СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Takeda, Toru$<.>)

Общее количество найденных документов : 28
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-28

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.04-04В3.97

Subcellular localization and properties of L-galactono-'гамма'-lactone dehydrogenase in spinach leaves [Text] / Michinori Mutsuda [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 10. - P1983-1984 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Субклеточная локализация и свойства L-галактоно-'гамма'-лактон дегидрогеназы в листьях шпината
Аннотация: С помощью центрифугирования в градиенте конц-ии сахарозы показано, что L-галактоно-'гамма'-лактон дегидрогеназа листьев шпината, катализирующая последний шаг в биосинтезе L-аскорбата, связана с митохондриальной мембраной. Солюбилизированный фермент был очень лабилен, но стабилизировался в присутствии L-галактоно-'гамма'-лактона при анаэробных условиях. Исследуемый фермент восстанавливал цитохром с и феназинметосульфат в присутствии L-галактоно-'гамма'-лактона, но не тогда, когда L-гулоно-'гамма'-лактон использовался в качестве донора электронов. Найдено, что величины K[m] у изученного фермента для L-галактоно-'гамма'-лактона и цитохрома с равны соответственно 192 и 180 мкМ. Япония, Dep. of Food and Nutrition, Kinki Univ., Nara. Библ. 20

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГАЛАКТОНО-'ГАММА'-ЛАКТОНДЕГИДРОГЕНАЗА
СВОЙСТВА
СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ШПИНАТ

Доп.точки доступа:
Mutsuda, Michinori; Ishikawa, Takahiro; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.64

The molecular characterization of a new type of fructose-1,6-bisphosphatase in Synechocystis PCC6803 [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Akiko Murakami [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P220 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярные характеристики фруктозодифосфатазы нового типа у Synechocystis PCC 6803
Аннотация: Цианобактерия Synechocystis PCC 6803 содержит два изофермента фруктозодифосфатазы (ФДФ): (F-I и F-II). На основании изучения нуклеотидной последовательности заключено, что F-I является ФДФ нового типа, а последовательность F-I типична для ФДФ различных организмов. Из клеток S.6803 очищена F-I и выделен ген, кодирующий ее. F-I не дает перекрестной иммунологической р-ции с антителами к F-II. При хроматографии на моно-Q выявлен единственный пик активности ФДФ, и антитела к F-I реагируют с белком 42 кД в этом пике, а антитела к F-II не дают р-ции. Сделано заключение о том, что ФДФ типа F-I функционирует, главным образом, в глюконеогенезе у S.6803. ФДФ является тетрамером из четырех одинаковых субъединиц мол. м. 42 кД. Активность ингибируется АМФ, K[i] 0,57 мМ, фруктозо-2,6-дифосфат не влияет на активность. F-I гидролизует фруктозо-1,6-дифосфат и седогептулозо-1,7-дифосфат и устойчива к H[2]O[2] вплоть до конц-ии 1 мМ. Ген ФДФ состоит из 1164 п. н. и имеет открытую рамку считывания - 388 аминокислот. Предсказанная аминокислотная последовательность совпадает с N-концом очищенного из S.6803 фермента и гомологична последовательности F-I из S.7942. Япония, Dep. Food and Nutrition, Kinki Univ., Nara 631

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SYNECHOCYSTIS (BACT.)
ШТАММ PCC 6803
ФРУКТОЗОДИФОСФАТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Murakami, Akiko; Tamoi, Masahuro; Takeda, Toru; Shigeoka, Shugeru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.67

The molecular characterization of a new type of fructose-1,6-bisphosphatase in Synechocystis PCC6803 [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Akiko Murakami [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P220 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярные характеристики фруктозодифосфатазы нового типа у Synechocystis PCC 6803
Аннотация: Цианобактерия Synechocystis PCC 6803 содержит два изофермента фруктозодифосфатазы (ФДФ): (F-I и F-II). На основании изучения нуклеотидной последовательности заключено, что F-I является ФДФ нового типа, а последовательность F-I типична для ФДФ различных организмов. Из клеток S.6803 очищена F-I и выделен ген, кодирующий ее. F-I не дает перекрестной иммунологической р-ции с антителами к F-II. При хроматографии на моно-Q выявлен единственный пик активности ФДФ, и антитела к F-I реагируют с белком 42 кД в этом пике, а антитела к F-II не дают р-ции. Сделано заключение о том, что ФДФ типа F-I функционирует, главным образом, в глюконеогенезе у S.6803. ФДФ является тетрамером из четырех одинаковых субъединиц мол. м. 42 кД. Активность ингибируется АМФ, K[i] 0,57 мМ, фруктозо-2,6-дифосфат не влияет на активность. F-I гидролизует фруктозо-1,6-дифосфат и седогептулозо-1,7-дифосфат и устойчива к H[2]O[2] вплоть до конц-ии 1 мМ. Ген ФДФ состоит из 1164 п. н. и имеет открытую рамку считывания - 388 аминокислот. Предсказанная аминокислотная последовательность совпадает с N-концом очищенного из S.6803 фермента и гомологична последовательности F-I из S.7942. Япония, Dep. Food and Nutrition, Kinki Univ., Nara 631

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SYNECHOCYSTIS (BACT.)
ШТАММ PCC 6803
ФРУКТОЗОДИФОСФАТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Murakami, Akiko; Tamoi, Masahuro; Takeda, Toru; Shigeoka, Shugeru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.07-04В2.67

Acquisition of a new type of fructose-1,6-bisphosphatase with resistance to hydrogen peroxide in cyanobacteria [Text] : abstr. Plant Biol. '97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6,1997 / Tamoi Masahiro [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P218 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Обнаружение в цианобактериях нового типа фруктозо-1,6-бисфосфатазы, устойчивой к перекиси водорода
Аннотация: В цианобактериях Synechocystis PCC-6803, Plectonema boryanum и Anabaena-7120 обнаружен новый тип F-I изофермента фруктозо-1,6-бисфосфатазы (ФБФ), характеризующийся наличием как ФБФ-активности, так и седогептулезо-1,7-бисфосфатазной активностью, и проявляющий устойчивость по отношению к H[2]O[2]. Ген F-I S.-6803 состоит из 1164-bp 388 кодирующих аминокислот и на 79,6% идентичен F-I-гену S.-7942. Предполагается, что новый тип F-I ФБФ существует гл. обр. в цианобактериях и функционирует как в цикле дыхательного фосфорилирования, так и в процессах глюконеогенеза. Япония, Dep. Food and Nutrition, kinki Univ., Nara 631

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТАЗА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Masahiro, Tamoi; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.08-04В3.126

Takeda, Toru.
Responses of antioxidant system to salt stress in Mesembryanthemum crystallinum [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Toru Takeda, Shigeru Shigeoka // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P121 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Влияние солевого стресса на антиокислительные системы растений Mesembryanthemum crystallinum
Аннотация: Растения M. crystallinum - факультативные галофиты, к-рые в условиях водного стресса вследствие засухи или засоления переключаются с C[3]-типа фотосинтеза на CAM. Показано, что солевой стресс вызывает увеличение активности всех основных ферментов и метаболитов антиокислительной системы (супероксиддисмутазы (СОД), каталазы, аскорбатоксидазы (АО), глутатионредуктазы, монодегидроаскорбатредуктазы и аскорбата), за исключением дегидроаскорбатредуктазы и глутатиона. В контрольных растениях обнаружено по 3 изофермента СОД (Mn-СОД, CuZn-СОД, Fe-СОД) и АО. Активность изоСОД и 2 изоАО увеличивалась в условиях засоления, а один из изоАО полностью исчезал. Показано, что стромальные АО при засолении увеличивают активность. Япония, Dep. of Food and Nutrition, Kinki Univ., Nara 631

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: ЗАСОЛЕНИЕ
СОЛЕВОЙ СТРЕСС
MESEMBRYANTHEMUM CRYSTALLINUM
АНТИОКИСЛИТЕЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
КАТАЛАЗА
АСКОРБАТОКСИДАЗА
ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
МОНОДЕГИДРОАСКОРБАТРЕДУКТАЗА
ВОДНЫЙ СТРЕСС

Доп.точки доступа:
Shigeoka, Shigeru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.24

Lack of light/dark regulation of enzymes involved in the photosynthetic carbon reduction cycle in cyanobacteria, Synechococcus PCC 7942 and Synechocystis PCC 6803 [Text] / Masahiro Tamoi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 2. - P374-376 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Отсутствие регуляции светом/темнотой ферментов, участвующих в фотосинтетическом цикле восстановления углерода у цианобактерий
Аннотация: Для исследования системы регуляция фотосинтетического цикла восстановления углерода (ФЦВУ) у цианобактерий изучали действие света и обработки дитиотреитолом (ДТТ) на активности фруктозо-1,6-бисфосфатазы, НАДФ-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и рибулозо-5-фосфаткиназы. Установили, что эти ферменты ФЦВУ не чувствительны к обработке ДТТ in vitro и не регулируются светом in vivo. Эти данные противоположны данным для хлоропластных ферментов высших растений. Эти результаты показывают, что ФЦВУ у цианобактерий может не регулироваться светом in vivo даже в присутствии ферредоксин/тиоредоксиновой системы. Япония, Dep. Food and Nutr., Kinki Univ., Nara 631. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ЦИКЛ ВОССТАНОВЛЕНИЯ УГЛЕРОДА
ФЕРМЕНТЫ
СВЕТ
ОТСУТСТВИЕ ВЛИЯНИЯ
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Tamoi, Masahiro; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.01-04В2.28

Lack of light/dark regulation of enzymes involved in the photosynthetic carbon reduction cycle in cyanobacteria, Synechococcus PCC 7942 and Synechocystis PCC 6803 [Text] / Masahiro Tamoi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 2. - P374-376 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Отсутствие регуляции светом/темнотой ферментов, участвующих в фотосинтетическом цикле восстановления углерода у цианобактерии Synechococcus PCC
Аннотация: Для исследования системы регуляция фотосинтетического цикла восстановления углерода (ФЦВУ) у цианобактерий изучали действие света и обработки дитиотреитолом (ДТТ) на активности фруктозо-1,6-бисфосфатазы, НАДФ-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и рибулозо-5-фосфаткиназы. Установили, что эти ферменты ФЦВУ не чувствительны к обработке ДТТ in vitro и не регулируются светом in vivo. Эти данные противоположны данным для хлоропластных ферментов высших растений. Эти результаты показывают, что ФЦВУ у цианобактерий может не регулироваться светом in vivo даже в присутствии ферредоксин/тиоредоксиновой системы. Япония, Dep. Food and Nutr., Kinki Univ., Nara 631. Библ. 24

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ЦИКЛ ВОССТАНОВЛЕНИЯ УГЛЕРОДА
ФЕРМЕНТЫ
СВЕТ
ОТСУТСТВИЕ ВЛИЯНИЯ
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Tamoi, Masahiro; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.64

Acquisition of a new type of fructose-1,6-bisphosphatase with resistance to hydrogen peroxide in cyanobacteria: Molecular characterization of the enzyme from Synechocystis PCC 6803 [Text] / Masahiro Tamoi [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1383, N 2. - P232-244 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Обнаружение нового типа фруктозо-1,6-бисфосфатазы с устойчивостью к пероксиду водорода у цианобактерий: молекулярная характеристика фермента из Synechocystis PCC6803
Аннотация: Ранее обнаружили, что клетки Synechocystis PCC6803 содержат 2 изофермента фруктозо-1,6-бисфосфатазы, определяемые как F-I и F-II. Гены F-I и F-II найдены в трех видах цианобактерий: Synechocystis PCC6803, Anabaena 7120 и Plectonema boryanum. Изофермент из Synechocystis PCC6803 был очищен до электрофоретической гомогенности. Фермент гидролизовал фруктозо-1,6-бисфосфат (Fru-1,6-P[2]) и седогептулозо-1,7-бисфосфат (Sed-1,7-P[2]). Кажущиеся значения K[m] фермента для Fru-1,6-P[2] и Sed-1,7-P[2] составляли 57'+-'2,4 и 180'+-'6,3 мкМ соответственно. Активность фермента ингибировались АМФ со значениями K[i] 0,57'+-'0,03 мМ для Fru-1,6-P[2] и 0,35'+-'0,02 мМ для Sed-1,7-P[2]. Молек. масса фермента 168 кДа, фермент состоит из 4 идентичных субъединиц. Активности FBPазы и SBPазы изофермента F-1 были устойчивы к H[2]O[2] при конц-ии 1 мМ. Нуклеотидная последовательность гена F-I из Synechocystis PCC6803 показала открытую рамку считывания 1164 п. о., которая кодировала белок из 388 аминок-тных остатков. Предсказанная аминок-тная последовательность была гомологична последовательности F-I Synechocystis 7942. Япония, Dep. Food and Nutr., Fac. Agr., Kinki Univ., Nakamachi, Nara 631. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФРУКТОЗОБИСФОСФАТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТ
СЕДОГЕПТУЛОЗО-1,7-БИСФОСФАТ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦИАНОБАКТЕРИИ
SYNECHOCYSTIS

Доп.точки доступа:
Tamoi, Masahiro; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.06-04В3.17

Молекулярный механизм системы защиты от фотоокислительного повреждения фотосинтезирующих организмов: возможность создания растений с толерантностью к фотоокислительному повреждению [Text] / Shigeru Shigeoka [et al.] // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1998. - Vol. 43, N 5. - С. 634-648 . - ISSN 0039-9450

ГРНТИ	34.31.15

ВИНИТИ 341.31.15.99
Рубрики: ФОТООКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
СИСТЕМА ЗАЩИТЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Shigeoka, Shigeru; Ishikawa, Takahiro; Takeda, Toru; Tamoi, Masahiro

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.07-04В2.64

Acquisition of a new type of fructose-1,6-bisphosphatase with resistance to hydrogen peroxide in cyanobacteria: Molecular characterization of the enzyme from Synechocystis PCC 6803 [Text] / Masahiro Tamoi [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1383, N 2. - P232-244 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Обнаружение нового типа фруктозо-1,6-бисфосфатазы с устойчивостью к пероксиду водорода у цианобактерий: молекулярная характеристика фермента из Synechocystis PCC6803
Аннотация: Ранее обнаружили, что клетки Synechocystis PCC6803 содержат 2 изофермента фруктозо-1,6-бисфосфатазы, определяемые как F-I и F-II. Гены F-I и F-II найдены в трех видах цианобактерий: Synechocystis PCC6803, Anabaena 7120 и Plectonema boryanum. Изофермент из Synechocystis PCC6803 был очищен до электрофоретической гомогенности. Фермент гидролизовал фруктозо-1,6-бисфосфат (Fru-1,6-P[2]) и седогептулозо-1,7-бисфосфат (Sed-1,7-P[2]). Кажущиеся значения K[m] фермента для Fru-1,6-P[2] и Sed-1,7-P[2] составляли 57'+-'2,4 и 180'+-'6,3 мкМ соответственно. Активность фермента ингибировались АМФ со значениями K[i] 0,57'+-'0,03 мМ для Fru-1,6-P[2] и 0,35'+-'0,02 мМ для Sed-1,7-P[2]. Молек. масса фермента 168 кДа, фермент состоит из 4 идентичных субъединиц. Активности FBPазы и SBPазы изофермента F-1 были устойчивы к H[2]O[2] при конц-ии 1 мМ. Нуклеотидная последовательность гена F-I из Synechocystis PCC6803 показала открытую рамку считывания 1164 п. о., которая кодировала белок из 388 аминок-тных остатков. Предсказанная аминок-тная последовательность была гомологична последовательности F-I Synechocystis 7942. Япония, Dep. Food and Nutr., Fac. Agr., Kinki Univ., Nakamachi, Nara 631. Библ. 45

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФРУКТОЗОБИСФОСФАТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТ
СЕДОГЕПТУЛОЗО-1,7-БИСФОСФАТ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦИАНОБАКТЕРИИ
SYNECHOCYSTIS

