СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИОКСИСОМЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-33

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.02-04В3.097

Finnessy, J. J.
Glyoxysomal isocitrate is a phosphoprotein [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / J. J. Finnessy, R. N. Trelease, D. D. Randall // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P92 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Глиоксисомная изоцитрат[лиаза] - фосфо[рилированный] белок
Аннотация: С помощью ЭФ в ПААГ с ДДС-Na показано наличие в прорастающих семенах клещевины (I) и огурца (II) глиоксисомных фосфорилированных белков с мол. м. 97, 65, 64, 50, 43 и 35 кД в I и 97, 65, 64, 50 и 40 кД в II. Иммунохимически белок 65 кД идентифицирован как глиоксисомная изоцитратлиаза, к-рая фосфорилируется с участием глиоксисомной протеинкиназы.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.13
Рубрики: ЛИАЗЫ
ИЗОЦИТРАТЛИАЗА
ГЛИОКСИСОМЫ
СЕМЯ
ПРОРАСТАНИЕ
КЛЕЩЕВИНА
ОГУРЕЦ

Доп.точки доступа:
Trelease, R.N.; Randall, D.D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.08-04В3.206

Characterization of the activity of fatty-acid epoxide hydrolase in seeds of castor bean (Ricinus communis L.). Presence of epoxide hydrolases in glyoxysomes and cytosol [Text] / Anhika Stark [et al.] // Planta. - 1995. - Vol. 197, N 1. - P84-88 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Характеристика активности эпоксидгидролазы жирных кислот в тканях семян клещевины (Ricinus communis). Присутствие эпоксидгидролазы в гликоксисомах и цитозоле
Аннотация: Фермент присутствовал в эндосперме, семядолях, корня и гипокотиле прорастающих семян. Наивысшая активность определена в эндосперме, меньше в семядолях и низкая - в корнях и гипокотиле. Экспрессия фермента в эндосперме была отмечена уже при замачивании семян и достигала максимального уровня на 4-6 день и затем снижалась. Гидролазная активность была связана с фракцией глиоксисом и цитозоля. Швеция, Uppsala Genetic Center, Dep. of Cell Res., Swedish Univ. of Agricultural Sci., S-750 07 Uppsala. Библ. 21

ГРНТИ	34.31.27

ВИНИТИ 341.31.27.15
Рубрики: ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
RICINUS COMMUNIS
ГЛИОКСИСОМЫ
ЦИТОЗОЛЬ

Доп.точки доступа:
Stark, Anhika; Houshmand, Hamid; Sandberg, Martin; Meijer, Johan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.11-04В3.86

Immunological analysis of aconitase in pumpkin cotyledons: The absence of aconitase in glyoxysomes [Text] / Bellis Luigi De [et al.] // Physiol. plant. - 1994. - Vol. 90, N 4. - P757-762 . - ISSN 0031-9317
Перевод заглавия: Иммунологический анализ аконитазы в семядолях тыквы: отсутствие аконитазы в глиоксисомах
Аннотация: С помощью колоночных хроматографий и ЭФ в ПААГ с ДДС Na проведена очистка аконитазы (КФ 4.2.1.3) из семядолей тыквы. Полученные к очищенной аконитазе антитела реагировали с 98 кД белковой полосой после электрофоретического фракционирования экстракта семядолей тыквы. Иммуноблот-анализ выявил белок со сходной мол. массой в экстрактах различных растений. Интенсивность 98 кД полосы возрастала при развитии семядолей тыквы в темноте и снижалась при освещении. Изменение аконитазной активности показало сходную картину. Присутствие иммунореактивных белковых полос наблюдалось только в тех фракциях, где обнаружена аконитазная активность. После фракционирования в градиенте конц-ии сахарозы иммунореактивные полосы были найдены в супернатанте и митохондриях, но практически отсутствовали в глиоксисомах. Италия, Dip. di Biol. delle Plante Agr., Pisa. Библ. 17

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.13
Рубрики: АКОНИТАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ИММУНОЛОГИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
СЕМЯДОЛИ
ТЫКВА
МИТОХОНДРИИ
ГЛИОКСИСОМЫ

Доп.точки доступа:
De, Bellis Luigi; Hayashi, Makoto; Biagi, Pier Paolo; Hara-Nishimura, Ikuko; Alpi, Amedeo; Nishimura, Mikio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.01-04Я6.593

Preisig-Muller, Regina.
Heat shock enhances the amount of prenylated Dnaj protein at membranes of glyoxysomes [Text] / Regina Preisig-Muller, Gerhard Muster, Helmut Kindl // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 1-2. - P57-63 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Тепловой шок увеличивает количество пренилированного белка Dnaj на мембранах глиоксисом
Аннотация: Белки, схожие с бактериальным белком Dnaj, вовлечены как молекулярные шаперонины в различные компартменты эукариотов. Аналогичный белок обнаружен в тканях проростков огурцов, росших в темноте. С помощью белка Dnaj огурцов, экспрессированного в бактериях, получены поликлональные антитела против этого белка. В этиолированных проростках огурца семядоли и подсемядоли содержат белок Dnaj. При фракционировании клеток этиолированных семядолей белок Dnaj обнаружен в постядерной фракции клеток и во фракции микросом. Анализ с помощью иммуноблоттинга показал, что белок с мол. м. 53 кД связан с фракцией глиоксисом, а белок с мол. м. 80 кД - с митохондриальной фракцией. Глиоксисомальный белок Dnaj ведет себя как мембран-связанный белок. При температурном шоке обнаружено небольшое повышение количества белка Dnaj в глиоксисомах. При обработке глиоксисом протеазой белок Dnaj удаляется с глиоксисом. Введение радиоактивно меченной мевалоновой кислоты к семядолям и выделение глиоксисом приводит к мечению белка Dnaj, к-рый остается связанным с мембранами органелл в процессе их очистки. Германия, FB Chem., Philipps-Univ., Hans-Meerwein-Strasse, D-35032 Marburg. Библ. 41

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: БЕЛОК DNAJ
ПРЕНИЛИРОВАННЫЙ
КОЛИЧЕСТВО
ТЕПЛОВОЙ ШОК
РОЛЬ
МЕМБРАНЫ
ГЛИОКСИСОМЫ

Доп.точки доступа:
Muster, Gerhard; Kindl, Helmut

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.06-04В3.96

Immunolocalization of glyoxysomal malate synthase from soybean cotyledons (Glycine max L) [Text] / Francoise Jaunin [et al.] // Biol. Cell. - 1995. - Vol. 83, N 1. - P93-97 . - ISSN 0248-4900
Перевод заглавия: Иммунолокализация глиоксисомальной малатсинтазы из семядолей сои
Аннотация: Малатсинтаза (МС; Кф 4.1.3.2), фермент специфичный для глиоксилатного цикла, был изучен в семядолях выращенных в темноте проростков сои с помощью световой и электронной микроскопии. Микроскопия в сочетании с иммуномечением подтвердила биохимические доказательства того, что МС из сои является глиоксисомальным матриксным ферментом. Швейцария, Inst. of Plant Biol. and Physiol. of Univ., Lausanne. Библ. 22

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.13
Рубрики: МАЛАТСИНТАЗА
ГЛИОКСИСОМЫ
ИММУНОЛОКАЛИЗАЦИЯ
СОЯ
СЕМЯДОЛИ

Доп.точки доступа:
Jaunin, Francoise; Henry, Hugues; Richter, Hannes; Collet, Yvonne; Hofer, Rose-Marie; Widmer, Francois

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04Я6.130Д

Lehnerer, Michael.
Cytoplasmatische Sortierung von Malat-Dehydrogenase- Isoenzymen zwischen Glyoxysomen und Mitochondrien [Text] : diss. : Дис. на соиск. учен. степ.Dok. Naturwiss. / Michael Lehnerer ; Fak. Chem., Biol. und Geowiss. Techn. Univ. Munchen. - Biol. und Geowiss. Techn. Univ. Munchen, 1992. - 127 с.
Перевод заглавия: Цитоплазматическое распределение изоферментов малатдегидрогеназы между глиоксисомами и митохондриями
Аннотация: Диссертация. При изучении внутриклеточного распределения малатдегидрогеназы (MDH) были использованы методы генной инженерии, с помощью которых была получена радиоактивная MDH. Внутриклеточные органеллы из проростков арбуза и листьев шпината получали центрифугированием в градиенте перколла. В иммуноферментном анализе MDH применили специфические антитела. Показали, что MDH присутствует в глиоксисомах, пероксисомах и митохондриях растений. Германия, Fak. Chem., Biol. und Geowiss. Techn. Univ. Munchen. Библ. 93

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ГЛИОКСИСОМЫ
МИТОХОНДРИИ
РАСТЕНИЯ
ДИССЕРТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Fak. Chem., Biol. und Geowiss. Techn. Univ. Munchen
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.09-04В3.63

Targeting and processing of a chimeric protein with the N-terminal presequence of the precursor to glyoxysomal citrate synthase [Text] / Akira Kato [et al.] // Plant Cell. - 1996. - Vol. 8, N 9. - P1601-1611 . - ISSN 1040-4651
Перевод заглавия: Транспорт и процессинг химерного белка с N-концевой препоследовательностью предшественника глиоксисомной цитратсинтазы
Аннотация: С целью изучения роли препоследовательности глиоксисомной цитратсинтазы (ЦС) тыквы в транспорте белка в микротельца были получены трансгенные растения Arabidopsis, экспрессирующие 'бета'-глюкуронидазу с N-концевой препоследовательностью предшественника этой ЦС. С помощью клеточного фракционирования и иммунохимического мечения показано, что химерный белок транспортируется в микротельца и затем процессируется. Исследуемый химерный белок транспортировался в функционально различные микротельца, такие как глиоксисомы, пероксисомы листьев и неспециализированные микротельца. Считают, что транспорт глиоксисомной ЦС опосредован ее N-концевой препоследовательностью и что транспортная система функциональна для всех растительных микротелец. Япония, Dep. of Cell Biol., Natl. Inst. for Basic Biol., Okazaki. Библ. 42

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛКИ
ХИМЕРНЫЕ ГЕНЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ N-КОНЦЕВАЯ
ЦИТРАТСИНТАЗА
ГЛИОКСИСОМЫ
ARABIDOPSIS SP

Доп.точки доступа:
Kato, Akira; Hayashi, Makoto; Kondo, Maki; Nishimura, Mikio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.02-04В3.57

Brickner, Donna G.
Protein transport into higher plant peroxisomes: In vitro import assay provides evidence for receptor involvement [Text] / Donna G. Brickner, John J. Harada, Laura J. Olsen // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 113, N 4. - P1213-1221 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Транспорт белка в пероксисомы высших растений. Определение in vitro импорта представило доказательство участия рецептора
Аннотация: Изучался in vitro импорт белков в глиоксисомы. Обнаружено, что процесс транспорта зависит от времени и т-ры и специфичен для пероксисомных белков. Изоцитратлиаза, глиоксисомный белок, и листовой тип пероксисомного фермента гликолатоксидазы (ГО) транспортировались в глиоксисомы тыквы без явных различий в эффективности импорта. Белковый импорт был также энергозависимым и насыщаем. Немеченая ГО конкурировала с меченой in vitro синтезированной ГО за компоненты импортирующего механизма. Предобработка изолированных глиоксисом протеазой фактически устраняла последующий импорт ГО. Делается вывод об участии белкового рецептора в импорте пероксисомных белков. США, Dep. of Biol., Univ. of Michigan, Ann Arbor, Michigan. Библ. 35

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛКИ
ТРАНСПОРТ
РЕЦЕПТОРЫ
ПЕРОКСИСОМЫ
ГЛИОКСИСОМЫ
CUCURBITA PEPO

Доп.точки доступа:
Harada, John J.; Olsen, Laura J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.07-04В3.62

Kleiter, Anna Elisabeth.
Glyoxysomal 'бета'-oxidation of long-chain fatty acids: Completeness of degradation [Text] / Anna Elisabeth Kleiter, Bernt Gerhardt // Planta. - 1998. - Vol. 206, N 1. - P125-130 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Глиоксисомное 'бета'-окисление длинноцепочечных жирных кислот: полнота расщепления
Аннотация: С использованием меченых по {14}C субстратов изучали способность глиоксисом из семядольных листьев подсолнечника (Helianthus annuus) к полному расщеплению длинноцепочечных жирных к-т на их составные ацетильные единицы и временной ход появления промежуточных ацил-КоА во время 'бета'-окисления. Меченые субстраты использовали в ненасыщающих конц-иях (от 1,3 до 1,8 мкМ). Из [18-{14}C]-олеата получали [{14}C]-ацетил-КоА с выходом до 80%, тогда как у [U-{14}C]-пальмитата и [U-{14}C]-линолеата 80% и 30% субстрата, соответственно, подвергалось 'бета'-окислению свыше уровня промежуточных C[4]-КоА. Для получения таких данных требовалось наличие системы, удаляющей ацетил-КоА во время 'бета'-окисления. Постоянное повторное окисление НАДН, образующегося во время 'бета'-окисления, не заменяло эффект удаления ацетил-КоА. НАДФН не влиял ни на полноту 'бета'-окисления линолеата, ни на скорость реакции. Во время 'бета'-окисления использованных длинноцепочечных субстратов преимущественно обнаруживались средне- и короткоцепочечные промежуточные ацил-КоА. Деградация этих промежуточных соединений стимулировалась гл. обр., в присутствии системы удаления ацетил-КоА. Временной ход появления промежуточных соединений соответствовал связи предшественник-продукт между промежуточными соединениями с понижающимися длинами цепи

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.39
Рубрики: ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ОКИСЛЕНИЕ*БЕТА-
ГЛИОКСИСОМЫ
ЛИСТ
ПОДСОЛНЕЧНИК

Доп.точки доступа:
Gerhardt, Bernt

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.01-04Я6.78

Olsen, Laura J.
The surprising complexity of peroxisome biogenesis [Text] / Laura J. Olsen // Plant Mol. Biol. - 1998. - Vol. 38, N 1-2. - P163-189 . - ISSN 0167-4412
Перевод заглавия: Удивительная сложность биогенеза пероксисомы
Аннотация: Обзор. Все белки матрикса пероксисомы (ПС) кодируются ядром, синтезируются на свободных рибосомах в цитозоле и транспортируются в ПС. Биогенез ПС оказался уникальным: у растений имеется несколько классов ПС, каждый из к-рых специализирован на разных метаболич. ф-циях и секвестрирует специфич. ферменты матрикса; хотя механизм импорта белков ПС консервативен между классами, имеются множественные пути таргетинга белков и транслокации в ПС. Обнаружены 2 разных типа сигналов, нацеливающих на ПС. Наиболее общим сигналом является трипептид на С-конце белка, но некоторые белки ПС имеют N-концевой сигнал, отщепляемый после импорта. Каждый из этих сигналов взаимодействует со своим цитозольным рецептором. Перед докингом белков на мембрану белки ПС образуют комплекс с цитозольными факторами или шаперонами. ПС могут импортировать белки, полностью свернутые или собранные в олигомеры. Хотя для биогенеза ПС требуется более 20 белков (в основном пероксинов), установлена роль лишь немногих из них. США, Dep. Biol., Univ. Michigan, Ann Arbor, MI 48109-1048. Библ. 336

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.19
Рубрики: ПЕРОКСИСОМЫ
ГЛИОКСИСОМЫ
ПЕРОКСИНЫ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 336

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.12-04В3.47

Substrate inhibition and affinities of the glyoxysomal 'бета'-oxidation of sunflower cotyledons [Text] / Bernt Gerhardt [et al.] // Planta. - 1999. - Vol. 209, N 3. - P355-363 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Субстратное ингибирование и аффинность гликосисомного 'бета'-окисления в семядолях подсолнечника
Аннотация: Во время гликосисомного 'бета'-окисления длинноцепочечных ацил-КоА (ДЦА) временно накапливаются короткоцепочечные промежуточные соединения (КЦА). В семядолях подсолнечника (Helianthus annuus) изучали факторы, лежащие в основе этого процесса, гл. обр., специфичность длины цепей и метаболическую регуляцию глиоксисомного 'бета'-окисления. Анализ кривых зависимости скорости 'бета'-окисления от конц-ии для ацил-КоА с различной длиной цепи показал, что активность 'бета'-окисления для ДЦА была выше, чем для КЦА, при конц-иях субстрата 20 мкМ. При конц-иях субстрата 20 мкМ ДЦА слабее подвергались 'бета'-окислению, чем КЦА, из-за субстратного ингибирования 'бета'-окисления ДЦА, к-рое почти начиналось при конц-ии субстрата 5-10 мкМ и вытекало из ингибирования многофункционального белка (МФБ) в реакционной последовательности 'бета'-окисления. Однако в глиоксисомах, более вероятно, существуют низкие конц-ии свободных ДЦА вследствие ацил-КоА-связывающей способности белков. Следовательно, скорость 'бета'-окисления для исходных ДЦА будет превалировать над скоростью для КЦА. Низкие конц-ии ДЦА (5 мкМ) распространяют ингибирующий эффект на скорость 'бета'-окисления бутирил-КоА. Наблюдали обратимость ингибирования и метаболизацию ингибированных ДЦА. В соответствии с активностью индивидуальных ферментов 'бета'-окисления для их C[4]-субстратов в присутствии ДЦА, активность МФБ проявляла сильное ингибирование; по-видимому, оно не было следствием детергентподобных физических свойств ДЦА. Результаты исследований согласуются с наблюдениями, что КЦА накапливаются временно в ходе полного расщепления КЦА; предположено, что зависимая от конц-ии субстрата специфичность 'бета'-окисления по длине цепи и метаболическая регуляция на уровне МФБ являются факторами, определяющими это временное накопление

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.39
Рубрики: ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ОКИСЛЕНИЕ*БЕТА-
ГЛИОКСИСОМЫ
СУБСТРАТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
СЕМЯДОЛИ
HELIANTHUS ANNUUS

Доп.точки доступа:
Gerhardt, Bernt; Fischer, Kerstin; Deittert, Michael; Wenzel, Barbara

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.06-04В3.77

Developmental analysis of a putative ATP/ADP carrier protein localized on glyoxysomal membranes during the peroxisome transition in pumpkin cotyledons [Text] / Youichiro Fukao [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2001. - Vol. 42, N 8. - P835-841 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ развития предполагаемых белковых носителей АТФ/АДФ локализованных на глиоксисомных мембранах во время пероксисомного перехода в семядолях тыквы

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛКИ
ПЕРОКСИСОМЫ
ГЛИОКСИСОМЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АТФ
АДФ
ТЫКВА
СЕМЯДОЛИ

Доп.точки доступа:
Fukao, Youichiro; Hayashi, Yasuko; Mano, SHoji; Haysashi, Makoto; Nishimura, Mikio

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.01-04В3.113

Molecular characterization of an arabidopsis acyl-coenzyme A synthetase localized on glyoxysomal membranes [Text] / Hiroshi Hayashi [et al.] // Plant Physiol. - 2002. - Vol. 130, N 4. - P2019-2026 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика ацил-КоА-синтетазы, локализованной в мембранах глиоксисом, из Arabidopsis
Аннотация: Для ацил-КоА-синтетазы из Atabidopsis (AtLACS6) была клонирована кДНК, к-рая состояла из 2106 пн и кодировала полипептид, состоящий из 701 аминокислот и имеющего мол. м. 76 кД. Анализ концевой аминокислотной последовательности показал, что ацил-КоА-синтетаза синтезируется с большим фрагментом, к-рый отпадает, а зрелый полипептид состоит из 663 аминокислот. Установили, что AtLACS6 имеет идентичный аминокислотный состав для ацил-КоА-синтетазы жирных к-т прокариотов и эукариотов. С помощью иммуноцитохимии и клеточного фракционирования AtLACS6 было установлено ее присутствие в мембранах глиоксисом. Очищенный фермент активировал С-16 жирные к-ты. Иммуноблот показал экспрессию как AtLACS6, так и 'бета'-окисляющего фермента, экспрессия к-рых совпадала с распадом жирных к-т. Полагают, что AtLACS6 может играть регуляторную роль как при проникновении жирных к-т в глиоксисомы, взаимодействуя с другим фактором, так и активировать 'бета'-окисление жирных к-т. Япония, Dep. of Cell Biology, Nation. Inst. for Basic Biology, Okazaki. Библ. 37

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.17
Рубрики: АЦИЛ-КОА-СИНТЕТАЗА
СВОЙСТВА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ГЛИОКСИСОМЫ
ARABIDOPSIS SP.

Доп.точки доступа:
Hayashi, Hiroshi; De, Bellis Luigi; Hayashi, Yasuko; Nito, Kazumasa; Kato, Akira; Hayashi, Makoto; Hara-Nishimura, Ikuko; Nishimura, Mikio

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.03-04В3.53

Fukao, Youichiro.
Proteomic analysis of glyoxysomal proteins in etiolated cotyledons of Arabidopsis thaliana [Text] : тез.[Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Youichiro Fukao, Makoto Hayashi, Mikio Nishimura // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P105 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Протеомный анализ белков глиоксисом из этиолированных семядолей Arabidopsis thaliana
Аннотация: Изучали протеомный состав глиоксисом для определения генов и белков, связанных с пероксисомами, и их функций в пероксисомах. Из этиолированных семядолей Arabidopsis выделили высокоочищенные глиоксисомы. С помощью MALDI-TOF МС определили качественный и количественный состав белков, входящих в глиоксисомы. Идентифицировали 19 белков, в числе к-рых 13 белков были ранее неизвестными. Япония, Dep. of Cell Biol., nation. Inst. for Basis Biology

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛКИ
ГЛИОКСИСОМЫ
СЕМЯДОЛИ
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
Hayashi, Makoto; Nishimura, Mikio

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.02-04В3.178

Olsen, Julie A.
Glyoxysomal acul-CoA synthetase and oxidase from germinating elm, rape and maize seed [Text] / Julie A. Olsen, Anthony H. C. Huang // Phytochemistry. - 1988. - Vol. 27, N 6. - P1601-1603
Перевод заглавия: Глиоксисомные ацил-КоА-синтетаза и ацил-КоАоксидаза из прорастающих семях вяза, рапса и кукурузы
Аннотация: Определяли активности ацил-КоА-синтетазы (КФ 6.2.1.3) и ацил-КоА-оксидазы (КФ 1.3.99.3) в глиоксисомах из прорастающих семян вяза, рапса и кукурузы. Рассчитаны кажущиеся величины K[o] и V[m][a][x] для C[1][0] - C[2][2] жирных к-т. В отличие от липаз семян, изученных ранее, для двух глиоксисомных ферментов не обнаружено корреляции между длиной цепи хранящихся жирных к-т и скоростью расщепления субстратов. США, Chemistry Dep., Wabash Coll., Crawfordsville, Indiana. Библ. 9.

ГРНТИ	34.31.27

ВИНИТИ 341.31.27.15
Рубрики: ЛИГАЗЫ
АЦИЛ-КОА СИНТЕТАЗА
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
АЦИЛ-КОА КОСИДАЗА
СВОЙСТВА
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
ГЛИОКСИСОМЫ
ВЯЗ
РАПС
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Huang, Anthony H.C.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.126

Lord, J. Michael
Formation of protein bodies and glyoxysomes [Text] / J.Michael Lord, Claire Halpin // Biochem. Soc. Trans. - 1988. - Vol. 16, N 5. - P706-708 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Образование белковых телец и глиоксисом
Аннотация: Обзор, посвященный морфологии и топогенезу белковых телец (БТ) и глиоксисом (ГС) Кл растений, в основном, в эндосперме прорастающих семян клещевины, Ricinus communis. БТ содержат запасные белки, освобожденные аминокислоты которых используются для синтеза ферментов глюконеогенеза, локализованных в образующихся de novo ГС. ГС относят к классу органелл, называемых микротельцами. Если внешне БТ и ГС напоминают друг друга, имея простую мембрану и заключенный в нее белковый матрикс, то биогенез этих органелл, по данным топогенеза белков, отличается. Эндоплазматич. сеть не участвует в синтезе белков ГС. Белки ГС, как встроенные в мембрану, так и находящиеся в матриксе ГС, синтезируются и импортируются в условиях in vitro сходным образом. В отличие от них белки БТ котрансляционно встраиваются в микросомы. Великобритания, Dep. of Biol. Scis, Univ. of Warwick, Coventry CV4 7AL. Библ. 18.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.31 + 341.19.19.09.09
Рубрики: МИКРОТЕЛЬЦА
ГЛИОКСИСОМЫ
БЕЛКОВЫЕ ТЕЛЬЦА
МОРФОЛОГИЯ
БИОГЕНЕЗ
КЛЕТКИ РАСТЕНИЙ
БЕЛКОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 18
ЭНДОСПЕРМ
ПРОРАСТАНИЕ
КЛЕЩЕВИНА
ЗАПАСНЫЕ БЕЛКИ
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Halpin, Claire

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.07-04В3.86

Sautter, Christof.
Import of peroxisomal hydroxypyruvate reductase into glyoxysomes [Text] / Christof Sautter, Eva Sautter, Bertold Hock // Planta. - 1988. - Vol. 176, N 2. - P149-158 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Импорт пероксисомной оксипируватредуктазы в глиоксисомы
Аннотация: С помощью фарационирования (NH[4])[2]SO[4], ИОХ на ДЭАЭцеллюлозе, аффинной хроматографии на Affi-gel-blue и изоэлектрического фокусирования проведена очистка пероксисомной оксипируватредуктазы из зеленых листьев тыквы и шпината. Очищенный фермент был использован для получения моноспецифических кроличьих антител. Использование этих антител для иммунопреципитации оксипируватредуктазы из арбуза позволило получить одиночный белок с мол. массой субъединиц 45 кД. Иммуногистохимическое мечение выявило присутствие исследуемого фермента исключительно в микротельцах арбуза. Проведена инъекция выделенной полиаденилированной мРНК из вращенных на свету семядолей арбуза в ооциты Xenopus lacvis. Полученная в результате трансляции in vivo оксипируватредуктаза имела такую же мол. массу, как и оксипируватредуктаза, иммунопреципитируемая из семядолей арбуза, что свидетельствует об отсутствии у исследуемого фермента отщепляемой сигнальной последовательности. Синтезированная в ооцитах X. lacvis оксипируватредуктаза арбуза импортировалась в изолированные глиоксисомы из клещевины, о чем свидетельствовала устойчивость фермента к перевариванию протеиназой К. В процессе импорта оксипируватредуктаза не изменяла кажущейся мол. массы, однако, она могла изменять свою конформацию. ФРГ, Lehrstuhl fur Botanik, Fac. of Agriculture and Horticutlure, Technical Univ. of Munich, D-8050 Freising. Библ. 33.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ОКСИПИРУВАТРЕДУКТАЗА
СВОЙСТВА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ГЛИОКСИСОМЫ
ПЕРЕКСИСОМЫ
ТЫКВА
ШПИНАТ
АРБУЗ

Доп.точки доступа:
Sautter, Eva; Hock, Bertold

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.09-04В3.95

Sandalio, Luisa M.
Intraorganella distribution of superoxide dismutase in plant peroxisomes (glyoxysomes and leaf peroxisomes) [Text] / Luisa M. Sandalio, Luis A.Del Rio // Plant Physiol. - 1988. - Vol. 88, N 4. - P1215-1218 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Распределение супероксиддисмутазы внутри растительных пероксисом (в глиоксисомах и пероксисомах из листьев)
Аннотация: Изучали распределение супероксиддисмутазы (СОД) в очищенных глиоксисомах, выделенных из семядолей арбуза, и пероксисомах, полученных из листьев гороха. Целостность и чистоту выделенных глиоксисом определяли с помощью маркерных ферментов этих органелл. Показано, что Cu, Zn-СОД II, составляющие 'ЭКВИВ'80% активности СОД, присутствовали в растворимой фракции глиоксисом, тогда как Mn-СОД, была связана с внешней стороной мембран. В выделенных пероксисомах обнаружена только Mn-СОД, к-рая, в основном, находилась в пероксомальном матриксе. Обсуждаются физиологическое значение локализации СОД в матриксе и мембранной фракции глиоксисом и возможность новой роли растительных пероксисом в клеточном метаболизме, связанном с активными формами кислорода. Испания. Unidad de Bioquimica Vegetal, Estacion Experimental de Zaidin, C.S.I.C., Aptdo. 419, 18080 Granada. Библ. 30.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ГЛИОКСИСОМЫ
ПЕРОКСИСОМЫ
ЛИСТ
CITRULLUS VULGARIS
PISUM SATIVUM

Доп.точки доступа:
Rio, Luis A.Del

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.11-04В3.180

Eising, Rainer.
Catalase synthesis and turnover during peroxisome transition in the cotyledons of Helianthus annuus L [Text] / Rainer Eising, Bernt Gerhardt // Plant Physiol. - 1989. - Vol. 89, N 3. - P1000-1005 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Синтез каталазы и ее обращаемость в течение смены функций пероксисом в семядолях Helianthus annuus L
Аннотация: Смена функций пероксисом от глиоксисомной до листовой пероксисомальной в процессе развития семядолей подсолнечника изучали в связи с синтезом каталазы - фермента пероксисом и глиоксисом. Синтез каталазы быстро достигал максимума в первые 1,5 сут. развития глиоксисом в темноте. В течение смены функции глиоксисомной на листовую пероксисомную (позеленение семядолей - от 2 до 5 дн) синтез каталазы находился на более низком, но стабильном уровне. В семядолях проростков подсолнечника, выдержанынх в темноте от 2 до 5 дн уровень синтеза каталазы еще более снижен. На свету при сохранении общего высокого уровня каталазы активность каталазы снижалась. При длительном выдерживании в темноте снижалось значительно и содержание самого фермента. Это указывает на то, что и синтез каталазы, и ее деградация регулируется светом. Считают, что глиоксисомы трансформируются в листовые пероксисомы в соответствии с одной из моделей, согласно к-рой происходит de novo образование популяции листовых пероксисом и деградация популяции глиоксисом. ФРГ, Botanisches Inst. der Univ. Munster, Schlossgarten 3, D-4400 Munster. Библ. 22.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
КАТАЛАЗА
СИНТЕЗ
ПЕРОКСИСОМЫ
ГЛИОКСИСОМЫ
СЕМЯДОЛИ
ПОДСОЛНЕЧНИК

Доп.точки доступа:
Gerhardt, Bernt

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.12-04М1.158

Donaldson, Robert P.
Glyoxysomal membrane proteins are present in the endoplasmic reticulum of castor bean endosperm [Text] / Robert P. Donaldson, Elma Gonzalez // Cell. Biol. Int. Repts. - 1989. - Vol. 13, N 1. - P87-94 . - ISSN 0309-1651
Перевод заглавия: Белки мембран глиоксисом присутствуют в эндоплазматической сети эндосперма клещевины обыкновенной
Аннотация: С помощью двумерной системы проанализировали мембранные белки глиоксисом и эндоплазматической сети (ЭС) прорастающего эндосперма клещевины обыкновенной (Ricinus communis). В первом направлении белки разделяли с помощью ВЖХ в обращенной фазе, во втором - с помощью ЭФ в ПААГ с ДС-Na. Белки с М. м. 93, 88, 75, 72, 57, 46 и 32 кД присутствовали как в глиоксисомах, так и ЭР. Эти белки из обоих источников не экстрагировались карбонатом натрия и элюировались при х-фии на колонках с обращенной фазой при одних и тех же конц-иях ацетонитрила. Два белка с М. м. 30 и 24 кД присутствовали только в глиоксисомах, тогда как белки с М. м. 33 и 23 кД обнаружили только в мембранах ЭР. США, Biology Department, George Washington University, Washington, D. C. 20052. Библ. 16.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.19 + 341.19.25.09
Рубрики: ГЛИОКСИСОМЫ
МЕМБРАНЫ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
БЕЛКИ МЕМБРАН
ЭНДОСПЕРМ
RICINUS COMMUNIS

Доп.точки доступа:
Gonzalez, Elma

1-20 21-33

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска