СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=van, Pee Karl-Heinz$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.130

Functions encoded by pyrrolnitrin biosynthesis genes from Pseudomonas fluorescens [Text] / Sabine Kirner [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 7. - P1939-1943 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Функции, кодируемые генами биосинтеза пирролнитрина, из Pseudomonas fluorescens
Аннотация: Установлены функции ферментов, кодируемых генами биосинтеза пирролнитрина, продукта деградации триптофана, обладающего выраженным антигрибным действием. Продукт гена prnA катализирует первую реакцию в цепи - хлорирование триптофана с образованием 7-хлор-L-триптофан, который под действием продукта гена prnB превращается в монодехлораминопирролнитрин в результате реорганизации кольца и декарбоксилирования. На следующем этапе PrnC осуществляет хлорирование по 3-му положению продукта предыдущей реакции, и завершает превращение триптофана в пирролнитрин продукт гена prnD путем окисления аминогруппы в нитрогруппу. Организация генов prnABCD в оперон идентична порядку катализируемых их продуктами реакций в пути биосинтеза пирролнитрина. Германия, Novartis Crop Protection, Inc., 3054 Cornwallis Rd., Res. Triangle Park. NC 27709. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ТРИПТОФАН
ДЕГРАДАЦИИ
ПИРРОЛНИТРИН
ГЕНЫ
ГЕНЫ БИОСИНТЕЗА ПИРРОЛНИТРИНА PRNABCD
ПРОДУКТЫ
ФУНКЦИИ
PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kirner, Sabine; Hammer, Philip E.; Hill, D.Steven; Altmann, Annet; Fischer, Ilona; Weislo, Laura J.; Lanahan, Mike; van, Pee Karl-Heinz; Ligon, James M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.12-04Б3.159

van, Pee Karl-Heinz.
Microbial biosynthesis of halometabolites [Text] / Pee Karl-Heinz van // Arch. Microbiol. - 2001. - Vol. 175, N 4. - P250-258 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Микробный биосинтез галометаболитов
Аннотация: Галометаболиты - соединения, найденные в природе и продуцируемые различными организмами. Бромметаболиты найдены гл. образом в морской среде, хлорметаболиты продуцируются в основном наземными организмами, иод- и фторсоединения продуцируются редко. Атомы галогенов включаются в органические соединения в ходе катализируемых ферментами реакций с галидными ионами в качестве источников галогена. Более 40 лет галопероксидазы отвечали за включение атомов галогена в органическую молекулу, но галопероксидазы испытывают недостаток в субстратной специфичности и региоселективности, и связь галопероксидаз с in vivo образованием галометаболитов не была продемонстрирована. Показано в частности, что у бактерий в образование галометаболитов вовлечены различные классы галогеназ. Показано, что галогеназы требовали FADH[2], который продуцировался из FAD и NADH с помощью неспецифической флавинредуктазы. Кроме FADH[2], ионы кислорода и галида (хлорид или бромид) были необходимы для реакции галогенирования. FADH[2]-зависимые галогеназы показали субстратную специфичность и региоселективность, подтверждающие, что эти галогенирующие ферменты являются основным источником образования галометаболитов у бактерий и, возможно, у других организмов. Германия, Inst. Biochem., Techn. Univ. Dresden, 01062 Dresden. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ГАЛОМЕТАБОЛИТЫ
МИКРОБНЫЙ БИОСИНТЕЗ
ГАЛОГЕНЫ
АТОМЫ
ВКЛЮЧЕНИЕ В ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ФЕРМЕНТНЫЙ КАТАЛИЗ
ГАЛОГЕНАЗЫ
ГАЛОПЕРОКСИДАЗЫ
ФЛАВИНРЕДУКТАЗА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.293

van, Pee Karl-Heinz.
Molecular cloning and high-level expression of a bromoperoxidase gene from Streptomyces aureofaciens Tu24 [Text] / Pee Karl-Heinz van // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - P5890-5894 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и высокий уровень экспрессии гена бромпероксидазы из Streptomyces aureofaciens Tu24
Аннотация: С помощью вектора для отбора промоторов PIJ486 ген бромпероксидазы, вовлеченной в биосинтез антибиотика 7-хлортетрациклина, клонирован из Streptomyces aurefaciens шт. Tu24 в шт. Streptomyces lividans ТК64. Субклонирование ДНК из исходного нестабильного клона позволило локализовать этот ген в фрагменте ДНК 1,7 т. п. н. Блот-гибридизация показала, что этот фрагмент входит в состав SstIфрагмента 4,3 т. п. н. суммарной ДНК шт. Tu24. Выявлено, что фрагмент 1,7 т. п. н. кодирует белок, соотв. по электрофоретической подвижности не содержащей гема бромпероксидазе, выделенной из шт. Tu24. В трансформанте S. lividans ТК64, несущем гибридную плазмиду рНМ621, происходит 180-кратное увеличение продукции бромпероксидазы. Разработана процедура высокоэффективной очистки этого фермента в препаративных кол-вах, основанная на его термостабильности у шт. Tu24. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 21. ФРГ, Universitat Hohenheim, Garbenstrasse 30, D-7000 Stuttgart 70.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ВЫСОКИЙ УРОВЕНЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.187

Zeiner, Ralf.
Purification and partial characterization of multiple bromoperoxidases from Streptomyces griseus [Text] / Ralf Zeiner, Pee Karl-Heinz Van, Franz Lingens // J. Gen. Microbiol. - 1988. - Vol. 134, N 12. - P3141-3149 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и частичная характеристика множественных форм бромпероксидаз из Streptomyces griseus
Аннотация: В бесклеточных экстрактах S. griseus Tii 6 обнаружено несколько форм бромпероксидазы (БП). Состав этих БП варьировал в зависимости от возраста культуры. Постоянно присутствовала БП гемового типа (БП2), обладающая также каталазной и пероксидазной активностями. Кроме того обнаружены три негемовых БП (БП1а, 1b и 3), к-рые очищены до гомогенного состояния путем фракционирования сульфатом аммония, ИОХ на ДЭАЭЦ, сефарозе-Q и гель-фильтрации на сефадексе G-200. БП1 далее очищали на гидроксилапатите, при этом получено два фермента (БП1а и БП1b), а БП3 - на суперозе-12. БП1а имеет М[p] 70 000 и является димером субъединиц с Mr 34 000. БП1b и БП3 имеют Mr 90 000. БП1b состоит из двух субъединиц с Mr по 43 000, а БП3 из трех субъединиц с Mr по 31 000. Величины pI равны 4,6 (БП1а), 4,7 (БП1b) и 3,6 (БП3). Эти ферменты различаются также по термостабильности, значениям К, оптимума т-ры и рН. Все негемовые БП S. griseus катализировали бромирование монохлордимедона в присутствии Н[2]O[2] и Br но не способны к р-циям хлорирования или фторирования этого субстрата и не имеют пероксидазной или каталазной активности. В иммунологических экспериментах установлена частичная идентичность БП1а и БП3 с негемовой БП из S. aureofaciens. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 38. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol. der Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: STREPTOMYCES GRISEUS (BACT.)
БЕСКЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ
ПЕРОКСИДАЗЫ
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
МНОЖЕСТВЕННОСТЬ ФОРМ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Van, Pee Karl-Heinz; Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.227

Purification, properties and immunological detection of a bromoperoxidase-catalase from Streptomyces venezuelae and from a chloramphenicol-nonproducing mutant [Text] / Martin Knoch [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 9. - P2493-2502 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка, свойства и иммунологическое определение бромпероксидазы - каталазы у Streptomyces venezuelae и у не продуцирующего хлорамфеникол мутанта
Аннотация: Из продуцента хлорамфеникола S. venezuelae ISP 5230 выделена новая бромпероксидаза-каталаза (I). Очищенный до гомогенности фермент обладает способностью к бромированию, каталазной активностью и очень низкой пероксидазной активностью. По ряду параметров св-ва I аналогичны св-вам других известных каталаз. I стабильна при обработке смесью этанол-хлороформ. Молекула I состоит из двух идентичных субъединиц с мол. массой 61 000. pI=4,5. Активная форма I не обнаружена в неочищенных экстрактах мутанта S. venezuelae ISP 5230, у к-рого нарушена стадия хлорирования в процессе биосинтеза хлорамфеникола. Однако с помощью антител удалось обнаружить неактивную форму этого фермента. Полученные данные позволили заключить, что I участвует в стадии хлорирования в процессе биосинтеза хлорамфеникола. Библ. 28.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23
Рубрики: БРОМПЕРОКСИДАЗА-КАТАЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КАТАЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПЕРОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
АНТИБИОТИКИ
ХЛОРАМФЕНИКОЛ
БИОСИНТЕЗ
STREPTOMYCEAS VENEZUELAE (BACT.)
МУТАНТЫ

Доп.точки доступа:
Knoch, Martin; Van, Pee Karl-Heinz; Vining, Leo C.; Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.220

Van, Pee Karl-Heinz.
Bacterial haloperoxidases and their role in secondary metabolism [Text] / Pee Karl-Heinz Van // Biotechnol. Adv. - 1990. - Vol. 8, N 1. - P185-205 . - ISSN 0734-9750
Перевод заглавия: Бактериальные галопероксидазы и их роль во вторичном метаболизме
Аннотация: Обзор. Бактерии продуцируют большое число различных галогенированных вторичных метаболитов (хлорамфеникол, 7-хлортетрациклин, ванкомицин, пирролнитрин). Считается, что р-ции галогенирования катализируются галопероксидазами (I). Из разных микроорганизмов выделено два класса I - гемовые и негемовые. Бактериальные I гемового типа являются очень однородной группой ферментов. Все они содержат протопорфирин IX в кач-ве простетической группы, обладают высокой пероксидазной и каталазной активностями, ингибируются азидом и инактивируются в ходе р-ции галогенирования. Негемовые I отличаются друг от друга по мол. массе, числу субъединиц, по-видимому, не содержат металлов, обладают высокой термостабильностью, не инактивируются в процессе р-ции и не ингибируются азидом. Клонированы два гена (из Streptomyces aureofaciens Tu 24 и Pseudomonas pyrrocina), кодирующие I, что позволяет получать большие кол-ва этих ферментов. Библ. 65. ФРГ, Inst. fur Mikrobiologie, Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГАЛОГЕНЫ
ГАЛОГЕНИРОВАННЫЕ МЕТАБОЛИТЫ
ГАЛОПЕРОКСИДАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ГАЛОПЕРОКСИДАЗЫ
КЛАССИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКИ
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 65

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.204

Purification, characterization and comparison of two non-haem bromoperoxidases from Streptomyces aureofaciens ATCC 10762 [Text] / Maria Weng [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 11. - P2539-2546 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и сравнение двух негемовых бромпероксилаз из Streptomyces aureofaciens ATCC 10762
Аннотация: Из штамма Streptomyces aureofaciens ATCC 10762, образующего 7-хлортетрациклин, очищены 2 негемовые бромпероксидазы (БПО1 и БПО2) методами дробного осаждения (NH[4])[2]SO[4], фракционирования на ДЭАЭ-сефацеле, тепловой обработки, хроматографии на фенил-Суперозе HR5/5, хелатирующей Сефарозе 6В, насыщенной Cu{2}{+} (БПО1), причем в неочищенном экстракте и даже на этапе (NH[4])[2]SO[4]-фракционирования активности БПО еще не обнаруживаются, что авт. объясняют присутствием эндогенных ингибиторов. Обе БПО обладают азид нечувствительной бромирующей активностью и бромид-зависимой пероксидазной активностью. БПО1 является димером (Mr 65 000) идентичных по массе субъединиц (31 000), ИЭТ=4,5, БПО1 не дает перекрестную р-цию с антителами к негемовой БПО (Mr 90 000), очищенной из штамма S. aureofaciens Tu24., также образующего 7-хлортетрациклин. Mr БПО2 составляет 90 000. Фермент состоит из 3 идентичных субъединиц по 31 000, ИЭТ=3,5. БПО2 идентична БПО из S. aureofaciens Tu24. даже иммунологически, хотя БПО1 и БПО2 отличаются от БПО S. aureofaciens электрофоретич. свойствами. Библ. 29. ФРГ, Inst. fur Microbiologie der Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.)
ШТАММ АТСС 10762
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
НЕГЕМОВЫЕ БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Weng, Maria; Pfeifer, Otto; Krauss, Susanne; Lingens, Franz; van, Pee Karl-Heinz

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска