СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.07-04Б3.62К

Батомункуева, Б. П.
Экстрацеллюларные протеиназы микромицетов с фибринолитическими и антикоагулянтными свойствами [Текст] / Б. П. Батомункуева. - М. : МГУ, 2001. - 22 с. : 6 ил., 2 табл.
Аннотация: Биосинтез протеиназ исследуемыми микромицетами на различных средах свидетельствует, что спектр образуемых ими (изучено 117 штаммов микроскопических грибов) ферментов в большой степени зависит от состава среды. Использование определенного субстрата для культивирования грибов существенно влияет не только на образование ферментов в целом, но и на преобладание в комплексе протеиназ с искомыми свойствами. Показано, что подавляющее большинство культур грибов продуцирует одновременно несколько протеолитических ферментов. Вместе с тем обнаружены штаммы микромицетов, которые обладают только казеинолитической, плазминоподобной активностью или образуют только протеиназы с антикоагулянтной активностью. Штаммов, образующих только тканевые активаторы плазминогена крови человека и быка, среди 117 исследованных культур выявлено не было. Выявлено два штамма микроскопических грибов (Aspergillus ochraceus 513 и Aspergillus alliaceus 7 dN1), которые обладают высокой антикоагулянтной активностью по типу активаторов протеина "C" и не проявляют значительной казеинолитической и плазминоподобной активности, а также активаторной по отношению к плазминогену. Установлено, что влияние протеиназ, продуцируемых Aspergillus ochraceus 513, на время образования тромбина в плазме крови человека носит дозозависимый характер. Изучены рН - оптимум активности и рН - стабильность выделенных препаратов протеолитических ферментов грибов Aspergillus ochraceus 513 и Aspergillus alliaceus 7 dN1, а также температурный оптимум активности и температурная стабильность действия этих препаратов. Разработана методика выделения, очистки и разделения комплексного препарата протеиназ методом аффинной хроматографии. Впервые выделен гомогенный белок - активатор протеина "C" с мол. массой - 36,5 кД, эффективность которого выше таковой у активатора протеина "C", выделенного из яда змеи Agkistrodon contortrix contortrix. Полученный микробный активатор протеина "C" из Aspergillus ochraceus 513 в дальнейшем может найти применение как для функционального определения протеина "C" в крови человека, так и в качестве активатора протеина "C" для коррекции нарушений гемостаза и фибринолиза

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: МИКРОМИЦЕТЫ
ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
БЕЛОК
ГОМОГЕННЫЙ БЕЛОК
АКТИВАТОР ПРОТЕИНА "C"
ВЫДЕЛЕНИЕ
ПЕРСПЕКТИВЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 08.06-04В5.81

Внеклеточные протеиназы мицелиальных грибов как возможные маркеры фитопатогенеза [Текст] / Я. Е. Дунаевский [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 6. - С. 747-751 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Показано, что присутствие белка в культуральной среде индуцирует секрецию протеиназ у изученных видов мицелиальных грибов. Проведен сравнительный анализ главных внеклеточных протеиназ у сапротрофного штамма Trichoderma harzianum и фитопатогенного штамма Alternaria alternata. С помощью ингибиторного анализа эти ферменты были классифицированы как сериновые протеиназы. На основании данных по субстратной специфичности и ингибиторного анализа показано, что секретируемый фермент из T. harzianum является субтилизиноподобной протеиназой, а секретируемый фермент из A. alternata - трипсиноподобной протеиназой. Этот факт, подтвержденный данными, полученными на других видах мицелиальных грибов, может указывать на характерное различие между сапротрофами и патогенами. Россия, НИИ физ.-хим. биологии им. А. Н. Белозерского, Москва. Библ. 15

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.02
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ALTERNARIA ALTERNATA (FUNGI)
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МАРКЕРЫ ФИТОПАТОГЕНЕЗА

Доп.точки доступа:
Дунаевский, Я.Е.; Грубань, Т.Н.; Белякова, Г.А.; Белозерский, М.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.06-04Б2.25

Внеклеточные протеиназы мицелиальных грибов как возможные маркеры фитопатогенеза [Текст] / Я. Е. Дунаевский [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 6. - С. 747-751 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Показано, что присутствие белка в культуральной среде индуцирует секрецию протеиназ у изученных видов мицелиальных грибов. Проведен сравнительный анализ главных внеклеточных протеиназ у сапротрофного штамма Trichoderma harzianum и фитопатогенного штамма Alternaria alternata. С помощью ингибиторного анализа эти ферменты были классифицированы как сериновые протеиназы. На основании данных по субстратной специфичности и ингибиторного анализа показано, что секретируемый фермент из T. harzianum является субтилизиноподобной протеиназой, а секретируемый фермент из A. alternata - трипсиноподобной протеиназой. Этот факт, подтвержденный данными, полученными на других видах мицелиальных грибов, может указывать на характерное различие между сапротрофами и патогенами. Россия, НИИ физ.-хим. биологии им. А. Н. Белозерского, Москва. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.23.11.04
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ALTERNARIA ALTERNATA (FUNGI)
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МАРКЕРЫ ФИТОПАТОГЕНЕЗА

Доп.точки доступа:
Дунаевский, Я.Е.; Грубань, Т.Н.; Белякова, Г.А.; Белозерский, М.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 02.02-04И1.194

Walker, Anthony J.
Bacteria associated with the digestive system of the slug Deroceras reticulatum are not required for protein digestion [Text] / Anthony J. Walker, David M. Glen, Peter R. Shewry // Soil Biol. and Biochem. - 1999. - Vol. 31, N 10. - P1387-1394 . - ISSN 0038-0717
Перевод заглавия: Бактерии, ассоциированные с пищеварительной системой слизня Deroceros reticulatum, не нужны для переваривания белка
Аннотация: Изучали бактерии, изолированные из желудка, пищеварительных и слюнных желез Deroceros reticulatum. Наибольшая плотность бактерий наблюдалась в пищеварительных железах. 34, 16 и 3% от общего числа бактерий, присутствовавших в слюнных железах, пищеварительных железах и желудке соответственно, секретировали внеклеточные протеиназы. Внесение антибиотиков (хлорамфеникол или тетрациклин плюс хлортетрациклин) в корм слизней уменьшало кол-во бактерий (в т. ч. протеолитических) на 98-99%, однако протеолитическая активность при этом снижалась (в 3 раза) только в желудке. Великобритания, Vascular Tissue Lab., Dep. of Med., Univ. of Manchester, Manchester Royal Infirmary, Oxford Road, Manchester, M13 9WL. Библ. 30

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.15.09.29
Рубрики: БАКТЕРИИ
АССОЦИАЦИЯ С DEROCEROS RETICULATUM
ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ БАКТЕРИЯМИ

Доп.точки доступа:
Glen, David M.; Shewry, Peter R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.11-04Б3.77

Батомункуева, Б. П.
Изучение препаратов внеклеточных протеиназ грибов Aspergillus ochraceus 513 и Aspergillus alliaceus 7 dN1 [Текст] / Б. П. Батомункуева, Н. С. Егоров // Микробиология. - 2002. - Т. 71, N 1. - С. 56-58 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Из фильтратов культуральных жидкостей штаммов грибов Aspergullus ochraceus 513 и Aspergillus alliaceus 7 dN1 путем осаждения сернокислым аммонием и последующей гель-фильтрацией на колонках с сефадексом G-25 для освобождения от ионов аммония получены препараты внеклеточных протеолитических ферментов, обладающих высокой антикоагулянтной активностью по типу активаторов протеина C. Изучены pH-оптимум активности и pH-стабильность выделенных препаратов протеолитических ферментов грибов A. ochraceus 513 и A. alliaceus 7 dN1, а также температурный оптимум активности действия этих ферментов и их устойчивость к температурной денатурации. Россия, МГУ им. М. В. Ломоносова, каф. микробиол., биофак, Москва. Библ. 8

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ASPERGILLUS OCHRACEUS (FUNGI)
ШТАММ 513
ASPERGILLUS ALLIACEUS (FUNGI)
ШТАММ 7DN1
ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ИЗУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ВЫДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Егоров, Н.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.152

Galas, Edward.
Proteinases of Streptomyces fradiae [Text]. II. Specificity / Edward Galas, Maria T. Kaluzewska // Acta Microbiol. pol. - 1992. - Vol. 41, N 3-4. - P157- 167 . - ISSN 0137-1320
Перевод заглавия: Протеиназы Streptomyces fradiae. II. Специфичность [действия]
Аннотация: Показали, что внеклеточные протеиназы, образуемые кератинолитич. штаммом Streptomyces fradiae, обладают активностью как в отношении белков, так и синтетич. субстратов. Среди шести выделенных протеиназ, помимо доминирующей протеиназы, обладающей относительно широкой специфичностью, отмечены два фермента, обладающие узкой специфичностью, близкой к таковой трипсина. Они с высокой скоростью расщепляли все трипсиновые субстраты, но проявляли слабую активность или вовсе не гидролизовали наборы субстратов, характерные для других известных протеиназ. Два трипсиноподобных фермента S. fradiae были высокочувствительны к действию таких ингибиторов трипсина, как тозил-лизилхлорметилкетон, овомукоид - ингибитор трипсина и ингибитор трипсина из соевых бобов. Библ. 23. Польша, Inst. of Techn. Biochem., Techn. Univ., 90-924 Lodz.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ТРИПСИНОПОДОБНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
STREPTOMYCES FRADIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kaluzewska, Maria T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.08-04Б2.58

Фибринолитическая и коллагенолитическая активность внеклеточных протеиназ штаммов микромицетов Aspergillus ochraceus L-1 и Aspergillus ustus 1 [Текст] / А. А. Осмоловский [и др.] // Вестн. МГУ. Сер. 16. - 2016. - N 1. - С. 71-75 . - ISSN 0137-0952
Аннотация: Показано, что штаммы микромицетов A. ochraceus L-1 и A. ustus 1 различаются по проявлению активности внеклеточных протеиназ при разных значениях рН, а также по выраженности своего действия на фибриллярные белки. Выявлено, что протеиназы A. ochraceus L-1 проявляют максимальную активность при росте продуцента на среде без нитратов (рН ферментативной реакции 8,0), а протеиназы A. ustus 1 проявляют максимальную активность при росте микромицета на среде, содержащей нитрат натрия (рН ферментативной реакции 6,0). Значения удельных фибринолитической и коллагенолитической активностей A. ochraceus L-1 в 2,2 и 1,6 раз больше, чем у A. ustus 1, соответственно, однако A. ustus 1 практически не проявляет общей протеолитической (казеинолитической) активности и обладает высоким соотношением фибринолитической активности и общей протеолитической (казеинолитической) активности (6,92), что делает его перспективным продуцентом протеиназ, расщепляющих фибрин и коллаген.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ASPERGILLUS OCHRACEUS L-1(FUNGI )
ASPERGILLUS USTUS 1 (FUNGI )
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ФИБРИНОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
КОЛЛАГЕНОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ПИТАТЕЛЬНЫ СРЕДЫ
СОСТАВ

Доп.точки доступа:
Осмоловский, А.А.; Попова, Е.А.; Крейер, В.Г.; Баранова, Н.А.; Егоров, Н.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.195

Rodziewicz, Anna.
Pozakomorkowe proteinazy drobnoustrojow [Text] / Anna Rodziewicz, Jerzy Sobiszczanski // Post. mikrobiol. - 1988. - Vol. 27, N 1-2. - С. 55-75 . - ISSN 0079-4252
Перевод заглавия: Внеклеточные протеиназы микроорганизмов

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
КЛАССИФИКАЦИЯ
ЗНАЧЕНИЕ В ПРИРОДЕ
BACILLUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sobiszczanski, Jerzy

РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 09.01-04Б3.195

Внеклеточные протеиназы мицелиальных грибов как возможные маркеры фитопатогенеза [Текст] / Я. Е. Дунаевский [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 6. - С. 747-751 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Показано, что присутствие белка в культуральной среде индуцирует секрецию протеиназ у изученных видов мицелиальных грибов. Проведен сравнительный анализ главных внеклеточных протеиназ у сапротрофного штамма Trichoderma harzianum и фитопатогенного штамма Alternaria alternata. С помощью ингибиторного анализа эти ферменты были классифицированы как сериновые протеиназы. На основании данных по субстратной специфичности и ингибиторного анализа показано, что секретируемый фермент из T. harzianum является субтилизиноподобной протеиназой, а секретируемый фермент из A. alternata - трипсиноподобной протеиназой. Этот факт, подтвержденный данными, полученными на других видах мицелиальных грибов, может указывать на характерное различие между сапротрофами и патогенами. Россия, НИИ физ.-хим. биологии им. А. Н. Белозерского, Москва. Библ. 15

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.21
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ALTERNARIA ALTERNATA (FUNGI)
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МАРКЕРЫ ФИТОПАТОГЕНЕЗА

Доп.точки доступа:
Дунаевский, Я.Е.; Грубань, Т.Н.; Белякова, Г.А.; Белозерский, М.А.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 15.04-04Б2.231

ОПРЕДЕЛЕНИЕ РЕГУЛЯТОРНЫХ ЭЛЕМЕНТОВ ГЕНОВ СЕРИНОВЫХ ПРОТЕИНАЗ BACILLUSPUMILUS 7Р [Текст] / А. М. Черемин [и др.] // Вестн. Казан. технол. ун-та. - 2014. - Т. 17, N 23. - С. 245-247 . - ISSN 1998-7072
Аннотация: Бактерии рода Bacillus в постэкспоненциальной фазе роста продуцируют в среду различные гидролазы, в том числе внеклеточные протеиназы. Среди них наиболее широко используемыми в практике являются сериновые протеиназы. Направление и стартовая точка транскрипции (TSS) дают базисное понимание структуры промоторных областей. С помощью методов биоинформатики, идентифицированы потенциальные стартовые точки и направление транскрипции генов сериновых протеиназ Bacillus pumilus - субтилизиноподобной протеиназы (AY754946.2) и глутамилэндопептидазы (Y15136.1). Методами in vitro показано, что транскрипция генов сериновых протеиназ Bacillus pumilus происходит в направлении 5'-3'. Установлены нуклеотиды, с которых начинается транскрипция генов

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ГЕНЫ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
НАПРАВЛЕНИЕ 5''-'3'
ПОТЕНЦИАЛЬНЫЕ СТАРТОВЫЕ ТОЧКИ
СУБТИЛИЗИНПОДОБНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗЫ
BACILLUS (BACT.)
ПРОДУКЦИЯ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Черемин, А.М.; Захарова, М.В.; Рудакова, Н.Л.; Михайлова, Е.О.; Шарипова, М.Р.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.01-04Б2.197

Walker, Anthony J.
Bacteria associated with the digestive system of the slug Deroceras reticulatum are not required for protein digestion [Text] / Anthony J. Walker, David M. Glen, Peter R. Shewry // Soil Biol. and Biochem. - 1999. - Vol. 31, N 10. - P1387-1394 . - ISSN 0038-0717
Перевод заглавия: Бактерии, ассоциированные с пищеварительной системой слизня Deroceros reticulatum, не нужны для переваривания белка
Аннотация: Изучали бактерии, изолированные из желудка, пищеварительных и слюнных желез Deroceros reticulatum. Наибольшая плотность бактерий наблюдалась в пищеварительных железах. 34, 16 и 3% от общего числа бактерий, присутствовавших в слюнных железах, пищеварительных железах и желудке соответственно, секретировали внеклеточные протеиназы. Внесение антибиотиков (хлорамфеникол или тетрациклин плюс хлортетрациклин) в корм слизней уменьшало кол-во бактерий (в т. ч. протеолитических) на 98-99%, однако протеолитическая активность при этом снижалась (в 3 раза) только в желудке. Великобритания, Vascular Tissue Lab., Dep. of Med., Univ. of Manchester, Manchester Royal Infirmary, Oxford Road, Manchester, M13 9WL. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.17
Рубрики: БАКТЕРИИ
АССОЦИАЦИЯ С DEROCEROS RETICULATUM
ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ БАКТЕРИЯМИ

Доп.точки доступа:
Glen, David M.; Shewry, Peter R.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.163

Rattray, Fergal OP.
Specificity of a extracellular proteinase from Brevibacterium linens ATCC 9174 on bovine 'альфа'[s1]-casein [Text] / Fergal OP. Rattray, Patrick F. Fox, Aine Healy // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 2. - P501-506 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Специфичность внеклеточных протеиназ Brevibacterium linens ATCC 9174, выращенных на животном 'альфа'[s1]-казеине
Аннотация: Изучали специфичность внеклеточной протеиназы Br. linens ATCC 9174, выращенных на животном 'альфа'[s1]-казеине. Гидролиз проводили додецилсульфатом натрия с последующим полиакриламидным гель-электрофорезом (ПАГЭ) и урин-ПАГЭ. Основные пептиды, растворимые при pH 4,6, выделялись методом жидкостной хроматографии при высоком давлении и затем идентифицировались секвенированием N-терминальных аминокислот и масс-спектрометрически. По времени выхода дериваты пептидов, идентифицированные как His-8-Cln-9, Ser-161-Gly-162, затем, Cln-172-Tur-173 и Phe-23-Phe246, разделялись, соответственно, на первичные, вторичные и третичные. Остальные дериваты представляли собой смесь Asn-19-Leu-20, Phe-32-Gly-33, Tyr-104-Lys-105, Leu-142-Ala-143, Phe150-Arg-151, Gln-152-Phe-153, Leu-169-Gly-170 и Thr-171-Gln-172. Показана высокая специфичность аминокислотных остатков протеазы в положении P[1] и P'[1], но предпочтительная локализация гидрофобных остатков соответствовала P[2], P[3], P[4], P'[2], P'[3] и P' положениям. Ирландия [A. Healy], Dep. of Food Chem., Univ. College, Cork. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
BREVIBACTERIUM LINENS (BACT.)
ШТАММ ATCC 9174

Доп.точки доступа:
Fox, Patrick F.; Healy, Aine

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.101

Ландау, Н. С.
Особенности накопления в среде и некоторые свойства протеолитических ферментов, образуемых Nocardia minima [Текст] / Н. С. Ландау, Н. С. Егоров // Микробиология. - 1996. - Т. 65, N 1. - С. 42-47 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: По ходу развития Nocardia minima, штамм 1 прослежена динамика накопления внеклеточных протеиназ (П) плазминоподобного и активаторного механизмов действия, относящихся к субтилизиновому семейству класса сериновых П и к классу металлопротеиназ. На основании изучения последовательности появления изучаемых П и уровня их активности на разных фазах роста продуцента можно допустить участие этих ферментов в процессах морфофизиологических перестроек при переходе от мицелия к палочкам, а затем от палочек к коккам. Выявлена видовая специфичность П нокардии по отношению к фибрину крови человека или крови быка. Установлено, что такие особенности П нокардии, как отсутствие ферментов химотрипсиноподобных ферментов, типичных для стрептомицетов, наличие металлопротеиназ, типичных для бацилл, а также отличие субтилизинов нокардии от таковых же ферментов у бацилл и стрептомицетов, вполне согласуются с тем промежуточным систематическим положением, к-рое данный организм занимает в мире микробов. Россия, МГУ им. М. В. Ломоносова. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ДИНАМИКА НАКОПЛЕНИЯ
ВИДОВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
NOCARDIA MINIMA (BACT.)
ШТАММ 1
МОРФОФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ПЕРЕСТРОЙКИ

Доп.точки доступа:
Егоров, Н.С.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.02-04Б3.85

Rattray, Fergal OP.
Specificity of a extracellular proteinase from Brevibacterium linens ATCC 9174 on bovine 'альфа'[s1]-casein [Text] / Fergal OP. Rattray, Patrick F. Fox, Aine Healy // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 2. - P501-506 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Специфичность внеклеточных протеиназ Brevibacterium linens ATCC 9174, выращенных на животном 'альфа'[s1]-казеине
Аннотация: Изучали специфичность внеклеточной протеиназы Br. linens ATCC 9174, выращенных на животном 'альфа'[s1]-казеине. Гидролиз проводили додецилсульфатом натрия с последующим полиакриламидным гель-электрофорезом (ПАГЭ) и урин-ПАГЭ. Основные пептиды, растворимые при pH 4,6, выделялись методом жидкостной хроматографии при высоком давлении и затем идентифицировались секвенированием N-терминальных аминокислот и масс-спектрометрически. По времени выхода дериваты пептидов, идентифицированные как His-8-Cln-9, Ser-161-Gly-162, затем, Cln-172-Tur-173 и Phe-23-Phe246, разделялись, соответственно, на первичные, вторичные и третичные. Остальные дериваты представляли собой смесь Asn-19-Leu-20, Phe-32-Gly-33, Tyr-104-Lys-105, Leu-142-Ala-143, Phe150-Arg-151, Gln-152-Phe-153, Leu-169-Gly-170 и Thr-171-Gln-172. Показана высокая специфичность аминокислотных остатков протеазы в положении P[1] и P'[1], но предпочтительная локализация гидрофобных остатков соответствовала P[2], P[3], P[4], P'[2], P'[3] и P' положениям. Ирландия [A. Healy], Dep. of Food Chem., Univ. College, Cork. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
BREVIBACTERIUM LINENS (BACT.)
ШТАММ ATCC 9174

Доп.точки доступа:
Fox, Patrick F.; Healy, Aine

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.07-04Б4.237

The search for virulence determinants in Aspergillus fumigatus [Text] / Jean-Philippe Bauchara [et al.] // Trends Microbiol. - 1995. - Vol. 3, N 8. - P3327-330 . - ISSN 0966-842X
Перевод заглавия: Поиск детерминантов вирулентности у Aspergillus fumigatus
Аннотация: The development of aspergillosis in an immunodeficient host depends on interactions between fungal and host components. The recognition by Aspergillus fumigatus of fibrinogen and laminin, and the secretion of extracellular proteinases and ribonucleotoxin have been suggested to mediate adherence to mucosal surfaces and subsequently to bring about host-tissue invasion

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.09
Рубрики: ASPERGILLUS FUMIGATUS (FUNGI)
ВИРУЛЕНТНОСТЬ
ДЕТЕРМИНАНТЫ
ФИБРИНОГЕНЫ
ЛАМИНИНЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Bauchara, Jean-Philippe; Tronchin, Guy; Larcher, Gerald; Chabasse, Dominique

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.12-04В2.172

The major extracellular proteinases of the silverleaf fungus Chondrostereum purpureum, are metalloproteonases [Text] / J. Z. McHenry [et al.] // Plant Pathol. - 1996. - Vol. 45, N 3. - P552-563 . - ISSN 0032-0862
Перевод заглавия: Главные внеклеточные протеиназы возбудителя млечного блеска Chondrostereum purpureum являются металлопротеиназами
Аннотация: Гриб C. purpureum, возбудитель млечного блеска листьев плодовых деревьев, выделяет в среду внеклеточные протеиназы при выращивании в жидкой культуре или на агаре. Активность протеиназ в самом мицелии едва определима. Хелатирующие агенты ингибировали по меньшей мере 95% казеинолитической активности во внеклеточной жидкости (ЭЦЖ). В жидкости, диализованной против ЭДТА, активность восстанавливалась ионами металлов, что подтверждает присутствие металлопротеиназ. Казеинолитическая активность удалялась при действии в-в, содержащих сульфгидрильные группы. Хроматография на Superdex G75 и анализ SDS-ПААГ протеиназ, присутствующих в концентрированной ЭЦЖ, выявили по крайней мере 4 компонента с протеолитической активностью. Кроме главных металлопротеиназ обнаружена низкая химотрипсиноподобная активность, а также высокая активность экзопептидазы, лейцинаминопептидазы. Широкий спектр уровней казеинолитической активности обнаружен при выращивании изолятов C. purpureum из Нов. Зеландии в жидкой культуре, но на агаре отмечено значительно меньше вариаций. Активность протеиназ обнаружена во всей зоне инфекции растений, восприимчивых к заболеванию, но в устойчивых растениях она выявлялась только в месте поранения. Обсуждается возможная роль этих протеиназ при инфицировании и росте патогена. Новая Зеландия, Horticulture and Food Res. Inst., Private Bag 11030, Palmerston North. Библ. 25

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: CHONDROSTEREUM PURPUREUM (FUNGI)
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
McHenry, J.Z.; Christeller, J.T.; Slade, E.A.; Laing, W.A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.114

Ландау, Н. С.
Особенности накопления в среде и некоторые свойства протеолитических ферментов, образуемых Nocardia minima [Текст] / Н. С. Ландау, Н. С. Егоров // Микробиология. - 1996. - Т. 65, N 1. - С. 42-47 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: По ходу развития Nocardia minima, штамм 1 прослежена динамика накопления внеклеточных протеиназ (П) плазминоподобного и активаторного механизмов действия, относящихся к субтилизиновому семейству класса сериновых П и к классу металлопротеиназ. На основании изучения последовательности появления изучаемых П и уровня их активности на разных фазах роста продуцента можно допустить участие этих ферментов в процессах морфофизиологических перестроек при переходе от мицелия к палочкам, а затем от палочек к коккам. Выявлена видовая специфичность П нокардии по отношению к фибрину крови человека или крови быка. Установлено, что такие особенности П нокардии, как отсутствие ферментов химотрипсиноподобных ферментов, типичных для стрептомицетов, наличие металлопротеиназ, типичных для бацилл, а также отличие субтилизинов нокардии от таковых же ферментов у бацилл и стрептомицетов, вполне согласуются с тем промежуточным систематическим положением, к-рое данный организм занимает в мире микробов. Россия, МГУ им. М. В. Ломоносова. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ДИНАМИКА НАКОПЛЕНИЯ
ВИДОВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
NOCARDIA MINIMA (BACT.)
ШТАММ 1
МОРФОФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ПЕРЕСТРОЙКИ

Доп.точки доступа:
Егоров, Н.С.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.84

Stefanova, Miglena E.
Characterization of two extracellular proteinases from Aspergillus terreus and their role in the formation of low molecular weight endoglucanases [Text] / Miglena E. Stefanova, Olga P. Beletskaya, Igor S. Kulaev // Process Biochem. - 1997. - Vol. 32, N 8. - P685-689 . - ISSN 0032-9592
Перевод заглавия: Характеристика двух внеклеточных протеиназ из Aspergillus terreus и их роль в образовании низкомолекулярных эндонуклеаз
Аннотация: Охарактеризованы два внеклеточных протеолитических фермента из разрушающего древесину гриба Aspergillus terreus. Протеиназа I активна в широком диапазоне рН при 55'ГРАДУС'С. Вторая протеиназа активна при рН 6,0-7,0 и 65'ГРАДУС'-70'ГРАДУС'С. Обе протеиназы имели изоэлектрические точки при кислом рН и содержали углеводородную часть. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., Sofia. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЭНДОНУКЛЕАЗЫ
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭНДОНУКЛЕАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ASPERGILLUS TERREUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Beletskaya, Olga P.; Kulaev, Igor S.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.08-04Б3.123

Stefanova, Miglena E.
Characterization of two extracellular proteinases from Aspergillus terreus and their role in the formation of low molecular weight endoglucanases [Text] / Miglena E. Stefanova, Olga P. Beletskaya, Igor S. Kulaev // Process Biochem. - 1997. - Vol. 32, N 8. - P685-689 . - ISSN 0032-9592
Перевод заглавия: Характеристика двух внеклеточных протеиназ из Aspergillus terreus и их роль в образовании низкомолекулярных эндонуклеаз
Аннотация: Охарактеризованы два внеклеточных протеолитических фермента из разрушающего древесину гриба Aspergillus terreus. Протеиназа I активна в широком диапазоне рН при 55'ГРАДУС'С. Вторая протеиназа активна при рН 6,0-7,0 и 65'ГРАДУС'-70'ГРАДУС'С. Обе протеиназы имели изоэлектрические точки при кислом рН и содержали углеводородную часть. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., Sofia. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЭНДОНУКЛЕАЗЫ
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭНДОНУКЛЕАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ASPERGILLUS TERREUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Beletskaya, Olga P.; Kulaev, Igor S.

20.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 16.01-04В5.75

Секреция внеклеточных протеиназ фитопатогенными грибами рода Fusarium [Текст] / Р. И. Ибрагимов [и др.] // Современная микология в России. - М., 2015. - Материалы 3 Международного микологического форума, Москва, 14-15 апр., 2015, Т. 4. - С. 28-29. - 7 . - ISBN 978-5-901578-19-3
Аннотация: Показано, что патогенные грибы Fusarium секретируют во внеклеточную среду ферменты, гидролизующие синтетический субтрат БАПНА. Способность к секреции протеолитических ферментов у различных видов неодинакова и зависит от возраста грибной культуры, состава питательной среды. Коллекционные (музейные) культуры различных видов обладают низкой активностью протеиназ. Высокая активность внеклеточных протеиназ обнаруживается в культуральном фильтрате гриба, выделенного из растительных остатков. Предполагается, что культивирование (поддерживание) патогенных грибов на искусственных питательных средах снижает их способность к синтезу и секреции гидролитических ферментов. Снижение этой способности может являться одной из причин потери патогенных свойств грибов при пассировании их в искусственных средах. При выращивании грибов в средах, содержащих фунгицидные препараты, наблюдается подавление синтеза и секреции протеиназ в культуральную жидкость. Внеклеточные БАПНА-азы патогенов представлены термо- и кислотостабильными белками с оптимумом действия в щелочной зоне рН. Максимальную активность они проявляют в интервале рН от8 до 11. Значение активности внеклеточных ферментов зависит от вида и возраста грибной культуры, от состава питательной среды

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.02
Рубрики: ФИТОПАТОГЕННЫЕ ГРИБЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СЕКРЕЦИЯ
СВОЙСТВА
FUSARIUM (FUNGI)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ГРИБОВ

Доп.точки доступа:
Ибрагимов, Р.И.; Шпирная, И.А.; Цветков, В.О.; Баширова, Р.М.; Яруллина, Л.Г.

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска