СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=van, Heusden G. Paul H.$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.02-04Б2.215

van, Heusden G. Paul H.
The Saccharomyces cerevisiae Wss1 protein is only present in mother cells [Text] / Heusden G. Paul H. van, H.Yde Steensma // FEMS Microbiol. Lett. - 2008. - Vol. 282, N 1. - P100-104 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Белок Wssl Saccharomyces cerevisiae представлен только в материнских клетках
Аннотация: Ген WSS1 (слабый супрессор Smt3) вначале идентифицировали как мультикопийный супрессор мутации в SMT3, кодирующем малый убиквитин-подобный модификатор. Позднее для WSS1 открыли многие функции, связанные с репликацией ДНК и репарацией. В данной работе выявили субклеточную локализацию белка Wss1. С помощью флуоресцентной микроскопии штаммов, экспрессирующих сшивку с зеленым флуоресцентным белком Wss1-GFP, показали, что белок представлен одним пятном вблизи ядерной мембраны, раздельно от полюсных телец веретена и ядра. В делящихся клетках пятно представлено исключительно в материнcкой клетке, что свидетельствует о специфичной для материнской клетки функции WSS1. Нидерланды, Section Mol. and Develop. Genetics, Inst. of Biology, Leiden Univ., AL Leiden

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.19.03
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК РЕПЛИКАЦИИ И РЕПАРАЦИИ WSS1
ФУНКЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МАТЕРИНСКИЕ КЛЕТКИ
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА РЕПЛИКАЦИИ И РЕПАРАЦИИ WSS1
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Steensma, H.Yde

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.12-04Б2.297

van, Heusden G. Paul H.
14-3-3 proteins: Insights from genome-wide studies in yeast [Text] / Heusden G. Paul H. van // Genomics. - 2009. - Vol. 94, N 5. - P187-193 . - ISSN 0888-7543
Перевод заглавия: 14-3-3 белки: сведения, полученные при изучении последовательтности генома у дрожжей
Аннотация: 14-3-3 белки образуют семейство высоко консервативных, кислых, димерных белков, они идентифицированы у всех эукариот, часто в множественных изоформах, вплоть до 13 у растений арабидопсиса. Сотни белков из различных эукариотических организмов, относящиеся к этому семейству, вовлечены в самые разнообразные клеточные процессы. Было высказано предположение, что основная активность 14-3-3 белков заключается в способности связываться с другими внутриклеточными белками. Взаимодействие с 14-3-3 белками может приводить к конформационным изменениям, необходимым другим белкам для проявления ими максимальной активности или ингибирования, к взаимодействию между двумя связывающимися партнрами или к иной субклеточной локализации. Чаще всего эти взаимодействия имеют место после фосфорилирования связывающихся партнеров. Эти наблюдения предполагают участие белков 14-3-3 в регуляторных цепях. Представлены данные, полученные в результате геномного и протеомного анализа 14-3-3 белков Saccharomyces cerevisiae: идентифицированы протеинкиназы, ответственные за фосфорилирование партнеров по связыванию с белками 14-3-3, изучено фосфорилирование самих белков 14-3-3, прослежена транскрипционная регуляция генов белков 14-3-3, определены положение белков 14-3-3 в регуляторных цепях. ПОлученные результаты позволят понять функции 14-3-3 белков на клеточном уровне лучше, чем на уровне единичного процесса

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.02
Рубрики: БЕЛКИ 14-3-3
ФУНКЦИИ
БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ЦЕПИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ПРОТЕОМНЫЙ АНАЛИЗ
ГЕНОМНЫЙ АНАЛИЗ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.11-04М4.135

van, Heusden G. Paul H.
Cholesterol transfer from mitochondrial membranes and cells to human and rat serum lipoprotein fractions [Text] / Heusden G. Paul H. van, Schijndel Johannes W. P.M. van, Karel W. A. Wirtz // J. Lipid Res. - 1989. - Vol. 30, N 9. - P1357-1364 . - ISSN 0022-2275
Перевод заглавия: Перенос холестерина от митохондриальных мембран и клеток на фракции липопротеинов сыворотки человека и крысы
Аннотация: Изучили перенос {1}{4}C-холестерина (I) от меченых митохондрий (МХ) сердца быка и эритролейкемич. клеток Friend на ЛПВП, ЛПНП и ЛПОНП плазмы человека и крысы. Фракции липопротеинов получали гель-фильтрацией плазмы на агарозе А-5m. Для исследованных мембран наивысшая скорость переноса I наблюдалась на ЛПВП при равном пуле свободного холестерина во всех липопротеинах. Это происходило не за счет рецепторного переноса, т. к. на МХ ЛПВП-рецепторов нет. С др. стороны, перенос I на ЛПВП оказался выше, чем на липосомы из фосфатидилхолина. Преимуществ. перенос I на ЛПВП не м. б. объяснен диффузией молекул холестерина. Обработка ЛПВП трипсином приводила к снижению скорости переноса на 40-50%. Аполипопротеин А-1 усиливает перенос I с МХ на липосомы. Нидерланды, Centre for Biomembrans and Lipid Enzymology, 3584 СН Utrecht. Библ. 47.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ
ХОЛЕСТЕРИН
ПЕРЕНОС
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
СЫВОРОТКА КРОВИ
ЧЕЛОВЕК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
van, Schijndel Johannes W.P.M.; Wirtz, Karel W.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.07-04М1.213

Chinese hamster ovary cells dificient in peroxisomes lack the nonspecific lipid transfer protein (sterol carrier protein 2) [Text] / Heusden G. Paul H. van [et al.] // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 7. - P4105-4110 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: В клетках яичника китайского хомячка с пероксисомной недостаточностью отсутствует неспецифический липид-переносящий белок (белок 2 - переносчик стеринов)
Аннотация: Исследовали синтез белков пероксисомальных переносчиков стеринов в Кл CHO-82 с пероксисомной недостаточностью. АТ против неспецифич. белка-переносчика стеринов (I) из печени крысы выявляли в контрольной линии Кл CHO-К1 3 иммунореактивных белка с М. м. 14, 58 и 200 кД, в то время как в мутантно линии СНО-82 обнаруживались лишь следовые кол-ва белка с М. м. 58 кД. В субфракциях Кл СНО-К1 АТ против I выявляли белок с М. м. 58 кД в мембранах, а белок 200 кД в растворимой фракции. В линии СНО-82 белок 58 кД присутствовал как в растворимой фракции, так и в составе клет. мембран. Анализ субфракций показал, что белок 58 кД находится во фракции пероксисом, но лишь в диком типе Кл СНО-К1. В мутатной линии этот белок присутствовал в составе остатков пероксисом. При этом в мутантных Кл не был нарушен синтез фосфатидилсерина и его превращение в фосфатидилэтаноламин. Делается вывод, что I представляет собой белок-переносчик стеринов, не вовлекаемый в транслокацию фосфатидилсерина из эндоплазматич. сети в митохондрии. Нидерланды, Centre for Biomembranes and Lipid Enzymol., State Univ. of Utrecht. Библ. 55.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.11
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ СНО-82
ЛИПИДЫ
БЕЛКИ
БЕЛОК-ПЕРЕНОСЧНИК СТЕРИНОВ 2
ПЕРОКСИСОМЫ

Доп.точки доступа:
van, Heusden G.Paul H.; Bos, Kitty; Raetz, Christian R.H.; Wirtz, Karel W.A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска