СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Yoshimoto, Tadashi$<.>)

Общее количество найденных документов : 35
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-35

Патент 4857524 Соединенные Штаты Америки, МКИ A 01 N 31/425.

Thiazolidine compounds and therapeutic method [Текст] / Sunao Furukawa [и др.] ; Kissei Pharmacentical Co. - № 227864 ; Заявл. 03.08.1988 ; Опубл. 15.08.1989 ; Приор. 08.08.1987, № 62-198380 (Япония)
Перевод заглавия: Производные тиазолидина и терапевтическое [применение]
Аннотация: Производные 3-[R-(-)-3-бензилоксикарбонилтиазолидин-4карбонил] тиазолидина, подавляющие активность пролилэндопептидазы, предлагаются как средства лечения деменции и амнезии, к-рые эффективны у млекопитающих и человека при пероральном, в/в, в/м и интратекальном введении. При ежедневном пероральном введении диапазон допустимых доз для взрослого человека 50-1000 мг, при ежедневном парентеральном введении - 1-500 мг. Описан синтез и физико-хим. св-ва некоторых в-в.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.15.45
Рубрики: НООТРОПНЫЕ СРЕДСТВА
БЕНЗИЛОКСИКАРБОНИЛТИАЗОЛИДИН-4-КАРБОНИЛ] ТИАЗОЛИДИН*3-[-(-)-3-
ПРОИЗВОДНЫЕ
СИНТЕЗ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ДЕМЕНЦИЯ
АМНЕЗИЯ
ЛЕЧЕНИЕ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Furukawa, Sunao; Yoshimoto, Tadashi; Ajisawa, Yukiyoshi; Ikeguchi, Seiichi; Kinoshita, Yukihiko; Kissei Pharmacentical Co.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.10-04Б2.246

Novel prolyl tri/tetra-peptidyl aminopeptidase from Streptomyces mobaraensis: Substrate specificity and enzyme gene cloning [Text] / Yukiko Umezawa [et al.] // J. Biochem. - 2004. - Vol. 136, N 3. - P293-300 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Новая пролил-три/тетра-пептидиламинопептидаза Streptomyces mobaraensis: субстратная специфичность и клонирование гена фермента
Аннотация: Из мицелия Streptomyces mobaraensis выделена пролилпептидаза, отщепляющая тетрапептид от про-трансглютаминазы. Этот фермент способен отщеплять три- и тетрапептиды, других эндо- и экзопептидазных активностей у него не оказалось. Основываясь на N-терминальной аминокислотной последовательности фермента, удалось клонировать его ген и определить полную нуклеотидную последовательность значащей части. Судя по построенной аминокислотной последовательности, данная пролилпептидаза имеет на N-конце сигнальный пептид (33 остатка), а зрелая часть составляет 444 аминокислоты. Фермент не проявляет гомологии с известными пролилолигопептидазами, однако на 65% похож на 3 трипептидилпептидазы S. lividans, S. coelicolor и S. avermitilis. На основании субстратной специфичности фермент предложено назвать "пролил-три/тетра-пептидиламинопептидаза". Япония, Inst. of Life Sci., Ajinomoto Co., Inc., Kawasaki 210-8681. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОЛИЛ-ТРИ/ТЕТРА-ПЕПТИДИЛАМИНОПЕПТИДАЗА
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ГЕНЫ
ГЕН ПРОЛИЛ-ТРИ/ТЕТРА-ПЕПТИДИЛАМИНОПЕПТИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
STREPTOMYCES MOBARAENSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Umezawa, Yukiko; Yokoyama, Keiichi; Kikuchi, Yoshimi; Date, Masayo; Ito, Kiyoshi; Yoshimoto, Tadashi; Matsui, Hiroshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.109

Yoshimoto, Tadashi.
Purification and enzymatic properties of an endo-'альфа'-N-acetyl-galactosaminidase from Bacillus laterosporus SS-16 [Text] / Tadashi Yoshimoto, Eiji Takahashi, Daisuke Tsuru // J. Ferment. and Biolng. - 1990. - Vol. 70, N 5. - P348-350
Перевод заглавия: Очистка и ферментные свойства эндо-'альфа'-Nадетилгалактозаминидазы из Bacillus laterosporus SS-16
Аннотация: Из почвы после скрининга более 2000 штаммов выделен штамм Bacillus laterosporus SS-16, к-рый без индукции продуцировал в культуральную среду эндо-'альфа'-N-ацетилгалактозаминидазу (I). Представлена таксономическая характеристика данного штамма. I был очищен с помощью препаративной хр-фии на колонках с DEAE-Toyopearl 650M и Q-сефарозой, затем на гидроксилапатите и сефадексе G-200. Достигнута 400-кратная очистка I. Оптимум активности фермента обнаруживался при pH 8,0; I был стабилен в диапазоне значений pH от 3,5 до 9,0. Значения K[m] составляли 0,52 и 0,78 мМ для субстратов асиалофетуина и асиало-к-казеина соответственно. Мол. масса I 210 кД ИЭТ 5,9. I гидролизовал O-гликозидную связь между 'альфа'-N-ацетилгалактозамином и гидроксильной группой серинового или треонинового остатков гликопротеинов мукозного и муцинового типов. Считается, что данный штамм является более полезным продуцентом для получения I, а увеличение ферментной продуктивности возможно с помощью генетической инженерии. Библ. 9. Япония, Sch. of Pharm. Sci, Nagasaki Univ. 1-14 Bunkyo-machi, Nagasaki 852.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЭНДО-'АЛЬФА'-N-АЦЕТИЛГАЛАКТОЗАМИНИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
BACILLUS LATEROSPORUS-16
СКРИНИНГ
ТАКСОНОМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ENRYME HYDROLYSIS
SUBSTRATE SPECIFITY НОСТЬ0АКК BACILLUSLATEROSPORUS-16
СКРИНИНГ
ТАКСОНОМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКИ
HYCVOLYSIS
SUBSTRATE SPECIFITY

Доп.точки доступа:
Takahashi, Eiji; Tsuru, Daisuke

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.74

Yoshimoto, Tadashi.
Purification and enzymatic properties of an endo-'альфа'-N-acetylgalactosaminidase from Bacillus laterosporus SS-16 [Text] / Tadashi Yoshimoto, Eiji Takahashi, Daisuke Tsuru // J. Ferment. and Bioeng. - 1990. - Vol. 70, N 5. - P348-350
Перевод заглавия: Очистка и энзиматические свойства эндо-'альфа'-Nацетилгалактозаминидазы из Bacillus latorosporus SS-16
Аннотация: Из почвы после скрининга более 2000 штаммов выделен штамм Bacillus laterosporus SS-16, который без индукции продуцировал в культуральную среду эндо-'альфа'-N-ацетилгалактозаминидазу (I). Представлена таксономическая характеристика данного штамма. I был очищен с помощью препаративной хр-фии на колонках с DEAE-Toyopearl 650М и Q-сефарозой, затем на гидроксилапатите и сефадексе G-200. Достигнута 1 400-кратная очистка I. Оптимум активности фермента обнаруживаля при pH 8,0, I был стабилен в диапазоне значений pH от 3,5 до 9,0. Значения K[m] составляли 0,52 и 0,78 мМ для субстратов асиалофетуина и асиало-к-казеина соответственно. Мол. масса 1 210 кД и ИЭТ 5,9. I гидролизовал О-гликозидную связь между 'альфа'-N-ацетилгалактозамином и гидроксильной группой серинового или треонинового остатков гликопротеинов мукозного и муцинового типов. Считается, что данный штамм является более полезным продуцентом для получения I, а увеличение энзиматической продуктивности возможно с помощью генетической инженерии. Япония, Sch. Pharm. Sci., Nagasaki Univ., 1-14 BunKyo-machi, Nagasaki 852.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЭНДО-'АЛЬФА'-N-АЦЕТИЛГАЛАКТОЗАМИНИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
BACILLUS LATEROSPORUS SS-16
СКРИНИНГ
ТАКСОНОМИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ENZYME HYDROLYSIS
SUBSTRATE SPECIFITY

Доп.точки доступа:
Takahashi, Eiji; Tsuru, Daisuke

РЖ ВИНИТИ 34 (BI47) 05.05-04И7.169

Eguchi, Yusuke.
Behavioral responses of Japanese wild boars to the person in attendance during the pre- and post-farrowing periods under captive conditions [Text] / Yusuke Eguchi, Toshio Tanaka, Tadashi Yoshimoto // Nihon chikusan gakkaiho = Anim. Sci. J. - 2000. - Vol. 71, N 5. - P509-514 . - ISSN 1344-3941
Перевод заглавия: Поведенческие реакции японских кабанов на присутствие человека в течение периодов до и после опоросов в условиях неволи
Аннотация: Тесты проводили дважды в неделю. Регистрировали реакции 6 самок кабанов на человека, стоящего перед дверью загона в течение 10 с, в период перед и после опороса. Характер поведения кабанов постепенно менялся. Перед опоросом они проявляли дружеское поведение или избегали человека. После опороса увеличилась тенденция к агрессивности (появились роющие или скребущие движения, удары головой, сигналы угрозы). Через 2 недели после опороса кабаны опять демонстрировали аффилиативное поведение по отношению к человеку. Япония, Azabu Univ., Samaihara-shi, 229-8501. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 16

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.25.21
Рубрики: КАБАНЫ
SUS SCROFA LEUCOMYSTAX (MAMM.)
РАЗМНОЖЕНИЕ
ОПОРОС
РЕАКЦИЯ НА ЧЕЛОВЕКА
ДО И ПОСЛЕ ОПОРОСА
СОДЕРЖАНИЕ В НЕВОЛЕ
ЯПОНИЯ

Доп.точки доступа:
Tanaka, Toshio; Yoshimoto, Tadashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI47) 05.05-04И7.168

Eguchi, Yusuke.
Some aspects of farrowing in Japanese wild boars, Sus scrofa leucomystax, under captive conditions [Text] / Yusuke Eguchi, Toshio Tanaka, Tadashi Yoshimoto // Nihon chikusan gakkaiho = Anim. Sci. J. - 2001. - Vol. 72, N 2. - P177 . - ISSN 1344-3941
Перевод заглавия: Некоторые наблюдения за опоросом японских кабанов в условиях неволи
Аннотация: Изучали продуктивность размножения содержащихся в неволе 35 кабанов (Sus scrofa leucomystax) в 1993-1997 гг. Размер выводка от 3,3 до 5,6, в ср. 4,4; соотношение полов 1:1. Из 8 кабанов у 3-х опорос был записан на видео (родилось 4, 4, 5 поросят); время опороса 54 мин, 41 мин и 320 мин. Одна самка убила всех своих поросят на след. утро после опороса. Япония, Azabu Univ., Sagamihara-shi

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.25.21
Рубрики: КАБАНЫ
SUS SCROFA LEUCOMYSTAX (MAMM.)
РАЗМНОЖЕНИЕ
ОПОРОС
СОДЕРЖАНИЕ В НЕВОЛЕ
ЯПОНИЯ

Доп.точки доступа:
Tanaka, Toshio; Yoshimoto, Tadashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI47) 05.08-04И7.168

Eguchi, Yusuke.
Behavior of Japanese wild boars, Sus Scrofa leucomystax, during the first week after parturition in farrowing pens [Text] / Yusuke Eguchi, Toshio Tanaka, Tadashi Yoshimoto // Nihon chikusan gakkaiho = Anim. Sci. J. - 1999. - Vol. 70, N 5. - P360-366 . - ISSN 1344-3941
Перевод заглавия: Поведение японских кабанов в течение первой недели после родов в загонах для опороса
Аннотация: Наблюдения проводили за кабанами Sus scrofa leucomystax, содержавшимися в неволе. Под наблюдением было 4 самки и их пометы из 4, 5, 6 и 7 поросят, соотв. Каждая семья содержалась в отдельном загоне и поведение их регистрировали по видеозаписи. У маток время отдыха сокращалось от 55% в 1-й день до 39% на 7-й день; забота за молодняком была больше в 1-й день, чем в др. дни; обследование территории и перемещения в 1-й день были меньше, чем в др. дни. Время кормежки увеличивалось постепенно. С возрастом поросята становились активнее; особенно повышалось обследование загона, питье, игровое поведение. Общее время отдыха постепенно сокращалось и составляло еще 60% даже на 7-й день. Япония, Azabu Univ. Sagamihara-shi. Ил. 6. Табл. 1. Библ. 14

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.25.21
Рубрики: КАБАНЫ
SUS SCROFA LEUCOMYSTAX (MAMM.)
СОДЕРЖАНИЕ И РАЗВЕДЕНИЕ В НЕВОЛЕ
ОПОРОС
ПОВЕДЕНИЕ САМКИ ПОСЛЕ РОДОВ
ОНТОГЕНЕЗ ПОВЕДЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Tanaka, Toshio; Yoshimoto, Tadashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI47) 05.08-04И7.167

Eguchi, Yusuke.
Некоторые аспекты опороса у японских кабанов, Sus scrofa leucomystax в условиях неволи [Text] / Yusuke Eguchi, Toshio Tanaka, Tadashi Yoshimoto // Nihon chikusan gakkaiho = Anim. Sci. J. - 2001. - Vol. 72, N 7. - С. J49-J54 . - ISSN 1344-3941
Аннотация: С целью улучшения системы разведения в неволе исследовали размножение 35 кабанов в 1993-1997 гг. Размер выводка в каждый год в ср. от 3,3 до 5,6 поросят, в ср. за 5 лет 4,4; соотношение полов в выводке 1:1. Поведение 3-х самок наблюдали (по видеопленке) с 1 ч перед до 1 ч после опороса; каждая самка принесла 4, 4, 5 поросят; опорос длился 54, 41 и 320 мин. Одна самка убила всех своих новорожденных на след. утро. Опорос у диких кабанов проходит легче, чем у домашних свиней. Япония, Azabu Univ., Sagamihara-shi 229-8501. Библ. 10

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.25.21
Рубрики: КАБАНЫ
SUS SCROFA LEUCOMYSTAX (MAMM.)
СОДЕРЖАНИЕ И РАЗВЕДЕНИЕ В НЕВОЛЕ
РАЗМНОЖЕНИЕ
ОПОРОС
РАЗМЕР ПРИПЛОДА
СООТНОШЕНИЕ ПОЛОВ
МАТЕРИНСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Tanaka, Toshio; Yoshimoto, Tadashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.371

Cloning and sequencing of the 7'альфа'-hydroxysteroid dehydrogenase gene from Escherichia coli HB101 and characterization of the expressed enzyme [Text] / Tadashi Yoshimoto [et al.] // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 7. - P2173-2179 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Клонирование и секвенирование гена Escherichia coli HB101 и характеристика экспрессированного фермента
Аннотация: Ген, кодирующий 7'альфа'-гидроксистероиддегидрогеназу (I), клонирован и экспрессирован в Кл Escherichia coli DH1. Плазмида pSD3 получена в рез-те субклонирована гибридной плазмиды pSD1, содержащей фрагмент хромосомной ДНК E. coli HB101 2,8 т. п. н. в pBR 322 по сайту BamHI. Зрелый фермент I предсказанной мол. массой 26,778 кодируется фрагментом 765 т. п. н. со старт-кодоном GTG. Получены трансформанты Е. coli (pSD3), у к-рых активность I в 200 раз выше, чем у шт.-хозяина. I выделен в виде кристаллов и исследован. Измерение его мол. массы методами гель-фильтрации (120 кД) и электрофореза (28 кД) показали, что I имеет тетрамерную структуру. Библ. 23. Япония, School of Pharmaceutical Sci. Nagasaki Univ., Nagasaki 852.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ НВ101
ШТАММ DH1
ГЕНЫ
ГЕН 7АЛЬФА-ОКСИСТЕРОИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ОКСИСТЕРОИДДЕГИДРОГЕНАЗА* 7АЛЬФА-
ВЫДЕЛЕНИЕ
ТЕТРАМЕРЫ

Доп.точки доступа:
Yoshimoto, Tadashi; Higashi, Hideaki; Kanatani, Akio; Lin, Xu Sheng; Nagai, Hiroko; Oyama, Hiroshi; Kurazono, Kumi; Tsuru, Daisuke

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.08-04Б2.139

Yoshimoto, Tadashi.
Специфические пролиновые пептидазы и их ингибиторы [Text] / Tadashi Yoshimoto // Якугаку дзасси. = J. Pharm. Soc. Jap. - 1991. - Vol. 111, N 7. - С. 345-358 . - ISSN 0031-6203
Аннотация: Некоторые специфич. пролиновые пептидазы недавно выделены из органов животных, растений и микроорганизмов и охарактеризованы их свойства. Гены пролиновой эндопептидазы, аминопептидазы Р и пролин-иминопептидазы из некоторых микроорганизмов клонированы и определена их нуклеотидная последовательность. С помощью экспрессии этих генов в Escherichia coli стало возможным промышленное применение этих ферментов. Синтезированы новые ингибиторы, специфичные для пролил-эндопептидазы и дипептидил-аминопептидазы IV. Установлено, что некоторые ингибиторы для пролилэндопептидазы проявляют антиамнезийный эффект. Библ. 50. Япония, School of Pharmaceutical Sci., Nagasaki Univ., BunKyo-machi, Nagasaki 852.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕПТИДАЗЫ
СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ПРОЛИНОВЫЕ ПЕПТИДАЗЫ
ПРОЛИЛ-ЭНДОПЕПТИДАЗА
ПРОЛИНИМИНОПЕПТИДАЗА
АМИНОПЕПТИДАЗА С
ИНГИБИТОРЫ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФЕРМЕНТОВ
КЛОНИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 92.08-04И8.257

Color discrimination in weanling pigs [Text] / Hajime Tanida [et al.] // Нихон тикусан гаккайхо = Anim. Sci. and Technol. - 1991. - Vol. 62, N 11. - P1029-1034 . - ISSN 0021-5309
Перевод заглавия: Поросята-отъемыши различают цвета
Аннотация: Определяли способность поросят-отъемышей различать цвета. Провели 2 эксперимента, в к-рых поросят тренировали по методу Т-образного лабиринта; пройдя мимо карточки с правильно выбранным цветом, животное получало корм. В I опыте участвовали 2 самки-отъемыша (ландрас*крупная белая и крупная белая) в возрасте 42 и 21 дн соотв. Использовали карточки 3 цветов (красные, зеленые и синие) в разных сочетаниях. Оба животных отличили синий от зеленого и синий от красного, но не смогли отличить красный от зеленого. Во II опыте 2-х самок-отъемышей (1/4 ландрас*3/4 крупная белая и дюрок*крупная белая) научили нажимать мордой кнопку под нужной цветной карточкой, чтобы получить корм. В начале опыта животным было 25 и 23 дн соотв. Использовали те же 3 цвета, что и в I опыте, но в парном сочетании с карточкой серого цвета. Оба животных отличили серый от синего, но не смогли отличить от серого ни красный, ни зеленый цвета. Т. обр., отъемыши способны из 3 основных цветов различать только синий. Япония, School of Vet., Med., Azabu Univ. Sagamihara-shi 229. Библ. 13.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.75
Рубрики: ЦВЕТОВОЕ ЗРЕНИЕ
ПОРОСЯТА-ОТЪЕМЫШИ
ПОВЕДЕНИЕ ЖИВОТНЫХ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Tanida, Hajime; Senda, Kenichiro; Suzuki, Satoko; Tanaka, Toshio; Yoshimoto, Tadashi

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 94.09-04И8.174

The feeding behavior of group-housed pigs using a computerized individual feeding system [Text] / Hajime Tanida [et al.] // Nihon chikusan gakkaiho = Anim. Sci. and Technol. - 1993. - Vol. 64, N 5. - P455-461 . - ISSN 0021-5309
Перевод заглавия: Кормовое поведение поросят при групповом содержании, определяемое с помощью компьютерной системы индвидуального кормления

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.71.11.21
Рубрики: ПОВЕДЕНИЕ ЖИВОТНЫХ
КОРМЛЕНИЕ СВИНЕЙ
СОДЕРЖАНИЕ ЖИВОТНЫХ

Доп.точки доступа:
Tanida, Hajime; Motooka, Akitake; Seki, Koichiro; Tanaka, Toshio; Yoshimoto, Tadashi

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.08-04Б2.157

Chemical modification of neutral protease from Bacillus subtilis var. amylosacchariticus: Assignment of tyrosyl residues iodinated [Text] / Shin-ya Morikawa [et al.] // Agr. and Biol. Chem. - 1991. - Vol. 55, N 11. - P2751-2756 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Химическая модификация нейтральной протеазы из Bacillus subtilis var. amylosacchariticus: определение йодированных тирозильных остатков
Аннотация: Нейтральную протеазу (I) из B. subtilis var. amylosacchariticus обрабатывали 25-кратным молярным избытком йода при pH 9,4 в течение 3 мин при 0'ГРАДУС' С, после чего протеолитическая активность I с казеином снижалась на 80%, а активность с бензилоксикарбонил-гли-лей-NH[2] увеличивалась в 'ЭКВИВ'3 раза. В этих условиях йодировалось 2 из 22 тирозильных остатков I. Один из них обнаружен в пептиде тре-ала-асн-лей-иле-тир-глу, полученном после расщепления нативной I стафилококковой V8-протеазой. В этом пептиде остаток тир-158 идентифицирован как монойодтирозин. Два др. пептида содержали остаток тир-21, к-рый был моно- и дийодирован соотвественно. Делается закючение, что йодирование тир-158, расположенного вблизи активного центра, вызывает изменение активности I. Предложен метод идентификации йодтирозинов, позволяющий отличить монойодтирозин от дийодтирозина. Тибл. 18. Япония (Tsuru D.), Sch. of Prahmaceuticl Sci. Nagasaki Univ., Bunkyo machi 1 14, Nagasaki 852.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
VAR. AMYLOSACCHARITICS
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
НЕЙТРАЛЬНАЯ ПРОТЕАЗА
ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ЙОДИРОВАННЫЕ ТИРОЗИЛЬНЫЕ ОСТАТКИ

Доп.точки доступа:
Morikawa, Shin-ya; Kanatani, Akio; Kobayashi, Ryuji; Yoshimoto, Tadashi; Tsuru, Daisuke

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.03-04Т2.213

Specific inhibition of dipeptidyl aminopeptidase IV by a new synthetic inhibitor, L-thioprolylthiazolidine [Text] / Tadashi Yoshimoto [et al.] // Agr. and Biol. Chem. - 1991. - Vol. 55, N 4. - P1135-1136 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Специфическое ингибирование дипептидиламинопептидазы IV новыми синтетическими ингибиторами L-тиопропилтиазолидина

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.61
Рубрики: ФЕРМЕНТОВ ИНГИБИТОРЫ
ДИПЕПТИДИЛАМИНОПЕПТИДАЗА
ТИОПРОЛИЛТИАЗОЛИДИН
СИНТЕЗ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
МЕТОД ИЗУЧЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Yoshimoto, Tadashi; Yamamoto, Naoko; Ogawa, Hiroshi; Furukawa, Sunao; Tsuru, Daisuke

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.232

Dye-sensitized photooxidation of neutral protease from Bacillus subtilis var. amylosaccharitieus. Assignment of histidine residue oxidized [Text] / Shin-ya Morikawa [et al.] // Agr. and Biol. Chem. - 1991. - Vol. 55, N 8. - P2099-2103 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Сенсибилизированное красителем фотоокисление нейтральной протеазы Bacillus subtilis var. amylosacchariticus: отнесение окисленного гистидинового остатка
Аннотация: Zn-содержащая нейтральная протеаза Bacillus subtilis var. amylosacchariticus в рез-те фотоокисления в присутствии метиленового голубого быстро инактивируется. Инактивированный фермент был подвергнут действию эндопротеиназы Asp-N из Pseudomonas fragi, а возникшие в рез-те действия пептиды разделены ВЭЖХ, определены их аминокислотные последовательности и сравнены с таковыми, полученными для немодифицированного фермента. Выделен пептид, содержащий модифицированный остаток: установлено, что именно фотоокисление Гис-228 вызывает инактивацию фермента. Сделан вывод об участии Гис-228 в каталитич. р-ции нейтральной протеазы или во взаимодействии ее с субстратами. Предполагается, что Гис-228 соответствует Гис-231 термолизина. Библ. 17. Япония, School of Pharmaceutical Sci. Nagasaki Univ. Bunkyo-machi I-14, Nagasaki 852.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
BACILLUS SUBTILIS VAR. AMYLOSACCHARITICUS
НЕЙТРАЛЬНАЯ ПРОТЕАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
ФОТООКИСЛЕНИЕ
ГИСТИДИН-228
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Morikawa, Shin-ya; Kanatani, Akio; Yoshimoto, Tadashi; Tsuru, Daisuke

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 92.06-04И8.269

Tanaka, Toshio.
The behavior of laying hens under two and four birds per cage conditions in the same density [Text] / Toshio Tanaka, Hajime Tanida, Tadashi Yoshimoto // Нихон тикусан гаккайхо = Anim. Sci. and Technol. - 1991. - Vol. 62, N 10. - P975- 977 . - ISSN 0021-5309
Перевод заглавия: Поведение кур-несушек при содержании их по 2 и 4 в клетках при одинаковой плотности посадки
Аннотация: В большинстве западноевропейских стран густота посадки и величина групп кур регулируется законом. Большая плотность посадки сопровождается низшей продуктивностью, большим каннибализмом и смертностью. Влияние кол-ва кур в группе на продуктивность не выяснена. Имеются сообщения, что большое кол-во птиц в клетке снижает яичную продуктивность, однако некоторые авторы не обнаружили такого влияния. Исследование поведения и продуктивности кур-несушек, находящихся по 2 или 4 в клетке при одинаковой площади на 1 голову, выявило достоверно (Р0,05) большая продуктивность птицы при меньшей плотности посадки и лучшее самочувствие. Япония, School of Vet. Med., Azabu Univ., Sagamihara-shi 229. Библ. 14.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.71.11.31
Рубрики: ПОВЕДЕНИЕ ЖИВОТНЫХ
СОДЕРЖАНИЕ ЖИВОТНЫХ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Tanida, Hajime; Yoshimoto, Tadashi

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 92.04-04Н3.077

CPT-11 converting enzyme from rat serum: Purification and some properties [Text] / Tatsuya Tsuji [et al.] // J. Pharmacobio-Dyn. - 1991. - Vol. 14, N 6. - P341-349
Перевод заглавия: CPT-11-превращающий фермент из сыворотки крыс: очистка и некоторые свойства
Аннотация: Выделен и охарактеризован фермент (I) сыворотки крыс, катализирующие превращение 7-этил-10[4-(1-пиперидин)-1-пиперидин]карбонилоксикамптотецина (CPT-11, II) в противоопухолевый препарат 7-этил-10-гидроксикамптотецин (SN-38). I был максимально активен при рН=7,5 и оказался стабилен при рН=4-9 в течение 1 ч при 30'ГРАДУС' С. М. м. I состаавила 57-60 КД, его ИЭТ равнялась 4,6, а К[m] для II - 0,28 мкМ. I ингибировался диизопропилфосфорофторидатом и фенилметансульфонилфторидом, но был нечувствителен к эзерину, п-хлормеркурийбензоату и ЭДТА. I гидролизовал субстрат эстераз п-нитрофенилацетат, но не ацетилхолин. Деацилирование I снижало его активностть. Предполагают, что I является карбоксиэстеразой (КФ 3.1.1.1). Япония, Sch. Pharmaceutical Sci., Nagasaki Univ. Nagasaki. Ил. 5. Табл. 5. Библ. 25.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ЭТИЛ-10-ГИДРОКСИКАМПТОТЕЦИН*7-
CPT-11-ПРЕВРАЩАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
СЫВОРОТКА
КАРБОКСИЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Tsuji, Tatsuya; Kaneda, Norimasa; Kado, Kunio; Yokokura, Teruo; Yoshimoto, Tadashi; Tsuru, Daisuke

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI47) 04.04-04И7.149

Eguchi, Yusuke.
Courtship behavior of Japanese wild boars, Sus scrofa leucomystax, under captive conditions [Text] / Yusuke Eguchi, Toshio Tanaka, Tadashi Yoshimoto // Nihon chikusan gakkaiho = Anim. Sci. J. - 1999. - Vol. 70, N 3. - P129-134 . - ISSN 1344-3941
Перевод заглавия: Брачное поведение японских кабанов в условиях неволи
Аннотация: В 1994 г. в питомнике для кабанов (Sus scrofa leucomystax) изучали их брачное поведение. В качестве элементов ухаживания (ЭУ) выделили: 1) следование самца за самкой; 2) обнюхивание самцом самки сзади; 3) положение "голова к голове"; 4) обнюхивание самцом самки спереди; 5) чистка самцом подбородка самки; 6) садка; 7) оставление самцом самки; 8) неподвижность во время брачных церемоний. Приведена схема типичных последовательностей ЭУ. В большинстве случаев ухаживание начинается с ЭУ 1-2, затем следует ЭУ-7 (взаимодействие прерывается), либо 5-6. Обсуждаются особенности и значения хемокоммуникации в брачном поведении кабанов. Япония, Sch. of Veterin. Med., Azubu Univ., Sagamihara-shi 229-8501; eguchiy@anim.affrc.go.jp. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 18

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.21.25.25
Рубрики: КАБАНЫ
SUS SCROFA LEUCOMYSTAX (MAMM.)
БРАЧНОЕ ПОВЕДЕНИЕ
ЭЛЕМЕНТЫ УХАЖИВАНИЯ
ХЕМОКОММУНИКАЦИЯ
РЕАКЦИЯ ФЛЕМЕНА
ЯПОНИЯ

Доп.точки доступа:
Tanaka, Toshio; Yoshimoto, Tadashi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.106

Prolidase from Xanthomonas maltophilia: Purification and characterization of the enzyme [Text] / Koushirou Suga [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 11. - P2087-2090 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Пролидаза из Xanthomonas maltophilia: очистка и характеристика фермента
Аннотация: Пролидазу (иминодипептидаза) очистили из экстракта клеток X. maltophilia путем фракционирования сульфатом аммония и последующих хр-фий на колонках ДЭАЭ-Toyopearl, Toyopearl NW65C, FPLC-Hiload Superdex 200pg и FPLC-Hitrap Q. Наибольшая активность фермента проявлялась при pH 7,5 с лейцилпролином как субстратом. Фермент стабилен при pH 6,0-8,5 в течение 60 мин при 37'ГРАДУС'C. Изоэлектрич. точка фермента pH 3,7. Молек. масса фермента, определенная гель-фильтрацией на FPLC-Hiload Superdex 200 составляла 100 000 и определенная ЭФ в ПААГ с ДДС Na - 51000, следовательно фермент является димером. Фермент гидролизует дипептиды при условии, что пролин локализован в C-концевом положении. Фермент ингибировался n-хлоромеркурибензоатом и о-фенантролином и активировался Mn{2+}. Япония, Sch. Pharm. Sci., Nagasaki Univ., 1-14 Bunkyo-machi, Nagasaki 852. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОЛИДАЗА
ИМИНОДИПЕПТИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
XANTHOMONAS MALTOPHILIA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Suga, Koushirou; Kabashima, Tsutomu; Ito, Kiyoshi; Tsuru, Daisuke; Okamura, Hideki; Kataoka, Jiro; Yoshimoto, Tadashi

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.09-04Б2.85

Prolidase from Xanthomonas maltophilia: Purification and characterization of the enzyme [Text] / Koushirou Suga [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 11. - P2087-2090 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Пролидаза из Xanthomonas maltophilia: очистка и характеристика фермента
Аннотация: Пролидазу (иминодипептидаза) очистили из экстракта клеток X. maltophilia путем фракционирования сульфатом аммония и последующих хр-фий на колонках ДЭАЭ-Toyopearl, Toyopearl NW65C, FPLC-Hiload Superdex 200pg и FPLC-Hitrap Q. Наибольшая активность фермента проявлялась при pH 7,5 с лейцилпролином как субстратом. Фермент стабилен при pH 6,0-8,5 в течение 60 мин при 37'ГРАДУС'C. Изоэлектрич. точка фермента pH 3,7. Молек. масса фермента, определенная гель-фильтрацией на FPLC-Hiload Superdex 200 составляла 100 000 и определенная ЭФ в ПААГ с ДДС Na - 51000, следовательно фермент является димером. Фермент гидролизует дипептиды при условии, что пролин локализован в C-концевом положении. Фермент ингибировался n-хлоромеркурибензоатом и о-фенантролином и активировался Mn{2+}. Япония, Sch. Pharm. Sci., Nagasaki Univ., 1-14 Bunkyo-machi, Nagasaki 852. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОЛИДАЗА
ИМИНОДИПЕПТИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
XANTHOMONAS MALTOPHILIA

Доп.точки доступа:
Suga, Koushirou; Kabashima, Tsutomu; Ito, Kiyoshi; Tsuru, Daisuke; Okamura, Hideki; Kataoka, Jiro; Yoshimoto, Tadashi

1-20 21-35

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска