Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Wilson, T. Hastings$<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.172

    Hama, Hiroko.
    Replacement of alanine 58 by asparagine enables the melibiose carrier of Klebsiella pneumoniae to couple sugar transport to Na{+} [Text] / Hiroko Hama, T.Hastings Wilson // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P1063-1067 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Замещения аланина 58 на аспарагин обеспечивает для переносчика мелибиозы Klebsiella pneumoniae сопряжение транспорта сахара с Na{+}
Аннотация: Изучено влияние на транспорт сахаров изменений по 5 остаткам аминок-т в переносчике мелибиозы R. pneumoniae на одну из аминок-т переносчика из E. coli. Показано, что для 4 мутантов из 5, Ile36'-'Val, Val43'-'Leu, Leu54'-'Trp и Cys68'-'Ala, транспорт сахаров не связан с переносом Na{+}. Мутация Ala58'-'Asp приводила к значительному усилению Na{+} транспорта мелибиозы и метил-I-тио-'бета'-Д-галактопиранозида. Сделан вывод о том, что Asp58/Asp54 в переносчике E.coli/ участвует в узнавании Na{+}. США, Dep. Cell Biol., Harvard Med. Sch., Boston, Massachusetts 02115. Библ. 21
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ САХАРОВ
ТРАНСПОРТ НАТРИЯ
СОПРЯЖЕНИЕ ТРАНСПОРТНЫХ ПОТОКОВ
ТРАНСПОРТНЫЕ ПЕРЕНОСЧИКИ
СТРУКТУРА
KLEBSIELLA PNEUMONIAE

Доп.точки доступа:
Wilson, T.Hastings

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.06-04Б2.40

    Franco, Peter J.
    Alteration of Na{+}-coupled transport in site-directed mutants of the melibiose carrier of Escherichia coli [Text] / Peter J. Franco, T.Hastings Wilson // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1996. - Vol. 1282, N 2. - P240-248 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Изменение сопряженного с Na{+} транспорта в направленных точечных мутантах переносчика мелибиозы Escherichia coli
Аннотация: С помощью направленного точечного мутагенеза получен двойной мутант E. coli по переносчику мелибиозы (МБ) с заменами Asn-58 на Ala и Trp-54 на Leu, а также мутанты с заменами Asn-58 на Ala, Leu, Ser и Gln и изучен для каждого мутанта сотранспорт катион/сахар. Замена Asn-58 на Ala приводила к почти полной потере стимулируемого Na{+} транспорта галактозы и стимулируемого сахаром поглощения Na{+}. Замены Leu, Gln и Ser в положении 58 также снижали транспорт сахаров. Мутант с заменой Trp-54 на Leu осуществлял поглощение сахаров с катионной селективностью, аналогичной таковой для клеток дикого типа. Для двойного мутанта Leu-54/Ala-58 было характерно усиление сотранспорта H{+}/МБ и снижение стимулируемого Na{+} поглощения МБ. Сделан вывод о важности Asn-58 для узнавания Na{+}. США, Dep. of Cell Biol., Harvard Med. Sch., 240 Longwood Avenue, Boston, MA 02115. Библ. 34
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ СОВМЕСТНЫЙ
КАТИОНЫ
САХАР
E. COLI
МУТАНТ ПО ПЕРЕНОСЧИКУ МЕЛИБИОЗЫ

Доп.точки доступа:
Wilson, T.Hastings

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.02-04Б2.279

    Varela, Manuel F.
    Lactose carrier mutants of Escherichia coli with changes in sugar recognition (Lactose versus Melibiose) [Text] / Manuel F. Varela, Robert J. Brooker, T.Hastings Wilson // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 17. - P5570-5573 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Мутанты по белку-переносчику лактозы Escherichia coli с изменениями в распознавании сахара (лактоза против мелибиозы)
Аннотация: Белок-переносчик лактозы (M-белок) Escherichia coli имеет сродство как к 'бета'-галактозидам, так и к 'альфа'-галактозидам, например, к мелибиозе. Для идентификации аминокислотных остатков в белке, непосредственно определяющих субстратную специфичность, в гене lacY, кодирующем M-белок, отобраны мутации, приводящие к неспособности M-белка транспортировать лактозу, но сохраняющие эту способность по отношению к мелибиозе. Такие мутантные гены амплифицированы и секвенированы. В рез-те обнаружено 6 индивидуальных замен в 1, 7 и 10 спиралях. Возможно, что именно эти аминокислотные остатки прямо или косвенно опосредуют субстратную специфичность M-белка E. coli. США (Wilson T. H.), Dep. of Cell Biol., Harvard Med. School, Boston, Massachusetts 02115. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН LACY
ГЕН ЛАКТОЗНОГО ПЕРЕНОСЧИКА
МУТАЦИИ
ЗАМЕНЫ
БЕЛОК
БЕЛОК-ПЕРЕНОСЧИК ЛАКТОЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Brooker, Robert J.; Wilson, T.Hastings

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.255

    Wilson, T. Hastings
    Evidence for a close association between helix IV and helix XI in the melibiose carrier of Escherichia coli [Text] / T.Hastings Wilson, Dorothy M. Wilson // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1998. - Vol. 1374, N 1-2. - P77-82 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Доказательство тесной ассоциации между спиралью IV и спиралью XI в переносчике мелибиозы Escherichia coli
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза плазмиды с геном melB белка-переносчика (I) мелибиозы (II) сконструированы замены Асп[124] в трансмембранной спирали IV (ТМС-IV) на Сер, Иле или Фен. Эти мутанты не транспортируют II через мембрану. Выделены использующие II ревертанты на среде Макконки с II. Из мутанта D124F получен только один тип ревертантов (D124C). Мутант D124T ревертирует только к дикому типу (D124). Однако из мутанта D124S получены 2 типа вторичных ревертантов: D124S/V375A и D124S/V375G. Первый из них не котранспортирует II и H{+}, но в присутствии 10 мМ Na{+} при 37'ГРАДУС' имеет уровень поглощения II, равный 25% (по сравнению с 2% у D124S). Второй ревертант имеет более высокую активность I, чем мутант D124S, в присутствии 100 мМ NaCl при 20 и 37'ГРАДУС'. Эти данные показали, что остаток Асп[124] в ТМС-IV у I расположен рядом с остатком вал[375] в ТМС-XI. США Dep. Cell Biol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ПЕРЕНОСЧИКА МЕЛИБИОЗЫ MELB
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ПЕРЕНОСЧИКИ
МЕЛИБИОЗА
ТРАНСМЕМБРАННАЯ СПИРАЛЬ IV
ОСТАТОК АСПАРАГИНА
ЗАМЕНЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ТРАНСМЕМБРАННАЯ СПИРАЛЬ XI
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
КАТИОНЫ
КОТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Wilson, Dorothy M.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.271

   
    Melibiose carrier of Escherichia coli: Use of cysteine mutagenesis to identify the amino acids on the hydrophilic face of transmembrane helix 2 [Text] / Shigenobu Matsuzaki [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1999. - Vol. 1420, N 1-2. - P63-72 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Переносчик мелибиозы у Escherichia coli: применение цистеинового мутагенеза для идентификации аминокислот на гидрофильной поверхности трансмембранной спирали 2
Аннотация: Переносчик мелибиозы (ПМ) у E. coli - это симпортер галактозидов/катионов, являющийся интегральным мембранным белком с 12 трансмембранными спиралями (ТМС). ТМС2 в ПМ содержит несколько заряженных и полярных аминок-т, необходимых для активности ПМ. В работе сайт-адресованным мутагенезом проведены замены аминок-т в позициях 39-66 ТМС2 на цистеин. Идентифицированы 7 позиций в ТМС2, в к-рых р-ция цистеина с п-хлормеркурибензосульфоновой к-той вызывает полную или частичную инактивацию ПМ в интактных клетках и в вывернутых везикулах. Мелибиоза блокирует р-цию ПМ с SH-реагентом. США, Dep. Cell Biol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 34
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ПЕРЕНОСЧИК МЕЛИБИОЗЫ
МУТАГЕНЕЗ
ПРИМЕНЕНИЕ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ СПИРАЛИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Matsuzaki, Shigenobu; Weissborn, Audrey C.; Tamai, Eiji; Tsuchiya, Tomofusa; Wilson, T.Hastings

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.09-04Б2.297

    Franco, Peter J.
    Arg-52 in the melibiose carrier of Escherichia coli is important for cation-coupled sugar transport and participates in an intrahelical salt bridge [Text] / Peter J. Franco, T.Hastings Wilson // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 20. - P6377-6386 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Остаток арг[52] в мелибиозном переносчике Escherichia coli важен для сопряженного с катионами транспорта сахаров и участвует во внутриспиральном солевом мостике
Аннотация: Выделены мутанты Escherichia coli с заменами R52S, R52Q и R52V в мелибиозном переносчике MelB. Уровень мутантных белков MelB в мембране остался нормальным, но транспорт мальтозы разобщен от котранспорта H{+} и значительно уменьшился транспорт, зависящий от Na{+}. На агаре МакКонки с мелибиозой выделены вторичные ревертанты с заменами в 9 разных положениях MelB: D19G, D55N, P60Q, W116R, N244S, S247R, N248K и 1352V в случае мутанта R52S; W116R и T338R в случае мутанта R52V и D55N и R52K в случае мутанта R52Q. Штамм R52K по св-вам транспорта не отличается от штамма дикого типа. Накопление мелибиозы, зависящее от H{+}, дефектно у вторичных мутантов. Только ревертанты W116R, S247R и N248K сохранили заметное накопление, зависящее от Na{+}. Ревертанты D19G, D55N и T338R требуют более высокой конц-ии Na{+} (100 мМ) для максимальной активности. Кинетические измерения показали, что у ревертантов N248K и W116R понизилась K[М] для мелибиозы, а у остальных ревертантов восстановилась скорость транспорта. Высказаны следующие предположения: 1) вставки положительно заряженных остатков в мембранные спирали MelB компенсируют утрату арг[52]; 2) спираль II расположена в MelB близко к спиралям IV и VII; 3) арг[52] образует солевые мостики с асп[55] в спирали MelB и асп[119] в спирали I. США, Dep. Cell Biol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 54
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ТРАНСПОРТ САХАРОВ
МАЛЬТОЗА
СОПРЯЖЕНИЕ
КАТИОНЫ
МУТАНТЫ
МЕЛИБИОЗНЫЙ ПЕРЕНОСЧИК MELB
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЗАМЕНЫ
ОСТАТОК АРГ[52]
ФУНКЦИИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wilson, T.Hastings

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.259

   
    Sodium/proton antiport is required for growth of Escherichia coli at alkaline pH [Text] / Isabel Mc-Morrow [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1989. - Vol. 981, N 1. - P21-26 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Na+/протон антипорт необходим для роста Escherichia coli при щелочных pH
Аннотация: Представлены данные, показывающие, что E. coli нуждается в Na+/H+ антипортере и экзогенных ионах Na+ или Li+ для роста при высоких рН. Кл были выращены в пластиковых пробирках, содержащих среду с очень низким содержанием Na (5-15 мкМ). Нормальные Кл росли при рН 7 или 8 в отсутствии или присутствии Na, при рН 8,5 экзогенный Na был необходим для роста. Мутант с низкой активностью антипортера не мог расти при рН 8,5 ни в присутствии, ни в отсутствии Na, с др. стороны, мутант с повышенной На+/Н+ антипортерной активностью мог расти при рН выше нормы (рН 9) в присутствии добавки Na или Li. Амилорид, ингибитор антипортера, ингибировал рост Кл при рН 8,5 (+Na+), хотя не оказывал влияния на рост в средах с низким рН. Библ. 37. США, Dep. of Cell. and Mol. Physiol., Harvard Med. Sch., Boston, MA.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19 + 341.27.19.13.07
Рубрики: АНТИПОРТ
ИОН НАТРИЯ
ПРОТОН
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РОСТ
ЩЕЛОЧНАЯ СРЕДА
ИОНЫ НАТРИЯ
ИОНЫ ЛИТИЯ

Доп.точки доступа:
Mc-Morrow, Isabel; Shuman, Howard A.; Sze, Daniel; Wilson, Dorothy M.; Wilson, T.Hastings

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.165

    King, Steven C.
    Galactoside-dependent proton transport by mutants of the Escherichia coli lactose carrier. Replacement of histidine 322 by tyrosine or phenylalanine [Text] / Steven C. King, T.Hastings Wilson // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 13. - P7390-7394 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Зависимый от галактозидов транспорт протонов мутантными формами переносчика лактозы у Escherichia coli. Замена гистидина 322 на тирозин или фенилаланин
Аннотация: С помощью сайт-специфичного мутагенеза, индуцированного синтетическими олигонуклеотидами, в лактозном переносчике E. coli, кодируемом геном lacY, осуществлена замена гистидина в положении 322 на тирозин или фенилаланин. Такие мутанты оказались неспособными к энергозависимой аккумуляции лактозы, мелибиозы или метил-'бета'-Dгалактозида, однако они транспортировали эти субстраты с помощью облегченной диффузии. Поскольку у мутантов наблюдается поглощение ионов Н+, стимулируемое лактозой и мелибиозой, данные формы переносчиков сохраняют способность к симпорту галактозидов и Н+. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 30. США, Dep. of Biol. Chem. and Mol. Pharmacol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ГЕН LAC Y
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
СТИМУЛЯЦИЯ
ГАЛАКТОЗИДЫ
СИМПОРТ

Доп.точки доступа:
Wilson, T.Hastings

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.283

    King, Steven C.
    Mechanism of enhanced melibiose transport rate catalyzed by an Escherichia coli lactose carrier mutant with leucine substituted for serine-306. The pH-dependence of melibiose efflux [Text] / Steven C. King, T.Hastings Wilson // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1990. - Vol. 1022, N 3. - P373-380 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Механизм повышенной скорости транспорта мелибиозы, катализируемого мутантом лактозного переносчика Escherichia coli с заменой серина-306 на лейцин. Зависимость от pH потока мелибиозы из клеток
Аннотация: Изучен механизм транспорта мелибиозы (I) в клетках, содержащих плазмиду рАА22, к-рая экспрессирует клонированную из Escherichia coli AA22 мутантную форму лактозного белка-переносчика (II) с заменой Сер[3][0][6] Лей. Чувствительность потока I из клеток к внешнему рН показывает, что, катализируя этот поток, мутантная IIФ-АА22 взаимодействует с Н+ так же, как нормальная II, т. е. I котранспортируется с Н+. Отсутствие накопления I в случае клеток с II-АА22 нельзя объяснить внутренней утечкой за счет образования бинарных комплексов I-II. Умеренное увеличение константы скорости транспорта I из клеток с II-АА22 отражает небольшое (на 1 ккал/моль) изменение энергии активации, что согласуется со стерич. механизмом при участии ван-дер-ваальсовых контактов. Библ. 36. США, Dept. of Cellular and Molecular Physiology, Harvard Med. School, Boston, MA 02115, Т. Н. Wilson.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07 + 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ DW1
САХАРА
МЕЛИБИОЗА
ТРАНСПОРТ
МЕХАНИЗМ
МУТАНТЫ
МУТАНТ ПО ГЕНУ ПЕРЕНОСЧИКА ЛАКТОЗЫ LAC Y AA22
ТРАНСПОРТ МЕЛИБИОЗЫ
ПОВЫШЕННАЯ СКОРОСТЬ
РН-ЗАВИСИМОСТЬ
МУТАЦИИ
МУТАЦИЯ ГЕНА ПЕРЕНОСЧИКА ЛАКТОЗЫ LAC Y
ЗАМЕНА НУКЛЕОТИДОВ
ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ
ИЗМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Wilson, T.Hastings

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.213

    Wilson, T. Hastings
    Lactose transport mutants of Escherichia coli resistant to inhibition by the phosphotransferase system [Text] / T.Hastings Wilson, Patricia L. Yunker, Christian L. Hansen // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1990. - Vol. 1029, N 1. - P113-116 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Транспорт лактозы у мутантов Escherichia coli, устойчивых к ангибированию фосфотрансферазной системой
Аннотация: Получены данные, подтверждающие, что активность переносчика лактозы у Escherichia coli ингибируется при связывании дефосфорилированного энзима III (III{l}{c}), элемента фосфотрансферазной системы. Исследованы выделенные Саиером мутанты lacY, у к-рых отсутствует эффект ингибирования. Клонирована и секвенирована ДНК таких мутантов. Выделены др. сходные мутанты, их ДНК также клонирована и секвенирована. Показано, что у обоих мутантов происходит аминокислотная замена в середине выступающей в цитоплазму пептидной петли переносчика (ала-198 вал и сер- 209 иле). Сделан вывод о том, что переносчик имеет 2 сайта связывания III{l}{c}: на своем N-конце и на цитоплазматической петле (или эти 2 района соседствуют). Библ. 19. США, Dep. of Cellular and Molecular Physiology, Harvard Med. Sch., Boston, MA.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COIL (BACT.)
МУТАНТЫ LACY
ЛАКТОЗА
ПЕРЕНОСЧИК ЛАКТОЗЫ
ЭНЗИМ III
СВЯЗЫВАНИЕ
САЙТЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ИНГИБИРОВАНИЕ
УСТОЙЧИВОСТЬ

Доп.точки доступа:
Yunker, Patricia L.; Hansen, Christian L.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.664

    King, Steven C.
    Sensitivity of efflux-driven carrier turnover to external pH in mutants of the Escherichia coli lactose carrier that have tyrosine or phenylalanine substituted for histidine-322 [Text] / Steven C. King, T.Hastings Wilson // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 256, N 6. - P3153-3160 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Чувствительность направляемого потоком из клеток обмена переносчика к внешнему pH у мутантов лактозного переносчика Escherichia coli, у которого гистидин-322 замещен на тирозин или фенилаланин. Сравнение лактозы и мелибиозы
Аннотация: У мутантов Escherichia coli по лактозному белку-переносчику (I) с заменами гис[3][2][2] тир (IA) или гис[3][2][2] фен (IB) поток лактозы (II) из Кл в 10 раз ниже, чем у дикого типа, и чувствителен к внеклеточ. рН (5,6-8,0), а в присутствии избытка внеклеточ. II утрата {1}{4}C-II из Кл не ускоряется. Поток мелибиозы (III) из Кл нормален в случае IB и повышен в 5 раз в случае IA и зависит от внеклеточ. рН. Внеклеточ. III значительно ускоряет утрату {1}{4}C-III у обоих мутантов. Зависящий от природы сахара дефект мутантных I показывает, что он не связан с нарушением пути Н+. Библ. 38. США, Dept. of Cellular and Molecular Physiology, Harvard Med. School, Boston, MA 02115, Т. Wilson.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ ПО ЛАКТОЗОПЕРМЕАЗЕ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ЛАКТОЗА
МЕЛИБИОЗА
ВЫБРОС
РЕГУЛЯЦИЯ
РН
ТРАНСПОРТНЫЕ СИСТЕМЫ
ПЕРМЕАЗА ЛАКТОЗЫ
МУТАНТНЫЕ ПЕРМЕАЗЫ
КОРРЕЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Wilson, T.Hastings

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.567

    King, Steven C.
    Characterization of Escherichia coli lactose carrier mutants that transport protons without a cosubstrate: Probes for the energy barrier to uncoupled transport [Text] / Steven C. King, T.Hastings Wilson // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 17. - P9645-9651 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика мутантов переносчика лактозы Escherichia coli, транспортирующих протоны без косубстрата: зонды для энергетического барьера несопряженному транспорту
Аннотация: Описаны 5 мутантов lacY Escherichia coli, у к-рых белок-переносчик лактозы (I) катализирует "несопряженный" (не зависящий от сахаров) транспорт H+. Мутации вызывают замены в сайте I: ала[1][7][7] вал. Кл, имеющие I-вал[1][7][7], медленно растут в миним. среде, содержащей глюкозу в кач-ве единственного источника С. При инкубации отмытых Кл в отсутствие сахаров понижена протонодвижущая сила, к-рая частично восстанавливается при добавлении тиодигадактозида при 'альфа'-н-нитрофенилгалактозида. При резком подкислении среды H+ быстрее поглощаются Кл с I-вал[1][7][7], чем Кл дикого типа. Не зависящий от сахаров транспорт H+ зависит от способности I-вал[1][7][7] связывать переносимые H+ с повышенным сродством в переходном состоянии бинарного комплекса I-H+. Библ. 40. США, Dept. of Cellular and Molecular Physiol., Harvard Med. School, Boston, MA 02115.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ ПО ТРАНСПОРТУ
ПОЛУЧЕНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА ЛАКТОЗОПЕРМЕАЗЫ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ТРАНСПОРТ ИОНОВ
ПРОТОНЫ
ОТСУТСТВИЕ СОПРЯЖЕНИЯ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ЛАКТОЗА

Доп.точки доступа:
Wilson, T.Hastings

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.452

    King, Steven C.
    The interaction between aspartic acid 237 and lysine 358 in the lactose carrier of Escherichia coli [Text] / Steven C. King, Christian L. Hansen, T.Hastings Wilson // Biochim. et biophys. acta. biomembranes. - 1991. - Vol. 1062, N 2. - P177-186 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Взаимодействие между [остатками] Acn[2][3][1] и Лиз[3][5][5] в лактозном переносчике Escherichia coli
Аннотация: Ген lacY мутантов О20 и АЕ43 с аминокислотными заменами Лиз[3][5][8] Тре и Асп[2][3][7] Асн в белке-переносчике LacY (I), клонирован на плазмидах pO20-К358Т и pAE43. D237N. Эти мутации вызывают дефект по транспорту мелибиозы (II). Выделены ревертанты, использующие II. Все 11 ревертантов рО20-К358Т содержат замены Асп[2][3][7] на нейтральные аминокислотные остатки (8 на Асн, 2 на Тир и один на Гли). Из 12 ревертантов рАЕ43-D237N два содержат вторичные замены Лиз[3][5][8] Глн, а остальные - обратные мутации Асн237 Асп. Эти данные свидетельствуют о функциональном взаимодействии остатков Асп[2][3][7] и Лиз[3][5][8], образующих в I "нейтрализующий заряд" солевой мостик. Библ. 33. США, Dept. of Cellular and Molecular Physiology, Harvard Med. School, Boston, MA 02115.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ DP 90С NAL
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
СТРУКТУРА
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ЛАКТОЗА
МЕХАНИЗМ
БЕЛКИ
БЕЛОК ТРАНСПОРТА ЛАСТОЗЫ LACY
СТРУКТУРАФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ГЕНЫ LACY
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Hansen, Christian L.; Wilson, T.Hastings
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)