СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 30
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-30

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.205

Rhodobacter capsulatus contains a novel cb-type cytochrome c oxidase without a Cu[A] center [Text] / Kevin A. Gray [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 10. - P3120-3127 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Rhodobacter capsulatus содержит новую цитохром-с-оксидазу св-типа, не имеющую Cu[A] центра
Аннотация: Из R. capsulatus выделена новая цитохром-с-оксидаза (ЦО) и описаны нек-рые ее свойства. В спектре поглощения восстановленной формы ЦО обнаружены 2 пика поглощения в области 'альфа'-полосы с максимумами при 550 и 560 нм. Кроме того, ЦО имеет асимметричную полосу Соре с максимумом при 418 нм. Такой спектр поглощения свидетельствует о наличии в ЦО цитохромов с- и в-типа. ЦО способна связывать СО. Методом ЭПР показано, что полученный препарат ЦО не содержит Cu[A]-центров. Это отличает ЦО от аналогичных ранее описанных ферментов. США, Dep. Biol., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6018. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
НОВАЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Gray, Kevin A.; Grooms, Michael; Myllykallio, Hannu; Moomaw, Carolyn; Slaughter, Clive; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.104

Meunier, Brigitte.
Random deficiency mutations and reversions in the cytochrome c oxidase subunits I, II and III of Saccharomyces cerevisiae [Text] / Brigitte Meunier, Anne-Marie Colson // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1994. - Vol. 1187, N 2. - P112-115 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Случайные дефицитные мутации и реверсии в субъединицах I, II и III цитохром c-оксидазы Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Для изучения структуры и функций каталитического кора цитохром c оксидазы использовали случайные мутанты, не способные к дыханию, и ревертанты с восстановленным дыханием, дрожжей (Saccharomyces cerevisiae). Мутации локализованы в генах субъединиц I, II и III фермента. Указывается, что субъединицы I, II и III кодируются митохондриальным геномом. Для субъединицы I получены мутанты, имеющие замещения по 7 аминок-там. Охарактеризовано 2 мутанта по субъединице II, имеющих мутации в гидрофобном домене субъединицы. Описан I мутант для субъединицы III, имеющий нарушение в петле, расположенной на внешней части субъединицы. Получено и охарактеризовано 5 спонтанных ревертанных штаммов дрожжей: 3 по субъединице I и II по субъединице II. Обсуждается взаимодействие между субъединицами I и II оксидазы при катализе. Бельгия, Univ. Catholique de Louvain, Lab. Gen. Microbienne, 1348 Louvain-la-Neuve. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
МУТАЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Colson, Anne-Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.291

Meunier, Brigitte.
Random deficiency mutations and reversions in the cytochrome c oxidase subunits I, II and III of Saccharomyces cerevisiae [Text] / Brigitte Meunier, Anne-Marie Colson // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1994. - Vol. 1187, N 2. - P112-115 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Случайные дефицитные мутации и реверсии в субъединицах I, II и III цитохром c-оксидазы Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Для изучения структуры и функций каталитического кора цитохром c оксидазы использовали случайные мутанты, не способные к дыханию, и ревертанты с восстановленным дыханием, дрожжей (Saccharomyces cerevisiae). Мутации локализованы в генах субъединиц I, II и III фермента. Указывается, что субъединицы I, II и III кодируются митохондриальным геномом. Для субъединицы I получены мутанты, имеющие замещения по 7 аминок-там. Охарактеризовано 2 мутанта по субъединице II, имеющих мутации в гидрофобном домене субъединицы. Описан I мутант для субъединицы III, имеющий нарушение в петле, расположенной на внешней части субъединицы. Получено и охарактеризовано 5 спонтанных ревертантных штаммов дрожжей: 3 по субъединице I и II по субъединице II. Обсуждается взаимодействие между субъединицами I и II оксидазы при катализе. Бельгия, Univ. Catholique de Louvain, Lab. Gen. Microbienne, 1348 Louvain-la-Neuve. Библ. 22

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
МУТАЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Colson, Anne-Marie

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.03-04М7.217

Altered kinetics of cytochrome c oxidase in a patient with severe mitochondrial encephalomyopathy [Text] / Leo G. J. Nijtmans [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Mol. Basis Disease. - 1995. - Vol. 1270, N 2-3. - P193-201 . - ISSN 0925-4439
Перевод заглавия: Измененная кинетика цитохром-c-оксидазы у больного с тяжелой митохондриальной энцефаломиопатией
Аннотация: У девочки, рожденной от смешанного брака, в первые дни жизни обнаружены тяжелая гипотония, мышечные судороги и нарушения дыхания, что привело к смерти на седьмой день. При биохимическом анализе биоптатов мышц установлена недостаточность цитохром-c-оксидазы. Этот дефект был найден также в культуре кожных фибробластов. При дальнейшем исследовании материала показано, что синтез и стабильность как митохондриальной, так и ядерной субъединиц фермента были нормальны. Содержание белка цитохром-c-оксидазы в фибробластах больной также было нормально, что позволило предположить изменение кинетических св-в фермента. Анализ свойств цитохром-c-оксидазы показал, что нарушено взаимодействие фермента и субстрата - цитохрома-c. Вероятно, что мутация затрагивает одну из ядерных субъединиц фермента. Нидерланды, Academic Med. Center, Univ. Amsterdam, 1105 AZ Amsterdam. Библ. 43

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.31.23
Рубрики: ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
КИНЕТИКА
ЭНЦЕФАЛОМИОПАТИЯ
МИТОХОНДРИАЛЬНАЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Nijtmans, Leo G.J.; Barth, Peter G.; Lincke, Carsten R.; Galen, Mieke J.M.Van; Zwart, Rob; Klement, Petr; Bolhuis, Pieter A.; Ruitenbeek, Wim; Wanders, Ronald J.A.; Bogert, Coby Van den

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.04-04М4.14

Lodder, A. L.
Effects of cytochrome c on the oxidation of reduced cytochrome c oxidase by hydrogen peroxide [Text] / A. L. Lodder, R. Wever, B. F.van Gelder // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1994. - Vol. 1185, N 3. - P303-310 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Влияние цитохрома с на окисление восстановленной цитохром c-оксидазы перекисью водорода
Аннотация: Методом спектрофотометрии с остановкой потока исследовали кинетику окисления активных центров восстановленных препаратов цитохром c-оксидазы (ЦО) перекисью водорода и влияние цитохрома c (Цx) на эту р-цию. Показано, что Цх вызывает снижение скорости окисления гема-a в ЦО и этот эффект Цх в средах с низкой ионной силой выражен в большей степени, чем в р-рах высокой ионной силы. Окисление Cu[A] в цитохроме a[3] в составе комплекса ЦО не зависит от Цх. Предполагается, что эффекты Цх имеют в основе ре-восстановление ЦО, а образование комплекса Цх-ЦО зависит от ионной силы р-ра. Библ. 50. Нидерланды, E. C. Slater Inst., Univ., 1018 TV Amsterdam.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ЦИТОХРОМ С
ВЛИЯНИЕ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ВОССТАНОВЛЕННАЯ
ОКИСЛЕНИЕ
ВОДОРОД ПЕРОКСИД
РОЛЬ
CYTOCHROME A[3]

Доп.точки доступа:
Wever, R.; Gelder, B.F.van

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.31

Role of yeast hemoglobin in oxidative stress [Text] : pap. 25th Annu. Meet. Amer. Aging Assoc. and 10th Annu. Meet. Amer. Coll. Clin. Gerontol., San Antonio, Tex., Oct. 6-10, 1995 / X. -J. Zhao [et al.] // Age. - 1995. - Vol. 18, N 4. - P207 . - ISSN 0161-9152
Перевод заглавия: Роль дрожжевого гемоглобина в окислительном стрессе
Аннотация: Изучена функция и экспрессия флавогемоглобина (ФГ) дрожжей Saccharomyces cerevisiae. ФГ является флавогемопротеином, содержит домены, связывающие гем и флавин, и способен к переносу электронов NADPH к гемовому железу. Клетки дрожжей с делецией гена ФГ (YHB) чувствительны к тиоловым оксидантам, окислительно-восстановительным агентам, подобным параквату. Это указывает на возможную роль ФГ в окислительном стрессе. Предполагается, что ФГ связывает и восстанавливает супероксид. Механизм может быть подобен конечным этапам восстановления кислорода цитохром c-оксидазой. Содержание ФГ в клетках существенно возрастает при подавлении активности митохондрий дыхательной цепи. Экспрессия YHB усиливается у штаммов, лишенных супероксид-дисмутазы. Сделан вывод о том, что митохондрии с блокированной дыхательной цепью высвобождают супроксид или другие активные формы кислорода, индуцирующие экспрессию YHB. Это свидетельствует в пользу существования сигнального пути от митохондрии к ядру. Библ. 3

