СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ИЗОЛЕЙЦИН<.>)

Общее количество найденных документов : 166
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.11-04Б3.142

Microbial production of L-leucine and L-isoleucine from precursors [Text] / H. Sahm [et al.] // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Vol. 4. - P725-734 . - ISBN 0-444-42830-5
Перевод заглавия: Получение L-лейцина и L-изолейцина из предшественников с помощью микроорганизмов
Аннотация: Описан способ получения L-лейцина (Л) путем конверсии 'альфа'-кетоизокапроната (К) с помощью Corynebacterium glutamicum. При полунепрерывной ферментации в течение 23 ч получали 24 г/л Л из 32 г/л. Рассмотрены возможные пути синтеза Л из К. Штамм C. glutamicum накапливал в культуральной среде до 19 г/л L-изолейцина из 'альфа'-кетобутирата при полунепрорывной ферментации. Ауксотрофный по лейцину штамм C. glutamicum может продуцировать 15 г/л L-изолейцина из 150 мМ DL-оксибутирата. Ил. 5. Табл. 3. Библ. 6. ФРГ, Institut fur biotechnologie der Kernforschungsanlage Julich GmbH, Postfach 1913, D-6170 Julich.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
ПОЛУНЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
АМИНОКИСЛОТЫ
ЛЕЙЦИН*L-
ИЗОЛЕЙЦИН*L-
БИОСИНТЕЗ
КЕТОИЗОКАПРОНАТ*АЛЬФА-
КЕТОБУТИРАТ*АЛЬФА
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
КОНВЕРСИЯ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Sahm, H.; Eggeling, I.; Eggeling, L.; Groeger, U.; Scheer, E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.11-04Б3.143

Scheer, E.
Microbial conversion of hydroxybutyrate to L-isoleucine [Text] / E. Scheer, L. Eggeling, H. Sahm // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Abstr. Extended abstr., Vol. 2. - P88 . - ISBN 0-444-42828-3
Перевод заглавия: Микробиологическая конверсия оксибутирата в L-изолейцин
Аннотация: Corynebacterium glutamicum АТСС 14310 образует L-изолейцин из оксибутирата. Т. к. оксибутират не является непосредственным предшественником изолейцина, то для образования изолейцина необходима дополнительная стадия: окисление оксибутирата до кетобутирата. Данная реакция может катализироваться мембрансвязанной лактатдегидрогеназой. В оптимальных улсовиях C. glutamicum АТСС 14310 использует только L-оксибутират. Выделены мутанты, растущие на среде с D-лактатом в качестве единственного источника углерода и энергии. Мутанты имели более высокую скорость поглощения оксибутирата и его конверсии, чем дикий штамм. Мутант DL-4 утилизирует 150 мМ оксибутирата и образует 105 мМ L-изолейцина в течение 72 ч. Активность D-лактатдегидрогеназы у мутанта в 2 раза выше, чем у дикого штамма. ФРГ, Inst. fur Biotechnol. I der Kernforschungsanlage Julich GmbH, Postfach 1913, D-5170 Julich.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09 + 341.27.21.17.03
Рубрики: CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
ШТАММ АТСС 14310
МУТАНТЫ
ШТАММ DL-4
ОКСИБУТИРАТ
КОНВЕРСИЯ
ИЗОЛЕЙЦИН* *L
ОБРАЗОВАНИЕ
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА*D-
БИОСИНТЕЗ
АМИНОКИСЛОТЫ
ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Eggeling, L.; Sahm, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.11-04Б3.95

Santha, Gy.
Determination of valin, leucin, L-leucin, metionin and phenylalanin in fermentation broth by quadupole mass spectrometer [Text] / Gy. Santha, J. Szilagyi // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Abstr. Extend, abstr., Vol. 3. - P110-113 . - ISBN 0-444-42829-1
Перевод заглавия: Определение валина, лейцина, изолейцина, метионина и фенилаланина в культуральной жидкости с помощью четырехполюсного масс-спектрометра
Аннотация: Разработан способ определения одновременно 5 аминокислот в культуральной жидкости с помощью четырехполюсного масс-спектрометра (Quadrupole Mass-Spectrometer) тип Q300С. Основой метода является реакция нингидрина с свободными аминокислотами, в результате которой образуются несколько продуктов, в т. ч. соответствующий альдегид. В растворе фосфорной кислоты при рН 1 и 95'ГРАДУС' С из валина, лейцина, изолейцина, метионина и фенилаланина образуются летучие альдегиды 2-метилпропаналь, 3-метилбутаналь, 2-метилбутаналь, 3-меркаптометилпропаналь и фенилацетальдегид соответственно. Эти альдегиды анализируются масс-спектрометрически при 90'ГРАДУС' С. Основным преимуществом метода является возможность определять аминокислоты после минимальной обработки культуральной жидкости (фильтрации). Дополнительные стадии обработки не требуются. Библ. 7. ВНР, BIOGAL Pharmaceutical Works, H-4042 Debrecen.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.01 + 341.27.39.07
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ВАЛИН
ИЗОЛЕЙЦИН
МЕТИОНИН
ФЕНИЛАЛАНИН
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
КУЛЬТУРАЛЬНАЯ ЖИДКОСТЬ
МАСС-СПЕКТРОМЕНТРИЯ
ЧЕТЫРЕХПОЛОСНАЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Szilagyi, J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.11-04Б3.141

Sahm, Hermann.
Microbial production of L-leucine and L-isoleucine from precursors [Text] / Hermann Sahm // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Abstr. Extended abstr., Vol. 2. - P24 . - ISBN 0-444-42828-3
Перевод заглавия: Микробиологическое образование L-лейцина и L-изолейцина из предшественников
Аннотация: Corynebacterium glutamicum образует 16 г/л лейцина из 20 г/л 'альфа'-кетоизокапроновой к-ты (выход 91%) за 57 ч. У этих бактерий 'альфа'-кетоизокапроновая кислота превращается в лейцин в результате реакции, катализируемой трансаминазой В. Донором амино-группы является глутамат, который регенерирует в глутаматдегидрогеназной реакции. При добавлении 'альфа'-кетоизокапроата в среду активность трансаминазы В увеличивается в 3 раза. C. glutamicum образуют 13 г/л изолейцина из 200 мМ 'альфа'-кетобутирата. При высоких конц-иях 'альфа'-кетобутират подавляет синтез валина и лейцина, поэтому для получения изолейцина с помощью C. glutamicum необходимо добавлять в среду валин и лейцин в конц-ии 0,3 мМ. ФРГ, Inst. fur Biotechnol. der Kernforschungsanlage Julich, GmbH, Postfach 1913, D-5170 Julich.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
ПРОДУЦЕНТ
ЛЕЙЦИН*L-
ИЗОЛЕЙЦИН* *L-
ОБРАЗОВАНИЕ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ТРАНСФОРМАЦИЯ
МИКРООРГАНИЗМЫ
АМИНОКИСЛОТЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.102

Microbial production of L-leucine and L-isoleucine from precursors [Text] / H. Sahm [et al.] // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Abstr. Extended abstr., Vol. 4. - P725-734 . - ISBN 0-444-42830-5
Перевод заглавия: Получение L-лейцина и L-изолейцина из предшественников с помощью микроорганизмов
Аннотация: Описан способ получения L-лейцина (I) путем конверсии 'альфа'-кетоизокапроната с помощью C. glutamicum. При полунепрерывной ферментации в течение 23 ч получали 24 г/л I из 32 г/л 'альфа'-кетоизокапроната. Рассмотрены возможные пути синтеза I из 'альфа'-кетоизокапроната. Штамм C. glutamicum накапливал в культуральной среде до 19 г/л Lизолейцина из 'альфа'-кетобутирата при полунепрерывной ферментации. Ауссотрофный по лейцину штамм C. glutamicum может продуцировать 15 г/л L-изолейцина из 150 мМ DL-оксибутирата. Библ. 6. ФРГ, Inst. fur Biotechnologie der Kernforschunsanlage Julich GmbH, Postfach 1913, D-6170 Julich.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ЛЕЙЦИН*DL-
ИЗОЛЕЙЦИН*L-
ПОЛУЧЕНИЕ
КЕТОИЗОКАПРОНАТ*АЛЬФА-
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
КОНГРЕССЫ
4-Й ЕВРОПЕЙСКИЙ КОНГРЕСС
НИДЕРЛАНДЫ
1987 Г

Доп.точки доступа:
Sahm, H.; Eggeling, I.; Eggeling, L.; Groeger, U.; Scheer, E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.103

Scheer, E.
Microbial convension of hydroxybutyrate to Lizoleucine [Text] / E. Scheer, L. Eggeling, H. Sahm // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol. Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Abstr. Extended abstr., Vol. 2. - P88 . - ISBN 0-444-42828-3
Перевод заглавия: Микробиологическая конверсия оксибутирата в L-изолейцин
Аннотация: C. glutamicum ATCC 14310 образует L-изолейцин из оксибутирата. Т. к. оксибутират не является непосредственным предшественником изолейцина, то для образования изолейцина необходима дополнительная стадия: окисление оксибитурата до кетобутирата. Данная р-ция может катализироваться мембраносвязанной лактатдегидрогеназой. В оптим. условиях C. glutamicum ATCC 14310 использует только L-оксибутират. Выделены мутанты, растущие на среде с D-лактатом в кач-ве единственного источника углерода и энергии. Мутанты имели более высокую скорость поглощения оксибутирата и его конверсии, чем дикий штамм. Мутант DL-4 утилизирует 150 мМ оксибутирата и образует 105 мМ L-изолейцина в течение 72 ч. Активность Dлактатдегидрогеназы у мутанта в 2 раза выше, чем у дикого штамма. ФРГ, Inst. fur Biotechnol. I der Kernforschungsanlage Julich GmbH, Postfach 1913, D-5170 Julich.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ИЗОЛЕЙЦИН*L-
ПОЛУЧЕНИЕ
ОКСИБУТИРАТ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МУТАНТЫ
CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
КОНГРЕССЫ
4-Й ЕВРОПЕЙСКИЙ КОНГРЕСС
НИДЕРЛАНДЫ
1987 Г

Доп.точки доступа:
Eggeling, L.; Sahm, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.11-04Б3.268

Komatsubara, S.
Construction of amino acid-hyperproducing strains of serratia marcescens by transductional and recombinant dna techniques [Text] / S. Komatsubara // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Vol. 4. - P757-765 . - ISBN 0-444-4283-5
Перевод заглавия: Получение штаммов Serratia marcescens - суперпродуцентов аминокислот, методам трансдукции и использованием технологии рекомбинантных ДНК
Аннотация: Получены штаммы-суперпродуценты L-треонина (Tpe) и L-изолейцина (Иле) на основе штаммов анаэробной грамотрицательной бактерии Serratia marcescens. На первом этапе получения штамма, суперпродуцента Тре методом трансдукции получен штамм, дефектный по 2 расщепляющим треонин ферментам, и продуцирующий Тре в концентрации 40 мг/мл. Затем триптофановый оперон (thr), дефектный по аспартаткиназе I и гомосериндегидрогеназе I, клонирован в составе низкокопийной плазмиды на среде бедной метионином. Эту плазмиду ввели в штамм, полученный методом трансдукции. Такой рекомбинантный штамм продуцировал Тре в концентрации чем 60 мг/мл. Аналогичным образом получен суперпродуцент Иле. Однако введение плазмиды, содержащей изолейциновый оперон (ile), в предварительно полученный трансдукцией продуцент Иле не повышало его продукцию. Однако введение плазмиды, несущей мутантный thr увеличивало продукцию Иле с 25 до более чем 30 мг/мл. Ил. 5. Табл. 6, Библ. 19. Япония, Res. Lab. Applied Biochem. Tanabe Seiyaku Co., Ltd., Kashima-3-chome, Yodogawa-ku, Osaka, 532.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.17.03
Рубрики: SERRATIA MARCESCENS (BACT.)
ПРОДУЦЕНТЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ТЕОНИН
ИЗОЛЕЙЦИН
СВЕРХПРОДУКЦИЯ
МЕТОДЫ ТРАНСДУКЦИИ
МУТАНТЫ ПО ФЕРМЕНТАМ РАСЩЕПЛЯЮЩИМ ТРЕОНИН
ПОЛУЧЕНИЕ
РЕКОМБИНАНТНАЯ
ПРИМЕНЕНИЕ
КОНГРЕССЫ
НИДЕРЛАНДЫ
АМСТЕРДАМ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.101

Sahm, Hermann.
Microbial production of L-leucine and L-isoleucine from precursors [Text] / Hermann Sahm // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Austerdam etc., 1987. - Abstr. Extended aubstr., Vol. 2. - P24 . - ISBN 0-444-42828-3
Перевод заглавия: Микробиологическое образование L-лейцина и L-изолейцина из предшественников
Аннотация: Corynebacterium glutamicum образует 16 г/л лейцина из 20 г/л 'альфа'-кетоизокапроновой к-ты (выход 91%) за 57 ч. У этих бактерий 'альфа'-кетоизокапроновая к-та превращается в лейцин в результате р-ции, катализируемой трансаминазой В. Донором амино-группы является глутамат, к-рый регенерирует в глутаматдегидрогеназной р-ции. При добавлении 'альфа'-кетоизокапроата в среду активность трансаминазы В увеличивается в 3 раза. C. glutamicum образуют 13 г/л изолейцина из 200 мМ 'альфа'-кетобутирата. При высоких конц-иях 'альфа'-кетобутират подавляет синтез валина и лейцина, поэтому для получения изолейцина с помощью C. glutamicum необходимо добавлять в среду валин и лейцин в конц-ии 0,3 мМ. ФРГ, Inst. fur Biotechnol. der Kernforschungsanlage Julich, GmbH Postfach 1913, D-5170 Julich.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ЛЕЙЦИН*L-
ИЗОЛЕЙЦИН*L-
ПОЛУЧЕНИЕ
CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
КОНГРЕССЫ
4-Й ЕВРОПЕЙСКИЙ КОНГРЕСС
НИДЕРЛАНДЫ
1987 Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.472

Komatsubara, S.
Construction of amino acid-hyperproducing strains of serratia marcescens by transductional and recombinant dna techniques [Text] / S. Komatsubara // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Vol. 4. - P757-765 . - ISBN 0-444-42830-5
Перевод заглавия: Получение штаммов Serratia marcescens - суперпродуцентов аминокислот, методам трансдукции и использованием технологии рекомбинантных ДНК
Аннотация: Получены штаммы-суперпродуценты L-треонина (Tpe) и L-изолейцина (Иле) на основе штаммов анаэробной грамотрицательной бактерии Serratia marcescens. На первом этапе получения штамма, суперпродуцента Тре методом трансдукции получен штамм дефектный по 2 расщепляющим треонин ферментам и продуцирующий Тре в концентрации 40 мг/мл. Затем триптофановый оперон (thr), дефектный по аспартаткиназе 1 и гомосериндегидрогеназе 1, клонирован в составе низкокопийной плазмиды на среде бедной метионином. Эту плазмиду ввели в штамм, полученный методом трансдукции. Такой рекомбинантный штамм продуцировал Тре в концентрации чем 60 мг/мл. Аналогичным образом получен суперпродуцент Иле. Однако введение плазмиды, содержащей изолейциновый оперон (ile), в предварительно полученный трансдукцией продуцент Иле не повышало его продукцию. Однако введение плазмиды, несущей мутантный thr, увеличивало продукцию Иле с 25 до более чем 30 мг/мл. Ил. 5. Табл. 6. Библ. 19. Япония, Res. Lab. Applied BIochem. Tanabe Seiyaku Co., Ltd., Kashima-3-chome, Yodogawa-ku, Osaka, 532.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: SERRATIA MARCESCENS (BACT.)
ПРОДУЦЕНТЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ТРЕОНИН
ИЗОЛЕЙЦИН
СВЕРХПРОДУКЦИЯ
МЕТОД ТРАНСДУКЦИИ
ЛЕУТАНТЫ ПО ФЕРМЕНТАМ РАСЩЕПЛЯЮЩИМ ТРЕОНИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ДНК РЕКОМБИНАНТНАЯ
ПРИМЕНЕНИЯ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.04-04Б2.83

Shieh, Jersong.
Pseudoauxotrophy of Methanococcus voltae for acetate, leucine, and isoleucine [Text] / Jersong Shieh, Mostafa Mesbah, William B. Whitman // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 9. - P4091-4096
Перевод заглавия: Псевдоауксотрофия Methanococcus voltae по ацетату, лейцину и изолейцину
Аннотация: Метаногенная архебактерия M. voltae требует для роста лейцин, изолейцин и ацетат; в отсутствие одной из этих к-т рост невозможен. Установлено, что тем не менее M. voltae способен к биосинтезу обеих аминокислот, а также к синтезу ацетата в результате автотрофной фиксиции СО[2], дающей ацетил-КоА. Такое явление, когда организм нуждается в субстратах, к-рые может синтезировать сам, названо псевдоауксотрофией. В связи с полученными результатами не понятна причина зависимости роста M. voltae от экзогенных лейцина, изолейцина и ацетата. Предполагают, что организм адаптирован к местообитаниям, обогащенным по этим субстратам, или они используются для внеклеточного синтеза компонентов клеточной стенки или других важных для роста компонентов. Кроме того, указанная протребность может быть следствием регуляторного дисбаланса в лабораторных условиях культивирования. Библ. 32. США, Univ. of Georgia, Athens, G. 30602.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.25.07.15
Рубрики: METHANOCOCCUS VOLTAE (BACT.)
ПСЕВДОАУКСОТРОФИЯ
АЦЕТАТ
ЛЕЙЦИН
ИЗОЛЕЙЦИН

Доп.точки доступа:
Mesbah, Mostafa; Whitman, William B.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.03-04М1.532

VIP and PHI in diencephalic centers involved in circadian rhythmicity in the Mongolian gerbil [Text] / M. Moller [et al.] // Abtr. 11th Annu. Meet. Eur. Neurosci. Assoc., Zurich, 4 - 8 Sept., 1988. - Oxford, 1988. - P294
Перевод заглавия: Вазоактивный кишечный полипептид и гистидинизолейцин-пептид в диэнцефальных центрах, вовлеченных в [регуляцию] циркадного ритма у монгольской песчанки

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.25.07.09.15
Рубрики: ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ МОЗГ
НЕЙРОПЕПТИДЫ
ВАЗОАКТИВНЫЙ КИШЕЧНЫЙ ПОЛИПЕПТИД
ГИСТИДИН-ИЗОЛЕЙЦИН-ПЕПТИД
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЦИРКАДНЫЕ РИТМЫ
МОНГОЛЬСКИЕ ПЕСЧАНКИ

Доп.точки доступа:
Moller, M.; Schroder, H.; Stehle, J.; Korf, H.W.; Mikkelsen, J.D.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.03-04М1.674

de, Jong Wilfried W.
Anthropoid affinities of Tarsius supported by lens 'альфа'A-crystallin sequences [Text] / Jong Wilfried W. de, Morris Goodman // J. Hum. Evol. - 1988. - Vol. 17, N 6. - P575-582
Перевод заглавия: Родство долгопята с антропоидами подтверждается последовательностью 'альфа'A-кристаллина хрусталика
Аннотация: Изучали биохим. строение 'альфа'А-кристаллина - белка хрусталика глаза - у долгопята (Д) и дурукули. Рез-ты сопоставили с соответствующими данными о лемуре, потто, галаго, резусе и человеке. Позиция 146 у Д занята изолейцином, как и у антропоидов (Ан), в том числе человека. У полуобезьян в этой позиции находится валин. Сопоставление с др. млекопитающими свидетельствует о том, что замена валина изолейцином является новоприобретенной чертой общих предков Д и Ан. Т. обр., подтверждается предложенное еще R. Pocock (1918) разделение приматов на стрепсириновых (полуобезьян) и гаплориновых (Д и Ан). Более детальный кладистич. анализ показывает, что Д является древнейшим из ныне живущих гаплориновых приматов. Нидерланды, Univ. of Nijmegen, P. O. Box 9101, 6500 HB Nijmegen. Библ. 40.

ГРНТИ	34.37.31

ВИНИТИ 341.37.31.15
Рубрики: АНТРОПОГЕНЕЗ
ПРИМАТЫ
БИОХИМИЯ
ГЛАЗ
ХРУСТАЛИК
ВАЛИН
ИЗОЛЕЙЦИН

Доп.точки доступа:
Goodman, Morris

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.04-04М3.174

Further analysis of presence of peptides in dopamine neurons. Cholecystokinin, peptide histidine-isoleucine/vasoactive intestinal polypeptide and substance P in rat supramammillary region and mesencephalon [Text] / K. Seroogy [et al.] // Exp. Brain Res. - 1988. - Vol. 72, N 3. - P523-534
Перевод заглавия: Продолжение исследования присутствия пептидов в дофаминовых нейронах. Холецистокинин, пептид гистидин-изолейцин/вазоактивный интестинальный полипептид и в-во P в супрамаммиллярной области и среднем мозге
Аннотация: С использованием двойной иммунофлуоресцентной метки и непрямого метода иммунофлуоресценции исследовали локализацию холецистокинина (ХЦК), пептида гистидин-изолейцин (ПГИ)/вазоактивного интестинального пептида (ВИП), в-ва Р и катехоламин-синтезир. фермента тирозингидроксилазы (ТГК) в супрамаммиллярной области (СМО) и среднем мозге крысы. В 'ЭКВИВ'50% ПГИ/ВИП-содержащих перикарионах и 25% ХЦК-позитивных клеточных тел СМО выявили сосуществование обоих пептидов, при этом лишь незначит. часть этих нейронов обладала ТГК-подобной иммунореактивностью (ИР). ТГК-ИР нейроны, как правило, не содержали ХЦК- или ПГИ/ВИП-ИР. Незначит. кол-во ТГК-ИР нейронов содержала в-во Р-ИР и наоборот. В перивентрикулярной и околоводопроводной областях лишь незначит. число нейронов содержало ХЦК-, ПГИ/ВИП- и ТГК-ИР. В области вентрального тегментума области обнаружили единичные нейроны, обладавшие одновременно ХЦК-, ПГИ/ВИП- и ТГК-ИР. Считают, что сосуществующие нейропептиды могут совместно высвобождаться в некоторых регионах мозга. Швеция, Dep. Histol. and Neurobiol., Karolinska Inst. S-10401 Stockholm. Библ. 97.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.29
Рубрики: НЕЙРОПЕПТИДЫ
ХОЛЕЦИСТОКИНИН
ПЕПТИД ГИСТИДИН-ИЗОЛЕЙЦИН
ВАЗОАКТИВНЫЙ ИНТЕСТИНАЛЬНЫЙ ПОЛИПЕПТИД
ВЕЩЕСТВО Р
ТИРОЗИНГИДРОКСИЛАЗА
СОСУЩЕСТВОВАНИЕ
СРЕДНИЙ МОЗГ
ДОФАМИНЕРГИЧЕСКИЕ НЕЙРОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Seroogy, K.; Tsuruo, Y.; Hokfelt, T.; Walsh, J.; Fahrenkrug, J.; Emson, P.C.; Goldstein, M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.294

Translational coupling between the ilvD and ilvA genes of Escherichia coli [Text] / Etti Harms [et al.] // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 10. - P4798-4807 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Трансляционное сопряжение между генами ilvD и ilvA Escherichia coli
Аннотация: С целью проверки гипотезы о связи трансляции генов ilvD и ilvA сконструированы шт. E. coli, у к-рых химерный белок lacZ-ilvD транслируется во всех 3 возможных рамках считывания относительно ilvD. В этих шт. нуклеотидная последовательность изменена таким образом, чтобы обеспечить преждевременную терминацию трансляции ilvD. У одного из таких шт. терминация трансляции происходит на расстоянии 2 п. н. с 3' стороны от инициирующего кодона ilvA, в то время как в шт. дикого типа сайт терминации трансляции ilvD расположен на расстоянии 2 п. н. с 5'-стороны от стартового кодона ilvA. У всех мутантных шт. уровень активности треониндезаминазы (I), отражающий экспрессию гена ilvA, гораздо ниже, чем у шт. дикого типа. Полученные данные свидетельствуют о трансляционном сопряжении экспрессии генов ilvD и ilvA. С использованием встраивания беспромоторного гена cat с 3'-стороны от ilvA показано, что различия в уровнях активности I у сконструированных шт. не связаны с разным количеством синтезированной мРНК ilvA. Библ. 45. США, Dept. of Biol. Sci., Purdne Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ИЗОЛЕЙЦИН
ВАЛИН
СИНТЕЗ
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН ILVGMEDA
ГЕН ILVA
ГЕН ILVD
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ТРАНСЛЯЦИОННОЕ СОПРЯЖЕНИЕ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Harms, Etti; Higgins, Elizabeth; Chen, Jiun-Wei; Umbarger, H.E.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.07-04Т6.132

Evidence that vascular actions of PHI are mediated by a VIP-preferring receptor [Text] / Minta Huang [et al.] // Peptides. - 1989. - Vol. 10, N 5. - P993-1001 . - ISSN 0196-9781
Перевод заглавия: Доказательство того, что сосудистое действие пептидного гистидин-изолейцина опосредовано преимущественно связывающими вазоактивный интестинальный пептид рецепторами
Аннотация: С использованием системы лактопероксидаза/глюкозооксидаза получены меченые {1}{2}{5}I производные пептидного гистидин-изолейцина (ПГИ) крыс и свиней и вазоактивного интестинального пептида (ВИП). Методом радиолигандного анализа с использованием [{1}{2}{5}I] ВИП и [{1}{2}{5}I] ПГИ в препаратах артерий крыс, быков и свиней обнаружены гл. обр. рецепторы ВИП, к-рые связывали ПГИ с существенно более низким сродством, чем ВИП. ВИП и ПГИ при изучении расслабляющего действия на полоски коронарных артерий свиней давали перекрестную десенситизацию. Предполагается, что сосудистое действие ПГИ обусловлено связыванием с рецепторами ВИП. Канада, Univ. of Calgary, Calgary, Alberta, T2N 4NI. Библ. 34.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.29.15.02
Рубрики: ПЕПТИД ГИСТИДИН-ИЗОЛЕЙЦИН
ВАЗОАКТИВНЫЙ ИНТЕСТИНАЛЬНЫЙ ПЕПТИД
СОСУДЫ
СПЕЦИФИЧЕСКИЕ РЕЦЕПТОРЫ
СВИНЬИ
ТЕЛЯТА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Huang, Minta; Itoh, Hiroo; Lederis, K.; Rorstad, O.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.07-04М4.271

Peptide histidine isoleucinamide (PHI)-(1-27)-Gly as a new major form of PHI in the rat small intestine [Text] / Annick Cauvin [et al.] // Endocrinology. - 1989. - Vol. 125, N 3. - P1296-1302 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Пептид гистидин-изолейцинамид (ПГИ)-(1-27)-Гли как новая главная форма ПГИ в тонкой кишке крысы
Аннотация: Пептид гистидин-изолейцинамид (ПГИ), генетически связанный с ВИП (оба этих пептида происходят из одного белка-предшественника), выделен из тонкой кишки крысы и очищен путем хроматографии на Fractogel, ионообменной хроматографии на Mono S и обращеннофазовой ВЭЖХ. В ходе выделения получены 3 изоформы ПГИ, реагирующие со специфич. антителами, не дающими перекрестных р-ций с ВИП и родственными ему пептидами. В числе этих форм 1-й пик идентифицирован как ПГИ (27-членный пептид), 3-й пик как ПГИ-(1-27)-NH[2] и 2-й пик - как ПГИ-(1-27)-Гли. Последний содержал основную часть выделенного ПГИ-иммунореактивного материала. Определены аминокислотные последовательности выделенных пептидов. ПГИ-(1-27)-Гли синтезирован методом твердофазного пептидного синтеза. Показано, что этот синтетич. пептид выходит при ВЭЖХ в одном пике со своим предполагаемым природным аналогом. Бельгия, Univ. Libre de Bruxelles, B-1000 Brussels. Библ. 42.

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ГИСТИДИН-ИЗОЛЕЙЦИН
ТОНКАЯ КИШКА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Cauvin, Annick; Vandermeers, Andre; Vandermeers-Piret, Marie-Claire; Rathe, Jean; Robberecht, Patrick; Christophe, Jean

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.05-04М4.253

Inhibitory function of VIP-PHI and galanin in canine pylorus [Text] / H. D. Allescher [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1989. - Vol. 256, N 4. - P789-797 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Тормозная функция VIP-PHI и галанина в отношении пилоруса кошки
Аннотация: Посредством нейродатчиков и манометрич. манжетки Дента с дополит. отверстиями для регистрации сократительной активности пилорич. сфинктера (ПС), регистрирования сокращений ПС и смежных участков ЖКТ. В опытах in situ ВИП и пептид-гистамин-изолейцин (I), к-рые вводились в a. gastroepiploica до и после блокады ТТХ нервной системы тормозили спонтанные и индицированные АЦХ сокращения (С) ПС. Галанин (II) тормозил только С ПС, вызванные нервным раздражением. С ПС, вызванное полевым раздражением интрамуральных нервов ДПК или внутридуоденальным вливанием HCl (0,1 N), угнетались исследованными в-вами при следующей интенсивности эффектов: ВИПIII. В опытах in vitro форсколин или раздражение электрич. полем тормозили С пилорич. мышцы, вызванные различными агонистами, однако у 2/3 образцов ВИП-I тормозной эффект не вызывали. Опыты in situ дали основание предположить, что ВИП (или I) представляют собой тормозной медиатор для ПС, действующий непосредственно на гладкую мышцу. II, по-видимому, тормозит нервные возбуждающие пути в ПС. Однако в условиях in vitro структуры, на к-рые действует ВИП и I, становятся функционально неактивными. В этих условиях тормозной эффект вызывается другими медиаторами. Канада, McMaster Univ., Hamilton, Ontario L8N 3Z5. Библ. 35.

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: ЖЕЛУДОК
ПИЛОРИЧЕСКИЙ СФИНКТЕР
МОТОРИКА
ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ВИП
ПЕПТИД ГИСТАМИН-ИЗОЛЕЙЦИН
ГАЛАНИН
КОШКИ

Доп.точки доступа:
Allescher, H.D.; Daniel, E.E.; Dent, J.; Fox, J.E.T.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 90.09-04И8.157

Funk, Martha A.
Utilization of isoleucine isomers and analogs by chicks [Text] / Martha A. Funk, David H. Baker // Nutr. Res. - 1989. - Vol. 9, N 5. - P523-530 . - ISSN 0271-5317
Перевод заглавия: Использование изомеров и аналогов изолейцина цыплятами
Аннотация: Сравнивали эффективность изомеров изолейцина: D-изолейцина (I), D-алло-изолейцина (II) и L-алло-изолейцина (III) - и кетоаналогов изолейцина : L- и D-'альфа'-кето-'бета'-метилвалериановой к-ты (IV и V) соотв.). В качестве стандарта использовали L-изолейцин. В 1-м опыте эффективность II была 59,7%; не обнаружили биол. активности I и III. Конц-ия алло-изолейцина в плазме крови была макс. у цыплят, получавших III; у цыплят, получавших I и II, она была значительно ниже. Не обнаружили алло-изолейцин в плазме крови цыплят, получавших L-изолейцин или IV. Алло-изолейцин обнаружен в печени и мышцах цыплят, получавших I и II, и в мышцах цыплят, получавших II. Эффективность IV составляла 87%. Не обнаружили алло-изолейцина в плазме крови цыплят, получавших IV, а также в тканях этих цыплят. Заключили: эффективность изомеров и кетоаналогов изолейцина зависит от конфигурации молекулы при 'бета'-углеродном атоме. При использовании во 2-м опыте IV с очень сильно разветвленной цепью эффективность снижалась до 40,7%. США, Univ. of Illinois, Urbana, Illinois 61801. Библ. 20.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.25.63
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ИЗОЛЕЙЦИН
ИЗОМЕРЫ
КЕТОАНАЛОГИ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Baker, David H.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.08-04Т6.42

Contractile effects of cardiac neuropeptides in isolated canine atrial and ventricular muscles [Text] / Dean F. Rigel [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1989. - Vol. 257. - PН1082-Н1087 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Сократительный эффекты сердечных нейропептидов на изолированные мышцы предсердий и желудочков собаки
Аннотация: Изопротеренол (I), вазоактивный интестинальный полипептид (II) и пептид гистидин-изолейцин (III) увеличивали сократимость изолир. трабекул желудочков (ТЖ) сердца собаки примерно на 100%. По инотропной активности II превосходил I в 3 раза, а III уступал I в 10 раз. II подобно I увеличивал сократимость изолир. трабекл предсердий (ТП) собаки. Надолол (10 мкМ) в сотни раз ослаблял инотропный эффект I и не изменял инотропный эффект II. Нейропептид Y (1 мкМ) снижал сократимость ТП и ТЖ соотв. на 36 и 30%. Пептид, генетически родственный кальцитонину, и нейротензин в конц-иях до 1 мкМ не оказывали влияния на сократимость ТП и ТЖ. США, University of Cincinnati Collee of Med., Cncinnati, OH 45267-0575. Библ. 33.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.29.11.02
Рубрики: ВАЗОАКТИВНЫЙ ИНТЕСТИНАЛЬНЫЙ ПЕПТИД
ПЕПТИД ГИСТИДИН-ИЗОЛЕЙЦИН
НЕЙРОПЕПТИД Y
НЕЙРОТЕНЗИН
ПЕПТИД, ГЕНЕТИЧЕСКИ РОДСТВЕННЫЙ КАЛЬЦИТОНИНУ
СЕРДЦЕ
СОКРАТИМОСТЬ
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Rigel, Dean F.; Grupp, Ingrid L.; Balasubramaniam, Ambrikaipakan; Grupp, Gunter

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 90.08-04М2.5

Быстрый ферментный анализ аминокислот с разветвленной цепью [Text] / Hiroshi Shimizu [et al.] // Ринсе когаку = Jap. J. Clin. Chem. - 1989. - Vol. 18, N 3. - С. 119-123 . - ISSN 0370-5633
Аннотация: Аминок-ты (лейцин, изолейцин, валин) переводили в 'альфа'-кеток-ты лейцингидрогеназой с восстановлением НАД. НАД*Н конвертирует 3-(4,5-диметил-2-тиазолил)-2,5-дифенил-2Н тетразолиумбромид до формазана, к-рый и измеряется при 570 нм. Метод определять определят аминок-ты в видимой области. На измерения не влияли др. аминок-ты. Полученные величины коррелировали с результатами, полученными при анализе аминок-т методом высокоэффективной жидкостной хроматографии. Япония, Diagnostic Res. Lab., Ono Pharmaceutical Co., Ltd. Osaka. Библ. 10.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ЛЕЙЦИН
ИЗОЛЕЙЦИН
ВАЛИН
ФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ЛЕЙЦИНГИДРОГЕНАЗА
МЕТОДЫ

Доп.точки доступа:
Shimizu, Hiroshi; Taniguchi, Ken; Sugiyama, Masayasu; Kanno, Takashi

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска