СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.123

The N-terminal half of the influenza virus NS1 protein is sufficient for nuclear retention of mRNA and enhancement of viral mRNA translation [Text] / Rosa M. Marion [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1997. - Vol. 25, N 21. - P4271-4277 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: N-концевой половины белка NS1 вируса гриппа достаточно для ядерной задержки мРНК и усиленной трансляции вирусной мРНК
Аннотация: Для определения областей белка NS1 (I) вируса гриппа A (ВГ-А) использован набор C-концевых делеций гена NS1. Найдено, что остатки I за положением 81 не нужны для ядерного транспорта. Изучение связывания с РНК in vitro показало, что 81 N-концевых остатков I достаточно для связывания. Установлено также, что 113 N-концевых остатков I достаточно для ядерной задержки мРНК и стимуляции трансляции мРНК ВГ-А. С использованием данных о последовательностях генов полевых изолятов ВГ-А и фенотипов известных мутантов ВГ-А по гену NS1 обсуждается возможность того, что эта область I достаточна для жизнеспособности ВГ-А. Испания, CSIC, Ctr Nac. Biotecnol., Cantoblanco, 28049 Madrid. Библ. 62

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА
БЕЛОК NS1
N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ГЕНЫ
МУТАЦИИ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Marion, Rosa M.; Aragon, Tomas; Beloso, Ana; Nieto, Amelia; Ortin, Juan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.248

The endoribonucleolytic N-terminal half of Escherichia coli RNase E is evolutionarily conserved in Synechocystis sp. and other bacteria but not the C-terminal half, which is sufficient for degradosome assembly [Text] / Vladimir R. Kaberdin [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 20. - P11637-11642 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: У Synechocystis sp. и других бактерий эволюционно консервативна эндорибонуклеолитическая N-концевая половина РНК-азы E Escherichia coli, но не C-концевая половина, достаточная для сборки деградосомы
Аннотация: Анализ полностью секвенированных геномов показал, что последовательность N-концевого эндорибонуклеазного домена (N-КЭД) рибонуклеазы E (I) Escherichia coli консервативна у Synechocystis и др. бактерий. Гомолог N-КЭД из Synechocystis связывает субстраты I и расщепляет их в том же положении, что и I E. coli. Показано, что C-концевая половина (СКП) I E. coli необходима и достаточна для физического взаимодействия с полинуклеотидфосфорилазой, геликазой RhlB и енолазой - компонентами деградосомного комплекса E. coli. Последовательность СКП I не является эволюционно консервативной. Поэтому гомолог I из Synechocystis не может служить платформой для сборки компонентов деградосомы E. coli. Австрия, Inst. Microbiol. and Genet., Vienna Bioctr., A-1030 Wien. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ДЕГРАЗОСОМА
СБОРКА
РНКАЗА E
N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ЭВОЛЮЦИОННАЯ КОНСЕРВАТИВНОСТЬ
C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kaberdin, Vladimir R.; Miczak, Andras; Jakobsen, Jimmy S.; Lin-Chao, Sue; McDowall, Kenneth J.; von, Gabain Alexander

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 13.02-04Б1.111

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ in vitro ДОМЕНОВ N-КОНЦЕВОЙ ПОЛОВИНЫ ТРАНСПОРТНОГО БЕЛКА ГОРДЕИВИРУСА [Текст] / В. В. Макаров [и др.] // Биохимия. - 2012. - Т. 77, N 9. - С. 1292-1302 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: N-Концевая половина транспортного белка ТБГ1 гордеивируса полулатентного вируса мятлика, формирующего рибонуклеопротеидный комплекс для транспорта вирусного генома в растении, и входящие в ее состав N-концевой и внутренний домены NTD и ID соответственно фосфорилируются in vitro фракцией, обогащенной клеточными стенками из Nicotiana benthamiana. С использованием набора ингибиторов протеинкиназ с различной специфичностью показано, что в фосфорилировании участвуют ферменты с активностями казеинкиназы-1, протеинкиназы А и протеинкиназы С. Коммерческие препараты протеинкиназ А и С способны in vitro фосфорилировать рекомбинантные белки, соответствующие N-концевой половине белка и ее доменам. Фосфорилирование NTD не влияет на эффективность и характер его связывания с РНК. Фосфорилирование ID приводит к снижению эффективности РНК-связывания и угнетению способности к гомологичным белок-белковым взаимодействиям

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.11
Рубрики: БЕЛКИ
ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК
N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ДОМЕНЫ
СТЕПЕНЬ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Макаров, В.В.; Иконникова, А.Ю.; Гусейнов, М.А.; Вишниченко, В.К.; Калинина, Н.О.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска