СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 26
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-26

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.126

A non-redox active metal binds near the active site of cytochrome C oxidase [Text] / J. P. Hosler [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P8 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Связывание не обладающих окислительно-восстановительной активностью металлов вблизи активного центра цитохром c-оксидазы
Аннотация: Митохондриальные цитохром c-оксидазы связывают Mg и Zn. Различные кол-ва Mn прочно связываются с цитохром c-оксидазой aa[3]-типа Rhodobacter sphaeroides и легко прослеживаются в g-2,0 участие ЭПР спектра. Кол-во связанного Mn прямо коррелирует с соотношением конц-ий Mn:Mg в среде культивирования. При изменении кол-ва связанного Mn активность переноса электрона не меняется. Это позволяет предположить, что Mg может занимать этот центр в отсутствие Mn и поддерживать структуру белка. Предполагают, что Mn имеет сродство к центру в бактериальном ферменте, который гомологичен центру связывания Mg митохондриальной цитохром c-оксидазой. Делают заключение о центральной структурной роли Mn/Mg центра. США, Dep. Biochem. and Chem., Michigan St. Univ. East Lansing, MI 48824

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
СВЯЗЫВАНИЕ
МАГНИЙ
МАРГАНЕЦ
RHODOBACTER SPHAEROIDES

Доп.точки доступа:
Hosler, J.P.; Espe, M.; Zhen, Y.; Babcock, G.T.; Ferguson-Miller, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.179

A novel cytochrome c oxidase from Rhodobacter sphaeroidas that lacks Cu[A] [Text] / J.Arturo Garcia-Horsman [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 10. - P3113-3119 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Новая цитохром c оксидаза из Rhodobacter sphaeroides, у которого отсутствует Cu[A]
Аннотация: В клетках бактерии Rh. sphaeroides содержат по меньшей мере две различные цитохром c оксидазы (ЦОc). При выращивании бактерий в условиях высокой аэрации в относительно высоких кол-вах присутствует традиционная ЦОc aa[3]-типа. Однако при макроаэрофильных или фотосинтетич. условиях роста кол-во ЦОc aa[3]-типа значительно снижается и обнаруживается альтернативная ЦОс, которая была очищена и исследована. На основании ЭФ в ПААГ+ДДС Na показали, что фермент состоит из трех субъединиц с мол. массами 45, 35 и 29 кДа. Две из этих субъединиц 35 и 29 кДа содержат ковалентно связанный гем C. Найдено, что альтернативная ЦОc содержит гем C, гем B (протогем IX) и Cu в соотношении 3:2:1. Криогенная инфракрасная разностная спектрскопия с Фурье-преобразованием CO аддукта восстановленного фермента показала, что оксидаза содержит гем-медный бинуклеарный центр и таким образом явлется членом суперсемейства гем-медных оксидаз. В противоположность другим членам этого суперсемейства однако эта оксидаза не содержит гем O или гем A в качестве компонента бинуклеарного центра, но содержит гем B. B бинуклеарном центре обнаружен Cu[B] компонент и отсутствует компонент Cu[A], который найден в других ЦОc. Данные ЭПР и оптич. спектроскопии подтвердили отсутствие Cu[A]. Делают заключение, что альтернативная ЦОc является новой гем-медной оксидазой c bb[3]-типа, которая содержит гем B на бинуклеарном центре и которая не имеет Cu[A]. Библ. 30. США, Sch. Chem. Sci. Univ. Illinois, Urbana, IL61801

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
МЕДЬ
ГЕЛЬ B
СОДЕРЖАНИЕ
БИНУКЛЕАРНЫЙ ЦЕНТР
RHODOBACTER SPHAEROIDES
ALTERNATIVE OXIDASE

Доп.точки доступа:
Garcia-Horsman, J.Arturo; Berry, Edward; Shapleigh, James P.; Alben, James O.; Gennis, Robert B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.199

