонофосфатного цикла фиксации формальдегида при участии фруктозодифосфатальдолазы, транскетолазы и трансальдолазы. Превращение М в формальдегид осуществляется НАД-зависимой метанолдегидрогеназой, обладающей низким сродством к М. Из Кл Bacillus sp. шт. С1 этот фермент очистили и показано, что для осуществления дегидрогеназной активности необходимо наличие дополнительного белка с мол. массой 50 кД. Библ. 12. Нидерланды, Dep. of Microbiology, Univ. of Groningen, Haren.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.25
Рубрики: BACILLUS (BACT.)
МЕТАБОЛИЗМ С1
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ТЕРМОТОЛЕРАТНЫЕ МЕТИЛОТРОФЫ
МЕТАНОЛ
МЕТАБОЛИЗМ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
BACILLUS
ШТАММ С1

Доп.точки доступа:
Arfman, N.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.09-04Б3.73

   
    Production of carbon-13-labeled cadaverine by engineered Corynebacterium glutamicum using carbon-13-labeled methanol as co-substrate [Text] / Lennart LeSSmeier [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2015. - Vol. 99, N 23. - P10163-10176 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Продукция {13}C-меченого кадаверина инженерным Corynebacterium glutamicum при использовании {13}C-меченого метанола как субстрата
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: КАДАВЕРИН
ПРОДУКЦИЯ
CORYMEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
МЕТАНОЛ

Доп.точки доступа:
LeSSmeier, Lennart; Pfeifenschneider, Johannes; Carnicer, Marc; Heux, Stephanie; Portais, Jean-Charles; Wendisch, Volker F.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.70

    Vries, de Gert E.
    Physiology and genetics of methylotrophic bacteria [Text] / de Gert E. Vries, Ursula Kues, Ulf Stahl // FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 75, N 1. - P57-102 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Физиология и генетика метилотрофных бактерий
Аннотация: Обзор. Рассмотрены след. вопросы: 1) механизм окисления метанола (I) метилотрофными бактериями; 2) сборка метанолдегидрогеназы, роль пирролохинолинхинона, участие вспомогательных факторов, транслокация этих компонентов в периплазму и связь с цепью переноса электронов; 3) метаболическая регуляция экспрессии генов метаболизма I и эффективность сохранения энергии; 4) картирование генов метаболизма I и их молек. х-ка. Библ. 305. Зап. Берлин (U. Stahl] Fachgebiet fur Microbiol. und Genetik, Technische Univ. Berlin.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: МЕТАНОЛ
МЕХАНИЗМ ОКИСЛЕНИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ МЕТАБОЛИЗМА МЕТАНОЛА
ЭКСПРЕССИЯ
КАРТИРОВАНИЕ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 305
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Kues, Ursula; Stahl, Ulf

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.161

    Mountfort, Douglas O.
    Oxidation of aromatic alcohols by purified methanol dehydrogenase from Methylosinus trichosporium [Text] / Douglas O. Mountfort // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 7. - P3690-3694 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Окисление ароматических спиртов очищенной метанолдегидрогеназой из Methylosinus trichosporium
Аннотация: Из бесклеточных препаратов Methylosinus trichosporium, выращенных на метаноле (М), выделена и очищена М-дегидрогеназа (МД), к-рая находится в основном в р-римой фракции Кл. МД проявляет широкую субстратную специфичность и кроме ряда алифатических первичных спиртов (Сп) окисляет ароматические Сп: бензиловый, ванилиновый, вератриловый. МД неактивна в отношении альдегидов соотв. Сп. К для М равна 50 мкМ, для ароматических Сп 1-2 мкМ. Ингибиторы окисления М в интактных Кл (ЭДТА и n-нитрофенилгидразин) не влияют на активность очищ. МД. Библ. 22. Новая Зеландия, Cawthron Inst., Box 175, Nelson.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOSINUS TRICHOSPORIUM (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
АРОМАТИЧЕСКИЕ СПИРТЫ
ОКИСЛЕНИЕ

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.202

    Long, Anthony R.
    The periplasmic modifier protein for methanol dehydrogenase in the methylotrophs Methylophilus methylotrophus and Paracoccus denitrificans [Text] / Anthony R. Long, Christopher Anthony // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 10. - P2353-2360 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Периплазматический белок-модификатор метанолдегидрогеназы у метилотрофов Methylophilus methylotrophus и Paracoccus denitrificans
Аннотация: Белок-модификатор (М-белок), к-рый увеличивает сродство метанолдегидрогеназы (I) к спиртам, но снижает ее сродство к формальдегиду, частично очищен из Methylophilus methylotrophus, Paracoccus denitrificans и облигатно метилотрофного "организма 4025", близкого к M. methylotrophus. Анализ был усложнен присутствием в бактериальных экстрактах небелковых соединений, способных осуществлять одну из функций М-белка - увеличение активности I с бутан-1,3-диолом. М-белок у всех бактерий является исключительно периплазматич., как и I, имеет M[r] субъединиц 45 000 и состоит из 3-4 таких субъединиц. М-белок из P. denitrificans активен в системе, содержащей физиологич. электронный акцептор для I - цитохром c[5][5][2], снижая К[м] для метанола с 15 до 11 мкМ и увеличивая K[м] для формальдегида с 0,1 до 0,36 мМ. Максимальный эффект наблюдался при соотношении М-белок: фермент, равном 1:5. Библ. 22. Великобритания, (Anthony C.), Biochem. Dep. Univ. of Southampton, Southampton S09 3TU.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOPHILUS METHYLOTROPHUS (BACT.)
PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МОДИФИКАЦИЯ
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ БЕЛОК-МОДИФИКАТОР
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Anthony, Christopher

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.08-04Б3.046

    Соколов, А. П.
    Очистка и некоторые свойства НАД-зависимой метанолдегидрогеназы термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus [Текст] / А. П. Соколов, Л. Л. Белова, Ю. А. Троценко // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 2. - С. 184-191 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: НАД-зависимая метанолдегидрогеназа (НАД-МДГ) термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus M11 очищена в 26 раз. Очистка включала фракционирование бесклеточного экстракта сульфатом аммония и хроматографию на иммобилизованном текстильном красителе. Активный черный К и ДЭАЭ-сефарозе. Определены константы Михаэлиса очищенного фермента по отношению к метанолу, формальдегиду и НАД, составляющие соответственно 28,4; 7,2 и 0,27 мМ. Обнаружено ингибирование фермента высокими конц-ями НАД. Показано присутствие в бесклеточном экстракте B. methylothermophilus M11 белка-модификатора, восстанавливающего способность НАД-МДГ окислять метанол, утраченную в процессе очистки. Библ. 25. Россия, ИБФМ, Пущино.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS METHYLOTHERMOPHILUS (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА HAD-ЗАВИСИМАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Белова, Л.Л.; Троценко, Ю.А.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.09-04Б2.142

    Соколов, А. П.
    Очистка и некоторые свойства НАД-зависимой метанолдегидрогеназы термотолерантного метилотрофа - Bacillus methylothermophilus [Текст] / А. П. Соколов, Л. Л. Белова, Ю. А. Троценко // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 2. - С. 184-191 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: НАД-зависимая метанолдегидрогеназа (НАД-МДГ) термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus M11 очищена в 26 раз. Очистка включала фракционирование бесклеточного экстракта сульфатом аммония и хроматографию на иммобилизованном текстильном красителе. Активный черный К и ДЭАЭ-сефарозе. Определены константы Михаэлиса очищенного фермента по отношению к метанолу, формальдегиду и НАД, составляющие соответственно 28,4; 7,2 и 0,27 мМ. Обнаружено ингибирование фермента высокими конц-иями НАД. Показано присутствие в бесклеточном экстракте B methylothermophilus М11 белка-модификатора, восстанавливающего способность НАД-МДГ окислять метанол, утраченную в процессе очистки. Библ. 25. Россия, ИБФМ РАН, Пущино.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS METHYLOTHERMOPHILUS (BACT.)
ШТАММ М11
ТЕРМОТОЛЕРАНТНЫЙ МЕТИЛОТРОФ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-ЗАВИСИМАЯ МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Белова, Л.Л.; Троценко, Ю.А.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.263

   
    Purification and characterization of an activator protein for methanol dehydrogenase from thermotolerant Bacillus spp [Text] / Nico Arfman [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 6. - P3956-3960 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Очистка и характеристика белка-активатора метанолдегидрогеназы из термотолерантных бактерий Bacillus spp
Аннотация: Показано, что в клетках всех исследованных использующих метанол бактерий Bacillus spp. содержится НАДзависимая метанолдегидрогеназа (КФ 1.1.99.8), активируемая белком растворимой фракции клеток Bacillus sp. С1. Из таких клеток, растущих в проточной культуре на среде с метанолом в качестве единственного источника С, этот белок-активатор очищен в 85 раз с выходом 15% до гомогенного состояния (судя по рез-там ЭФ в ПААГ в присутствии ДДС-Na). Методами гель-фильтрации и ЭФ в ПААГ в присутствии ДДС-Na определены мол. массы нативного белка-активатора и его субъединиц, равные соответственно 50 и 27 кД. Следовательно, белок-активатор представляет собою димер. Первичная структура N-концевого участка этого белка не имела гомологии с таковыми известных белков. Активация этим белком метанолдегидрогеназы требовала присутствия Mg{2}{+}. Кривая зависимости степени активации от конц-ии этого белка описывалась ур-нием Михаэлиса-Ментен. Напротив, кинетика катализируемой ферментом р-ции в присутствии активатора при использовании в качестве субстратов первичных С[1]-С[4]-спиртов носила двухфазный характер. Предполагается, что в метанолдегидрогеназе термоустойчивых бактерии Bacillus в присутствии этого белкового активатора и Mg{2}{+} выявляется второй активный центр, связывающий спирты-субстраты и НАД с высоким сродством; первый центр, функционирующий в отсутствие активатора и Mg{2}{+}, связывает субстраты и НАД, напротив, с низким сродством. Библ. 24. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, NL-9751 NN Naven.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ С1
ТЕРМОТОЛЕРАНТНЫЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
БЕЛОК-АКТИВАТОР
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Arfman, Nico; Beeumen, Jozef Van; Vries, Gert E.De; Harder, Wim; Dijkhuizen, Lubbert

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.01-04Б2.110

   
    Рост метилотрофных бактерий на метилацетате [Текст] / Д. Ю. Раков [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1991. - Т. 27, N 4. - С. 584-588 . - ISSN 0553-1059
Аннотация: Pseudomonas sp. 27RD и 24RA растут на метилацетате как источнике углерода и энергии. Оба штамма обладают индуцибельной карбоксилэстеразой, катализирующей гидролиз метилацетата до метанола и ацетата. Pseudomonas sp. 27RD одновременно использует оба продукта гидролиза. Напротив, Pseudomonas sp. 24RA более активно ассимилирует ацетат, чем метанол, последний постепенно накапливается в среде и лимитирует рост. Pseudomonas sp. 27RD обладает метанолдегидрогеназой (КФ 1.1.99.8), тогда как у Pseudomonas sp. 24RA этот фермент отсутствует и низкая скорость усвоения метанола обусловлена слабой активностью алкогольоксидазы. Ингибирующий эффект метанола снимался при добавлении облигатного метилотрофа Methylobacillus methanolovorus. Библ. 6. ИБФМ АН СССР, Пущино Моск. обл., СССР.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.25
Рубрики: PSEUDOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ 27RD
ШТАММ 24RA
РОСТ
МЕТИЛАЦЕТАТ
МЕТАБОЛИЗМ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
МЕТАБОЛИЗМ С1
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
METHYLOBACILLUS METHANOLOVORUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Раков, Д.Ю.; Доронина, Н.В.; Троценко, Ю.А.; Алиева, Р.М.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.245

   
    Electron microscopic analysis and biochemical characterization of a novel methanol dehydrogenase from the thermotolerant Bacillus sp. C1 [Text] / Janet Vonck [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 6. - P3949- 3954 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Электронно-микроскопический анализ и биохимическая характеристика новой метанолдегидрогеназы из термотолерантного штамма Bacillus sp. C1
Аннотация: На основе электронно-микроскопич. изучения метанолдегидрогеназы Bacillus sp. С1 и реконструкции пространственного изображения фермента предложена его четвертичная структура. Обнаружены две основных проекции: одна имеет симметрию 5 порядка и имеет диам. 15 нм; другая - прямоугольная со стороны 15 и 9 нм. Первая проекция обладает зеркальной симметрией. Прямоугольная проекция может быть подразделена на два класса, один из к-рых имеет вращательную симметрию второго порядка. Авт. считают, что метанолдегидрогеназа представляет собой декамерную молекулу. Мол. масса фермента 430 000, мол. масса субъединиц - 43 000. Каждая субъединица содержит один ион цинка и 1-2 иона магния. На основе анализа N-концевой аминокислотной последовательности выявлено значительное сходство изученного фермента с алкогольдегидрогеназами дрожжей Saccharomyces cerevisiae, Zymomonas mobilis, Clostridium acetobutylicum и E. coli, к-рые содержат железо или цинк, но не содержат магния. В связи с необычными структурными и кинетич. свойствами, предложено отличать фермент от обычных алкогольдегидрогеназ, употребляя название НАД-зависимая метанолдегидрогеназа. Библ. 32. Нидерланды, Biochem. Lab. Univ. Groningen, NL-9747 AG Groningen.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ С1
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ЭЛЕКТРОННОМИКРОСКОПИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Vonck, Janet; Arfman, Nico; De, Vries Cert E.; Beeumen, Jozef Van; Van, Bruggen Ernst F.J.; Dijkhuizen, Lubbert

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.10-04Б2.120

   
    Localization of methanol dehydrogenase in two strains of methylotrophic bacteria detected by immunogold labeling [Text] / Theresa A. Fassel [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 7. - P2302-2307 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Локализация метанолдегидрогеназы в двух штаммах метилотрофных бактерий, установленная с помощью иммунозолотой метки
Аннотация: Получены кроличьи антитела к очищенным метанолдегидрогеназам (МДГ) из метилотрофа Methylobacterium sp. шт. АМ1 (субъединичные Mr 60 и 12 кД) и из морского метанотрофа Methylomonas sp. шт. А4 (субъединичные Mr 60 и 10 кД). Эти антитела использованы для выявления субклеточной локализации соответствующих ферментов с помощью непрямого иммунозолотого мечения. У Methylobacterium sp. шт. АМ1 фермент обнаружен гл. обр. в периплазматич. пространстве, тогда как у Methylomonas sp. шт. А4 - во внутрицитоплазматич. мембранах. Антитела к МДГ из Methylomonas sp. шт. А4 реагировали с экстрактами всех исследованных метанотрофов при анализе методом иммуноблоттинга. Перекрестная реактивность обнаружена для субъединицы с Mr 60 кД и, в некоторых случаях, для субъединицы с Mr 10 кД каждой МДГ из каждого экстракта. Библ. 28. США (Remsen C. C.), Dep. of Biol. Sci. The Univ. of Wisconsin-Milwaukee, Milwaukee, WI 53201.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOBACTERIUM SP. (BACT.)
ШТАММ АМ1
METHYLOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ А4
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ИММУНОЗОЛОТОЕ МЕЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Fassel, Theresa A.; Buchholz, Lorie A.; Collins, Mary Lynne Perille; Remsen, C.C.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.107

    Cozier, Gyles E.
    Structure of the quinoprotein glucose dehydrogenase of Escherichia coli modelled on that methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens [Text] / Gyles E. Cozier, Christopher Anthony // Biochem. J. - 1995. - Vol. 312, N 3. - P679-685 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Структура хинопротеиновой глюкозодегидрогеназы Escherichia coli, смоделированная на базе структуры метанолдегидрогеназы Methylobacterium extorquens
Аннотация: В модели структуры части м-лы глюкозодегидрогеназы (ГД) сохраняется основная укладка сверхбочонка, включающая участок связывания триптофана. Области активного центра ГД и метанолдегидрогеназы (МД) подобны, но имеются и существенные различия, наиболее важным из к-рых является отсутствие в ГД дисульфидного цикла, формируемого в МД соседними цистеинами. Сходство структуры активных центров ГД и МД предполагает и сходство их механизмов действия. Различия в координации катиона и связывании пирроло-хинолинхинона (ПХХ) могут объяснить относительную легкость диссоциации ПХХ из ГД. Значительные различия имеются в поверхностных петлях, особенно в тех, к-рые участвуют в формировании воронки, ведущей к активному центру и влияющей на субстратную специфичность. Предложенная модель соответствует данным о влиянии химической модификации на связывание ПХХ и активность фермента. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Southampton, Southampton SO16 7PX, Hants. Библ. 46
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
МОДЕЛЬ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
СРАВНЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Anthony, Christopher

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.05-04Б3.97

   
    Изучение новой простетической группы PQQ-зависимой метанолдегидрогеназы [Text] / Yong-fang Zhao [et al.] // Wuhan daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. Wuhan Univ. Natur. Sci. Ed. - 1999. - Vol. 45, N 2. - С. 243-246 . - ISSN 0253-9888
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
PQQ-ЗАВИСИМАЯ
ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН
ИЗУЧЕНИЕ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ NO.2

Доп.точки доступа:
Zhao, Yong-fang; Cheng, Hui; Zhang, Jing-wei; Wang, Yin-shan
 1-20    21-37 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)