Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Teeri, Tuula$<.>)
Общее количество найденных документов : 22
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-22 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.05-04В2.122

   
    Enzymatic hydrolysis of crystalline cellulose by Trichoderma reesei cellobiohydrolase I [Text] : [Abstr.] Miami Bio/Technol. Winter Symp. "Adv. Gene Technol.: Protein Eng. and Beyond", 1993. Vol. 3 / T. Keinikainen [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, Suppl. - P49
Перевод заглавия: Ферментный гидролиз кристаллической целлюлозы целлобиогидролазой I из Trichoderma reesei
Аннотация: Целлобиогидролаза I из T reesei имеет каталит. домен ('ЭКВИВ'430 остатков) и небольшой целлюлозо-связывающий домен (36 остатков), к-рые связаны с линкерным пептидом, содержащим большое число углеводных О-цепей. Для изучения механизма действия фермента осуществлены точечные мутации в связывающем домене и делеции в линкерной обл. Мутантные ферменты экспрессированы в клетках дрожжей и установлена их трет. структура. Показано, что все мутантные ферменты имеют низкую активность и пониженную способность связывать крист. целлюлозу. Предполагается, что остаток Tyr492 и гидрофобная область имеют существенное значение для функционирования фермента. Обсуждается роль разл. доменов целлобиогидролазы I в деградации целлюлозы. Финляндия, VTT Biotech. Lab., POB 202, SF-02151 Espoo. Библ. 3.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ЦЕЛЛЮЛОЗА
ГИДРОЛИЗ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА

Доп.точки доступа:
Keinikainen, T.; Srisodsuk, M.; Jones, A.; Teeri, Tuula T.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.04-04К1.83

    Takkinen, Kristiina.
    Characterization of single-chain antibodies with different linker peptides [Text] / Kristiina Takkinen, Kaija Alfthan, Tuula Teeri // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P217 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Характеристика одноцепочечных антител с различными линкерными пептидами
Аннотация: Сконструировали одноцепочечные антитела, специфичные к фенилоксазолону (ФО) E. coli, в которых вариабельный домен тяжелой цепи соединен с вариабельным доменом легкой цепи через гибкий минкерный пептид целлобиогидролиза I Trichoderma reesei. Исследовали влияние длины линкерного пептида на активность и стабильность одноцепочечных анти-ФО Fv. Нашли, что использование укороченных линкерных пептидов позволяет получить Fv фрагменты, активно связывающие гаптен. Финляндия, VTT Biotechn. Lab., SF-02151 Espoo
ГРНТИ  
34.43.33
ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
ОДНОЦЕПОЧЕЧНЫЕ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ЛИНКЕРНЫЙ ПЕПТИД
ДЛИНА
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Alfthan, Kaija; Teeri, Tuula

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.159

   
    The cellulases endoglucanase I and cellobiohydrolase II of Trichoderma reesei act synergitically to solubilize nativa cotton cellulose but not to decrease its molecular size [Text] / Karen M. Kleman-Leyer [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 8. - P2883-2887 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Целлюлазы эндоглюканаза I и целлобиогидролаза II из Trichoderma reesei проявляют синергизм при солюбилизации нативной целлюлозы хлопка, но не уменьшают размер ее молекул
Аннотация: Изучение продуктов расщепления целлюлозы хлопка эндоглюканазой I (I) и целлобиогидролазой II (II) показало, что размер образующихся продуктов зависит от того действуют они совместно или по-отдельности. Так, за 8 дн. под действием I главными продуктами оказались полимер и олигомер со степенью полимеризации 200-300 и 'ЭКВИВ'15 соотв. Фермент II практически ее гидролизует нативную аморфную целлюлозу (только микрокристаллическую). При совместном действии I и II картина распределения продуктов по мол. массе такая же, как и при действии I, но заметно увеличивается кол-во восстанавливающих сахаров. Предполагается, что I деградирует микрофибриллы аморфной целлюлозы, а II - гидролизует продукты действия I до восстанавливающих сахаров. США, Dep. Bacteriol., Univ. Wisconsin-Madison, Madison, WI. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ЭНДОГЛЮКАНАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
СОВМЕСТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
ЦЕЛЛЮЛОЗА ХЛОПКА

Доп.точки доступа:
Kleman-Leyer, Karen M.; Siika-Aho, Mattis; Teeri, Tuula T.; Kirk, T.Kent

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.120

   
    The active site of Trichoderma reesei cellobiohydrolase II: The role of tyrosine 169 [Text] / Anu Koivula [et al.] // Protein Eng. - 1996. - Vol. 9, N 8. - P691-699 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Активный центр целлобиогидролазы II из Trichoderma reesei: роль тирозина-169
Аннотация: Отщепление целлобиогидролазой II дисахаридного целлобиозного звена от полисахаридной цепи происходит с участием остатков Asp221 и Asp175. Методом РСА установлена важная роль в каталитическом акте основания Tyr169, находящегося вблизи расщепляемой связи. Получен мутантный фермент (Y169F), у к-рого константа ассоциации по отношению к целлобиозе увеличивается в 3 раза, а по отношению к 4-метилумбеллиферил-целлобиозиду даже в 50 раз. В то же время каталитическая константа по отношению к целлотриозе и целлотетраозе снижается в 4 раза. Предполагается, что взаимодействие Tyr169 с субстратом искажает цикл Glc, приводя к более реакционноспособной конформации. Кроме того, Tyr169 влияет на протонирование остатков D175 и D221 в активном центре. Финляндия, VTT Biotechnol. Food Res., POB 1500, FIN-02044 VTT, Espoo. Библ. 57
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
МУТАНТНАЯ ФОРМА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Koivula, Anu; Reinikainen, Tapani; Ruohonen, Laura; Valkeaj'ЭКВИВ='arvi, Anne; Claeyssens, Marc; Teleman, Olle; Kleywegt, Gerard J.; Szardenings, Michael; Rouvinen, Juha; Jones, T.Alwyn; Teeri, Tuula T.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.143

   
    Cello-oligosaccharide hydrolysis by cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei: Association and rate constants derived from an analysis of progress curves [Text] / Vesa Harjunpaa [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P584-591 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидролиз целлоолигосахаридов целлобиогидролазой II из Trichoderma reesei: определение констант ассоциации и скорости из анализа кривых динамики процесса
Аннотация: Методами {1}H-ЯМР и ВЭЖХ изучали гидролиз растворимых целлоолигосахаридов со степенью полимеризации 4-6 целлобиогидролазой II из T. reesei. Определены кинетические параметры р-ции. Показано, что в начале р-ции разрываются гликозидные связи внутри цепи (в тетрасахариде - только центральная связь). Гидролиз целлопентаозы и целлогексаозы происходит со скоростью в 10-100 раз большей, чем целлотриозы. В результате гидролиза образуются ди- и трисахаридные (но не больше) фрагменты. Целлогексаоза (при высокой конц-ии) обратимо инактивирует фермент. Финляндия, VTT Chem. Technol., POB 1401, FIN-02044 VTT (Espoo). Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ЦЕЛЛООЛИГОСАХАРИДЫ
ИЗБИРАТЕЛЬНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Harjunpaa, Vesa; Teleman, Anita; Koivula, Anu; Ruohonen, Laura; Teeri, Tuula T.; Teleman, Olie; Drakenberg, Torbjorm

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.95

   
    The active site of Trichoderma reesei cellobiohydrolase II: The role of tyrosine 169 [Text] / Anu Koivula [et al.] // Protein Eng. - 1996. - Vol. 9, N 8. - P691-699 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Активный центр целлобиогидролазы II из Trichoderma reesei: роль тирозина-169
Аннотация: Отщепление целлобиогидролазой II дисахаридного целлобиозного звена от полисахаридной цепи происходит с участием остатков Asp221 и Asp175. Методом РСА установлена важная роль в каталитическом акте основания Tyr169, находящегося вблизи расщепляемой связи. Получен мутантный фермент (Y169F), у к-рого константа ассоциации по отношению к целлобиозе увеличивается в 3 раза, а по отношению к 4-метилумбеллиферил-целлобиозиду даже в 50 раз. В то же время каталитическая константа по отношению к целлотриозе и целлотетраозе снижается в 4 раза. Предполагается, что взаимодействие Tyr169 с субстратом искажает цикл Glc, приводя к более реакционноспособной конформации. Кроме того, Tyr169 влияет на протонирование остатков D175 и D221 в активном центре. Финляндия, VTT Biotechnol. Food Res., POB 1500, FIN-02044 VTT, Espoo. Библ. 57
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
МУТАНТНАЯ ФОРМА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Koivula, Anu; Reinikainen, Tapani; Ruohonen, Laura; Valkeaj'ЭКВИВ='arvi, Anne; Claeyssens, Marc; Teleman, Olle; Kleywegt, Gerard J.; Szardenings, Michael; Rouvinen, Juha; Jones, T.Alwyn; Teeri, Tuula T.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.134

   
    Cello-oligosaccharide hydrolysis by cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei: Association and rate constants derived from an analysis of progress curves [Text] / Vesa Harjunpaa [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P584-591 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидролиз целлоолигосахаридов целлобиогидролазой II из Trichoderma reesei: определение констант ассоциации и скорости из анализа кривых динамики процесса
Аннотация: Методами {1}H-ЯМР и ВЭЖХ изучали гидролиз растворимых целлоолигосахаридов со степенью полимеризации 4-6 целлобиогидролазой II из T. reesei. Определены кинетические параметры р-ции. Показано, что в начале р-ции разрываются гликозидные связи внутри цепи (в тетрасахариде - только центральная связь). Гидролиз целлопентаозы и целлогексаозы происходит со скоростью в 10-100 раз большей, чем целлотриозы. В результате гидролиза образуются ди- и трисахаридные (но не больше) фрагменты. Целлогексаоза (при высокой конц-ии) обратимо инактивирует фермент. Финляндия, VTT Chem. Technol., POB 1401, FIN-02044 VTT (Espoo). Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ЦЕЛЛООЛИГОСАХАРИДЫ
ИЗБИРАТЕЛЬНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Harjunpaa, Vesa; Teleman, Anita; Koivula, Anu; Ruohonen, Laura; Teeri, Tuula T.; Teleman, Olie; Drakenberg, Torbjorm

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.12-04Б2.110

   
    The cellulases endoglucanase I and cellobiohydrolase II of Trichoderma reesei act synergitically to solubilize nativa cotton cellulose but not to decrease its molecular size [Text] / Karen M. Kleman-Leyer [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 8. - P2883-2887 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Целлюлазы эндоглюканаза I и целлобиогидролаза II из Trichoderma reesei проявляют синергизм при солюбилизации нативной целлюлозы хлопка, но не уменьшают размер ее молекул
Аннотация: Изучение продуктов расщепления целлюлозы хлопка эндоглюканазой I (I) и целлобиогидролазой II (II) показало, что размер образующихся продуктов зависит от того действуют они совместно или по-отдельности. Так, за 8 дн. под действием I главными продуктами оказались полимер и олигомер со степенью полимеризации 200-300 и 'ЭКВИВ'15 соотв. Фермент II практически ее гидролизует нативную аморфную целлюлозу (только микрокристаллическую). При совместном действии I и II картина распределения продуктов по мол. массе такая же, как и при действии I, но заметно увеличивается кол-во восстанавливающих сахаров. Предполагается, что I деградирует микрофибриллы аморфной целлюлозы, а II - гидролизует продукты действия I до восстанавливающих сахаров. США, Dep. Bacteriol., Univ. Wisconsin-Madison, Madison, WI. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ЭНДОГЛЮКАНАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
СОВМЕСТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
ЦЕЛЛЮЛОЗА ХЛОПКА

Доп.точки доступа:
Kleman-Leyer, Karen M.; Siika-Aho, Mattis; Teeri, Tuula T.; Kirk, T.Kent

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.142

   
    Cello-oligosaccharide hydrolysis by cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei: Association and rate constants derived from an analysis of progress curves [Text] / Vesa Harjunpaa [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P584-591 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидролиз целлоолигосахаридов целлобиогидролазой II из Trichoderma reesei: определение констант ассоциации и скорости из анализа кривых динамики процесса
Аннотация: Методами {1}H-ЯМР и ВЭЖХ изучали гидролиз растворимых целлоолигосахаридов со степенью полимеризации 4-6 целлобиогидролазой II из T. reesei. Определены кинетические параметры р-ции. Показано, что в начале р-ции разрываются гликозидные связи внутри цепи (в тетрасахариде - только центральная связь). Гидролиз целлопентаозы и целлогексаозы происходит со скоростью в 10-100 раз большей, чем целлотриозы. В результате гидролиза образуются ди- и трисахаридные (но не больше) фрагменты. Целлогексаоза (при высокой конц-ии) обратимо инактивирует фермент. Финляндия, VTT Chem. Technol., POB 1401, FIN-02044 VTT (Espoo). Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ЦЕЛЛООЛИГОСАХАРИДЫ
ИЗБИРАТЕЛЬНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Harjunpaa, Vesa; Teleman, Anita; Koivula, Anu; Ruohonen, Laura; Teeri, Tuula T.; Teleman, Olie; Drakenberg, Torbjorm

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.164

    Teeri, Tuula T.
    Crystalline cellulose degradation: New insight into the function of cellobiohydrolases [Text] / Tuula T. Teeri // Trends Biotechnol. - 1997. - Vol. 15, N 5. - P160-167 . - ISSN 0167-7799
Перевод заглавия: Расщепление кристаллической целлюлозы: новый взгляд на функции целлобиогидролаз
Аннотация: Целлюлоза является важным промышленным сырьем, а также источником биовозобновляемой энергии, кристаллическая структура ее биодеградируется в результате комбинированного действия ряда различных ферментов. Целлобиогидролазы - основные целлюлазы - имеют протяженные активные сайты в форме туннелей. Благодаря такой конструкции, они не разрезают целлюлозные цепочки, а высвобождают целлобиозу с концов цепей, в связи с чем эти ферменты могут быть полезны для обеспечения мягкой модификации свойств волокон (бумаги или ткани) без потери прочности этих волокон, обычно отмечаемой при действии др. целлюлаз. Швеция, Dep. Biochem. and Biotechnol., Royal Inst. Technol., S-10044 Stockholm. Библ. 59
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ ЦЕЛЛЮЛОЗА
БИОДЕГРАДАЦИЯ
РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 98.04-04И3.454

   
    Expression of a fungal cellobiohydrolase in insect cells [Text] / Ossowski Ingemar von [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 233, N 1. - P25-29 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Экспрессия грибной целлобиогидролазы в клетках насекомого
Аннотация: Ген Trichoderma recsei целлобиогидролазы I (CBHI) был экспрессирован в составе рекомбинантного бакуловируса; в клетках насекомых Spodoptera frugoperda и Trichoplusia ni синтезировано большое кол-во секретируемого белка. По своим характеристикам рекомбинантный белок был сходен с нативным. Он был легко очищен аффинной и гидрофобной хроматографией и взаимодействовал с растворимым субстратом. Финляндия, VTT Biotechnol. and Food Res., P. O. Box 1500, FIN-02044 VTT. Библ. 36
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.53.07.59.07
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА
ГЕН TRICHODERMA RECSEI
ЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ НАСЕКОМЫХ
БАКУЛОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
von, Ossowski Ingemar; Teeri, Tuula; Kalkkinen, Nisse; Oker-Blom, Christian

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.06-04Б3.133

   
    Tryptophan 272: An essential determinant of crystalline cellulose degradation by Trichoderma reesei cellobiohydrolase Cel6A [Text] / Anu Koivula [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 429, N 3. - P341-346 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Триптофан-272 - важнейший фактор деградации кристаллической целлюлозы целлобиогидролазой Cel6A Trichoderma reesei
Аннотация: Целлобиогидролаза Cel6A (прежде - CBHII) T. reesei имеет туннелеподобный активный центр с четырьмя внутренними подцентрами для остатков глюкозы. Было предсказано, что на поверхности домена Trp272 способен образовывать стопку с шестым остатком глюкозы. Замены этого остатка селективно нарушают активность фермента по отношению к кристаллической целлюлозе, но не к растворимой или аморфной целлюлозе. Следовательно, Trp272 образует дополнительный подцентр у входа в туннель активного центра и, возможно, играет особую роль в деградации кристаллической целлюлозы, направляя глюкановую цепочку в туннель. Финляндия, VTT Biotechnol. & Food Res., POB 1500, FIN-02044 VTT, Espoo. Библ. 34
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ ЦЕЛЛЮЛОЗА
ДЕГРАДАЦИЯ
ТРИПТОФАН-272
РОЛЬ
TRICHODERMA REESEI (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Koivula, Anu; Kinnari, Tiina; Harjunpaa, Vesa; Ruohonen, Laura; Teleman, Anita; Drakenberg, Torbjorn; Rouvinen, Juha; Jones, T.Alwyn; Teeri, Tuula T.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.04-04В3.91

   
    Crystal structures of a poplar xyloglucan endothransglycosylase reveal details of transglycosylation acceptor binding [Text] / Patrick Johansson [et al.] // Plant Cell. - 2004. - Vol. 16, N 4. - P874-886 . - ISSN 1040-4651
Перевод заглавия: Кристаллические структуры ксилоглюканэндотрансгликозилазы тополя выявили детали трансгликозилированный акцепторной связи
Аннотация: Изучали кристаллическую структуру и структурно-функциональную значимость ксилоглюканэндотрансгликозилазы (КсЭТ), фермента, участвующего в формировании ксилоглюкановых полимеров клеточной стенки. В частности, фермент из тополя (Populus tremula * tremuloides) (PttXET16A) был гетерологически экспрессирован в Pichia pastoris, что позволило определить его 3-мерную кристаллическую структуру. Фермент представляет собой изогнутый 'бета'-сендвич схожий с другими ферментами семейства гликозидных гидролаз GH16. Часть разрушенных субстратных связей больше напоминает отдаленно семейство GH7. Структура КсЭТ в комплексе с ксилоглюкановым наносахаридом, XLLG, раскрывает акцепторный связывающий участок, необходимый для трансгликозилирования. Биохимические данные показывают, что фермент нуждается в сахарных остатках как в акцепторной, так и в донорной частях, чтобы правильно ориентировать гликозидные связи относительно каталитических остатков. Швеция, Dep. of Biotechn., Royal Inst. of Technology, AlbaNova Univ. Center, Stockholm. Библ. 64
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: КСИЛОГЛЮКАНЭНДОТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ТРАНСГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ТОПОЛЬ

Доп.точки доступа:
Johansson, Patrick; Brumer, Harry; Baumann, Martin J.; Kallas, Asa M.; Henriksson, Hongbin; Denman, Stuart E.; Teeri, Tuula T.; Jones, T.Alwyn

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 09.12-04В3.88

   
    Structural evidence for the evolution of xyloglucanase activity from xyloglucan endo-transglycosylases: Biological implications for cell wall metabolism [Text] / Martin J. Baumann [et al.] // Plant Cell. - 2007. - Vol. 19, N 6. - P1947-1963 . - ISSN 1040-4651
Перевод заглавия: Структурное свидетельство эволюции ксилоглюканазной активности ксилоглюкан-эндотрансгликозилаз: биологическое значение для метаболизма клеточной стенки
Аннотация: С помощью рентгеновской кристаллографии определены 3-мерные структуры архетипальной семьи 16 гликозид-гидролазных (GH16) эндоксилоглюканаз Tm-NXG1 и Tm-NXG2 из настурции. Идентифицированы ключевые структурные признаки модуляции относительной скорости гидролиза субстрата при трансгликозилировании ксилоглюкан-активными ферментами GH16 и сопоставлении с ксилоглюкан-эндотрансгликозилазой Ptt-XET16-34 из гибридной осины. В делеционном варианте Tm-NXG1-YNIIG получен фермент, структурно сходный с Ptt-XET16-34 с повышенным отношением трансгликозилирование:гидролиз. Подтверждено, что активность ксилоглюканазы эволюционировала в ходе усиления функции GH16 XET при прорастании семян, созревании плодов и быстром росте клеточной стенки. Швеция, School of Biotechnology, Royal Inst. of Technology, AlbaNova Univ. Center, S-10691 Stockholm. Библ. 91
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЕ СТЕНКИ
TROPAEOLUM MAJUS
КСИЛОГЛЮКАНАЗА
КСИЛОГЛЮКАН-ЭНДОТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

Доп.точки доступа:
Baumann, Martin J.; Eklof, Jens M.; Michel, Gurvan; Kallas, Asa M.; Teeri, Tuula T.; Czjzek, Mirjam; Brumer, Harry

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.02-04Б3.125

   
    Molecular cloning of cellulolytic enzyme genes from Cellulomonas flavigena in E. coli [Text] / Jesus Silva [et al.] // J. Biotechnol. - 1988. - Vol. 8, N 3. - P249-256
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование в E. coli генов целлюлолитических ферментов Cellulomonas flavigena
Аннотация: Создан банк генов целлюлозолитических ферментов (ЦФ) из Cellulomonas flavigena на основе вектора pUC 18. B E. coli клонированы гены трех различных ЦФ: ген эндо-'бета'-глюканазы, определяющий КМЦ-активность, на плазмиде pJS 10 и два гена 'бета'-глюкозидазы, различающиеся субстратной специфичностью, на плазмиде pJS 3 (Х-Глю-активность) и на плазмиде pJS 4 (Х-Глю- и МУЦ-активности). Рестрикционные карты указанных генов различаются между собой, а также отличны от карт генов ЦФ, ранее выделенных из C. fimi и C. uda. Рис. 3. Библ. 15. Финляндия, Biotechnical Lab., VTT, SF-02150 Espoo.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.17.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ
ГЕН ГЛЮКАНАЗЫ*ЭНДО*ЭНДО-БЕТА-
ГЕНЫ ГЛЮКОЗИДАЗЫ*БЕТА-
КЛОНИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
CELLULOMONAS FLAVIGELA

Доп.точки доступа:
Silva, Jesus; Saloheimo, Markku; Montanez, Cecilia; Knowles, Jonathan K.C.; Teeri, Tuula T.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.07-04Б3.87

    Teeri, Tuula.
    Improvement of protein immobilization by protein engineering [Text] / Tuula Teeri // Biosensorsymp.'87, Tampere, 29-30 Sept., 1988. - Espoo, 1988. - P23 . - ISBN 951-38-3226-0
Перевод заглавия: Усовершенствование [методов] иммобилизации с помощью белковой инженерии
Аннотация: Короткое сообщение о перспективах использования сконструированных белковых молекул (БМ) для оценки оптимального способа иммобилизации ферментов. Молекулярная модель БМ, созданная с привлечением компьютера, дает возможность предсказать активность и стабильность иммобилизованного биокатализатора. Появление БМ с целевым назначением приобретает существенное значение также при создании новых биосенсоров. Финляндия, Biotechnical Lab., VTT Espoo.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.39
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МЕТОДЫ
БЕЛКОВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
БЕЛКОВАЯ МОДЕЛЬ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
БИОСЕНСОРЫ
СОЗДАНИЕ

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 89.12-04А1.475

    Teeri, Tuula.
    Improvement of protein immobilization by protein engineering [Text] / Tuula Teeri // Biosensorsymp.'87, Tampere, 29-30 Sept., 1988. - Espoo, 1988. - P23 . - ISBN 951-38-3226-0
Перевод заглавия: Усовершенствование [методов] иммобилизации с помощью белковой инженерии
Аннотация: Короткое сообщение о перспективах использования сконструированных белковых м-л (БМ) для оценки оптимального способа иммобилизации ферментов. Молекулярная модель БМ, созданная с привлечением компьютера, дает возможность предсказать активность и стабильность иммобилизованного биокатализатора. Появление БМ с целевым назначением приобретает существ. значение также при создании новых биодатчиков. Финляндия, Biotechnical Lab., VTT Esppo.
ГРНТИ  
34.05.17
ВИНИТИ 341.05.17.07
Рубрики: БИОТЕХНОЛОГИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
БЕЛКИ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МОДЕЛИ
КОМПЬЮТЕРНАЯ ГРАФИКА

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 90.01-04А3.74

    Teeri, Tuula.
    Improvement of protein immobilization by protein engineering [Text] / Tuula Teeri // UTT Symp. - 1988. - N 90. - P23 . - ISSN 0357-9387
Перевод заглавия: Совершенствование методики иммобилизации белков с помощью белковой инженерии
Аннотация: Краткое сообщение о результатах примения методов генетической инженерии для модификации белков с целью формирования структуры, наиболее подходящей для иммобилизации в полимерной матрице. Авт. подчеркивает, что несмотря на достаточно широкое применение методов иммобилизации в пром. разработках и науч. исследованиях, технология иммобилизации в большинстве случаев остается эмпирической. Обсуждаются возможные генетические подходы к модификации белков, обеспечивающие оптим. сопряжение белка с матрицей. Финляндия, Biotech. Lab., UTT, Espoo.
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19
Рубрики: ДАТЧИКИ
СЕНСОРЫ
БЕЛКИ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТОДЫ
БЕЛКОВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.04-04В2.2203

   
    Crystallization of the core protein of cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei [Text] / Terese Bergfors [et al.] // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 209, N 1. - P167-169 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллизация центрального белка целлобиогидролазы II из Trichoderma reesii
Аннотация: После удаления 82 аминокислотных остатков с N-конца папаином методом висячей капли из полиэтиленгликоля 6000 получены кристаллы центрального белка целлобиогидролазы II, фермента из целлюлазного комплекса T. reesii. Приводится характеристика кристаллов. Библ. 30.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: FUNGI
TRICHODERMA REESII (DENTEROMYCETES)
БЕЛКИ
ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОГИДРОЛАЗА II
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Bergfors, Terese; Lehtovaara, Paivi; Claeyssens, Marc; Rouvinen, Juha; Tomme, Peter; Caldentey, Xavier; Teeri, Tuula; Pettersson, Goran; Jones, T.Alwyn; Knowles, Jonathan

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.724

   
    Site-directed mutagenesis of the putative catalytic residues of Trichoderma reesei cellobiohydrolase I and endoglucanase I [Text] / Yasushi Mitsuishi [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 275, N 1-2. - P135-138 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез предполагаемых каталитических остатков целлобиогидролазы I и эндоглюканазы I Trichoderma reesei
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы замены предполагаемых каталитич. остатков целлобиогидролазы I (I) и эндоглюканазы I (II) Trichoderma reesei: Глу[1][2][6] Глн, Асп[1][3][0] Асн и Асп[1][3][2] Ала в I и Глу[1][2][7] Асн в II. Замена Глу[1][2][6], считающегося донором Н+ у I, не вызывает полной утраты активности, а замена Глу[1][2][7] в гомологичной II полностью инактивирует II. Обсуждается влияние гликозилирования на ферментативную активность продуцируемых дрожжами целлюлаз. Библ. 20. Финляндия, VTT Biotechnical Lab., SF-02151 Espoo.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.35.07
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ГЕНЫ
ГЕН ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ I
ГЕН ЭНДОГЛЮКОНАЗЫ I
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
ЭНДОГЛЮКОНАЗА I
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Mitsuishi, Yasushi; Nitisinprasert, Sunee; Saloheimo, Markku; Biese, Isa; Reinikainen, Tapani; Claeyssens, Marc; Keranen, Sirkka; Knowles, Jonathan K.C.; Teeri, Tuula T.
 1-20    21-22 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)