The molecular features and catalytic activity of Cu[A]-containing aco[3]-type cytochrome c oxidase from a facultative alkalophilic Bacillus [Text] / Isao Yumoto [et al.] // J. Biochem. - 1993. - Vol. 114, N 1. - P88-95 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярные особенности и каталитическая активность Cu[A]-содержащей цитохром c оксидазы aco[3]-типа из факультативных алкалофильных Bacillus
Аннотация: Из Bacillus YN-2000 очищен цитохром aco[3] и определены его молекулярные свойства и каталитическая активность. Установлено, что молекула фермента состоит из трех субъединиц с молекулярными массами 50000, 41000 и 22000 и содержит по 1 молекуле цитохрома a, цитохрома c и цитохрома o[3] в минимальной структурной единице с молекулярной массой 113000. Субъединица с молекулярной массой 41000 содержит гем c. Показано, что фермент содержит Cu[A], координационное окружение которой напоминает таковое у цитохром c оксидазы aa[3]-типа. Цитохром a субъединица исследуемого фермента сходна с такой субъединицей оксидазы aa[3]-типа и, также как цитохром o[3], содержит высоко спиновый гем с пятью координационными связями и с гистидином в качестве осевого лиганда. Измерена кислород-поглощающая активность цитохрома aco[3] с использованием нескольких видов цитохромов c в качестве медиатора электронов. Показано, что р-ция между цитохромом aco[3] и цитохромами c эукариот полностью ингибируется поли-L-лизином. Поли-L-лизин необходим для достаточной р-ции между оксидазой и физиологическим донором электронов Bacillus YN-2000 цитохромом c-553. Таким образом, цитохром aco[3] очень похож на цитохром caa[3], только имеет цитохром o[3] вместо цитохрома a[3] и его цитохром c-компонент имеет очень низкую среднюю точку окислительно-восстановительного потенциала (95 мВ). Япония, Dep. Life Sci., Fac. Biosci. and Biotechnol., Tokyo Inst. of Technol., Nagatsuta Midori-ku, Yokohama, Kanagawa 227. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
ЦИТОХРОМ ACO[3]
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
BACILLUS

Доп.точки доступа:
Yumoto, Isao; Takahashi, Satoshi; Kitagawa, Teizo; Fukumori, Yoshihiro; Yamanaka, Tateo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.99

Thermodynamic and structural stability of cytochrome c oxidase from Paracoccus denitrificans [Text] / Tuomas Haltia [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 32. - P9731-9740 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Термодинамическая и структурная стабильность цитохром-c-оксидазы из Paracoccus denitrificans
Аннотация: Методами разностной сканирующей калориметрии и Фурье-ИК-спектроскопии исследовали структурную стабильность интегральной мембранной цитохром-c-оксидазы из P. denitrificans, состоящей всего из 3 или 4 субъединиц. Исследования проведены на ферменте дикого типа и на мутанте, лишенном субъединицы III. Субъединицы I и II образуют высокооперативный комплекс, денатурирующий как единый элемент при 67'ГРАДУС'С; субъединица III денатурирует при 47'ГРАДУС'С. Восстановление сильно стабилизирует субъединицу I и II, не влияя на субъединицу III. Удаление субъединицы III вызывает потерю способности к переносу электрона. Судя по энергетическим параметрам и данным ИК-спектроскопии, при тепловой денатурации молекула разворачивается не полностью и сохраняет значительную упорядоченность структуры: содержание 'альфа'-спиралей при денатурации падает от 45% только до 30%. Предполагается, что сохраняющиеся спирали принадлежат трансмембранной части молекулы. Калориметрические свойства субъединицы III не полностью соответствуют высокоспиральному мембранному белку. США, Dep. Biol. & Biophys., The Johns Hopkins Univ., Baltimore, MD 21218. Библ. 68

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
СТРУКТУРНАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
КАЛОРИМЕТРИЯ СКАНИРУЮЩАЯ
PARACOCCUS DENITRIFICANS

Доп.точки доступа:
Haltia, Tuomas; Semo, Nora; Arrondo, Jose L.R.; Goni, Felix M.; Freire, Ernesto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.06-04М4.27

Interaction of diiodothyronines with isolated cytochrome c oxidase [Text] / F. Goglia [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 346&(!&), N 2-3. - P295-298 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Взаимодействие дииодотиронинов с выделенной цитохром c оксидазой
Аннотация: Дииодотиронины 3,3'-T[2] и 3,5-T[2] стимулирует активность цитохром c оксидазы, выделенной из митохондрий сердца быка. Максимальная активация достигается при pH 6,4 для 3,3'-T[2] и pH 7,4 для 3,5-T[2]. Показано, что 3,5,3'-трииодтиронин не стимулирует цитохром c оксидазную активность. Обнаружены конформационные изменения фермента при связывании гормона. Предполагается, что кратковременное действие тиреоидных гормонов на митохондриальное дыхание, по крайней мере частично, объясняется аллостерическим взаимодействием дииодотиронина с комплексом цитохром-c-оксидазы. Италия, Dep. Fisiol. Gen. ed Ambientale, Univ. degli Studi di Napoli Federico II, Via Mezzocannone 8, I-80134 Napoli. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ДИИОДТИРОНИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
МИТОХОНДРИИ
СЕРДЦЕ
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

Доп.точки доступа:
Goglia, F.; Lanni, A.; Barth, J.; Kadenbach, B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.289

Expression of cytochrome c oxidase during growth and development of Dictyostelium [Text] / Dorianna Sandona [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 10. - P5587-5593 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Экспрессия цитохром c оксидазы во время роста и развития Dictyostelium
Аннотация: У миксомицета D. discoideum субъединичный состав цитохром c оксидазы зависит от кислорода, что обратимо регулируется конц-иями двух альтернативных изоформ наименьшей ферментной субъединицы. Для исследования роли изоформ в жизненном цикле D. discoideum прослеживали экспрессию оксидазных субъединиц во время роста и развития клеток. Результаты показали, что растущие клетки миксомицета быстро и точно реагируют на гипоксию переключением экспрессии двух изоформ и также увеличением уровней мРНК различных оксидазных субъединиц. Это переключение является высоко координированным процессом. Во время нормального развития "гипоксическая" субъединица не синтезируется, но уровень ее экспрессии параллелен чувствительности к кислороду во время развития, он резко увеличивается при содержании кислорода ниже 10%, когда блокируется программа дифференциации. При этих условиях экспрессия альтернативной субъединичной изоформы является в значительной степени кислород-независимой. Предполагают, что физиологическое значение переключения субъединиц относится прежде всего к вегетативной фазе роста и, возможно, является частью общего механизма преодоления условий, не способствующих развитию. Италия, Consiglio Naz. Ricerch. Unit Study Physiol. Mitochondria, Univ Padova, I-35 121 Padova. Библ. 41

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
СУБЪЕДИНИЧНЫЙ СОСТАВ
ГИПОКСИЯ
ВЛИЯНИЕ
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Sandona, Dorianna; Gastaldello, Stefano; Rizzuto, Rosario; Bisson, Roberto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.285

Copper deficiency alters isomyosin types and levels of laminin, fibronectin and cytochrome c oxidase subunits from rat hearts [Text] / Zhiming Liao [et al.] // Compar. Biochem. and Physiol. B. - 1995. - Vol. 111, N 1. - P61-67 . - ISSN 0305-0491
Перевод заглавия: Недостаток меди изменяет типы изомиозинов и уровни ламинина, фибронектина и субъединиц цитохром-c-оксидазы из сердца крысы
Аннотация: Относительные количества сердечных белков таких, как ламинин, фибронектин, цитохром-c-оксидаза и изоформы миозина оценивали с помощью электрофореза Вестерн-блоттинга в контроле и у медь-дефицитных крыс обоих полов, находящихся на соотв. диете с окончания кормления материнским молоком в течение 3 недель. Дефицит меди сдвигает изоформы миозина от V[1] к V[3]. У самцов дефицит меди увеличивает уровень фибронектина, уменьшает уровень ламинина, вызывает сердечную гипертрофию и анемию. У крыс обоих полов дефицит меди вызывает понижение уровня субъединицы IV цитохром-c-оксидазы, понижение уровня меди в печени и увеличивает отношение веса сердца к весу тела. США, Dep. Human Nutrition Food Management, The Ohio State Univ., Columbus, OH 43201-1295. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.33
Рубрики: ЛАМИНИН
ФИБРОНЕКТИН
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
МИОЗИНЫ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
СЕРДЦЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Liao, Zhiming; Allred, John; Keen, Carl L.; McCune, Sylvia A.; Rucker, Robert B.; Medeiros, Denis M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.67

Occurrence of heme O in photoheterotrophically growing, semi-anaerobic cyanobacterium Synechocystis sp. PCC6803 [Text] / Gunter A. Peschek [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 371, N 2. - P89-93 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Обнаружение гема O в фотогетеротрофно растущей полуанаэробной цианобактерии Synechocystis sp. PCC6803
Аннотация: Из фотогетеротрофно растущих клеток Synechocystis sp. PCC 6803 получили неочищенные мембранные препараты, включающие желтые плазматич. и зеленые цитоплазматич. мембраны. Нековалентно связанные гемовые группы экстрагировали и идентифицировали оф ВЭЖХ и оптич. спектрофотометрией. Обнаружили присутствие гема O в добавление к гемам B и A. В полностью аэрированных клетках (245 мкМ р-ренного O[2] в среде) наряду с гемом A найден только гем B, в то время как при низком содержании кислорода (10 мкМ р-ренного O[2]) гем O присутствовал даже в более высоких конц-иях, чем гем A. Данные указывают на возможную роль гема O как биосинтетич. интермедиата между гемом B и гемом A. Более высокие значения K[m] 5-50 мкМ O[2] для оксигеназы по сравнению со значениями K[m] 40-70 нМ O[2] для типичной цитохром c оксидазы позволяют сделать заключение, что превращение гема O до гема A является облигатно требующим кислород процессом, катализируемым некоторой оксигеназой, прямо включающей кислород из O[2] в 8-метильную группу гема O. В то же время из обнаружения гема O (цитохром O) у цианобактерий нельзя заключить о существовании альтернативной оксидазы, т. к. оба гема O и A объединены с одним и тем же апобелком. Австрия, Biophys. Chem. Group, Inst. Phys. Chem., Univ. Vienna, A-1090 Vienna. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ГЕМЫ
ГЕМ O
ОБНАРУЖЕНИЕ
КИСЛОРОД
ВЛИЯНИЕ
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
ОКСИГЕНАЗА
SYNECHOCYSTIS SP PCC6803

Доп.точки доступа:
Peschek, Gunter A.; Wastyn, Marnik; Fromwald, Susanne; Mayer, Bernhard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.49

Fujiwara, Takemoto.
Cytochrome cb-type nitric oxide reductase with cytochrome c oxidase activity from Paracoccus denitrificans ATCC 35512 [Text] / Takemoto Fujiwara, Yoshihiro Fukumori // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 7. - P1866-1871 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Редуктаза окиси азота цитохром cb-типа с цитохром c оксидазной активностью из Paracoccus denitrificans ATCC 35512
Аннотация: Из мембранной и растворимой фракций анаэробно культивируемого в присутствии нитрата организма R. denitrificans ATCC 35512 (Thiosphaera pantotropha) очистили высоко активную редуктазу окиси азота. Фермент состоит из двух субъединиц с молек. массами 34 и 15 кДа и содержит два гема b и один гем c на молекулу. Присутствие меди в ферменте не обнаружено. Исследовали спектральные свойства фермента и установили координацию гема в молекуле фермента. Фермент обнаруживает высокую цитохром c-окись азота оксидоредуктазную активность и образует N[2]O из NO с использованием ферроцитохрома с 550 как донора электрона. Значения V[max] и K[m] для NO составляли 84 мкмоль NO в мин/мг белка и 0,25 мкМ соответственно. Фермент обнаруживает ферроцитохром c-550-O[2] оксидоредуктазную активность с V[max] 8,4 мкмоль O[2] в мин/мг белка и значением K[m] 0,9 мМ. Обе активности на 50% ингибируются 0,3 мМ KCN. Япония, Dep. Life Sci., Fac. Biosci. and Biotechnol. Tokyo Inst Technol., 4259 Nagatsuta, Midori-ku, Yokohama 226. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: РЕДУКТАЗА ОКИСИ АЗОТА
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
ФЕРРОЦИТОХРОМ C550
ДОНОР ЭЛЕКТРОНА
PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fukumori, Yoshihiro

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 99.06-04И8.130

Barbosa, R. T.
Avaliacao e demonstracao da atividade citocromo c oxidase em espermatozoides bovinos [Text] / R. T. Barbosa, C. R. Esper // Ars vet. - 1997. - Vol. 13, N 3. - С. 218-223 . - ISSN 0102-6380
Перевод заглавия: Определение и демонстрация активности цитохром C оксидазы в сперматозоидах быка
Аннотация: Исследовали сперму 50 быков трех генотипов при использовании трех разбавителей. Индекс цитохимической активности был равен 65,04'+-'1,48% и значительно коррелировал (P0,05) с жизнеспособностью и потреблением кислорода, что свидетельствует о важности аэробного обмена в сперматозоидах быков. Бразилия, CPPSE-Centro de Pesquisa de Pecuaria do Sudeste-EMBRAPA, Caixa Postal, 339, CEP: 13560-970, Sao Carlos, SP. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.87.15.07
Рубрики: СПЕРМАТОЗОИДЫ
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
АЭРОБНЫЙ ОБМЕН
КРС

Доп.точки доступа:
Esper, C.R.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.06-04В2.165

Metabolic control analysis of the bc[1] complex of Saccharomyces cerevisiae: Effect on cytochrome c oxidase, respiration and growth rate [Text] / Hans Boumans [et al.] // Biochem. J. - 1998. - Vol. 331, N 3. - P877-883 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Анализ метаболического контроля bc[1] комплекса Saccharomyces cerevisiae: действие цитохром c оксидазы, дыхания и скорости роста
Аннотация: Данные анализа коэффициента контроля митохондриального дыхания и скорости роста показали, что сниженный уровень bc[1] комплекса (убихинол c редуктаза) сопровождается почти параллельным уменьшением уровня динамического равновесия цитохром с оксидазы. Поскольку все еще поддерживается линейная зависимость между уровнем активного bc[1] комплекса и дыхательной активностью, заключили, что цитохром c оксидаза исключается из дыхательных единиц, которые уже дефицитны в bc[1] комплексе, и что цитохром c оксидаза в дыхательной единице дестабилизирована, если bc[1] комплекс является дефицитным. Величина коэффициента контроля bc[1] комплекса и митохондриальной электропереносящей способности при дыхании интактных клеток (без разобщителей) составляет 0,20. Добавление разобщителей приводит к увеличению этой величины до 0,36. Определили скорости роста штаммов на различных источниках углерода и далее рассчитали коэффициенты контроля bc[1] комплекса в зависимости от роста. В случае роста клеток на средах с лактатом, этанолом и глицерином величина коэффициента контроля почти не менялась и составила при pH 5,0 около 0,18. При pH 7,0 эта величина увеличилась до 0,57, что указывает на большую зависимость клеток от АТФ, образующегося при окислительном фосфорилировании. В процессе роста на среде с глюкозой bc[1] комплекс не контролируется скоростью роста. Нидерланды, E.C. Slater Inst., BioCentrum, Univ. Amsterdam, Amsterdam. Библ. 44

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ДЫХАНИЕ
МИТОХОНДРИАЛЬНОЕ
УБИХИНОЛ C РЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Boumans, Hans; Berden, Jan A.; Grivell, Leslie A.; van, Dam Karel

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.18

Metabolic control analysis of the bc[1] complex of Saccharomyces cerevisiae: Effect on cytochrome c oxidase, respiration and growth rate [Text] / Hans Boumans [et al.] // Biochem. J. - 1998. - Vol. 331, N 3. - P877-883 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Анализ метаболического контроля bc[1] комплекса Saccharomyces cerevisiae: действие цитохром c оксидазы, дыхания и скорости роста
Аннотация: Данные анализа коэффициента контроля митохондриального дыхания и скорости роста показали, что сниженный уровень bc[1] комплекса (убихинол c редуктаза) сопровождается почти параллельным уменьшением уровня динамического равновесия цитохром с оксидазы. Поскольку все еще поддерживается линейная зависимость между уровнем активного bc[1] комплекса и дыхательной активностью, заключили, что цитохром c оксидаза исключается из дыхательных единиц, которые уже дефицитны в bc[1] комплексе, и что цитохром c оксидаза в дыхательной единице дестабилизирована, если bc[1] комплекс является дефицитным. Величина коэффициента контроля bc[1] комплекса и митохондриальной электропереносящей способности при дыхании интактных клеток (без разобщителей) составляет 0,20. Добавление разобщителей приводит к увеличению этой величины до 0,36. Определили скорости роста штаммов на различных источниках углерода и далее рассчитали коэффициенты контроля bc[1] комплекса в зависимости от роста. В случае роста клеток на средах с лактатом, этанолом и глицерином величина коэффициента контроля почти не менялась и составила при pH 5,0 около 0,18. При pH 7,0 эта величина увеличилась до 0,57, что указывает на большую зависимость клеток от АТФ, образующегося при окислительном фосфорилировании. В процессе роста на среде с глюкозой bc[1] комплекс не контролируется скоростью роста. Нидерланды, E.C. Slater Inst., BioCentrum, Univ. Amsterdam, Amsterdam. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: ДЫХАНИЕ
МИТОХОНДРИАЛЬНОЕ
УБИХИНОЛ C РЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Boumans, Hans; Berden, Jan A.; Grivell, Leslie A.; van, Dam Karel

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.06-04М1.59

Barbosa, R. T.
Avaliacao e demonstracao da atividade citocromo c oxidase em espermatozoides bovinos [Text] / R. T. Barbosa, C. R. Esper // Ars vet. - 1997. - Vol. 13, N 3. - С. 218-223 . - ISSN 0102-6380
Перевод заглавия: Определение и демонстрация активности цитохром C оксидазы в сперматозоидах быка
Аннотация: Исследовали сперму 50 быков трех генотипов при использовании трех разбавителей. Индекс цитохимической активности был равен 65,04'+-'1,48% и значительно коррелировал (P0,05) с жизнеспособностью и потреблением кислорода, что свидетельствует о важности аэробного обмена в сперматозоидах быков. Бразилия, CPPSE-Centro de Pesquisa de Pecuaria do Sudeste-EMBRAPA, Caixa Postal, 339, CEP: 13560-970, Sao Carlos, SP. Библ. 26

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.11.19
Рубрики: СПЕРМАТОЗОИДЫ
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
АЭРОБНЫЙ ОБМЕН
КРС

Доп.точки доступа:
Esper, C.R.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.20

Adelroth, Pia.
Role of the pathway through K(I-362) in proton transfer in cytochrome c oxidase from R. sphaeroides [Text] / Pia Adelroth, Robert B. Gennis, Peter Brzezinski // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 8. - P2470-2476 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Роль в переносе протонов пути через K(1-362) в молекуле цитохром с оксидазы Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Изучали реакции внутреннего переноса электронов и сочетанный с переносом электронов перенос протонов в отсутствие O[2] в мутантных молекулах цитохром c оксидазы (ОК) Rh. sphaeroides, где остатки Lys (1-362) и Thr(1-359) замещены Met[КМ(1-362)] и Ala [TA(1-359)] соответственно. Определяли также кинетику переноса электронов и протонов во время единичного окислительного кругооборота полностью восстановленных молекул природной ОК и ее мутантов. Найдено, что мутант КМ(1-362) неактивен, так как путь переноса протонов через К(1-362) и T(1-359) включается в поглощение протонов во время восстановления окисленного бинуклеарного центра. Поглощение протонов во время окисления полностью восстановленного ОК происходит через другой путь, через E(1-286). США, Univ. Illinois, Urbana, IL 61801. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
МУТАНТНЫЕ МОЛЕКУЛЫ
ЭЛЕКТРОНЫ
ПЕРЕНОС
RHODOBACTER SPHAEROIDES

Доп.точки доступа:
Gennis, Robert B.; Brzezinski, Peter

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.35

Studies of the electron transport chain of the euryarcheon Halobacterium salinarum: Indications for a type II NADH dehydrogenase and a comples III analog [Text] / K. Sreeramulu [et al.] // J. Bioenerg.and Biomembr. - 1998. - Vol. 30, N 5. - P443-453 . - ISSN 0145-479X
Перевод заглавия: Изучение электронтранспортной цепи эвриархебактерии Halobacterium salinarum: показания для типа II НАДH-дегидрогеназы и аналога комплекса III
Аннотация: Спектроскопическими и полярографическими методами исследовали компоненты дыхательной системы аэробной экстремально галофильной эвриархебактерии H. salinarum. Определяли активность мембранных НАДH-оксидазы, НАДH-цитохром c оксидоредуктазы, сукцинат-хинон-редуктазы и аналога комплекса III путем использования ингибиторов: 7-иодкарбоновой к-ты, антимицина A, миксотиазола и ротенона. Установили присутствие типа II НАДH-дегидрогеназы, аналога комплекса III, сукцинатдегидрогеназы и терминальных оксидаз. Одна из терминальных оксидаз действовала как цитохром c оксидаза со значением k[m] 37 мкМ и энергией активации 23,7 кJ/моль. Частично очищенный аналог комплекса III содержал железо-серный кластер Pucke, цитохромы b и c и проявлял активность децилубихинон-цитохром c редуктазы. Германия, Inst. Biochem., Medizin. Univ., 23538 Lubeck. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: ДЫХАНИЕ
СИСТЕМА
КОМПОНЕНТЫ
НАДH-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
КОМПЛЕКС III
HALOBACTERIUM SALINARUM

Доп.точки доступа:
Sreeramulu, K.; Schmidt, C.L.; Schafer, G.; Anemuller, S.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.02-04Я6.264

Karu, Tiina I.
Donors of NO and pulsed radiation at 'лямбда'=820 nm exert effects on cell attachment to extracellular matrices [Text] / Tiina I. Karu, Ludmila V. Pyatibrat, Galina S. Kalendo // Toxicol. Lett. - 2001. - Vol. 121, N 1. - P57-61 . - ISSN 0378-4274
Перевод заглавия: Доноры NO и пульсирующее облучение при 'лямбда'=820 nm оказывают воздействия на прикрепление клеток к внеклеточным матриксам
Аннотация: Оценивали адгезию клеток HeLa к стеклянному матриксу при 'лямбда'=820, 10 Гц, дозе облучения 8-100 Дж/м{2} и обработке клеток нитропруссидом Na и NaNO[2]. Облучение суспензии клеток увеличивало их адгезию к стеклу дозозависимым образом с максимумом при 60 Дж/м{2}. Обработка клеток нитропруссидом Na и NaNO[2] элюминировала стимулирующий эффект облучения. Обсуждают участие дыхательной цепи и изменение активности цитохром c оксидазы в стимуляции адгезии, индуцированной облучением. Россия, Laser Technol. Research Center, 142092 Troitsk, Moscow Region, fax: +7-95-3340886. E-mail address: karu@isan.troitsk.ru (T.I. Karu). Библ. 19

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.11 + 341.19.21.07
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
СТЕКЛЯННЫЙ МАТРИКС
КЛЕТКИ HELA
НИТРОПРУССИД NA И NANO[2]
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
ОБЛУЧЕНИЕ
ЛАЗЕР

Доп.точки доступа:
Pyatibrat, Ludmila V.; Kalendo, Galina S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.06-04Я6.88

Induction or suppression of expression of cytochrome C oxidase subunit II by heregulin 'бета' 1 in human mammary epithelial cells is dependent on the levels of ErbB2 expression [Text] / Yanbo Sun [et al.] // J. Cell. Physiol. - 2002. - Vol. 192, N 2. - P225-233 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Индукция или супрессия экспрессии субъединицы II цитохром C оксидазы герегулином 'бета'1 в эпителиальных клетках молочной железы человека зависит от скорости экспрессии ErbB2
Аннотация: Скорость экспрессии субъединицы II цитохром c оксидазы зависит от герегулина 'бета'1 (I). В нетрансформированных клетках молочной железы HB2 и HB2 ErbB2 (клетки с гиперэкспрессией ErbB2, киназы рецептора) I обнаруживает различную регуляцию экспрессии субъединицы II цитохром C оксидазы - в первых он регулирует мРНК этой субъединицы повышающим образом, а во вторых, а также в раковых клетках молочной железы (T47D), I супрессирует экспрессию субъединицы II цитохром C оксидазы. В клетках с гиперэкспрессией ErbB2 уровень субъединицы II цитохром C оксидазы низкий. США [Jia Luo], Dep. Microbiol., Immunol. & Cell Biol., West Virginia Univ. School of Med., Robert C. Byrd Health Sci. Center, Morgantown, WV 26506-9177. E-mail: jluo@hsc.wvu.edu. Библ. 32

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
МОЛОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ТРАНСФОРМАЦИЯ
РЕЦЕПТОРЫ
КИНАЗА СЕМЕЙСТВА ERBB
ЭКСПРЕССИЯ
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
ЭКСПРЕССИЯ/СУПРЕССИЯ
ГЕРЕГУЛИН 'БЕТА'1
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛОВ

Доп.точки доступа:
Sun, Yanbo; Lin, Hong; Zhu, Yunfeng; Ma, Cuiling; Ye, Jianping; Luo, Jia

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.07-04М1.275

Induction or suppression of expression of cytochrome C oxidase subunit II by heregulin 'бета' 1 in human mammary epithelial cells is dependent on the levels of ErbB2 expression [Text] / Yanbo Sun [et al.] // J. Cell. Physiol. - 2002. - Vol. 192, N 2. - P225-233 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Индукция или супрессия экспрессии субъединицы II цитохром C оксидазы герегулином 'бета'1 в эпителиальных клетках молочной железы человека зависит от скорости экспрессии ErbB2
Аннотация: Скорость экспрессии субъединицы II цитохром c оксидазы зависит от герегулина 'бета'1 (I). В нетрансформированных клетках молочной железы HB2 и HB2 ErbB2 (клетки с гиперэкспрессией ErbB2, киназы рецептора) I обнаруживает различную регуляцию экспрессии субъединицы II цитохром C оксидазы - в первых он регулирует мРНК этой субъединицы повышающим образом, а во вторых, а также в раковых клетках молочной железы (T47D), I супрессирует экспрессию субъединицы II цитохром C оксидазы. В клетках с гиперэкспрессией ErbB2 уровень субъединицы II цитохром C оксидазы низкий. США [Jia Luo], Dep. Microbiol., Immunol. & Cell Biol., West Virginia Univ. School of Med., Robert C. Byrd Health Sci. Center, Morgantown, WV 26506-9177. E-mail: jluo@hsc.wvu.edu. Библ. 32

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.11
Рубрики: ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
МОЛОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ТРАНСФОРМАЦИЯ
РЕЦЕПТОРЫ
КИНАЗА СЕМЕЙСТВА ERBB
ЭКСПРЕССИЯ
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
ЭКСПРЕССИЯ/СУПРЕССИЯ
ГЕРЕГУЛИН 'БЕТА'1
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛОВ

Доп.точки доступа:
Sun, Yanbo; Lin, Hong; Zhu, Yunfeng; Ma, Cuiling; Ye, Jianping; Luo, Jia

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 04.06-04И5.80

Seasonal acclimatisation of muscle metabolic enzymes in a reptile (Alligator mississippiensis) [Text] / Frank Seebacher [et al.] // J. Exp. Biol. - 2003. - Vol. 206, N 7. - P1193-1200 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Сезонная акклиматизация метаболических ферментов мышц у рептилии (Alligator mississippiensis)
Аннотация: Рептилии, живущие в гетерогенных термальных условиях среды, часто проявляют поведенческую терморегуляцию или становятся неактивными, когда эти условия препятствуют сохранению предпочитаемой т-ры тела (ТТ). Наоборот, в гомогенных термальных условиях не происходит поведенческая терморегуляция, а у эктотермов, живущих в этих условиях, изменяется биохимическое состояние в ответ на долговременные сезонные изменения т-ры. Рептилии могут быть активными, сезонно изменяя ТТ и потому могут извлекать нек-рую пользу из регуляции биохимических способностей. У аллигаторов в природе измеряли ТТ зимой и летом (по 7 особей) и брали пробы мышц (по 31 экз. каждый сезон) для анализа метаболических ферментов. Среднесуточная ТТ составляла зимой 15,66'+-'43'ГРАДУС'С, летом 29,34'+-'0,21'ГРАДУС'С при большем колебании зимой. Низкая ТТ зимой компенсируется повышением активности ферментов. При всех измеренных т-рах активность цитохром c оксидазы и лактатдегидрогеназы зимой значительно выше, чем летом. Активность цитратсинтетазы значительно выше в зимних пробах мышц при зимней ТТ (15'ГРАДУС'С), но не при летней (30'ГРАДУС'С). Термочувствительность (Q[10]) митохондриальных ферментов значительно понижалась зимой, по сравнению с летом. Активность митохондриальных ферментов значительно выше у самцов, чем у самок при одинаковой активности лактатдегидрогеназы. Половые различия могли быть рез-том специфических для полов сезонных потребностей для двигательной активности. Заключили: биохимическая акклиматизация важна для терморегуляции рептилий, но этого недостаточно для обоснования утверждения о том, что способность рептилий к терморегуляции определяется только особенностями поведения. Австралия, Univ. of Sydney. Библ. 63

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.17
Рубрики: КРОКОДИЛЫ
ALLIGATOR MISSISSIPPIENSIS (REPT.)
ТЕРМОРЕГУЛЯЦИЯ
БИОХИМИЧЕСКАЯ СЕЗОННАЯ АККЛИМАЦИЯ
МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦИТРАТ СИНТАЗА
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
ПОВЕДЕНЧЕСКАЯ ТЕРМОРЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Seebacher, Frank; Guderley, Helga; Elsey, Ruth M.; Trosclair, Phillip L.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 05.05-04Т4.57

Frank, Adrian.
Myocardial cytochrome c oxidase activity in Swedish moose (Alces alces L.) affected by molybdenosis [Text] / Adrian Frank, Rolf Wibom, Rolf Danielsson // Sci. Total Environ. - 2002. - Vol. 290, N 1-3. - P121-129 . - ISSN 0048-9697
Перевод заглавия: Активность цитохром c оксидазы миокарда при молибденозе у шведского лося
Аннотация: Активность цитохром c оксидазы (Пк) в миокарде лосей (Alces alces) в Швеции при молибденозе и отношение ее активности к активности цитратсинтазы были снижены по сравнению с нормой на 45 и 37%, а содержание в миокарде Mo и Na - повышено на 140 и 25%, соотв. Содержание в миокарде Cu, Mg, Mn, P и Zn было снижено в ср. на 20%, 20%, 35%, 7% и 19%, соотв. Считают, что патология миокарда у лосей обусловлена падением активности Цк и содержания Cu и повышением содержания Mo. Швеция, Dep. of Clinic. Chem., Fac. of Veterin. Med., Swedish Univ. of Agricult. Sci., P. O. Box 7038, SE-750 07 Uppsala

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.19
Рубрики: ЛОСИ
ALCES ALCES (MAMM.)
ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ C ОКСИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
МИОКАРД
МОЛИБДЕНОЗ
ШВЕЦИЯ

Доп.точки доступа:
Wibom, Rolf; Danielsson, Rolf

1-20 21-26

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска