СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ШАПЕРОН GROEL<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.07-04Б1.273

Grimaud, Regis.
Assembly of both the head and tail of bacteriophage Mu is blocked in Escherichia coli groEL and groES mutants [Text] / Regis Grimaud, Ariane Toussaint // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 5. - P1148-1153 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Сборка как головок, так и хвостовых отростков бактериофага Mu блокирована в мутантах groEL и groES Escherichia coli
Аннотация: Фаг Mu не развивается нормально в мутантах groE Escherichia coli. Лизаты, полученные при индукции профага Mu, в мутантах groE, содержат свободные неактивные хвостовые отростки (ХО) и пустые головки. Т. обр. шаперонины groEL и groES существенны для сборки головок и ХО фага Mu. Получены данные, показавшие, что мутации groE ингибируют процессинг белка головки gpH и образования комплекса 25S - раннего промежуточного продукта сборки головок фага Mu. Франция, Lab. Microbiol., Univ. Joseph Fourier, F-38041 Grenoble. Библ. 45

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ MU
СИНТЕЗ
МУТАЦИИ
МУТАЦИЯ ПО ГЕНУ ШАПЕРОНА GROEL
МУТАЦИИ ПО ГЕНУ ШАПЕРОНА GROES
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
БЕЛОК
ШАПЕРОН GROEL
ШАПЕРОН GROES
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Toussaint, Ariane

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.03-04Б2.295

Ribbe, Markus W.
The chaperone GroEL is required for the final assembly of the molybdenum-iron protein of nitrogenase [Text] : докл. [National Academy of Sciences Colloquium on Future of Evolution, Irvine, Calif., March 16-20, 2000] / Markus W. Ribbe, Barbara K. Burgess // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2001. - Vol. 98, N 10. - P5521-5525 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Шаперон GroEL требуется для окончательной сборки Mo-Fe-протеина нитрогеназы
Аннотация: Мутант Fe-протеина (I) нитрогеназы Azotobacter vinelandii с заменой E146D дефект по встраиванию MoFe-кофактора (II). MoFe-протеин (III) из штамма, экспрессирующего этот мутант I, на 45% лишен II. Разработан метод встраивания "свободного" II в частично очищенный III, дефектный по II. Эта реакция требует неочищенного экстракта клеток A. vinelandii CA12 'ДЕЛЬТА'nif HDK, I и MgАТФ. Очищен белок, требующийся для встраивания II. Им оказался шаперон GroEL (IV), N-концевая последовательность к-рого на 84% идентична IV из других организмов. Очищенный IV (один или в сочетании с I и MgАТФ) не поддерживает включение II в очищенный III, дефектный по II. Это указывает на участие каких-то других белков и/или кофакторов. С использованием содержащих IV экстрактов клеток 'ДЕЛЬТА'nifHDK в сочетании с II, I и MgАТФ можно получить полностью активный реактивированный III с мутацией E146D. Эти данные показали, что молекулярный шаперон IV участвует во встраивании кластера металлов в апопротеин. США, Dep. Mol. Biol. and Biochem., Univ. California, Irvine, CA 92697. Библ. 54

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
НИТРОГЕНАЗА
НИТРОГЕНАЗЫ MO-FE ПРОТЕИН
СБОРКА
МЕХАНИМ
БЕЛОК
ШАПЕРОН GROEL
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Burgess, Barbara K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 05.10-04Б4.99

Тепловой стресс и белок теплового стресса GroEL у возбудителя туляремии [Текст] / Л. В. Романова [и др.] // Биотехнология. - 2004. - N 5. - С. 33-38 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Установлено, что возбудитель туляремии (американского, среднеазиатского и европейского подвидов) способен к индукции стрессового ответа в условиях in vivo и in vitro, сопровождаемого заметным изменением белкового состава. Из бактерий, вызывающих туляремию, выделен и очищен высокомолекулярный белок теплового стресса. Очистка включала хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе и гель-фильтрацию на колонке ультрагеля AcA 34. Выделенный из клеток туляремийного микроба гомогенный полипептид с молекулярной массой субъединиц порядка 60 кД по ряду признаков - индукции в условиях стрессового ответа, массе субъединиц, полиморфному строению, морфологии при электронной микроскопии - можно идентифицировать как стрессовый белок-шаперон GroEL (Cpn60). Россия, Ростовский-на- Дону научно-исслед. противочумный ин-т, Ростов-на-Дону. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: ТУЛЯРЕМИЯ
ВОЗБУДИТЕЛЬ
FRANCISELLATULARENSIS (BACT.)
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО СТРЕССА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ШАПЕРОН GROEL
АДАПТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Романова, Л.В.; Водопьянов, С.О.; Саямов, С.Р.; Олейников, И.П.; Мишанькин, Б.Н.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска