СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ<.>)

Общее количество найденных документов : 30
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-30

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.06-04М4.352

A kinetic mechanism for the polymerization of 'альфа'[1]-antitrypsin [Text] / Timothy R. Dafforn [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 14. - P9548-9555 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кинетический механизм полимеризации 'альфа'[1]-антритрипсина
Аннотация: С помощью триптофановой флуоресценции белка, поляризации флуоресценции, КД и флуоресценции связанных АНС и тетраметилродамин-5-иодацетамида исследовали процесс образования полимеров 'альфа'[1]-антитрипсина. Полимеризация протекает в две стадии. Для обеих стадий измерены скорости. Начальная быстрая стадия мономолекулярна и, по-видимому, представляет тепловое разворачивание белка. Медленная стадия имеет биомолекулярный характер и связана с взаимодействиями между петлями и 'бета'-листками при полимеризации. На природных вариантах 'альфа'[1]-антитрипсина Z, S и I и на рекомбинантных направленных мутантах по реактивной петле и домену-заслонке продемонстрирована тесная связь между стабильностью белка и скоростью полимеризации. Предложен кинетический механизм полимеризации 'альфа'[1]-антитрипсина, включающий образование нестабильного интермедиата, способного образовывать полимеры либо латентный белок. Великобритания, Dep. Haematol., Univ. Cambridge, Cambridge CB2 2XY. Библ. 47

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: 'АЛЬФА'[1]-АНТИТРИПСИН
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Dafforn, Timothy R.; Mahadeva, Ravi; Elliott, Peter R.; Sivasothy, Pasupathy; Lomas, David A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 16.01-04Б4.118

Biochemical characterization of Mycobacterium tuberculosis IMP dehydrogenase: Kinetic mechanism, metal activation and evidence of a cooperative system (Article) [Text] / D. C. Rostirolla [et al.] // RSC Adv. - 2014. - Vol. 4, N 50. - P26271-26287 . - ISSN 2046-2069
Перевод заглавия: Биохимическая характеристика IMP-дегидрогеназы у Mycobacterium tuberculosis: кинетический механизм, активирование металлами и доказательство кооперативной системы
Аннотация: Клонирована, экспрессирована и очищена до гомогенности инозинмонофосфатдегидрогеназы (ИМФДГ) из M. tuberculosis. Перекрестное связывание ИМФДГ с глутаральдегидом предполагает тетрамерную структуру фермента с мол. массой субъединицы 54775D, содержащей K{+}, от которого зависит активность и МФДГ. Предполагают Bi Bi-кинетический механизм реакции, согласно которому ИМФ связывается НАД и высвобождается продукт реакции; перенос гидрида не является скорость-лимитирующим. рН-профиль показывает, что одна депротонированная группа необходима для катализа и что группы со значениями рК 7,5 и 9,0 существенны для связывания НАД{+}

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: ИНОЗИНМОНОФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ
ОЧИСТКА
СТРУКТУРА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
КООПЕРАТИВНАЯ СИСТЕМА
M. TUBERCULOSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Rostirolla, D.C.; Milech, De Assuncao T.; Bizarro, C.V.Basso L.A.; Santos, D.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 01.08-04Б4.134

Characterization of isoleucy1-tRNA synthetase from Staphylococcus aureus [Text]. I. Kinetic mechanism of the substrate activation reaction studied by transient and steady-state techniques / Andrew J. Pope [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 48. - P31680-31690 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Свойства изолейцил-тРНК-синтетазы из Staphylococcus aureus. I. Кинетический механизм реакции активации субстрата по данным кинетических и стационарных методов
Аннотация: Для выяснения кинетического механизма активации аминокислоты изолейцил-тРНК-синтетазой (IlePC) S. aureus методом остановленного потока с регистрацией по триптофановой флуоресценции регистрировали образование связанного с IlePC аминоациладенилированного субстрата (IlePC-Ile-АМФ; схема 1). Изолейцин связывается с комплексом IlePC-АТФ (K[4]=1,7'+-'0,9 мкМ) на много прочнее, чем с IlePC (K[1]=50-100 мкМ), прежде всего вследствие снижения константы скорости диссоциации Ile (k[-1]=100-150 с{-1}, а k[-4]=3'+-'1,5 с{-1}). Аналогично, АТФ прочнее связывается с IlePC-Ile (K[3]'ПРИБЛ='70 мкМ), чем с IlePC (K[2]'ПРИБЛ='2,5 мМ). Образование IlePC-Ile-АМФ дополнительно усиливает флуоресценцию, что позволило регистрировать каталитическую стадию (k[+5]'ПРИБЛ='60 с{-1}) и скорость обратной реакции (k[-5]'ПРИБЛ='150-200 с{-1}) и определить константы из пирофосфоролиза заранее образованного комплекса IlePC-Ile-АМФ (K[6]'ПРИБЛ='0,25 мМ). Схема 1 способна предсказать все наблюдаемые кинетические и стационарные свойства обмена PP[i]/АТФ в IlePC. Модифицированная схема 1 адекватно описывает кинетику аминоацилирования тРНК (k'ПРИБЛ='0,35 с{-1}). Великобритания, Mol. Recognition, SmithKline Beecham, New Frontiers Science Park (North), Harlow, Essex CM19 5AW. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: ИЗОЛЕЙЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
АКТИВАЦИЯ СУБСТРАТА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS

Доп.точки доступа:
Pope, Andrew J.; Lapointe, Jacgues; Mensah, Lucy; Benson, Neil; Brown, Murray J.B.; Voore, Keith J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.12-04В3.158

Oluoha, U.
Comparison of structure and kinetic mechanism of phosphorylase forms isolated from water yam (Dioscorea alata) and white yam (Dioscorea rotundata) tubers [Text] / U. Oluoha, E. N. Ugochukwu // Phytochemistry. - 1995. - Vol. 40, N 3. - P677-684 . - ISSN 0031-9422
Перевод заглавия: Сравнение структуры и кинетического механизма форм фосфорилазы, изолированных из клубней ямса (Dioscorea alata и Dioscorea rotundata)
Аннотация: Из клубней D. alata выделили и очистили две формы, а клубней D. rotundata одну форму фосфорилазы, используя методы хр-фии и электрофореза. Молек. массы, полученные для фракций I и II фосфорилазы D. alata, составляли 120 000 '+-' 3000 и 170000 '+-'6800, соответственно, молек. масса фосфорилазы из D. rotundata составляла 188000 '+-' 10000. ЭФ в ПААГ с ДДС Na показал, что фракция П и фосфорилаза из D. rotundata состоят из двух субъединиц, фракция I является мономерным белком с единственной полипептидной цепью. Фосфорилаза из D. rotundata является расщепляющим ферментом, в то время как фосфорилаза из D. alata может участвовать в синтезе. Бисубстратная кинетика показала механизм двойного замещения в направлении фосфоролиза для форм фосфорилазы D. alata за исключением фракции П, которая обнаружила единственный механизм замещения в том случае, когда менялась конц-ия P[i] и была постоянной конц-ия крахмала. Гистидин был идентифицирован как аминок-тный остаток, который может участвовать в катализе. Нигерия, Dep. Biochem., Univ. Benin. Benin City. Библ. 29

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ФОСФОРИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СТРУКТУРА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
DIOSCOREA ALATA
DIOSCOREA ROTUNDATA

Доп.точки доступа:
Ugochukwu, E.N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 00.09-04И3.260

Brendskag, Michelle Kaaber.
Drosophila lebanonensis alcohol dehydrogenase: pH dependence of the kinetic coefficients [Text] / Michelle Kaaber Brendskag, John S. McKinley-McKee, Jan-Olof Winberg // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1999. - Vol. 1431, N 1. - P74-86 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: pH-Зависимость кинетических параметров алкогольдегидрогеназы Drosophila lebanonensis
Аннотация: Изучали кинетический механизм функционирования алкогольдегидрогеназы (АДГ) D. lebanonensis. Одной из отличительных особенностей этого фермента является отсутствие Zn в активном центре. Кинетический анализ показал, что в интервале pH 6-10 как прямая (окисление спиртов), так и обратная (восстановление альдегидов) катализируемые АДГ р-ции протекают по механизму с упорядоченным связыванием субстратов. Лимитирующей стадией р-ций окисления вторичных спиртов (например, пропан-2-ола) является процесс отщепления кофермента от комплекса АДГ-НАДH. В случае окисления этанола выявлены 2 лимитирующие стадии - стадия гидридного переноса и стадия диссоциации НАДH из комплекса с АДГ. В р-ции восстановления альдегида лимитирующей стадией является стадия отщепления НАД{+} от комплекса с ферментом. Детально изучено влияние pH на отдельные стадии обратимой каталитической р-ции. Норвегия, Dep. Biochem., Inst. Med. Biol., Univ. Tromso, 9037 Tromso. Библ. 37

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
ФУНКЦИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
ИЗУЧЕНИЕ
ДРОЗОФИЛЫ

Доп.точки доступа:
McKinley-McKee, John S.; Winberg, Jan-Olof

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 00.09-04Т5.131

Brendskag, Michelle Kaaber.
Drosophila lebanonensis alcohol dehydrogenase: pH dependence of the kinetic coefficients [Text] / Michelle Kaaber Brendskag, John S. McKinley-McKee, Jan-Olof Winberg // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1999. - Vol. 1431, N 1. - P74-86 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: pH-Зависимость кинетических параметров алкогольдегидрогеназы Drosophila lebanonensis
Аннотация: Изучали кинетический механизм функционирования алкогольдегидрогеназы (АДГ) D. lebanonensis. Одной из отличительных особенностей этого фермента является отсутствие Zn в активном центре. Кинетический анализ показал, что в интервале pH 6-10 как прямая (окисление спиртов), так и обратная (восстановление альдегидов) катализируемые АДГ р-ции протекают по механизму с упорядоченным связыванием субстратов. Лимитирующей стадией р-ций окисления вторичных спиртов (например, пропан-2-ола) является процесс отщепления кофермента от комплекса АДГ-НАДH. В случае окисления этанола выявлены 2 лимитирующие стадии - стадия гидридного переноса и стадия диссоциации НАДH из комплекса с АДГ. В р-ции восстановления альдегида лимитирующей стадией является стадия отщепления НАД{+} от комплекса с ферментом. Детально изучено влияние pH на отдельные стадии обратимой каталитической р-ции. Норвегия, Dep. Biochem., Inst. Med. Biol., Univ. Tromso, 9037 Tromso. Библ. 37

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.13.11
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
ФУНКЦИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
ИЗУЧЕНИЕ
ДРОЗОФИЛЫ

Доп.точки доступа:
McKinley-McKee, John S.; Winberg, Jan-Olof

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.06-04Б3.82

Keener, William K.
Kinetic characterization of the inactivation of ammonia monooxygenase in Nitrosomonas europaea by alkyne, aniline and cyclopropane derivatives [Text] / William K. Keener, Sterling A. Russell, Daniel J. Arp // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1388, N 2. - P373-385 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Кинетическая характеристика инактивации аммиакмонооксигеназы у Nitrosomonas europaea алкиновыми, анилиновыми и циклопропановыми производными
Аннотация: Исследовали кинетические механизмы действия 7 инактиваторов на активность окисления аммиака до гидроксиламина в клетках нитрифицирующей бактерии N. europaea. Сильными инактиваторами аммиакмонооксигеназы (АМО) были производные анилина 1,3-фенилендиамин и п-анизидин (потеря активности 90%), обнаружена инактиваторная активность у 1,2-диметилциклопропана и циклопропилбромида, в то время как циклопропан не являлся инактиватором. Исследовали действие 3 алкинов: 1-гексина, 3-гексина и ацетилена. Для всех соединений инактивация АМО была необратимой, зависимой от времени, первого порядка и зависимой от каталитического оборота. США, Lab. Nitrogen Fixat. Res., Dep. Bot. and Plant Pathol., Oregon St. Univ., Corvallis OR 97331. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АММИАКМОНООКСИГЕНАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
АЛКИН
АНИЛИН
ЦИКЛОПРОПАН
ПРОИЗВОДНЫЕ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
NITROSOMONAS EUROPAEA

Доп.точки доступа:
Russell, Sterling A.; Arp, Daniel J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.09-04В3.72

Hayman, Matthew W.
Kinetic mechanism and order of substrate binding for sn-glycerol-3-phosphate acyltransferase from squash (Cucurbita moschata) [Text] / Matthew W. Hayman, Tony Fawcett, Antoni R. Slabas // FEBS Lett. - 2002. - Vol. 514, N 2-3. - P281-284 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Кинетический механизм и последовательность связывания субстрата для sn-глицерол-3-фосфат-ацилтрансферазы из тыквы (Cucurbita moschata)
Аннотация: Исследовали кинетический механизм пластидной sn-глицерол-3-фосфат-ацилтрансферазы из тыквы и последовательность связывания субстрата, используя ацил-ацил переносящий белок (ацил-АПБ) как субстрат. Реакция протекала через обязательное образование тройного комплекса с ацил-АПБ связыванием прежде чем с глицерол-3-фосфатом. Также определили, что реакция будет происходить с C[40:0]-КоА, C[6:0]-КоА и C[12:0]-АПБ субстратами. Великобритания, Univ. Durham, Dep. Biol. Sci., Sci. Lab., Durham DH1 3LE. Библ. 6

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ГЛИЦЕРОЛФОСФАТАЦИЛТРАНСФЕРАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
СУБСТРАТ
СВЯЗЫВАНИЕ
CUCURBITA MOSCHATA

Доп.точки доступа:
Fawcett, Tony; Slabas, Antoni R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.11-04В3.93

Kinetic mechanism of NADH-enoyl-ACP reductase from Brassica napus [Text] / Tony Fawcett [et al.] // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 484, N 2. - P65-68 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Кинетический механизм NADH-(ацил-переносящий белок)-еноилредуктазы Brassica napus
Аннотация: Для исследования кинетических механизмов NADH-[ацил-переносящий белок (ACP)]-еноилредуктазы Brassica napus использовали субстратный аналог кротонил-CoA и кротонил-ACP (cro-ACP). Показано, что ферментативно синтезированный cro-ACP содержит одну кротонильную группу, тогда как химически синтезированный cro-ACP содержит до 4 дополнительных кротонильных групп. Великобритания, Dep. Biol. Sci., Univ. Durham, Durham DH1 3LE

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: НАДН-(АЦИЛ-ПЕРЕНОСЯЩИЙ БЕЛОК)-ЕНОИЛРЕДУКТАЗА
СИНТАЗА ЖИРНЫХ КИСЛОТ
КОМПОНЕНТ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ
BRASSICA NAPUS

Доп.точки доступа:
Fawcett, Tony; Copse, Catherine L.; Simon, J.William; Slabas, Antoni R.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 97.06-04И1.108

Tang, Shiao-Shek.
Kinetic mechanism of octopus hepatopancreatic glutathione transferase in reverse micelles [Text] / Shiao-Shek Tang, Gu-Gang Chang // Biochem. J. - 1996. - Vol. 315, N 2. - P599-606 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Кинетический механизм гепатопанкреатической глютатионтрансферазы осьминога в обращенных мицеллах
Аннотация: Изучена steady-state кинетика глютатионтрансферазы (ГТ) осьминога в обращенных мицеллах из аэрозоль-ОТ. Представлен кинетический и химический механизм работы ГТ в обращенных мицеллах. Предполагается, что остаток тирозина-7 может действовать как основной катализатор, облегчающий диссоциацию связанного с ферментом глютатиона. Обсуждается возможное взаимодействие ГТ с плазматической мембраной in vivo. Китай, Graduate Inst. of Life Sci. and Biochem., Nat. Defence Med. Centre, Taipei. Библ. 51

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.15.29
Рубрики: ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА
ГЕПАТОПАНКРЕАТИЧЕСКАЯ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ОСЬМИНОГИ

Доп.точки доступа:
Chang, Gu-Gang

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.11-04Б4.92

Leu, Lee-Shan.
Kinetic mechanism of serine transacetylase from Salmonella typhimurium [Text] / Lee-Shan Leu, Paul F. Cook // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 9. - P2667-2671 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический механизм серин-трансацетилазы из Salmonella typhimurium
Аннотация: Очищена серин-трансацетилаза из Salmonella typhimurium до гомогенного состояния. Фермент катализирует превращении ацетил-CoA и L-серина до O-ацетил-L-серина и CoA в соответствии с кинетическим механизмом "пинг-понг". Характер начальных скоростей в отсутствие ингибиторов в обоих направлениях лучше всего описывается серией параллельных линий. O-ацетил-L-серин ингибирует реакции конкурентно по отношению к ацетил-CoA и неконкурентно - по отношению к L-серину, а L-серин ингибирует реакцию конкурентно по отношению к CoA и неконкурентно - по отношению к O-ацетил-L-серину. Установлено, что глицин конкурентно ингибирует реакцию по отношению к L-серину и неконкурентно - по отношению к ацетил-CoA, а S-метил-L-цистеин конкурентно ингибирует реакцию по отношению к O-ацетил-L-серину и неконкурентно - по отношению к CoA. Константа равновесия трансацетилазной реакции равна 15 в направлении ацетилирования серина. США, Dep. Microbiol. and Immunol., Univ. North Texas Hlth Sci. Ctr. at Fort Worth, 3500 Camp Bowie Boulevard, Fort Worth, TX 76107. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.09
Рубрики: СЕРИН-ТРАНСАЦЕТИЛАЗА
ОЧИСТКА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
SALMONELLA TYPHIMURIUM

Доп.точки доступа:
Cook, Paul F.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.06-04Б4.154

Hsieh, Pei-Chung.
Kinetic mechanisms of polyphosphate glucokinase from Mycobacterium tuberculosis [Text] / Pei-Chung Hsieh, Tomasz H. Kowalczyk, Nelson F. B. Phillips // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 30. - P9772-9781 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический механизм полифосфатглюкокиназы Mycobacterium tuberculosis
Аннотация: Изучали кинетический механизм действия полифосфатглюкокиназы (ПГК), катализирующей фосфорилирование глюкозы неорганическими полифосфатами [поли(Ф)] или АТФ. Стационарный кинетический механизм поли(Ф)- или АТФ-зависимых р-ций ПГК изучали методом начальных скоростей, оценивая также ингибирование продуктами р-ций. В поли(Ф)-зависимой р-ции ПГК функционирует по упорядоченному Би-Би последовательному механизму, при к-ром первым с ферментом связывается поли(Ф), а глюкозо-6-фосфат диссоциирует последним. Аналогичный кинетический механизм обнаружен для АТФ-зависимой р-ции, когда первым с ПГК связывается АТФ. При высоких конц-иях АТФ наблюдается субстратное ингибирование, обусловленное образованием непродуктивного комплекса ПГК-АТФ-АТФ. Кинетический анализ показал, что более эффективным субстратом ПГК является поли(Ф), а не АТФ. США, Dep. Biochem., Case Western Reserve Univ., Cleveland, OH 44106. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.99
Рубрики: ПОЛИФОСФАТГЛЮКОКИНАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kowalczyk, Tomasz H.; Phillips, Nelson F.B.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.104

Hsieh, Pei-Chung.
Kinetic mechanisms of polyphosphate glucokinase from Mycobacterium tuberculosis [Text] / Pei-Chung Hsieh, Tomasz H. Kowalczyk, Nelson F. B. Phillips // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 30. - P9772-9781 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический механизм полифосфатглюкокиназы Mycobacterium tuberculosis
Аннотация: Изучали кинетический механизм действия полифосфатглюкокиназы (ПГК), катализирующей фосфорилирование глюкозы неорганическими полифосфатами [поли(Ф)] или АТФ. Стационарный кинетический механизм поли(Ф)- или АТФ-зависимых р-ций ПГК изучали методом начальных скоростей, оценивая также ингибирование продуктами р-ций. В поли(Ф)-зависимой р-ции ПГК функционирует по упорядоченному Би-Би последовательному механизму, при к-ром первым с ферментом связывается поли(Ф), а глюкозо-6-фосфат диссоциирует последним. Аналогичный кинетический механизм обнаружен для АТФ-зависимой р-ции, когда первым с ПГК связывается АТФ. При высоких конц-иях АТФ наблюдается субстратное ингибирование, обусловленное образованием непродуктивного комплекса ПГК-АТФ-АТФ. Кинетический анализ показал, что более эффективным субстратом ПГК является поли(Ф), а не АТФ. США, Dep. Biochem., Case Western Reserve Univ., Cleveland, OH 44106. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПОЛИФОСФАТГЛЮКОКИНАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kowalczyk, Tomasz H.; Phillips, Nelson F.B.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.174

Hsieh, Pei-Chung.
Kinetic mechanisms of polyphosphate glucokinase from Mycobacterium tuberculosis [Text] / Pei-Chung Hsieh, Tomasz H. Kowalczyk, Nelson F. B. Phillips // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 30. - P9772-9781 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический механизм полифосфатглюкокиназы Mycobacterium tuberculosis
Аннотация: Изучали кинетический механизм действия полифосфатглюкокиназы (ПГК), катализирующей фосфорилирование глюкозы неорганическими полифосфатами [поли(Ф)] или АТФ. Стационарный кинетический механизм поли(Ф)- или АТФ-зависимых р-ций ПГК изучали методом начальных скоростей, оценивая также ингибирование продуктами р-ций. В поли(Ф)-зависимой р-ции ПГК функционирует по упорядоченному Би-Би последовательному механизму, при к-ром первым с ферментом связывается поли(Ф), а глюкозо-6-фосфат диссоциирует последним. Аналогичный кинетический механизм обнаружен для АТФ-зависимой р-ции, когда первым с ПГК связывается АТФ. При высоких конц-иях АТФ наблюдается субстратное ингибирование, обусловленное образованием непродуктивного комплекса ПГК-АТФ-АТФ. Кинетический анализ показал, что более эффективным субстратом ПГК является поли(Ф), а не АТФ. США, Dep. Biochem., Case Western Reserve Univ., Cleveland, OH 44106. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИФОСФАТГЛЮКОКИНАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kowalczyk, Tomasz H.; Phillips, Nelson F.B.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.05-04Б2.32

Probing the kinetic mechanism and coenzyme specificity of glutathione reductase from the cyanobacterium Anabaena PCC 7120 by redesign of the pyridine-nucleotide-binding site [Text] / U.Helena Danielson [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 29. - P9254-9263 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Исследование кинетического механизма и специфичности к коферменту глутатионредуктазы из цианобактерии Anabaena PCC 7120 с помощью создания нового пиридиннуклеотид-связывающего участка
Аннотация: Глутатионредуктаза из цианобактерии Anabaena PCC 7120 содержит пиридиннуклеотид-связывающий мотив, отличающийся от аналогичного мотива ферментов из других источников, и вставку из 10 аминокислотных остатков. Определены стационарные и предравновесные кинетические свойства фермента дикого типа, мутанта K203R и мутанта с делецией петли. Обнаружено, что все формы фермента имеют более высокую каталитическую активность с НАДФН, чем с НАДН. Специфичность наиболее выражена при образовании переносящего заряд комплекса между пиридиннуклеотидом и ФАД, связанным с окисленным ферментом. У мутанта K203R специфичность к НАДФН уменьшена в полной окислительно-восстановительной реакции. Остаток Ser174, по-видимому, взаимодействует с 2'-фосфатом НАДФН, и мутация K203R имеет небольшое влияние на взаимодействие с коферментом. Обнаружено, что эффективность формирования переносящего заряд комплекса между пиридиннуклеотидом и ФАД, связанным с окисленным ферментом, повышается при взаимодействии мутанта K203R с НАДФН (но не с НАДН). Отсутствие сродства к 2',5'-АДФ-Сефарозе у фермента дикого типа сохраняется у мутанта K203R, но делеция петли приводит к увеличению сродства к иммобилизированному лиганду, т. е. повышает эффективность фермента в восстановительной полуреакции с обоими пиридиннуклеотидами и в общем каталитическом механизме. Швеция, Dep. Biochem., Uppsala Univ., Biomed. Ctr., Box 576, Uppsala. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К КОФЕРМЕНТУ
ANABAENA PCC 7120

Доп.точки доступа:
Danielson, U.Helena; Jiang, Fanyi; Hansson, Lars O.; Mannervik, Bengt

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 02.05-04В2.25

Probing the kinetic mechanism and coenzyme specificity of glutathione reductase from the cyanobacterium Anabaena PCC 7120 by redesign of the pyridine-nucleotide-binding site [Text] / U.Helena Danielson [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 29. - P9254-9263 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Исследование кинетического механизма и специфичности к коферменту глутатионредуктазы из цианобактерии Anabaena PCC 7120 с помощью создания нового пиридиннуклеотид-связывающего участка
Аннотация: Глутатионредуктаза из цианобактерии Anabaena PCC 7120 содержит пиридиннуклеотид-связывающий мотив, отличающийся от аналогичного мотива ферментов из других источников, и вставку из 10 аминокислотных остатков. Определены стационарные и предравновесные кинетические свойства фермента дикого типа, мутанта K203R и мутанта с делецией петли. Обнаружено, что все формы фермента имеют более высокую каталитическую активность с НАДФН, чем с НАДН. Специфичность наиболее выражена при образовании переносящего заряд комплекса между пиридиннуклеотидом и ФАД, связанным с окисленным ферментом. У мутанта K203R специфичность к НАДФН уменьшена в полной окислительно-восстановительной реакции. Остаток Ser174, по-видимому, взаимодействует с 2'-фосфатом НАДФН, и мутация K203R имеет небольшое влияние на взаимодействие с коферментом. Обнаружено, что эффективность формирования переносящего заряд комплекса между пиридиннуклеотидом и ФАД, связанным с окисленным ферментом, повышается при взаимодействии мутанта K203R с НАДФН (но не с НАДН). Отсутствие сродства к 2',5'-АДФ-Сефарозе у фермента дикого типа сохраняется у мутанта K203R, но делеция петли приводит к увеличению сродства к иммобилизированному лиганду, т. е. повышает эффективность фермента в восстановительной полуреакции с обоими пиридиннуклеотидами и в общем каталитическом механизме. Швеция, Dep. Biochem., Uppsala Univ., Biomed. Ctr., Box 576, Uppsala. Библ. 35

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К КОФЕРМЕНТУ
ANABAENA PCC 7120

Доп.точки доступа:
Danielson, U.Helena; Jiang, Fanyi; Hansson, Lars O.; Mannervik, Bengt

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.93

Purification and kinetic mechanism of the glutathione S-transferase from C6/36, an Aedes albopictus cell line [Text] / Gu-Gang Chang [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 310, N 1. - P134-143 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Очистка и кинетический механизм глутатион-S-трансферазы из клеток линии C6/C6 Aedes albopictus
Аннотация: Методом аффинной хроматографии с помощью глутатион-сефарозы 4B очистили в 226 раз глутатион-S-трансферазу из клеток C6/C6 A. albopictus с выходом 66%. Фермент предположительно представлен гомодимером из субъединиц 23 кД. В нативных условиях существует множество сохранивших ферментативную активность форм, различимых при электроизофокусировке (pI 4,7-5,4) и при электрофорезе в полиакриламидном геле. При хранении при -20'ГРАДУС' в течение 1 нед с бычьим сывороточным альбумином (10 мг/мл) или без него фермент утрачивает соответственно 7 или 63% активности. Энергия активации для катализируемого ферментом образования конъюгата глутатиона с 1-хлор-2,4-динитробензолом равна 49,1 кДж/моль. Субстратом для фермента могут служить 1-хлор-2,4-динитробензол и этакриновая кислота, но не бромсульфофталеин, кумен-гидропероксид или транс-4-фенил-3-бутен-2-он. Показано сходство кинетического механизма фермента из клеток C6/C6 и из других источников; обнаружен синергизм связывания глутатиона по G-сайту и органического электрофильного субстрата по H-сайту активного центра. Библ. 37

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ C6/36
AEDES ALBOPICTUS

Доп.точки доступа:
Chang, Gu-Gang; Tsai, Li-Na; Tang, Shiao-Shek; Wang, Tsing-Cheng

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.07-04Б3.108

Spectroscopic properties of Escherichia coli UDP-N-acetylenolpyruvylglucosamine reductase [Text] / Milton J. Axley [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 4. - P812-822 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопические свойства УДФ-N-ацетиленолпирувилглюкозаминредуктазы из Escherichia coli
Аннотация: Для установления спектральных свойств прочно связанного с ферментом ФАД проанализированы УФ-, видимый и КД-спектры очищенной УДФ-N-ацетиленолпирувилглюкозаминредуктазы. Идентифицированы спектральные сигналы для 5 стадий кинетического механизма. Установлено, что формирование продукта по существу необратимо; водородные связи или протонирование значительно влияют на образование основного состояния комплекса фермента с физиологическим субстратом. США, Enzymology Lab., Div. Macromol. Struct., Bristol-Myers Squibb Pharm. Res. Inst., Princeton, NJ 08543-4000. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: УДФ-N-АЦЕТИЛЕНОЛПИРУВИЛГЛЮКОЗАМИНРЕДУКТАЗА
ФАД-ЗАВИСИМЫЙ ФЕРМЕНТ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Axley, Milton J.; Fairman, Robert; Yanchunas, Joseph; Villafranca, Joseph J.; Robertson, James G.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.01-04Б4.163

Steady-state kinetic mechanism and reductive half-reaction of D-arginine dehydrogenase from Pseudomonas aeruginosa [Text] / Hongling Yuan [et al.] // Biochemistry. - 2010. - Vol. 49, N 44. - P9542-9550 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический механизм стационарного состояния и восстановительная полуреакция D-аргининдегидрогеназы Pseudomonas aeruginosa
Аннотация: D-аргининдегидрогеназ Pseudomonas aeruginosa не реагирует с O[2] и использует пинг-понг би-би кинетический механизм. Данные кинетического анализа обсуждаются в связи с результатами по исследованию кристаллической структуры фермента. США, Dep. Biochem., Georgia St. Univ., Atlanta, GA 30302-4098

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: D-АРГИНИНДЕГИДРОГЕНАЗА
СТАЦИОНАРНОЕ СОСТОЯНИЕ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
PSEUDOMONAS AERUGINOSA

Доп.точки доступа:
Yuan, Hongling; Fu, Guoxing; Brooks, Phillip T.; Weber, Irene; Gadda, Giovanni

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.51

Miller, Grover Paul.
Strength of an interloop hydrogen bond determines the kinetic pathway in catalysis by Escherichia coli dihydrofolate reductase [Text] / Grover Paul Miller, Stephen J. Benkovic // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 18. - P6336-6342 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сила водородной связи между петлями определяет кинетический механизм катализа дигидрофолатредуктазой Escherichia coli
Аннотация: Ранее было предположено [Sawaya M. R., Kraut J. "Biochemistry", 1997, 36, 586-603], что H-связи петли Met20 дигидрофолатредуктазы стабилизируют либо замкнутую ее структуру в комплексе с субстратом, либо структуру, запирающую активный центр в продуктных комплексах. Для проверки этой гипотезы мутагенетически исследовали роль единственной H-связи замкнутой петли Met20 с Asp122 петли 'бета'F-'бета'G. Кинетические исследования мутантов D122N, D122S и D122A позволили построить кинетические схемы при pH 7,0, выявившие две особенности: (1) снижение у мутантов сродства к НАДФН коррелирует с торможением переноса гидрида, т. е. взаимодействия Asp122 находятся на пути образования переходного состояния; (2) замены Asp122 изменяют каталитический путь в условиях насыщения субстратом и кофактором. Это значит, что стационарную скорость определяют как скорости распада комплексов с 5,6,7,8-тетрагидрофолатом и с 5,6,7,8-тетрагидрофолатом и кофактором, так и скорость переноса гидрида. Это подтверждает гипотезу регуляции путем взаимодействия между петлями, изменяющего равновесную конформацию петли Met20, от к-рой зависит сродство к лигандам и катализ. США, Dep. Chem., Pennsylvania St. Univ., Univ. Park, PA 16802. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДИГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗЫ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНЫЙ КОМПЛЕКС
СТАБИЛИЗАЦИЯ
ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Benkovic, Stephen J.

1-20 21-30

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска