СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 105
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-105

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 13.03-04А3.75

A convenient alcohol sensor using one-pot nanocomposite entrapping alcohol oxidase and magnetic nanoparticles as peroxidase mimetics [Text] / Moon Il Kim [et al.] // J. Nanosci. and Nanotechnol. - 2012. - Vol. 12, N 7. - P5914-5919 . - ISSN 1533-4880
Перевод заглавия: Сенсор для определения спиртов с использованием нанокомпозита, содержащего алкогольоксидазу и магнитные наночастицы как имитаторы пероксидазы
Аннотация: Разработан колориметрический биосенсор для количественного анализа этанола и метанола. Он содержит нанокомпозит, состоящий из магнитных наночастиц Fe[3]O[4] и алкогольоксидазы в матриксе из пористой двуокиси кремния. В присутствии спирта фермент образует H[2]O[2], который активирует магнитные частицы (миметики пероксидазы), превращающие ABTS в цветной продукт, определяемый колориметрически. Корея, Dep. Chem. and Biomol. Eng., Korea Adv. Inst. Sci. and Technol. 291 Dachak-Ko, Yuseong-Gu, Daejeon 305-701. Библ. 36

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ЭТАНОЛ
МЕТАНОЛ
КОЛИЧЕСТВЕННЫЙ КОЛОРИМЕТРИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
БИОСЕНСОРЫ
НАНОКОМПОЗИТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
МАГНИТНЫЕ НАНОЧАСТИЦЫ
МИМЕТИКИ ПЕРОКСИДАЗЫ
МАТРИКС ИЗ SIO[2]

Доп.точки доступа:
Kim, Moon Il; Shim, Jongmin; Parab, Harshala J.; Shin, Sung Chul; Lee, Jinwoo; Park, Hyun Gyu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 13.05-04Т5.71

A convenient alcohol sensor using one-pot nanocomposite entrapping alcohol oxidase and magnetic nanoparticles as peroxidase mimetics [Text] / Moon Il Kim [et al.] // J. Nanosci. and Nanotechnol. - 2012. - Vol. 12, N 7. - P5914-5919 . - ISSN 1533-4880
Перевод заглавия: Сенсор для определения спиртов с использованием нанокомпозита, содержащего алкогольоксидазу и магнитные наночастицы как имитаторы пероксидазы
Аннотация: Разработан колориметрический биосенсор для количественного анализа этанола и метанола. Он содержит нанокомпозит, состоящий из магнитных наночастиц Fe[3]O[4] и алкогольоксидазы в матриксе из пористой двуокиси кремния. В присутствии спирта фермент образует H[2]O[2], который активирует магнитные частицы (миметики пероксидазы), превращающие ABTS в цветной продукт, определяемый колориметрически. Корея, Dep. Chem. and Biomol. Eng., Korea Adv. Inst. Sci. and Technol. 291 Dachak-Ko, Yuseong-Gu, Daejeon 305-701. Библ. 36

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.13.05
Рубрики: ЭТАНОЛ
МЕТАНОЛ
КОЛИЧЕСТВЕННЫЙ КОЛОРИМЕТРИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
БИОСЕНСОРЫ
НАНОКОМПОЗИТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
МАГНИТНЫЕ НАНОЧАСТИЦЫ
МИМЕТИКИ ПЕРОКСИДАЗЫ
МАТРИКС ИЗ SIO[2]

Доп.точки доступа:
Kim, Moon Il; Shim, Jongmin; Parab, Harshala J.; Shin, Sung Chul; Lee, Jinwoo; Park, Hyun Gyu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 13.04-04А3.88

Tanriverdi, Simla.
A new amperometric alcohol oxidase biosensor based on conducting polymer or (4,7-dithien-2-yl-2, 1,3-benzothiadiazole) [Text] / Simla Tanriverdi, Sevinc Tuncagil, Levent Toppare // J. Macromol. Sci. A. - 2012. - Vol. 49, N 3. - P185-190 . - ISSN 1060-1325
Перевод заглавия: Новый амперометрический биосенсор на основе алкогольоксидазы и проводящего полимера - 4,7 дитиен-2-ил-2,1,3-бензотиадиазола

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ НА ПРОВОДЯЩЕМ ПОЛИМЕРЕ
ДИТИЕНИЛБЕНЗОТИАДИАЗОЛ
АМПЕРОМЕТРИЯ

Доп.точки доступа:
Tuncagil, Sevinc; Toppare, Levent

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 02.05-04В2.156

Alcohol oxidase and dihydroxyacetone synthase, the abundant peroxisomal proteins of methylotrophic yeasts, assemble in different cellular compartments [Text] / Mary Q. Stewart [et al.] // J. Cell Sci. - 2001. - Vol. 114, N 15. - P2863-2868 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Алкогольоксидаза и дигидроксиацетонсинтаза как белки, содержащиеся в большом количестве в пероксисомах метилотрофных дрожжей, подвергаются сборке в различных компартментах клетки
Аннотация: Показали, что у Candida Boidinii алкогольоксидаза (АО) импортируется в пероксисомы в течение нескольких минут в виде мономера; соответственно АО, лишенная сигналов локализации в пероксисомах, не может импортироваться с субъединицами, содержащими такие сигналы. Октамеризация АО происходит в матриксе пероксисом. Дигидроацетонсинтаза быстро димеризуется в цитозоле перед ее импортом. США, Dep. Pharmacol., Univ. Texas Southwestern Med. Ctr, Dallas TX 75390-9041. Библ. 32

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ДИГИДРОКСИАЦЕТОНСИНТАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ФУНКЦИЯ
ПЕРОКСИСОМЫ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Stewart, Mary Q.; Esposito, Renee D.; Gowani, Jehangir; Goodman, Joel M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.06-04Я6.96

Alcohol oxidase and dihydroxyacetone synthase, the abundant peroxisomal proteins of methylotrophic yeasts, assemble in different cellular compartments [Text] / Mary Q. Stewart [et al.] // J. Cell Sci. - 2001. - Vol. 114, N 15. - P2863-2868 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Алкогольоксидаза и дигидроксиацетонсинтаза как белки, содержащиеся в большом количестве в пероксисомах метилотрофных дрожжей, подвергаются сборке в различных компартментах клетки
Аннотация: Показали, что у Candida Boidinii алкогольоксидаза (АО) импортируется в пероксисомы в течение нескольких минут в виде мономера; соответственно АО, лишенная сигналов локализации в пероксисомах, не может импортироваться с субъединицами, содержащими такие сигналы. Октамеризация АО происходит в матриксе пероксисом. Дигидроацетонсинтаза быстро димеризуется в цитозоле перед ее импортом. США, Dep. Pharmacol., Univ. Texas Southwestern Med. Ctr, Dallas TX 75390-9041. Библ. 32

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ДИГИДРОКСИАЦЕТОНСИНТАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ФУНКЦИЯ
ПЕРОКСИСОМЫ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Stewart, Mary Q.; Esposito, Renee D.; Gowani, Jehangir; Goodman, Joel M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.124

Alcohol oxidase expressed under nonmethylotrophic conditions is imported, assembled, and enzymatically active in peroxisomes of Hansenula polymorpha [Text] / Ben Distel [et al.] // J. Cell Biol. - 1988. - Vol. 107, N 5. - P1669-1675 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Алкогольоксидаза, экспрессируемая в неметилотрофных условиях, импортируется, собирается и обладает ферментной активностью в пероксисомах клеток Hansenula polymorpha
Аннотация: Изучали механизмы образования пероксисом в Кл Hansenula polymorpha. В геном H. polymorpha вводили дополнительный ген алкогольоксидазы (АО), находящийся под контролем промотора фосфоглицераткиназы из Кл дрожжей. При выращивании на средах с глюкозой такие Кл начинали эффективно экспрессировать ген АО. Обнаружено, что синтезируемая в этих условиях АО эффективно транспортируется в формирующиеся пероксисомы, собирается там в нативные откамерные структуры и обладает высокой ферментной активностью. В обычных условиях синтез АО, образование пероксисом и накопление в них фермента происходят только при наличии в среде метанола, являющегося субстратом для АО. Из полученных данных следует, что само по себе формирование пероксисом не является строго зависимым от метилотрофных условий роста Кл H. polymorpha. Библ. 36. Нидерланды, Section for Mol. Biol., Lab. of Biochemistry, Univ. of Amsterdam, 1105 AZ Amsterdam.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ГЛЮКОЗА
ОТСУТСТВИЕ МЕТАНОЛА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН АЛКОГОЛЬОКСИДАЗЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
СИНТЕЗ
ТРАНСПОРТ В ПЕРОКСИСОМЫ
ПЕРОКСИСОМЫ
МЕХАНИЗМ ОБРАЗОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Distel, Ben; Ley, Inge Van Der; Veenhuis, Marten; Tabak, Henk F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.73

Volfova, O.
Alcohol oxidase in Candida boidinii on methanol-xylose mixtures [Text] / O. Volfova, V. Korinek, E. Kyslikova // Biotechnol. Lett. - 1988. - Vol. 10, N 9. - P643-648 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Алкогольоксидаза у Candida boidinii при росте на смесях метанол-ксилоза
Аннотация: Показано, что у ацидотолерантных дрожжей C. boidinii шт. 2 уровень алкогольоксидазы (АО) в Кл при росте на смеси 3 г/л метанола и от 1 до 3 г/л ксилозы в непрерывных условиях был сходен с уровнем АО, к-рый наблюдается при росте на метаноле - 0,43 Е/мг белка. Обнаружено одновременное потребление обоих субстратов, выход биомассы был аддитивным. Добавление глюкозы вызывало катаболитную репрессию и быстро снижало уровень активности АО. Библ. 15. Ил. 2. ЧССР, Inst. Microbiol., Czechoslovak. Acad. Sci., 142 20 Prague 4.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: CANDIDA BOIDINII (FUNGI)
КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫЕ ДРОЖЖИ
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
МЕТАНОЛ
КСИЛОЗА
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ РЕГУЛЯЦИИ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Korinek, V.; Kyslikova, E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.193

Savitha, Janakiraman.
Alcohol oxidase of Aspergillus flavipes grown on hexadecanol [Text] / Janakiraman Savitha, Colin Ratledge // EMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 80, N 2-3. - P221-24 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Алкогольоксидаза [гриба] Aspergillus flavipes, выращенного на гексадеканоле
Аннотация: Гриб Aspergillus flavipes при культивировании на среде с гексадеканолом синтезирует индуцибельную алкогольоксидазу (I). Наивысшая уд. активность I (196 нмоль/ /мин/мг белка) достигалась при добавлении к среде смеси гексадеканола (0,7%) и оливкового масла (0,3%). При фракционировании бесклеточного экстракта I обнаруживалась во фракции микросомальных мебмран. I окисляла первичные алифатические спирты с длиной цепи от 8 до 18 атомов С. Наилучшим субстратом является деканол. Оптимум для активности I при рН 9,5. Цисненасыщенные спирты окислялись с более высокими скоростями, чем транс-изомеры, а 'омега'-окси жирные к-ты и 'альфа','омега'-диолы не служили субстратами для I. Данная I является фотолабильным ферментом и полностью инактивируется под действием света через 50 мин. Библ. 12. Великобритания, (Colin Ratledge), Dep. of Applied Biology, Univ. of Hull, Hull, HU6 7RX.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ASPERGILLUS FLAVIPES (FUNGI)
ГЕКСАДЕКАНОЛ
УТИЛИЗАЦИЯ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ИНДУКЦИЯ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Ratledge, Colin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.11-04Б3.96

Savitha, Janakiraman.
Alcohol oxidase of Aspergillus flavipes grown on hexadecanol [Text] / Janakiraman Savitha, Colir Ratledge // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 80, N 2-3. - P221-224 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Алкогольоксидаза [гриба] Aspergillus flavipes, выращенного на гексадеканоле
Аннотация: Гриб Aspergillus flavipes при культивировании на среде с гексадеканолом синтезирует индуцибельную алкогольоксидазу (I). Наивысшая уд. активность I (196 нмоль/ /мин/мг белка) достигалась при добавлении к среде смеси гексадеканола (0,7%) и оливкового масла (0,3%). При фракционировании бесклеточного экстракта I обнаруживалась во фракции микросомальных мембран. I окисляла первичные алифатические спирты с длиной цепи от 8 до 18 атомов С. Наилучшим субстратом был деканол. Оптимум для активности I при pH 9,5. Цис-ненасыщенные спирты окислялись с более высокими скоростями, чем транс-изомеры, а 'омега'-гидрокси жирные к-ты и 'альфа','омега'-диолы не служили субстратами для I. Данная I является фотолабильным ферментом и полностью инактивируется под действием света через 50 мин. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 12. Великобритания, [Colin Ratledge], Dept. of Applied Biology, Univ. of Huil, Hull, HU6 7RX.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ASPERGILLUS FLAVIPES (FUNGI)
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ГЕКСАДЕКАНОЛ
ПОТРЕБЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ratledge, Colir

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.123

Bystrykh, L. V.
Alcohol oxidase of methylotrophic thermo- and acidotolerant yeast Hansenula sp [Text] / L. V. Bystrykh, J. Dvorakova, O. Volfova // Polia microbiol. - 1989. - Vol. 34, N 3. - P233-237 . - ISSN 0015-5632
Перевод заглавия: Алкогольоксидаза метилотрофных термои ацидотолерантных дрожжей Hansenula sp
Аннотация: Алкогольоксидаза (КФ 1.1.3.13; I), пероксисомальный фермент метилотрофных дрожжей, катализирующий первую стадию метаболизма метанола, была очищена до гомогенного состояния из дрожжей Hansenula sp. 3 путем 3-кратной ИОХ на ДЭАЭ-трисакриле и гель-фильтрации на сефарозе 6В. Методом ЭФ в градиенте ПААГ выявлено присутствие двух активных форм I с Mr 440 000 (главная) и Mr 724 000 (минорная). Масса субъединицы I составляет 72 000. Две формы I, вероятно, возникают в рез-те диссоциации октамерной формы до тетрамерной в щел. условиях (во время ЭФ рН составлял 8,9). По данным ВЭЖХ на TSK G3000SW при рН 7,0, в очищ. препарате I присутствует только один пик с Mr 758 000. I была активна при рН от 5,5 до 8,5. На величину U[м][а][к][с] влияло изменение т-ры, тогда как К варьировала от 2,0 до 6,0 мМ в зависимости от величины рН. Кроме того, К для метанола увеличивалась с увеличением скорости разбавления при хемостатном культивировании дрожжей. Предполагается, что эти изменения К вызваны присоединением формальдегида к I. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 9. СССР, ИБФМ АН СССР, Пущино 142292, Московская обл.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
HANSENULA (FUNGI)
АЦИДОТОЛЕРАНТНОСТЬ
ТЕРМОТОЛЕРАНТНОСТЬ
МЕТАНОЛ
МЕТАБОЛИЗМ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Dvorakova, J.; Volfova, O.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 00.07-04А3.174

Lau, Rebecca Choi Wan.
Alcohol sensing membrane based on immobilized ruthenium(II) complex in carboxylated PVC and surface covalently bonded alcohol oxidase [Text] / Rebecca Choi Wan Lau, Martin Ming Fat Choi, Jianzhong Lu // Talanta. - 1999. - Vol. 48, N 2. - P321-331 . - ISSN 0039-9140
Перевод заглавия: Чувствительная к спирту мембрана на основе иммобилизованного в карбоксилированном поливинилхлориде комплекса рутения (II) и ковалентно связанной с поверхностью алкогольоксидазы
Аннотация: Разработан флуорометрический оптод для непрерывного мониторинга конц-ии спирта (этанол, пропанол, бутанол). Действие оптода основано на сопряжении реакции окисления спирта, катализируемой алкогольоксидазой, иммобилизованной на карбоксилированной поливинилхлоридной мембране, с реакцией гашения флуоресценции чувствительного к кислороду красителя на основе комплекса рутения (II), иммобилизованного в той же мембране. Время отклика оптода менее 1 мин. КНР, Dep. Chem., Hong Kong Baptist Univ., Kowloon Tong, Hong Kong. Библ. 22

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
СПИРТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ НА ПОВЕРХНОСТИ
КАРБОКСИЛИРОВАННАЯ ПОЛИВИНИЛХЛОРИДНАЯ МЕМБРАНА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ КОМПЛЕКС РУТЕНИЯ (II)

Доп.точки доступа:
Choi, Martin Ming Fat; Lu, Jianzhong

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 00.06-04Т5.215

Lau, Rebecca Choi Wan.
Alcohol sensing membrane based on immobilized ruthenium(II) complex in carboxylated PVC and surface covalently bonded alcohol oxidase [Text] / Rebecca Choi Wan Lau, Martin Ming Fat Choi, Jianzhong Lu // Talanta. - 1999. - Vol. 48, N 2. - P321-331 . - ISSN 0039-9140
Перевод заглавия: Чувствительная к спирту мембрана на основе иммобилизованного в карбоксилированном поливинилхлориде комплекса рутения (II) и ковалентно связанной с поверхностью алкогольоксидазы
Аннотация: Разработан флуорометрический оптод для непрерывного мониторинга конц-ии спирта (этанол, пропанол, бутанол). Действие оптода основано на сопряжении реакции окисления спирта, катализируемой алкогольоксидазой, иммобилизованной на карбоксилированной поливинилхлоридной мембране, с реакцией гашения флуоресценции чувствительного к кислороду красителя на основе комплекса рутения (II), иммобилизованного в той же мембране. Время отклика оптода менее 1 мин. КНР, Dep. Chem., Hong Kong Baptist Univ., Kowloon Tong, Hong Kong. Библ. 22

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.13.05
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
СПИРТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ НА ПОВЕРХНОСТИ
КАРБОКСИЛИРОВАННАЯ ПОЛИВИНИЛХЛОРИДНАЯ МЕМБРАНА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ КОМПЛЕКС РУТЕНИЯ (II)

Доп.точки доступа:
Choi, Martin Ming Fat; Lu, Jianzhong

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.07-04Б3.10

Compagnone, D.
Amperometric bienzymic sensor for aspartame [Text] / D. Compagnone, D. O'Sullivan, G. G. Guilbault // Analyst. - 1997. - Vol. 122, N 5. - P487-490 . - ISSN 0003-2654
Перевод заглавия: Амперометрический биферментный сенсор для определения аспартама
Аннотация: Разработан высокочувствительный ферментный биосенсор для определения аспартама в пищевых продуктах. Чувствительным элементом биосенсора служат алкогольоксидаза и 'альфа'-химотрипсин, коиммобилизованные в поликарбонатной мембране, покрывающей платиновый H[2]O[2]-электрод. Предел определения аспартама в режиме периодического анализа составляет 0,2 мкмол/л, в режиме проточно-инжекционного анализа - 1 мкмол/л. Италия, Dip. Sci. Tecnol. Chim., Univ. Roma "Tor Vergata", via della Ricerca Scientifica, 00133 Rome. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
КОНСТРУКЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
АСПАРТАМ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

Доп.точки доступа:
O'Sullivan, D.; Guilbault, G.G.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 98.08-04А3.125

Compagnone, D.
Amperometric bienzymic sensor for aspartame [Text] / D. Compagnone, D. O'Sullivan, G. G. Guilbault // Analyst. - 1997. - Vol. 122, N 5. - P487-490 . - ISSN 0003-2654
Перевод заглавия: Амперометрический биферментный сенсор для определения аспартама
Аннотация: Разработан высокочувствительный ферментный биосенсор для определения аспартама в пищевых продуктах. Чувствительным элементом биосенсора служат алкогольоксидаза и 'альфа'-химотрипсин, коиммобилизованные в поликарбонатной мембране, покрывающей платиновый H[2]O[2]-электрод. Предел определения аспартама в режиме периодического анализа составляет 0,2 мкмол/л, в режиме проточно-инжекционного анализа - 1 мкмол/л. Италия, Dip. Sci. Tecnol. Chim., Univ. Roma "Tor Vergata", via della Ricerca Scientifica, 00133 Rome. Библ. 20

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
КОНСТРУКЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
АСПАРТАМ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

Доп.точки доступа:
O'Sullivan, D.; Guilbault, G.G.

15.

Патент 5266487 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 7/24,C12N 9/04.

Hatfield, G. Wesley
Apparatus for the treatment of lignocellulosic materials [Текст] / G.Wesley Hatfield ; Knobbe Martens, Olson & Bear. - № 957592 ; Заявл. 06.10.1992 ; Опубл. 30.11.1993
Перевод заглавия: Устройство для обработки лигноцеллюлозных материалов
Аннотация: Разработан аппарат для обработки лигноцеллюлозных материалов, конструкция к-рого включает зону ферментативной конверсии, где происходит превращение спирта в альдегид и перекись водорода, зону делигнификации с устройством, перекачивающим выток, содержащий водный р-р перекиси водорода, из зоны конверсии в делигнификационную зону. Конструкция разработанного аппарата предусматривает также наличие сепаратора для отделения твердо делигнифицированного материала от жидкости в делигнификационной зоне; ферментер, адаптированный к продуцирующим алкогольоксидазу дрожжам, и устройство, обеспечивающее перенос фермента из ферментера в зону конверсии

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
ОБРАБОТКА
БИОКОНВЕРСИЯ
ДЕЛИГНИФИКАЦИЯ
БИОРЕАКТОР
КОНСТРУКЦИЯ
ДРОЖЖИ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Knobbe Martens; Olson & Bear
Свободных экз. нет

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.08-04Б2.127

Vonck, Janet.
Architecture of peroxisomal alcohol oxidase crystals from the methylotrophic yeast Hansenula polymorpha as deduced by electron microscopy [Text] / Janet Vonck, Bruggen Ernst F. J. van // J. Bacteriol. - 1992. - Vol. 174, N 16. - P5391-5399 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Архитектура кристаллов пероксисомальной алкогольоксидазы из метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha, установленная электронной микроскопией
Аннотация: Архитектура кристаллоидов алкогольоксидазы (I), существующих in vivo в пероксисомах метилотрофных дрожжей, была выведена из электронных микрофотографий кристаллов I из Hansenula polymorpha, CBS 4732, полученных in vitro. Кристаллы являются кубич., а каждая октамерная молекула I контактирует с четырьмя соседними в одной плоскости. Элементарная ячейка содержит шесть октамеров I в трех взаимно перпендикулярных ориентациях и две больших полости, к-рые могут вмещать др. пероксисомальные ферменты, участвующие в метаболизме метанола. Кристалл содержит каналы, соединяющие полости, к-рые позволяют диффундировать различным, относительно крупным молекулам через него. Каждая субъединица I в кристалле имеет только два контакта с соседними субъединицами, что может объяснить известную хрупкость этих кристаллов. Очень необычная, открытая архитектура кристаллов I показывает, что они имеют физиологич. функцию в метаболизме метанола, а не просто служат для хранения ферментов. Ил. 7. Библ. 31. Нидерланды, Bioson Res. Inst., Univ. of Groningen, 9747 AG Groningen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.07.09
Рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КРИСТАЛЛОИДЫ
СТРУКТУРА
ПЕРОКСИСОМЫ
МЕТАБОЛИЗМ МЕТАНОЛА
HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ CBS 4732
МЕТИЛОТРОФНЫЕ ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
van, Bruggen Ernst F.J.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.151

Borzeix, Frederique.
Bi-enzymatic reaction for alcohol oxidation in organic media: From purified enzymes to cellular systems [Text] / Frederique Borzeix, Frederic Monot, Jean-Paul Vandecasteele // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 7. - P615-622 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Биферментативная реакция для окисления спирта в органической среде: от очищенных ферментов к клеточным системам
Аннотация: Для анализа действия органической среды на функционирование ферментов изучено окисление н-бутанола до бутиральдегида с помощью биферментативной системы алкогольоксидаза (АО)/каталаза (КТ). Использовали микроводные, двухфазные и водные среды с тремя видами ферментных препаратов: целые клетки, сырые экстракты и очищенная АО с или без добавления КТ. Изучена роль воды в ферментативной активности, влияние ограничения внутренней диффузии в различных системах. Показано, что клеточная система является наиболее активной в среде с низким содержанием воды. Франция, Div. Chim. Appliquee, Biotechnol., Materiaux, Inst. Francais du Perole, Rueil malmaison. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: СПИРТ
ОКИСЛЕНИЕ
ОРГАНИЧЕСКИЕ СРЕДЫ
БИФЕРМЕНТАТИВНАЯ РЕАКЦИЯ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА

Доп.точки доступа:
Monot, Frederic; Vandecasteele, Jean-Paul

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.02-04Б3.63

Murray, William D.
Bio-oxidation of aliphatic and aromatic high molecular weight alcohols by Pichia pastoris alcohol oxidase [Text] / William D. Murray, Sheldon J. B. Duff // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1990. - Vol. 33, N 2. - P202-205 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Биоокисление алифатических и ароматических высокомолекулярных спиртов алкогольоксидазой Pichia pastoris
Аннотация: Проведено изучение способности оксидазной системы Pichia pastoris окислять 3-фенил-1-пропанол, фенетиловый спирт и С[6] - С[1][1]-спирты в двухфазной системе, содержащей 3% воды и 97% гексана, насыщенного водой. Изучены конц-ии субстрата и влияние различ. орг. растворителей на выход окисленного продукта. При конц-ии гексанола 10 г/л выход гексанола через 24 г составлял 9,4 г/л (96%). Биоконверсия ингибировалась накоплением конеч. продукта в среде. Библ. 23. Ил. 3. Табл. 3. Канада, Div. of Biol. Sci., Nat. Res. Council of Canada, Ottawa.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.39.09.25
Рубрики: PICHIA PASTORIS (FUNGI)
ПРОДУЦЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПРИМЕНЕНИЕ
БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА
БИООКИСЛЕНИЕ
АЛИФАТИЧЕСКИЕ СПИРТЫ
АРОМАТИЧЕСКИЕ СПИРТЫ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Duff, Sheldon J.B.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.11-04Б3.170

Biocatalytic and fermentative production of useful chemicals by processes using methylotrophs [Text] / Y. Tani [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 80, N 2-3. - P175-184 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Биокаталитическое и ферментативное продуцирование полезных химических соединений с использованием метилотрофов
Аннотация: Разработаны или усовершенствованы промышленные методы получения глицерина, альдегидов и полиолов с использованием метилотрофных дрожжей. Мутант дрожжей Candida boidinii, дефектный по биосинтезу глицерин-3-фосфатдегидрогеназы, катализирующей расщепление глицерина, получен при УФ-облучении суспензии клеток исходной культуры. Мутантный штамм способен продуцировать значительно большее кол-во внеклеточного глицерина из метанола по сравнению с исходным штаммом. При этом дополнительный стимулирующий эффект на выход глицерина оказывают ингибиторы дыхания, такие как антимицин А и 2,4-динитрофенол. Максим. выход глицерина получен на среде, содержащей Mn{+}{2}; 2,4динитрофенол и глицерин-'альфа'-монохлорогидрин. Увеличена активность продуцируемой дрожжами алкогольоксидазы, используемой для получения альдегидов из соответствующих спиртов. Библ. 10.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ДРОЖЖИ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ ШТАММЫ
CANDIDA BOIDINII (FUNGI)
МУТАНТНЫЙ ШТАММ
ГЛИЦЕРИН
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕТАНОЛ
ПОТРЕБЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Tani, Y.; Yamada, K.; Sakai, Y.; Vongsuvanlert, V.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.144

Murray, William D.
Biological upgrading of dilute ethanol streams to acetaldehyde for low-temperature recovery [Text] / William D. Murray, Sheldon J. B. Duff, Patricia H. Lanthier // Biomass. - 1990. - Vol. 23, N 3. - P229-239 . - ISSN 0144-4565
Перевод заглавия: Биологическое превращение разбавленного этанола в ацетальгид при низкотемпературном окислении
Аннотация: Разработан способ получения ацетальдегида (АА) при низкотемпературном окислении разбавленного этанола алкогольоксидазой(АО) метилотрофных дрожжей. АА используют в производстве азотного удобрения, в фотографии, при производстве синтетической резины и пластика. Кроме того, АА применяют в пищевой промышленности для сохранения пищи в свежем состоянии. Из 5 испытанных культур метилотрофных дрожжей наивысший уровень АО и максим. выход АА, равный 1,22 г АА/г сух. веса*час, отмечен при использовании дрожжей Pichia pastoris. При оптимальных условиях ферментации, 95% разбавленного раствора этанола, содержащего 18 г/л этанола, окисляются в АА. Ферментационная система АО Pichia pastoris является психротолерантной и снижает активность лишь на 32,5% при снижении т-ры реакции с 30'ГРАДУС' до 3'ГРАДУС' С. В реальных условиях разбавленный спиртовый раствор, содержащий от 0,5 до 3,0% этанола превращается в АА с эффективностью от 73 до 61%, соотв. АА легко выпаривают из ферментационной среды при т-ре 22'ГРАДУС' С. Библ. 24. Канада, Division of Biol. Sci., Nat. Res. Council of Canada, Ottawa, Canada K1А 0R6.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.17
Рубрики: АЦЕТАЛЬДЕГИД
ПОЛУЧЕНИЕ
ЭТАНОЛ
РАЗБАВЛЕННЫЕ
ОКИСЛЕНИЕ
НИЗКОТЕМПЕРАТУРНОЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
PICHIA PASTORIS
ALCOHOL OXIDASE

Доп.точки доступа:
Duff, Sheldon J.B.; Lanthier, Patricia H.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-105

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска