Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=GP120 ВИЧ<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 10.12-04К1.101

   

    Structural basis of immune evasion at the site of CD4 attachment on HIV-1 gp120 [Text] / Lei Chen [et al.] // Science. - 2009. - Vol. 326, N 5956. - P1123-1127 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Структурные основы иммунного уклонения в сайте прикрепления gp120 ВИЧ-1 к CD4 молекуле
Аннотация: Участок связывания gp120 ВИЧ-1 с CD4 молекулой уязвим для антител, но большинство антител не способны нейтрализовать вирус. Проанализировали кокристаллические структуры двух антител (F105 и b13) с плохими нейтрализующими свойствами, реагирующих с CD4 связывающими участками в комплексах с gp120 ВИЧ-1. Оба варианта атител имеют угол взаимодействия с gp120, подобный углу взаимодействия с CD4 молекулой редких b12 антител с выраженными нейтрализующими свойствами. Однако существенные конформационные различия между F105 или b13 антителами и b12 антителами наиболее важны для связывания с gp120 ВИЧ-1. Конформационные особенности низко нейтрализующих антител проявляются в плохой совместимости с вирусным "шипом". США, NIAID, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.41.13.05.09
Рубрики: GP120 ВИЧ
МОЛЕКУЛА CD4

СВЯЗЫВАНИЕ

АНТИТЕЛА

ИММУННОЕ УКЛОНЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Chen, Lei; Kwon, Young Do; Zhou, Tongqing; Wu, Xueling; O'Dell, Sijy; Cavacini, Lisa; Hessell, Ann J.; Pancera, Marie; Tang, Min; Xu, Ling; Yang, Zhi-Yong

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 11.01-04Б1.46

   

    Structural basis of immune evasion at the site of CD4 attachment on HIV-1 gp120 [Text] / Lei Chen [et al.] // Science. - 2009. - Vol. 326, N 5956. - P1123-1127 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Структурные основы иммунного уклонения в сайте прикрепления gp120 ВИЧ-1 к CD4 молекуле
Аннотация: Участок связывания gp120 ВИЧ-1 с CD4 молекулой уязвим для антител, но большинство антител не способны нейтрализовать вирус. Проанализировали кокристаллические структуры двух антител (F105 и b13) с плохими нейтрализующими свойствами, реагирующих с CD4 связывающими участками в комплексах с gp120 ВИЧ-1. Оба варианта атител имеют угол взаимодействия с gp120, подобный углу взаимодействия с CD4 молекулой редких b12 антител с выраженными нейтрализующими свойствами. Однако существенные конформационные различия между F105 или b13 антителами и b12 антителами наиболее важны для связывания с gp120 ВИЧ-1. Конформационные особенности низко нейтрализующих антител проявляются в плохой совместимости с вирусным "шипом". США, NIAID, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.11
Рубрики: GP120 ВИЧ
МОЛЕКУЛА CD4

СВЯЗЫВАНИЕ

АНТИТЕЛА

ИММУННОЕ УКЛОНЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Chen, Lei; Kwon, Young Do; Zhou, Tongqing; Wu, Xueling; O'Dell, Sijy; Cavacini, Lisa; Hessell, Ann J.; Pancera, Marie; Tang, Min; Xu, Ling; Yang, Zhi-Yong

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 94.04-04К1.176

   

    Induction of antigen-specific class I-restricted cytotoxic T cells by soluble proteins in vivo [Text] / Syamal Raychaudhuri [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1992. - Vol. 89, N 17. - P8308-8312 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Индукция антигенспецифических рестриктированных классом I цитотоксических Т-клеток растворимыми белками in vivo
Аннотация: Для индукции антигенспецифических цитотоксических Т-лимфоцитов (ЦТЛ) приготовили антигенный комплекс, включающий растворимый овальбумин и gp120 ВИЧ, а также скуалин и Твин 80. Введение данного комплекса мышам С57BL/6 приводило к индукции CD8{+} антигенспецифических ЦТЛ, рестриктированных молекулами класса I Н-2. Приготовленный комплекс индуцировал ЦТЛ подобно трансфектинтам и спленоцитам, нагруженным цитоплазматически растворимым овальбумином и рекомбинантной вакциной, содержащей gp120 ВИЧ. Библ. 35. США, IDEC Pharmaceuticals Corp., La Jolla, CA.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.35.15.05 + 343.43.35.15.05
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ ЛИМФОЦИТЫ Т
АНТИГЕНСПЕЦИФИЧЕСКИЕ CD8{+}

ИНДУКЦИЯ

АНТИГЕННЫЙ КОМПЛЕКС

РАСТВОРИМЫЙ ОВАЛЬБУМИН

GP120 ВИЧ

IN VITRO


Доп.точки доступа:
Raychaudhuri, Syamal; Tonks, Michelle; Carbone, Frank; Ryskamp, Thomas; Morrow, W.John W.; Hanna, Nabil

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 94.06-04К1.098

   

    Structure and interactions of CD4 [Text] / S. C. Harrison [et al.] // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. - Cold Spring Harbor (N. Y.), 1992. - Vol. 57. - P541-548 . - ISBN 0-87969-064-Х
Перевод заглавия: Структура антигена CD4 и его контакты с другими молекулами
Аннотация: Приводится подробное описание структуры первых двух доменов (аминок-ты 1-183) внеклеточной части антигена CD4. Данные фрагменты были получены авт. в кристал. форме и, как выявлено, представляют собой Ig-подобные домены (домен 1 очень похож на V-фрагмент Ig). Методами генной инженерии достигнута экспрессия CD4 и разл. мутантных его форм на поверхности Т-клеточной гибридомы мышей и в COS-1 клетках, использованных, соотв., для изучения особенностей связывания молекул CD4 с gp 120ВИЧ и с молекулами ГКГС класса II, экспрессированными на клетках Raji. Обнаружили, что gp 120-связывающая обл. CD4 имеет знач. подвижность, а соединение CD4 с gp 120/gp 41 вызывает в этих белках ВИЧ изменения четвертичной и третичной структуры. Поверхность контакта с CD[4] у молекул ГКГС класса II намного больше, чем у gp 120. Полагают, что зигзагообразная поверхность доменов 1 и 2 CD 4 комплементарна участку впадины в конформации молекулы ГКГС класса II. Библ. 53. США, Harvard Univ. Dept. Biochem. Mol. Biol.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.29.07 + 343.43.29.07
Рубрики: АНТИГЕН CD4
СТРУКТУРА

МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫЕ СВЯЗИ

МОЛЕКУЛЫ ГКГС

КЛАСС II

GP120 ВИЧ


Доп.точки доступа:
Harrison, S.C.; Wang, J.; Yan, Y.; Garrett, T.; Liu, J.; Moebius, U.; Reinherz, E.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)