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02 + 341.27.17.09.15
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ФЛАВОГЕМОГЛОБИН
ФУНКЦИИ
ЭКСПРЕССИЯ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
АКТИВНЫЕ ФОРМЫ КИСЛОРОДА
ГЕНЕРАЦИЯ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
БЛОКИРОВАНИЕ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Zhao, X.-J.; Raitt, D.; Burke, P.V.; Clewell, A.; Pepperl, S.; Povton, R.Q.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.13

Church, Cynthia.
Neither respiration nor cytochrome c oxidase affects mitochondrial morphology in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Cynthia Church, Robert O. Poyton // J. Exp. Biol. - 1998. - Vol. 201, N 11. - P1729-1737 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Дыхание и наличие цитохром c-оксидазы не влияют на морфологию митохондрий Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: С целью определить, зависит ли морфология митохондрий от дыхания, исследован штамм с мутацией null в PET100, ядерном гене, необходимом для сборки цитохром c-оксидазы. Хотя этот штамм лишен способности к дыханию, морфология митохондрий и их объемы сравнимы с таковыми у родительского штамма, способного к дыханию. Эти данные свидетельствуют о том, что дыхание не участвует в определении морфологии митохондрий, и о том, что наблюдаемые ранее влияния доступности кислорода и глюкозы на морфологию митохондрий не опосредуются дыхательной цепью. США, Dep. Mol., Cellular and Developmental Biol., Univ. Colorado, Boulder, CO 80309-0347. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
МУТАНТ NULL
ГЕН PET 100
МИТОХОНДРИИ
МОРФОЛОГИЯ
ДЫХАНИЕ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ОТСУТСТВИЕ СВЯЗИ

Доп.точки доступа:
Poyton, Robert O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.08-04Б3.59

Church, Cynthia.
Neither respiration nor cytochrome c oxidase affects mitochondrial morphology in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Cynthia Church, Robert O. Poyton // J. Exp. Biol. - 1998. - Vol. 201, N 11. - P1729-1737 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Дыхание и наличие цитохром c-оксидазы не влияют на морфологию митохондрий Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: С целью определить, зависит ли морфология митохондрий от дыхания, исследован штамм с мутацией null в PET100, ядерном гене, необходимом для сборки цитохром c-оксидазы. Хотя этот штамм лишен способности к дыханию, морфология митохондрий и их объемы сравнимы с таковыми у родительского штамма, способного к дыханию. Эти данные свидетельствуют о том, что дыхание не участвует в определении морфологии митохондрий, и о том, что наблюдаемые ранее влияния доступности кислорода и глюкозы на морфологию митохондрий не опосредуются дыхательной цепью. США, Dep. Mol., Cellular and Developmental Biol., Univ. Colorado, Boulder, CO 80309-0347. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
МУТАНТ NULL
ГЕН PET 100
МИТОХОНДРИИ
МОРФОЛОГИЯ
ДЫХАНИЕ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ОТСУТСТВИЕ СВЯЗИ

Доп.точки доступа:
Poyton, Robert O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.96

An unusual cytochrome o'-type cytochrome c oxidase in a Bacillus cereus cytochrome a[3] mutant has a very high affinity for oxygen [Text] / Martha L. Contreras [et al.] // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 7. - P1563-1573 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Необычная цитохром c-оксидаза типа цитохром o' у мутанта по цитохрому a[3] Bacillus cereus имеет очень высокое сродство к кислороду
Аннотация: Штамм PYM1 Bacillus cereus не способен синтезировать гем A или цитохром aa[3] и caa[3], он имеет тетраметил-п-фенилендиамин (ТМФД){-} фенотип. Терминальная оксидаза PYM1 получает электроны от цитохрома c. В присутствии различных восстановителей получены CO-дифференциальные спектры мембран и выявлен гемопротеин, напоминающий цитохром o'. Комплекс этого цитохрома с CO подвергается фотодиссоциации: охарактеризован спектр фотодиссоциации, свидетельствующий о присутствии пигмента, подобного цитохрому o'. Сродство к кислороду оксидазы определено посредством деоксигенирования оксигемоглобина в качестве чувствительного датчика конц-ии растворенного кислорода. Оксидаза имеет K[m] около 8 нМ, это один из самых высоких значений, известных для терминальных оксидаз. Великобритания, Krebs Inst. for Biomolecular Res., Dep. of Mol. Biol. And Biotechnol., The Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN. Fax: 44-114-272-8697. E-mail: r.poole@sheffield.ac.uk. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS CEREUS (BACT.)
ШТАММ PYM1
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ТЕРМИНАЛЬНАЯ ОКСИДАЗА
КИСЛОРОД
ВЫСОКОЕ СРОДСТВО
ЦИТОХРОМ O'

Доп.точки доступа:
Contreras, Martha L.; Escamilla, J.Edgardo; Del, Arenal I.Patricia; Davila, J.R.; D'mello, Rita; Poole, Robert K.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.69

An unusual cytochrome o'-type cytochrome c oxidase in a Bacillus cereus cytochrome a[3] mutant has a very high affinity for oxygen [Text] / Martha L. Contreras [et al.] // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 7. - P1563-1573 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Необычная цитохром c-оксидаза типа цитохром o' у мутанта по цитохрому a[3] Bacillus cereus имеет очень высокое сродство к кислороду
Аннотация: Штамм PYM1 Bacillus cereus не способен синтезировать гем A или цитохром aa[3] и caa[3], он имеет тетраметил-п-фенилендиамин (ТМФД){-} фенотип. Терминальная оксидаза PYM1 получает электроны от цитохрома c. В присутствии различных восстановителей получены CO-дифференциальные спектры мембран и выявлен гемопротеин, напоминающий цитохром o'. Комплекс этого цитохрома с CO подвергается фотодиссоциации: охарактеризован спектр фотодиссоциации, свидетельствующий о присутствии пигмента, подобного цитохрому o'. Сродство к кислороду оксидазы определено посредством деоксигенирования оксигемоглобина в качестве чувствительного датчика конц-ии растворенного кислорода. Оксидаза имеет K[m] около 8 нМ, это один из самых высоких значений, известных для терминальных оксидаз. Великобритания, Krebs Inst. for Biomolecular Res., Dep. of Mol. Biol. And Biotechnol., The Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN. Fax: 44-114-272-8697. E-mail: r.poole@sheffield.ac.uk. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS CEREUS (BACT.)
ШТАММ PYM1
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ТЕРМИНАЛЬНАЯ ОКСИДАЗА
КИСЛОРОД
ВЫСОКОЕ СРОДСТВО
ЦИТОХРОМ O'

Доп.точки доступа:
Contreras, Martha L.; Escamilla, J.Edgardo; Del, Arenal I.Patricia; Davila, J.R.; D'mello, Rita; Poole, Robert K.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 01.06-04А1.285

Нардид, О. А.
Влияние замораживания на структурно-функциональные свойства некоторых гемопротеинов [Текст] / О. А. Нардид // Пробл. криобиол. - 1999. - N 3. - С. 31-34 . - ISSN 0233-7673
Аннотация: Исследовано влияние быстрого замораживания-отогрева на структурное состояние и ферментативную активность гемопротеинов - цитохром-C-оксидазы из сердца крупного рогатого скота и цитохрома P-450 из печени кроликов. Показано, что исследованный режим криовоздействия приводит к конформационным изменениям гемопротеинов, затрагивающим как обл. активного центра, так и полипептидную цепь. В то же время каталитическая активность белков снижается незначительно. Предполагается, что обнаруженные изменения конформации не являются лимитирующими относительно функции исследованных гемопротеинов. Украина, Ин-т проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков. Библ. 8

ГРНТИ	34.03.33

ВИНИТИ 341.03.33.13
Рубрики: ЗАМОРАЖИВАНИЕ
ГЕМОПРОТЕИНЫ
КОНФОРМАЦИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ЦИТОХРОМ P-450

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 01.06-04М2.63

Нардид, О. А.
Влияние замораживания на структурно-функциональные свойства некоторых гемопротеинов [Текст] / О. А. Нардид // Пробл. криобиол. - 1999. - N 3. - С. 31-34 . - ISSN 0233-7673
Аннотация: Исследовано влияние быстрого замораживания-отогрева на структурное состояние и ферментативную активность гемопротеинов - цитохром-C-оксидазы из сердца крупного рогатого скота и цитохрома P-450 из печени кроликов. Показано, что исследованный режим криовоздействия приводит к конформационным изменениям гемопротеинов, затрагивающим как обл. активного центра, так и полипептидную цепь. В то же время каталитическая активность белков снижается незначительно. Предполагается, что обнаруженные изменения конформации не являются лимитирующими относительно функции исследованных гемопротеинов. Украина, Ин-т проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков. Библ. 8

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.31.02
Рубрики: ЗАМОРАЖИВАНИЕ
ГЕМОПРОТЕИНЫ
КОНФОРМАЦИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ЦИТОХРОМ P-450

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 01.11-04М3.125

Metabolic consequences of the cytochrome c oxidase deficiency in brain of copper-deficient Mo[vbr] mice [Text] / Wolfram S. Kunz [et al.] // J. Neurochem. - 1999. - Vol. 72, N 4. - P1580-1585 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Метаболические последовательные события при дефиците цитохром с-оксидазы в головном мозге мышей линии Mo{vbr}, дефицитных по меди
Аннотация: Показали, что активности цитохром-оксидазы и NADH:цитохром c-редуктазы в гомогенатах коры мозга мышей мутантной линии Mo{vbr} ниже в 2 и 1,4 раза, чем у нормальных животных. Не выявили существенных различий в максимальной скорости реакции окисления пирувата и сукцината в коре мозга нормальных и мутантных мышей. Применив амитал в качестве титратора активности NADH:CoQ-оксидоредуктазы, показали очень близкие величины коэффициента потока у мышей обеих линий. Однако, при титровании клеточного дыхания азидом этот показатель для цитохром c-оксидазы у мутантных мышей оказался вдвое ниже. Полагают, что выявленные изменения активности ферментов дыхательной цепи не влияют на общий уровень макроэргических фосфатов в головном мозге, что наблюдали ранее с применением метода [{31}P]-ЯМР. Германия, Dep. Epileptol., Univ. Bonn Med. Center, Bonn. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.09
Рубрики: ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ДЕФИЦИТ
МАКРОЭРГИЧЕСКИЕ ФОСФАТЫ
УРОВЕНЬ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
МЫШИ, ДЕФИЦИТНЫЕ ПО МЕДИ

Доп.точки доступа:
Kunz, Wolfram S.; Kuznetsov, Andrey V.; Clark, Joseph F.; Tracey, Irene; Elger, Christian E.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.12-04Б2.45

Loss of cytochrome c oxidase activity and acquisition of resistance to quinone analogs in a laccase-positive variant of Azospirillum lipoferum [Text] / Gladys Alexandre [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 21. - P6730-6738 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Потеря цитохром c-оксидазной активности и приобретение устойчивости к аналогам хинона у лакказоположительного варианта Azospirillum lipoferum
Аннотация: Недавно у протеобактерий найдена лакказа, п-дифенолоксидаза, типичная для грибов и растений. Сравнены электронно-транспортные цепи лакказоположительных вариантов и их родительских лакказоотрицательных форм. В ходе экспоненциального (но не стационарного) роста в полностью аэробных (но не микроаэробных) условиях лакказоположительный вариант терял ответвление дыхательной цепи, ведущее к терминальной цитохром c-оксидазе типа aa[3]. Вероятно, это происходило из-за дефекта биосинтеза гемового компонента, существенного для оксидазы. Лаккозопозитивный вариант был существенно менее чувствителен к ингибирующему действию хиноновых аналогов и полностью устойчив к ингибиторам комплекса bc[1], вероятно, из-за реорганизации дыхательной системы. Предполагается, что утрата цитохром c-оксидазной ветви у данного варианта является стратегией адаптации к присутствию внутриклеточных окисленных хинонов (продуктов лакказной активности). США, Dep. Microbiol. and Mol. Genetics, Sch. of Medicine, Loma Linda Univ., Loma Linda, CA 92350 Fax: (909)558-4035 E-mail: izhulin@som.llu.edu

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AZOSPIRILLUM LIPOFERUM (BACT.)
ЛАККАЗОПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ ВАРИАНТ
УСТОЙЧИВОСТЬ
АНАЛОГИ ХИНОНА
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
УТЕРЯ

Доп.точки доступа:
Alexandre, Gladys; Bally, Rene; Taylor, Barry L.; Zhulin, Igor B.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.12-04Б3.76

Loss of cytochrome c oxidase activity and acquisition of resistance to quinone analogs in a laccase-positive variant of Azospirillum lipoferum [Text] / Gladys Alexandre [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 21. - P6730-6738 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Потеря цитохром c-оксидазной активности и приобретение устойчивости к аналогам хинона у лакказоположительного варианта Azospirillum lipoferum
Аннотация: Недавно у протеобактерий найдена лакказа, п-дифенолоксидаза, типичная для грибов и растений. Сравнены электронно-транспортные цепи лакказоположительных вариантов и их родительских лакказоотрицательных форм. В ходе экспоненциального (но не стационарного) роста в полностью аэробных (но не микроаэробных) условиях лакказоположительный вариант терял ответвление дыхательной цепи, ведущее к терминальной цитохром c-оксидазе типа aa[3]. Вероятно, это происходило из-за дефекта биосинтеза гемового компонента, существенного для оксидазы. Лаккозопозитивный вариант был существенно менее чувствителен к ингибирующему действию хиноновых аналогов и полностью устойчив к ингибиторам комплекса bc[1], вероятно, из-за реорганизации дыхательной системы. Предполагается, что утрата цитохром c-оксидазной ветви у данного варианта является стратегией адаптации к присутствию внутриклеточных окисленных хинонов (продуктов лакказной активности). США, Dep. Microbiol. and Mol. Genetics, Sch. of Medicine, Loma Linda Univ., Loma Linda, CA 92350 Fax: (909)558-4035 E-mail: izhulin@som.llu.edu

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: AZOSPIRILLUM LIPOFERUM (BACT.)
ЛАККАЗОПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ ВАРИАНТ
УСТОЙЧИВОСТЬ
АНАЛОГИ ХИНОНА
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
УТЕРЯ

Доп.точки доступа:
Alexandre, Gladys; Bally, Rene; Taylor, Barry L.; Zhulin, Igor B.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI47) 04.05-04И7.173

Yang, Ming.
Влияние системы гипоталамус-гипофиз надпочечник на термогенез и терморегуляцию у охлаждаемых когтистых песчанок [Text] / Ming Yang, Qing-Fen Li, Chen-Xi Huang // Dongwu xuebao = Acta zool. sin. - 2003. - Vol. 49, N 5. - С. 571-577 . - ISSN 0001-7302
Аннотация: В I опыте взрослых интактных самцов когтистой песчанки (Meriones unguiculatus) разделили на 3 группы: контрольную группу содержали при комнатной т-ре (24'+-'2'ГРАДУС'C) и при остром (ОО) и хроническом охлаждении (ХО) при 4'+-'1'ГРАДУС'C в течение 1 дн и 3 нед, соотв. Содержание кортикотропинрелизинггормона (КРГ) в гипоталамусе и срединном возвышении (СВ) достоверно не изменялось, а конц-ия кортикостерона (КС) увеличилась в надпочечниках (НП) на 45,8% и в виде тенденции - в сыворотке при ОО в сравнении с комнатной т-рой. При ХО содержание КРГ в СВ и гипоталамусе было таким же, как при комнатной т-ре, но значительно ниже в СВ по сравнению с ОО. Одновременно при ХО содержание КС в НП на 114% выше, чем при ОО, а в сыворотке - такое же, как при ОО. Т. обр., охлаждение песчанок не активирует секрецию КРГ в гипоталамусе, но стимулирует синтез и выделение КС в НП. Во 2-м опыте реально и ложно удаляли НП у песчанок, охлаждаемых при 4'+-'1'ГРАДУС'C в течение 3 нед. После реальной операции повысились активность цитохром C оксидазы в бурой жировой ткани (БЖТ) и печени, связывание ГТФ митохондриями БЖТ, конц-ии тиреотропинрелизинггормона в срединном возвышении, трийодтиронина и норадреналина - в сыворотке. Т. обр., КС может слабо обусловливать термогенез в БЖТ и печени охлаждаемых песчанок; частично это связано с меньшей секрецией гормонов в гипоталамо-гипофизарно-тиреоидной системе и активностью симпатической нервной системой в условиях охлаждения. КНР, Beijing Norm. Univ., Coll. of Life Sci., Ministry of Educ. Key Lab. for Biodiv. Sci. and Ecol. Engineer., Beijing 100875. Табл. 3. Библ. 27

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.21.27.19
Рубрики: ПЕСЧАНКИ
MERIONES UNGUICULATUS (MAMM.)
ТЕРМОРЕГУЛЯЦИЯ
ТЕРМОГЕНЕЗ
ОХЛАЖДЕНИЕ ПЕСЧАНОК
НАДПОЧЕЧНИКИ
ГИПОТАЛАМО-ГИПОФИЗАРНАЯ СВЯЗЬ
БУРАЯ ЖИРОВАЯ ТКАНЬ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Li, Qing-Fen; Huang, Chen-Xi

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 04.08-04А1.32

Willett, Christopher S.
Environmental influences on epistatic interactions: Viabilities of cytochrome C genotypes in interpopulation crosses [Text] / Christopher S. Willett, Ronald S. Burton // Evolution (USA). - 2003. - Vol. 57, N 10. - P2286-2292 . - ISSN 0014-3820
Перевод заглавия: Влияние среды на эпистатические взаимодействия: жизнеспособность генотипов цитохрома C в межпопуляционных скрещиваниях
Аннотация: Показано, что эпистатические взаимодействия между аллелями цитохрома C (ЦC) и изменчивостью мтДНК подвержены влиянию т-ры среды у межпопуляционных гибридов копеподы Tigriopus californicus. Ген ЦC является ядерным геном, к-рый функционально взаимодействует с комплексами систем транспорта электронов, к-рые частично включают белки, кодируемые мтДНК. Ранее была показана функциональная коадаптация генотипа ЦС и системы транспорта электронов цитохром C-оксидазы, а также цитоплазматич. влияние на приспособленность генотипа Цc у межпопуляционных гибридов Tigriopus californicus. Относительная жизнеспособность значительно варьирует, увеличиваясь в двух различных температурно-световых режимах. Вероятно, и коадаптация, и отбор влияют на жизнеспособность гибридов в природных популяциях. Приспособленность отдельных гибридных генотипов зависит и от добавочных, не мтДНК кодируемых генов, к-рые взаимодействуют с генотипом Цc. США, Dep. Biol., Univ. North Carolina, Chapel Hill, NC 27599-3280; e-mail: willett4@email.unc.edu. Библ. 26

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.17.11
Рубрики: ПОПУЛЯЦИИ
TIGRIOPUS CALIFORNICUS
РЕПРОДУКТИВНАЯ НЕСОВМЕСТИМОСТЬ
ИНТЕРГЕНОМНАЯ КОАДАПТАЦИЯ
ЭПИСТАЗ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ СО СРЕДОЙ
ГЕНОТИП ЦИТОХРОМА C
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Burton, Ronald S.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 04.09-04М6.6

Activities of cytochrome c oxidase and citrate synthase in lymphocytes of obese and normal-weight subjects [Text] / M. Capkova [et al.] // Int. J. Obesity. - 2002. - Vol. 26, N 8. - P1110-1117 . - ISSN 0307-0565
Перевод заглавия: Активность цитохром С-оксидазы и цитратсинтазы в лимфоцитах у больных ожирением и у лиц с нормальной массой тела
Аннотация: У 60 б-ных ожирением 17-75 лет [ср. индекс массы тела (ИМТ) 37,7 кг/м{2}] и 304 контрольных испытуемых (КИ; 6 мес - 89 л) с норм. массой тела (ср. ИМТ 24,6 кг/м{2}) определяли активность цитохром С-оксидазы (ЦСО) и цитратсинтазы (ЦС) в лимфоцитах периферической крови. Активность ЦС у КИ 46-55 л была в 1,7 раз ниже, чем у КИ 16-20 л, что выражалось в увеличении отношения активности ЦСО/ЦС с возрастом. Активность ЦСО была выше у б-ных ожирением, по сравнению с КИ (37,3 и 30,7 нмоль субстрата/мин/мг белка соотв.), тогда как активность ЦС у б-ных ожирением была меньше, чем у КИ (47,5 и 63,0 нмоль субстрата/мин/мг белка соотв.), что вело к возрастанию отношения активности ЦСО/ЦС в 1,7 раз у б-ных ожирением, по сравнению с контролем. Чехия, Charles Univ., 128 08 Prague 2. Библ. 53

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.21
Рубрики: ОЖИРЕНИЕ
ЛИМФОЦИТЫ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ЦИТРАТСИНТАЗА
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Capkova, M.; Houstek, J.; Hansikova, H.; Hainer, V.; Kunesova, M.; Zeman, J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 04.10-04М4.69

Activities of cytochrome c oxidase and citrate synthase in lymphocytes of obese and normal-weight subjects [Text] / M. Capkova [et al.] // Int. J. Obesity. - 2002. - Vol. 26, N 8. - P1110-1117 . - ISSN 0307-0565
Перевод заглавия: Активность цитохром С-оксидазы и цитратсинтазы в лимфоцитах у больных ожирением и у лиц с нормальной массой тела
Аннотация: У 60 б-ных ожирением 17-75 лет [ср. индекс массы тела (ИМТ) 37,7 кг/м{2}] и 304 контрольных испытуемых (КИ; 6 мес - 89 л) с норм. массой тела (ср. ИМТ 24,6 кг/м{2}) определяли активность цитохром С-оксидазы (ЦСО) и цитратсинтазы (ЦС) в лимфоцитах периферической крови. Активность ЦС у КИ 46-55 л была в 1,7 раз ниже, чем у КИ 16-20 л, что выражалось в увеличении отношения активности ЦСО/ЦС с возрастом. Активность ЦСО была выше у б-ных ожирением, по сравнению с КИ (37,3 и 30,7 нмоль субстрата/мин/мг белка соотв.), тогда как активность ЦС у б-ных ожирением была меньше, чем у КИ (47,5 и 63,0 нмоль субстрата/мин/мг белка соотв.), что вело к возрастанию отношения активности ЦСО/ЦС в 1,7 раз у б-ных ожирением, по сравнению с контролем. Чехия, Charles Univ., 128 08 Prague 2. Библ. 53

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.25
Рубрики: ОЖИРЕНИЕ
ЛИМФОЦИТЫ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ЦИТРАТСИНТАЗА
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Capkova, M.; Houstek, J.; Hansikova, H.; Hainer, V.; Kunesova, M.; Zeman, J.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 05.02-04М2.140

Developmental changes of cytochrome c oxidase and citrate synthase in rat heart homogenate [Text] / Z. Drahota [et al.] // Physiol. Res. - 2004. - Vol. 53, N 1. - P119-122 . - ISSN 0862-8408
Перевод заглавия: Изменения определяемой в гомогенатах сердца крыс активности цитохром с-оксидазы и цитратсинтазы в онтогенезе
Аннотация: При определении активности цитохром c-оксидазы (ЦХО) и цитратсинтазы (ЦС) в гомогенатах сердца крыс в 5-, 15-, 28- и 60-дн. возрасте обнаружили, что активность этих ферментов в постнатальном периоде повышается. Кинетика изменений их активности была различной. Активность мембранной ЦХО достигала характерного для взрослого организма уровня у мышей 5-15-дн. возраста. Активность ЦС продолжала повышаться у животных с 15- до 60-дн. возраста. Чехия, Center for Integrated Genomics, Praque. Библ. 19

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.09
Рубрики: СЕРДЦЕ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ЦИТРАТСИНТАЗА
ОНТОГЕНЕЗ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Drahota, Z.; Milerova, M.; Stieglerova, A.; Houstek, J.; Ostadal, B.

1-20 21-30

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска