Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ШАПЕРОН BIP<.>)
Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.06-04К1.52

    Melnick, Jeffrey.

    Sequential interaction of the chaperones BiP and GRP94 with immunoglobulin chains in the endoplasmic reticulum [Text] / Jeffrey Melnick, Jeanne L. Dul, Yair Argon // Nature. - 1994. - Vol. 370, N 6488. - P373-375 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Последовательное взаимодействие шаперонов BiP и GRP94 с цепями иммуноглобулинов в эндоплазматическом ретикулуме
Аннотация: При внутриклеточном транспорте через систему мембран эндоплазматического ретикулума новосинтезированные L- и H-цепи Ig в миеломных клетках ассоциируются с двумя стрессовыми белками - шаперонами (Шп). При этом Шп-BiP/GRP78 взаимодействует с цепями Ig преимущественно через их экспонированные гидрофобные последовательности вскоре после их транслокации в полость эндоплазматического ретикулума, а др. Шп GRP94 (гомолог белков теплового шока HSP90) по различным биохимическим, кинетическим и структурным параметрам связывания с цепями Ig отличается от Шп BiP. Изучение кинетики и последовательности реакций взаимодействий Ig с Шп показало, что BiP быстро и обратимо связывается с ранними интермедиатами сборки L-цепей Ig, связанными дисульфидными мостиками, а GRP94 образует более стабильный комплекс (полупериод существования 50 мин) с полностью окисленными L-цепями. Обсуждается последовательность реакций сборки Ig в эндоплазматическом ретикулуме и их взаимодействий с различными Шп. США, Dep. Immunology, Duke Univ. Med. Ctr, Durham, NC 27710. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ШАПЕРОН BIP
ШАПЕРОН GRP94

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ

ЦЕПИ

ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ


Доп.точки доступа:
Dul, Jeanne L.; Argon, Yair


2.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 02.05-04Н1.128

   

    Binding of BiP to the processing enzyme lymphoma proprotein convertase prevents aggregation, but slows down maturation [Text] / John W. M. Creemers [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 49. - P38842-38847 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Связывание BiP с ферментом процессинга пропротеинконвертазой лимфомы предотвращает агрегацию, но замедляет созревание
Аннотация: Пропротеинконвертаза лимфомы (ПКЛ) образуется в виде неактивного предшественника, негликозилированная форма которого обнаружена в цитозоле. Гликозилированная форма про-ПКЛ ассоциирована с молекулярным шапероном BiP. Про-ПКЛ склонна к образованию больших агрегатов за счет образования межцепочковых дисульфидных связей. Установлено, что BiP образует комплексы с мономерной, димерной и тримерной формами про-ПКЛ. Суперэкспрессия BiP замедляет процессинг про-ПКЛ. Полагают, что ассоциация с BiP предотвращает агрегацию, но замедляет процессинг про-ПКЛ. Бельгия, Lab. Mol. Oncol. Ctr Human Genet. Univ. Leuven, Leuven. Библ. 55
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ПРОПРОТЕИНКОНВЕРТАЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАННАЯ ФОРМА

АГРЕГАЦИЯ

МЕХАНИЗМ

ШАПЕРОН BIP

АССОЦИАЦИЯ

ФУНКЦИЯ

ЛИМФОМА

МЛЕКОПИТАЮЩИЕ


Доп.точки доступа:
Creemers, John W.M.; van, de Loo Jan-Willem H.P.; Plets, Evelyn; Hendershot, Linda M.; Van, de Ven Wim J.M.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.06-04Я6.45

   

    The in vivo association of BiP with newly synthesized proteins is dependent on the rate and stability of folding and not simply on the presence of sequences that can bind to BiP [Text] / Rachel Hellman [et al.] // J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 144, N 1. - P21-30 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Ассоциация in vivo BiP с вновь синтезированными белками зависит от скорости и стабильности сворачивания, а не просто от присутствия последовательностей, которые могут связываться с BiP
Аннотация: Изучали сворачивание in vivo легкой цепи LC (I) мышиного иммуноглобулина 'лямбда'I, к-рая состоит из 2 иммуноглобулиновых доменов (ИГД), способных сворачиваться независимо друг от друга и имеющих несколько потенциальных последовательностей связывания шаперона BiP (II). Для обнаружения связывания II с I во время сворачивания использованы дефектные по АТФазе мутанты II, необратимо связывающиеся с белками. Хотя II ассоциируется с неокисленным ИГД вариабельной области, II не связывается с ИГД константной области. Показано, что константный ИГД быстро и стабильно сворачивается даже в отсутствие внутридоменной дисульфидной связи. Эти данные показали, что присутствие сайта связывания II во вновь синтезируемой белковой цепи не обеспечивает связывание II. Узнавание II различных сайтов определяется скоростью и стабильностью сворачивания белка. II преимущественно связывается с белками, к-рые сворачиваются медленно или нестабильно. США, Dep. Tumor Cell Biol., St. Jude Children's Res. Hosp., Memphis, TN 38105. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
СВОРАЧИВАНИЕ БЕЛКОВ

ИММУНОГЛОБУЛИН 'ЛЯМБДА'

ДОМЕНЫ

ШАПЕРОН BIP


Доп.точки доступа:
Hellman, Rachel; Vanhove, Marc; Lejeune, Annabelle; Stevens, Fred J.; Hendershot, Linda M.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 02.06-04К1.72

   

    The crystal structure of the Fab fragment of the monoclonal antibody MAK33. Implications for folding and interaction with the chaperone BiP [Text] / John G. Augustine [et al.] // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 5. - P3287-3294 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кристаллическая структура фрагмента Fab моноклонального антитела MAK33: к вопросу о фолдинге и взаимодействии с шапероном BiP
Аннотация: Фрагмент FaB MAK33 мышиного моноклонального антитела к креатинкиназе мышечного типа человека кристаллизовали и исследовали его трехмерную структуру с разрешением 2,9 А. Антиген-связывающая поверхность MAK33 имеет выпуклую форму, характерную для иммуноглобулинов, связывающих крупные антигены. Изучили микроокружение цис-пролил-пептидных связей, изомеризация которых играет ключевую роль при фолдинге. Выявлены аминокислотные остатки, обеспечивающие доменную стабильность и участвующие в ассоциации тяжелых и легких цепей. Подтверждено значение узнавания 'бета'-структуры при сборке антитела. Локализованы сегменты первичной последовательности, для которых постулирована роль сайтов связывания шаперона BiP. Эти сегменты находятся в 'бета'-структурах и необходимы для взаимодействия индивидуальных доменов. США, Dana-Farber Canc. Inst., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
МОНОКЛОНАЛЬНОЕ АНТИТЕЛО MAK33

ФРАГМЕНТ FAB

КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

ШАПЕРОН BIP

САЙТЫ СВЯЗЫВАНИЯ

ЛОКАЛИЗАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Augustine, John G.; de, la Calle Agustin; Knarr, Gerhard; Buchner, Johannes; Frederick, Christin A.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 14.02-04М1.197

    Lajoie, Patrick.

    Changes in BiP availability reveal hypersensitivity to acute endoplasmic reticulum stress in cells expressing mutant huntingtin [Text] / Patrick Lajoie, Erik L. Snapp // J. Cell Sci. - 2011. - Vol. 124, N 19. - P3332-3343 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Изменения в доступности BiP выявили гиперчувствительность к острому эндоплазматическому стрессу в клетках, экспрессирующих мутантный белок интингтин
Аннотация: Болезнь Гентингтона (HD) вызвана увеличением числа глутаминовых повторов внутри белка интингтина (Htt). Исследовали молекулярные отличия в эндоплазматическом ретикулуме (ER) в клетках, экспрессирующих мутантный Htt (mHtt) с помощью чувствительного репортера секреторного белка GFP, сшитого с ER шапероном BiP (известного как GRP78), уменьшающего подвижность при связывании повышенного количества неправильно свернутых белков. Стриарные нейроны, экспрессирующие полноразмерные белки Htt, не показывали различий в подвижности Bip-GFP в mHtt стриальных клетках и активации отклика неструктурированных белков (URR) по сравнению с клетками дикого типа. Однако mHtt-экспрессирующие клетки отличались острой чувствительностью к неправильно свернутым секреторным белкам. Полученные данные привели к заключению, что экспрессия mHtt нарушает кругооборот неправильно свернутых белков, снижает порог ER стресса и повышает восприимчивость клеток к инсультам. США, Dep. of Anatomy and Structual Biology, Albert Einstein College of Med. of Yeshiva Univ., Bronx NY 10461
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.27.05
Рубрики: БОЛЕЗНЬ ГЕНТИНГТОНА
ГЕНТИНГТИН

ГЕНЫ

МУТАЦИИ

ШАПЕРОН BIP

ГИПЕРЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

СТРЕСС

ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ


Доп.точки доступа:
Snapp, Erik L.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)