Доп.точки доступа:
Tamoi, Masahiro; Murakami, Akiko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.08-04Я6.259

Increased cellular resistance to oxidative stress by expression of cyanobacterium calalase-peroxidase in animal cells [Text] / Takahiro Ishikawa [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 426, N 2. - P221-224 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Повышенная устойчивость клеток к окислительному стрессу, [вызванная] экспрессией каталазы-пероксидазы цианобактерии в клетках животных
Аннотация: Сконструирован эукариотический экспрессионный вектор pRc/CMV, несущий ген каталазы-пероксидазы (I) цианобактерии Synechococcus PCC 7942, и введен в линию клеток 104C1 морской свинки. Стабильные трансфектанты имеют повышенную уд. активность I и более устойчивы к H[2]O[2] и параквату, чем родительские клетки. Показано, что I находится в цитозоле. Такая локализация I является основой эффективной защиты трансфектантов от окислительного стресса. Япония, Dep. Biochem., Wakayama Med. Coll., Wakayama 640-8155. Библ. 15

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН КАТАЛАЗЫ-ПЕРОКСИДАЗЫ
ЦИАНОБАКТЕРИАЛЬНЫЙ
ТРАНСФЕКЦИЯ
ВЕКТОР PRC/CMV
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
КЛЕТКИ ЖИВОТНЫХ
ЛИНИЯ КЛЕТОК 104C1
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Ishikawa, Takahiro; Ohta, Yuriko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru; Nishikimi, Morimitsu

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.08-04В2.15

Increased cellular resistance to oxidative stress by expression of cyanobacterium calalase-peroxidase in animal cells [Text] / Takahiro Ishikawa [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 426, N 2. - P221-224 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Повышенная устойчивость клеток к окислительному стрессу, [вызванная] экспрессией каталазы-пероксидазы цианобактерии в клетках животных
Аннотация: Сконструирован эукариотический экспрессионный вектор pRc/CMV, несущий ген каталазы-пероксидазы (I) цианобактерии Synechococcus PCC 7942, и введен в линию клеток 104C1 морской свинки. Стабильные трансфектанты имеют повышенную уд. активность I и более устойчивы к H[2]O[2] и параквату, чем родительские клетки. Показано, что I находится в цитозоле. Такая локализация I является основой эффективной защиты трансфектантов от окислительного стресса. Япония, Dep. Biochem., Wakayama Med. Coll., Wakayama 640-8155. Библ. 15

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.02
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН КАТАЛАЗЫ-ПЕРОКСИДАЗЫ
ЦИАНОБАКТЕРИАЛЬНЫЙ
ТРАНСФЕКЦИЯ
ВЕКТОР PRC/CMV
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
КЛЕТКИ ЖИВОТНЫХ
ЛИНИЯ КЛЕТОК 104C1
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Ishikawa, Takahiro; Ohta, Yuriko; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru; Nishikimi, Morimitsu

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.10-04В3.174

Inhibition of ascorbate peroxidase under oxidative stress in tobacco having bacterial catalase in chloroplast [Text] / Toshiharu Shikanai [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 428, N 1-2. - P47-51 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ингибирование аскорбат-пероксидазы при окислительном стрессе в табаке имеющем бактериальную каталазу в хлоропластах
Аннотация: В хлоропласты растений табака (Nicotiana tabacum cv. Xanthi) вводили каталазу из Escherichia coli, используя для этого листовые диски инфицированные Agrobacterium tumefaciens LBA4404 несущую эту конструкцию. Фотосинтез трансгенных растений был устойчив к высокой радиации (1600 мкмоль* м{-2}.сек{-1}, длительность воздействия 48 и 72 час.) в условиях засухи (60% относительной влажности) в отличии от растений дикого типа (контроль) у которых наблюдался хлороз листьев. Независимо от р-ции на стресс, как в трансгенных, так и в контрольных растениях происходило инактивирование аскорбат-пероксидазы. Считают, что антиоксидантная система, связанная с аскорбат-пероксидазой защищает хлоропласты от окислительного стресса. Япония, Res. Inst. Innovative Technol. Earth, Kizu, Kyoto 619-0292. Библ. 25

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
УСТОЙЧИВОСТЬ
РАДИАЦИЯ
АСКОРБАТПЕРОКСИДАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ТАБАК

Доп.точки доступа:
Shikanai, Toshiharu; Takeda, Toru; Yamauchi, Haruko; Sano, Satoshi; Tomizawa, Ken-Ichi; Yokota, Akiho; Shigeoka, Shigeru

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.12-04В3.90

Comparative study on recombinant chloroplastic and cytosolic ascorbate peroxidas isozymes of spinach [Text] / Kazuya Yoshimura [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 353, N 1. - P55-63 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Сравнительное изучение изоформ рекомбинантной аскорбатпероксидазы из цитозоля и хлоропластов шпината
Аннотация: Цитозольную и хлоропластную изоформы аскорбатпероксидазы (цАсП и сАсП) экспрессировали в клетках E. coli. Рекомбинантные цАсП и сАсП очистили методами колоночной хр-фии до гомогенности и сравнили их свойства со свойствами изоформ нативной АсП из листьев шпината. Рекомбинантная АсП - холофермент. Удельные активности для сАсП и цАсП - 800 и 486 мкмоль/мин/мг белка, соотв. Свойства рекомбинантных и нативных ферментов одинаковы, включая кинетические и спектральные характеристики, но хлоропластная АсП использует аскорбиновую кислоту с более высокой скоростью в качестве донора электронов, и полупериод инактивации в среде без аскорбата у нее очень короток - 15 с. Показана перекрестная реактивность между антителами и рекомбинантными и нативными изоформами. Япония, Dep. Food Nutrition. Fac, Agr., Kinki Univ., 3327-204 Nakamachi, Nara 631-8505. Библ. 31

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: АСКОРБАТПЕРОКСИДАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
СРАВНИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
ХЛОРОПЛАСТЫ
ЦИТОЗОЛЬ
ШПИНАТ

Доп.точки доступа:
Yoshimura, Kazuya; Ishikawa, Takahiro; Nakamura, Yoshihiro; Tamoi, Masahiro; Takeda, Toru; Tada, Toshiji; Nishimura, Keiichiro; Shigeoka, Shigeru

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.04-04В3.136

Takeda, Toru.
Regulation of hydroperoxides-scavenging system in the halophyte Mesembryanthemum crystallinum [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Toru Takeda, Shigeru Shigeoka // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P1 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Регуляция систем гашения перекисей у галофита Mesembrianthemum crystallinum
Аннотация: На растениях M. crystallinum изучали связь между солевым стрессом (СС) и метаболизмом активированных форм кислорода. СС повышал активность изоферментов аскорбатпероксидазы (АПО) и супероксиддисмутазы, а также приводил к появлению фосфолипид-гидропероксид-глутатионпереоксидазы. Для выяснения регуляции системы гашения гидроперекисей у этого растения изучали действие СС на уровни транскриптов и белка изоферментов АПО. В листьях растений, росших при СС или без него в течение 6 недель после прорастания, отношение цитозольного/хлоропластного изозимов АПО было 'ЭКВИВ'1:1. Не обнаружено активности связанной с тилакоидными мембранами АПО. Иммуно-блот-анализ показал, что активность изоферментов АПО возрастала за счет синтеза ферментного белка. 7-дневный СС повышал активность АПО в 2,6'+-'0,2 раза по сравнению с растениями, росшими без СС. В контрольных растениях наблюдали мРНК двух цитозольных изоформ АПО (I, II). После 3-дневного СС уровни транскриптов цитозольных АПОI, АПОII и стромальной АПО возрастали в 1,3, 2,3 и 1,7 раз, соответственно. СС вызывал также существенное увеличение перекисного окисления мембранных липидов, измеренного по содержанию тиобарбитуровой к-ты

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: ЗАСОЛЕНИЕ
СТРЕСС
MESEMBRIANTHEMUM CRYSALLINUM
КИСЛОРОД
АКТИВНЫЕ ФОРМЫ
МЕТАБОЛИЗМ
ПЕРЕКИСИ
СИСТЕМЫ ГАШЕНИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Shigeoka, Shigeru

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.87

Tamoi, Masahiro.
Functional analysis of fructose-1,6-bisphosphatase isozymes (fbp-I and fbp-II gene products) in cyanobacteria [Text] / Masahiro Tamoi, Toru Takeda, Shigeru Shigeoka // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, N 2. - P257-261 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональный анализ изозимов фруктозо-1,6-бисфосфатазы (генные продукты fbp-I и fbp-II) у цианобактерий
Аннотация: Штамм РСС-7942 Synechococcus содержит 2 изозима фруктозо-1,6-бисфосфатазы (FBPаза-I и FBРаза-II), тогда как Synechocystis РСС-6803 имеет только FBPазу-I, несмотря на присутствие 2 генов изозимной FBPазы. Показано, что разрыв гена, кодирующего FBPазу-II (fbp II), с генным картриджем канамицинорезистентности, не влияет на рост клеток, содержание хлорофилла или ассимиляцию CO[2] у Synechococcus РСС-7942, тогда как разрыв гена, кодирующего FBPазу-I (fbp I) представляет собой летальную мутацию для обеих цианобактерий. Очевидно, что FBPаза-I необходима для осуществления устойчивого фотосинтеза и глюконеогенеза у цианобактерий. Япония, Dep. of Food and Nutrition, Faculty of Agriculture, Kinki Univ., Nakamachi, Nara, 631-8505. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТАЗА
ИЗОЗИМЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.04-04В2.67

Tamoi, Masahiro.
Functional analysis of fructose-1,6-bisphosphatase isozymes (fbp-I and fbp-II gene products) in cyanobacteria [Text] / Masahiro Tamoi, Toru Takeda, Shigeru Shigeoka // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, N 2. - P257-261 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональный анализ изозимов фруктозо-1,6-бисфосфатазы (генные продукты fbp-I и fbp-II) у цианобактерий
Аннотация: Штамм РСС-7942 Synechococcus содержит 2 изозима фруктозо-1,6-бисфосфатазы (FBPаза-I и FBРаза-II), тогда как Synechocystis РСС-6803 имеет только FBPазу-I, несмотря на присутствие 2 генов изозимной FBPазы. Показано, что разрыв гена, кодирующего FBPазу-II (fbp II), с генным картриджем канамицинорезистентности, не влияет на рост клеток, содержание хлорофилла или ассимиляцию CO[2] у Synechococcus РСС-7942, тогда как разрыв гена, кодирующего FBPазу-I (fbp I) представляет собой летальную мутацию для обеих цианобактерий. Очевидно, что FBPаза-I необходима для осуществления устойчивого фотосинтеза и глюконеогенеза у цианобактерий. Япония, Dep. of Food and Nutrition, Faculty of Agriculture, Kinki Univ., Nakamachi, Nara, 631-8505. Библ. 18

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТАЗА
ИЗОЗИМЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.04-04В2.82

Tamoi, Masahiro.
Analysis of physiological functions of catalase-peroxidase in Synechococcus PCC 7942 using gene-interrupting mutant [Text] : pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999 / Masahiro Tamoi, Toru Takeda, Shigeru Shigeoka // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - P121 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ физиологических функций каталазы/пероксидазы у Synechococcus PCC-7942 с использованием мутанта с генной прерывистостью
Аннотация: У цианобактерий каталаза/пероксидаза (СРХ) исключительно участвует в нейтрализации H[2]O[2]. Для изучения функции СРХ получен и охарактеризован СРХ-нуль-мутант Synechococcus PCC-7942 со вставкой канамицинорезистентного гена (кап{r}) в СРХ orf (cpx-1). Провели скрининг cpx-1-прерывистых мутантов (dCPX) на среде с добавкой канамицина. У dCPX-мутантов активность белка СРХ отсутствовала, а скорость роста и содержание хлорофилла были как у дикого типа при низкой интенсивности света (40 мкЕ/с/м{2}). Но при высокой интенсивности света (240 мкЕ/с/м{2}) у dCPX-мутантов отмечен хлороз и ингибирование роста. При обработке паракватом (50 мкМ MV, 100 мкЕ/с/м{2}) dCPX-мутант проявлял существенный хлороз в сравнении с диким типом. Активность тиоломодулированных ферментов в цикле полимеразной цепной реакции не изменялась у dCPX-мутанта и дикого типа. Изучается интенсивность фотосинтеза и флуоресценции хлорофилла у обоих штаммов при стрессе. Япония, Dep Food and Nutr., Kinki Univ., Nara 631-8505

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCOCCUS (ALGAE)
МУТАНТ
КАТАЛАЗА
ПЕРОКСИДАЗА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.04-04В3.95

Molecular characterization of tobacco mitochondrial L-galactono-'гамма'-lactone dehydrogenase and its expression in Escherichia coli [Text] / Yukinori Yabuta [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2000. - Vol. 41, N 6. - P666-675 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика митохондриальной L-галактоно-'гамма'-лактон-дегидрогеназы табака и ее экспрессия в Escherichia coli
Аннотация: Из листьев табака (Nicotiana tabacum, cv Xanthi) получили клон кДНК, кодирующий L-галактоно-'гамма'-лактон (GAL) дегидрогеназу. Этот клон содержал открытую рамку считывания, кодирующую белок из 501 аминокислотного остатка с молекулярной массой 56.926 кДа, локализованный в митохондриях. Рассчитанная аминокислотная последовательность выявила 77 и 82% гомологии с дегидрогеназами цветной капусты и сладкого картофеля соответственно. Иммунохимическим методом показали, что в табаке содержится одна копия гена фермента. мРНК (2.0 kb) экспрессируется в листьях, стеблях и корнях почти в одинаковых количествах. В результате генно-инженерных экспериментов экспрессировали ген фермента в клетках E. coli. Очищенный рекомбинантный фермент сравнивали с нативным ферментом табака и других растений. Отмечают большое сходство каталитических свойств GAL-дегидрогеназы табака с другими GAL-дегидрогеназами. Япония, Dep. Food and Nutr., Fac. Agr., Kinki Univ., Nakamachi, Nara, 631-8505. Библ. 35

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГАЛАКТОНОЛАКТОНДЕГИДРОГЕНАЗА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
МИТОХОНДРИИ
NICOTIANA TABACUM

Доп.точки доступа:
Yabuta, Yukinori; Yoshimura, Kazuya; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.13

Effect of several stress conditions on the expression of NADPH-dependent glutathione peroxidase-like proteins (Gpx-1, Gpx-2) in Synechocystis PCC 6803 [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Ahmed Gaber Mahmoud [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P111 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Влияние некоторых стрессовых условий на экспрессию НАДФ*Н-зависимых глутатион-пероксидазоподобных белков (Gpx-1, Gpx-2) у Synechocystis PCC-6803
Аннотация: Установили, что у Synechocystis PCC-6803 2 глутатионпероксидазо (GPX)-подобных белка используют как донор электронов НАДФ*Н, но не GSH. Изучали снабжение этих белков НАДФ*Н и влияние ряда стрессов на экспрессию 2 соответствующих генов. Зависимое от t-бутил-гидропероксида (t-BuOOH) выделение O[2] клетками дикого типа и мутанта, прерываемое картриджным геном kan', показывает, что активность Gpx-1 и Gpx-2 связана с НАДФ*Н, поступающим из системы фотосинтетического транспорта электронов. Транскрипты gpx-1 проявляли экспрессию на интенсивном свету или при обработке t-BuOOH и солью, а gpx-2 усиливались интенсивным светом и солевым стрессом, индуцируясь в течение 15 мин. и затем ослабевая. Уровень транскрипта gpx-2 не изменялся в ответ на обработку t-BuOOH. Япония, Appl. Biol. Chem., Osaka Pref. Univ

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)
БЕЛКИ
ЭКСПРЕССИЯ
СТРЕСС
ДЕЙСТВИЕ
ФОТОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Mahmoud, Ahmed Gaber; Nakano, Yoshihisa; Takeda, Toru; Shigeoka, Shigeru

1-20 21-28

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска