Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Leblanc, Gerard$<.>)
Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.01-04Б4.108

    Mus-Veteau, Isabelle.

    Melibiose permease of Escherichia coli: Substrate-induced conformational changes monitored by tryprophan fluorescence spectroscopy [Text] / Isabelle Mus-Veteau, Thierry Pourcher, Gerard Leblanc // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 20. - P6775-6783 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Мелибиозапермеаза Escherichia coli: вызываемые субстратами структурные изменения, регистрируемые по триптофановой флуоресценции
Аннотация: По спектрам триптофановой флуоресценции исследовали влияние сахаров и катионов (H{+}, Na{+} или Li{+}) на структуру очищенной мелибиозапермеазы, встроенной в липосомы. Флуоресценция избирательно усиливается сахарами, служащими субстратами в р-ции симпорта; 'альфа'-галактозидами, к-рые приводят к большему росту (на 13-17%), чем 'бета'-галактозиды (7%). Рост под действием сахаров специфически усиливается NaCl и LiCl (в 5-7 раз), к-рые активируют связывание и транспорт сахаров пермеазой. Сами ионы Na{+} и Li{+} вызывают тушение флуоресценции на 2%. Как рост флуоресценции под действием сахаров, так и усиливающий эффект NaCl и LiCl имеют кинетику с насыщением. При любых данных ионных условиях полумаксимальный рост флуоресценции под действием сахаров наблюдается при конц-ии, соотв. константе связывания сахара, а полумаксимальное усиление эффекта ионами происходит вблизи от константы активации связывания сахара данным ионом. Эффекты сахаров и солей на флуоресценцию сохраняются и после избирательной активации пермеазы N-этилмалеимидом. Эти изменения триптофановой флуоресценции пермеазы отражают структурные изменения при образовании тройных комплексов сахар-катион-пермеаза. Франция, Lab. J. Maetz, Dept Biol. Cell. Mol., CEA, 06230 Villefranche-sur-mer. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: МЕЛИБИОЗАПЕРМЕАЗА
ОЧИСТКА

СТРУКТУРА

ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Pourcher, Thierry; Leblanc, Gerard


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.73

    Mus-Veteau, Isabelle.

    Melibiose permease of Escherichia coli: Structural organization of cosubstrate binding sites as deduced from tryptophan fluorescence analyses [Text] / Isabelle Mus-Veteau, Gerard Leblanc // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 37. - P12053-12060 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Мелибиоза-пермеаза Escherichia coli. Организация центров связывания косубстратов по данным анализа триптофановой флуоресценции
Аннотация: Связывание сопряженных ионов (Na{+} или Li{+}) и сахаров мелибиоза-пермеазой E. coli, встроенной в протеолипосомы, вызывает избирательное кооперативное изменение триптофановой флуоресценции белка. Для выявления роли N- и С-концевых доменов в этом эффекте исследовали мутант с заменой Trp299 и Trp342 в C-концевой части на Phe (мутанты сохраняли активность). Сохранение тушащего действия ионов на флуоресценцию 6 остатков триптофана N-концевого домена соотв. локализации центров связывания ионов в этом домене. Усиление же флуоресценции под действием сахара зависело от типа мутации и было специфично к виду сахара. 'альфа'-Галактозиды значительно усиливали излучение Trp299 и Trp342; 'бета'-галактозиды усиливали излучение Trp299 и части N-концевых триптофанов, но тушили флуоресценцию Trp342. Кроме того, сахара смещали спектры Trp299 и Trp342 на 10 нм в коротковолновую сторону. По-видимому, Trp299 и Trp342 находятся рядом с центром связывания сахаров (спирали IX и X). Влияние 'бета'-сахаров на излучение N-концевых триптофанов говорит о близости центра связывания к N-концевому домену. Франция, Lab. J. Maetz, Dep. Biol. Cell. & Mol., CEA, 06230 Villefranche sur Mer; факс: (33)-93-76-60-17; e-mail: "leblanc
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕЛИБИОЗА-ПЕРМЕАЗА
ЦЕНТРЫ СВЯЗЫВАНИЯ

СТРУКТУРА

ГАЛАКТОЗИДЫ

РОЛЬ

ФЛУОРЕСЦЕНТНЫЙ АНАЛИЗ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Leblanc, Gerard


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.122

    Gwizdek, Carole.

    Proteolytic mapping and substrate protection of the Escherichia coli melibiose permease [Text] / Carole Gwizdek, Gerard Leblanc, Martine Bassilana // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 28. - P8522-8529 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Протеолитическое картирование и субстратная защита пермеазы мелибиозы Escherichia coli
Аннотация: Исследовали топологию и индуцированные субстратом конформационные изменения котранспортера Na{+}(Li{+} или H{+})-мелибиозы (пермеаза мелибиозы, ПМ) клеток E. coli, меченной эпитопами по C- и N-концам. По данным ограниченного переваривания различными протеазами, цитоплазматические петли ПМ между ее трансмембранными доменами 4-5, 6-7 и 10-11 и С-конец ПМ экспонированы в цитоплазме. Периплазматические петли ПМ резистентны к всем протеазам, в том числе, к неспецифическим протеазам - протеиназе К и термолизину. Скорость протеазного переваривания петли 4-5 специфически снижается в 3 раза в присутствии субстратов ПМ - ионов Na{+} или Li{+}, что указывает на локализацию петли 4-5 вблизи катион-связывающего сайта ПМ. Мелибиоза вызывает дальнейшее увеличение резистентности петли 4-5 к протеазам в присутствии катионов, но не в их отсутствие. Франция, Lab. J. Maetz, Dep. Biol. cell., mol., Сommissariat 1-Energie Atomoque, B. P. 68, 06238 Villefranche-sur-Mer. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕЛИБИОЗОПЕРМЕАЗА
СВОЙСТВА

ХАРАКТЕРИСТИКА

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Leblanc, Gerard; Bassilana, Martine


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.506

   

    Cation and sugar selectivity determinants in a novel family of transport proteins [Text] / Bert Poolman [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 19, N 5. - P911-922 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Детерминанты катионной и углеводной специфичности в новом семействе транспортных белков
Аннотация: Микрообзор. У бактерий имеется ряд транспортных белков, осуществляющих процесс переноса субстрата в клетку в унипорте, симпорте или антипорте с катионами. Такие белки транспортируют галактозиды, гексурониды, пентозы. Эти транспортеры имеют гомологичные последовательности, но обладают высокой степенью специфичности по отношению как к своему субстрату, так и к сопряженному катиону. Для соотнесения каталитических или кинетических свойств транспортных белков с определенными участками аминокислотной последовательности сконструирован ряд мутаций в генах мелибиозных транспортных белков Escherichia coli, Klebsiella pneumoniae и Salmonella typhimurium и в гене лактозного переносчика Streptococcus thermophilus. Эти мутации приводили к изменениям катионной или субстратной специфичности транспортных белков, или к разобщению транспорта углевода и катиона. Большинство этих мутаций локализовано в определенных участках транспортных белков. На основании экспериментов сделано предположение о существовании у этого семейства переносчиков "катион-связывающего кармана". Кроме того, обсуждаются механизмы регуляции активности этих белков фосфоенолпируват:углеводфосфотрансферазной системой. Нидерланды, Dep. of Microbiology, Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Inst., Univ. of Groningen, Kerklaan 30, 9751 NN Haren. Библ. 63
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)

SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

STEPTOCOCCUS THERMOPHILUS (BACT.)

ГЕНЫ

ГЕН МЕЛИБИОЗНОГО ТРАНСПОРТНОГО БЕЛКА

ГЕН ЛАКТОЗНОГО ТРАНСПОРТНОГО БЕЛКА

МУТАЦИИ

МЕЛИБИОЗНЫЙ ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК

ЛАКТОЗНЫЙ ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 63


Доп.точки доступа:
Poolman, Bert; Knol, Jan; Does, Chris van der; Henderson, Peter J.F.; Liang, Wei-Jun; Leblanc, Gerard; Pourcher, Thierry; Mus-Veteau, Isabelle


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.79

    Ambroise, Yves.

    Active-site-directed photolabeling of the melibiose permease of Escherichia coli [Text] / Yves Ambroise, Gerard Leblanc, Bernard Rousseau // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 6. - P1338-1345 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Направленное на активный центр фотомечение пермеазы мелибиозы из Escherichia coli
Аннотация: С целью идентификации доменов, образующих связывающий сахар центр пермеазы мелибиозы (MelB) в E. coli, осуществили ковалентное фотомечение [{3}H]-п-азидофенил-'альфа'-D-галактопиранозидом ([{3}H]-'альфа'-PAPG). Обнаружили, что 'альфа'-PAPG обладает высоким сродством к MelB. Его связывание или транспорт к MelB зависит от натрия и полностью предотвращается мелибиозой или п-нитрофенил 'альфа'-D-галактопиранозидом ('альфа'-NPG). В опытах с мембранными везикулами, содержащими сверхэкспрессированную рекомбинантную MelB с гистидиновым остатком, фотомечение в присутствии [{3}H]-'альфа'-PAPG при облучении УФ-светом ('лямбда'=250 нм) привело к включению 85% радиоактивности в везикулы, где она была ковалентно связана с мономером MelB. Несколькими методами показали, что мишенью мечения были несколько доменов MelB. Один из них, полученный при расщеплении CNBr, представлял собой пептид с молек. массой 5,5 кД. В нем обнаружили последовательность Asp124-Met181 домена MelB с молек. массой 7,5 кД, включающего цитоплазматические петли 4-5, связывающие спирали IV и V; гидрофобную спираль V и внешнюю петлю, связывающую спирали V-VI. Остаток Arg141 в петле 4-5 был единственной меченой аминок-той в этом пептиде. Заключают, что этот специфический домен играет значительную роль в транспорте MelB. Франция, Dep. Biol. Cell. et Mol., CEA/Saclay, 91191 Gif sur Yvette Cedex. Библ. 40
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕЛИБИОЗА
ПЕРМЕАЗА

ДОМЕНЫ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ФОТОМЕЧЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Leblanc, Gerard; Rousseau, Bernard


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.155

    Leblanc, Gerard.

    Molecular biology and bacterial secondary transporters [Text] / Gerard Leblanc, Thierry Pourcher, Martine Bassilana // Biochimie. - 1989. - Vol. 71, N 8. - P969-979 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Молекулярная биология и бактериальные вторичные переносчики
Аннотация: Обзор, посвященный изучению мембранных белков бактерий, осуществляющих активный транспорт питательных в-в по механизму симпорта с катионами. Рассмотрены след. вопросы: 1) кинетический анализ парциальных стадий и общей р-ции транспорта; 2) молекулярные св-ва (аминок-тные последовательности и состав, вторичная структура и биохим. идентификация) вторичных переносчиков, в частности мелибиозопермеазы; 3) использование метода сайт-направленного олигонуклеотидного мутагенеза для изучения функциональной роли остатков цистеина и гистидина и локализации функциональных доменов белков-переносчиков. Библ. 61. Франция, Lab. Jean Maetz, Dep. de Biol. du CEA, 06230 Villefranche-sur-Mer.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: БАКТЕРИИ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

СИМПОРТ

МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ

БЕЛКИ-ПЕРЕНОСЧИКИ

ПЕРМЕАЗЫ

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СВОЙСТВА

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 61


Доп.точки доступа:
Pourcher, Thierry; Bassilana, Martine


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.219

    Leblanc, Gerard.

    Na+, Н+ or Li+-coupled melibiose symport in E. coli [Text] / Gerard Leblanc, Martine Bassilana, Thierry Pourcher // Mol. Basis Biomembr. Transp. - Amsterdam etc., 1988. - P53-62 . - ISBN 0-444-80015-8
Перевод заглавия: Симпорт мелибиозы, сопряженный с Na+, Н+ или Li+ у E. coli
Аннотация: Обзор. Пермеаза мелибиозы (ПМ) E. coli катализирует накопление Кл 'альфа'-дисахаридов в симпорте с одновалентными катионами. Суммирована инормация о механизме транспорта, полученная на основании исследований сахаросвязывающей активности, р-ции облегченной диффузии, катализируемой ПМ в отсутствие источника энергии, и эффекта активации электрическим потенциалом активности переносчика. Обсуждаются возможные функциональные участки ПМ, исслуемые методом сайт-специфического мутагенеза. Библ. 22. Франция, Lab. J. Maetz. Dep. de Biologie du CEA, ВР68, Villefranche s/mer 06230.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СИМПОРТ

СИМПОРТ МЕЛИБИОЗЫ

ОДНОВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ

СОПРЯЖЕНИЕ

МЕХАНИЗМ

ПЕРМЕАЗА МЕЛИБИОЗЫ

СВОЙСТВА

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 22


Доп.точки доступа:
Bassilana, Martine; Pourcher, Thierry


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)